生物化学复习纲要与考试指南 王炜 华中科技大学出版社
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
研究生《生物化学》考试大纲
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。
（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
华中科技大学硕士研究生入学考试生物化学考试大纲
华中科技大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲（科目代码：952）第一部分考试说明一、考试性质全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。
其中《生物化学》由我校自行出题。
它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物化学知识而有利于我校在录取时择优选拔。
二、评价目标《生物化学》考试重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
•正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断•运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案•准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述三、考试形式和试卷结构o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题o答题时间：180分钟o题型比例：名词解释约30％；简答约25％；分析论述约35％o满分150分第二部分考查要点一、糖类葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物糖苷键，几种重要的寡糖（糖苷键类型和单糖单位），淀粉和糖原，肽聚糖，糖胺聚糖掌握葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物掌握糖蛋白和蛋白聚糖的概念。
熟悉N-连接糖蛋白的概念、结构特点和糖基化位点。
熟悉O-连接糖蛋白的概念及结构特点。
了解糖蛋白寡糖链对糖蛋白新生肽链的影响。
熟悉寡糖链对糖蛋白生物活性的影响。
熟悉寡糖链的分子识别作用二、脂类脂肪酸的结构，脂肪酸的性质，天然脂肪酸脂酰甘油，三酰甘油（脂肪），磷脂酰甘油（甘油磷脂），鞘脂，鞘磷脂，鞘糖脂，萜类和甾类，胆固醇，某些萜类衍生物掌握必需脂肪酸的概念掌握生物膜的组成成分熟悉脂类的生物学功能了解甘油三酯的结构，了解常见的脂肪酸三、蛋白质通论蛋白质的化学组成，蛋白质的分类，蛋白质的大小和分子量，蛋白质的序列和蛋白质的构像掌握组成蛋白质分子的主要元素以及氮元素的组成特点掌握蛋白质一级结构的概念，维系蛋白质一级结构稳定的化学键掌握蛋白质二、三、四级机构的概念，维持二、三、四级结构稳定的化学键熟悉蛋白质的一级结构与功能的关系四、氨基酸与肽20种基本氨基酸，氨基酸的理化性质，氨基酸的分析肽键，肽的理化性质，多肽序列测定掌握构成蛋白质的氨基酸的数量及分类，氨基酸的理化性质熟悉两种特殊的氨基酸掌握肽键的构成熟悉体内重要的生物活性肽掌握肽单元、模体、结构域的概念五、蛋白质构像蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法，蛋白质立体化学原则，蛋白质多肽链的折叠熟悉蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法熟悉蛋白质的结构异常与疾病了解蛋白质的修饰异常与疾病六、蛋白质二级结构蛋白质二级结构的几种类型，二级结构的预测，超二级结构熟悉超二级结构的概念掌握二级结构的类型及特点七、球状蛋白质的结构与功能氨基酸的序列决定蛋白质的三级结构，维持蛋白质的三级结构的作用力，蛋白质的变性作用，球状蛋白质的结构域三级结构，几种重要蛋白质的结构与功能的关系掌握蛋白质三级结构，结构域的概念掌握酶原、酶原的激活熟悉蛋白质的变构效应八、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性，蛋白质分子大小和形状，蛋白质的胶体性质与沉淀，蛋白质的分离纯化与分析，蛋白质分离纯化的一般原理，蛋白质混合物的分离纯化方法，蛋白质的测定与纯度鉴定掌握蛋白质两性解离的概念、蛋白质的等电点的概念掌握溶液稳定的两个因素掌握蛋白质变性、复性、沉淀的概念熟悉蛋白质变性与沉淀的关系掌握蛋白质的紫外吸收性质熟悉蛋白质的呈色反应九、酶酶催化的特征，酶催化的反应与酶的分类，酶的活力的测定酶促反应的动力学，酶动力学研究的意义酶催化反应高效性的机理，催化反应专一性的机理，酶作用机理举例底物浓度对酶促反应速度的影响，pH值对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响，酶浓度对酶促反应速度的影响，激活剂对酶促反应速度的影响，抑制剂对酶促反应速度的影响酶活性的调节，别构效应调节，共价调节酶，酶原的激活，多酶体系调节掌握单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶的概念掌握酶活性中心的概念掌握同工酶的概念了，解同工酶谱的临床意义掌握酶的催化特点，酶催化机制的形式熟悉酶与底物的诱导契合学说掌握酶的变构调节的概念；熟悉变构激活和变构抑制的概念；了解协同效应掌握化学修饰调节的概念，以及共价修饰的形式掌握酶原的激活概念；了解酶原激活的生理意义了解酶蛋白合成可被诱导或阻遏，以及酶的降解了解酶的系统命名和推荐名称，熟悉按酶所催化反应的类型的分类掌握酶活性和比活性的概念；熟悉酶促反应速率的定义掌握有哪些因素影响酶促反应速率；米氏方程掌握K m值的概念；熟悉V max的含义和林-贝氏作图熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制掌握酶的不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念掌握竞争性抑制作用，以及三种可逆性抑制作用时K m值和V max的的变化了解酶先天性缺陷或酶活性异常与疾病的关系、目前临床上用于诊断疾病的相关的酶、酶的偶联测定法和酶标记测定法、基因工程中的工具酶，以及有哪些酶可用以疾病治疗十、维生素与辅酶维生素的分类脂溶性维生素：维生素A，维生素D，维生素E，维生素K水溶性维生素：维生素B1和硫胺素焦硫酸，维生素B2和黄素辅酶，泛酸和辅酶A，维生素PP和烟酰胺辅酶，维生素B6和磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺生物素，叶酸和四氢叶酸，维生素B12和B12辅酶，维生素C，硫辛酸掌握维生素的分类和各种维生素的功能掌握B族维生素作为辅酶的形式、参与传递的基团十一、激素激素的概念，激素的分类，激素的作用特点激素的作用机理：受体及特点，cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径，IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径，受体一酪氨酸蛋白激酶途径，细胞内受体途径掌握激素的分类，激素的作用特点熟悉激素的作用机理十二、核酸碱基，核苷，核昔酸DNA的结构：的一级结构，DNA的二级结构，DNA结构的不均一性和多形性，环状DNA染色体的结构RNA的结构：RNA的类型和结构特点，tRNA的结构和功能，mRNA的结构和功能，rRNA的结构和功能核酸的性质：解离性质，水解性质，光吸收性质，沉降特性，变性、复性及杂交核酸研究技术：核酸的分离纯化，限制性核酸内切酶，DNA物理图谱，分子杂交，DNA序列分析，DNA 的化学合成掌握存在于天然核酸结构中的5种碱基，DNA和RNA分别具有的碱基，碱基的原子编号，糖苷键的形成，天然核苷酸的形成熟悉核苷酸的功能，多核苷酸链书写方式。
2024年度《生物化学》教学大纲
2024/3/23
熟悉生物小分子代谢途径及其调控机制 。 具备运用生物化学知识分析和解决问题 的能力。
6
课程安排及考核方式
2024/3/23
课程安排
包括课堂讲授、实验操作和讨论课等。
考核方式
采用平时成绩、实验报告和期末考试相 结合的考核方式。平时成绩占总评成绩 的30%，实验报告占20%，期末考试占 50%。
2024/3/23
20
细胞信号传导途径和机制
03
膜受体介导的信号传导
包括离子通道型受体、G蛋白偶联受体和 酶联型受体介导的信号传导途径。
胞内受体介导的信号传导
信号传导的级联放大效应
包括类固醇激素受体、甲状腺激素受体和 维生素D受体等介导的信号传导途径。
通过磷酸化级联反应、酶促级联反应等方 式实现信号的放大和传递。
糖酵解
详细阐述糖酵解的过程、关键酶和 调控机制，以及糖酵解在能量供应
中的作用。
2024/3/23
糖异生
介绍糖异生的途径、关键酶和调控 机制，以及糖异生在维持血糖平衡 中的意义。
糖原合成与分解
阐述糖原合成与分解的过程、关键 酶和调控机制，以及糖原在能量储 存和释放中的作用。
13
脂类代谢及调控机制
01
药物设计与合成
药物作用机制研究
利用生物化学原理和方法设计和合成 具有特定生物活性的药物分子，如基 于酶抑制剂的药物设计。
应用生物化学技术揭示药物与生物大 分子（如蛋白质、核酸等）的相互作 用机制，阐明药物的疗效和副作用。
药物筛选与优化
通过高通量筛选技术从大量化合物中 筛选出具有潜在药理活性的候选药物 ，并利用生物化学方法进行结构优化 和活性评价。
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2023年博士研究生生化与分子生物学考试大纲（华中科技大学）
2023年博士研究生生化与分子生物学考试大纲（华中科技大学）2023年博士研究生生化与分子生物学考试大纲(华中科技大学)一、考试性质生化与分子生物学是华中科技大学生命科学与技术学院生化与分子生物学等相关专业博士研究生入学考试的专业根底课。
生化与分子生物学入学考试在考查考生根本知识、根本理论的根底上，注重考查考生的试验设计和综合分析问题的能力。
考生应能准确地掌握生化与分子生物学的理论知识和实验方法；并对近期国内外有关生化与分子生物学杰出成果及前沿知识有所了解。
它的评价标准是高等学校优秀毕业生所能到达的及格或及格以上水平，以保证被录取者有较好的生物学理论实验根底。
考试对象为参加2022年全国博士研究生入学考试的准考考生。
二、评价目标生化与分子生物学入学考试在考查根本知识、根本理论的根底上，注重考查考生的试验设计能力，综合分析问题的能力。
考生应能：1、准确地再现生化与分子生物学方面的根底知识。
2、掌握根本的生化与分子生物学实验方法。
3、运用有关知识，解释和设计实验论证某种生化与分子生物学实验现象。
4、对近期国内外有关生化与分子生物学杰出成果及前沿知识应有所了解。
5、准确、恰当地使用本学科的专业术语，文字通顺，层次清楚，有论有据，符合逻辑地表达。
三、考试形式与试卷结构1、答卷方式：闭卷，笔试。
2、答题时间：180分钟3、各局部内容的考查比例〔总分值为100分〕根底知识约60%综合能力约40%4、题型比例名词解释约 20-30%简答题约 20-30%试验设计、分析论述约 40-60%5、参考书目朱玉贤、李毅编著,?现代分子生物学?〔北京：高等教育出版社，2022年7月第2版〕王镜岩、朱圣庚、徐长法主编,?生物化学?〔面向21世纪课程教材。
北京：高等教育出版社，2022年8月第3版，上下两册〕第二局部考查要点一、生物化学〔一〕糖类1、糖的分类、构型与构象2、重要的单糖、寡糖、多糖、糖蛋白和蛋白聚糖的特性〔二〕脂质1、脂酰甘油类，重要的饱和与不饱和脂肪酸及其特点；甘油三酯；氢化；碘值2、磷脂类，甘油磷脂，鞘氨醇，神经酰胺3、萜类和类固醇及前列腺素，胆固醇，各种固醇的来源与转化关系，前列腺素4、脂蛋白及其分类〔三〕氨基酸1、常见的20种氨基酸的分类2、氨基酸的旋光性，氨基酸的酸碱性，氨基酸的化学反响3、氨基酸的分析别离方法〔四〕蛋白质的共价结构1、蛋白质的共价结构〔肽和肽键的结构，氨基酸测序，N端和C 端氨基酸残基测序的各种方法，蛋白酶，肽段的氨基酸序列测定方法，二硫键的断裂和多肽的别离，二硫键位置确实定，多肽的人工合成〕2、蛋白质的氨基酸序列和生物功能〔五〕蛋白质的三维结构1、蛋白质构象的研究方法2、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质〔构型与构象，多肽链肽键的二面角，二级结构的根本类型，超二级结构，常见的纤维蛋白质〕3、三级结构和四级结构〔球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构〕〔六〕蛋白质结构和功能的关系1、肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理2、免疫球蛋白，免疫系统的识别，免疫球蛋白的结构和类别〔七〕蛋白质的别离、纯化和表征1、如何确定蛋白质分子的大小和形状2、蛋白质的胶体性质和沉淀性质3、蛋白质别离纯化的原那么和方法以及含量和纯度的测定〔八〕酶通论1、酶是生物催化剂，酶作为生物催化剂的特性，酶的化学本质，辅酶2、酶的分类和命名3、酶的活力测定和别离纯化4、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶〔九〕酶促反响动力学1、酶促反响的动力学〔米氏学说，米氏常数，双倒数作图法，多种底物反响的不同机理，抑制剂对酶反响的影响〕2、酶的抑制作用3、酶反响的影响因素〔十〕酶的作用机制和酶的调节1、酶的活性中心及其作用原理〔酶的专一性，酶的活性中心，影响酶催化效率的因素〕2、酶活性的调节控制和调节酶〔别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶〕〔十一〕维生素与辅酶2、辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、辅酶A3、代谢常见的有机反响机制4、新陈代谢的研究方法〔二十〕生物能学1、内能、焓、热力学第一定律、第二定律2、化学反响自由能的变化及意义3、ATP在能量转运中的地位及作用〔二十一〕生物膜与物质运输小分子和生物大分子的运输的根本知识〔二十二〕糖酵解作用1、定义及过程2、反响阶段及能量变换的计算3、丙酮酸的去路4、过程的调节及其他糖进入糖酵解的途径〔二十三〕柠檬酸循环1、柠檬酸循环的过程、作用和地位2、其反响机制、调控和化学总结算3、该循环的双重作用〔二十四〕生物氧化——电子传递和氧化磷酸化作用1、电子传递过程、氧化呼吸链概念及组成2、氧化磷酸化的作用机制及葡萄糖彻底氧化的总结算〔二十五〕戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径1、戊糖磷酸途径的主要反响、反响速度的调控及该途径的生物学意义2、葡糖异生作用途径、能量消耗意义和调节3、乙醛酸途径〔二十六〕糖原的分解和生物合成1、糖原的生物学意义2、糖原降解和生物合成的根本知识〔二十七〕光合作用光合磷酸化、Calvin循环、C4途径〔二十八〕脂肪酸的分解代谢1、脂肪酸的氧化与调节、不饱和酸的氧化2、酮体3、磷脂、鞘脂类、甾醇的代谢〔二十九〕脂类的生物合成贮存脂肪和脂类的合成〔三十〕蛋白质降解和氨基酸的分解代谢1、蛋白质的降解和氨基酸分解代谢2、尿素循环3、氨基酸碳骨架的氧化途径4、生糖氨基酸和生酮氨基酸5、重要的氨基酸衍生物6、氨基酸代谢缺陷症〔三十一〕氨基酸及其重要衍生物的生物合成1、氨基酸生物合成的根本途径2、重要氨基酸衍生物的了解〔三十二〕生物固氮1、生物固氮的研究意义2、生物固氮的基因工程〔三十三〕核酸的降解和核苷酸代谢1、核酸和核苷酸的分解代谢2、核苷酸的生物合成3、辅酶核苷酸的生物合成〔三十四〕细胞代谢与基因表达调控1、糖、脂类、蛋白质和氨基酸代谢的相互关系图、主要营养物的代谢图、动物细胞中物质代谢的联系图2、基因表达的调节〔三十五〕基因工程及蛋白质工程1、基因的合成2、克隆基因的表达3、蛋白质工程4、基因工程的应用和展望二、分子生物学〔一〕染色体与DNA1、染色体、DNA的结构、原核与真核DNA的复制特点2、DNA的修复、DNA的转座机制及遗传学效应〔二〕生物信息的传递〔上〕——从DNA到RNA1、RNA的转录、启动子与转录起始2、原核生物与真核生物mRNA的特征比拟、3、终止和抗终止4、内含子的剪接、编辑及化学修饰〔三〕生物信息的传递〔下〕——从DNA到蛋白质1、遗传密码的性质、2、tRNA、核糖体3、蛋白质合成的生物学机制4、蛋白质运转机制〔四〕分子生物学研究方法1、重组DNA技术开展史上的重大事件2、DNA操作技术、基因克隆的主要载体系统、基因的别离和鉴定〔五〕基因的表达与调控〔上〕——原核基因表达调控模式1、原核基因表达调控总论2、乳糖操纵子与负控诱导系统、色氨酸操纵子与负控阻遏系统3、半乳糖操纵子、阿拉伯糖操纵子4、根瘤概念5、转录后调控〔六〕基因的表达与调控〔上〕——真核基因表达调控的一般规律1、真核生物基因的基因结构、转录活性及转录2、真核基因转录调控的主要模式3、其他水平上的基因调控〔七〕疾病与人类健康1、癌基因的分类2、HIV病毒根本知识及预防、肝炎病毒粒子结构3、基因治疗〔八〕基因与发育1、抗体分子结构2、Ig基因重排〔九〕基因组与比拟基因组学1、人类基因组方案2、DNA的鸟枪法序列分析技术3、比拟基因组学及功能基因组学研究。
414生物化学复习指南书
414生物化学复习指南书第1章蛋白质
1.1 蛋白质的结构
1.1.1 一级结构
1.1.2 二级结构
1.1.3 三级结构
1.1.4 四级结构
1.2 蛋白质的功能
1.2.1 酶
1.2.2 结构蛋白
1.2.3 运输蛋白
1.2.4 信号蛋白
第2章核酸
2.1 DNA的结构和复制
2.1.1 DNA的双螺旋结构
2.1.2 DNA的复制机制
2.2 RNA的种类和功能
2.2.1 mRNA
2.2.2 tRNA
2.2.3 rRNA
2.3 蛋白质的合成
第3章酶
3.1 酶的命名和分类
3.2 酶的结构和活性中心3.3 酶的作用机理
3.4 影响酶活性的因素3.5 酶在生物体内的应用
第4章代谢
4.1 糖代谢
4.1.1 糖酵解
4.1.2 柠檬酸循环
4.2 脂肪代谢
4.3 蛋白质代谢
4.4 能量转移和ATP
第5章生物信号传导5.1 受体和信号分子
5.2 信号转导途径
5.3 细胞周期调控
5.4 癌症与信号传导
第6章生物化学实验技术6.1 蛋白质分离和纯化6.2 核酸的提取和分析
6.3 酶活性测定
6.4 基因克隆和序列分析。
《生物化学》考试大纲( 复习参考书王镜岩第三版 北京：高等教育出版社, 2003)
《生物化学》考试大纲一、复习参考书1.王境岩等编著.生物化学（第三版）. 北京：高等教育出版社, 2003二、复习要点第一章蛋白质化学1.氨基酸、肽的分类2.氨基酸的两性解离和等电点。
3.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质4.蛋白质一级结构的测定方法5.蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基6.肽的概念及几种生物活性肽7.蛋白质的变性作用8.蛋白质结构与功能的关系9.蛋白质的分离纯化重点：氨基酸的两性解离，等电点的计算，氨基酸、蛋白质的结构与性质，一级序列测定和蛋白质的分离纯化第二章核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的理化性质3.核酸的研究方法重点：核酸的变性、复性及分子杂交及核酸的序列测定第三章糖类化学1. 糖类的概念及功能。
2. 重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质3. 糖的鉴定原理重点：重要的单糖，二糖及其相关概念第四章脂类化学1.脂质的分类、功能2.油脂和甘油磷脂的结构与性质重点：脂类的性质第五章酶学1.酶的概念及酶的特点2.酶的分类及命名3.酶活性调节的因素和酶的作用机制4.酶的分离提纯基本方法5.酶促反应动力学以及酶活力的测定6.其他酶如抗体酶、核酶，固定化酶基本概念和应用重点：米氏方程及Km的定义及意义，酶活测定第六章维生素与激素1.水溶性维生素的结生理功能和缺乏病2.脂溶性维生素的主要生理功能3.激素的类型、特点和功能第七章新陈代谢和生物能学1.新陈代谢的概念及特点。
2.高能化合物的概念、ATP的作用、其它三磷酸核苷酸及肌酸磷酸与供能。
3.生物氧化的概念、本质、发生部位及特点。
4.呼吸链的概念、两条呼吸链的主要组成成分及排列顺序。
5.氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位。
6.氧化磷酸化作用机制的几种学说、化学渗透学说的基本要点及ATP合成酶。
重点：氧化磷酸化第八章糖代谢1.糖代谢的概念及多糖、低聚糖的酶促降解。
2.糖酵解的概念、部位、过程、限速酶、ATP生成及生理意义。
2021年《生物化学》32学时复习提纲
《生物化学》32学时复习提纲第一章绪论1. 生物化学概念第二章蛋白质化学1. 利用凯氏定氮法的原理分析蛋白质的含量2. 20种基本氨基酸的名称及三字母英文缩写。
3. 人体必需氨基酸的种类4. 氨基酸等电点（pI）的概念及计算5. 肽的概念6. 根据肽的分子结构，写出组成氨基酸序列，并命名7. 蛋白质一、二级结构的概念8. 蛋白质一级结构的测定过程9. α-螺旋的结构参数，并通过其计算氨基酸残基数目等10. 蛋白质结构与功能间的关系第三章酶与辅酶1. 酶的概念2. 酶的化学本质3. 根据酶的催化反应类型对酶进行分类4. 酶促反应的本质5. 契合诱导学说的内容6. 米氏方程，Km的物理意义及相关计算7. 酶抑制剂的概念8. 三种可逆抑制作用的速率方程9. 维生素的概念及分类第五章糖与糖代谢1. 糖的概念、分类2. 淀粉的化学结构3. 糖酵解（EMP）反应过程4. 三羧酸循环（TCA）过程5. 葡萄糖完全氧化生成的ATP数目第八章核酸与核苷酸1. 核酸的组成成分及各单元连接方式2. 5种碱基类型3. DNA的简写形式4. DNA二级结构的具体参数及相应计算5. 基因的概念及其特点6. 双脱氧链终止法测定DNA序列的原理7. RNA的三种类型8. tRNA结构；密码子与反密码子概念9. 核酸的增色（减色）效应概念第十章核酸的生物合成1. DNA的复制方式2. DNA的复制及转录3. 内含子及外显子的概念第十一章蛋白质的生物合成及分解代谢1. 蛋白质合成的起始及终止密码子2. 遗传密码的基本特征考试题型名词解释（5分×8题）简答题（6分×5题）论述题（15分×1题）计算与推导题（15分×1题）。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
生物化学考试大纲纲要大纲.doc
《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能-- 变性作用，变构作用6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（ Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质；3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖；4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素： A、 D、E、 K2.水溶性维生素：维生素 C， B1， B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
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全国高等教育自学考试指定教材辅导用书生物化学复习纲要与考试指南主编王炜审阅洪嘉玲编者(以编写章节为序)王炜汪炳华高观月韩昌洪华中科技大学出版社图书在版编目(CIP)数据生物化学复习纲要与考试指南/ 主编王炜武汉: 华中科技大学出版社, 2001 年9月ISB N7-5609-2564-2/Q5Ⅰ. 生⋯Ⅱ.①王⋯②汪⋯③高⋯④韩⋯Ⅲ.Ⅳ.Q4生物化学复习纲要与考试指南主编王炜责任编辑: 胡章成封面设计:责任校对: 章红责任监印:出版发行:华中科技大学出版社武昌喻家山邮编: 430074 电话: (027 )87545012经销:新华书店湖北发行所录排:华中科技大学出版社照排室印刷 :开本: 850 ×1168 1/32 印张: 字数:版次: 2001 年9 月第1版印次:2001 年9月第1次印刷印数: 1—ISBN 7-5609-2564-2/Q5 定价 :10.8元(本书若有印装质量问题,请向出版社发行部调换)内容提要本书是“全国高等教育自学考试指导委员会”组编的全国高等教育自学考试指定教材《生物化学》的配套辅导用书,是作者根据多年授课的教学经验和考试命题、阅卷的体会编写而成。
其突出的特点是:用精练准确的文字写出各章的重点内容(复习纲要);选用了自学考试常用的几种题型(自测题);给出了各类自测题的正确答案(参考答案)。
全书共分十四章,包括各类试题1304题。
本书重点突出,覆盖面广;分析归纳条理清楚,内容系统全面。
本书可供临床医学专业(大专)、高级护理专业等学生复习考试使用。
对于参加自学考试、成人教育的读者,本书不失为一本很好的有指导价值的参考书。
对于从事生物化学教学的教师,亦有一定的参考价值。
出版说明本书是“全国高等教育自学考试指导委员会”组编的全国高等教育自学考试指定教材《生物化学》的配套辅导用书,供临床医学专业(大专)、高级护理专业等学生复习考试使用,同时也可供授课教师及考试命题教师使用。
生物化学是一门重要的医学基础理论课,学好生物化学才能更好地学习后续的医学课程,成为合格的医学人材。
为了帮助学生牢固掌握生物化学的基本理论和基本知识,熟悉常用的考试题型,提高生物化学自学考试的通过率,我们根据多年授课的教学经验和考试命题、阅卷的体会,编写了这本辅导教材,与“全国高等教育自学考试指导委员会”指定的教材配套使用。
每章的内容包括以下三部分:(一)复习纲要:根据“全国高等教育自学考试指导委员会”制定的“生物化学自学考试大纲(含考核目标)”的要求,用精练准确的文字写出各章的重点内容,既可用于指导学生复习,也可作为教师授课的主要内容。
(二)自测题:供学生课后复习时自我检测对所学知识的掌握程度,同时也让学生熟悉了考试常见的题型。
本书也可供教师考试命题组卷时参考。
本书选用了自学考试常用的几种题型:单项选择题、多项选择题、名词解释、填空题、简答题、论述题。
(三)参考答案:即各种自测题的正确答案。
“名词解释”的答案是用简练的文字全面准确地概括该名词的内涵,同时尽量将“简答题”和“论述题”的答案写得条理分明,简明扼要,易学易记,以利复习掌握。
本书第一、二、三、七、八、九、十章由王炜(华中科技大学同济医学院)编写;第四、五、六章由汪炳华(武汉大学医学院)编写;第十一、十二章由高观月(江汉大学医学院)编写;第十三、十四章由·Ⅰ·韩昌洪(华中科技大学成教学院荆州分院)编写。
全书由洪嘉玲教授(武汉大学医学院)审阅。
由于编者知识水平有限,加之时间仓促,书中的缺点和错误难免,欢迎广大同仁及读者批评指正,以便再版时得以改正。
王炜2001年7月于华中科技大学同济医学院·Ⅱ·目录第一章蛋白质的结构与功能⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(1)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(1)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(5)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(14)第二章核酸的结构与功能⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(19)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(19)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(22)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(30)第三章酶⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(33)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(33)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(39)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(52)第四章糖代谢⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(57)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(57)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(65)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(77)第五章脂类代谢⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(81)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(81)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(86)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(97)第六章生物氧化⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(103)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(103)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(107)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(114)第七章蛋白质和氨基酸的代谢⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(118)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(118)·1·自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(124)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(135)第八章核酸代谢⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(140)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(140)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(146)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(163)第九章蛋白质的生物合成⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(169)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(169)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(172)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(180)第十章物质代谢调节⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(184)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(184)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(187)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(195)第十一章水和无机盐代谢⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(198)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(198)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(204)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(211)第十二章酸碱平衡⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(215)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(215)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(218)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(222)第十三章血液的生物化学⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(225)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(225)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(228)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(236)第十四章肝胆生物化学⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(240)复习纲要⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(240)自测题⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(245)参考答案⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯(254)·2·第一章蛋白质的结构与功能复习纲要人体生命活动的最基本特征是不断地进行着物质代谢和自我复制,这离不开蛋白质和核酸。
因此要学习和研究蛋白质和核酸的结构与功能。
一、蛋白质的生理功能蛋白质是生命的物质基础,具有繁多的生理功能。
保护和支持功能:蛋白质是体内的主要组成成分。
催化和调控作用:酶有催化作用;激素及细胞因子等对生命活动有调控作用。
运输功能:血红蛋白有运氧作用;血浆蛋白能运输多种物质。
收缩与运动功能:肌肉的收缩与运动协调功能。
免疫、防御功能:免疫球蛋白有防御作用。
识别与信息传递功能:受体多为糖蛋白,还有G蛋白参与信息传递。
维持血浆的p H和胶体渗透压。
基因表达调控功能:组蛋白、非组蛋白、转录因子等参与基因表达调控。
储存和营养功能:肌红蛋白储存氧;蛋白质降解为氨基酸,可氧化供能。
凝血功能:许多凝血因子为蛋白质,参与凝血作用。
二、蛋白质的分子组成(一)蛋白质的元素组成天然蛋白质平均含氮16%。
·1·(二)蛋白质的基本组成单位:氨基酸(AA)1.构成天然蛋白质的20种编码氨基酸,除甘氨酸(不含不对称碳原子)、脯氨酸(环状亚氨基酸)外,其余均为L-α-A A,其结构通式如下:RH2N C COOHH2.分类:根据氨基酸侧链(R基团)的理化性质,氨基酸可分为3类。
酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
中性氨基酸:余下15种。
3.氨基酸在临床上的应用:氨基酸作为一种药物或营养品已用于临床治疗。
三、蛋白质的分子结构(一)肽键与肽1.肽键:一个氨基酸的α-羧基与相邻另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的连接键称为肽键,以CO NH表示。
2.肽:氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽。
由二个氨基酸形成的肽称为二肽,由三个氨基酸形成的肽称为三肽。
一般由10个以下氨基酸形成的肽称为寡肽,而由10个以上氨基酸形成的肽称为多肽。
由50个以上氨基酸形成的多肽链一般称为蛋白质。
多肽和蛋白质分子中不完整的氨基酸分子称为氨基酸残基。
多肽有开链肽和环状肽。
人体内主要是开链肽,肽链中的氨基酸呈直线排列,其一端为游离的末端氨基,称为氨基末端(N端),而另一端为游离的末端羧基,称为羧基末端(C端),其方向为N→C。
3.多肽在体内的广泛分布及重要的生理功能:如谷胱甘肽具有保护红细胞膜等多种功能。
还有许多多肽激素,如催产素等。
·2·(二)蛋白质的一级结构1.定义:多肽链中氨基酸残基的排列顺序(序列)称为蛋白质的一级结构。
它是由肽键维持稳定的。
2.重要性:蛋白质的一级结构是蛋白质特定空间结构和功能的基础;蛋白质的一级结构是由遗传信息(遗传密码)决定的。
(三)蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构又称为三维(3D)结构或构象,可分为二级、三级、四级结构,是由次级键(氢键、离子键等)维持稳定的。
蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构是多肽链中主链原子在局部空间的排布。
其类型有α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲等,是由氢键维持稳定的。
蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构是整条多肽链中全部氨基酸原子的空间排布,包括主链和侧链所形成的全部空间结构。