蛋白质化学-ppt课件

如含两个手性碳原子，则有４种立体异构 体，分别称为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH
COOH
H 2N C H
H C NH 2
H C OH HO C H
CH 3
CH 3
L-苏氨酸 (L-threonine)
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H 2N C H HO C H
CH 3
用于对氨基酸的定性和定量
（2）与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应—sanger反应
R
O2N
F + HN—CH—COOH
NO2 弱碱性
R
O2N
HN—CH—COOH+ HF
NO2 DNP-氨基酸(黄色)
测定氨基酸或肽,蛋白质中游离的氨基(α -氨基, ε-氨基)
（3） 与苯异硫氰酸（酯）的反应 (Edman反应 )
第一节 蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
N的含量平均为16%——凯氏 （Kjadehl）定氮法的理论基础
第二节、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard amino acids)组成。
谷氨酸
组氨酸
酸性氨基酸，以Asp为例：
等电点等于两个酸性解离基团的pK值的算术平均数。
碱性氨基酸，以Lys为例：
等电点等于两个碱性解离基团的pK值的算术平均数。
3. 化学性质
（1）与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它 为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色） 定量测定（几μg）。
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和— COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此
时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pwenku.baidu.com）。
当溶液的 pH = pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH < pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH > pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
5. 2）带正电：His、Lys、Arg (碱性氨基酸)
6. 3）带负电：Asp、Glu (酸性氨基酸)
7. （2）非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Pro、Trp
氨基酸的结构、代号:
中性氨基酸
根据营养分类
两三 家 来写 一 本 书
必需氨基酸：Leu Trp Met Lys Val Ile Phe Thr 半必需： His Arg 非必需氨基酸：
5.
蛋白质 280nm有光吸收----紫外检测。
2. 两性解离和等电点
3.
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离
子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出
质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子， 为两性电解质。
R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按 一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合 而成的，具有较稳定的构象并具有一 定生物功能的大分子。
蛋白质的生物学意义
1. 生物体的组成成分-结构蛋白,胶原蛋白 2. 酶-生物催化剂 3. 运输-血红蛋白,肌红蛋白 4. 运动-肌球蛋白,肌动蛋白 5. 抗体-免疫球蛋白 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H C NH 2 H C OH
CH 3
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine)
旋光性：
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳 原子， 所以都有旋光性。
能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转，向左 旋转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右 旋，用“＋”号表示。
（四）氨基酸的重要理化性质 1. 一般物理性质
2.
无色晶体，熔点极高（200℃以上），不
同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），
不溶于有机溶剂。所以可以用乙醇析出氨基酸沉
淀。
3.
有不同的味感,有的无味,有的味甜(甘氨酸,
胱氨酸)有的味苦,有的味鲜(谷氨酸)。
4. 光吸收性质:Tyr,Phe,Trp在紫外区有光吸收.
不常见蛋白质氨基酸
除了常见的20种氨基酸蛋白质中还含有一些 稀有氨基酸，大多数是常见氨基酸的衍生物。如 5-羟赖氨酸；4-羟脯氨酸；6-N-甲基赖氨酸； γ-氨基谷氨酸等。
硒代半胱氨酸
非蛋白质氨基酸：鸟氨酸 瓜氨酸
（三） 氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有 手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列 方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称 为 D-型和 L-型。
光吸收：
λ =210nm,所有氨基酸都有吸收峰 λ =278nm, 色氨酸有最大吸收峰 （Trp） λ =274.5nm, 酪氨酸有最大吸收峰 （Tyr） λ =260.0nm, 苯丙氨酸有最大吸收峰 （Phe）
组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫 外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有 苯环，是苯环的共轭双键造成的
氨基酸等电点的确定(以甘氨酸为例)
根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算：
等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
+ H
COOH
CO-O
+
K1
+
K2
H3N C2 H
H3N C2 H
+ H
CO-O
H2N C2 H
G+ ly
Gl+ -y
G-ly
pH=（pK1+pK2）/2
pI=（pK1+pK2）/2
（一）氨基酸的结构通式（组成蛋白质的20种）：
19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结 合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原 子和各种侧链（R基）；
另一个氨基酸---Pro 具有二级氨基（α-亚氨基酸）
2. 根据R的极性
3. （1）极性氨基酸：
4. 1）不带电： Gly、 Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、 Cys；