名词解释及答案生物化学

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生物化学名词解释

1.提问：为什么中间分子都带磷酸基团？答案：①传递能量；②不能由生物膜渗漏出细胞。

2.提问：发酵不产生能量，其生物意义何在呢？答案：消耗糖酵解脱下的 H，保持细胞内的pH稳定。

3.糖酵解+三羧酸循环的效率：糖酵解 1G → 2ATP+2NADH+2H++2丙酮酸=2+2×3=8ATP三羧酸循环 2丙酮酸→ 30ATP+6CO2+4H2O38ATP储能效率=38 ×7.3/686= 42%比世界上任何一部热机的效率都高！提问：其余能量何处去？答案：以热量形式。

一部分维持体温，一部分散失。

4.提问：丙酮酸通过糖异生形成一个G，消耗多少个ATP能量？答案：6个ATP5.提问：其他多糖是如何产生的？答案：由磷酸戊糖途径提供各种单糖，由类似糖元合成途径合成。

6.研究表明反应的平衡常数≈1，但该反应始终能够持续向正反应进行，？答案：PPi水解消耗，平衡右移7.核苷酸的生物功能①合成核酸②是多种生物合成的活性中间物糖原合成，UDPG.磷脂合成，CDP-乙醇胺，CDP-二脂酰甘油。

③生物能量的载体ATP、GTP④腺苷酸是三种重要辅酶的组分（NAD、FAD、CoA）⑤信号分子cAMP、cGMP8.肽链合成后的“加工处理”:(1)切除甲硫氨酸（与起始符对应）；(2)到位置后切除信号肽；(3)糖基化修饰（对于糖蛋白）；(4) 多亚基、辅基缔合；9.肽链合成后的“加工处理”(1)细菌蛋白质的N-端为fMet，往往先被脱甲酰基酶催化水解除去N-端的甲酰基，然后在氨肽酶的作用下，再切去一个或多个N-端氨基酸．在真核生物中，N-端的Met常常在肽键的其他部分还未完全合成时就已经水解下来。

(2)某些蛋白质在合成过程中，在氨基末端额外生成 15～30个氨基酸组成的信号顺序（信号肽），用以指导合成的蛋白质去往细胞的固定部位。

最后，这些信号顺序将在特异的肽酶作用下除去。

(3)某些蛋白质的一些Ser、Thr及Tyr残基中的羟基，可通过酶促磷酸化作用，生成磷酸丝氨酸、磷酸苏氨酸及磷酸酪氨酸残基。

生物化学名词解释

（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。

2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。

3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。

4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。

5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。

6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。

7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。

8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。

9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。

10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。

11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。

12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。

13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。

14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。

生物化学名词解释

第一章1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子。

2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

3. 等电点：指使两性电解质的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。

5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

12．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

13．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

14．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

15．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

16．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

(完整)生物化学名词解释

生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。

肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。

2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。

4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。

亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。

6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。

7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。

第二章核酸的结构与功能1。

DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。

Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。

3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。

在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。

hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。

核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。

6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。

生物化学名词解释和简答题综合终极版

生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。

2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。

调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。

3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。

4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。

构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。

5．结构域：结构域又成为辖区。

在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。

结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。

6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。

这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。

二级结构与侧链R的构象无关。

维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。

蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。

三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。

此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。

有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。

生物化学名词解释

生物化学1. 蛋白质折叠：蛋白质由所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电等特性通过残基间的相互作用而折叠成一个立体的三级结构。

2. 锌指结构：许多转录因子所共有的DNA结合结构域，具有很强的保守性。

它由4个氨基酸（4个Cys残基，或2个Cys残基和2和His残基）和一个锌原子组成一个形似指状的三级结构。

3. 冈崎片段：复制叉上新合成的短的DNA片段，即DNA不连续合成的产物。

细菌的冈崎片段约为1000～2000个核苷酸，真核细胞的约为100～200个核苷酸。

4. 尿素循环：又称“鸟氨酸循环”。

机体对氨的一种解毒方式。

肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。

包括三个阶段，①氨、二氧化碳和鸟氨酸缩合生成瓜氨酸；②瓜氨酸再与一分子氨结合脱去水，生成精氨酸；③精氨酸在肝脏精氨酸酶的催化下，水解生成尿素，并重新变为鸟氨酸。

5. 柠檬酸-丙酮酸穿梭系统：线粒体内产生的乙酰 CoA，与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，穿过线粒体内膜进入胞液，裂解后重新生成乙酰 CoA，产生的草酰乙酸转变为丙酮酸后重新进入线粒体。

6. 别构效应：一种分子可以通过分子内某一部分的结构改变，而导致激活部分活性改变的现象，即别构效应，也可称为变构效应。

经常研究的例子是酶的别构效应，然而除了酶以外，如血红蛋白等也有别构效应。

7. 氧化磷酸化：指在代谢物脱氢氧化经呼吸链传递给氧生成水的过程中，既消耗了氧，消耗了无机磷酸，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为电子传递水平磷酸化，通常称之氧化磷酸化。

常发生在线粒体内膜上。

8. 分子杂交：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。

如核酸（DNA、RNA）之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。

9. 结构域：也指功能域，在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体，缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域。

生物化学名词解释

14、肽键：蛋白质分子中基本化学键，由氨基酸的α羧基和α氨基缩合脱水而成。
15、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物。
16、肽单位：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的集团。
17、变构效应（别构作用）：蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变。
18、镰刀型红细胞贫血症：患者血红蛋白链第6位的谷氨酸换成了缬氨酸，使其带氧能力降低，分子间容易粘合形成线状巨大分子而沉淀。红细胞从正常的双凹盘状被扭曲成镰刀状，容易产生溶血性贫血症。
四、蛋白质的化学：
1、必需氨基酸：指机体需要但不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸。八种人体必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。
2、蛋白质的等电点：是蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的pH值。
3、蛋白质的一级结构：不同种类和数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。
生物化学名词解释
1、绪论
1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学
1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。

生物化学的名词解释和问答题答案

23、点突变：点突变又称错配，即单一碱基配对错误造成的变异，包括转换和颠换。
24、胆汁酸的肠肝循环：在肠道中重吸收的各种胆汁酸，经门静脉重新入肝脏。肝脏再把游离胆汁酸转变成结合胆汁酸，与重吸收的结合胆汁酸一道，重新随胆汁排入肠腔，此过程称为胆汁酸的肠肝循环。
25、胆色素：胆色素是铁卟啉化合物在体内的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等，主要随胆汁、粪便排出。
17、中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复
制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA →RNA →蛋白质
18、半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。）当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。
(3)神经和激素调节：正副交感神经调节；胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素；而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
2、试叙述DNA与RNA的结构和组分的异同点。
4、试叙述进食过量糖类食物可导致发胖的生化机理
答：体内糖转化成脂肪的过程：
糖代谢产生的乙酰CoA可以合成脂肪酸和胆固醇，糖代谢产生的磷酸二羟丙酮可以还原生成3-磷酸甘油。糖代谢可产生ATP、NADPH＋H＋，然后由ATP供能，NADPH＋H＋供氢，在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成甘油三脂。所以从食物中摄取的糖可以生成脂肪酸和3-磷酸甘油，进而合成甘油三酯，进入脂库。

生物化学：名词解释&简答题

名词解释1、等电点（PI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

2、模体(序)（motif）：在蛋白质分子中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为motif3、结构域(domain)：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，各自行使其功能。

4、DNA变性：在一定理化因素作用下，DNA双螺旋的空间构象破坏解体，但其一级结构仍完整的现象称变性。

5、DNA复性：变性DNA经过一定处理重新形成双螺旋DNA的过程称复性。

6、Tm值：融解温度，在DNA发生热变性时，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为融解温度（Tm值）。

在Tm值时，DNA分子内50%的双螺旋结构被解开。

7、Km：米氏常数，单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

8、酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻断酶与底物结合形成中间产物。

由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例，这种作用称为竞争性抑制。

9、同工酶(Isoenzyme)：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。

10、糖酵解（glycolysis）：在缺氧状况下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解。

11、乳酸循环（Cori cycle）：在肌肉中葡萄糖经酵解生成乳酸，乳酸经血循环运到肝脏，肝脏又将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。

12、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）：由活性二碳化合物（乙酰CoA）与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，以四次脱氢、二次脱羧再生成草酰乙酸完成循环反应过程，成为三羧酸循环，又称kerb 循环和柠檬酸循环。

生物化学作业名词解释答案

原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性。
9、波尔效应：增加CO2的浓度、降低pH能降低血红蛋白Hb对O2的亲和力，促进O2的
释放。
10、分子伴侣：是一种可增加蛋白质正确折叠速率的蛋白质，它是通过与没有完全折叠好的
新合成的多肽链结合发挥协助折叠作用的。分子伴侣可以防止不正确的折叠中间产物的
形成。
第4章蛋白质研究技术
氨基缩合，通过形成的酰胺键将两个氨
基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键。
4、肽：氨基酸缩合生成的产物称为肽。
第3章蛋白质三维结构
名词解释
1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
2、四级结构：二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，通过非共价键缔合在
Hale Waihona Puke 一起，所形成的特定空间结构。6、
β
折叠：是由两条或多条伸展的多肽链平行排列，由相邻肽链上的酰胺H和羧基o间形
成的氢键所维持有规则的结构。
7、蛋白质变性：天然蛋白质受某些物理或化学因素的影响，生物活性丧失、溶解度降低，
理化性质发生改变的过程称为蛋白质的变性。
8、蛋白质复性：蛋白质的变性作用不剧烈，当除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成
磷酸经代谢产生NADPH和核
糖5
磷酸的途径。产生的核糖5
磷酸主要用于核酸的生物合成；而
NADHP是以还原力形式存在的化学能的载体，主要用于需要还原力
的生物合成中。
第18章电子传递和氧化磷酸化
1、电子传递链：也称为呼吸电子传递链，是由一系列可作为电子传递体的酶复合体和辅助
因子组成的。可将来自还原型辅酶或底物的电子传递到有氧代谢的最终电
名词解释
1、离子交换层析：利用离子交换基质上的可解离基团对各种蛋白结合力不同而达到分离目

生物化学名词解释完整版

生物化学名词解释第一章糖类1.单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。

2.寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。

3.多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。

多糖链可以是线形的或带有分支的。

4.构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。

在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。

有D型和L 型两种。

构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。

5.构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。

指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。

构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。

6.醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。

7.酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。

8.对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。

如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。

9.差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。

如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。

10.异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。

11.异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。

12.变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。

13.糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。

生化(名词解释及问答题)

36．磷氧比（P/O）：每消耗1摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数?
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

生物化学名词解释

生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。

蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。

2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。

核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。

3.酶：一种催化剂，加速生化反应。

酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。

4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。

5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。

细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。

6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。

一个基因是由一段DNA序列编码的。

7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。

8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。

9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。

它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。

10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。

生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。

11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。

12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。

在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。

13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。

葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。

14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。

15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。

生化名词解释及简答

名词解释呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。

Km 米氏常数，最大反应速度一半时的底物浓度DNA半保留复制.Semi-conservative replicationDNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。

这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。

由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。

全酶 :全酶=酶蛋白+辅因子酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。

酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化激活剂：能提高（酶）活性的物质糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。

底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。

此过程与呼吸链的作用无关。

4.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内氧化分解，最终生成水和二氧化碳并放出能量的过程。

等电点:蛋白质或氨基酸等静电荷为0时的PH同工酶 :来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶称之为同工酶。

生物化学名词解释和问答

11年一、名词解释1.双缩脲反应：指蛋白质或多肽（含两个以上肽键，且可溶于碱性水溶液）（1分），在碱性条件下与CuSO4反应生成蓝紫色或紫红色化合物的反应（2.5分），可用于蛋白质含量的检测（0.5分）2.酶原激活：某些酶类在最初合成出来的时候，为没有活性的形式称为酶原（1分），酶原在其他蛋白酶或外界环境作用下转变为有活性的酶的过程称为酶原激活（2.5分），酶原激活多数通过切去多余肽段的形式实现，为不可逆过程（0.5分）3.在真核生物或病毒的染色体中（0.5分），有一些DNA序列，对基因转录起增强作用，有时甚至是必不可少的，称为增强子（3分），增强子与效应基因之间可以有很远的距离，可以在效应基因的上游或下游，但一般只作用于同一条DNA分子上的启动子（0.5分）4.P/O比，是指一对电子经呼吸链传递至氧，能够合成的ATP数量（无机磷酸消耗量）（3.5分），常用于检测生物氧化磷酸化的效率（0.5分）5.别构效应：指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象（3.5分），具有别构效应的蛋白质，多为寡聚蛋白（0.5分）6.糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解产生丙酮酸，并产生ATP的过程（3.5分），是糖类无氧代谢的共同途径（0.5分）12年一、名词解释1.亲和层析是利用待分离蛋白质与固定相中相应配体的特异性结合（3分），将目标蛋白质与其他物质分开（1分）。

2.鸟氨酸循环：是机体合成尿素的代谢途径（1分），由氨与二氧化碳合成氨基甲酰磷酸（1分），再与鸟氨酸结合，经过循环后，生成尿素（1.5分），并再次形成鸟氨酸（0.5分），故称～～3.核酸杂交是指不同来源的的核酸分子，因存在互补的片段，经变性后，在复性过程中形成局部双链的现象（2.5分），常用于核酸的分离，特定核酸序列（基因）的分离和标记鉴别（1分），常见有DNA之间的杂交（SouthernBlotting），RNA之间的杂交(Northern Blotting)(0.5分)。

名词解释及答案生物化学

1.氨基酸amino acid：是含有一个碱性氨基-NH2和一个酸性羧基-COOH的有机化合物,氨基一般连在α-碳上;氨基酸是蛋白质的构件分子;2.必需氨基酸essential amino acid：指人或其它脊椎动物自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸;3.非必需氨基酸nonessential amino acid：指人或其它脊椎动物自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸;4.等电点pI, isoelectric point：使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零,在电场中不迁移的pH值;5.肽键peptide bond:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键;6.肽peptide:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物;7.茚三酮反应ninhydrin reaction：在加热条件下,α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色化合物的反应;8.层析chromatography:按照在移动相和固定相可以是气体或液体之间的分配比例将混合成分分开的技术;9.离子交换层析ion-exchange column：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱;一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术;10.透析dialysis：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术;11.凝胶过滤层析gel filtration chromatography,GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析;一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术;12.亲合层析affinity chromatograph：利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术;13.高压液相层析HPLC：使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术;14.凝胶电泳gel electrophoresis：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术;聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳;SDS-PAGE只跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关;16.等电聚焦电泳IEF：利用一种特殊的缓冲液两性电解质在聚丙烯酰胺凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点pI处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了;17.双向电泳two-dimensional electrophoresis：等电聚焦电泳和SDS-PAGE 的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳按照pI分离,然后再进行SDS-PAGE按照分子大小分离;经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图; 降解Edman degradation：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程;N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯PITC修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链少了一个残基被回收再进行下一轮降解循环;19.同源蛋白质homologous protein：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白;20.构型configuration:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列;这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的;构型的改变往往使分子的光学活性发生变化;21.构象conformation:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布;一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成;构象改变不会改变分子的光学活性;22.蛋白质一级结构primary structure：指多肽链的氨基酸序列;23.蛋白质二级结构protein secondary structure：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用,形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构,是蛋白质结构的构象单元,通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持;常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等;24.蛋白质三级结构protein tertiary structure:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象;它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系;三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键离子键维持的;25.蛋白质四级结构protein quaternary structure:寡聚蛋白质所有,eg:血红蛋白,寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式; 26;.α-螺旋α-helix:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的;每个氨基酸残基第n个的羰基与多肽链C端方向的第4个残基第4+n个的酰胺氮形成氢键;在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升.27.β-折叠β-pleated sheet: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的;折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的;氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列由N到C方向或者是反平行排列肽链反向排列;28.β-转角β-turn：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构α-螺旋和β-折叠,使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基;含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环loop;常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸;这两种转角中的第二个残基大都是脯氨酸;29.无规卷曲random coil直链多聚体的一种比较不规则的构象,其侧链间的相互作用比较小;无规卷曲对围绕单键转动阻力极小,并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲,因此不具独特的三维结构和最适构象;无规卷曲可因环境而改变,有其生物学意义,这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位;30.超二级结构super-secondary structure:在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,种类不多的二级结构组合或二级结构串,在各种蛋白质中充当三级结构的构件;分为αα,βαβ,ββ三种31.结构域domain:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体;32.纤维蛋白fibrous protein：一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用;33.球蛋白globular protein：紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水;典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位;34.角蛋白keratin：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质;35.胶原蛋白collagen：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它是由原胶原蛋白分子组成;原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白;每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋螺距,每一圈含有个残基的多肽链右手旋转形成的;36.疏水相互作用hydrophobic interaction:水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象;37.蛋白质变性denaturation:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时,生物活性丧失,溶解度降低,不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变,这种过程称蛋白质变性;其实质是次级键被破坏,但一级结构仍完好;38.蛋白质的三维结构：蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向;39.肌红蛋白myoglobin:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型;40.复性renaturation:当变性因素除去后,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象;41.波尔效应Bohr effect:增加CO2浓度和降低pH都能提高血红蛋白亚基的协同效应,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降,促进血红蛋白释放氧,反之,增加氧气的浓度,使血红蛋白释放H+及CO2,这种现象称波尔效应;42.血红蛋白hemoglobin:存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中;血红蛋白是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素;氧气结合在铁原子上,被血液运输;血红蛋白的氧解离曲线呈S形,提示亚基之间存在正协同作用;43.别构效应allosteric effect:又称为变构效应,寡聚蛋白质一般具多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响;44.伴娘蛋白chaperone：又称分子伴侣,是一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质;伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体;45.二硫键disulfide bond：通过两个半胱氨酸巯基的氧化形成的共价键;二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用;46.范德华力van der Waals force：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力;当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强;强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近;47.镰刀型细胞贫血病sickle-cell anemia: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状;其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸Val,而不是下正常的谷氨酸残基Glu;48.二面角：两个肽键平面之间的α-碳原子,可以作为一个旋转点形成二面角dihedral angle;绕Cα-N键轴旋转的二面角C-N-Cα-C称为φ,绕Cα-C键轴旋转的二面角N-Cα-C-N称为ψ,原则上φ和ψ可以取-180°~+180°之间的任一值,这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述;49.蛋白质特定构象形成的驱动力：1R-侧链基团间的相互作用 2肽链与环境水分子的相互作用 3天然构象的形成过程是一个自发的过程G<050. 两性离子ampholyte：又称兼性离子,偶极离子,即在同一分子中含有等量的正负两种电荷;51.氢键hydrogen bond：氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y型的键;52.肽平面peptide plane：也叫酰胺平面,指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面;53.谷胱甘肽glutathione ,GSH：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽,主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂,它能够清除掉人体内的自由基,清洁和净化人体内环境污染,从而增进了人的身心健康;谷胱甘肽有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G两种形式,在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数;谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变;该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH;54.亚基subunit又称亚单位,组成蛋白质四级结构最小的共价单位,是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白;55.分子病molecular disease：由于基因或DNA分子的缺陷,致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病;DNA分子的此种异常,有些可随个体繁殖而传给后代;如镰状细胞性贫血,是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患;56.模序Motif：也称模体,在许多分子中,可以发现2到3个具有二级结构的肽段,在空间上互相接近,形成一个具有特殊功能的空间结构,称为蛋白质的“模序”;一个模序总有其特异的氨基酸序列,发挥特殊的功能,例如“锌指结构”zinc finger,此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成,形似手指,具有结合锌离子的功能;模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础;57.抗原决定簇antigenic determinant：又称表位,是决定抗原性的特殊化学基团,大多存在于抗原物质的表面,有些存在于抗原物质的内部,须经酶或其他方式处理后才暴露出来;58.抗体antibody;Ab：机体的免疫系统在抗原刺激下,由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白;主要分布在血清中,也分布于组织液及外分泌液中;59.抗原antigen;Ag：是指能够刺激机体产生特异性免疫应答,并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合,发生免疫效应特异性反应的物质;抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力,也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应,也就是抗原性;60.半抗原hapten：能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原;它只有反应原性,不具免疫原性,又称不完全抗原;大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原;如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子载体结合,纯蛋白会获得新的免疫原性,并能刺激动物产生相应的抗体;半抗原一旦与纯蛋白结合,就构成该蛋白质的一个抗原簇;一些比一般半抗原分子量小,但有特异结构的化学活性基团物质如青霉素、磺胺剂等 ,称为简单半抗原;当简单半抗原进入过敏体质的机体时,能与体内组织蛋白结合,成为完全抗原,这种完全抗原可引起超敏反应;一般来说,B淋巴细胞识别半抗原决定簇,T淋巴细胞识别载体抗原决定簇;61.单克隆抗体monoclonal antibody;McAb;mAb：高度均质性的特异性抗体,由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌;一般来自杂交瘤细胞;62.多克隆抗体polyclonal antibody：由多个B细胞克隆所产生的抗体,可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异;63.活性肽Active Peptide：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物,在人体内起重要生理作用,发挥生理功能;具有活性的多肽称为活性肽,又称生物活性肽或生物活性多肽;64.肌红蛋白myoglobin,MYO,Mb：由153个氨基酸残基组成,是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,和血红蛋白同源,与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间,可帮助肌细胞将氧转运到线粒体;它的氧饱和曲线为双曲线型;65.盐溶salting-in：在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐,如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等,会增加蛋白质分子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大,这种现象称为盐溶;66.盐析salting-out：增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象;是蛋白质分离纯化中经常使用的方法,最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等;blot ：蛋白质印迹,它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法;其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色,通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中的表达情况的信息;68.协同效应synergistic effect：是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起,所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和; 而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂synergist;分为正协同效应、负协同效应;。

生物化学名词解释

1. 提问：为什么中间分子都带磷酸基团？答案：传递能量；不能由生物膜渗漏出细胞。

2. 提问：发酵不产生能量，其生物意义何在呢？答案：消耗糖酵解脱下的H，保持细胞内的pH稳定。

3. 糖酵解+三羧酸循环的效率：糖酵解1G —2ATP+2NADH+2H++丙酮酸=2+2 X 3=8ATP三羧酸循环2丙酮酸—30ATP+6CO2+4H2O38ATP储能效率=38 X 7.3/686= 42%比世界上任何一部热机的效率都高！提问：其余能量何处去？答案：以热量形式。

一部分维持体温，一部分散失。

4. 提问：丙酮酸通过糖异生形成一个G消耗多少个ATP能量？答案：6个ATP5. 提问：其他多糖是如何产生的？答案：由磷酸戊糖途径提供各种单糖，由类似糖元合成途径合成。

6. 研究表明反应的平衡常数" 1，但该反应始终能够持续向正反应进行，？答案：PPi水解消耗，平衡右移7. 核苷酸的生物功能①合成核酸②是多种生物合成的活性中间物糖原合成，UDPG.磷脂合成，CDP乙醇胺，CDP二脂酰甘油。

③生物能量的载体ATR GTP④腺苷酸是三种重要辅酶的组分（NAD FAD CoA⑤信号分子cAMP cGMP8. 肽链合成后的“加工处理”：（1）切除甲硫氨酸（与起始符对应）；(2) 到位置后切除信号肽；(3) 糖基化修饰(对于糖蛋白);(4) 多亚基、辅基缔合；9. 肽链合成后的“加工处理”(1) 细菌蛋白质的N-端为fMet，往往先被脱甲酰基酶催化水解除去N-端的甲酰基，然后在氨肽酶的作用下，再切去一个或多个N-端氨基酸•在真核生物中，N-端的Met常常在肽键的其他部分还未完全合成时就已经水解下来。

(2) 某些蛋白质在合成过程中，在氨基末端额外生成15〜30个氨基酸组成的信号顺序(信号肽)，用以指导合成的蛋白质去往细胞的固定部位。

最后，这些信号顺序将在特异的肽酶作用下除去。

(3) 某些蛋白质的一些Ser、Thr及Tyr残基中的羟基，可通过酶促磷酸化作用，生成磷酸丝氨酸、磷酸苏氨酸及磷酸酪氨酸残基。