酶
酶的概念.
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
底物名 + “酶”
如 己糖激酶、蛋白酶、脲酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
反应类型 + “酶”
如 己糖激酶、乳酸脱氢酶、DNA聚合酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
酶的来源
如 胃蛋白酶
1. 习惯命名法
问题
一. 酶的命名
这种命名法缺乏科学系统性，易产生“一酶多名” 或“一名多酶”问题。如分解淀粉的酶，若按这种命 名法则有三种名称，如淀粉酶、淀粉水解酶和细菌淀 粉酶。
乳酸脱氢酶的编码是： EC1.1.1.27
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起 来不太方便.
一. 酶的命名
国际酶学委员会建议： 每个酶都给予 2 个名称
习惯名
系统名
二. 酶的分类
只催化一种化合物。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 酶对环境条件极为敏感 ❖ 酶活性可以调控
三、酶的专一性的类型
酶催化的专一性(specificity)是指酶对它所催 化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一 种酶只能催化一种或一类化学反应。
由酶对底物选择的严格程度，可将酶的专一性分 为多种类型：
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HO CHCOOH
延胡索酸
苹果酸
三、酶的专一性及其类型
Summryຫໍສະໝຸດ 绝对专一性一种酶只能催化一种底物。如6-磷 酸葡萄糖磷酸酯酶。
立体专一性
一种酶只能对一种立体异构体起催 化作用。
一种酶只作用于一定的化学
酶
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
LDH3 (H2M2)
LDH4 (HM3)
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
第三节 影响酶促反应速度的因素
• • • • • • 酶浓度的影响 底物浓度的影响 温度的影响 pH的影响 激活剂的影响 抑制剂的影响
2017/3/17
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作业
名词解释：酶、酶原、酶原激活、 同工酶 填空 ：1.酶促反应的特点有____、_____、_____ 2.酶按分子组成可分为__和__.后者由___和__组成. 3.酶原激活的实质是_______________. 4.在乳酸脱氢酶的同工酶中,急性心肌梗死是___含量增 高，肝炎是___ 含量增高. 5.在人体中,大多数酶的最适温度是__,最适pH___ 6.肝精氨酸酶的最适pH是__,胃蛋白酶的最适pH是__ 7.有机磷农药中毒属于_____ 抑制，磺胺类药物的抑菌 作用属于可逆性抑制中的______抑制. 简答题：酶原激活的生理意义是什么？
公元前2000多年前
酿酒
第三章 酶
————生物的催化剂 Enzyme[`enzaim] E
第一节 酶的概述
一、酶的概念 酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作 用的生物催化剂 酶（蛋白质） 生物催化剂 核酶（核酸）
酶
• 酶促反应 • 酶活性 • 酶失活 S1 E1 S2 E2 S 底物 E3 E 酶 S4 E4 P 产物
13
一、酶浓度的影响
• [s]足够大
v 反 应 速 度
酶浓度[E]
2017/3/17
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14
二、底物浓度的影响
• 酶浓度不变
酶的定义名词解释
酶的定义名词解释酶（enzyme），又称酵素，是生物体内特定的蛋白质分子，能够在生理条件下催化生物体内的化学反应，以加速反应速率并调节代谢过程。
酶通过降低反应活化能，使化学反应在细胞内温和的温度和pH条件下进行，以促进生物体的正常功能。
酶是生物体内许多生化反应的催化剂，实际上，生物体内的所有化学反应几乎都与酶有关。
酶的作用是选择性的，只催化特定的底物反应而不影响其他底物。
酶能够将底物转化为产物，同时也可以逆转反应，将产物转变回底物。
这种能力使得酶在细胞内起着调节和平衡代谢的重要作用。
酶具有高度的专一性。
不同酶对应不同的底物，而同一种底物可能会被多种酶所催化。
酶的专一性与酶与底物之间的结合方式密切相关。
酶与底物之间通过非共价键（如氢键、疏水相互作用等）相互结合形成酶底复合物。
这种结合使酶能够选择性地与特定底物结合，从而催化特定的化学反应。
酶的活性受许多因素的影响。
温度、pH和离子环境是主要影响酶活性的因素。
酶的活性随温度的升高而增加，直至达到最适温度，进而由于蛋白质的变性而失去活性。
不同酶对温度的最适值有所差异，这与酶的生存环境有关。
酶的活性也受pH值的影响。
不同酶对pH的最适值也有所差异，这是由于酶分子内部的氨基酸残基的带电性质会随pH的变化而改变。
离子环境的改变也会影响酶的活性，因为离子能够影响酶与底物之间的结合。
酶的命名多以“底物+酶”或者“反应类型+酶”的方式进行。
酶名的命名方式基于酶所催化的底物或产物、催化反应的类型及其所属的酶家族。
例如，DNA聚合酶催化DNA分子的合成，丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸的脱氢反应。
酶家族的命名通常以希腊字母命名，各个家族下又可进一步分为不同的亚家族。
酶家族和亚家族的命名有利于对酶进行分类和研究。
酶在许多领域有重要的应用价值。
在医药领域中，酶作为药物，能够用于治疗各种疾病。
例如，青霉素酶能够降解青霉素，从而提高患者对青霉素的耐药性。
在食品工业中，酶可以用于改善食品品质、提高产量和延长保质期。
酶
1、定义酶是生物催化剂。
绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
2、命名（1）习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的性质、酶的来源等命名。
例如，胃蛋白（水解）酶、碱性磷酸酶。
（2）系统命名——根据底物与反应性质命名反应：葡萄糖+ATP 葡萄糖-6-磷酸+ADP命名：葡萄糖：A TP 磷酰基转移酶（习惯名称，葡萄糖激酶）（3）1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC）规定酶的表示法：EC. X. X. X. X3、分类1)氧化还原酶AH2+B A+BH22)转移酶Ax+C A+Cx3)水解酶AB+H2O AH+BOH4)裂解酶 A B+C5)异构酶 A B6)合成酶A+B C，需要ATP4、酶活性1）酶活性指的是酶的催化能力，用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。
2）V= dP / dt = - dS / dt3）测定方法：吸光度测定、气体分析、电化学分析等。
4）表示方法A.EC 1961年规定：在指定的条件下，1分钟内，将1微摩尔的底物转变为产物所需要的酶量为1个酶活国际单位（IU）。
B.“Katal”单位：指在一定条件下1秒钟内转化1mol底物所需的酶量。
Kat和IU的换算关系：1 Kat=6×107IU，1IU=16.67n KatC.比活性（specificity of enzyme ）指的是每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位数。
比活性= 活性单位数/酶蛋白重量（mg）比活性反映了酶的纯度与质量。
D、随着酶催化的反应进行，反应速度会变慢，这是由于产物的反馈作用、酶的热变性或副反应引起的。
但是，在反应起始不久，在酶促反应的速度曲线上通常可以看见一段斜率不变的部分，这就是初速度。
在酶的动力学研究中，一般使用初速度的（V0）概念。
5、酶的特点1)高效性:酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。
酶的基础知识
团）。如胰蛋白酶，只专一的水解赖氨酸或精氨酸的羧基形成的
肽键。
—NH--CH—CO--NH—CH—CO—NH
R1
R2
Lys,Arg
立体异构（化学）专一性
１、旋光异构专一性 当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中
的一种。
例如：淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4 －糖苷键； L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化.
2、酶作为生物催化剂的特性*
③酶易失活，要求温和的反应条件
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温 等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶 作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压 和接近中性的酸碱度。
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应 温度范围为20-40C。
2、酶作为生物催化剂的特性*
寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与 酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。
3、 多酶复合体 multienzyme system
▪ 由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个 代谢途径或代谢途径的一部分。
▪ 分子量很高，在几百万以上。如丙酮酸脱氢酶复 合体、脂肪酸合酶复合体等。
国际生化学会酶学委员会根据酶所催化的反 应性质将酶分为六大类*：
氧、转、水、裂、异、合
分别用1、2、3、4、5、6表示
六大类酶*
国 1. 氧化-还原酶类
际 2. 转移(移换)酶类
系 统
3. 水解酶类
分 4. 裂合（裂解）酶类
类 5. 异构酶类
法 6. 合成酶类
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases
(2)诱导契合学说(induced-fit hypothesis)
酶
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O C=O OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子 ROH + H2O + 氧化型辅助因子 （又称羟化酶）
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
A
酶蛋白决定反应的特异性和高效性 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。 金属离子
辅酶/辅基的作用特点
• 活性中心：
• 必需基团：活性中心的必需基团，活性中心以外的必 需基团 • 活性中心: 底物结合部位+ 催化部位 • 活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域， 大多由肽链上相距甚远的氨基酸残基提供必需基团， 经肽链折叠环绕，使之在三维空间中相互接近，构成 特定的空间构象，起催化中心作用。在结合酶中辅酶 和辅基也参与活性中心的组成。
酶
酶一名词解释：1．多酶复合体2．酶的活性中心3．酶原激活4．米氏方程5．变构酶6．共价修饰酶7．同工酶二填空：1．酶有高度的催化效率是因为，这一效应可用学说来解释。
2．结合酶类必需由和相结合后才具有活性，前者的作用是，后者的作用是。
3．Km是酶的常数，它与有关，而与无关。
不同的酶，Km ；同一种酶作用于不同的底物时，其Km值。
Km 可代表，Km值越大，则。
4．抑制剂不改变酶的Km；抑制剂不改变酶的Vmax。
5．低温保存酶制剂、疫苗和菌种的机制是。
使酶促反应速度最快时的环境温度称为。
6．磺胺类药物抑制某些细菌的生长，是竞争性抑制细菌体内的从而妨碍了的合成。
7．使酶具有高催化效率的因素有、、、、。
8．影响酶促反应速度的因素有、、、、。
等。
答案:1．酶能大幅度地降低反应所需的活化能中间产物2．酶蛋白辅助因子决定酶的特异性决定催化反应的种类和性质。
3．特征性酶的结构、酶催化的底物和反应环境有关酶的浓度不同不同酶对底物的亲和力大小亲和力越小4．非竞争性竞争性5．低温使酶的活性降低但不破坏酶，温度回升后，酶又能恢复活性最适温度6．叶酸合成酶叶酸7．邻近和定向效应，底物形变，共价催化，酸碱催化，活性部位疏水空穴的影响8．底物浓度，酶浓度，温度，PH，抑制剂，激活剂等三选择题：1．酶的高催化效率是因为它能A．改变化学反应的平衡点 B．增加反应的活化能C．降低反应的活化能 D．升高反应温度2．决定酶特异性的是A．辅酶 B．酶蛋白 C．金属离子 D．辅基3．酶原没有催化活性是因为A．作用的温度不合适 B．由于周围有抑制剂C．活性中心没有形成或暴露 D．辅助因子的脱落4．同工酶具有下列何种性质A．催化功能相同 B．酶蛋白分子结构相同C．酶蛋白分子量相同 D．理化性质相同5．激活胰蛋白酶原的物质是A．HCl B．胆汁酸 C．肠激酶 D．胃蛋白酶6．下列哪项不是酶促反应特点?A．酶有高度的特异性 B．酶的催化效率极高C．酶能加速热力学上不可能进行的反应 D．酶活性可调节7．胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意义是A．抑制蛋白酶的分泌 B．促进蛋白酶的分泌 C．保护自身组织D．保证蛋白酶在一定时间内发挥消化作用8．诱导契合学说是指A．酶原被其他酶激活 B．酶的绝对特异性 C．酶改变底物构象D．底物与酶相互诱导，改变构象9．关于竞争性抑制作用叙述正确的是A．抑制剂与活性中心以外的部位结合 B．抑制剂结构与底物的不相似C．Vmax与Km均不变 D．Km增大， Vmax不变10．关于变构调节的叙述错误的是A．变构调节是一种迟缓调节 B．酶变构后活性发生改变C．变构调节有酶蛋白构象改变 D．变构酶多为寡聚酶11．磺胺类药物是下列哪个酶的抑制剂A．叶酸合成酶 B．二氢叶酸还原酶C．四氢叶酸还原酶 D．一碳单位转移酶12．反应速度为最大反应速度的80%时，Km值等于A．1/2[s] B．1/4[s] C．1/5[s] D．1/6[s]13．乳酸脱氢酶加热后活性大大降低的原因是A．酶蛋白与辅酶分离 B．酶蛋白变性C．辅酶失去活性 D．酶活性受抑制14．pH对酶活性的影响不正确的是A．影响底物的解离状态 B．影响酶分子中必需基团的解离状态C．破坏酶蛋白一级结构 D．pH改变酶的Km15．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用是A．可逆性抑制 B．竞争性抑制 C．非竞争性抑制D．不可逆抑制16．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是A．Vmax不变，Km值增加 B．Vmax增加，Km 值不变C．Vmax不变，Km值降低 D．Vmax降低，Km值不变17．唾液淀粉酶对淀粉起催化作用，对蔗糖不起作用这一现象说明了酶有A．高度的催化效率 B．高度的特异性 C．高度的敏感性D．可调节性18.在一酶促反应中,当底物浓度足够大时,增加底物浓度反应速度不再增加,即达到最大反应速度,对这一现象的解释正确的是A.反应体系中有抑制剂B.酶的活性中心全部被底物饱和C.变构调节的抑制效应D.底物对酶的抑制作用19.某物质加入某酶促反应体系后，酶促反应速度减慢了；此时若增加底物浓度，反应速度会加快，甚至达到原来的最大酶促反应速度。
酶
第一节酶的性质、命名及分类酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。
酶是蛋白质，因而能使蛋白质分解的，光、热、酸、碱等均可使酶变性或破坏，在遭到不可逆变性时则完全去活性（如70-80℃，2-15min即可使酶失活），其它电性质及物理化学性质也与蛋白质完全一样。
有些酶是简单蛋白质。
有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。
酶蛋白多为对热不稳定的物质，而辅酶多为低分子量、对热稳定的物质。
酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，首先，酶的作用具有高度的专一性，酸能催化蛋白质水解，也能催化多糖和脂肪的水解，但是酶则不同，蛋白酶就只能催化蛋白质水解，淀粉酶只能催化淀粉水解，乳酸脱氢酶只能将L(+)-乳酸氧化为丙酮酸，而对D(-)-乳酸就不起作用。
其次，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。
酶的命名及分类现在普遍使用的酶的习惯名称是以下述三个原则来决定的。
根据酶催化反应的性质来命名，如催化水解反应的酶称为水解酶，催化氧化作用的称为氧化酶或脱氢酶。
根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名，如多元酚氧化酶催化多元酚的氧化作用，蛋白酶和淀粉酶都是水解酶，它们的底物分别是蛋白质和淀粉。
结合1，2两点，并根据酶的来源命名，如细菌淀粉酶、胃蛋白酶等。
酶的习惯名称使用起来比较方便，但有时会造成一些混乱，如，当两种酶能作用于同一种底物发生相同反应时，根据上述原则命名就会发生混乱；有时同一种酶会有几个名称，也造成混乱。
因此，1961年，国际生化协会酶委员会规定了酶的系统命名原则。
国际生化协会酶委员会将酶分为六大类：1、氧化还原酶类2、转移酶类：能催化将某一基因从一个化合物转移到另一个化合物反应的酶，如转移氨基，称转氨酶，再如转醛酶、转酰酶等。
酶
国际系统命名法:
• 系统名称加酶编号。 • 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最 后加一个酶字。
例如：
• • • • • 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 酶编号：E.C酶分类.亚类.亚亚类.受体
一、 酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme)
结合酶 (conjugated enzyme)
酶蛋白 (apoenzyme)
全酶 (holoenzyme)
决定反应的特异性 辅助因子(cofactor) 决定反应的种类与性质
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机化合物 蛋白质辅酶
辅基 (prosthetic group):
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。（共价键）
二、酶的活性中心
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的基团。 酶的活性中心(active center) 或称活性部位(active site)，指必需基团在 空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的 区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
A-L-Ala A-D-Ala
固定化酶 （乙酰化 酶）柱子
泵 储 罐 反应产物
L-Ala A-D-Ala
离心机
消 旋 反 应 器
晶体 L-Ala
2.几何异构专一性 geometrical specificity • 有些酶只能选择性催化某种几何异构体 底物的反应，而对另一种构型则无催化 作用。 • 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水 合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。
酶
酶一、酶的一般概念生命的主要特征是不断地进行着新陈代谢，其过程包含许多复杂且有规律的物质变化和能量变化。
如绿色植物利用光能、水、二氧化碳和无机盐等简单物质，经过一系列变化合成复杂的糖、蛋白质、脂肪等物质。
而动物又可以利用植物体中的这些物质，将其分解为简单的分子后再通过合成反应转化为自身的物质，以进行生长、繁殖等生命活动。
又如食品的腐败变质，多为微生物生命活动所致。
在生物体内发生的许多反应，在体外实验中进行时，则需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件下才能完成。
其根本原因是，在生物体内有一类特殊的催化剂——酶。
酶是由生物细胞所产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
生物催化剂具有一般催化剂的性质：只催化热力学允许进行的反应；在反应前后质量和性质不改变；极少量就可大大加速化学反应的进行；可缩短反应平衡点到达的时间而不改变反应的平衡点，即催化剂不会影响反应的平衡常数。
酶又具有不同于一般催化剂的特点：（1）酶易变性失活由于酶是蛋白质，凡能是蛋白质变性失活的因素（如高温、强酸、强碱、重金属等）都能使酶丧失活性。
酶催化要求较为温和的反应条件。
（2）酶具有极高的催化效率酶催化反应的速度比无机催化剂的作用高108至1020倍。
如在20℃下，脲酶水解尿素的速率比在微酸水溶液中反应速率高1018倍。
又如在同样的条件下，过氧化氢酶催化过氧化氢分解为水和氧的速度较铁离子催化作用高1010倍。
（3）酶催化具有高度的专一性专一性是指酶对所作用的底物有严格的选择性，即某一酶往往只能对某一类物质起作用，或只对某一种物质起催化作用，催化一定的反应，生成一定的产物。
例如无机催化剂铂可以催化许多不同的反应，氢离子可催化淀粉、脂肪蛋白质和蔗糖的水解，但蔗糖酶只能催化蔗糖的水解，脂肪酶只能催化脂肪的水解，蛋白酶仅对蛋白质有水解作用，对其他的物质不能产生作用。
（4）酶的催化活性是受到调节和控制的由于酶是细胞产生的，随着细胞的生长发育和代谢的进行，其组分不断地变化和更新。
酶的概述
第二节 酶的作用机制
• 七、影响酶高效催化的因素（机制）是什么？ （催化基团有关） 1.邻近效应和定向效应：
邻近效应：底物接近酶的活性部位而使酶的催化活性增加的效应。
定向效应：底物分子反应基团对着催化基团几何 地定向，有利于催化反应进行的效应。
第二节 酶的作用机制
A B
酶
邻近效应和定向效应：
第二节 酶的作用机制
1.不可逆抑制： I以共价键与酶活性中心的必 需基团相结合。可以通过化学方法解除。
第三节 酶促反应动力学
例： 巯基酶的抑制
SH
E SH + Hg2+ E
S
Hg + 2H+ S
解除方法：
S E S Hg +
COONa
CHSH CHSH E
SH + SH
COONa CHS
CHS
Hg
COONa
二巯基丁二酸钠
当反应速度为最大反应速度一半时
Vmax 2 Vmax[S] ＝ Km + [S]
Km＝[S]
[S]
第三节 酶促反应动力 学
米氏常数的物理意义是什么？ Km：酶促反应速度为最大速度一半时的底物 浓度。 Km是酶的特征性常数。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Km最小 的底物为酶的最适底物(天然底物)。 Km可表示酶与底物的亲和力。Km越大，亲和 力越小。
* 反应模式 E+S + I EI+S ES + I EIS E+P
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
第三节 酶促反应动力 学
第三节 酶促反应动力学
（3）反竞争性抑制：
① I与酶和底物的中间复合物结合而抑制酶 活性。 ②动力学变化： Km减小，Vmax 减小。 反应模式
酶的名词解释
酶的名词解释酶是一类生物催化剂，属于蛋白质的一种。
它能够加速或促进生物体内化学反应的进行，而不会被反应所消耗。
酶在生物体内起着举足轻重的作用，是生命存在与发展的关键因素。
1. 酶的特点及功能酶具有高效、特异、可逆和受控的特点。
高效体现在酶加速反应速率的能力非常强，有时甚至可以将反应速率加快几百倍甚至上万倍。
特异性意味着每种酶只催化特定的底物转化为特定的产物，选择性极高。
可逆性表示酶催化的反应可以向前进行，也可以逆转为反应物。
受控性是指酶只在特定条件下发挥作用，而且受生物体本身的调节机制控制。
酶可以催化各种生物体内的化学反应，比如分解食物中的营养物质、合成DNA、RNA以及合成新蛋白质等。
它们参与了体内新陈代谢的调控，维持了细胞内化学平衡的稳定。
酶还参与了免疫反应、生物体内毒素分解和解毒、药物代谢等重要生理过程。
2. 酶的种类与分类酶可以按照作用方式划分为六类。
氧化还原酶参与物质氧化还原反应，如细胞色素P450。
转移酶将一个化学基团从一个化合物转移到另一个化合物上，像葡萄糖转移酶。
加水酶在化学反应中加入水，如酯水解酶。
加水酶可使底物与水反应，如淀粉酶。
同工酶在转换底物时，不改变化学组成，如乳酸脱氢酶。
异构酶可改变分子构象，像己糖异构酶。
根据酶发挥作用的位置，可以将其分为细胞内酶和细胞外酶。
细胞内酶在细胞内发挥作用，如各种代谢酶。
细胞外酶则在细胞膜上或体液中发挥作用，如唾液酶和胃蛋白酶等。
3. 酶的调节机制酶活性受多种因素影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度。
温度对酶的催化活性有显著影响，过低或过高的温度都会降低酶活性。
酶活性对pH值也具有较强的敏感性，不同酶对酸碱度的适应能力各不相同。
底物浓度的变化也会对酶的活性产生影响，低浓度时酶活性随之增加，但超过一定浓度后，酶活性将趋于稳定。
此外，酶浓度的增加也会提高酶活性，但超过一定浓度后，酶活性将不再增加。
4. 酶在生物工程中的应用酶在生物工程领域发挥着重要作用。
酶的概念.
取米氏方程式的倒数形式：
1 Km 1 1
= +
V Vmax [S] Vmax
斜率=Km/Vmax
1.0
0.8
0.6
1/v
0.4
-1/Km
0.2
1/Vmax
0.0
-4 -2
0
2
4
6
1/[S](1/mmol.L-1)
8 10
2.抑制剂对酶反应的影响
三、酶的分类及命名
1. 酶的分类 (1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
▪ 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 ▪ 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 ▪ 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
▪ 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
(7) 核酸酶（催化核酸） Ribozyme
(1)传递电子体：如 卟啉铁、铁硫簇；
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
酶
酶作用的 专一性
立体异构专一性
绝对专一性 旋光专一性
几何专一性
目录
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
O 酯酶：R—C—O—R′ + H2O
CH2OH
RCOO- + R′ OH + H+
CH2OH
5
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
1
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
绝对专一性：只能作用于某一底物。
k1
E+S
K-1
ES
k2
E+P
+
E (enzyme)
+
E (enzyme) 酶
S (substrate) 底物
中间产物
P （product） 产物
目应速度的影响，并 加以定量的阐述。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目录
酶的活性中心的一级结构
应用化学修饰法对多种酶的活性中心进行研究发现，在酶 的活性中心处存在频率最高的氨基酸残基是：丝氨酸、组氨 酸、天冬氨酸、酪氨酸、赖氨酸和半胱氨酸。如果用同位素 标记酶的活性中心后，将酶水解，分离带标记水解片段，对 其进行一级结构测定，就可了解酶的活性中心的一级结构。 对各种蛋白水解酶进行类似的分析，功能类似的酶在 一级结构上有惊人的相似性。
2H2O2 2H2O + O2
1mol过氧化氢酶 5×106molH2O2 1mol离子铁 6×10-4molH2O2
酶
米氏方程对底物浓度和反应速度关系的解释：
根据方程： V
底物浓度很低时，Ｋm
Vmax×［S］ Ｋm＋［S］
[S],方程式分母中[S]可忽略不计。
反应速度与底物浓度成正比，符合一级反应。 底物浓度很高时， [S] Ｋm,方程式分母中Ｋm可忽略不计。 反应速度达最大，符合零级反应。
反应速度V
V
最大反应速度
1V 2
零级反应（反应速率与底物浓度无关，底 物总是过量的，反应速率决定于酶浓度） 一级反应
Km
底物浓度S
例1.如果有一酶促反应，其［S］＝1/2Km，则V值应等于多 少Vmax
A.0.25
B.0.33
C.0.50
D.0.67
例2.根据米氏方程，有关[S]与Km之间关系的说法不正确的是 A.当[S]<<Km时，V与[S]成正比； B.当[S]＝Km时，V＝Vmax
2．酶只能催化热力学上允许进行的反应， 而不能使本来不能进行的反应发生。 3．酶只能使反应加快达到平衡，而不能改 变达到平衡时反应物和产物的浓度。
（三）酶的特性：
1．高效性： 酶催化反应速度比一般无机催化剂 大107～1013倍。 如：CO2＋H2O
碳酸酐酶
H2CO3
是已知催化反应最快的酶之一，每一个酶分子每 秒钟能催化6×105个CO2分子与H2O结合成H2CO3。 2. 专一性：酶对它作用的底物有高度选择性。 一种酶只能作用于一些结构近似的化合物，甚至 只能作用一种化合物而发生一定的反应。
聚酶多为糖代谢酶。
几个酶嵌合而成的复合物。一般 3.多酶复合物：
由2～6个功能相关的酶组成。
如：丙酮酸脱氢酶复合物、 脂肪酸合成酶复合物
酶的名词解释生物化学
酶的名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们可以作为生物体内的催化剂，能够有效地加速进行生物化学反应。
酶把反应速率提高了几十到几百倍，因此被称为生命的“活性铁板”。
酶是生物大分子，可以把复杂的化学反应变成一个被极少量的酶结合起来的高度特异的过程。
它们可以加快蛋白质水解、DNA复制、脱氧核糖核酸（RNA）合成、生物发酵、脂肪氧化、糖原水解等过程。
酶的名词解释是指酶的物理和化学性质，以及它们在生物体内所扮演的作用。
它们是由一种或多种特定的氨基酸构成的大分子，每种氨基酸都具有特定的三维空间结构。
酶有固定定型（ enzymes ）和非固定定型（ enzymes-like ）两种。
固定定型酶（例如酶I和酶II）是一种结构固定的定型酶，它的三维结构在物理和化学活性方面受到特定氨基酸序列的控制，酶的活性受限于它的三角构象。
非定型酶（ enzyme-like ）是一种基于三角结构的非定型因子，它们可以在无任何氨基酸序列控制的情况下活性被调节，这使得它们更容易调节和控制反应速率。
酶还具有特殊的促进作用，能有效地加速化学反应的发生。
酶的促进作用使反应条件在较低的温度和pH值下就可以发生。
酶也可以把化学反应的活性分子与底物的结合过程变的更有效，活性分子的活性被大大提高，从而实现极快的反应速率。
酶的生物化学反应具有极大的重要性，它们是生物体中进行细胞代谢过程的关键因素。
细胞代谢所必不可少的酶，比如蛋白酶、脂肪酶、糖酶和酸性磷酸酶，都是非常重要的生物化学反应因子。
他们都具有巨大的作用，能够促进化学反应，提高反应速率，有效地将复杂的物质变成更简单的物质，同时提供能量支持，使生物有活力发挥其作用。
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一般来说，活细胞都能产生酶 细胞内、外或生物体内、外均可 生物催化作用
降低化学反应的活化能
酶为生 活添姿 彩
科学研究表明，酶在一定的条件下，能使 生物体内复杂的化学反应迅速地进行，而酶本 身并不发生变化。 下图是人体内某个化学反应的示意图。 图中的哪个英文字母代表酶？A
三、酶的特性
脲酶是蛋白质
切赫、奥特曼
少数RNA也具有生物催化功能
酶的本质
酶是活细胞产生的具有生物催化作用 的有机物。绝大多数的酶是蛋白质，少数 的酶是RNA。
来源 功能 化学本质
活细胞产生的
催化作用 多数是蛋白质， 少数是RNA。
酶是活细胞产生的，只能在活细胞中发挥作用吗？
【高考警示钟】 不要认为酶只在细胞内发挥作用
3.下列关于酶的表述中,全面而准确的是( D ).
A．酶不能脱离生物体起作用； B．酶是蛋白质； C．酶与无机催化剂没有本质区别； D．酶是活细胞产生的具有生物催化作用的有机物。 4．在过氧化氢酶和Fe3+的催化效率比较的实验中，把 肝脏制成研磨液的目的是（ A ）。 A．有利于过氧化氢酶的释放 B．保护过氧化氢酶 C．提高过氧化氢酶的活性 D．以上说法都不正确
实验探究：
比较过氧化氢在不同条件下的分解
(1)实验原理
2H2O2 2H2O2 2H2O2
加热 FeCl3
过氧化氢酶
2H2O＋O2 2H2O＋O2 2H2O＋O2
2H2O2
2H2O＋O2
(2)材料用具
新鲜的质量分数为20%的肝脏(如猪肝、鸡肝)研 磨液 体积分数为3%的过氧化氢溶液 质量分数为3.5%的FeCl3溶液 量筒、试管、滴管、试管架、卫生香、火柴、酒 精灯、试管夹、大烧杯、三脚架、石棉网、 温度计。
下一页
在一定温度范围内，随温度的升高，酶
的催化作用增强，超过这一范围，酶的
催化作用逐渐减弱。
B
请回答：
1）曲线的AB段 说明什么？
2）B点表示么？ A C 3）曲线BC段说明 什么？
PH过酸、过碱：都会破坏酶的分子结构，使其失活
下一页
反应溶液pH的变化不影响酶作用的最适温度
练一练
1、大多数酶在水解过程中，通常能得到多 肽，最后能得到氨基酸，这说明（ C ） A.大多数酶石油或细胞产生的 B.大多数酶是生物催化剂 C.大多数酶的化学本质是蛋白质 D.大多数酶的基本组成单位是多肽 2、酶的基本组成单位是（ D ） A.氨基酸 B.核苷酸 C.核糖核苷酸 D.A或C
一、酶在细胞代谢中的作用
细胞代谢是生命活动的基础，但代谢过程中 也会产生对细胞有害的物质，如过氧化氢。
•
• 体内过氧化氢过多会导致皮肤发黄，毛发 （包括头发）变白 ，会加速人体衰老，损害 细胞。 • 细胞中的过氧化氢酶能将过氧化氢及时分解. 过氧化氢酶在肝脏里含量较多。
过氧化氢在体外能分解吗？需要什么条件？ 在体内分解和在体外分解情况有什么不一样吗？
收集胃内的化学物质，看看这些物质在 体外是否也能将肉块分解了
叶绿体: CO2+H2O
氨基酸 核糖体：
பைடு நூலகம்
光能
酶
有机物 +O2
多肽(蛋白质） CO2+H2O+能量
脱水缩合
酶 酶
线粒体: 有机物 +O2
细胞中每时每刻都进行着许多 化学反应，统称为细胞代谢。
【学习目标】
一、酶的作用
二、酶的本质
三、酶的特性
同无机催化剂相比较，酶降低活化 能的作用更显著，因而催化效率更高。
二、酶的本质
巴斯德
巴斯德之前 李比希 引起发酵的是细胞中的某些 物质，但这些物质只有在酵 母细胞死亡并裂解后才能发 挥作用
发酵是纯化学反应，与生命活动无关
发酵与活细胞有关，发 酵是整个细胞而不是细 胞中某些物质起作用 毕希纳
酵母细胞中的某些物质能够在酵母细胞破碎后 继续起催化作用，就像在活酵母细胞中一样 萨姆纳
方 法 步 骤：
1
淀粉酶溶液 蔗糖溶液
1
斐林试剂
1 砖红色
沉淀
2
2
2
返回
表示酶专一性的曲线 反 应10 速 率
5
加酶A
加酶B 无酶条件
1 2 3 4
A反应物浓度
B
请回答：
1）曲线的AB段说明 什么？ 2）B点表示什么？
A
C
3）曲线BC段说明 什么？
高温：破坏酶的分子结构，使其失活 低温：不会破坏酶的分子结构，使其催化能力减弱, 活性降低
1、高效性
2、专一性
3、酶的作用条件比较温和
实验原理： H2O2
过氧化氢酶
Fe3+
20%肝脏研磨液 滴入2滴
H2O + O2
比 较 过 氧 化 氢 酶 和 Fe3+
含H2O2酶
方法步骤：
1
1
3.5%FeCl3溶液 滴入2滴
H 2O 2 溶液
2
的 催 化 效 率
2
下一页
表示酶高效性的曲线
第五章第一节
降低化学反应活化能的酶
问题探讨
1、这个实验要 解决什么问题？ 2、是什么物质 使肉块消失了？ 3、怎样才能证 明你的推测？
斯帕兰札尼的实验
讨论：1、这个实验要解决什么问题？
鸟类的胃是否只有物理性消化， 没有化学性消化
2、是什么物质使肉块消失了？
是胃内的化学物质将肉块分解了
3、怎样才能证明你的推测？
现 气泡产生 不明显 少量 较多 大量 象 卫生香燃烧 不复燃 不复燃 变亮 复燃 酶具有催化作用，且催化作用具 结论
有高效性
因变量
酶在细胞代谢中的作用
分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃 状态所需要的能量。 各条件使反应加快的本质（作用机理：
加热： 提高分子的能量
Fe3+： 降低化学反应的活化能
酶： 同无机催化相比，酶能更显著地降低化学 反应的活化能，因而催化效率更高。
加热
能 ……………… 量活 化 能 反应物 产物 反应进程
加热在化学反应中的作用
催化剂在化学反应中的作用
能 量
活 化 能
………………
..………… ……..
无机 催化剂
酶
反应物 产物
反应进程
加入催化剂相当于给汽车找到了一条穿山隧道
(3)实验过程
1号和2号 试管相比 说明？
３号试管 和４号试 管相比说 明？
比较过氧化氢在不同条件下的分解速率
对照实验
步骤
对照组
1
3% 2ml
试管编号 实验组 2 3
3% 2ml 3%
4
3%
说明 变量
无关变量
一 H2O2 浓度
二
反应条件
2ml
2ml
不做 处理 90℃
肝脏研 FeCl3 磨液 自变量 2滴 2滴
平 衡 点
加入酶 加入无机催化剂
未加酶
时间
(1)与无机催化剂相比，酶的催化效率更 高。 (2)酶只能缩短达到化学平衡所需的时间， 不能改变化学反应的平衡点。
(3)酶只能催化已存在的化学反应，反应
前后酶本身的量和结构不变。
探索淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
实验原理：淀粉和蔗糖都是非还原糖。它们在酶的催化作用下都能 水解成还原糖（麦芽糖、葡萄糖、果糖）。还原糖能够与斐林试剂 发生氧化还原反应，生成砖红色的氧化亚铜沉淀。 淀粉酶溶液 淀粉溶液 斐林试剂
酶由活细胞产生，可以在细胞内发挥作
用，如细胞内的呼吸氧化酶；也可以分泌到
细胞外发挥作用，如各种消化酶；在生物体
外适宜的条件下也能发挥作用，如过氧化氢 酶分解过氧化氢实验。
酶的本质 化学本质 绝大多数是蛋白质 合成原料 合成场所 氨基酸 核糖体 少数是RNA 核糖核苷酸 主要是细胞核 (真核生物)
来源 作用场所