生物化学课件-第09章氨基酸代谢
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生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
细胞溶胶的氨甲酰磷酸合成酶II：用谷氨酸作 为氮的给体，分担着嘧啶生物合成的任务。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
【生化精品课件】氨基酸代谢
21
氨基酸、二肽、三肽如何进入细胞?
吸收主要在小肠。耗能的主动吸收过程。
• 至少五种类型转运氨基酸的载体 • γ－谷氨酰基循环 • 二肽、三肽转运体系（不同二肽吸收有竟争作用）
22
转运氨基酸或小肽进入细胞时，同时转运入Na+，三者形成三联体。 Na+借Na+泵排出细胞外，消耗ATP。
此吸收过程存在于小肠黏膜细胞，肾小管细胞和肌细胞等细胞膜上。
二章 氨基酸代谢
蛋白质、氨基酸代谢概况 食物来源蛋白质的消 体内蛋白质的降解 氨基酸的一般代谢 非营养必需氨基酸的合成
氨基酸的特殊代谢
第二篇
1
一般而言，蛋白质代谢与 糖/脂代谢有什么不同？
氮平衡
• 含N分子的代谢 • 体内没有储存形式的氨基酸/蛋白质
2
不同状态下的氮平衡
3
体内蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡中，食 物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸与体内蛋白质降解产 生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸混在一起，分布 于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
胰腺分泌的酶原...... 氨基酸，二肽，三肽
carrier protein
16
内肽酶
对Lys, Arg专一
小的不带电侧链
对非极性侧链和 芳香族侧链专一
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶
连贯
17
外肽酶
C端是碱性氨基酸 残基组成的肽键
C端是除了Pro，Lys，Arg 的氨基酸参加组成的肽键
羧肽酶A
羧肽酶B
acids and other nitrogenous compounds ③ Surplus amino acids other than above tow usages are
氨基酸代谢—氨的代谢(生物化学课件)
血中尿素渗入肠道后被细菌尿素 酶水解产生。
血氨的来源
2.肠道吸收
01 NH3比NH4+更易透过细胞膜而被吸收。
氨的吸收与肠道pH有关，当肠道pH较低时（pH＜6），NH3与
02 H+结合成NH4+，而减少氨的吸收。肠道pH较高时，NH4+转变
为NH3，氨的吸收增多。
03
临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析就是为了减 少氨的吸收，促进氨的排泄。
• 机体代谢产生的氨，正常情况下由体内解氨毒的代谢途径排出，使血氨 的来源和去路保持动态平衡。因此，正常人血氨浓度维持在较低水平， 不引起中毒。
• 正常人血氨浓度一般不超过 0.06mmol/L。
血氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用
血氨的来源
2.肠道吸收
两个 来源
肠道内的蛋白质、氨基酸经肠道 腐败作用产生。
氨的来源
生物化学 B i o c h e m i s t r y
氨中毒案例
案例
某年7月21日，某厂酮苯脱蜡车间3号氨冷冻机开车时，由于液氨进入缸体 使二段缸打碎。爆裂碎片击伤在场协助开车的电工臀部，该电工当即摔倒在 地，大量氨逸出，使其中毒死亡。
案例分析
分析：导致伤者死亡的真正原因是氨中毒。
• 氨，也称“氨气”，氮和氢的化合物，分子式为NH3，是一种无色气体， 密度小，沸点高，易溶于水。广泛应用于化工、轻工、化肥、制药等。
血氨的来源
3.肾脏中谷氨酰胺分解产生氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺在谷氨酰 胺酶催化下水解， 生成谷氨酸和NH3。
肾小管中氨的去路 主要取决于肾小管 液的pH值。
血氨的来源
思考
为什么临床上对肝硬化腹水的病人不宜 使用碱性利尿剂？
血氨的来源
2.肠道吸收
01 NH3比NH4+更易透过细胞膜而被吸收。
氨的吸收与肠道pH有关，当肠道pH较低时（pH＜6），NH3与
02 H+结合成NH4+，而减少氨的吸收。肠道pH较高时，NH4+转变
为NH3，氨的吸收增多。
03
临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析就是为了减 少氨的吸收，促进氨的排泄。
• 机体代谢产生的氨，正常情况下由体内解氨毒的代谢途径排出，使血氨 的来源和去路保持动态平衡。因此，正常人血氨浓度维持在较低水平， 不引起中毒。
• 正常人血氨浓度一般不超过 0.06mmol/L。
血氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用
血氨的来源
2.肠道吸收
两个 来源
肠道内的蛋白质、氨基酸经肠道 腐败作用产生。
氨的来源
生物化学 B i o c h e m i s t r y
氨中毒案例
案例
某年7月21日，某厂酮苯脱蜡车间3号氨冷冻机开车时，由于液氨进入缸体 使二段缸打碎。爆裂碎片击伤在场协助开车的电工臀部，该电工当即摔倒在 地，大量氨逸出，使其中毒死亡。
案例分析
分析：导致伤者死亡的真正原因是氨中毒。
• 氨，也称“氨气”，氮和氢的化合物，分子式为NH3，是一种无色气体， 密度小，沸点高，易溶于水。广泛应用于化工、轻工、化肥、制药等。
血氨的来源
3.肾脏中谷氨酰胺分解产生氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺在谷氨酰 胺酶催化下水解， 生成谷氨酸和NH3。
肾小管中氨的去路 主要取决于肾小管 液的pH值。
血氨的来源
思考
为什么临床上对肝硬化腹水的病人不宜 使用碱性利尿剂？
生物化学课件第09章蛋白质分解氨基酸代谢
胰酶的外肽酶的作用
羧基肽酶——从肽链羧基末端每次水解1个肽键。
除赖氨酸 精氨酸 任何氨基酸 —CO——HN— 脯氨酸 肽键 以外的氨基酸 羧基肽酶 A 赖氨酸 任何氨基酸 —CO——HN— 精氨酸 肽键 羧基肽酶 B
胃
多肽
小肠 胰蛋白酶、糜蛋白酶、 弹性蛋白酶、羧基肽酶 (A、B)
寡肽+氨基酸
小肠
• 血清转氨酶的量，临床上可作为疾病诊断和 预后的指标之一。
目录
COOH CH3 C=O COOH 丙酮酸
COOH
（CH2）2
+ HC-NH2
COOH 谷氨酸
GPT
CH3
（CH2）2 COOH α-酮戊二酸
H-C-NH2 + C=O
COOH
肽酶 (dipeptidase)，三肽酶 (tripeptidase) 等。最终产 物为氨基酸。
目录
酸性
胃
外源蛋白
胃蛋白酶
多肽
小肠
主要消化场所
（内肽酶，外肽酶）
氨基酸、二肽、三肽
aa aa aa aa源自三肽酶 二肽酶小肠黏膜细胞
氨基酸
目录
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
NH
内肽酶
NH
5
羧基肽酶
6
二肽酶
目录
细胞外
γ-谷 氨酰 基转 COOH 移酶
H2NCH R
氨基酸
细胞膜 细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C O NH
γ-谷氨酰 氨基酸
氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH CH R
H2NCH R
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly) 肽酶 谷胱甘肽 GSH 谷胱甘肽 甘氨酸
生物化学课件 第九章 氨基酸代谢2.doc
生物化学课件第九章氨基酸代谢2第九章 Metabolism of Amino Acids 氨基酸代谢第九章营养必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种： Thr、Lys、 Val、 Leu、 Ile、Phe、 Met、Trp。
蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
胰蛋白酶胰糜蛋白酶原弹性蛋白酶羧基肽酶原胰蛋白酶原肠激酶胰糜蛋白酶弹性蛋白酶原羧基肽酶肠液中酶原的激活内肽酶碱性AA 芳香族AA 脂肪族AA吸收部位：主要在小肠吸收机制：耗能的主动吸收过程 1.载体蛋白+AA+Na + 2. -谷氨酰基循环未被消化的Pro.及未被吸收的AA，在大肠下部受到大肠杆菌的分解，称为腐败作用。
主要产物：NH 3 、胺类和一些有害物质。
蛋白质的腐败作用(putrefaction) 次要产物：FA、Vit.-羟酪胺（鱆胺）苯乙醇胺氨基酸脱羧产生胺，胺类具有生物活性 His Lys 鸟氨酸 Trp Tyr Phe 降血压作用升血压作用 CO 2 羟化假神经递质酪胺苯乙胺腐胺色胺组胺尸胺7 *第三节* 氨基酸的一般代谢 General Metabolism of Amino Acids1、在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径（一）蛋白质以不同的速率进行降解 2、在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解一、体内蛋白质分解生成AA氨基酸代谢概况（掌握）合成分解嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物代谢转变胺类 + CO 2 脱羧基作用脱氨基作用消化吸收其它含氮物质非必需氨基酸 NH 3 CO 2 +H 2 O 糖或脂类 -酮酸谷氨酰胺尿素食物蛋白质组织蛋白质血液氨基酸组织氨基酸氨基酸代谢库三、 AA 分解先脱氨基（掌握）脱氨基(deamination)作用指氨基酸脱去-氨基生成相应-酮酸的过程。
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
生物化学9-氨基 酸代谢
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
《氨基酸代谢》PPT课件
要点：
①反应可逆。
②L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为 NAD+或 NADP+。 ③此酶分布广泛，但以肝、肾、脑中活性较强。
④此酶为别构酶。此反应与能量代谢密切相关。 ⑤此反应使氨基酸氧化供能的速率受ATP/ADP GTP/GDP 的反馈调节
（二）转氨基作用（transamination）
• 在转氨酶的作用下，-氨基酸的氨基转移到酮酸的-碳上，生成相应的氨基酸，而原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
合成
一．氨基酸的脱氨基作用
最主要的反应 存在于大多数组织中 有多种方式：转氨基 氧化脱氨基 联合脱氨基（为主） 非氧化脱氨基
（一）氧化脱氨基作用
反应过程包括脱氢和水解两步
-2H +H2O R-CH（NH2）COOH → R-C（=NH）COOH → R-COCOOH + NH3
• L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)是一种需 氧脱氢酶，以 FAD 或 FMN 为辅基，脱下的氢原子交给 O2，生成H2O2。该酶活性不高，在各组织器官中分布 局限，因此作用不大。
R R CO2 R CH-NH2 + OHC-Py HC-N=CH-Py H2C=N=CH-Py COOH COOH H2O R CHNH2 + OHC-Py 胺 •酶：氨基酸脱羧酶
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
O O O H2N CH C NH CH- --NH CH C NH CH- --NH CH C NH CH COOH R1 R2
R3
R4
R5
R6
二肽酶
氨基酸 +
O H2N CH C NH CH COOH R' R"
生物化学 氨基酸代谢PPT幻灯片
色氨酸 酪氨酸
色胺 酪胺
赖氨酸
尸胺
② 氨(ammonia)的生成
氨基酸 脱羧基作用
氨(肠) 尿素 尿素酶
血氨 氨(肝)
尿素
* 降低肠道PH，NH3转变为NH4+，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依
据。
③ 其它有害物质的生成
酪氨酸
苯酚 半胱氨酸
硫化氢 色氨酸
吲哚
* 假神经递质 ( false neurotransmitter )
主要反应：
1.水解反应 2.脱羧反应 3.脱氨反应 4.还原作用
主要产物：
* 对人体有用的产物（较少）：如 脂肪酸、维生素等； * 对人体无用的产物（较多）：如 胺、氨、苯酚、吲
哚，H2S，硫醇等。 * 产物中还有一种CO2，它既有用又有害。
① 胺类(amines)的生成
组氨酸
组胺
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
4、氧化供能：
蛋白质在体内氧化分解释能约17kJ(4kcal)/克。 人体每日18%能量由蛋白质提供。
蛋白质代谢概况 食物蛋白质
一部分经酶 水解消化
胃肠道
一部分
以氨基酸形式吸收
多
主要
余
的
氨
参与组织蛋白质的
基
合成、修复、更新
酸
NH3
而后分解
α-酮酸
未消化蛋白 质、氨基酸
粪排
氧化供能 脂肪 糖
以含氮终产物（主要为尿素和铵盐）的形式从尿中排出
R1
R2
R3
R4
R5
R6
二肽酶
氨基酸 + H2N-CH-CO-NH-CH-COOH
R
R
氨基酸代谢课件
04
氨基酸的合成与分解平 衡对于生物体的生长发 育、免疫功能、疾病发 生等具有重要意义
氨基酸的转运与调节
氨基酸的转运方式
1
主动转运：需要消 耗能量，通过转运 蛋白将氨基酸转运
到细胞内
2
被动转运：不需要 消耗能量，通过转 运蛋白将氨基酸转
量，通过转运 蛋白将氨基酸与其 他物质一起转运到
氨基酸代谢异常可能导 致营养不良，影响机体
健康。
氨基酸代谢异常疾病的治疗与预防
01
治疗方法：药物治疗、饮食 02
预防措施：合理饮食、适量
控制、生活方式调整等
运动、保持良好的生活习惯
等
03
疾病类型：氨基酸代谢异常 04
疾病危害：氨基酸代谢异常
疾病包括多种类型，如苯丙
疾病可能导致生长发育迟缓、
酮尿症、枫糖尿病等
氨基酸的合成与分解
氨基酸的合成途径
01 氨基酸的合成途径主要有
两种：转氨基作用和联合 脱氨基作用。
02 转氨基作用是指氨基酸在
转氨酶的作用下，将氨基 转移到α-酮戊二酸上，生 成新的氨基酸。
03 联合脱氨基作用是指氨基
酸在联合脱氨酶的作用下， 将氨基和羧基同时转移到 α-酮戊二酸上，生成新的 氨基酸。
氨基酸转运与调节对于维持机体的健 0 4 康和疾病预防至关重要。
氨基酸代谢的异常与疾病
氨基酸代谢异常的表现
氨基酸代谢 异常可能导 致蛋白质合 成障碍，影 响细胞功能
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢紊乱，影 响体内氨基 酸平衡
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢酶缺陷， 影响氨基酸 代谢过程
智力低下、肝肾功能损害等
谢谢
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢产物积累， 影响细胞功 能
《生物化学教学课件》第九章 氨基酸代谢(2019秋)-PPT课件
胃蛋白酶的最适pH为1.5-2.5，对蛋白质肽键的 作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、 蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要为多 肽及少量氨基酸。
10
目录
2、小肠是蛋白质消化的主要部位
胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包 括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase)：水解蛋白质肽链内部的一些肽键。 如：胰蛋白酶：水解碱性aa的羧基形成的肽键
ATP ADP+Pi
谷胱甘肽 GSH
ADP+Pi ATP
甘氨酸
半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
氨基酸
谷胱甘肽 合成酶 γ-谷氨酰半胱氨酸
(γ-谷氨酰基循环：小肠粘膜、肾小管细胞、脑组织)
其余12种aa体内可以合成，称为营养非必需aa. 其中精aa和组aa合成量少，也被作为必需aa.
尿毒症体内合成组aa和酪aa原料缺乏，所以这两种aa对 肾病患者也成为必需aa.
6
目录
蛋白质的营养价值(nutrition value) 蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利 用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。
例如：动物蛋白含的必需aa种类和人体接近，营养价值高。
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必 需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
例如：谷类：富含色氨酸，赖氨酸少 豆类：赖氨酸多，色氨酸少
7
目录
第二节
蛋白质的消化、吸收和腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)：芳香族aa的羧基形成的肽键 弹性蛋白酶：脂肪族aa的羧基形成的肽键
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
（2） 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应， 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高，血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
（二）蛋白质更新的生理意义
一方面，某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面，某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）
（2）通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺 苷酸脱氨酶的活性较高，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有：L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不高； ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在，但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在，活性也较强。 ➢在体内，谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶，其活性受ADP、GDP的激活，受ATP、GTP的抑制。
生物化学《氨基酸代谢》课件
蛋白质的腐败分解作用（putrefaction）主要在大 肠中进行，是指细菌对蛋白质及其消化产物的分解 作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、 脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺类（腐胺、 尸胺、酪胺），酚类，吲哚类，氨及硫化氢等。 这些有毒物质被吸收后，由肝进行解毒。
Section 3 General Catabolism of Amino Acids
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)：
➢ 是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基， 脱下的氢原子交给O2，生成H2O2。
➢ 该酶活性不高，在组织器官中分布局限（见于 肝、肾），因此作用不大。
2. L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）： ➢ 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶， 线粒体内生成的NADH或NADPH可进入呼吸链经 氧化磷酸化产生ATP。 ➢ 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大；该酶属 于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP， GDP的激活。
转氨酶的辅酶及其作用机制
-H2O +H2O
+H2O -H2O
分子重排
重要的转氨酶
⑴ 丙 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ alanine transaminase, ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）： ➢ ALT催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换 反应，为可逆反应。 ➢ ALT在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起 血清中ALT活性明显升高。
（三）氨基酸经联合脱氨基作用脱氨基 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而 使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸(-ketoacid) 的过程，称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞 中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
Section 3 General Catabolism of Amino Acids
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)：
➢ 是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基， 脱下的氢原子交给O2，生成H2O2。
➢ 该酶活性不高，在组织器官中分布局限（见于 肝、肾），因此作用不大。
2. L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）： ➢ 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶， 线粒体内生成的NADH或NADPH可进入呼吸链经 氧化磷酸化产生ATP。 ➢ 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大；该酶属 于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP， GDP的激活。
转氨酶的辅酶及其作用机制
-H2O +H2O
+H2O -H2O
分子重排
重要的转氨酶
⑴ 丙 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ alanine transaminase, ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）： ➢ ALT催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换 反应，为可逆反应。 ➢ ALT在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起 血清中ALT活性明显升高。
（三）氨基酸经联合脱氨基作用脱氨基 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而 使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸(-ketoacid) 的过程，称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞 中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
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第九章 氨基酸代谢
第九章 氨基酸代谢
Catabolism of Amino Acid
主要内容
第九章 氨基酸代谢
一、蛋白质的营养作用 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 三、氨基酸的一般代谢 四、氨的代谢 五、个别氨基酸的代谢
第九章 氨基酸代谢
第一节 蛋白质的营养作用
Nutritional Functions of Protein
摄入氮＜ 排出氮
蛋白质分解量多于合成量
第九章 氨基酸代谢
（二）蛋白质的营养价值 1. 营养必需氨基酸(essential amino acids)
体内需要而又不能自身合成 或合成量少，不能满足需要 必须由食物供应
第九章 氨基酸代谢
种类：
Val、 Ile、 Leu、 Phe、 Met、Trp 、Thr、Lys
第九章 氨基酸代谢
蛋白质的营养价值:
➢含必需氨基酸数量及种类的多少 ➢氨基酸的组成、数量和比例与人体蛋白质 接近程度 一般动物蛋白的营养价值高于植物蛋白
第九章 氨基酸代谢
（三）蛋白质的生理需要量
(1) 成人每天最低分解量 约为20g
(2) 成人每日最低生理需要量 30~50g
(3) 我国营养学会推荐的成人每日需要量 80g
COOH
脱羧
胺类 + CO2
第九章 氨基酸代谢
NH3
（生成尿素）
R
酮体
H-C=O
氧化供能
COOH 糖
-酮酸
第九章 氨基酸代谢
一、体内蛋白质的转换更新
•蛋白质转换(protein turnover) •蛋白质的半寿期(half-life)
蛋白质降低至原浓度一半所需要 的时间，用t1/2表示
真核生物中蛋白质的降解
半胱氨酰甘氨酸
氨
移| 酶|
基
||
酸
| | 谷胱
| |
| |
甘肽
循环再生 (多步反应)
第九章 氨基酸代谢
三、蛋白质的腐败作用
定义：肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸
收的消化产物进行的代谢过程
大部分是胺、氨、苯酚、吲哚等； 少量是脂肪酸及维生素等。
R CH COOH
NH2
氨基酸
–CO2 RCH2NH2 胺
① 溶酶体内降解过程
• 不依赖ATP • 利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白 和长寿命的细胞内蛋白
第九章 氨基酸代谢
② 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程
第九章 氨基酸代谢
一、 蛋白质的消化
生理意义:
1. 使蛋白质由大分子转变为小分子； 2. 消除食物蛋白质的种属特异性或
抗原性。
基本过程
第九章 氨基酸代谢
食物蛋白质
水解酶 胃
胨及多肽
水解酶 小肠
寡肽、氨基酸
胃: 简单的消化 小肠: 主要部位
主要的酶类：
第九章 氨基酸代谢
根据水解肽键部位的不同分为两类：
第九章 氨基酸代谢
氨的生成（肠道氨的两种主要来源）
未被吸收的氨基酸、肽
肠道细菌 脱氨基作用
氨 (ammonia)
渗入肠道的尿素
尿素酶
临床应用： 酸性灌肠
其它有害物质的生成
酪氨酸
苯酚
第九章 氨基酸代谢
半胱氨酸
硫化氢
色氨酸
吲哚
正常情况下，这些有害物质大部分随粪便 排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变 而解毒，故不会发生中毒现象。
内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、 弹性蛋白酶（水解蛋白质内部肽键）
外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶（从肽键两端开始 水解，每次水解一个氨基酸残基）
第九章 氨基酸代谢
二、氨基酸的吸收
1.吸收部位：主要在小肠 2.吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 3.吸收机制：主动转运、γ-谷氨酰基循环
➢氨基酸吸收载体
第九章 氨基酸代谢
体内蛋白质的合成与分解处于 动态平衡中，故每日氮的摄入量与 排出量也维持着动态平衡 。
第九章 氨基酸代谢
1．氮总平衡 见于正常成人
摄入氮 = 排出氮
蛋白质分解与合成处于平衡
第九章 氨基酸代谢
2．氮正平衡 见于儿童、孕妇、病后恢复期。
摄入氮 ＞ 排出氮
蛋白质合成量多于分解量
第九章 氨基酸代谢
3．氮负平衡 见于消耗性疾病患者，营养不良者
第九章 氨基酸代谢
蛋白质的互补作用
几种营养价值较低的蛋白质混 合食用，互相补充必需氨基酸的种 类和数量，从而提高蛋白质在体内 的利用率。
第九章 氨基酸代谢
谷类: Lys较少,Trp较多 豆类: Lys较多, Trp较少
混合食用
营养价值
第九章 氨基酸代谢
第二节
蛋白质的消化、 吸收和腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
“借 一 两 本 单 色 书 来”
Phe、Met、Lys 、Thr 、 Trp 、Val、 Leu、Ile
“笨蛋来宿舍借凉椅”
非必需氨基酸
第九章 氨基酸代谢
体内可合成
Question?
必需氨基酸与非必需氨基酸的区别
第九章 氨基酸代谢
2. 蛋白质营养的评价 评定标准：
① 食物蛋白质的含量； ② 蛋白质的消化率； ③ 蛋白质的利用率。 必需氨基酸的含量、种类、比例
假神经递质：苯乙醇胺、 β-羟酪胺------肝昏迷
第九章 氨基酸代谢
第三节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
第九章 氨基酸代谢
氨 消化吸收
食物蛋白
合成
组织蛋白质
分解
基 酸
分解
代
体内合成
谢
库
蛋白质 其它含氮化合物
氨基酸代谢动态
R H-C-NH2 脱氨
Na+ 氨基酸
肠粘膜细胞膜
内
ATP K+
ADP+Pi
Na+
Na+
氨基酸
氨基酸 吸收载体
氨基酸进入组织细胞需钠的主动转运机制
-谷氨酰基循环
细胞外
COOH
细胞膜
||
-谷氨酰
CHNH 2 CH 2
氨基酸 CH 2
COOH
||
C HN CH
细胞内
COOH | |O来自RH2NCH R
| -谷 | 氨| 酰| 基| 转|
*中性氨基酸吸收载体（主要） *碱性氨基酸吸收载体 *酸性氨基酸吸收载体 *亚氨基酸吸收载体
主要存在于肠粘膜细胞膜上，它能与 氨基酸及Na+形成三联体，将氨基酸及Na+ 转运到细胞内， 细胞内的Na+主要借钠泵 排出到细胞外，并消耗ATP。
第九章 氨基酸代谢
Na+ , K+-ATP酶 外
K+ Na+
第九章 氨基酸代谢
一、蛋白质的生理功能
1. 构成组织细胞的重要成分------构件物质 2. 参与组织细胞的更新和修补； 3. 参与物质代谢及生理功能的调控； 4. 氧化供能，可占所需能量的18%；
第九章 氨基酸代谢
第九章 氨基酸代谢
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡(nitrogen balance)
第九章 氨基酸代谢
Catabolism of Amino Acid
主要内容
第九章 氨基酸代谢
一、蛋白质的营养作用 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 三、氨基酸的一般代谢 四、氨的代谢 五、个别氨基酸的代谢
第九章 氨基酸代谢
第一节 蛋白质的营养作用
Nutritional Functions of Protein
摄入氮＜ 排出氮
蛋白质分解量多于合成量
第九章 氨基酸代谢
（二）蛋白质的营养价值 1. 营养必需氨基酸(essential amino acids)
体内需要而又不能自身合成 或合成量少，不能满足需要 必须由食物供应
第九章 氨基酸代谢
种类：
Val、 Ile、 Leu、 Phe、 Met、Trp 、Thr、Lys
第九章 氨基酸代谢
蛋白质的营养价值:
➢含必需氨基酸数量及种类的多少 ➢氨基酸的组成、数量和比例与人体蛋白质 接近程度 一般动物蛋白的营养价值高于植物蛋白
第九章 氨基酸代谢
（三）蛋白质的生理需要量
(1) 成人每天最低分解量 约为20g
(2) 成人每日最低生理需要量 30~50g
(3) 我国营养学会推荐的成人每日需要量 80g
COOH
脱羧
胺类 + CO2
第九章 氨基酸代谢
NH3
（生成尿素）
R
酮体
H-C=O
氧化供能
COOH 糖
-酮酸
第九章 氨基酸代谢
一、体内蛋白质的转换更新
•蛋白质转换(protein turnover) •蛋白质的半寿期(half-life)
蛋白质降低至原浓度一半所需要 的时间，用t1/2表示
真核生物中蛋白质的降解
半胱氨酰甘氨酸
氨
移| 酶|
基
||
酸
| | 谷胱
| |
| |
甘肽
循环再生 (多步反应)
第九章 氨基酸代谢
三、蛋白质的腐败作用
定义：肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸
收的消化产物进行的代谢过程
大部分是胺、氨、苯酚、吲哚等； 少量是脂肪酸及维生素等。
R CH COOH
NH2
氨基酸
–CO2 RCH2NH2 胺
① 溶酶体内降解过程
• 不依赖ATP • 利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白 和长寿命的细胞内蛋白
第九章 氨基酸代谢
② 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程
第九章 氨基酸代谢
一、 蛋白质的消化
生理意义:
1. 使蛋白质由大分子转变为小分子； 2. 消除食物蛋白质的种属特异性或
抗原性。
基本过程
第九章 氨基酸代谢
食物蛋白质
水解酶 胃
胨及多肽
水解酶 小肠
寡肽、氨基酸
胃: 简单的消化 小肠: 主要部位
主要的酶类：
第九章 氨基酸代谢
根据水解肽键部位的不同分为两类：
第九章 氨基酸代谢
氨的生成（肠道氨的两种主要来源）
未被吸收的氨基酸、肽
肠道细菌 脱氨基作用
氨 (ammonia)
渗入肠道的尿素
尿素酶
临床应用： 酸性灌肠
其它有害物质的生成
酪氨酸
苯酚
第九章 氨基酸代谢
半胱氨酸
硫化氢
色氨酸
吲哚
正常情况下，这些有害物质大部分随粪便 排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变 而解毒，故不会发生中毒现象。
内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、 弹性蛋白酶（水解蛋白质内部肽键）
外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶（从肽键两端开始 水解，每次水解一个氨基酸残基）
第九章 氨基酸代谢
二、氨基酸的吸收
1.吸收部位：主要在小肠 2.吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 3.吸收机制：主动转运、γ-谷氨酰基循环
➢氨基酸吸收载体
第九章 氨基酸代谢
体内蛋白质的合成与分解处于 动态平衡中，故每日氮的摄入量与 排出量也维持着动态平衡 。
第九章 氨基酸代谢
1．氮总平衡 见于正常成人
摄入氮 = 排出氮
蛋白质分解与合成处于平衡
第九章 氨基酸代谢
2．氮正平衡 见于儿童、孕妇、病后恢复期。
摄入氮 ＞ 排出氮
蛋白质合成量多于分解量
第九章 氨基酸代谢
3．氮负平衡 见于消耗性疾病患者，营养不良者
第九章 氨基酸代谢
蛋白质的互补作用
几种营养价值较低的蛋白质混 合食用，互相补充必需氨基酸的种 类和数量，从而提高蛋白质在体内 的利用率。
第九章 氨基酸代谢
谷类: Lys较少,Trp较多 豆类: Lys较多, Trp较少
混合食用
营养价值
第九章 氨基酸代谢
第二节
蛋白质的消化、 吸收和腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
“借 一 两 本 单 色 书 来”
Phe、Met、Lys 、Thr 、 Trp 、Val、 Leu、Ile
“笨蛋来宿舍借凉椅”
非必需氨基酸
第九章 氨基酸代谢
体内可合成
Question?
必需氨基酸与非必需氨基酸的区别
第九章 氨基酸代谢
2. 蛋白质营养的评价 评定标准：
① 食物蛋白质的含量； ② 蛋白质的消化率； ③ 蛋白质的利用率。 必需氨基酸的含量、种类、比例
假神经递质：苯乙醇胺、 β-羟酪胺------肝昏迷
第九章 氨基酸代谢
第三节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
第九章 氨基酸代谢
氨 消化吸收
食物蛋白
合成
组织蛋白质
分解
基 酸
分解
代
体内合成
谢
库
蛋白质 其它含氮化合物
氨基酸代谢动态
R H-C-NH2 脱氨
Na+ 氨基酸
肠粘膜细胞膜
内
ATP K+
ADP+Pi
Na+
Na+
氨基酸
氨基酸 吸收载体
氨基酸进入组织细胞需钠的主动转运机制
-谷氨酰基循环
细胞外
COOH
细胞膜
||
-谷氨酰
CHNH 2 CH 2
氨基酸 CH 2
COOH
||
C HN CH
细胞内
COOH | |O来自RH2NCH R
| -谷 | 氨| 酰| 基| 转|
*中性氨基酸吸收载体（主要） *碱性氨基酸吸收载体 *酸性氨基酸吸收载体 *亚氨基酸吸收载体
主要存在于肠粘膜细胞膜上，它能与 氨基酸及Na+形成三联体，将氨基酸及Na+ 转运到细胞内， 细胞内的Na+主要借钠泵 排出到细胞外，并消耗ATP。
第九章 氨基酸代谢
Na+ , K+-ATP酶 外
K+ Na+
第九章 氨基酸代谢
一、蛋白质的生理功能
1. 构成组织细胞的重要成分------构件物质 2. 参与组织细胞的更新和修补； 3. 参与物质代谢及生理功能的调控； 4. 氧化供能，可占所需能量的18%；
第九章 氨基酸代谢
第九章 氨基酸代谢
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡(nitrogen balance)