《生物化学》氨基酸代谢
生物化学-氨基酸代谢
腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
氨的去路
脱下的氨基和Glu在谷氨酸合成酶作用
下生成Gln，作为氨基的主要转运形式 进入肝脏释放氨基。 在肌肉中，氨基通过葡萄糖—丙氨酸循 环将氨基运到肝脏。
氨的排泄
1)
2) 3)
水生动物：排氨；
陆生爬行动物、鸟类：尿酸； 哺乳动物：尿素循环，尿素的第一
个N来自NH4+ ，第二个N来自Asp，
谷丙转氨酶
α -氨基酸 转氨酶 α -酮酸
α -酮戊二酸
NH4+ + NAD(P)+ 谷氨酸脱氢酶
谷氨酸
NAD(P)H + H+
谷氨酸脱氢酶参与的联合脱氨基作用
α -氨基酸 转氨酶 α -酮酸 α -酮戊二酸 谷草转氨酶 谷氨酸 草酰乙酸 天冬氨酸 IMP 腺苷酸代琥珀酸 延胡索酸 苹果酸 AMP H2O NH4+ + NAD(P)+
氨基酸碳骨架的去路
脱氨作用： 生成α－酮酸、氨 氨基酸 脱羧作用：生成胺、二氧化碳
脱氨、脱羧作用：生成醇、氨、二氧化碳
凡能生成丙酮酸或三羧酸循环的中间产物的氨基酸均为生糖氨基酸；
只能生成乙酰CoA或乙酰乙酸的氨基酸均为生酮氨基酸；
凡能生成丙酮酸或三羧酸循环中间产物同时能生成乙酰CoA或乙酰乙酸者
为生糖兼生酮氨基酸。
生物化学蛋白质和氨基酸的代谢
羟化脱羧：
酪氨酸酶
多巴脱羧酶
酪氨酸
多巴
多巴胺＋CO2
½ O2
在黑色素细胞内，酪氨酸在酪氨酸酶的作用下 生成多巴，多巴进一步转变为多巴醌，多巴醌可生 成吲哚-5，6-醌，后者聚合生成黑色素。酪氨酸酶 缺乏，黑色素合成障碍，患者皮肤、头发等呈白色 ，称为白化病。
（四）、氨基酸分解产物的转化
CO2；NH3；α-酮酸；胺 ？
c、固氮酶催化的放氢反应：
2H3O+ +2e
2H2O + H2
固N条件
（1）需要高电位还原电子供体：还原态铁氧还蛋白 （2）更多的ATP供能： （3）厌氧环境：由于两个金属蛋白对O2高度敏感， 与氧接触就会失活
硝酸还原作用
（1）硝酸还原作用的化学本质
2e-
6e-
NO-3 硝酸还原酶 NO-2 亚硝酸还原酶 NH+4
PEP(ATP)
His : PRPP—磷酸核糖焦磷酸
（四）氨基酸与一碳基团代谢
1、一碳基团（一碳单位）的概念
2、一碳基团的供体
3、一碳基团的转变和利用：参与合成反应 ， 如磷脂、核苷酸等的合成。
1、一碳基团
在代谢过程中，某些 化合物（如氨基酸）可以分解 产生具有一个碳原子的基团（ 不包括CO2），称为一碳基团 。一碳基团的转移除了和许多 氨基酸的代谢直接有关外，还 参与嘌呤和胸腺嘧啶的生物合
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢
【目的和要求】
1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸
脱氨基方式及基本过程；
2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低
时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】
1氨基酸的来源和去路
2．氨的来源和去路
3．鸟氨酸循环
4．联合脱氨基作用
学习内容
第一节蛋白质的营养作用
第二节氨基酸的一般代谢
第三节个别氨基酸的代谢
第一节蛋白质的营养作用
一氨基酸的来源和去路
㈠氨基酸的来源
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：
⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。蛋白质腐败产生的有害物质进入体内后，经肝脏的生物转化作用，转变成易溶于水的物质随尿排出。
生物化学笔记氨基酸的合成代谢
一、概述
20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明，其中人类不能合成的10种氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。
氨基酸的合成途径主要有以下5类：
1. 谷氨酸类型，由a-酮戊二酸衍生而来，有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈类和眼虫还可合成赖氨酸。
2. 天冬氨酸类型，由草酰乙酸合成，包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和异亮氨酸，细菌和植物还合成赖氨酸。
3. 丙酮酸衍生类型，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸，为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳原子。
4. 丝氨酸类型，由3-磷酸甘油酸合成，包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。
5. 其他，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。
二、脂肪族氨基酸的合成
（一）谷氨酸类型
1. 谷氨酸：由a-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH，而脱氨时则生成NADH。
2. 谷氨酰胺：谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺，消耗一个ATP，是氨合成含氮有机物的主要方式。此酶受8种含氮物质反馈抑制，如丙氨酸、甘氨酸等，因为其氨基来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与a-酮戊二酸形成2个谷氨酸，这也是合成谷氨酸的途径，比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km小，可在较低的氨浓度下反应，所以常用。
3. 脯氨酸：谷氨酸先还原成谷氨酸g-半醛，自发环化，再还原生成脯氨酸。可看作分解的逆转，但酶不同，如生成半醛时需ATP活化。
4. 精氨酸：谷氨酸先N-乙酰化，在还原成半醛，以防止环化。半醛转氨后将乙酰基转给另一个谷氨酸，生成鸟氨酸，然后与尿素循环相同，生成精氨酸。
大学生物化学-氨基酸的代谢
（四）嘌呤核苷酸循环方式脱氨基
骨骼肌中的一种脱氨基过程
骨骼肌:谷氨酸脱氢酶活性低
是一种特殊的联合脱氨基作用 是肌肉快速利用氨基酸作为燃料的一种方
式。
IMP:次黄嘌呤核苷酸
氨基酸
a-酮戊 二酸
天冬氨酸
IMP NH3
AMP脱氨酶
转氨酶 谷草 转氨酶
腺苷酸代
H2O
琥珀酸 AMP
延胡索酸
a-酮酸
苹果酸 L-谷氨酸 草酰乙酸
入肾脏生成铵盐
二、氨的转运
氨是有毒物质，正常人血氨浓度< 0.1mg／100ml 肝形外式运组输织到产肝生脏的或NH肾3主脏要是以无毒的Gln及Ala两种
（一）谷氨酰胺的运氨作用
谷氨酰胺是氨的解毒产物，又是氨的暂时储存及运输形 式
(1)谷氨酰胺的合成(脑、肌肉等)
ATP ADP+Pi
谷氨酸 +氨
2、L-谷氨酸的氧化脱氨
1）过程：
L-谷氨酸+H2O
a-酮戊二酸+NH4 + +NADH
（NADPH ） +H+
2）器官：肝脏（主要）、肾、脑，心、肺
3）区域：线粒体基质
4）酶：L-谷氨酸脱氢酶（NAD+或NADPH）
变构酶： GTP 、 ATP（抑制剂）
ADP、GDP（激活剂）
生物化学氨基酸代谢知识点总结
第九章氨基酸代谢
第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢
蛋白质重要作用
1.维持细胞、组织的生长、更新和修补
2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运）
3.氧化供能
氮平衡
1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）
氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值
1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比
2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来
3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需
氨基酸可以互相补充
而提高营养价值。
第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败
外源性蛋白消化
1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸
2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸
氨基酸和寡肽的主动吸收
1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强
2.吸收机制：耗能的主动吸收过程
○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶，
具体过程参P199图
大肠下段的腐败作用
1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中
假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢
一、教学大纲基本要求
蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点
（一）氨基酸代谢概述
蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收
（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库
动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
生物化学 氨基酸代谢
一、蛋白质的酶促降解
一、蛋白质的酶促降解
（一）蛋白质的消化
* 生理意义 由大分子转变为小分子， 1、由大分子转变为小分子，便于吸收 2、消除种族特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应 消除种族特异性和抗原性，防止过敏、 *消化过程 消化过程 1、胃内的消化作用（胃蛋白酶） 胃内的消化作用（胃蛋白酶） 胃蛋白酶原 胃蛋白酶 + 多肽碎片 胃粘膜主细胞分泌） （胃粘膜主细胞分泌） 胃蛋白酶的最适PH 1.5∽2.5， PH为 胃蛋白酶的最适PH为1.5∽2.5，对蛋白质肽键 作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。 作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。
⑵
肠液中酶原的激活
糜蛋白酶原 糜蛋白酶
胰蛋白酶原
肠激酶
羧基肽酶原
胰蛋白酶
羧基肽酶 弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶
⑶
小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶的作用，包括氨基肽酶和二肽酶 主要是寡肽酶的作用，
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
H2N-CH-CO-NH-CH…NH-CH-CO-NH-CH-CO…NH-CH-CO-NH-CHCOOH R1 R2 R3 R4 R5 R6
脱水酶 H2 O
CH2 C －COOH NH2
CH3 C －COOH NH
CH3 C ＝O COOH 丙酮酸
直接脱氨基
CH2－COOH CH－COOH CH－ NH2 天冬氨酸 天冬氨酸酶 CH－COOH CH－ ＋ NH3 CH－COOH CH－ 延胡索酸
氨基酸代谢生物化学
再生完成 活性↑ 活性↓ 尿素合成
2019/10/25
Department of Biochemistry
尿素合成的调节
30
食物蛋白质的影响（促进作用） CPSⅠ的调节（AGA、精氨酸的促进作用） 精氨酸代琥珀酸合成酶（限速酶）的调节
高血氨症与氨中毒
血氨↑
2019/10/25
食物蛋白质消化吸收 组织蛋白质分解 体内合成（部分非必需氨基酸）
氨基酸的代谢去路
合成蛋白质 分解代谢 脱氨基（生成NH3、 α-酮酸）（为主）
脱羧基（生成胺、CO2）
生成其他含氮化合物
2019/10/25
Department of Biochemistry
氨基酸代谢库图示
2019/10/25
Department of Biochemistry
步骤 全过程2
28
尿素合成的总反应式
基本反应式：
NH2 |
2NH3+CO2 +3ATP+3H2O －→
CO |
+2ADP+AMP+4Pi
Leabharlann BaiduNH2
2个氮原子直接或间接来自氨基酸脱氨基
消耗4个高能键（表面看3分子ATP）
2、嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）
生物化学氨基酸代谢
性的酶
2. 蛋白水解酶的催化活性具有特异性，对肽键的位置和形成
肽键的氨基酸残基有一定的选择。
3. 如：内肽酶、外肽酶选择肽键位置
4.
胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨
基酸
的羧基之间的肽键。
蛋白质的消化过程
眎
胰蛋白酶 碱性a.a 羧肽酶B
C端多肽
食物 食物蛋白酶
蛋白质
胃
胨ຫໍສະໝຸດ Baidu
糜蛋白酶 芳香族a.a C端多肽
2. 最低需要量：30～50g／日。
3. 不同性别、年龄、生理条件下，对蛋白质的需 要量有所不同。
三、蛋白质的营养价值 (physiological value )
蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率，以氮的保留 量与氮的吸收量的百分率表示。
氮的保留量 蛋白质的生理价值＝ 氮的吸收量 × 100
转氨-AMP循环是骨骼肌、心肌细胞氨基酸脱氨基 作用的主要方式。在骨骼肌细胞和心肌细胞中，由 于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活 性较高，故采用此方式脱氨基。
转氨-AMP循环脱氨基作用的基本过程分三步进行： 1. AST催化氨基酸转氨基给草酰乙酸，生成天冬氨酸。 2. 天冬氨酸和次黄嘌呤核苷酸(IMP)在腺苷酸代琥珀酸
体内的氨以无毒性的丙氨酸和谷氨酰胺的形式 在血液中运输，到肝脏合成尿素，到肾脏生成 铵盐，将NH3最终从体内清除。
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。在人体中，氨基酸代谢主要发生在肝脏中，包括蛋白质的降解和新合成。在这个过程中，一系列酶参与了氨基酸的转化，将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先，氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除，这一过程称为脱氨作用。脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶，它能够催化氨基酸与α-酮酸反应，生成α-酮酸和氨气。在这个过程中，氨基酸被转化为不同的代谢产物，例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次，氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢，主要通过三羧酸循环进行。三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路，能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。在这个过程中，氨基酸的碳骨架会被氧化分解，生成辅酶A和NADH等还原辅酶，并最终产生ATP。
此外，氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。在蛋白质合成过程中，氨基酸可以被合成成新的蛋白质。氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与，例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。这些酶能够催化氨基酸的合成反应，从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说，氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程，通过一系列酶的协同作用，将蛋白质分解为氨基酸，进而参与能量代谢或者蛋白质合成。这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要，任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。因此，对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制，也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。【316字】
生物化学-氨基酸代谢
大家好，我今天要将的题目是生物化学中非常重要的一部分氨基酸代谢 7.4.2 氨基酸的分解代谢
独白：前面我们在讲蛋白质的时候提到。构成生物细胞的主要成分是构成生物细胞的主要成分是蛋白质。
人和动物从食物中摄取的蛋白质，在消化系统中经酶水解生成氨基酸，然后被吸收利用。 一、氨基酸的营养学意义
蛋白质本身不能被生物体直接吸收，必须经过消化降解成氨基酸后才能被生物体吸收
和利用。
蛋白质的消化是从胃开始的。胃中的胃蛋白酶能够将蛋白质水解成相对分子质量较小
的多肽，然后进入肠道被胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶及二肽酶等进一步水解为氨基酸。
在人及动物体中，氨基酸被小肠粘膜吸收后即通过粘膜的微血管进入血液输送到肝脏
及其它器官进行代谢，也有少量氨基酸由淋巴系统进入血液。 人体所吸收的氨基酸，主要是作为合成新蛋白质的原料。 有8种氨基酸在人体内不能自行合成，这些必需氨基酸包括：Lys, Trp, Val, Leu,Ile, Thr,
Met 和 Phe 。而其它氨基酸则可以在人体内合成，称为非必需氨基酸。 二、氨基酸分解代谢的共同途径 氨基酸的分解一般分三步：
第一步：脱氨基作用，脱下来的氨基或转变为氨（NH3），或转化为门冬氨酸或谷氨酸的氨基。
第二步：氨与门冬氨酸的氮原子结合，成为尿素并被释放。 第三步：氨基酸的碳骨架转化为一般的代谢中间体。
（1）脱氨基作用。
（氨基酸脱氨基生成α-酮酸。不同的氨基酸脱氨基方式不完全相同，主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基等。脱氨基作用是氨基酸代谢的主要方式。） ⅰ、氧化脱氨基作用
生物化学 第08章 氨基酸代谢
氨基酸代谢
学习重点
1. 知道蛋白质的生理功能；氮平衡； 蛋白质的需要量以及食物蛋白质的营 养价值。 2. 简述氨基酸代谢概况；氨基酸脱氨 基产物的代谢；个别氨基酸代谢。 3. 掌握氨基酸的脱氨基作用、氨基酸 的脱羧基作用及一碳单位的代谢。 4. 叙述血氨的来源及代谢去路。
第1节 蛋白质的营养作用
第2节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况
1.外源性氨基酸： 食物蛋白质消化吸收的氨基酸
2.内源性氨基酸： 组织蛋白质降解及体内合成的氨基酸
3.氨基酸代谢库： 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。 分布于体液各处，参与代谢。
4.氨基酸的去路： ①氨基酸最主要的功能是合成组织蛋白质。 ②通过脱氨基作用分解成α-酮酸和氨。 ③通过脱羧基作用生成胺类及二氧化碳。 ④转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等。
2.酪氨酸是儿茶酚胺与黑色素的合成原料 酪氨酸酶缺乏→白化病
3.苯丙氨酸和酪氨酸是生糖兼生酮氨基酸
案例
白化病
人体内缺乏酪氨酸酶，酪氨酸不能 在黑色素细胞中被酪氨酸酶催化生成多 巴并进一步代谢生成黑色素，导致患者 的皮肤、毛发变白，称为白化病。
四、芳香族氨基酸的代谢
（二）色氨酸的代谢
1.生成5-羟色胺和一碳单位 2.分解产生丙酮酸和乙酰乙酰辅酶A 3.合成维生素PP (少)
142000 99000 91000
第八章氨基酸代谢_生物化学
水解：
H C H C OH C O OH + N H 3
R
C O OH
+ H2O
R
NH2
氨基酸
羟酸
第九章 氨基酸代谢
3. 转氨基作用
催化的酶为转氨酶，含磷酸吡哆醛 ，反应历程为
C OOH H 2N CH R'
a-氨 基 酸
C OOH
O CH P
H 2N
CH R ''
转氨酶
H 2N CH2 P
a-氨 基 酸
D-氨基酸氧化酶：生物氨基酸主要由L-氨基酸组成，
因此无重要意义。
谷氨酸脱氢酶：广泛存在，活性又高，但只催化谷氨酸脱氢。
C O OH HC NH2
NAD
+
+ NADH + H
C O OH C NH
H2O
C O OH C O
CH2 CH2 C OOH 谷氨酸
CH2 CH2 C O OH
CH2 CH2
+
CH2 C OOH
a-酮戊二酸 谷氨酰胺
谷氨酸
总反应： a-酮戊二酸+NH3+ATP+NAD(P)H+H+ →
谷氨酸 + ADP +Pi + NAD(P)+
第九章 氨基酸代谢
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习
第三节氨基酸的一般代谢
2015-07-07 71802 0
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
不同的蛋白质降解速率不同。蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t
1/2
）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时
间。肝中蛋白质的t
1/2
短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋
白质的t
1/2为1~8天。人血浆蛋白质的t
1/2
约为10天，结缔组织中一些蛋白质
的t
1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t
1/2
更长。体内许多关键酶的t
1/2
都很
短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t
1/2
为0.5~2小时。为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
生物化学-氨基酸代谢
嘌呤核苷酸循环
NH3 H2O
IMP
腺苷酸
脱氨酶AMP
α-氨基酸
α-酮戊 二酸
转氨酶
α-酮酸
谷氨酸
Asp AST 草酰乙酸
腺苷酸代 琥珀酸
延胡索酸
苹果酸
第四节
氨的代谢
Metabolism of Ammonia
氨的来源去路
氨基酸脱氨基
合成尿素
肠道吸收氨 肾脏泌氨
血氨
合成Gln
合成氨基酸 及其它含氮物
Ala + NAD+ + H2O
丙酮酸 + NADH + NH4+
特点：有氨生成，反应过程可逆 生理意义：
*体内合成非必需氨基酸的主要途径 * 肝、肾等组织主要脱氨途径
嘌呤核苷酸循环
• 这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的 联合脱氨基作用方式。
• 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的 活 性 较 低 ， 而 腺 苷 酸 脱 氨 酶 (adenylate deaminase) 的 活 性 较 高 ， 故 采 用 此 方 式 进 行脱氨基。
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
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4、色氨酸----5-羟色胺（血清素） -----------镇静、嗜睡、愉悦感
富蛋白餐后，氨基酸浓度高，色氨酸不易进入 大脑，产血清素少
富碳水餐后，氨基酸浓度低，色氨酸进入大脑 ，产血清素多，让人愉悦、嗜睡。
5、精氨酸、鸟氨酸----精胺、精眯
精氨酸酶 鸟氨酸脱羧酶
精氨酸
鸟氨酸
腐胺
CO2
S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )
谷类蛋白质：赖氨酸少；色氨酸多 豆类蛋白质：赖氨酸多；色氨酸少
均衡饮食，适当运动，戒烟限酒，心态平和
第二节 蛋白质消化吸收腐败
（一）消化
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
(pepsinogen)
(pepsin)
• 最适pH为1.5～2.5 • 水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰液蛋白酶
氨基肽酶
内肽酶
苹果酸
氨 正 常 代 urea NH3 谢 过 程
protein NH3
Liver
failure 肝衰竭
BLOOD NH↑3↑
门- 体分流 门 体
urea ×NH3
分 流
加
重
血
氨
浓
度
升
protein NH3
高
NH3↑
Liver
failure 肝衰竭
Blood NH3↑↑
门- 体分流
血 氨
浓
度
urea ×NH3
自主神经效应，中枢神经系统效应
箭毒
阻断神经肌肉连接中乙酰胆碱受体
弛缓性麻痹
士的宁
阻断脊髓的甘氨酸受体
惊厥
二、一碳单位
含有一个碳原子的基团。
甲基 (methyl) 甲烯基 (methylene) 甲炔基 (methenyl) 甲酰基 (formyl) 亚胺甲基 (formimino)
-CH3 -CH2-CH= -CHO -CH=NH
GABA缺乏：焦虑、不安、疲倦、忧虑等情绪。 亨廷顿舞蹈症：GABA能神经元变性，GABA水平降低。 帕金森病、癫痫病患者：GABA较低。
2、组氨酸----组胺
增加毛细血管通透性，白细胞和蛋白移向病原体； 刺激胃酸分泌； 收缩平滑肌（支气管痉挛-哮喘）
3、半胱氨酸----牛磺酸
参与心血管功能； 参与骨骼肌、视网膜和中枢神经系统的发育和功能。 生成结合胆汁酸
7. 苯甲酸和苯乙酸（10～30g/d），与甘氨酸和谷氨酰胺结合排出多余氮。 8. 肝移植
第六节 氨基酸特殊代谢
一、脱羧基生成胺类
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 (decarboxylase)
磷酸吡哆醛
RCH2NH2 + CO2
胺类
1、谷氨酸-----氨基丁酸（GABA）抑制性神经递质
最低需：30～50g， 推荐：18-50岁男性每天65g , 女性55g。
-------中国居民膳食营养参考摄入量速查手册 2013
二、蛋白质营养价值
• 营养必需 体内不能合成： 苏、缬、蛋、苯丙、色、赖、亮、异亮、组。
• 营养非必需氨基酸:
食物蛋白质的互补作用
营养价值低的混合食用，必需氨基酸互相补充，提 高营养价值。
羧基肽酶
二肽酶
氨基酸 +
氨基酸
小肠黏膜细胞: 寡肽酶及二肽酶等。
（二）氨基酸的吸收
1. 载体转运
小肠粘膜，近曲小管细胞吸收 至少7种转运系统，有重叠。
肾小球
胱氨酸 鸟氨酸
胱氨酸转运缺陷：胱氨酸尿症 精氨酸 赖氨酸
色氨酸转运缺陷：哈特鲁普 （Hartlup)病和糙皮病样皮肤 病和神经系统症状（尼克酰胺缺
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
联合氧化脱氨基
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
谷氨酸
H2O+NAD+
偶联嘌呤核苷酸循环----肌肉
腺苷酸代琥
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
珀酸合成酶
天冬氨酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
合成 (非必需)
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
代谢转变
其他含氮化合物 (30g/天，嘌呤、 嘧啶等)
胺类
α-氨基： 防止氨基酸氧化分解
一、脱氨基
（一）转氨基
要产能必须去掉
蛋白餐
不满足合成需要
两种重要的转氨酶
丙氨酸氨基转氨酶（alanine aminotransferase，ALT）
兴奋剂
阿片类药物 抗精神病药 苯二氮卓类药物 细菌毒素类 破伤风毒素 肉毒毒素 化学毒素 有机磷
阿片（内啡肽）受体激动剂 D2多巴胺受体拮抗剂 GABA-A受体增敏剂
抑制脊髓甘氨酸释放 抑制运动终板的乙酰胆碱释放
不可逆抑制乙酰胆碱酯酶
镇痛作用 抗精神病药物 镇静、抗焦虑、抗惊厥作用
破伤风，抽搐 松弛性麻痹
氨基酸代谢
1. 氮不能贮存（NH4+有毒）。蛋白质核酸分解并从尿和粪便等 排出的氮须从食物补充。
2. 蛋白质要除掉氨基，才能分解供能。
第一节 蛋白质的营养作用
一、氮平衡
摄入氮与提出氮（尿、粪）：反映氨基酸代谢
总平衡：摄入氮 = 排出氮
正平衡：摄入氮 > 排出氮
负平衡：摄入氮 < 排出氮
（二）生理需要量
合成非必需氨基酸 及其他含氮化合物
1. 减少蛋白摄入（可能营养不良、必需氨基酸缺乏） 2. 限制非必需氨基酸，用相应α-酮酸替换必需氨基酸。 3. 避免蛋白质过多分解（禁食、低碳、感染、应激等引起）。 4. 抗生素抑制肠细菌，减少NH3的生成 5. 酸性灌肠降低氨的吸收 6. 给予谷氨酸以结合氨生成谷氨酰胺
目录
三、 彻底氧化分解
1. 蛋白质合成不需要 2. 饥饿或未控制的糖尿病:
不能利用糖作为能源，细胞的蛋白质被用做重要 的能源。
第五节 氨的代谢
氨基酸 脱氨基
肠道吸收
肾脏分泌
谷氨酰胺
血氨
合成尿素
合成谷氨酰 胺
合成非必需氨基 酸及其他含氮化 合物
一、氨的来源
氨基酸脱氨 肠道吸收的氨（ 氨基酸，尿素） 肾小管上皮细胞分泌的氨（谷氨酰胺水解）
高血氨可导致氨中毒
① 脑内α-酮戊二酸缺乏，导致能量代谢障碍。
NH3 α-酮戊二酸
NH3 谷氨酸
谷氨酰胺
脑内α-酮戊二酸↓
② 脑星状细胞内谷氨酰胺增多，可导致水分渗入 细胞，引起脑水肿。
③ 谷氨酸及产物γ-氨基丁酸（GABA）是信号分 子，影响脑的功能。
脱氨基
合成尿素
肠道吸收
血氨
合成谷氨酰 胺
肾脏分泌
蛋白酶体
E1：泛素活化酶 E2：泛素携带蛋白 E3：泛素蛋白连接酶
泛素化过程
蛋白酶体的结构与功能
蛋白质降解参与生理、病理调节
如基因表达、细胞增殖、炎症反应、 诱发癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）
第四节 氨基酸一般代谢
食物（~80g)
分解(~400g)
组织蛋白质
合成(~400g)
“蛋白质周转”
1．调控蛋白质
需要时合成，随后被迅速降解。
某些因素导致这些蛋白质的半寿期延长，则会导 致基因表达的异常。
2．结构蛋白更新 3. 饥饿：降解
（二）降解途径
1．外在和长寿蛋白质：溶酶体
• 组织蛋白酶(cathepsin)降解 • 不依赖ATP
2．异常和短寿蛋白质: 泛素化途径降解
。。。。。。
泛素化与蛋白酶体内分解
升 高
引
起
脑
内
氨
浓
protein NH3
度 升
高
2. 氨绕过肝脏：
门静脉压力增高，它与体循环的吻 合支开放。肠道吸收的氨不经过肝脏解 毒，而通过这些吻合支进入到体循环。
3.氨的生成增多
1.肠道产氨增加： 出血、肠粘膜淤血水肿、细菌丛生、氮质血症。
2.肾脏产氨增加： 肾功能障碍，肝肾综合症。
3.肌肉产氨增加 躁动、抽搐等使肌肉活动增加。腺苷酸分解↑
（一）在肝合成尿素
CO2 + NH3 + H2O
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
线粒体
鸟氨酸
瓜氨酸
关键酶 鸟
氨 酸 循 环
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
苹果酸
高血氨原因
CO2 + NH3 + H2O
SAM脱羧酶 脱羧基SAM
CO2
丙 胺 转 移 酶 5'-甲基-硫-腺苷
精胺 (spermine)
丙胺转移酶
精脒 (spermidine)
• 调节细胞生长 • 胚胎、再生肝、肿瘤组织含量较高，其调节酶鸟氨酸脱
羧酶活性较强。
• 肿瘤病人血、尿测定指标之一
神经递质作为药物或毒物的靶
药物 左旋多巴 MAO抑制剂 利血平
天冬氨酸氨基转氨酶（aspartate aminotransferase, AST）
正常人各组织AST及ALT活性 (单位/克湿组织)
组织 GAOSTT AGPLTT 组织 AGSOTT
心
156000 7100
胰腺
28000
肝
142000 44000
脾
14000
骨骼肌 99000 4800
肺
10000
肾
91000 19000 血清
20
GAPLT T
2000 1200 700
16
食用有毒蘑菇后血清中的变化
转氨酶的作用机制
O
H
HOOC
NH2
R1
H2C O P OH
H
OH
O
N
HO
CH3
磷酸吡哆醛
H2N
H COOH
R2
O
HOOC
O
H2C O P OH
R1
OH
H2N
C H2
N
HO CH
O COOH R2
三环化合物
机制
儿茶酚胺前体
抑制儿茶酚胺和5-HT的降解
抑制儿茶酚胺和5-羟色胺的囊泡储 存 抑制去甲肾上腺素和/或5-羟色胺 的突触摄取
效果 抗帕金森病 抗抑郁药 降压药，镇静剂
抗抑郁药
可卡因
抑制多巴胺、去甲肾上腺素和5HT的突触摄取
兴奋剂
苯丙胺
释放非泡状（细胞质）多巴胺，去 甲肾上腺素和5-羟色胺
异亮氨酸 乙酰CoA 亮氨酸
乙酰乙酰CoA
酮体
成 色氨酸
色氨酸
葡 萄
草酰乙酸
亮氨酸 赖氨酸
柠檬酸
酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸
糖 和 酮 体
天冬氨酸 天冬酰胺
T C A循环
CO2
延胡索酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
琥珀酰CoA CO2
异亮氨酸 甲硫氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸
丙酮酸
转氨酶
丙氨酸
谷氨酸
a-酮 戊二酸
（二）谷氨酰胺运氨（大多数组织）
肝 谷氨酰胺
肾
氨 尿素
氨 H+
NH4+ 随尿排泄
三、氨的去路
① 肝内合成尿素----最主要
② 合成非必需氨基酸及其他含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出
乏）。
2. γ-谷氨酰基循环转运
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
Baidu Nhomakorabea
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
（五）未吸收的蛋白质---腐败
肠道细菌代谢。
假神经递质 H+
NH4+
臭味
胺、氨、苯酚、硫化氢、吲哚等； 脂肪酸及维生素。
二、体内蛋白质降解
（一）蛋白质降解的情况
（三）联合脱氨基作用
转氨基和氧化脱氨基偶联 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
氧化脱氨基
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
C COOH
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
反应方向：取决于底物、产物、辅酶的浓度 别构调控：GTP抑制； ADP激活。
（一）运输------四氢叶酸
F还原酶 F
FH2
FH2还原酶
FH4
NADPH+H+ NADP+ NADPH+H+ NADP+
（二）来源-------氨基酸
丝氨酸、组氨酸、甘氨酸、色氨酸“四组干涩”
碱性利于氨吸收
1. 高血氨病人不能用碱性肥皂水灌肠， 而采用弱酸性透析液作结肠透析
2. 肝硬化腹水病人利尿药： 用酸性
二、氨转运
（一）丙氨酸—葡萄糖循环运氨（肌肉）
肌肉 葡
蛋白质 萄
氨基酸
糖
糖
肌
分
肉
NH3
解
丙酮酸
谷氨酸
转氨酶
a-酮 丙氨酸 戊二酸
葡萄糖
血液
丙氨酸
尿素
葡萄糖
鸟氨酸
糖
循环
异 生
肝 NH3
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
1. 代谢障碍
1. 鸟氨酸循环酶缺乏
2. 激活剂N-乙酰谷氨酸
线粒体
合成少
3. 鸟氨酸运不到线粒体
4. 肝衰竭
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
NH3 腺苷酸 脱氨酶
H2O
α-酮酸的代谢
一、加氨基生成氨基酸
二、 转变成糖或酮体
产生乙酰CoA和乙酰乙酸:生酮氨基酸。 产生丙酮酸等:生糖氨基酸. 分别转变成上述二者:生糖兼生酮氨基酸。
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
磷酸丙糖
α-磷酸甘油
脂肪酸
PEP
氨 基
丙氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
酸 丝氨酸 生 苏氨酸