蛋白质总结（共6篇）

蛋白质总结(共6篇)
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篇一：蛋白质总结
第二章蛋白质
蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物大分子。

蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。

蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。

一、蛋白质的分类
1、组成：单纯蛋白质；结合蛋白质
2、形状：纤维状蛋白质：球状蛋白质；膜蛋白质
3、功能：酶；调节蛋白；储存蛋白；转运蛋白；运动蛋白；防御蛋白与毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常功能蛋白
二、蛋白质的组成单位——氨基酸
1、元素组成：C H O N S，蛋白质系数6.25
2、氨基酸组成：
①氨基酸（amino acid）：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含有20（+2）种基本氨基酸。

②氨基酸的结构通式：α－氨基酸的结构通式（除脯氨酸外，
均为α-氨基酸）
3、氨基酸的光学活性和立体化学特性
①α－氨基酸的α－碳是一个不对称原子（手性碳原子），α－氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）。

②除甘氨酸外，其它19种基本氨基酸至少有两种异构体；具有两个不对称碳原子的氨基酸（例如苏氨酸、异亮氨酸）可以有4种异构体；构成蛋白质的氨基酸（除脯氨酸和甘氨酸外）均为L型氨基酸；蛋白质用碱进行水解时，或用一般的有机合成方法合成氨基酸时，得到的氨基酸为D型氨基酸和L型氨基酸的混合物。

4、氨基酸的分类（20种基本氨基酸）
①根据人体需要：必需氨基酸；版必需氨基酸；非必需氨基酸。

②根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环氨基酸。

③根据R基团的极性和带电性质：非极性氨基酸；极性氨基酸（不带电，带正电，带负电）。

④不常见的蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸。

5、氨基酸的理化性质
①1）一般物理性质；2）旋光性；3）紫外吸收光谱和荧光光谱
②两性解离和等电点：1）两性解离；2）氨基酸的解离；3）等电点
③氨基酸的化学性质：1）?－氨基参加的反应；2）?－羧基参加的反应；3）?－氨基和?－羧基共同参加的反应；4）侧链R基
参加的反应
6、氨基酸的生理功能三、肽
1、肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。

组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。

2、肽的命名：
不多于12个残基的肽直接称为二肽、三肽……；
超过12个而不多于20个残基的肽称为寡肽；
20个（含20个）以上残基的肽称为多肽。

3、肽键
一分子氨基酸的α－羧基和另一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合而形成的酰胺键，通常羰基
碳和酰胺氮之间用单键表示。

（肽键具有部分双键性质）
①主链上的3种键（-C键，C-N键和N-键）都是单键，原则上绕多肽主链上的任一共价键都可以发生旋转。

②C-N键的键长为0.132 nm，比正常的C-N键短（0.145 nm），比典型的C=N键长（0.125 nm）。

估计C-N键具有约40%的双键性质；由于C-N键具有部分双键性质，绕键旋转的能障比较高，在室温下足以防止旋转，保持酰胺基处于平面。

③肽平面：组成肽键的4个原子和2个相邻的C?原子处于同一平面，该平面称为多肽主链的肽平面或称酰胺平面。

二面角：绕C?-C键的旋转（Ψ）和绕N-C?键的旋转（?）。

4、天然存在的活性肽
在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。

也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。

这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。

四、蛋白质的结构
1、蛋白质结构的组织层次
①一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。

②构象：由分子中某些原子或基团绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式；不同的构象之间可相互转变；势能最低、最稳定的构象为优势对象。

2、稳定蛋白质结构的作用力
稳定蛋白质高级结构的作用力：主要是非共价键或次级键的弱相互作用。

3、蛋白质的一级结构
（1）定义:多肽链中的氨基酸排列顺序，由多肽链主链上共价连接的氨基酸残基决定。

（2）意义:①蛋白质的一级结构决定它的高级结构；
②蛋白质的氨基酸序列是阐明蛋白质生物活性的分子基础；
③氨基酸序列的改变可以导致蛋白功能异常和疾病；
④通过对一些蛋白质的氨基酸序列的比较可以反映出一些生物亲缘关系。

4、二级结构--多肽链折叠的规则方式
（1）定义：蛋白质主链折叠产生的有规则构象。

肽链主链具有重复结构，通过形成链内或链间氢键可使肽链卷曲折叠形成各种
二级结构元件，主要有?-螺旋、?-折叠片、?-转角和无规卷曲等。

（2）特点：①二级结构是蛋白质主链折叠产生的有规则的构象；
②维系蛋白质二级结构的主要作用力是氢键，氢键存在于肽链主链之间而不是氨基酸侧链基团之间；
③氨基酸残基的侧链沿蛋白质二级结构的分布是有规律的；
④不同的氨基酸对形成某种二
级结构有一定的偏好，同时对形成某种二级结构有一定的排斥。

5、超二级结构和结构域
（1）定义：超二级结构和结构域是位于二级结构和三级结构之间的两个层次，超二级结构的层次接近二级结构，而结构域的层次接近三级结构。

（2）①超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，其充当三级结构的构件。

常见的超二级结构：1）αα（复绕α-螺旋）；2）βαβ；3）ββ（β曲折和希腊钥匙拓扑结构）；4）β-折叠桶；5）α-螺旋-β转角-α-螺旋
②结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成的相对独立的紧密球状结构。

结构域的类型：1）反平行?螺旋结构域；2）反平行?折叠片结构域；3）混合型折叠结构域（??结构域）；4）富含金属或二硫键结构域
6、蛋白质的三级结构
（1）定义：蛋白质分子在二级结构或超二级结构基础上进一步盘曲折叠而形成的整体构象，也就是一条多肽链全部原子在三维空间的排布位置。

（2）维系蛋白质三级结构的相关作用力：氢键、疏水作用、离子键和范德华力等。

二硫键是维持三级结构唯一的一种共价键，能把肽链的不同区段牢固地连接在一起。

（3）蛋白质三级结构的特点：
①许多在一级结构上相差很远的，氨基酸残基在三级结构上相距很近；
②三级结构是蛋白质发挥生物活性所必须的；
③所有具有高度生物学活性的蛋白质几乎都是球状蛋白；
7、蛋白质的四级结构
（1）定义：专指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。

（2）维持四级结构的化学键（作用力）：范德华力、氢键、离子键、疏水作用（亚基缔合的驱动力）和二硫键。

（3）四级结构的特点：
①亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性；
②当酸、热或高浓度的尿素/胍等变性因子作用于寡聚蛋白时，亚基彼此解离分开、伸展成无规卷曲。

如小心处理，可将寡聚体
蛋白的亚基拆开，而不破坏其三级结构；
③四级结构的形成遵从“自我装配”的原则。

（4）四级结构的对称性：大多数寡聚蛋白质分子的亚基的排列是对称的：①环状对称，②二面体点群对称，③二十面体点群对称
（5）四级缔合在结构和功能上的优越性：①增强结构稳定性；
②提高遗传经济性和效率；③使催化基团汇集在一起；④具有协同性和别构效应五、蛋白质结构与功能的关系
1、肌红蛋白的结构与功能
（1）功能：
①肌红蛋白存在于肌细胞中。

②它是典型的球形蛋白质。

③它能与氧气可逆结合，其功能为储存氧气。

（2）结构：
①由珠蛋白和血红素（辅基）组成；
②珠蛋白由8段α螺旋构成一个球状结构，螺旋之间是由1－8个残基组成的无规卷曲，构
成蛋白质的拐弯处；
③含亲水侧链的氨基酸残基多在外层，含疏水侧链的残基被埋在分子内部，分子内部只有一个容纳4个水分子的空间。

2、血红蛋白的结构与功能
（1）功能：
①血红蛋白存在于血液的红细胞中。

②它是典型的寡聚体蛋白质。

③血红蛋白能可逆结合氧气，其功能除运输氧气外，还能运输H+和CO2。

（2）结构：
①球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基（两条α链，两条β链，α2β2）；
②含四个血红素辅基；
③亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部。

（3）血红蛋白的亚基缔合特点：
①四个亚基构成一个四面体构型，整个分子形成C2点群对称，每个亚基的三级结构都与肌红蛋白相似；
②α链和β链之间的亚基相互作用最大，两条α链之间或两条β链之间的相互作用很小；
③协同效应，别构效应
（4）??亚基之间的相互作用：
①装配接触：?1?1、?2?2之间接触面大，作用较强；
②滑动接触：?1?2、?2?1之间接触面小，作用比较弱，容易发生改变。

③两个相同的二聚体半分子（?1?1、?2?2 ）组成；
④每个半分子可作为一个钢体移动。

3、免疫球蛋白IgG的结构与功能
（1）功能：
①特异性结合抗原：特异性结合抗原后，形成抗体－抗原复合物沉淀，该沉淀能被巨噬细胞和粒细胞吞噬而被彻底清除。

②激活补体：当具有补体结合位点的抗体结合抗原后，通过铰链区变构，暴露出其补体结合位点，并通过经典途径激活补体，发挥溶菌和溶病毒作用。

③结合细胞：增强效应细胞对靶细胞的杀伤作用。

（2）结构：
①含有两条相同高分子量的重链和两条相同的低分子量的轻链。

②四条链通过二硫键共价联接成Y字形结构。

③每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于Y形结构的二个顶点。

4、蛋白质的结构与功能的进化
①自有生命以来，蛋白质的结构与功能处于不停的进化之中，向多样化和专一化的方向发展。

②新蛋白质是在旧蛋白质的基础上，经过突变、遗传和自然选择的进化过程产生和发展起来的。

③蛋白质通过进化使其结构与功能之间具有高度的统一性和适应性；这种适应性是相对的，将会随进化变得更为完善六、蛋白质的性质
1、白质的相对分子质量
蛋白质的相对分子质量一般在六千至一百万道尔顿之间，常用
kD（千道尔顿）表示，也可用沉降系数S表示（1S＝1×10-13秒）
2、蛋白质的两性电离及等电点
①白质与氨基酸类似，也是两性物质。

蛋白质中可解离的基团除了其末端的氨基和羧基外，主要是侧链的氨基、羧基、咪唑基、胍基、酚基、巯基等。

②白质是人体重要的缓冲剂，具有特有的等电点，这也是鉴别蛋白质的指标之一。

③于羧基的解离度比氨基的大，在水溶液中，蛋白质的等电点一般偏酸。

④等电点时蛋白质的导电性、溶解度、粘度、渗透压等都是最小。

⑤电点和蛋白质分子中所含氨基酸的种类有关。

3.蛋白质的变性与复性
蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，天然蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变。

变性的因素：物理因素；化学因素
蛋白质的复性：去除变性因素后，蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

4、胶体性质
稳定蛋白质胶体溶液的主要因素：
①白质表面极性基团形成的水化膜将蛋白质颗粒彼此隔开，不会互相碰撞凝聚而沉淀（水化层）。

②性电解质非等电状态时，带
同种电荷，互相排斥不致聚集而沉淀（双电层）
5、蛋白质的沉淀反应
沉淀；可逆沉淀；不可逆沉淀；盐析；有机溶剂沉淀；重金属盐沉淀；生物碱试剂和某些酸类沉淀
6、蛋白质的颜色反应
双缩二脲反应；水合茚三酮反应；蛋白黄反应；米隆反应；醋酸铅反应
7、蛋白质的含量测定
凯氏定氮法：蛋白质（%）= 总氮量（%）* 换算因数
双缩脲法；福林-酚试剂法；考马斯亮蓝G-250法；紫外光吸收法
篇二：蛋白质总结
蛋白质总结
氨基酸：是蛋白质的构件分子，具有酸碱性质、手性、聚
合能力、特定的侧链结构及多样的化学反应；
兼性离子：指氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷的形式。

在氨基酸晶体中或中性水溶液中以兼性离子形式存在；
等电点：指氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的pH。

等电点与离子浓度无关，只决定于等电兼性离子两侧的pKa值；
氨基酸类别
非蛋白质氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
蛋白质氨基酸
（20种）天冬氨酸谷氨酸赖氨酸精氨酸组氨酸极性氨基酸
酪氨酸
中性氨基酸谷氨酰胺
丙氨酸亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸
甲硫氨酸
色氨酸脯氨酸
甘氨酸丝氨酸苏氨酸非极性氨基酸
氨基酸的酸碱性质
根据酸碱质子理论，HA A- ＋H+
氨基酸是两性电解质，既是质子供体，又是质子受体。

当氨
基酸完全质子化时，可看作是多元酸；COOH和NH3+可以发
生解离，用Ka表示它们的解离常数；在氨基酸溶液中，pH值计算公式如下：
pH=pKa＋lg（质子受体/质子供体）
当pH大于等电点时，氨基酸带净负电荷；当pH小于等电点时，氨基酸带净正电荷！在一定的pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点愈远，氨基酸所携带的净电荷愈大。

氨基酸的旋光性与光谱性质
氨基酸的旋光性：
氨基酸的构型（指α-碳）也以甘油醛为参考物，从蛋白质的酸水解或酶
水解液中得到的都是L型，但D型氨基酸在自然界也存在；蛋白质用碱水解或有机合成氨基酸时，得到的都是无旋光性的DL-消旋物
氨基酸的光谱性质：
参与蛋白质组成的20多种氨基酸在可见光区没有光吸收，在红外区和远紫外区都有光吸收，但在近紫外区只有芳香族氨基酸有光吸收；
氨基酸混合物的分析分离
柱层析
薄层层析
离子交换层析（电荷和非极性）
气相层析
高效液相层析
氨基酸洗脱顺序的判定：氨基酸与树脂的亲合力主要决定于它们之间的静电吸引，其次是氨基酸侧链与树脂聚苯乙烯之间的疏水相互作用；亲和力愈大愈难洗脱！分离方法
蛋白质（重点）
1、蛋白质概况；
2、蛋白质的共价结构；
3、蛋白质的三维结构；
4、蛋白质的结构与功能的关系；
5、蛋白质的分离、纯化与鉴定；
蛋白质结构的层次
构象：指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态；构象形态间的改变不涉及共价键的破裂！每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或三维结构，称之为蛋白质的构象；一个给定的蛋白质可以有多种构象，但只有一种或少数几种在能量上是有利的。

一级结构（即共价结构，指多肽链的氨基酸序列）
四级结构（指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔合关系）
蛋白质的一级结构即多肽链的氨基酸序列决定蛋白质的高级结构！蛋白质的共价结构（一级结构）
氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成因而不在是原来完整的分子，称为氨基酸残基；两个氨基酸形成一个肽键时失去一分子水，因此失去的水分子数比氨基酸残基数少一个。

每个氨基酸残基的平均分子量为110。

氨基酸的平均分子量为128。

肽：由两个或多个氨基酸残基通过肽键相连而形成的化合物；肽有寡肽和多肽之分。

一条肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称为N-末端，而另一端含有一个游离的末端羧基称为C-末
端；
肽的理化性质：
①肽键的酰氨氢不解离，肽的酸碱性质主要决定于肽键中的游离末端α-NH2、α-COOH及侧链R基上的可解离基团；
②肽中末端α-羧基的pKa值比游离氨基酸的大，末端α-氨基的pKa值比游离氨基酸的小；
③游离的α-氨基、α-羧基和R基可发生与氨基酸中相应的类似反应，如茚三酮反应等；
④蛋白质部分水解后所得的肽若不发生消旋，则具有旋光性，短肽的旋光度约等于组成氨基酸的旋光度之和，较长的肽的旋光度则不是简单加和；肽段在肽链中次序的确定：需借助重叠肽。

重叠肽：由于不同的断裂方法即断裂的专一性不同，产生的切口彼此错位，使两套肽段正好跨过切口而重叠的肽段；获得重叠肽需要两种或两种以上的不同方法断裂同一多肽样品，得到两套或多套肽段。

二硫键位置的确定：一般采用胃蛋白酶水解原来的含二硫键的蛋白质。

一是胃蛋白酶专一低，切点多，得到含有二硫键的肽段较小，易分离鉴定；二是在酸性条件下，有利于防止二硫键发生交换反应。

蛋白质的氨基酸序列与生物功能；肽合成
同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。

同源蛋白质具有共同的进化起源。

同源蛋白质具有
明显的氨基酸序列相似性，称之为序列同源。

根据同源蛋白质的氨基酸序列资料可建立系统树（进化树）。

两个物种的同源蛋白质，其序列中氨基酸的差异数目与这些物种间的进化发生差异是成比例的。

蛋白质激活：在生物体内有些蛋白质是以前体形式合成，不具有活性，只有按一定方式裂解除去部分肽链后才具有生物活性，称之为蛋白质激活。

如酶原激活。

控制合成（由不同氨基酸按一定顺序）：接肽反应需接肽试剂，为避免接肽试剂与某些活泼基团反应，故在接肽前须首先将这些基团加以封闭或保护，如氨基保护或羧基保护等。

在正常条件下，羧基和氨基之间不会自发形成肽键，即氨基或羧基需活化，通常是羧基活化。

固相肽合成：是控制合成技术的巨大进步，利用固相肽合成仪已成功合成多种肽和蛋白质。

其实质是肽的羧基端第一个氨基酸共价挂接在树脂上，然后加入氨基受保护的第二个氨基酸并发生缩合反应，形成肽键，依次类推。

最后是肽与树脂断裂并去掉氨基端的保护基团。

蛋白质的三维结构
研究蛋白质构象的方法：至今研究蛋白质三维结构的成就主要是应用间接的X-射线衍射法；研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法（了解）
α螺旋：是重复性结构，每圈螺旋站3.6个氨基酸残基，沿螺
旋轴上升0.54nm，即螺距值；由氢键封闭的环为13元环；一般为右手螺旋；分子内或链内氢键使之稳定，减少R基间的相互作用或β-碳原子无分支结构均利于其稳定，而Pro存在可中断之。

β折叠片：为重复性结构；β折叠片的肽链处于曲折的伸展状态；借助链间或肽段间的氢键而稳定；分为平行和反平行β折叠片，平行的比反平行的更规则。

纤维状蛋白质：动物体的基本支架和外保护成分，分子具规则的线性结构。

球状蛋白质：
其种类远比纤维状蛋白质多，蛋白质结构的复杂性和功能的多样性主要体现在球状蛋白质；
球状蛋白质的整个肽链没有均一的二级结构，但具有多种二级结构元件如α螺旋、β折叠片、无规卷曲等，由此构建的三级结构—结构域，并将球状蛋白质分成4大类；
其三维结构具有明显的折叠层次，且疏水测链球状分子内部，亲水侧链暴露在分子表面；
在多数的胞内酶、血浆蛋白及蛋白类激素都属于球状蛋白质。

超二级结构：由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多，有规则的二级结构串，并在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。

已知有3种基本形式：αα、βαβ、ββ。

结构域：在多肽链上由二级结构元件或超二级结构形成的相对独立的紧密球状实体，是三级结构的局部折叠区。

较小的球状蛋白质或亚基是单结构域，而较大的球状蛋白质或亚基是多结构域。

结构域可分4类：全α结构、α，β结构、全β结构和富含金属或二硫键结构域。

蛋白质变性与蛋白质折叠
蛋白质变性：天然蛋白质分子在受到理化因素的作用时导致溶解度降低、不对称性增高、生物活性丧失及理化特性改变，此过程称之为蛋白质变性。

蛋白质变性的实质是分子中次级键被破坏，引起天然构象解体。

变性不涉及共价键破坏，即蛋白质一级结构仍保持完好。

当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，此为蛋白质的复性。

是否蛋白质变性与复性可逆，仍有疑问。

蛋白质折叠：蛋白质折叠不是随机的而是通过累积选择找到自由能最低的构象；折叠需要折叠酶和分子伴侣参加。

分子伴侣：是一类与蛋白质折叠有关的蛋白质家族（来源相同、结构相似、功能
相关），它们通过抑制新生肽链不正常的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合而协助多肽链的正确折叠。

亚基缔合与四级结构：在同多聚体蛋白质中，原体就是亚基，而在杂多聚体蛋白质中，原体是由不同的亚基组成；亚基缔合的驱动力主要是疏水相互作用，亚基缔合的专一性由相互作用的表面上的机性基团之间的氢键和离子键决定。

蛋白质的结构与功能的关系
肌红蛋白和血红蛋白是两个研究得最透彻的蛋白质，它们是蛋
白质结构与功能的范例。

肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质，它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上具有明显的同源性，它们的构象和功能也十分相似。

卟啉化合物有很强的着色力，使生物组织呈现特定的颜色。

卟啉环中心的铁原子有6个配位键，其中4个与四吡咯环的N原子相连，另2个沿垂直于卟啉环面的轴分布在环面的上下，这两个键合部位分别称为第5和第6配位。

铁原子可以是亚铁（Fe2+）或高铁(Fe3+)，相应的血红素称为亚铁血红素和高铁血红素，相应的肌红蛋白称为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。

类似的命名也用于血红蛋白。

其中只有亚铁态的蛋白质才能结合O2。

在肌红蛋白分子中，血红素共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中。

其中血红素铁在第5配位键与珠蛋白第93位His残基的咪唑N配位结合；第6配位键处于开放状态，是O2的结合部位。

当第6位被O2分子所占据时，即为氧合肌红蛋白；血红素中Fe2+能进行可逆氧合作用。

血红素的铁原子如果处在水环境则容易被氧化成Fe3+，失去氧合能力，此时H2O分子代替O2成为Fe3+的第6个配体。

CO能与O2竞争第6配位键，且结合能力远大于O2。

血红蛋白（Hb）的主要功能是在血液中结合并转运氧气，它存在于红细胞中。

Hb的结构：脊椎动物的Hb由4个多肽链亚基组成，其中2个是一种亚基，2个是另一种亚基。

如成人的血红蛋。