免疫球蛋白PPT课件
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2. 恒 定 区
CH和CL 不同类Ig CH的长度不一 同一种属的个体,所产生的同一类Ig,
其C区氨基酸组成和排列顺序较恒定, 即免疫原性相同,但V区不同
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(三)功能区
又称为结构域,Ig的链内二硫键将每 条肽链折叠成几个球形区域,每个 区域由约110个氨基酸残基组成, 具有不同的生物学功能
IgG1、IgG2、IgG3、IgG4 IgA1、IgA2
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2.轻链(light chain,L链)
214个氨基酸残基组成 L链有两种: κ 与 λ,Ig据此分为
两型 κ 和λ的比例异常可能反映免疫系
统的异常
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(一)重链和轻链
1.重链(heavy chain,H链)
450-550个氨基酸残基组成,按恒定区
氨基酸组成和排列的差别,可分为五
类, IgM、IgG、IgA、IgD和IgE , 相应的重链分别为: μ、γ、α、δ、ε
链
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同一类Ig的铰链区氨基酸组成 和重链二硫键的数目、位置也不 同,据此可将同类Ig分为不同的 亚类
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4. IgG的CH2介导通过胎盘
5. CH3、CH4可与多种细胞的相 应Fc受体结合,介导免疫细胞 的生物学活性
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(四)铰 链 区
位于CH1和CH2之间,含有丰富的 脯氨酸。易伸展、弯曲,有利于同 时结合两个不同的抗原表位
易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶水解 IgM和IgE无铰链区
2、Nisonoff 胃蛋白酶 1960
(1)F(ab’)2 段 1个 结合颗粒性抗原出现凝集反应
(2)Fc’段 1个 无生物学活性
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Edelman
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研究简史
3、Edelman: 巯基乙醇-尿素变性电泳
兔Fab 羊 羊抗兔Fab段的Ab
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Porter
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研究简史
1、Porter 木瓜蛋白酶 1959
(1)Fab段 2个 抗原结合片段
fragment with antigen bment crystallized
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研究简史
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二、Ig的其他成分
1. J链(joining chain):是一富含 半胱氨酸的多肽链,能将单体Ig分 子连接为多聚体。IgA,IgM
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2.分泌片(SP):是分泌型IgA上 的一个辅助成分,能保护分泌型 IgA的铰链区免遭蛋白水解酶降解
与重链反应 与轻链反应
兔Fc 羊 羊抗兔Fc段的Ab
与重链反应
不与轻链反应
4、X-线晶体衍射技术进一步证明
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一、免疫球蛋白的基本结构
四肽链分子,即
由两条相同的重
链和两条相同的
轻链通过链间二
硫键连接而成的
免疫球蛋白单体,
呈“Y”形
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N端
C端
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L链功能区:2个,(VL、CL)
H链功能区:IgG、IgA、IgD 4个
IgM、IgE
5个
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Ig的功能区
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功能区的功能
1. VL和VH是抗原结合位点 2. CH1和CL具有Ig同种异型遗传
标记 3. CH2/CH3为补体结合位点
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张国俊
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第三章 免疫球蛋白
(immunoglobulin)
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目的与要求
掌握免疫球蛋白的概念、结构、功能 区及功能区的功能、类型、酶解片段
掌握免疫球蛋白的生物学功能 了解多克隆和单克隆抗体及基因工程
抗体
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概念
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三、水解片段
(一)木瓜蛋白酶水解片段 在铰链区的近N端将其裂解成2个
免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig) 即抗体(antibody,Ab),是B细胞接 受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产 生的糖蛋白,主要存在于血清等体液 中,能与相应抗原特异性地结合,是 体液免疫的重要效应分子
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抗体的发现 Behring
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Ehrlich & Metchnikoff Edelman &
Poter Yalow
Koler,Milstein & Jerne
Tonegawa
血清治疗 抗体生成、吞噬 抗体分子结构 放射免疫测定
单克隆抗体 Ig基因结构
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第一节 免疫球蛋白的结构
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(二)可变区和恒定区
免疫球蛋白分子中靠近N端的约 110个氨基酸的序列变化较大,称 为可变区(V区)
其余靠近C端的氨基酸序列相对稳 定,称为恒定区(C区)
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V区
N端
二硫键 C区
C端
可变区与恒定区
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1. 可 变 区
VH和VL VH和VL各有3个区域的氨基酸组
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1937年 Tiselius和Kabat 血清 电泳方法
白蛋白
血 清
α1球蛋白
蛋 白
α2球蛋白
β球蛋白
γ球蛋白
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与抗体有关的诺贝尔奖获得者
1901 1908 1972 1977 1984 1987
von Bering
成和排列顺序高度可变,称为高 变区( HVR)或互补决定区 (CDR)
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CDR1、CDR2、CDR3共同组 成Ig的抗原结合部位
在V区中,CDR之外区域的氨 基酸组成和排列顺序相对不易 变化,称为骨架区(FR)
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