王镜岩生物化学下册名词解释总结

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第十章DNA 的复制和修复

DNA 半保留复制(semiconservative replication): DNA复制时双链解开,根据碱基互补原则,分别按照每条单链的核苷酸顺序合成新链,以组成新的DNA分子。这样每个子代DNA分子中的一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。

DNA 半不连续复制(semidiscotinuous replication): 新合成的两条DNA子链中,一条链是按5'→3'方向连续合成的,称为前导链;另一条链的合成是不连续的,先按5'→3'方向合成若干短片断(冈崎片断),再通过连接酶将这些短片段连在一起,构成第二条子链,称为滞后链,这种复制过程称半不连续复制。

复制子(replicon):指基因组上能独立进行复制的单位。含有复制的起点,并可能含有复制的终点。 复制体(replisome):在DNA合成的生长点上,即复制叉上,分布着各种各样与复制有关的酶和蛋白质因子,它们构成的复合物称复制体。

冈崎片段(Okazaki fragment):新合成的两条DNA子链中,一条链是按5'→3'方向连续合成的,称为前导链;另一条链的合成是不连续的,先按5'→3'方向合成若干短片断(冈崎片断)

端粒(telomere):真核生物线性染色体末端的特殊结构,由许多成串短的重复顺序组成,具有稳定染色体末端结构的功能。

端粒酶(telomerase):含有RNA链的逆转录酶,可以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。

错配修复(mismatch repair):复制后的DNA在短时间内GATC序列是半甲基化的,一旦发现错配碱基,包括错配碱基在内的未甲基化的新链可被切除,并以甲基化的链为模板进行修复合成。

光复活(photoreactivation repair):可见光激活光复活酶,其可以分解由于紫外线照射形成的嘧啶二聚体,恢复DNA的正常结构。

切除修复(exicision repair):在一系列酶的作用下,将DNA分子中受损伤部分切除掉,并以完整链的一条链为模板,合成切去的部分,使DNA恢复正常结构的过程。

重组修复(recombination repair):含有嘧啶二聚体或其他结构损伤的DNA进行复制时,子代DNA链在损伤部位出现缺口。通过遗传重组,从完整的母链上将相应的片段移至子链的缺口处,然后用再合成的多核苷酸链补上母链的空缺。

应急反应(SOS response):许多可造成DNA损伤或抑制复制的处理均能引起一系列复杂的诱导反应,称为SOS反应。

碱基置换(substitution): 对DNA来说,碱基的置换属于一种染色体的微小损伤(microlesion),一般也称点突变(point mutation)。它只涉及一对碱基被另一对碱基所置换。

转换(transition):即DNA链中的一个嘌呤被另一个嘌呤或是一个嘧啶被另一个嘧啶所置换;

颠换(transversion):即一个嘌呤被一个嘧啶,或是一个嘧啶被一个嘌呤所置换。

诱变剂(mutagen):能够提高突变率的物理或化学因子,称为诱变剂。

逆转录作用(reverse transcription): 以RNA为模板,即按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA,这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA得方向相反,故称为逆转录。

cDNA (complementary DNA ): 为具有与某RNA链呈互补的碱基序列的单链DNA即complementary DNA之缩写,或此DNA链与具有与之互补的碱基序列的DNA链所形成的DNA双链。

第十一章RNA 的生物合成

转录(transcription):DNA指导下RNA的合成

单顺反子(monocistronic mRNA):编码一个多肽链的DNA的序列区域,相当于真核细胞的一个基因。

多顺反子(polycistronic mRNA):原核基因中多个功能相关的结构基因串联在一起构成一个转录单位。通常依赖同一调控序列对其转录进行调节,使这些相关基因实现协同表达。

有意链(正链/编码链, sense strand):DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链,称为模板链(template strand),也称作有意义链或Watson链。相对的另一股单链是编码链(coding strand),也称为反义链或Crick链。

启动子(promoter):指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。具有特定的核苷酸顺序。

转录因子(transcription factor):指RNA聚合酶起始转录需要的辅助因子(蛋白质)。

终止子(terminator):提供转录终止信号的DNA序列。

终止因子(termination factor):协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子(蛋白质)。

抗终止因子(antitermination factor):这种引起抗终止作用的蛋白质成为抗终止因子。

RNA 拼接(RNA splicing):真核生物断裂基因转录物的加工中,去除内含子,使外显子成为连续序列,这一过程称为拼接。

内含子(intron):真核生物的大多数基因都被居间序列即内含子,所分割成断裂基因,在转录后需通过剪接使编码区成为连续序列。

外显子(exon):断裂基因的转录产物需经过剪接,去除插入部分(即内含子)使编码区(外显子)成为连续序列。

拼接体(splicesome):在被拼接的hnRNA上U1、U2、U4-6和约50种蛋白质所组成的复合物。

RNA 编辑(RNA editing):改变RNA的编码序列。

DNA 指纹( DNA footprint):

第十二章蛋白质的生物合成

中心法则(central dogma):即遗传信息从DNA传到RNA,再传到蛋白质,一旦传给蛋白质就不能再转移。

遗传密码(genetic code):包含在DNA或RNA排列顺序中的遗传信息,它决定蛋白质中氨基酸的排列顺序。现一般专指存在于信使RNA(mRNA)上的核苷酸顺序。

密码子(codon):三个连续的核苷酸编码一个氨基酸。

反密码子(anticodon):转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。

位于转移核糖核酸的反密码子环的中部。

开放阅读框(open reading frame):在多顺反子mDNA中有多个基因的编码区,各编码区为一开放编码区,又称可译框,以起始密码子AUG或GUG开头,终止密码子UAA、UAG、UGA结束,读框正好为是三的倍数。

无义突变(nonsense mutation):氨基酸的密码子变成终止密码子。分为琥珀型(UAG)、赭石型(UAA)和乳白型(UGA)三种。

移码突变(frameshift mutation):由于一个或多个非三整倍核苷酸对的插入或缺失,导致该位点后密码子阅读框架发生改变。

错义突变(missense mutation):密码子发生突变导致蛋白质中原来的氨基酸被另一种氨基酸取代。 SD 序列(Shine-Dalgarno sequences):起始密码子前(上游)为核糖体结合位点,与核糖体小亚基16S rRNA的3’端序列互补,最先由Shine和Dalgarno所发现,故称为Shine-Dalgarno序列,或称为SD序列。

信号肽(signal peptide): 每一需的蛋白质都含有一段氨基酸序列,成称为信号肽或导肽序列要运输

第十三章物质代谢的相互关系和调节控制

别构调节(allosteric effect):通过改变酶分子构象而改变酶活力的调节

前馈调节(feedforward regulation):代谢底物对代谢过程的影响。

反馈调节(feedback regulation):代谢产物对代谢过程的影响。

级联放大(cascade system): 连续代谢反应中的一个酶被激活后,连续地发生其它酶被激活,导

致原始信号的放大,这种放大效应称级联放大。

操纵子(operon):基因表达的协调单位。包括一个控制区和一群功能相关的结构基因。控制区由启动子(promoter)和操纵基因(operator)组成。操纵基因可与调节基因产物阻遏蛋白(repressor)结合,其“开放”或“关闭”直接控制结构基因的表达。

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案

第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢? 答:新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称,是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而:①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位? 答:生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育,包括核酸、蛋白质的生物合成,机体运动,包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等,都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行.生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中,哪些物质起着重要作用? 答:在能量储存和传递中,ATP(腺苷三磷酸)、GTP(鸟苷三磷酸)、UTP(尿苷三磷酸)以及CTP(胞苷三磷酸)等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制?代谢调节有何生物意义? 答:新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平:分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节(主要是浓度的调节和酶的调节)。酶的调节是最基本的代谢调节,包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节,也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中,比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起,使酶的作用具有严格的定位条理性,从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官,而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外,还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境,从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念? 答:从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有:代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳-碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答:生物代谢中的反应大体可归纳为四类,即基团转移反应;氧化-还原反应;消除、异构化和重排反应;碳-碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种:酰基转移,磷酰基转移,葡糖基基转移;氧化-还原反应;消除反应,分子内氢原子的迁移(异构化反应),分子重排反应;羟醛综合反应,克莱森酯综合反应,β-酮酸的氧化脱羧反应。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生物化学重点名词解释汇总情况

生物化学名词解释(英汉)完全版! 6,单糖(monosaccharide):由3个或更多碳原子组成的具有经验公式(CH2O)n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类,如葡萄糖等。同生化 7,糖苷(dlycoside):单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基,胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8,糖苷键(glycosidic bond):一个糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键,常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9,寡糖(oligoccharide):由2~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10,多糖(polysaccharide):20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11,还原糖(reducing sugar):羰基碳(异头碳)没有参与形成糖苷键,因此可被氧化充当还原剂的糖。 12,淀粉(starch):一类多糖,是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉:一种是直链淀粉,是没有分支的,只是通过α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的聚合物;另一类是支链淀粉,是含有分支的,α-(1→4)糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物,支链在分支处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。 13,糖原(glycogen): 是含有分支的α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的同聚物,支链在分支点处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。 15,肽聚糖(peptidoglycan):N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17,蛋白聚糖(proteoglycan):由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子,多糖是分子的主要成分。 第六章1,脂肪酸(fatty acid):是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂,它是许多更复杂的脂的成分。 2,饱和脂肪酸(saturated fatty acid):不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3,不饱和脂肪酸(unsaturated fatty acid):至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4,必需脂肪酸(occential fatty acid):维持哺乳动物正常生长所必需的,而动物又不能合成的脂肪酸,Eg亚油酸,亚麻酸。 5,三脂酰甘油(triacylglycerol):那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11,脂质体(liposome):是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡(小泡)。 12,生物膜(bioligical membrane):镶嵌有蛋白质的脂双层,起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13,在膜蛋白(integral membrane protein):插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14,外周膜蛋白(peripheral membrane protein):通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15,流体镶嵌模型(fluid mosaic model):针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中,生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层,脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面,有的则部分或全部嵌入其部,有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17,通道蛋白(channel protein):是带有中央水相通道的在膜蛋白,它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。

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第七章糖代谢 1.糖酵解(Glycolysis)概念、过程。(P80) 2.糖酵解的调节。(P83) 3.计算糖酵解生成ATP的数目。(P80) 4.丙酮酸的去路。(P80) 5.三羧酸循环过程,能量计算。(P107) 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽?(P110) 7.磷酸戊糖途径有何意义?(P153) 8.糖异生概念。(P154) 9.糖异生与糖酵解不同的三个反应(包括催化的酶)。(P156) 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中()? (A)糖酵解途径(B)三羧酸循环 (C)戊糖磷酸途径(D)C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶()? (A)磷酸戊糖途径(B)糖酵解 (C)糖的有氧氧化(D)糖异生 3.糖酵解的限速酶是()? (A)磷酸果糖激酶(B)醛缩酶 (C)3-磷酸甘油醛脱氢酶(D)丙酮酸激酶 第八章生物能学与生物氧化 1.生物氧化有何特点?以葡萄糖为例,比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物?体内ATP 有哪些生理功能? 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡?原理何在? 4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写出具体的计算步骤。5.呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是() (A)c1→b→c→aa3→O2 (B)c→c1→b→aa3→O2 (C)c1→c→b→aa3→O2 (D)b→c1→c→aa3→O2 6. 名词解释:氧化磷酸化、生物氧化、底物水平磷酸化、呼吸链、磷氧比(P\0)、能荷 第九章脂类代谢 1. 从以下几方面比较饱和脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同:反应的亚细胞定位,酰基载体,C2单位,氧化还原反应的受氢体和供氢体,中间产物的构型,合成或降解的方向,酶系统情况(P264 )。 2. 简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行 稳定化学键:氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif) 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。 核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

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第十章D N A的生物合成(复制) 一、A型选择题 1.遗传信息传递的中心法则是() A.DNA→RNA→蛋白质 B.RNA→DNA→蛋白质 C.蛋白质→DNA→RNA D.DNA→蛋白质→RNA E.RNA→蛋白质→DNA 2.关于DNA的半不连续合成,错误的说法是() A.前导链是连续合成的 B.随从链是不连续合成的 C.不连续合成的片段为冈崎片段 D.随从链的合成迟于前导链酶合成 E.前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3.冈崎片段是指() A.DNA模板上的DNA片段 B.引物酶催化合成的RNA片段 C.随从链上合成的DNA片段 D.前导链上合成的DNA片段 E.由DNA连接酶合成的DNA 4.关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是() A.底物都是dNTP B.必须有DNA模板 C.合成方向是5,→3, D.需要Mg2+参与 E.需要ATP参与 5.下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确() A.具有3,→5,核酸外切酶活性 B.不需要引物 C.需要4种NTP D.dUTP是它的一种作用物 E.可以将二个DNA片段连起来 6.DNA连接酶() A.使DNA形成超螺旋结构 B.使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C.合成RNA引物D.将双螺旋解链 E.去除引物,填补空缺 7.下列关于DNA复制的叙述,哪一项是错误的() A.半保留复制 B.两条子链均连续合成 C.合成方向5,→3, D.以四种dNTP为原料 E.有DNA连接酶参加 8.DNA损伤的修复方式中不包括() A.切除修复 B.光修复 C.SOS修复 D.重组修复 E.互补修复 9.镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是() A.断裂B.插入C.缺失 D.交联 E.点突变 10.子代DNA分子中新合成的链为5,-ACGTACG-3,,其模板链是() A.3,-ACGTACG-5, B.5,-TGCATGC-3, C.3,-TGCATGC-5, D.5,-UGCAUGC-3, E.3,-UGCAUGC-5, 二、填空题 1.复制时遗传信息从传递至;翻译时遗传信息从传递至。 2.冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中,和的不一致。 3.能引起框移突变的有和突变。 4.DNA复制的模板是;引物是;基本原料是;参与反应的主要酶类有、、、和。 5.DNA复制时连续合成的链称为链;不连续合成的链称为链。 6.DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中,其中一条链是,另一条链 是。 7.DNA 复制时,阅读模板方向是,子代DNA合成方向是,催化DNA合成的酶是。 8.以5,-ATCGA-3,模板,其复制的产物是5, 3,。 9.DNA的生物合成方式有、和。 10. DNA损伤修复的类型有、、和。

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其

最新生物化学名词解释总结

1、CDNA文库:以mRNA为模板,经反转录酶催化,在体外反转录 成cDNA,与适当的载体连接后转化受体菌,则每个细菌含有一段cDNA,并能繁殖扩增,这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环:线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后,经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中,在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA,后者可利用脂肪酸合成,而草酰乙酸经还原后,在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸,苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸,丙酮酸经内膜载 体运回线粒体,在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环:乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸, 反复地进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物:是指化学结构上与天然代谢物类似,这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗,从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成:指利用简单物质,经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成:指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、(嘌呤核苷酸)从头合成途径:是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料,经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。

4、(嘌呤核苷酸)补救合成途径:指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷, 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、(嘧啶核苷酸)从头合成途径:指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料,经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、(嘧啶核苷酸)补救合成途径:指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷, 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症:是一种嘌呤代谢性疾病,基本生化特征是高尿酸血症, 临床常用别嘌呤醇治疗,别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似,可抑制 黄嘌呤氧化酶,从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则:DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代;通过转 录和翻译,将遗传信息传递给蛋白质分子,从而决定生物的表现 型,DNA的复制、转录、翻译过程,称中心法则。 2、反转录:以RNA为模板,指导DNA合成的过程,也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA,是RNA指导下的DNA合成过程,以RNA为模板,四种dNTP为原料,合成与RNA互补的DNA单链,称反转录。 3、半保留复制:DNA在复制时,以亲代DNA的每一股作为模板,合 成完全相同的两个双链子代DNA,每个子代DNA中含由一股亲代

生物化学名词解释完全版

第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义(2003) 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义: 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的?它们的结构和性质如何?容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化?是怎样变化的?变化过程中能量是怎样转换的?(即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢?)大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象(如生长、生殖、遗传、运动等)之间有什么关系?最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象:植物生化;动物生化;人体生化;微生物生化 从不同的研究目的上分:临床生物化学;工业生物化学;病理生物化学;农业生物化学;生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景:从十八世下半叶开始,物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果(1)化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧,只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物,为三羧酸循环的发现提供了线索。 (2)物理学方面:原子论、x-射线的发现。 (3)生物学方面:《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生:在19世纪末20世纪初,生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希: 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中,首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒: 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立: 从生物化发展历史来看,20世纪前半叶,在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国,代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

生物化学名词解释全

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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essentialaminoac id) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein aminoacid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(proteinsecond ary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( vander Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromiceffect) 10.减色效应(hypo chromiceffect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(meltingtemperatureTm) 14.分子杂交(molecularhybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(Km 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomericenzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allostericenzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymaticcompare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidativephosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle)

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生物化学名词解释完全版 第一章 1,氨基酸(amino acid ):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸(esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需 要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(non esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point ):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction ):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8,蛋白质一级结构(primary structure )指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column )使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography ):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pl)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶 电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE (按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19,Edman 降解(Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein ):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。

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