科二生化简答题及名词解释
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化名词解释
1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
生化简答题与名词解释
生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。
生化名词解释：
生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化问答题和名词解释重点
1．核酸杂交: 在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。
这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
这种现象称为核酸分子杂交。
（2分）2．P/O比值：每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。
3．一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因，称为一碳单位。
体内的一碳单位有甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH==）、甲酰基（—CHO）、亚氨甲基（—CH==NH）等。
（2分）4．外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
（2分）5．遗传密码：mRNA分子上从5，至3，方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。
6．DNA变性: 在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。
（2分）7. 糖异生: 由非糖化合物 (乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
（2分）8. 底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。
（2分）9．氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
（2分）10. 不对称转录: 转录模板DNA双链中，只有一股链可作为模板指引转录，另一股链不能作为模板；模板链并非永远在同一条单链上，不同基因的模板链可交叉分布在两股链上，这种选择性转录方式称为不对称转录。
生化名词解释及问答题答案
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生化名词解释及问答题
一．名词解释1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
生化题目(重点)-名词解释 简答
生化题目:1.氨基酸通过什么方式脱氨基?如何进行?答:（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.2.测定血清中的转氨酶活性，作为肝脏和心脏病变的指标转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。
肝细胞是转氨酶的主要生存地。
当肝细胞发生炎症、中毒、坏死等时会造成肝细胞的受损，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。
在高等动物各组织中，活力最高的转氨酶是谷氨酸：草酰乙酸转氨酶（GOT ）和谷氨酸：丙酮酸转氨酶（GPT）。
GOT以心脏中活力最大，其次为肝脏；GPT则以肝脏中活力最大，当肝脏细胞膜破裂损伤时，谷丙转氨酶GPT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。
在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。
如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。
3.氨基酸的来源与去路哪些途径方式？来源：1、食物摄入2、自身组织蛋白分解3、非氨基酸的转氨基作用去路：1、合成自身所需的蛋白质、多肽2、脱氨基作用参与供能、合成非氨基酸类等3、转氨基作用形成非必需氨基酸4、脱羧基作用合成其他物质或参与供能4.核苷酸在体内有哪些生命功能？（1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
生化简答和名词解释
1.纤维素和糖原的什么结构特性使得他们的物理特性有那么大的差别？纤维素和糖原的结构特性确定了他们什么生物学作用？答：天然纤维素是由通过β（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键迫使聚合物链成伸展的结构。
这种一系列的平行的聚合物链形成分子间的氢键，他们聚集成长的、坚韧的不溶于水的纤维。
糖原主要是由通过α（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键能引起链弯曲，防止形成长的纤维。
另外体验版是个具有高分支的聚合物。
他的许多羟基暴露于水，可被高度水合，因此可分散在水中。
纤维素由于他的坚韧特性，所以他是植物中的结构材料。
糖原是动物中的贮存燃料。
2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？答：主要原因是由于葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的旋光异构体。
一个叫α-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以开链式结构发生相互转化，达到最后平衡，其比旋光度为+52°。
1.许多埋在膜内的蛋白（内在蛋白）与细胞中的蛋白质不同，他们几乎不可能从膜上转移至水溶液中。
然而，此类蛋白质的溶解和转移，常可用含有十二烷基硫酸钠或其他的去污剂，这是什么道理？答：十二烷基硫酸钠和胆酸钠等去污剂，都具有亲水和疏水两部分，他们可以破坏蛋白和膜之间的疏水相互作用，并用疏水部分结合蛋白的疏水部分，亲水部分向外，形成一个可溶性微团，将蛋白转移到水中。
2.任何动物体内胆固醇可能装备为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？答：激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。
非激素类：维生素D、胆汁酸、牛黄胆酸和甘氨胆酸。
1.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性？答（1）共性：用量少而催化效率高；仅改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，全酶的活力与辅助因子有关。
生化名词解释简答题
第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5）tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;T C（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化重点名词解释+问答知识点
1.兴奋性：生理学中将可兴奋细胞接受刺激后产生动作电位的能力称为兴奋性。
2.内环境：生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞外液，称为内环境。
3.内环境稳态：是指内环境的理化性质，如温度、PH、渗透压和各种液体成分的相对恒定状态。
4.神经调节：是通过反射而影响生理功能的一种调节方式，是人体生理功能中最主要的一种调节方式。
5.反射：是指机体在中枢神经系统的参与下，对内、外环境作出的规律性应答。
6.正反馈：受控部分发出的反馈信息，促进加强控制部分的活动，最后使受控部分的活动朝着与它原先活动相同的方向改变，称为正反馈。
7.负反馈：受控部分发出的反馈信息，调整控制部分的活动，最终使受控部分的活动朝着与它原先活动相反的方向改变。
称为负反馈。
8.静息电位：静息时，质膜两侧存在着外正内负的电位差，称为静息电位。
9.动作电位：在静息电位的基础上，给细胞一个适当刺激，可触发其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。
10.阈电位：产生动作电位时，要使膜去极化是最小的膜电位，称为阈电位。
11.单收缩：当骨骼肌复制一次短促刺激时，可发生一次动作电位，随后出现一次收缩和舒张，这种形式的收缩称为单收缩。
12.不完全强直收缩：如果刺激频率较低，使后一次收缩落在了前一次收缩的舒张期，这个过程称为不完全强直收缩。
13.完全强直收缩：如果刺激频率较高，使后一次收缩落在了前一次收缩的收缩期，这个过程称为完全强直收缩。
14.红细胞比容：血细胞在血液中所占的容积百分比家偶偶血细胞比容。
15.红细胞沉降率：通常以哄细胞在第一小时末下沉的距离来表示红细胞的沉降速度，称为沉降速度。
16.血液凝固：指血液由流动的固体状态变成不能流动的液体状态的过程，其实质是血浆中可溶性纤维蛋白原变成不溶性纤维蛋白的过程。
17.血型：通常是指红细胞膜上特异性抗原的类型。
18.心动周期：心脏的一次收缩和舒张，构成一个机械活动周期，称为心动周期。
19.每搏输出量：一侧心室在一次心搏中射出的血液量，称为每搏输出量，简称每搏量。
科二生化简答题及名词解释
第二章1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些此模型如何解释Chargaff定律A 天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。
两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋，形成大沟和小沟。
b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间的碱基按A=T（两个氢键），G=C配对（三个氢键）配对形成碱基平面，碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。
c螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为。
因此，螺旋结构每隔10bp重复一次，间距为d DNA双螺旋结构是非常稳定的。
稳定力量主要有两个，一是碱基堆积力，二是碱基配对的氢键。
2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。
真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。
②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。
③原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。
真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。
④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。
原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区，称前导顺序，3′端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。
真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区（编码区）、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。
真核生物mRNA通常都有相应的前体。
从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体（或mRNA前体）。
一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。
3从两种不同细菌提起DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64°C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成为什么腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%：A 32% G 18% C 18% T 32%腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%：A 17% G 33% C 33% T 17%由于含氢键越多，DNA越稳定，GC碱基对之间是三个氢键，AT碱基对之间是两个氢键，所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定，是从温泉中分离出来的。
生化名词解释及简答
名词解释呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
Km 米氏常数，最大反应速度一半时的底物浓度DNA半保留复制.Semi-conservative replicationDNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
全酶 :全酶=酶蛋白+辅因子酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。
酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化激活剂：能提高（酶）活性的物质糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
4.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内氧化分解，最终生成水和二氧化碳并放出能量的过程。
等电点:蛋白质或氨基酸等静电荷为0时的PH同工酶 :来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶称之为同工酶。
生化名词解释简答题
第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位置上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5） tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;TyC（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
生化名词解释与问答题(重点版)
名词解释&问答题第一章.蛋白质的结构与功能结构域（domain)：指一些较大蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
等电点(isoelectric point)：氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的pH为等电点。
第二章.核酸的结构与功能Tm值：DNA热变性过程中，紫外光吸收值增加达到最大值的一半时所对应的温度，Tm时，核酸分子内一半的双链结构被解开。
第三章.酶与维生素酶的竞争性抑制(competitive inhibition) ：抑制剂与酶底物结构相似，抑制剂与底物争夺活性中心，从而阻碍酶-底物复合物形成的抑制作用。
Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
1.酶的特征性常数是什么？简述Km和Vm的意义酶的特征性常数是米氏常数Km。
Km是单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。
Km在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
Km=（k1+k2）/k1（1）Km的意义：①Km值等于酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。
②当k2≥k3时（ES解离≥ES分解生成产物时）→Km代表酶对底物的亲和力。
且Km越小，亲和力越大。
③Km值是酶的特征性常数之一，每一种酶都有它的Km值，Km只与酶的结构、底物、反应环境有关，与酶的浓度无关。
（2）Vm的意义：Vm是酶完全被底物饱和时的反映速度，与酶的浓度成正比。
2.竞争性抑制作用的特点，并举例说明其临床应用。
竞争性抑制的特点：①抑制剂与底物化学结构相似；②抑制剂以非共价键形式可逆的结合于酶的活性中心，但不被催化为产物；③由于抑制剂与酶的结合可逆，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例；④当抑制剂浓度不变时，增加底物浓度，可以使抑制作用减弱甚至解除，故酶的Vm不变；⑤抑制剂的存在时酶的Km明显↑，说明底物与酶的亲和力↓临床应用：（1）磺胺类药物和磺胺增效剂的抑菌机理：①磺胺类药物敏感菌必须利用PABA才能合成四氢叶酸，从而进一步合成核酸；②磺胺类药物的分子结构十分类似PABA（对氨基苯甲酸），能和PABA互相竞争二氢叶酸合成酶，阻碍二氢叶酸的合成；③磺胺类增效剂（如甲氧苄胺嘧啶TMP）与二氢叶酸结构相似，可与其竞争二氢叶酸还原酶，阻碍四氢叶酸的合成；通过以上两个作用点，磺胺类药物及其增效剂可阻碍细菌体内二氢叶酸及四氢叶酸的合成，从而影响一碳单位的传递及核酸的合成，起到抑菌作用（2）抗代谢物对核酸合成的抑制：①甲氨蝶呤→抑制叶酸合成；②5-氟尿嘧啶→抑制脱氧核苷酸合成③6-巯基嘌呤→一只嘌呤核苷酸合成第四章.生物氧化氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)：代谢物氧化脱下的氢经过线粒体呼吸链传递给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
生化名词解释及填空问答
一、名词解释1．cDNA与cccDNA：cDNA是由mRNA通过反转录酶合成的双链DNA；cccDNA是游离于染色体之外的质粒双链闭合环形DNA。
2．CAP：环腺苷酸（cAMP）受体蛋白CRP（cAMP receptor protein ），cAMP与CRP结合后所形成的复合物称激活蛋白CAP（cAMP activated protein ）3．回文序列：DNA片段上的一段所具有的反向互补序列，常是限制性酶切位点。
4．micRNA：互补干扰RNA或称反义RNA，与mRNA序列互补，可抑制mRNA的翻译。
5．核酶：具有催化活性的RNA，在RNA的剪接加工过程中起到自我催化的作用。
6．信号肽：在蛋白质合成过程中N端有15~36个氨基酸残基的肽段，引导蛋白质的跨膜。
7．弱化子：在操纵区与结构基因之间的一段可以终止转录作用的核苷酸序列。
8．上游启动子元件：是指对启动子的活性起到一种调节作用的DNA序列，-10区的TATA、-35区的TGACA及增强子，弱化子等。
9．DNA探针：是带有标记的一段已知序列DNA，用以检测未知序列、筛选目的基因等方面广泛应用。
10．SD序列：是核糖体与mRNA结合序列，对翻译起到调控作用。
11．单克隆抗体：只针对单一抗原决定簇起作用的抗体。
12．顺式作用元件：在DNA中一段特殊的碱基序列，对基因的表达起到调控作用的基因元件。
13．Klenow酶：DNA聚合酶I大片段，只是从DNA聚合酶I全酶中去除了5’3’外切酶活性14．DNA的C值与C值矛盾：一个单倍体基因组和DNA含量总是恒定的，它通常称为该物DNA的C值。
在真核生物中，物种进化的复杂程度与DNA含量C值并不完全一致，成为C值矛盾。
15．基因与基因组：基因就是贮存RNA序列信息及表达这些信息所必须的全部核苷酸序列。
基因组指一个细胞或生物体中的全部DNA.16．回复突变与抑制突变：突变失去的野生型性状可以通过第二次突变得到恢复，第二次突变叫做回复突变。
生化复习-名词解释
名词解释●标准氨基酸：用于合成蛋白质的20种氨基酸。
●蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键在某些物理因素或化学因素的作用下被破坏，使其天然构象部分或全部改变。
●酶：由活细胞合成，其催化作用的蛋白质。
●酶活性中心：又称活性部位，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。
●米氏常数：等于酶促反应达到最大速度Vm一半时的底物浓度[s]。
●酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体。
●同工酶：指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。
●酶原激活：酶原向酶转化的过程，实际上就是酶的活性中心形成或暴露的过程。
●生物氧化：指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放出能量满足机体生命活动需要的过程。
●呼吸链：指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体。
●底物水平磷酸化：指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成ATP。
●氧化磷酸化：指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸所和生成ATP：ADP+Pi→ATP+H2O●血糖：指血液中的游离葡萄糖。
●糖异生：是指由非糖物质合成葡萄糖的过程。
●糖酵解：指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量推动合成ATP供给生命活动。
●三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸所和生成柠檬酸，柠檬酸经过一系列酶促反应又生成草酰乙酸，形成一个循环。
该循环生成第一个化合物是柠檬酸，它有三个羧基，所以称为三羧酸循环、柠檬酸循环。
●糖有氧氧化：指当氧气充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动。
●糖原合成和分解：葡萄糖在细胞内合成糖原的过程称为糖原合成，糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程称为汤圆分解。
●磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过6-磷酸葡萄糖氧化分解生成5-磷酸核糖（磷酸戊糖）和NADPH的途径。
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使病菌失活。在急救重金属盐中毒患者时，可给患者饮用大量牛乳或蛋清，其
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目的就是就是使牛乳或蛋清中的蛋白质在消化道中与重金属盐结合成不溶解的 变性蛋白质，最后将沉淀物从肠胃中洗出，从而阻止对重金属离子的吸收
第四章
名词解释 同工酶：存在于同一属性生物或同一个体中能催化同一种化学反应， 但酶蛋白分子的结构，理化性质和生化特性（ Km,电泳行为等）存在明显差异的
一分子软脂酸彻底氧化分解要经过 7β次氧化 , 共产生 8 分子乙酰 coA,7 分子
FADH2,7 分子 NADH+H每. 分子乙酰 coA 进入三羧酸循环彻底氧化生成 10 分子
ATP.8 分子乙酰 coA 共产生 80 个 ATP;7 分子 FADH2经 FADH2电子传递链共产生
10.5 个 ATP(1.5 乘以 7),7 分子 NADH+H经 NADH电子传递链共产生 17.5 个
第八章 生物氧化和能量转换
生物氧化：是指细胞内的糖、蛋白质和脂肪进行氧化分解而生成 CO2和 H2O，并 释放能量的过程。 氧化磷酸化：是指生物氧化过程中释放自由能驱动 ADP磷酸化形成 ATP的过程。 化学渗透假说 (Mitchell 1961 年) 的主要内容是什么 ? 电子传递链各组分在线粒体内膜中不对称分布，当高能电子沿其传递时，所释 放的能量将 H+从基质泵到膜间隙，形成 H+电化学梯度。在这个梯度驱使下， H+ 穿过 ATP合成酶回到基质， 同时合成 ATP，电化学梯度中所蕴藏的能量储存 1 到 ATP的高能磷酸键。 电子及质子通过呼吸链上电子载体和氢载体的交替传递， 在 线粒体内膜上形成 3 次回路，导致 3 对 H+抽提至膜间隙，生成 3 个 ATP分子。 生物氧化中 CO2、 H2O、能量的形成。 CO2：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱 羧而生成 CO2。
一组酶 。
别构酶： 某种因素作用下， 有些酶发生构象变化而改变活性， 这类酶 称为别构酶。
1 磺胺类药物能抑制细菌的生长，其作用机理是什么？
细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸 （ PABA）和二氢喋啶、 谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。 二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转 移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成。而核酸是细菌生长繁殖 所必须的成分。磺胺药的化学结构与 PABA类似，能与 PABA竞争二氢叶酸合成 酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。
③原核生物 mRNA半寿期很短，一般为几分钟 ，最长只有数小时（ RNA噬菌体
中的 RNA除外）。真核生物 mRNA的半寿期较长， 如胚胎中的 mRNA可达数日。
④原核与真核生物 mRNA的结构特点也不同。
原核生物 mRNA一般 5′端有一段不翻译区，称前导顺序， 3′端有一段不翻译
区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。真核生物
低。
化学性质的改变：容易被酶水解。生物活性改变：活性降低或完全丧失
结构改变 : 由于二级结构以上的高级结构破坏，由有序的紧密结构变成无序的
松散结构，侧链基因暴露。变性可涉及次级键和与二硫键的变化，但不涉及肽
键的断裂。
蛋白质变性的应用：做豆腐利用蛋白质变性的原理，将大豆蛋白质的浓溶液加
热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐。医疗上的消毒杀菌是利用了蛋白质变性而
原料 : 乙酰 coA, 来自糖酵解产物丙酮酸 . 部分来自脂肪酸β氧化和氨基酸氧 分解 .
能源 :NADPH+H约, 百分之 60 来自磷酸戊糖途径 6- 磷酸葡萄糖脱氢酶和 6- 磷 酸葡萄糖酸脱氢酶的催化反应 , 其余的可来自苹果酸酶催化反应 .
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6. 计算 1 分子软脂酸经氧化作用后彻底分解为 co2 和 H2O时, 生成 ATP的分子数 .
维生素是维持生物体正常生命活动所必需的一类小分子有机化合物。大多数维
生素作为酶地辅酶或辅基的组成成分参与体内的代谢过程，具有外源性、微量
性、调节性和特异性。
试述维生素与辅酶、辅基的关系。
很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节。所有
B 族维生
素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生
(1) GATCAA （2）TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT
DNA 5’UUGATC3’ 5’GTTCCA’3 5’ACGCGT’3 5’ATGCTA’3
RNA 5’UUGAUC3’
5’UＧUCCA3’ 5’ACGCGU3’ 5’AUGCUA3’
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5 名词解释 增色效应：DNA变性后在 260nm处的紫外光吸收增加的效应称为增 色效应 减色效应： DNA复性后在 260nm处的紫外光吸收减少的效应称为减色效应
场中级既不向阴极也不向阳极移动，这是氨基酸所处溶液的 PH即为该氨基酸的
等电点。
蛋白质等电点：当溶液在某一特定的 PH 时，使蛋白质多所带的正
负电荷恰好相等，即静电荷为零，这时溶液的 PH称为该蛋白质的等电点。
1 在下述条件下计算含有 45 个氨基酸残基%为平行式 B 折叠， 20%为线性。（2）全部为 a 螺旋。
素组成的，如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶 Q 不是维生素等。
.
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第七章 糖类代谢
糖酵解（EMP三位德国科学家： Embden、Meyerhof 、Parnas ）：是在无氧条件下， 葡萄糖转变为丙酮酸并释放 ATP 的一系列反应，是普遍存在生物界最基本代谢 过程。 葡萄糖异生作用：是指生物体利用非碳水化合物的前体物质合成葡萄糖的过程。 糖酵解与三羧酸循环中调节酶有哪几个？三羧酸循环主要生理意义？ 糖酵解 (EMP)调节酶： a．己糖激酶， b．磷酸果糖激酶， c．丙酮酸激酶； 三羧酸循环调控酶：丙酮酸脱氢酶、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α - 酮戊二 酸脱氢酶系、琥珀酸脱氢酶 三羧酸循环 (TCA）主要生理意义： (1)TCA 是三大营养素彻底氧化的最终代谢通 路； (2)TCA 是三大营养素代谢联系的枢纽； (3)TCA 为其他合成代谢提供小分子 前体； (4)TCA 为氧化磷酸化提供还原当量。
蛋白质变性指天然蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，由氢键、盐键等次
级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使其物理化学性质
和生物活性改变的作用
影响因素 物理因素：加热、紫外线、 X 射线、超声波、剧烈震荡、搅拌等
化学因素：强酸、强碱、脲，胍，重金属盐，三氯乙酸，磷钨酸，
浓乙醇等
物理性质的改变：黏度增加、溶解度减少、旋光值改变、渗透压和扩散速度降
2 有机磷农药的毒性机理 ?
有机磷化合物如二异丙基氟磷酸能与胰蛋白酶或乙酰胆碱酯酶活性中心的丝氨 酸残基反应，形成稳定的共价键而使酶丧失活性。乙酰胆碱是昆虫和脊椎动物 体内传导神经冲动和刺激的化学介质。乙酰胆碱酯酶催化乙酰胆碱水解为乙酸 和胆碱。若乙酸胆碱酯酶被抑制，则会导致乙酸胆碱的积累，因而引起一系列 神经中毒症状，因过度兴奋引起功能失调，最终导致死亡，这就是有机磷化物 的毒性原理。
移动 ?
a 向阳极移动 因为 PI<5.2 ，所以蛋白质带负电荷，在电场中向阳极移动。
b 不移动
因为 PI=5.2
c 向阴极移动 因为 PI>5.2 ，所以蛋白质带正电荷，在电场中向阴极移动。
3 什么叫蛋白质的变性 ?哪些因素可以引起变性 ?蛋白质变性后有何性质和结构
上的改变 ?蛋白质的变性有何实际应用 ?
①（ 45*70%/3．6）*0 ． 54＋（ 45*10%/2－1）*0 ．132＋（ 45*20%－ 1） 0．132
＝ 5.496
②（ 45/3 ． 6） *0 ．54nm＝6.75
2 已知：（ 1）卵清蛋白 pI 为 4.6 ；（ 2）B 乳球蛋白 pI 为 5.2 ；（3）糜蛋白酶原
pI 为 9.1 。问在 PH5.2 时上述蛋白质在电场中向阳极移动、向阴极移动还是不
第三章
名词解释 蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序就是蛋白质的一 级结构
蛋白质二级结构：指具有一定程序规则氢键结构的多肽链主链的空 间排布，而不涉及侧链的构象
等电点
氨基酸等电点： 在某一特定的 PH条件下， 氨基酸分子在溶液中解
离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等，即氨基酸分子所带静电荷为零，在电
mRN（A 细胞质中
的）一般由 5′端帽子结构、 5′端不翻译区、翻译区（编码区） 、3′端不翻译
区和 3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除 m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，
如 m6A等。真核生物 mRNA通常都有相应的前体。从 DNA转录产生的原始转录产
物可称作 原始前体（或 mRNA前体）。一般认为原始前体要经过 hnRNA核不均 -RNA
是碱基配对的氢键。
2 原核生物与真核生物 mRNA的结构有哪些区别？
①原核生物 mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物 mRNA一般以单顺反子的
形式存在。
②原核生物 mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的 mRNA前体则需
经转录后加工，加工为成熟的 mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作 。
3 请分析下列现象的生化机理： “酵母汁将蔗糖变成酒精称为乙醇发
酵；酵母汁经透析或加热至 50° C，失去发酵能力，而透析的酵母汁
与加热的酵母汁混合后又具有发酵能力 ”。
酵母发酵活性取决于两类物质，一类是热不稳定的不可透析的成分，酶蛋白。 另一种是热稳定可透析的成分，辅因子。
第五章 维生素与辅酶
什么是维生素？
的阶段，最终才被加工为成熟的 mRN。A
3 从两种不同细菌提起 DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的 32%