生物化学复习整理
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学重点复习点
●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学复习重点
绪论掌握:生物化学、生物大分子与分子生物学的概念。
【复习思考题】1、何谓生物化学？2、当代生物化学研究的主要内容有哪些？蛋白质的结构与功能掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。
【复习思考题】1、名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2、蛋白质变性的概念及本质就是什么？有何实际应用？3、蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理就是什么？4、举例说明蛋白质结构与功能的关系？核酸的结构与功能掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。
第三章酶掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心与必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节与共价修饰调节的概念。
第四章糖代谢掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
【复习思考题】1、名词解释:、糖酵解、糖酵解途径、高血糖与糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。
2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。
3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
4.试述三大能源物质在体内分解代谢产生CO2与H2O及ATP的主要途径。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学复习总结
（8）L-苹果酸在苹果酸脱氢酶的作用下形成草酰乙酸+NADቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
概括：三羧酸循环的第一步是乙酰CoA与草酰乙酸缩合成6个碳原子的柠檬酸，然后柠檬酸经过一系列反应重新生成草酰乙酸，完成一轮循环。经过一轮循环，乙酰CoA的2个碳原子被氧化成CO2；在循环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP；更为重要的是有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD+或FAD，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。
6，三个关键酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶。
7糖酵解的调节：（1）6-磷酸果糖激酶-1对调节酵解途径的流量最重要：别构调节（激活剂有AMP; ADP; F-1,6-2P; F-2,6-2P。其中F-2,6-2P是最强激活剂，F-1,6-2P正反馈作用。别构抑制剂： 柠檬酸; ATP（高浓度）此酶有二个结合ATP的部位：① 活性中心底物结合部位（低浓度时）② 活性中心外别构调节部位（高浓度时）果糖2，6二磷酸的形成是由磷酸果糖激酶2催化果糖6磷酸2位上磷酸化形成的。该酶与果糖二磷酸化酶2，处在一条单一的多肽链上。磷酸果糖激酶2和果糖二磷酸酶2的活性由酶分子上一个丝氨酸往复的磷酸化所控制，当葡萄糖缺乏是，血液中的胰高血糖素启动环AMP的级联反应，从而引起双功能酶的磷酸化，使果糖二磷酸酶2激活，同时使磷酸果糖激酶2受到抑制，结果使果糖2，6二磷酸减少，从降低糖酵解。
g，1，3磷酸甘油酸在磷酸甘油酸激酶的作用形成3磷酸甘油酸，高能磷酸基团形成ATP。这是糖酵解过程的第一次底物水平的磷酸化，将底物的高能磷酸键直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
生物化学复习题及问题详解
《生物化学》复习一、名词解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6. 退火：加热变性DNA溶液缓慢冷却到适当的低温，则两条互补链可重新配对而恢复到原来的双螺旋结构的现象。
7．DNA的熔解温度：DNA加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，DNA双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9．减色效应：复性DNA由于双螺旋的重新形成，在260nm处的紫外吸收值降低的现象。
10．增色效应：变性DNA由于碱基对失去重叠，在260nm处的紫外吸收值增加的现象11.米氏常数（Km值）:酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
12.活性中心: 酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含的活力单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升所有的活力单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：是代物质氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ATP磷酸化生成ATP的过程。
16. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示17.呼吸链:代物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：底物在脱氢脱水的过程中是分子化学能重新分布和排列生成高能化合物，高能化合物与ADP磷酸化想偶联生成ATP的方式。
生物化学期末复习重点
第1章绪论1、生物化学：主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门科学，又称生命的化学2、生物化学主要的研究对象：①生物体的化学组成；②物质与能量代谢及其调节第2章糖类化学1、糖：糖是一类多羟基醛或多羟基酮，或通过水解可以产生多羟基醛或酮的物质2、糖的分类：1）单糖：单糖是最简单的糖，只含一个多羟基醛或多羟基酮单位，分为醛糖和酮糖2）寡糖：又称低聚糖，是由几个(一般为2～10个)3）多糖：多糖由10个以上糖单位组成3、手性碳原子（不对称碳原子）：连接有四个原子或原子团的碳原子，在空间呈不对称排布4、对于含有多个手性碳原子的糖分子，其相对构型是根据其分子结构中离羟基最远的手性碳原子连接的-OH来确定的5、葡萄糖分子的特点：1）四个手性碳原子（2、3、4、5）；2）距羰基最远的手性碳原子C5上的-OH 在右侧，为D-葡萄糖3）天然葡萄糖为D-(+)-葡萄糖6、单糖的主要化学性质：①成苷反应；②成脂反应；③氧化反应；④还原反应认识糖苷键的位置7、糖苷结构中没有半缩醛羟基，不能转变为开链结构，所以糖苷没有还原性8、氧化反应：托伦试剂银镜班氏试剂砖红色9、凡是能被碱性弱氧化剂氧化的糖，都称为还原糖。
单糖都是还原糖10、二糖：1）麦芽糖：由2分子D-葡萄糖，具有还原性2）蔗糖：由1分子D-葡萄糖和1分子D-果糖以α-1,2-β-糖苷键相连而成，无还原性3）乳糖：由1分子D-半乳糖和1分子D-葡糖糖以β-1,4-糖苷键相连而成，具有还原性11、多糖：（一）同多糖1）淀粉—淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，由-D-葡萄糖组成①直链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连而成线性分子，支链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键接成短链，α-1,6-糖苷键相连形成分支②淀粉的主要性质：A.淀粉遇碘呈蓝色B.淀粉在酸或酶的作用下，形成糊精（紫～、红～、无色～2）糖原—由-D-葡萄糖组成，结构与支链淀粉相似，分支比支链淀粉更短、更密，遇碘呈紫红色或红褐色含有α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键3）其他多糖：①纤维素：含有β-1,4-糖苷键（二）杂多糖第3章脂质化学1、脂肪是由甘油与脂肪酸形成的三酰甘油（TAG），又称甘油三酯脂类包括：类脂：磷脂、糖脂、类固醇甘油三酯2、脂肪酸的结构：1）大多数天然脂肪酸是含偶数碳原子的直链一元酸2）碳原子数目一般在4～26之间，尤以C16和C18为最多3）结构通式：R-COOH3、根据是否含有碳-碳双键可分为饱和与不饱和脂肪酸4、必需脂肪酸：维持人和动物正常生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，需由食物提供的脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸5、皂化值：水解1g脂肪所消耗氢氧化钾的毫克数称为皂化值，皂化值越大表示脂肪中的脂肪酸的平均分子量越小6、碘值（或碘价）：通常将100g脂肪通过加成反应所消耗碘的克数称为碘值（或碘价），碘值越大表示脂肪中的脂肪酸的不饱和程度越高7、酸败：脂肪长期暴露在空气中，分子中的碳碳双键和酯键发生氧化水解等反应，产生难闻的气味，这种现象称为酸败8、磷脂：1）甘油磷脂—磷脂酸及其衍生物；既含有亲水基又含有疏水基①磷脂酰胆碱：俗称卵磷脂（PC），是各种膜性结构的主要成分，具有协助脂类运输的作用，可用于防治脂肪肝②磷脂酰乙醇胺：俗称脑磷脂（PE），构成生物膜，参与凝血③磷脂酰肌醇（PI）2）鞘磷脂（略）9、类固醇：类固醇是胆固醇及其衍生物体内重要的类固醇：胆固醇、胆固醇酯、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等1）胆固醇及其酯：既是其它类固醇化合物的合成原料，又是细胞膜的重要成分两种存在形式：胆固醇和胆固醇酯2）胆汁酸：是人和动物胆汁的主要成分，分为游离型胆汁酸、结合型胆汁酸3）类固醇激素：①肾上腺皮质激素：是由肾上腺皮质分泌的一类激素；皮质醇和皮质酮具有很强的调节糖代谢的作用，故称为糖皮质激素；醛固酮对盐和水的平衡具有较强的调节作用，被称为盐皮质激素②性激素：分为雄激素、雌激素和孕激素。
生物化学复习资料
生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸：2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。
10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。
11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。
18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：糖主要可分为以下四大类：① 单糖：葡萄糖、果糖② 寡糖：二糖、三糖等③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖, 是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。
第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8 种。
（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH 值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例：1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
生物化学复习重点自整
⽣物化学复习重点⾃整1.⽣物化学的概念P1是研究⽣物体的化学组成和⽣命过程中的化学变化规律的⼀门科学。
具体来讲，它是从分⼦⽔平来研究⽣物体（包括⼈类、动物、植物、微⽣物）内基本物质的化学组成、结构及在⽣命活动中这些物质所进⾏的化学变化（即代谢反应）的规律及其与⽣理功能的关系的⼀门科学，是⼀门⽣物学与化学相结合的基础学科。
2. ⽣物化学研究的基本内容P1静态⽣化：研究⽣物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。
发现和阐明构成⽣命物体的分⼦基础——⽣物分⼦的化学组成、结构和性质。
⽣物分⼦的结构、功能与⽣命现象的关系。
动态⽣化:研究⽣物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控机理⽣物分⼦在⽣物体中的相互作⽤及其变化规律。
蛋⽩质的化学3.组成蛋⽩质的元素P62主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。
有些蛋⽩质含有少量磷或⾦属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋⽩质还含有碘。
4.凯式定氮法及蛋⽩质含量计算凯⽒定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的⼀种⽅法。
即在有催化剂的条件下，⽤浓硫酸消化样品将有机氮都转变成⽆机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随⽔蒸⽓馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。
由于蛋⽩质含氮量⽐较恒定，可由其氮量计算蛋⽩质含量，故此法是经典的蛋⽩质定量⽅法。
各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16％。
蛋⽩质的⼤致含量：100克样品中蛋⽩质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100即蛋⽩质的含量= 蛋⽩质含氮量× 6.255.氨基酸结构通式P63存在⾃然界中的氨基酸有300余种，但组成⼈体蛋⽩质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（⽢氨酸除外）-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种基本氨基酸按R的极性可分为⾮极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸按R基极性分两类：极性AA：11种亲⽔性丝、苏、酪⽢半光⾮极性AA：9种疏⽔性按⽔溶性酸碱性分为三类：1、中性AA（有极性与⾮极性15种）：2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、⾕氨酸3、碱性AA（3种）：组、赖、精⾕氨酸：⽢氨酸：丝氨酸：半胱氨酸组氨酸6.氨基酸的化学性质P65★两性解离: 等电点：在某⼀pH环境中，氨基酸解离成阳性离⼦及阴性离⼦的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。
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生物化学复习整理一、名词解释1、氨基酸的等电点：当溶液浓度为某一PH时，氨基酸分子中所含的和数目正好相等，静电荷为0，这一PH即为氨基酸的等电点，简称PI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
上COOH的解离常数负对数；上的解离常数负对数；侧链基团解离常数负对数；侧链中不含解离基团的中性氨基酸：酸性氨基酸：碱性氨基酸：当溶液PH大于等电点时，氨基酸带有净负电荷，在电场中向负极移动；当溶液PH小于等电点时，氨基酸带有净正电荷，在电场中向正极移动。
2、蛋白质的等电点：与氨基酸、寡肽、多肽一样，蛋白质也能发生两性解离具有等电点。
蛋白质的两性解离性质是由其表面氨基酸残基的可解离的R基团以及肽链两端游离的氨基或羧基造成的。
3、必需氨基酸：指人体必不可少，而机体内又不能合成，必须从食物中摄取的氨基酸。
必需氨基酸共有10种：4、必需脂肪酸：按照营养价值，脂肪酸又分为必需脂肪酸和非必需脂肪酸，其中必需脂肪酸在人体内不能合成，只能通过食物获取。
必需脂肪酸有亚油酸和亚麻酸。
5、蛋白质的一级结构：也叫蛋白质的共价结构，是指氨基酸在多肽链上的排列顺序，如果一个氨基酸还含有二硫键，一级结构还包含二硫键的数目和位置。
6、蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链之间的氢键决定的。
7、蛋白质的三级结构：是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕，曲折和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以及次级键和二硫键维系的完整的三维结构。
8、蛋白质的四级结构：具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。
其内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
9、蛋白质的变性：指蛋白质受到某些理化因素的作用，其高级结构受到破坏，生物活性随之丧生的现象。
变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌及强酸和强碱等。
10、酶：是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，又称为生物催化剂。
11、辅酶：某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶。
（氧化还原性质和转移基团的能力）（全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型--反应专一性，而蛋白酶则决定了所催化的底物类型--底物专一性）（金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或官能团）12、米氏常数Km的意义：Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低；Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。
13、酶的抑制作用和抑制剂：某些化合物能与酶相互作用，使酶分子中的活性基团发生变化，从而影响酶与底物分子的结合或减小酶的再生速率，使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。
能能够引起酶抑制作用的化合物称为抑制剂。
14、不可逆抑制：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。
15、竞争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能和底物竞争与酶活性中心结合。
（通过增大底物浓度来消除）16、非竞争性抑制：某些化合物能与酶的调控部位结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。
17、酶促反应的专一性：是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶只能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。
18、核酸的变性：是指核酸受到加热、极端的PH或离子强度降低等因素或特殊的化学剂（尿素、甲醛等）的作用，其双螺旋区的氢键断裂，变成单链的过程，其中并不涉及共价键的断裂。
19、核酸的复性：当各种变性因素不复存在的时候，变性时解开的互补单链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象称为复性。
20、核酸的杂交：热变性的DNA单链，复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构，这样形成的新分子称为DNA杂交分子。
21、核酸的熔点：Tm是指DNA的双螺旋有一半发生热变性时相应的温度。
22、核酸的增色效应和减色效应：当加热双螺旋结构的DNA时，在260nm波长下吸光度增加的作用叫增色效应。
相反，变性了的DNA分子，在一定条件下使其复性，复性以后的DNA分子在260nm处减低了对紫外光的吸收，这种现象就是减色效应。
23、DNA的复制：以亲代DNA分子为模板，经多种酶的作用，合成一个具有相同序列的新的子代DNA分子的过程。
24、转录：以DNA为模板合成与其碱基顺序互补的mRNA的过程。
25、表达：根据mRNA链上的遗传信息，合成蛋白质的过程。
26、糖异生：泛指细胞内由乳酸或其他非糖物质净合成葡萄糖的过程，主要是在肝脏中进行，其途径基本上是糖酵解途径的逆过程。
27、生糖氨基酸：（20种基本氨基酸的氧化分解主要生成7种中间产物如）丙酮酸，酮戊二酸、草酰乙酸、延胡索酸、琥珀酰CoA等，可以通过代谢途径转变成糖，则将能够产生这类中间产物的氨基酸称为生糖氨基酸。
（所有的非必需氨基酸）28、生酮氨基酸：另一类氨基酸分解的中间产物是乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，可以转变成酮体，所以称为生酮氨基酸。
29、生糖生酮氨基酸：有些氨基酸分解的中间产物，既可以转变成糖也可以转变成酮体，称为生糖生酮氨基酸。
30、联合脱氨基作用：是转氨基和氧化脱氨基联合作用的脱氨基方式。
二、是非题+填空题1、氨基酸性质：P10，P13 1-3，1-5表格2、DNA复性的影响因素：温度、离子强度、DNA浓度和DNA序列的复杂度等。
P2223、DNA双螺旋结构稳定的因素：氢键、碱基的堆积力（决定性作用）、阳离子或带正电的化合物对磷酸基团的中和。
P1974、酶的催化特性：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性。
P935、蛋白质二级结构的主要形式：P196、DNA二级结构的主要形式：B、A、Z型双螺旋P1937、蛋白质变性的检测指标：溶解度降低、黏度增加、生物活性丧失、更容易被水解、结晶行为发生变化。
P718、核酸的性质：紫外吸收（P184）、酸碱解离（P183）、变性、复性、杂交、水解（小书p159）9、碱基的性质：碱基几乎不溶于水、互变异构、酸碱解离、强烈的紫外吸收10、竞争性抑制作用的动力学特征：加入竞争性抑制剂后，Km变大，Vmax酶促反应速率减小非竞争性抑制作用的动力学特征：加入非竞争性抑制剂后，Km不变，Vmax变小，酶促反应速率下降三、问答题1、核酸水解的难易程度及生物学意义答：DNA和RNA对酸碱的耐受程度有很大的差异。
RNA容易被水解，DNA不易被水解。
在RNA水解时，2'-OH首先进攻磷酸基，在断开磷酸键的同时形成环状磷酸二酯，再在碱的作用下形成水解产物。
DNA和RNA水解稳定性上的明显差异具有重要的生物学意义。
DNA作为遗传信息的携带者，在遗传信息的存储和传递中处于中心地位，要求其结构有高度的稳定性；而RNA在大多数情况下是作为DNA的信使，完成任务后即行分解，所以要求RNA具有容易被水解的性质。
2、DNA双螺旋结构的要点答：（1）DNA由两条呈反平行的多聚核苷酸链组成，两条链相互缠绕形成右手双螺旋。
（2）组成右手双螺旋的两条链是互补的，它们通过特殊的碱基对结合在一起，碱对配对规则是A与T配对，C与G配对，A T碱基对有2个氢键，CG碱基对有3个氢键。
（3）碱基对位于双螺旋的内部，并垂直于暴露在外的脱氧核糖磷酸骨架。
碱基对之间通过疏水键和范德华力相互垛叠在一起，对双螺旋的稳定起一定的作用。
（4）双螺旋表面有明显的大沟和小沟，其宽度分别为2.2nm和1.2nm。
（5）双螺旋的相邻碱基对距离为0.34nm，相差约36度，螺旋的直径为2nm，每一转完整的螺旋含有10个碱基对，其高度为3.4nm。
3、DNA的复制要点答：（1）在复制开始阶段，DNA的双螺旋拆分成两条单链。
（2）以DNA单链为模板，按照碱基互补配对原则，在DNA聚合酶催化下，合成与模板DNA完全互补的新链，并形成一个新的DNA分子。
（3）通过DNA复制形成的新DNA分子与原来的DNA分子完全相同。
经过一个复制周期后，子代DNA分子的两条链中，一条来自亲代DNA分子，另一条是新合成的，所所以又称为半保留复制。
4、糖的异生作用及三个不可逆反应答：由非糖物质转化为葡萄糖和糖原的糖异生作用主要是在肝脏中进行，其途径基本上是糖酵解途径的逆过程。
三个不可逆过程：5、尿素的循环答：尿素合成是通过尿素循环（或鸟氨酸循环完成的）。
其反应过程为：6、DNA熔点的变化因素答：（1）DNA的均一性：一是指DNA分子中碱基对组成的均一性，如人工合成的DNA 与天然DNA比较，其Tm范围就很窄；其次还包含有待测样品DNA的组成是否均一的意思，即是否含有其他杂DNA的污染。
总的来说，某种DNA均一性越高，变性时DNA双螺旋之间的氢键断裂所需能量比较接近，其Tm范围就越窄。
（2）C-G含量：在溶剂条件固定的前提下，C-G含量越高，Tm值就越高。
（3）离子强度：溶液中的阳离子能够中和或屏蔽DNA链上磷酸根的负电荷，减弱两条链之间的排斥而增强DNA双螺旋结构的稳定性，因此DNA溶液中离子强度越高，Tm 值就越大。
（4）其他变性因素的作用：7、密码子的性质：mRNA分子中所储存的蛋白质合成信息，是由组成它的四种碱基（AGCU）以特定顺序排列成三个一组的三联体代表的，即每三个碱基代表一个氨基酸信息，这种三联体也成为密码子。
每一个密码子代表一个氨基酸，还有一个密码子是肽链合成起始密码子，三个是终止密码子，保证蛋白质合成能够有序的进行。
（密码子表P171 小书）8、蛋白质分离中的凝胶色谱法：凝胶色谱所用的介质是由交联葡萄糖、琼脂糖或聚丙烯酰胺形成的凝胶颗粒。
凝胶颗粒的内部是多孔的网状结构。
（P58 小书）四、计算题。