蛋白质的空间结构
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Transthyretin, with four identical polypeptide subunits
✓维系蛋白质分子空间结构： 疏水键 氢键 范德华力 盐键（离子键）
实用文档
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
（三）二、三级过渡态—— 蛋白质的超二级结构和结构域
1、超二级结构（Supersecondary structure）
在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元 组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空 间上能辨认的二级结构组合体。
几种类型的超二级结构：
βαβ
αα
ββ 实用文档
2、结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折 叠成较为紧密的近似球状或纤维状、具有部分 生物功能的结构，称为结构域(domain)
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个 或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密， 各行使其功能，称为结构域(domain) 。
实用文档
纤连蛋白分子的结构域
丙糖磷酸实用异文档构酶
三、蛋白质的三级结构
（一） 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相
对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布 位置。由一个或多个结构域组装而成的结构。
实用文档
如测一个九肽
测得N端氨基酸残基为Thr 又分别测得片段:
Ala-Ala-Trp-Gly-Lys Val-Lys-Ala-Ala-Trp Thr-Asn-Val-Lys
则其氨基酸排列顺序为： Thr-Asn-Val-Lys-Ala-Trp-Gly-lys
实用文档
例1：某五肽先经酸水解再经碱水解，得到摩尔数相等的五 种氨基酸（Ala、Cys、Lys、Phe和Ser）混合物，用Edman分 析法进行N端分析，获得PHT-Ser；经胰蛋白酶水解可得到一 种N端为Cys的三肽和另一种N端为Ser的二肽；用胰糜蛋白酶 水解上述三肽，得到Ala和另一个二肽。问该五肽的氨基酸顺 序怎样？
实用文档
例2： 当一种4肽与FDNB反应后,用5.7mol/L HCl水解得到DNPVal及3种其他氨基酸;当这4肽用胰蛋白酶水解时发现有两种碎 片段，其中一片用LiBH4还原后再进行酸水解,水解液内有氨基 乙醇和一种在有浓硫酸条件下能与已醛酸反应产生紫(红)色产 物的氨基酸.试问这4肽的一级结构是由哪几种氨基酸。 （LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相应的氨基 醇。）
蛋白质分子的高级结构
蛋白质分子中的结构层次
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→亚基→ 四级结构
一、蛋白质的一级(共价) 结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸
的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
一级结构是蛋白质空间构象和特异生 物学功能的基础。
HbS β 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
正常红细胞
镰刀形细胞
这种由蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序发 生变异所导致的疾病，称为“分子病”。
实用文档
二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构
由多条多肽链组成的蛋白质，肽链间相互 以非共价键联结成一个活性单位，这种肽链就 称为该蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布、亚基间 通过非共价键聚合而成的特定构象，称为蛋白 质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
血红蛋白（Hb）的四级结构
从一级结构到四级结构
血红蛋白
✓蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列，维系蛋 白质分子的一级结构的键：肽键、二硫键
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
（二）一级结构与功能的关系
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
实用文档
例题：一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多 少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50 圈螺旋，其轴长为27nm。
例题：一个含有78个氨基酸残基的α螺旋的轴长是多少？此多 肽的α螺旋完全伸展时多长？
解答：78×0.15=11.7nm α螺旋每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，故该α螺旋圈数为：
（二）主要的化学键 •非共价键：
➢疏水键: 多肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧 链避开水相自相粘附聚集在一起，形成空穴。 ➢离子键（盐健）:由蛋白质中正、负电荷的侧链基团 相互接近，通过静电吸引而形成的基团之间的作用力。 ➢氢键：
• 范德华力等
C 端
N端
• 肌红蛋白 (Mb)
四、蛋白质的四级结构
（一）酰胺平面
参与形成肽键的4个原子（C、 O、N、H）和与之相连的2个-碳原 子（ C1、C2）共处于同一平面上， 形成酰胺平面，或称肽键平面，肽
平 面 ， 肽 单 元 。 C1 和 C2 在 平 面 上 所处的位置为反式(trans)构型。
O
肽单元
R
N
C
Cα
ψ
Cα
N
φ
C
R O
它是蛋白质构象的基本结构单位 实用文档
由6-16个氨基酸残基组成
5、无规卷曲（自由回转）
是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
H2N
COOH
酶的功能部位常位于这种构象区域
实用文档
氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。 一段肽链的氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋 或β-折叠时，它就会出现相应的二级结构。
1、分析：FDNB即2，4-二硝基氟苯，在弱碱性溶液中可与肽 链N-末端的氨基酸生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）。 盐酸水解可以打开所有的肽链，使蛋白质或者多肽变为游离 的氨基酸。LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相 应的氨基醇。胰蛋白酶可专一性水解由碱性氨基酸（lys，Arg） 羧基端形成的肽键。
蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
实用文档 胰岛素的一级结构
多肽链中氨基酸序列分析—— 一级结构测定
准备工作：
•样品纯度97%以上； •测定蛋白质的相对分子质量（允许误差10%左右） •测定肽的数目； •测定氨基酸组成
实用文档
多肽链中氨基酸序列分析
分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成（纯度97%以上） 测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基
把肽链水解成片段，分别进行分析 测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法
一般需用数种水解法，并分析出各肽段中的氨基酸顺序，然 后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序结果。
实用文档
•胰蛋白酶：水解赖氨酸和精氨酸的羧基 形成的肽键； •糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：水解芳香 族氨基酸【苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸 （Tyr）、色氨酸（Trp）】等氨基酸残 基的羧基形成的肽键。 •胃蛋白酶：专一性较差，主要水解Glu、 Asp或其他氨基酸的侧链。
Hemoglobin 血红蛋白
静脉
释放氧气后 Hb 变回 T state
实用文档
环境氧浓度低时 Hb 迅速释放氧气
Muscle
Myoglobin 肌红蛋白
（三）蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生 错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构 象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导 致疾病发生。
解答： 1、是一个N端为Ser的五肽； 2、胰蛋白酶的水解部位是Lys或Arg的羧基端肽键，因为得到 一种N端为Ser的二肽，因此第二位为Lys； 3、经胰蛋白酶水解可得到一种N端为Cys的三肽，所以第三位 为Cys； 4、因为胰糜蛋白酶只水解芳香族氨基酸的羧基端肽键，水解 上述三肽，得到Ala和另一个二肽，所以三肽为：Cys-PheAla 5、整个五肽的顺序为Ser- Lys- Cys-Phe-Ala。
（二）蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
1、 -螺旋 结构要点:
①从N端为起点，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链 伸向螺旋外侧。
实用文档
α－螺旋的结构特点
反平行
实用文档
平行
实用文档
3、-转角
蛋白质多肽链经常出现180˚的回折，这种肽 链回折处的称为-转角（ -tern）或-bend，或 称发夹结构（hairpin structure）。
一般由四个连续的氨基酸残基组成， 第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
实用文档
4、Ω环
Ω环多存在于球状蛋白质分子中，形 状像“Ω”，称为Ω环（ Ωloop）。
目录
（二）血红蛋白的构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb 与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的 百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改 变。
肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线
* 协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能 力的现象，称为协同效应。
蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲 与折叠
Primary structure
Secondary structure
蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列
Tertiary structure
Quaternary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
78÷3.6圈； α螺旋的直径约为0.5nm，故每圈轴长为0.5πnm。 完全伸展的α螺旋长度约为：0.5π×（78÷3.6）≌34.01nm
实用文档
实用文档
2、-折叠
多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状 结构，侧链位于锯齿结构的上下方。
实用文档
-折叠
②-折叠结构的肽链几乎是完全伸展的，两段以上的β-折 叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行，反平 行结构更为稳定 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。氢键与 螺旋长轴垂直。
多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧 密盘曲成稳固的右手螺旋。 每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的 氢键保持螺旋稳定（氢键是稳定α－螺旋的主要 键），氢键与螺旋长轴基本平行。 主链呈螺旋上升，每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm，沿轴旋转1000，每3.6个氨基酸残基上升 一圈，相当于上升高度(螺距)0.54nm，螺旋的直径 约为0.5nm 。
如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity)
如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative 来自百度文库ooperativity)
血红素与氧结
合后，铁原子半径
变小，就能进入卟
O2
啉环的小孔中，继
而引起肽链位置的
变动。
变（别）构效应(allosteric effect)
某些蛋白质表现其生物学功能时， 构象发生改变，从而改变了整个分子的 性质，这种现象称为别构效应。
血液中O2的运输 (Hb R/T态的互换)
任何一个亚基接受O2后，会增加其他亚基吸收O2的能力
氧 分 子
(R) relaxed state
Lung
环境氧浓度高时 Hb 快速吸收氧分子
动脉
(T) tense state
实用文档
解题： （1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNPVal，证明N端为Val； （2）LiBH4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，Gly 是氨基乙酸，证明肽的C端为Gly； （3）水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生 紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为Trp； （4）根据胰蛋白酶的专一性，得知此肽键-COOH末端是 Lys或者Arg；
根据以上结果可知道四肽的顺序： Val·Lys·Trp·Gly或者Val·Arg·Trp·Gly。
实用文档
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质多肽链本身的折叠盘绕方式。
主要的化学键： 氢键、盐键、疏水键、范德华力
✓维系蛋白质分子空间结构： 疏水键 氢键 范德华力 盐键（离子键）
实用文档
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
（三）二、三级过渡态—— 蛋白质的超二级结构和结构域
1、超二级结构（Supersecondary structure）
在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元 组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空 间上能辨认的二级结构组合体。
几种类型的超二级结构：
βαβ
αα
ββ 实用文档
2、结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折 叠成较为紧密的近似球状或纤维状、具有部分 生物功能的结构，称为结构域(domain)
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个 或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密， 各行使其功能，称为结构域(domain) 。
实用文档
纤连蛋白分子的结构域
丙糖磷酸实用异文档构酶
三、蛋白质的三级结构
（一） 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相
对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布 位置。由一个或多个结构域组装而成的结构。
实用文档
如测一个九肽
测得N端氨基酸残基为Thr 又分别测得片段:
Ala-Ala-Trp-Gly-Lys Val-Lys-Ala-Ala-Trp Thr-Asn-Val-Lys
则其氨基酸排列顺序为： Thr-Asn-Val-Lys-Ala-Trp-Gly-lys
实用文档
例1：某五肽先经酸水解再经碱水解，得到摩尔数相等的五 种氨基酸（Ala、Cys、Lys、Phe和Ser）混合物，用Edman分 析法进行N端分析，获得PHT-Ser；经胰蛋白酶水解可得到一 种N端为Cys的三肽和另一种N端为Ser的二肽；用胰糜蛋白酶 水解上述三肽，得到Ala和另一个二肽。问该五肽的氨基酸顺 序怎样？
实用文档
例2： 当一种4肽与FDNB反应后,用5.7mol/L HCl水解得到DNPVal及3种其他氨基酸;当这4肽用胰蛋白酶水解时发现有两种碎 片段，其中一片用LiBH4还原后再进行酸水解,水解液内有氨基 乙醇和一种在有浓硫酸条件下能与已醛酸反应产生紫(红)色产 物的氨基酸.试问这4肽的一级结构是由哪几种氨基酸。 （LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相应的氨基 醇。）
蛋白质分子的高级结构
蛋白质分子中的结构层次
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→亚基→ 四级结构
一、蛋白质的一级(共价) 结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸
的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
一级结构是蛋白质空间构象和特异生 物学功能的基础。
HbS β 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
正常红细胞
镰刀形细胞
这种由蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序发 生变异所导致的疾病，称为“分子病”。
实用文档
二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构
由多条多肽链组成的蛋白质，肽链间相互 以非共价键联结成一个活性单位，这种肽链就 称为该蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布、亚基间 通过非共价键聚合而成的特定构象，称为蛋白 质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
血红蛋白（Hb）的四级结构
从一级结构到四级结构
血红蛋白
✓蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列，维系蛋 白质分子的一级结构的键：肽键、二硫键
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
（二）一级结构与功能的关系
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
实用文档
例题：一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多 少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50 圈螺旋，其轴长为27nm。
例题：一个含有78个氨基酸残基的α螺旋的轴长是多少？此多 肽的α螺旋完全伸展时多长？
解答：78×0.15=11.7nm α螺旋每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，故该α螺旋圈数为：
（二）主要的化学键 •非共价键：
➢疏水键: 多肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧 链避开水相自相粘附聚集在一起，形成空穴。 ➢离子键（盐健）:由蛋白质中正、负电荷的侧链基团 相互接近，通过静电吸引而形成的基团之间的作用力。 ➢氢键：
• 范德华力等
C 端
N端
• 肌红蛋白 (Mb)
四、蛋白质的四级结构
（一）酰胺平面
参与形成肽键的4个原子（C、 O、N、H）和与之相连的2个-碳原 子（ C1、C2）共处于同一平面上， 形成酰胺平面，或称肽键平面，肽
平 面 ， 肽 单 元 。 C1 和 C2 在 平 面 上 所处的位置为反式(trans)构型。
O
肽单元
R
N
C
Cα
ψ
Cα
N
φ
C
R O
它是蛋白质构象的基本结构单位 实用文档
由6-16个氨基酸残基组成
5、无规卷曲（自由回转）
是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
H2N
COOH
酶的功能部位常位于这种构象区域
实用文档
氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。 一段肽链的氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋 或β-折叠时，它就会出现相应的二级结构。
1、分析：FDNB即2，4-二硝基氟苯，在弱碱性溶液中可与肽 链N-末端的氨基酸生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）。 盐酸水解可以打开所有的肽链，使蛋白质或者多肽变为游离 的氨基酸。LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相 应的氨基醇。胰蛋白酶可专一性水解由碱性氨基酸（lys，Arg） 羧基端形成的肽键。
蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
实用文档 胰岛素的一级结构
多肽链中氨基酸序列分析—— 一级结构测定
准备工作：
•样品纯度97%以上； •测定蛋白质的相对分子质量（允许误差10%左右） •测定肽的数目； •测定氨基酸组成
实用文档
多肽链中氨基酸序列分析
分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成（纯度97%以上） 测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基
把肽链水解成片段，分别进行分析 测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法
一般需用数种水解法，并分析出各肽段中的氨基酸顺序，然 后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序结果。
实用文档
•胰蛋白酶：水解赖氨酸和精氨酸的羧基 形成的肽键； •糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：水解芳香 族氨基酸【苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸 （Tyr）、色氨酸（Trp）】等氨基酸残 基的羧基形成的肽键。 •胃蛋白酶：专一性较差，主要水解Glu、 Asp或其他氨基酸的侧链。
Hemoglobin 血红蛋白
静脉
释放氧气后 Hb 变回 T state
实用文档
环境氧浓度低时 Hb 迅速释放氧气
Muscle
Myoglobin 肌红蛋白
（三）蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生 错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构 象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导 致疾病发生。
解答： 1、是一个N端为Ser的五肽； 2、胰蛋白酶的水解部位是Lys或Arg的羧基端肽键，因为得到 一种N端为Ser的二肽，因此第二位为Lys； 3、经胰蛋白酶水解可得到一种N端为Cys的三肽，所以第三位 为Cys； 4、因为胰糜蛋白酶只水解芳香族氨基酸的羧基端肽键，水解 上述三肽，得到Ala和另一个二肽，所以三肽为：Cys-PheAla 5、整个五肽的顺序为Ser- Lys- Cys-Phe-Ala。
（二）蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
1、 -螺旋 结构要点:
①从N端为起点，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链 伸向螺旋外侧。
实用文档
α－螺旋的结构特点
反平行
实用文档
平行
实用文档
3、-转角
蛋白质多肽链经常出现180˚的回折，这种肽 链回折处的称为-转角（ -tern）或-bend，或 称发夹结构（hairpin structure）。
一般由四个连续的氨基酸残基组成， 第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
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4、Ω环
Ω环多存在于球状蛋白质分子中，形 状像“Ω”，称为Ω环（ Ωloop）。
目录
（二）血红蛋白的构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb 与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的 百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改 变。
肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线
* 协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能 力的现象，称为协同效应。
蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲 与折叠
Primary structure
Secondary structure
蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列
Tertiary structure
Quaternary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
78÷3.6圈； α螺旋的直径约为0.5nm，故每圈轴长为0.5πnm。 完全伸展的α螺旋长度约为：0.5π×（78÷3.6）≌34.01nm
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2、-折叠
多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状 结构，侧链位于锯齿结构的上下方。
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-折叠
②-折叠结构的肽链几乎是完全伸展的，两段以上的β-折 叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行，反平 行结构更为稳定 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。氢键与 螺旋长轴垂直。
多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧 密盘曲成稳固的右手螺旋。 每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的 氢键保持螺旋稳定（氢键是稳定α－螺旋的主要 键），氢键与螺旋长轴基本平行。 主链呈螺旋上升，每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm，沿轴旋转1000，每3.6个氨基酸残基上升 一圈，相当于上升高度(螺距)0.54nm，螺旋的直径 约为0.5nm 。
如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity)
如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative 来自百度文库ooperativity)
血红素与氧结
合后，铁原子半径
变小，就能进入卟
O2
啉环的小孔中，继
而引起肽链位置的
变动。
变（别）构效应(allosteric effect)
某些蛋白质表现其生物学功能时， 构象发生改变，从而改变了整个分子的 性质，这种现象称为别构效应。
血液中O2的运输 (Hb R/T态的互换)
任何一个亚基接受O2后，会增加其他亚基吸收O2的能力
氧 分 子
(R) relaxed state
Lung
环境氧浓度高时 Hb 快速吸收氧分子
动脉
(T) tense state
实用文档
解题： （1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNPVal，证明N端为Val； （2）LiBH4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，Gly 是氨基乙酸，证明肽的C端为Gly； （3）水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生 紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为Trp； （4）根据胰蛋白酶的专一性，得知此肽键-COOH末端是 Lys或者Arg；
根据以上结果可知道四肽的顺序： Val·Lys·Trp·Gly或者Val·Arg·Trp·Gly。
实用文档
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质多肽链本身的折叠盘绕方式。
主要的化学键： 氢键、盐键、疏水键、范德华力