生物化学第4版朱圣庚徐长发下册 答案
生物化学下册课后习题答案
生物化学（下册）课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题考研真题复习答案
朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题考研真题完整版>精研学习䋞>无偿试用20％资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第1章生命的分子基础1.1复习笔记1.2课后习题详解1.3考研真题详解第2章氨基酸、肽和蛋白质2.1复习笔记2.2课后习题详解2.3考研真题详解第3章蛋白质的三维结构3.1复习笔记3.2课后习题详解3.3考研真题详解第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记4.2课后习题详解4.3考研真题详解第5章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定5.1复习笔记5.2课后习题详解5.3考研真题详解第6章酶的催化作用6.1复习笔记6.2课后习题详解6.3考研真题详解第7章酶动力学7.1复习笔记7.2课后习题详解7.3考研真题详解第8章酶作用机制和酶活性调节8.1复习笔记8.2课后习题详解8.3考研真题详解第9章糖类和糖生物学9.1复习笔记9.2课后习题详解9.3考研真题详解第10章脂质和生物膜10.1复习笔记10.2课后习题详解10.3考研真题详解第11章核酸的结构和功能11.1复习笔记11.2课后习题详解11.3考研真题详解第12章核酸的物理化学性质和研究方法12.1复习笔记12.2课后习题详解12.3考研真题详解第13章维生素与辅酶13.1复习笔记13.2课后习题详解13.3考研真题详解第14章激素和信号传导14.1复习笔记14.2课后习题详解14.3考研真题详解。
生物化学第四版课后参考答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（-NH2）、羟基（-OH）、羰基（）、羧基（-COOH）、巯基（-SH）、磷酸基（-PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖（或脱氧核糖）"重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学第四版课后参考答案
1 绪论1.生物化学研究的对象与内容就是什么？解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递与表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.您已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学就是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成与分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种就是蛋白质、核酸、糖与脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键与共价三键,碳还可与氮、氧与氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(-NH2)、羟基(-OH)、羰基()、羧基(-COOH)、巯基(-SH)、磷酸基(-PO4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫与磷有着可变的氧化数及氮与氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件就是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复;核酸的构件就是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖(或脱氧核糖)"重复;构成脂质的构件就是甘油、脂肪酸与胆碱,其非极性烃长链也就是一种重复结构;构成多糖的构件就是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解完整版资料请关注微信公众号《精研学习网》查找资料第1章生命的分子基础1.1复习笔记一、生命物质的化学组成1生命元素生命元素是指组成生物体所必需的化学元素。
（1）大量元素（含量≥0.01%）包括：（2）微量元素（含量＜0.01%）包括Mn、Fe、Co、Cu、Zn等。
2生物分子（1）生物分子是含碳化合物。
（2）生物小分子与代谢物：①极性的或带电荷的有机小分子如氨基酸、核苷酸、糖及其磷酸化衍生物等，是细胞基本代谢途径的重要代谢物。
②次生代谢物包括吗啡、咖啡因等。
（3）生物大分子（M＞5000）为多聚体：细胞中的生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等，都是由小的、相对简单的单体亚基或单体（又称构件或构件分子）聚合而成的多聚体。
如蛋白质由氨基酸组成，核酸由核苷酸组成，多糖由单糖组成。
二、生物分子的三维结构1异构与构型和构象（1）异构现象分类：（2）构型：构型是指分子中原子或基团的空间排列，被用来描述立体异构体的三维结构关系。
构型的改变涉及共价键的断裂和重组。
注：立体异构体或构型须用立体模型、透视式或投影式表示。
（3）构象：构象是指在相同构型的有机化合物分子中，由于单键碳链的自由旋转运动，引起碳原子上结合的原子或基团的相对位置改变而形成的各种相对空间排列或立体结构；用来描述有机分子的动态立体化学，反映分子中在任一瞬间各原子的实际相对位置。
构象的改变无需共价键的断裂和重新形成。
交叉型构象（主要的构象存在形式）最稳定，重叠型构象不稳定。
2旋光性旋光性是指当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
这种能使偏振面旋转的性能称为旋光性。
3手性碳手性碳是指连有4个不同取代基团的四面体碳原子，也称手性碳原子或不对称碳原子或立体原中心，常以C＋表示。
4对映体对映体是指互为镜像的两种构型的异构体。
一对对映体的理化性质完全相同，但旋光性方向相反，且生物活性也不同。
王镜岩_徐长法_朱圣庚_主编,生物化学_第三版_课后习题解答全__上册1-13章,下册
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答全 (上册1-13章，下册19-40章)第一章糖类糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n 的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20 个单体；多糖，含20 个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer 投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称a和B异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为a异头物，上方的为B异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
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朱圣庚《生物化学》第4章蛋白质的生物学功能
朱圣庚《生物化学》第4章蛋白质的生物学功能第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记一、蛋白质功能的多样性蛋白质的功能包括：①催化和转化功能；②作为信号分子和信号转导器；③转运专一的分子和物质；④作为结构和支撑成分；⑤有运动和动力作用；⑥具有防卫和保护功能；⑦作为养分的贮库；⑧起支架或衔接作用。
二、肌红蛋白的结构与功能1肌红蛋白的结构肌红蛋白是哺乳动物肌细胞中的蛋白质，主要功能是贮存和分配氧。
（1）肌红蛋白由一条多肽链和一个辅基血红素构成，分子中多肽主链由长短不等的8段直的α-螺旋组成球状蛋白。
（2）辅基血红素是指原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟啉Ⅸ，铁原子可以是2价（Fe2＋）或3价（Fe3＋）的，相应的血红素称为（亚铁）血红素和高铁血红素。
相应的肌红蛋白称为（亚铁）肌红蛋白和高铁肌红蛋白。
其中只有亚铁态的蛋白质才能结合O2。
2肌红蛋白与O2的结合过程（1）肌红蛋白与O2结合：肌红蛋白中血红素铁与珠蛋白His侧链的咪唑N结合，血红素在亚铁态Fe（Ⅱ）时能可逆地与O2结合，高铁态Fe （Ⅲ）时不能与O2结合，H2O分子代替O2成为Fe（Ⅲ）的配体。
（2）O2的结合改变肌红蛋白的构象：肌红蛋白血红素与O2结合后，铁原子的位置与卟啉环平面的关系发生关键性改变。
在去氧肌红蛋白中Fe（Ⅱ）离子只有5个配体，此时铁卟啉呈圆顶状或凸形。
当与O2结合时，Fe（Ⅱ）被拉回到卟啉环平面，铁卟啉由圆顶状变成平面状，这一微小变化改变了血红蛋白四聚体内的亚基-亚基相互作用，是肌红蛋白具有别构性质的基本原因。
3肌红蛋白的氧结合曲线（图4-1）图4-1肌红蛋白和血红蛋白的氧结合曲线肌红蛋白的氧结合曲线是双曲线，在低氧时，对氧具有较高的亲和力，有利于从氧含量低的血液中结合氧，有利于氧的贮存。
三、血红蛋白的结构与功能血红蛋白存在于血液中的血细胞中，主要功能是在血液中结合并转运氧气。
1血红蛋白的结构血红蛋白由4个多肽亚基组成，即两条α链，两条β链，每个亚基都有一个血红素辅基和一个氧结合部位。
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1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第6章—酶
生物化学简明教程第4版课后习题答案6酶1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）●肌酸激酶（creatine kinase）❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）☐柠檬酸合酶（citrate synthase）☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）❒蔗糖酶（invertase）♦ T4 RNA连接酶（T4 RNA ligase）解答：前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类；水解酶类；●转移酶类；❍氧化还原酶类中的脱氢酶；⏹合成酶类；☐裂合酶类；☐氧化还原酶类中的氧化酶；❑转移酶类；❒水解酶类；♦合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答：参考本章第5节内容。
5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
朱圣庚《生物化学》（第4版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解完整版资料请关注微信公众号《精研学习网》查找资料第15章新陈代谢总论15.1复习笔记一、新陈代谢1概念新陈代谢是生物体内全部有序的化学变化的总称，是机体与环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量自我更新的过程，是一切生命活动的基础。
细胞是进行新陈代谢的基本单位。
2新陈代谢的分类3物质代谢与能量代谢4新陈代谢的基本要略新陈代谢的基本要略是将分解代谢产生的ATP、还原力和构造元件用于生物合成。
（1）自由能驱动代谢：自由能是指能够用于机体做功的那部分能量。
能够直接通过提供自由能推动生物体多种化学反应的是腺嘌呤核苷三磷酸分子即ATP。
（2）ATP供能的基本方式：当ATP提供能量时，ATP分子失掉一个γ-磷酰基而变为ADP和磷酸分子。
ADP又可在捕获能量的前提下，再与无机磷酸结合形成ATP。
ATP和ADP的相互转化是生物机体利用能量的基本方式。
（3）辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ的递能作用：物质氧化产生的高能位电子和脱下的氢原子通过辅酶Ⅰ（NAD＋）或辅酶Ⅱ（NADP＋）传递给生物合成中需要还原力的反应。
①NADH是辅酶Ⅰ的还原形式，它能进入呼吸链，传递质子和电子给氧，偶联ATP的形成，起到氧化供能的作用，是线粒体中能量产生链中的控制标志物。
②NADPH是辅酶Ⅱ的还原形式，它不进入呼吸链，为生物大分子化合物的合成提供还原力，在还原性生物合成中起氢负离子供体的作用。
（4）FMN和FAD的递能作用如下表所示：表15-1FMN和FAD的递能作用（5）辅酶A在能量代谢中的作用如下表所示：表15-2辅酶A的结构与作用5新陈代谢的调节二、代谢中常见的有机反应机制代谢过程几乎都是酶促有机反应，机体的新陈代谢反应大体可以分为五大类：1基团转移反应（表15-3）在生化反应中，基团转移（或称亲核体的取代反应）是指亲电子基团从一个亲核体转移到另一亲核体的过程。
表15-3常见的基团转移反应2氧化反应和还原反应氧化还原反应的实质是电子的得失，在生物体的能量代谢反应中，从代谢物转移的电子，通过一系列的传递体转移到氧，并伴随能量的释放，电子的传递通过辅酶来完成。