朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题考研真题复习答案
生物化学第四版课后参考答案
1 绪论1.生物化学研究的对象与内容就是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递与表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.您已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学就是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成与分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种就是蛋白质、核酸、糖与脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键与共价三键,碳还可与氮、氧与氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(-NH2)、羟基(-OH)、羰基()、羧基(-COOH)、巯基(-SH)、磷酸基(-PO4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫与磷有着可变的氧化数及氮与氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件就是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复;核酸的构件就是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖(或脱氧核糖)"重复;构成脂质的构件就是甘油、脂肪酸与胆碱,其非极性烃长链也就是一种重复结构;构成多糖的构件就是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学第四版答案
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学第四版课后参考答案
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(-NH2)、羟基(-OH)、羰基()、羧基(-COOH)、巯基(-SH)、磷酸基(-PO4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖(或脱氧核糖)"重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
721生物综合考研题库及答案详解
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2.教材教辅•朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题(含考研真题)详解•朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解•朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)配套题库【考研真题精选+章节题库】•朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)配套题库【考研真题精选+章节题库】•刘祖洞《遗传学》(第3版)配套题库【考研真题精选+章节题库】说明:以上为本科目参考教材配套的辅导资料。
•试看部分内容生命的分子基础1.1 复习笔记一、生命物质的化学组成1生命元素生命元素是指组成生物体所必需的化学元素。
(1)大量元素(含量≥0.01%)包括:(2)微量元素(含量<0.01%)包括Mn、Fe、Co、Cu、Zn等。
2生物分子(1)生物分子是含碳化合物。
(2)生物小分子与代谢物:①极性的或带电荷的有机小分子如氨基酸、核苷酸、糖及其磷酸化衍生物等,是细胞基本代谢途径的重要代谢物。
②次生代谢物包括吗啡、咖啡因等。
(3)生物大分子(M>5000)为多聚体:细胞中的生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等,都是由小的、相对简单的单体亚基或单体(又称构件或构件分子)聚合而成的多聚体。
如蛋白质由氨基酸组成,核酸由核苷酸组成,多糖由单糖组成。
二、生物分子的三维结构1异构与构型和构象(1)异构现象分类:(2)构型:构型是指分子中原子或基团的空间排列,被用来描述立体异构体的三维结构关系。
构型的改变涉及共价键的断裂和重组。
注:立体异构体或构型须用立体模型、透视式或投影式表示。
(3)构象:构象是指在相同构型的有机化合物分子中,由于单键碳链的自由旋转运动,引起碳原子上结合的原子或基团的相对位置改变而形成的各种相对空间排列或立体结构;用来描述有机分子的动态立体化学,反映分子中在任一瞬间各原子的实际相对位置。
生物化学教程(上)复习题(王镜岩--朱圣庚-徐长发-版-高等教育出版社)
二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸 Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。
7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。
9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物类考研朱圣庚《生物化学》考研真题与考点复习
生物类考研朱圣庚《生物化学》考研真题与考点复习第一部分考研真题精选一、选择题1下列哪种糖无还原性?()[暨南大学2019研]A.麦芽糖B.蔗糖C.阿拉伯糖D.木糖【答案】B~~~~【解析】B项,蔗糖由一分子葡萄糖与一分子果糖缩合而成,不具游离异头碳,没有醛基而无还原性;A项,麦芽糖由两分子葡萄糖缩合而成,具游离异头碳,有醛基而有还原性;CD两项,阿拉伯糖和木糖有醛基而有还原性。
2下列关于葡萄糖的陈述,正确的是()。
[厦门大学2014研]A.由于葡萄糖分子中有醛基,所以它能与Schiff试剂起加成反应B.醛式葡萄糖转变成环状后就失去了还原性C.葡萄糖形成葡萄糖甲基苷后,仍然具有还原性D.葡萄糖和甘露糖是差向异构体【答案】D~~~~【解析】A项,葡萄糖分子中的醛基在环状结构中变成了半缩醛基,所以其醛基不如一般醛类的醛基活泼,不能和Schiff试剂反应。
BC两项,糖的还原性是因为含有还原性基团(如游离醛基或游离酮基)。
D项,与葡萄糖互为差向异构体的有:甘露糖,阿洛糖,半乳糖。
3磷脂酰肌醇分子中的磷酸肌醇部分是这种膜脂的哪个部分?()[暨南大学2019研]A.亲水尾部B.疏水头部C.极性头部D.非极性尾部【答案】C~~~~【解析】磷脂酰肌醇具有一个与磷酸基团相结合的极性头和两个非极性的尾,其中磷酸肌醇是极性头部,两个非极性的尾为脂肪酸链。
4下列哪种化合物不是磷脂?()[厦门大学2014研]A.脑磷脂B.醛缩磷脂C.神经鞘磷脂D.卵磷脂【答案】B~~~~【解析】磷脂是一类含有磷酸的脂类,机体中主要含有两大类磷脂,由甘油构成的磷脂称为甘油磷脂;由神经鞘氨醇构成的磷脂,称为鞘磷脂。
甘油磷脂有卵磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸等;鞘磷脂有磷酸胆碱类的鞘磷脂和糖基类鞘糖脂。
5下列氨基酸中哪一种不具有旋光性?()[暨南大学2019研]A.LeuB.AlaC.GlyD.Ser【答案】C~~~~【解析】甘氨酸(Gly)α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子,所以不是不对称碳原子,没有立体异构体,因此不具有旋光性。
朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)笔记和课后习题考研真题复习答案
朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解完整版>精研学习䋞>无偿试用20%资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第15章新陈代谢总论15.1复习笔记15.2课后习题详解15.3考研真题详解第16章生物能学16.1复习笔记16.2课后习题详解16.3考研真题详解第17章六碳糖的分解和糖酵解作用17.1复习笔记17.2课后习题详解17.3考研真题详解第18章柠檬酸循环18.1复习笔记18.2课后习题详解18.3考研真题详解第19章氧化磷酸化作用19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3考研真题详解第20章戊糖磷酸途径20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3考研真题详解第21章糖异生和糖的其他代谢途径21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3考研真题详解第22章糖原的分解和生物合成22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3考研真题详解第23章光合作用23.1复习笔记23.3考研真题详解第24章脂质的代谢24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3考研真题详解第25章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3考研真题详解第26章氨基酸的生物合成和生物固氮26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3考研真题详解第27章核酸的降解和核苷酸代谢27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3考研真题详解第28章新陈代谢的调节控制28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3考研真题详解第29章基因与染色体29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3考研真题详解第30章DNA的复制和修复30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3考研真题详解第31章DNA的重组31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3考研真题详解第32章RNA的生物合成和加工32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3考研真题详解第33章蛋白质合成、加工和定位33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3考研真题详解第34章基因表达调节34.1复习笔记34.3考研真题详解第35章基因工程、蛋白质工程及相关技术35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3考研真题详解第36章基因组学及蛋白质组学36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3考研真题详解。
朱圣庚《生物化学》第4章蛋白质的生物学功能
朱圣庚《生物化学》第4章蛋白质的生物学功能第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记一、蛋白质功能的多样性蛋白质的功能包括:①催化和转化功能;②作为信号分子和信号转导器;③转运专一的分子和物质;④作为结构和支撑成分;⑤有运动和动力作用;⑥具有防卫和保护功能;⑦作为养分的贮库;⑧起支架或衔接作用。
二、肌红蛋白的结构与功能1肌红蛋白的结构肌红蛋白是哺乳动物肌细胞中的蛋白质,主要功能是贮存和分配氧。
(1)肌红蛋白由一条多肽链和一个辅基血红素构成,分子中多肽主链由长短不等的8段直的α-螺旋组成球状蛋白。
(2)辅基血红素是指原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟啉Ⅸ,铁原子可以是2价(Fe2+)或3价(Fe3+)的,相应的血红素称为(亚铁)血红素和高铁血红素。
相应的肌红蛋白称为(亚铁)肌红蛋白和高铁肌红蛋白。
其中只有亚铁态的蛋白质才能结合O2。
2肌红蛋白与O2的结合过程(1)肌红蛋白与O2结合:肌红蛋白中血红素铁与珠蛋白His侧链的咪唑N结合,血红素在亚铁态Fe(Ⅱ)时能可逆地与O2结合,高铁态Fe (Ⅲ)时不能与O2结合,H2O分子代替O2成为Fe(Ⅲ)的配体。
(2)O2的结合改变肌红蛋白的构象:肌红蛋白血红素与O2结合后,铁原子的位置与卟啉环平面的关系发生关键性改变。
在去氧肌红蛋白中Fe(Ⅱ)离子只有5个配体,此时铁卟啉呈圆顶状或凸形。
当与O2结合时,Fe(Ⅱ)被拉回到卟啉环平面,铁卟啉由圆顶状变成平面状,这一微小变化改变了血红蛋白四聚体内的亚基-亚基相互作用,是肌红蛋白具有别构性质的基本原因。
3肌红蛋白的氧结合曲线(图4-1)图4-1肌红蛋白和血红蛋白的氧结合曲线肌红蛋白的氧结合曲线是双曲线,在低氧时,对氧具有较高的亲和力,有利于从氧含量低的血液中结合氧,有利于氧的贮存。
三、血红蛋白的结构与功能血红蛋白存在于血液中的血细胞中,主要功能是在血液中结合并转运氧气。
1血红蛋白的结构血红蛋白由4个多肽亚基组成,即两条α链,两条β链,每个亚基都有一个血红素辅基和一个氧结合部位。
XXX2017年生物化学858考研真题及解析
XXX2017年生物化学858考研真题及解析(第一页仅供预览)XXX2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目:生物化学试题编号:858XXX2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目:生物化学试题编号:858注:试卷解析所依据的参考书包括:《生物化学》(朱圣庚第4版)、《生物化学简明教程》(XXX第5版)(以下简称简明生化)、《生物化学原理》(XXX第2版)、《生物化研究题解析》(XXXXXX等XXX)一、名词解释(每题3分,共30分)1.碱性氨基酸2.变性3.呼吸链4.β氧化5.底物水平磷酸化6.联合脱氨基7.中心法则8.启动子9.cDNA10.质粒【注】β氧化——P生物化研究题解析195。
二、判断题(每题1分,共20分)1.同一种单糖的α和β构型是对映体。
2.皂化价高表示含相对分子质量低的脂肪酸少。
【解析】错。
皂化值高,则相对分子质量(Mr)低。
参见P简明生化101。
皂化值低表示低相对分子质量的脂肪酸含量多。
3.正常情况下,膜内在蛋白比膜外在蛋白疏水性强。
【剖析】对。
膜内涵蛋白的跨膜布局域表面富含疏水性氨基酸,以通过疏水作用与脂双层的疏水核心相互作用。
膜外在蛋白为水溶性蛋白,表面富含亲水性氨基酸。
4.沉淀和变性存在必然的联系。
(×)【剖析】蛋白质变性不一定沉淀。
在碱性溶液中,或有尿素、盐酸胍等变性剂存在时,则变性蛋白仍保持消融状况,拜见P生物第四版135。
沉淀的蛋白质也不一定变性,比方盐析的蛋白质通常不会变性。
5.提高盐浓度可使Tm值升高。
【解析】对。
离子强度(盐浓度)高时,Tm较高。
原因:溶液中的阳离子可以中和或屏蔽DNA主链上磷酸根的负电荷,减弱两条链之间的排斥作用。
参见简明教程P74、XXX生化P115。
6.对于一个酶而言,底物过渡态类似物与底物类似物相比力,是更有效的合作性抑制剂。
【剖析】对。
过渡态互补学说认为,酶与底物形成中间物的过程中,酶和底物的布局均会产生一定的变化,与酶结合的是底物的过渡态,因此,过渡态类似物更容易与酶的活性部位结合。
生物化学第四版答案
生物化学第四版答案【篇一:生物化学简明教程第4版课后习题答案】学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多成了生物分子碳骨架上的氨基(—nh2)、羟基(—oh)、羰基(c)、羧基(—cooh)、巯基(—sh)、磷酸基(—po4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(n 端→c端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
1.绪论1-11-22 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链n端、c端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1) n-末端测定法:常采用①2,4―二硝基氟苯法、edman降解法、丹磺酰氯法。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0;解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动;(2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动;(3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动;α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。
4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:① 生物学活性消失;② 理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。
2021《生物化学》考研朱圣庚版考研复习笔记二
2021《生物化学》考研朱圣庚版考研复习笔记二新陈代谢总论15.1 复习笔记一、新陈代谢1概念新陈代谢是生物体内全部有序的化学变化的总称,是机体与环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量自我更新的过程,是一切生命活动的基础。
细胞是进行新陈代谢的基本单位。
2新陈代谢的分类3物质代谢与能量代谢4新陈代谢的基本要略新陈代谢的基本要略是将分解代谢产生的ATP、还原力和构造元件用于生物合成。
(1)自由能驱动代谢:自由能是指能够用于机体做功的那部分能量。
能够直接通过提供自由能推动生物体多种化学反应的是腺嘌呤核苷三磷酸分子即ATP。
(2)ATP供能的基本方式:当ATP提供能量时,ATP分子失掉一个γ-磷酰基而变为ADP和磷酸分子。
ADP又可在捕获能量的前提下,再与无机磷酸结合形成ATP。
ATP和ADP的相互转化是生物机体利用能量的基本方式。
(3)辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ的递能作用:物质氧化产生的高能位电子和脱下的氢原子通过辅酶Ⅰ(NAD+)或辅酶Ⅱ(NADP +)传递给生物合成中需要还原力的反应。
①NADH是辅酶Ⅰ的还原形式,它能进入呼吸链,传递质子和电子给氧,偶联ATP 的形成,起到氧化供能的作用,是线粒体中能量产生链中的控制标志物。
②NADPH是辅酶Ⅱ的还原形式,它不进入呼吸链,为生物大分子化合物的合成提供还原力,在还原性生物合成中起氢负离子供体的作用。
(4)FMN和FAD的递能作用如下表所示:表15-1 FMN和FAD的递能作用(5)辅酶A在能量代谢中的作用如下表所示:表15-2 辅酶A的结构与作用5新陈代谢的调节二、代谢中常见的有机反应机制代谢过程几乎都是酶促有机反应,机体的新陈代谢反应大体可以分为五大类:1基团转移反应(表15-3)在生化反应中,基团转移(或称亲核体的取代反应)是指亲电子基团从一个亲核体转移到另一亲核体的过程。
表15-3 常见的基团转移反应2氧化反应和还原反应氧化还原反应的实质是电子的得失,在生物体的能量代谢反应中,从代谢物转移的电子,通过一系列的传递体转移到氧,并伴随能量的释放,电子的传递通过辅酶来完成。
朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解完整版资料请关注微信公众号《精研学习网》查找资料第15章新陈代谢总论15.1复习笔记一、新陈代谢1概念新陈代谢是生物体内全部有序的化学变化的总称,是机体与环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量自我更新的过程,是一切生命活动的基础。
细胞是进行新陈代谢的基本单位。
2新陈代谢的分类3物质代谢与能量代谢4新陈代谢的基本要略新陈代谢的基本要略是将分解代谢产生的ATP、还原力和构造元件用于生物合成。
(1)自由能驱动代谢:自由能是指能够用于机体做功的那部分能量。
能够直接通过提供自由能推动生物体多种化学反应的是腺嘌呤核苷三磷酸分子即ATP。
(2)ATP供能的基本方式:当ATP提供能量时,ATP分子失掉一个γ-磷酰基而变为ADP和磷酸分子。
ADP又可在捕获能量的前提下,再与无机磷酸结合形成ATP。
ATP和ADP的相互转化是生物机体利用能量的基本方式。
(3)辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ的递能作用:物质氧化产生的高能位电子和脱下的氢原子通过辅酶Ⅰ(NAD+)或辅酶Ⅱ(NADP+)传递给生物合成中需要还原力的反应。
①NADH是辅酶Ⅰ的还原形式,它能进入呼吸链,传递质子和电子给氧,偶联ATP的形成,起到氧化供能的作用,是线粒体中能量产生链中的控制标志物。
②NADPH是辅酶Ⅱ的还原形式,它不进入呼吸链,为生物大分子化合物的合成提供还原力,在还原性生物合成中起氢负离子供体的作用。
(4)FMN和FAD的递能作用如下表所示:表15-1FMN和FAD的递能作用(5)辅酶A在能量代谢中的作用如下表所示:表15-2辅酶A的结构与作用5新陈代谢的调节二、代谢中常见的有机反应机制代谢过程几乎都是酶促有机反应,机体的新陈代谢反应大体可以分为五大类:1基团转移反应(表15-3)在生化反应中,基团转移(或称亲核体的取代反应)是指亲电子基团从一个亲核体转移到另一亲核体的过程。
表15-3常见的基团转移反应2氧化反应和还原反应氧化还原反应的实质是电子的得失,在生物体的能量代谢反应中,从代谢物转移的电子,通过一系列的传递体转移到氧,并伴随能量的释放,电子的传递通过辅酶来完成。
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