02 wqs 第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能
蛋白质：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。
机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。
蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
没有蛋白质就没有生命。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由21种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
蛋白质结构与功能：本书适合作为国内大专院校生命科学领域本科生和研究生的教材或教学参考用书，也可供研究生命科学的相关人员及有兴趣了解现代生命科学的人士阅读。
内容简介：蛋白质结构功能的研究是从分子水平了解生命现象的基础。
本书涉及的知识范围很广，从氨基酸到蛋白质的三维结构及检测方法，酶、膜蛋白、纤维蛋白等的结构功能，酶的催化和动力学，蛋白质的表达、纯化、合成、加工及在细胞中的周转，蛋白质的多样性和蛋白质组学，蛋白质体内外的折叠及蛋白质结构与医学分子生物学的进展等。
目录：译者序前言1 蛋白质结构和功能简介1.1 简略的历史回顾1.2 蛋白质的生物多样性1.3 蛋白质与人类基因组和其他基因组测序1.4 为什么研究蛋白质？2 氨基酸——蛋白质的“建筑砖瓦”2.1 蛋白质中发现的20种氨基酸2.2 氨基酸的酸碱性质2.3 氨基酸的立体化学表示法2.4 肽键2.5 氨基酸的物理和化学性质2.6 氨基酸和蛋白质的检测、鉴定及定量2.7 立体异构2.8 不常见氨基酸2.9 概要2.10 问题3 蛋白质的三维结构3.1 一级结构或一级序列3.2 二级结构3.3 三级结构3.4 四级结构3.5 球蛋白家族及其四级结构在调节活性中的作用3.6 免疫球蛋白3.7 环状蛋白3.8 概要3.9 问题4 纤维状蛋白质的结构和功能4.1 纤维状蛋白质的氨基酸组成和组织4.2 角蛋白4.3 丝心蛋白4.4 胶原4.5 概要4.6 问题5 膜蛋白的结构和功能5.1 生物膜的组织状态5.2 从红细胞膜的组织来了解膜蛋白的拓扑结构和功能5.3 细菌视紫红质和7次跨膜螺旋的发现5.4 细菌反应中心的结构5.5 生氧光合作用5.6 光系统5.7 基于跨膜p桶的膜蛋白5.8 呼吸复合体5.9 复合体III（泛醌—细胞色素C氧化还原酶）5.10 复合体IV或细胞色素氧化酶5.11 ATP合成酶的结构5.12 ATP酶家族5.13 概要5.14 问题6 蛋白质的多样性6.1 生命起源前的合成和蛋白质的起源6.2 有机体进化的趋异性及其与蛋白质结构和功能的关系6.3 蛋白质序列分析6.4 蛋白质数据库6.5 基因融合和复制6.6 二级结构预测6.7 基因组学与蛋白质组学6.8 概要6.9 问题7 酶的动力学、结构、功能与催化作用7.1 酶的命名7.2 酶的辅因子7.3 化学动力学7.4 酶的过渡态及酶的作用7.5 酶活性动力学7.6 催化机制7.7 酶的结构7.8 溶菌酶7.9 丝氨酸蛋白酶7.10 丙糖磷酸异构酶7.11 酪氨酰tRNA合成酶7.12 EcoRI限制性内切核酸酶7.13 酶的抑制与调节7.14 不可逆的酶活性的抑制7.15 别构调节7.16 共价修饰7.17 同工酶7.18 概要7.19 问题8 蛋白质的合成、加工和周转9 蛋白质的表达、纯化及特性研究10 测定蛋白质三级结构的物理方法11 体内外的蛋白质折叠12 蛋白质结构与分子医学研究进展结束语术语表附录参考书目参考文献。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最为重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起到关键作用。
蛋白质的结构多样且复杂，这种结构的多样性与其功能密切相关。
本文将介绍蛋白质的结构特点以及与其功能之间的联系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链，通过肽键连接在一起。
二级结构是指由氢键形成的稳定的结构片段，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指蛋白质在空间上的折叠和疏水性相互作用形成的三维结构。
最后，四级结构是指多个多肽链通过非共价键结合在一起形成功能完整的蛋白质复合物。
二、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质可以组成细胞的骨架结构，维持细胞的形态和稳定性。
例如，肌纤维中的肌动蛋白和微管中的微管蛋白可以赋予细胞运动和形态维持的能力。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以促进生物反应的发生，例如在代谢途径中催化化学反应，如葡萄糖酶催化葡萄糖的分解。
3. 运输功能：许多蛋白质可以在细胞和器官之间进行物质的运输。
血红蛋白是一种负责将氧气从肺部输送到组织的蛋白质。
4. 免疫功能：免疫球蛋白可以识别和结合病原体，从而触发免疫反应，并协助淋巴细胞杀伤病原体。
5. 调节功能：一些蛋白质可以调节细胞内物质的合成和代谢，包括细胞凋亡、基因表达和信号转导等过程。
6. 结合功能：许多蛋白质具有结合小分子的能力，如激素与其相应的受体的结合。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能，不同的结构使得蛋白质能够在特定的环境中担任特定的功能。
例如，蛋白质的二级结构决定了其折叠形态和稳定性，从而影响其功能的发挥。
另外，蛋白质的胺基酸序列决定了其结构的折叠方式和功能区域的位置。
蛋白质的功能也会受到环境因素的影响。
例如，温度、PH值和离子浓度等环境因素都可以改变蛋白质的结构和功能。
当蛋白质受到变性剂的作用时，其结构会发生破坏，功能也会丧失。
总结起来，蛋白质的结构与功能之间存在密切的关系。
蛋白质结构和功能
第一章蛋白质的结构与功能内容提要蛋白质是重要的生物大分子物质，体内分布广，含量丰富，种类繁多。
每种蛋白质都有特定的空间构象及生物学功能。
组成蛋白质的基本单位为氨基酸，共20种，除甘氨酸外均为L–α–氨基酸。
氨基酸为两性电解质，在溶液的pH等于其pI时氨基酸呈兼性离子。
含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。
氨基酸之间通过肽键相连而成肽。
肽键是蛋白质分子中的主要共价键也称为主键。
小于10个氨基酸组成的肽为寡肽，大于10个氨基酸为多肽，其为链状称为多肽链。
多肽链是蛋白质的基本结构，两端分别称为氨基末端（N－末端），羧基末端（C－末端）。
蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构。
多肽链从氨基末端至羧基末端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构，其连接键为肽键，还有二硫键。
二级、三级及四级结构为空间结构（高级结构）。
肽键中的六个原子基本上位于同一平面，称为肽单元。
蛋白质的主链局部空间构象（而不涉及氨基酸侧链）称为蛋白质的二级结构，主要形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角及无规卷曲，以氢键维持其稳定性。
两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互邻近形成的特殊空间构象，称为模体。
蛋白质的三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
其稳定性维持主要靠次级键。
分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各执行其功能，称为结构域。
亚基与亚基间通过非共价键结合所形成的空间结构为四级结构。
蛋白质也具有两性解离性质，体内大多数蛋白质的等电点接近pH5.0。
所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。
蛋白质是生物大分子之一，其颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素。
若除去蛋白质胶体表面电荷和水化膜，蛋白质极易从溶液中下沉析出。
一般认为，蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰。
生物化学第1章蛋白质的结构与功能
生物化学第1章蛋白质的结构与功能学习要求1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连成肽。
小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。
蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。
二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。
一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。
若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质的基本概念蛋白质是生物体中最重要的分子之一，由氨基酸组成。
在生物体内，蛋白质发挥着多种重要的生物功能，是身体内许多生命活动的基础。
蛋白质的结构和功能受多种因素的影响，包括氨基酸序列、结构和环境等。
蛋白质的结构蛋白质的结构通常分为四个层次，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 原生结构：原生结构指的是蛋白质完全折叠成稳定的状态，具有生物活性的状态。
- 二级结构：二级结构是蛋白质中氨基酸的局部有序结构，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
- 三级结构：三级结构是整个蛋白质分子的空间结构，由多个二级结构元素组成。
- 四级结构：四级结构是由两个或多个蛋白质分子组合而成的复合物，具有特定的功能。
蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体等。
- 酶：蛋白质作为酶参与许多生物体内的生化反应，加速化学反应的进行。
- 激素：蛋白质可以作为激素在细胞间传递信号，调节生物体内的生理过程。
- 抗体：蛋白质作为抗体参与免疫反应，识别并结合外来抗原，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 载体：蛋白质可以作为载体分子，运输物质在细胞内和细胞间。
蛋白质的合成和调控蛋白质的合成由DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质，整个过程受到多种调控机制的影响。
- 转录调控：转录因子可以在DNA上结合，调控基因的转录活性，影响蛋白质合成的速率。
- 翻译调控：在翻译过程中，mRNA的稳定性、翻译起始子、tRNA的可用性等都可以影响蛋白质的合成过程。
蛋白质的变性与重折叠蛋白质的结构和功能受环境条件的影响，一些极端条件可能导致蛋白质的变性或重折叠。
- 变性：蛋白质的变性指的是其结构在极端条件下失去稳定性和生物活性，包括热变性、酸性变性等。
- 重折叠：在适当的条件下，有些变性的蛋白质可以重新折叠成活性的结构，这被称为重折叠。
结语综上所述，蛋白质作为生物体内最重要的分子之一，在维持生命活动中扮演着不可或缺的角色。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构和功能
氨基酸是蛋白质的基本单位。
蛋白质是由氨基酸为基本单位的生物聚合物。
氨基酸序列和所得的三维结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质有一级，二级和三级。
蛋白质分子的结构决定其功能。
●一级结构：蛋白质肽链中氨基酸残基的顺序称为蛋白质的一级结
构，每种蛋白质都是唯一的以及确切的氨基酸序列。
●二级结构：蛋白质分子中的肽链不是线性的，而是按照某些规则
卷曲或折叠（例如α-螺旋结构）（例如β折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构主要取决于氨基酸残基亚氨基（-NH-）上的氢原子与肽链上羰基上的氧原子之间形成氢键。
●三级结构：在二级结构的基础上，肽链根据一定的空间结构进一
步形成更复杂的三级结构。
通过这种结构，血红蛋白，血红蛋白等表面上的空腔仅容纳血红素分子。
●四级结构：由多肽链与三级结构按一定空间排列组合而形成的聚
集结构称为蛋白质四级结构。
例如，血红蛋白由具有三级结构的四个多肽链组成，其中两个是α-链，另外两个是β-链，并且其四级结构近似椭圆形。
第一章 蛋白质的结构与功能
拆杠，冲水，温凉风干
各种蛋白质的基本结构是多肽链
所含氨基酸的数目不同
各种氨基酸的所占比例不同 氨基酸的排列顺序不同
结构多样、功能 各异的蛋白质
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
肽键
共价键
一级结构
二硫键
化 学
氢键
二、三、四级结构
键
疏水键
非共价键
范德华键 三、四级结构
盐键
疏水键——具有避开水、相互集合而藏于蛋白质分子内部的自然趋势。
平行，从顶部看
平行，从侧面看
反平行，从顶部看
反平行，从侧面看
（3）-转角
肽链出现180°回折的部分形成β-转角（发夹结构）。
特点：氢键稳定结构
（4）无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（二）蛋白质的三级结构
1. 定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 由一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才 能发挥生物学活性。
天然状态， 有催化活性
72
1.核糖核酸酶一级结构与 功能的关系
58 65
110 95
84 26
二硫键破坏 后，生物学活性
40
去除尿素、 β-巯基乙醇
SH
丧失。
HS 40
65
HS
58
72
尿素、 β-巯基乙醇
一级结构决定蛋HS白26质的S空H 间95结84S构H 和生物学活性
HS 110HS
非折叠状态，无活性
第二章 蛋白质的结构与功能
(Structure and Function of Protein)
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。
等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体内一类至关重要的大分子，它在细胞的组成和功能中起着关键作用。
蛋白质的结构与功能紧密相连，不同的结构决定了不同的功能。
本文将探讨蛋白质的结构和功能，并讨论它们之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质由多个氨基酸通过肽键连接而成，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的种类和特点。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸链的局部折叠形式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种右旋螺旋状结构，由氢键稳定。
β-折叠则是由氢键相互作用形成的折叠片段。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整体折叠形成的结构，包括了各种局部折叠的空间排列方式。
这种折叠方式是由氢键、离子键、范德华力等非共价键相互作用所决定的。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质亚基通过非共价键相互作用而形成的复合物。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，它们通过非共价键相互作用而形成一个稳定的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的工程师，具有多种重要功能。
1. 结构支持：蛋白质在细胞和组织的结构中起着支持的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等组织的重要组成部分，它给予这些组织形态和强度。
2. 酶催化：蛋白质可以作为酶，在生物化学反应中充当催化剂，加速反应速率。
例如，消化酶在消化系统中分解食物，酶催化使得这些反应在生物体内快速进行。
3. 运输传递：某些蛋白质可以作为搬运工，运输分子和离子到细胞内或细胞间。
例如，血红蛋白在红细胞中运送氧气到各个组织和细胞。
4. 免疫防御：抗体是一类特殊的蛋白质，具有识别和中和外来抗原的能力，参与免疫反应，保护机体免受感染。
5. 调节信号：许多蛋白质可以作为信号分子，参与细胞内的信号传导，调节基因表达和细胞功能。
例如，激素通过与细胞内的蛋白质结合，触发一系列信号传递路径。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
生物化学与分子生物学_第1章 蛋白质的结构与功能
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
3.芳香族氨基酸*
4.酸性氨基酸*
5.碱性氨基酸*
（二）氨基酸的理化性质 1．两性解离及等电点
氨基酸分子是一种两性电解质, 既可以进行酸性解离,又可以进行碱 性解离。
等电点（pI）* ：在某一pH值 条件下，氨基酸分子中的酸性 基团与碱性基团解离程度相等， 分子所带的净电荷为零，这一 pH值就称为该氨基酸的等电点。
沉淀、变性与凝固之间的关系
●凝固是蛋白质变性后近一步发 展的不可逆结果。
●变性的蛋白质易于沉淀，而沉 淀的蛋白质不一定发生变性。
执业医师历年考题
以下三题共用备选答案
A.蛋白质一级结构 B.蛋白质二级结构 C.蛋白质三级结构 D.蛋白质四级结构 E.单个亚基结构
不属于空间结构的是
（答案：A）
（三）生物活性肽
●生物体内具有一定生物学活性的小分 子肽类物质称生物活性肽。
●重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激 素等。
1. 谷胱甘肽（GSH）
●由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸结合而成。 ●全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。 ●有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）
两种存在形式。
GSH与GSSG间的转换
（一）一级结构是空间构象形成的基础 空间构象遭到破坏的蛋白质，只要
其一级结构未被破坏，就有可能恢复原 有的空间构象。
核 糖 核 酸酶 的 变 性 与 复 性
（二）一级结构与功能的关系
一般来说 ●一级结构相似的蛋白质，其功能相似 ●一级结构不同的蛋白质，其功能不同
●1956年，Ingram发现珠蛋白第6位氨基 酸由谷氨酸变为缬氨酸是镰刀状红细胞贫 血的致病原因，提出“分子病”
2-第01章 蛋白质的结构与功能
学习指导
重 点：
1. 蛋白质的生物学重要性。
2. 蛋白质的分子组成特点和基本单位。 3. 蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
难 点：
1. 蛋白质的结构与功能的关系。
2. 蛋白质分离纯化的原理。
进 展：
1. 蛋白质模体和结构域。 2. 分子伴侣及其作用。
概 述
蛋白质的概念和生物学重要性
蛋白质存在于所有的生 物细胞中，是构成生物 体最基本的结构物质和 功能物质。
蛋白质是生命活动的物 质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。
(a)
(b)
(c)
蛋白质的一些功能： (a)荧光素酶(luciferase)催化荧光素蛋白与ATP的反应 而产生荧光； (b)红血球含有大量的氧转运蛋白——血红蛋白 (hemoglobin)；
(c)脊椎动物产生的角蛋白是毛发、蹄、角、羊毛、指 甲、羽毛等组织的主要结构成分，如黑犀牛的角）。
4. R为含醇基基团的AA
• Ser, Thr含β-羟
•
基 其β-羟基参与 很多酶的活性 部位反应 Thr类似Ile， 有四种立体异 构体
•
5. R为碱性基团的AA
• 侧链亲水 • 侧链有碱性基团 • 其侧链：
His含咪唑基 Lys含ε-氨基 Arg含δ-胍基
• Arg是20种AA中 碱性最强的AA, 侧链胍基基团 pK=12.5
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的 6 个原子 C 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C 2 位于同一
02.第一章 蛋白质的结构与功能
高达80％。 3.种类多 人体中蛋白质种类达十万余 种，每种蛋白质都有其特定的结构与功能。
所有器官、组织都含有蛋白 蛋白质占人体干重的45％，
质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等
(二) 蛋白质的生物学功能
1.作为生物催化剂（酶）
2.代谢调节作用
蛋白质的分子结构包括：
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 空间结构
四级结构(quaternary structure)
一、蛋白质的一级结构
(一)定义与主要化学键
1.定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基 酸的排列顺序。 2.主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括 二硫键。 肽键的键长为0.132nm，短于单键的0.147nm， 长于双键的0.123nm，故具有部分双键的特性，不 能旋转。
精氨酸 组氨酸
英文名称 lysine
arginine histidine
缩写符号 Lys K
Arg His R H
结构式
NH2CH2CH2CH2CH2
等电点
CHCOOH NH2 CHCOOH
9.74
NH2-CNHCH2CH2CH2 NH HC N C H C NH CH2
NH2 CHCOOH
10.76 7.59
3.-转角
肽链出现 180°回折的 部分形成β转角。
4.无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
三、蛋白质的三级结构
(一)定义与主要化学键
1. 定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置， 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。只有
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多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
纤维状蛋白质
球状蛋白质
六、蛋白质组学
（一）蛋白质组学基本概念
蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表 达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的 全套蛋白质”。
（二）蛋白质组学研究技术平台
蛋白质组学是高通量，高效率的研究: 双向电泳分离样品蛋白质 蛋白质点的定位、切取 蛋白质点的质谱分析
（三）蛋白质组学研究的科学意义
-螺旋
（三）-折叠使多肽链形成片层结构
（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（五）模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具 有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一
个有规则的二级结构与GSSG间的转换 2GSH
GSH过氧 化物酶
H2O2
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
2.多肽类激素及神经肽
•
体内许多激素属寡肽或多肽
•
神经肽(neuropeptide)
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
R CH COOH +H+ NH3+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
芳香族氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
几种特殊氨基酸
马
Thr
Ser
Ile
Ala
（三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息
一些广泛存在于生 物界的蛋白质如细胞色 素(cytochrome C)，比 较它们的一级结构，可
以帮助了解物种进化间
的关系。
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间 上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为 模体(motif) 。
模体是具有特殊功能的超二级结构。
模体常见的形式 •
α-螺旋-β转角（或 环）-α-螺旋模体 链-β转角-链模体 链-β转角-α-螺旋-β 转角-链模体
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病”。
二、蛋白质的功能依赖特定空间结构
（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
肌红蛋白/血红蛋白
由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子 结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子 结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。
血红蛋白的 四级结构
五、蛋白质的分类
根据蛋白质组成成分:
单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
根据蛋白质形状:
非折叠状态，无活性
胰岛素
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级 结构与功能
胰岛素
人 A5 Thr 氨基酸残基序号 A6 A10 Ser Ile B30 Thr
猪
狗 兔
Thr
Thr Thr
Ser
Ser Gly
Ile
Ile Ile
Ala
Ala Ser
牛
羊
Ala
Ala
Gly
Ser
Val
Val
Ala
Ala
碘。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，
因此，只要测定生物样品中的含氮量，就
可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含
量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
三聚氰胺
• 三聚氰胺（Melamine） • 化学式：C3H6N6
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，C1 和C2 在平面上所处的位臵为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位臵。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位臵。
主要的化学键:
疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
范德华力
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端 N端
（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧 密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain) 。
纤连蛋白分子的结构域
（三）分子伴侣参与蛋白质折叠
分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而 加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随 后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生， 使肽链正确折叠。 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚 后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确 形成起了重要的作用。
两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所 处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+OHR CH COOR CH COO-
免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和 S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞
的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如 脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
作为生物催化剂（酶）
代谢调节作用
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
高级 结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义:
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键: 肽键。
• •
钙结合蛋白中结合 钙离子的模体
锌指结构
（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠 形成蛋白质三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
蛋白质分子中所有二硫键的位臵也属于一级结构范畴。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键
1864年，血红蛋白被分离并结晶。 19世纪末，证明蛋白质由氨基酸组成，并合成 了多种短肽。 20世纪初，发现蛋白质的二级结构；完成胰岛 素一级结构测定。
20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立， 促进了蛋白质研究迅速发展；
1962年，确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究地 展开。
伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用
四、含有二条以上多肽链的蛋白质 具有四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接