生物化学课后题1章
生物化学课后题1章
第一章一。
叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系？，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。
通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。
为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。
根据侧链结构可分为1.含烃链的。
非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。
2。
含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。
如半胱氨酸。
3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸4.含负性解离基团的酸性氨基酸。
如谷氨酸5.含正性解离截团的碱性氨基酸。
如精氨酸。
二。
简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
（主要化学键是肽键也包括二硫键）二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。
（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。
主要靠：氢键三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。
（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力）四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要靠：氢键和离子键。
结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。
氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。
三。
解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系？模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。
生物化学第九版习题集 附答案(第一二章)
第一章蛋白质结构与功能一、单项选择题1．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?（）A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．组氨酸2．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的? （）A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的? （）A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.蛋白质不具有两性解离性质E.以上各项均不正确4．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链? （）A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法E.以上都不是5．尿素不可用于破坏（）A.肽键B. 二硫键C、盐键 D.离子键 E.氢键6．蛋白质变性会出现下列哪种现象（）A．分子量改变B．溶解度降低C．粘度下降D．不对称程度降低E．无双缩脲反应7．关于肽键与肽，正确的是（）A．肽键具有部分双键性质B．是核酸分子中的基本结构键C．含三个肽键的肽称为三肽D．多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E．蛋白质的肽键也称为寡肽链8．蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是（）A．肽键B．二硫键C．酯键D．氢键E．疏水键9．下列不含极性链的氨基酸是（）A．酪氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸10．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为（）A．除甘氨酸外均为L系B．除丝氨酸外均为L系C．均只含a—氨基D．旋光性均为左旋E．以上说法均不对11．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：（）A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基12．蛋白质的电泳行为是因为：（）A．碱性B．酸性C．中性D．电荷E．亲水性13．蛋白质分子结构的特征元素是：（）A.CB.HC.OD.NE.P14．蛋白质二级结构单元中例外的是（）A.亚基B.α－螺旋C.β－折叠D.β－转角E.无规则卷曲15．下列氨基酸与茚三酮反应显色为蓝紫色例外的是（）A.丙氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸16．下列哪种情况不会影响α－螺旋结构的稳定（）A.侧链过大B.侧链过小C.异种电荷D.同种电荷E.脯氨酸17．蛋白质含有下列哪种氨基酸使其具有紫外吸收的性质（）A.色氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸18．蛋白质在等电点时不具有的特点是（）A．不带正电荷.B．不带负电荷C．溶解度大D．电泳时在原点不移动E．易变性19．肽键的正确表示方法是（）A．―CO―NH―B．―NO―CH―C．―NH2―CO―D．―NN―CO―E．―CH―NO―20．具有四级结构的蛋白质是（）A.胰岛素B.核糖核酸酶C.谷胱甘肽D.血红蛋白E.以上都是21．蛋白质变性不包括（）A.氢链断裂B.肽键断裂C.疏水作用破坏D.范德华力破坏E.盐键破坏22．核糖核酸酶具有生物学活性时必须具有哪一级结构（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.五级结构23．每克某蛋白质溶液中含氮量为0.02克，则100克该溶液中所含有的蛋白质有多少克（）A.12.50克B.1200克C.6.25克D. 625克E.16克24．下列哪种氨基酸为中性氨基酸（）A.谷氨酸B.精氨酸C.组氨酸D.天冬氨酸E.脯氨酸25．下列哪种氨基酸中含有亚氨基（）A.丝氨酸B.亮氨酸C.脯氨酸D.组氨酸E.蛋氨酸26．下列氨基酸不含硫的是（）A.蛋氨酸B.胱氨酸C.甲硫氨酸D.半胱氨酸E. 色氨酸27．重金属中毒时，可用蛋白质溶液使其沉淀来缓解中毒，若蛋白质的PI＝8，则溶液的PH应为多少（）A.8 B.〈8 C.〉8 D. ≥8 E. ≤828．有关亚基，下列说法不恰当的是（）A.每种亚基都有各自的三维结构B.亚基内除肽链外还可能会有其他的共价键存在C.一个亚基只含有一条多肽链D.亚基单位独立存在时具备原有生物学活性E.亚基与亚基间互相联系29．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）A.氧可氧化Fe2+使之变成Fe3+B. 第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力加强C.这是变构效应的显著特点，有利于血红蛋白执行输氧功能的发挥D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变E. 亚基与亚基间互相制约。
生物化学习题集
《生物化学》课后习题第一章蛋白质一、单项选择题1．某一蛋白质样品的含氮量为2.4克，该样品中蛋白质的含量约为A．11克 B．12克 C．13克 D．14克 E．15克2．维持蛋白质一级结构的主要化学键是A．肽键 B．氢键 C．疏水键 D．盐键3．组成蛋白质的氨基酸有A．300种 B．8种 C．20种 D． 12种4．蛋白质溶液稳定的因素是A．蛋白质分子表面的同性电荷 B．蛋白质分子表面的水化膜和同性电荷C．蛋白质分子表面的水化膜 D．蛋白质结构中的二硫键5．蛋白质的基本单位是A．L-α-氨基酸 B．D-α-氨基酸 C．L-β-氨基酸 D．D-β-氨基酸6．血清中某蛋白质的等电点为6.0，在下列哪种缓冲液中电泳时会向正极移动A pH 4.3 B pH 5.0 C pH 6.0 D pH7.07．蛋白质一级结构是指A．氨基酸种类与数量 B．分子中的各种化学键C．多肽链的形态和大小 D．氨基酸残基的排列顺序8．蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于：A.一级结构 B．二级结构 C.三级结构 D．四级结构9．不是必需氨基酸的是A.缬氨酸 B．苯丙氨酸 C.半胱氨酸 D．亮氨酸10．关于蛋白质的四级结构描述正确的是A. 蛋白质都有四级结构蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C.亚基间通过非共价键聚合D.四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件11．下列有关蛋白质变性的描述中，正确的是A.蛋白质变性由肽键断裂而引起的B. 蛋白质变性增加其溶解度C. 蛋白质变性后一定沉淀D.蛋白质变性可使其生物活性丧失二、名词解释1.肽键2.蛋白质的一级结构3.蛋白质的等电点4.蛋白质的变性5. 必需氨基酸三、简答题1.蛋白质元素组成的特点是什么？有何实际应用？2.说出蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点。
3.说出蛋白质各级结构的含义及维持各级结构的化学键。
4. 举例说明蛋白质变性的实际应用。
生物化学基础课后题总结 (总)
第一章蛋白质的结构和功能1、名词解释肽单元、一、二、三、四级结构2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？第二章核酸的结构与功能1、概念（1）核酸的一级结构（3）DNA分子变性（4）核酸分子杂交2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？3、B型DNA 双螺旋结构要点。
5、真核生物mRNA的结构特点。
6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？7、试述RNA的种类及其主要功能。
第三章糖1、单糖的构型2、单糖聚合反应的化学键名称？3、常见的均多糖是哪四种？第四章脂类生物膜1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什么？2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水中能形成怎样的结构？为什么？4、何谓生物膜？在结构上有何特点？5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？6、生物膜有何重要的生理功能？第五章酶名词解释酶活性中心Km 酶原与酶原激活酶的特异性同工酶全酶酶的必需基团1、酶与催化剂相比有何异同？2、酶特异性的种类3、Km的生理意义4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？6、什么是酶的别构调节？有何特点？7、何谓酶的共价修饰？有何特点？第六章维生素和辅酶1、维生素的概念与分类2、维生素与辅酶的关系3、了解常见的维生素缺乏症第七章糖代谢名词解释糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生问答题1.掌握糖酵解过程的能量计算。
生物化学第一章蛋白质习题含答案
生物化学第一章蛋白质习题含答案蛋白质习题一、是非题1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。
2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。
3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。
4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。
5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
6．酸和酶水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用。
7．用层析技术分离氨基酸是根据各种氨基酸的极性不同。
8．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。
9．从细胞内提取出某种物质，凡是用羧肽酶A水解不产生游离氨基酸的，可肯定地判断它是非肽物质。
10．蛋白质构象的变化伴随自由能的变化，最稳定的构象自由能最低。
11．刚性平面结构的肽单位是蛋白质主链骨架的重复单位。
12．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。
13．同一种氨基酸的对映体旋光度相等但方向相反。
14．烷基化和烃基化都是与氨基酸的氨基发生的反应。
15．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。
16．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。
17．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。
18．从原子组成上可以把肽键看作是一种酰胺键．但两者并不完全相同。
肽键的实际结构是一个共振杂化体，6个原子位于同一个面上。
19．甘氨酸与D-甘油醛的构型相同。
20．氨基酸自动分析仪可以鉴定除色氨酸以外的所有氨基酸。
2I．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。
22．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。
23．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。
24．肌红蛋白和血红蛋白的α和β链有共同的三级结构。
25．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。
26．有机溶剂引起蛋白质变性的主要原因之一是降低介质的介电常数。
27．免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白。
28．蛋白质的磷酸化和去磷酸化作用是由同一种酶催化的可逆反应。
生物化学习题以及答案 第一章：蛋白质化学
第一章一、蛋白质化学1. 1.在生理pH条件下，带正电荷的氨基酸是(D)A．Ala B．Tyr C．Trp D．LysAla丙氨酸非极性氨基酸pl=6.0 Tyr (Y)酪氨酸极性不带电荷pl=5.66Trp (W)色氨酸非极性氨基酸pl=5.89 Lys（K）赖氨酸极性带正电荷pl=9.74--------------------------------------------------------------------------------2. 如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙-亮-赖，可以认为(B)A 是一具有6个肽键的分子B是一碱性多肽 C 是一酸性多肽 D 是一中性多肽Phe-Lys-Trp-Phe-Leu-LysFKWFLK 有两个K，其余都是非极性氨基酸，那么碱性--------------------------------------------------------------------------------3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下最不稳定(C)A 溶液pH大于pIB 溶液pH小于pIC 溶液pH等于pID 溶液pH等于7.40--------------------------------------------------------------------------------4. 蛋白质变性是由于：(B)A 一级结构的改变B 空间结构的改变C 辅基的脱落D 二级结构的改变蛋白质变性二、三级以上的高级结构发生变化或破坏，但一级结构没有破坏。
--------------------------------------------------------------------------------5. 维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是：（B）p21A 肽键B 肽键原子间的氢键C 侧链间的氢键D 二硫键多肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就会被中断，因为脯氨酸的α-亚氨基上氢原子参与肽键的形成后，再没有多余的氢原子形成氢键。
生物化学习题及答案
第一章???? 核酸?(一)名词解释1．单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2．磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3．不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
4．碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
5．反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6．顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7．核酸的变性与复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
8．退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
9．增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
10．减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
11．噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
12．发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13．DNA的熔解温度：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
生化第一二章总结及习题精选全文
可编辑修改精选全文完整版第一章氨基酸一、名词解释1.氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。
出现在蛋白质中的氨基酸称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基酸，目前发现22种，其中20种较常见。
2.蛋白质氨基酸（proteinogenic amino acid）:出现在蛋白质分子中的氨基酸。
3.亲水氨基酸（hydrophilic amino acid）：亲水氨基酸的R基团有极性，对水分子具有一定的亲和性，一般能和水形成氢键。
4.疏水氨基酸（hydrophobic amino acid）：疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对酯溶性物质的亲和性较高。
5.必需氨基酸（essential amino acid）：必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
必需氨基酸共有十种：Lys,Trp,Phe,Met,Thr,Ile,Leu,Val,Arg和His。
人体虽然能合成Arg和His,但合成的量在特定阶段不能满足正常需要。
因此这两种氨基酸又称为半必需氨基酸（semi-essential amino acid）。
6.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：人体自身（或其它脊椎动物）自身可以进行有效的合成，它们是：Ala,Asn,Asp,Gln,Glu,Ser,Cys,Tyr 和Gly。
7.非蛋白质氨基酸（Non-protein amino acid）：不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
生物化学(第三版)课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
《生物化学》习题集
生物化学习题集第01章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.蛋白质的一级结构2.蛋白质的二级结构3.蛋白质的三级结构4.蛋白质的四级结构5.模体6.结构域7.分子伴侣8.协同效应9.蛋白质变性二、单项选择题1.以下哪项是编码氨基酸？（）A.胱氨酸B.酪氨酸C.鸟氨酸D.瓜氨酸2.含有羟基的氨基酸是（）。
A.谷氨酸B.苯丙氨酸C.色氨酸D.酪氨酸3.含有巯基的氨基酸是（）。
A. SerB. CysC. HisD. MetE. Thr4.含咪唑基团的氨基酸是（）。
A. TrpB.TyrC. HisD. PheE. Arg5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。
A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.蛋氨酸D.甘氨酸E.赖氨酸6.在多肽链的β-转角中发现的氨基酸是（）。
A.脯氨酸B.半胱氨酸C.谷氨酸D.蛋氨酸E.丙氨酸7.功能性蛋白至少具有几级结构？（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构8.维持蛋白质一级结构稳定的化学键是（）。
A.肽键B.氢键C.疏水键D.盐键9.一分子血红蛋白可以转运多少分子氧？（）A.1B.2C.3D.4E.510.以下哪项属于寡聚蛋白？（）A.胰岛素B.乳酸脱氢酶C.肌红蛋白D.丙酮酸脱氢酶复合体11.以下哪项不是结合蛋白？（）A.白蛋白B.核蛋白C.血红蛋白D.脂蛋白12.在以下哪种pH溶液中，血清白蛋白（pI = 4.7）带正电？（）A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.013.蛋白质变性的本质是（）。
A.肽键断裂B.氢键断裂C.次级键的断裂D.二硫键的断裂三、填空题1.已知血清样品中的氮含量为10g / L，蛋白质浓度为g / L。
2.当血清样品中的蛋白质浓度为70 g / L时，氮含量为g / L。
3.除了和外，蛋白质的构件分子均为L-α-氨基酸。
4.维持亲水性蛋白质胶体稳定性的两个因素是蛋白质颗粒表面和。
5.是一种基于蛋白质在电场中迁移能力的分离技术。
生物化学：第一章 绪论习题参考答案
第一章绪 论1.举例说明化学与生物化学之间的关系。
答：生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科。
以能量转换为例，在生物氧化中，代谢物通过呼吸链的电子传递而被氧化，产生的能量通过氧化磷酸化作用而贮存于高能化合物ATP中，以供应肌肉收缩及其他耗能反应的需要。
线粒体内膜就是呼吸链氧化磷酸化酶系的所在部位，在细胞内发挥着电站作用。
在光合作用中通过光合磷酸化而生成ATP则是在叶绿体膜中进行的。
以上这些研究就是应用化学的理论来研究生命现象的。
又如，所有的生命体，从大肠杆菌到人类，从藻类到高等植物，虽然表面千差万别，但是，都存在一些最基本的共同点：几乎所有的生命体都由糖类、脂类、核酸和蛋白质等生物分子以及水和无机离子组成；几乎所有的生命体的遗传信息物质都是DNA（极少数是RNA），并且具有基本相同的遗传信息传递模式；所有的生命体都具有相似的能量转换机制，ATP是所有生物的能量转换中间体。
这就在分子水平上解释和阐明了生命现象的化学本质。
由以上两个例子可以看出，化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。
一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
答：生物大分子是生物体的重要组成成份，具有重要的生物功能。
生物大分子不仅分子量较大，而且其结构比较复杂。
生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。
常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与普通的小分子化合物相同之处在于：（1）共价键是维系它们结构的最主要的键；（2）有一定的立体形象和空间大小；（3）化学和物理性质主要决定于分子存在的官能团。
生物大分子与普通的小分子化合物不同之处在于：（1）生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大；（2）生物大分子的空间结构要复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力；（3）生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的性专一性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。
生物化学各章节练习题+一定要看的(附有答案)
生物化学习题第一章蛋白质化学（答案）1.单项选择题(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?A.丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.赖氨酸E.异亮氨酸(2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸(3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?A.分子内氢键使它稳定B.减少R团基间的相互作用可使它稳定C.疏水键使它稳定D.脯氨酸残基的存在可中断α螺旋E.它是一些蛋白质的二级结构(4)蛋白质含氮量平均约为A.20%B.5%C.8%D.16%E.23%(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子?A.丙氨酸B.异亮氨酸C.脯氨酸D.甘氨酸E.组氨酸(6)维系蛋白质一级结构的化学键是A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键(7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键(8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德瓦力E.疏水键(9)含两个羧基的氨基酸是：A.色氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸(10)蛋白质变性是由于A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水解(11)变性蛋白质的特点是A.不易被胃蛋白酶水解B.粘度下降C.溶解度增加D.颜色反应减弱E.丧失原有的生物活性(12)处于等电点的蛋白质A.分子表面净电荷为零B.分子最不稳定，易变性C.分子不易沉淀D.易聚合成多聚体E.易被蛋白酶水解(13)有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物，在哪种pH条件下电泳，分离效果最好?A.pH8.6B.pH6.5C.pH5.9D.pH4.9E.pH3.5(14)有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应是多少?A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0(15)蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定?A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pID.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中(16)血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷?A.pH4.0B.pH5.0C.pH6.0D.pH7.0E.pH8.0(17)蛋白质变性不包括：A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂(18)蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸2.多项选择题(1)关于蛋白质肽键的叙述,正确的是A.肽键具有部分双键的性质B.肽键较一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(2)妨碍蛋白质形成α螺旋的因素有A.脯氨酸的存在B.R基团大的氨基酸残基C.酸性氨基酸的相邻存在D.碱性氨基酸的相邻存在(3)蛋白质变性后A.肽键断裂B.分子内部疏水基团暴露C.一级结构改变D.空间结构改变(4)下列氨基酸哪些具有疏水侧链?A.异亮氨酸B.蛋氨酸C.脯氨酸D.苯丙氨酸(5)关于蛋白质的组成正确的有A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α氨基酸组成(6)下列哪些氨基酸具有亲水侧链?A.苏氨酸B.丝氨酸C.谷氨酸D.亮氨酸(7)关于蛋白质的肽键哪些叙述是正确的?A.具有部分双键性质B.比一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(8)蛋白质变性时A.分子量发生改变B.溶解度降低C.溶液的粘度降低D.只有高级结构受破坏,一级结构无改变(9)蛋白质在电场中的泳动方向取决于A.蛋白质的分子量B.蛋白质分子所带的净电荷C.蛋白质所在溶液的温度D.蛋白质所在溶液的pH值(10)组成人体蛋白质的氨基酸A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是L-系氨基酸D.除甘氨酸外都是D-系氨基酸(11)蛋白质在280nm波长处的最大吸收由下列哪些结构引起A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的吲哚环D.组氨酸的咪唑基(12)下列哪些是碱性氨基酸?A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸(13)关于肽键与肽的下列描述，哪些是正确的?A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含两个肽键的肽称三肽D.肽链水解下来的氨基酸称氨基酸线基(14)变性蛋白质的特性有A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀3.名词解释(1)肽键 (2)多肽链 (3)肽键平面(4)蛋白质分子的一级结构 (5)亚基 (6)蛋白质的等电点4.填空题(1)多肽链是由许多氨基酸借＿＿＿＿＿键连接而成的链状化合物.多肽链中每一个氨基酸单位称为＿＿＿＿＿ .多肽链有两端,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.(2)不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的＿＿＿＿＿基,半胱氨酸残基上的＿＿＿＿＿基,谷氨酸残基上的＿＿＿＿＿基,赖氨酸残基上的＿＿＿＿＿基等\.(3)维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有＿＿＿＿＿, ＿＿＿＿＿ , ＿＿＿＿＿, ＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.(4)常见的蛋白质沉淀剂有＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿等 .(5)蛋白质按其组成可分为两大类,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.(6)使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.5. 问答题(1)用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?(2)氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举列说明之 .(3)简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.(4)使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之.(5)何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.(6)写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用.(7)什么是蛋白质的两性电离?什么是蛋白质的等电点?某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?第一章蛋白质化学答案1.单项选择题：(1)D (2)B (3)C (4)D (5)D (6)E (7)D(8)E(9)C (10)C(11)E (12)A 13)C (14)D(15)C(16)A(17)B(18)E2.多项选择题：。
《生物化学》课后答案
第十三章 酸碱平衡
一、单项选择题
1.A 2.B 3.C 4.B 5.B
6.A 7.D 8.A 9.C 10.A
第十四章 酸碱平衡
一、单项选择题
1. B 2. A 3. C 4. A 5. C
6. B 7. D 8. C 9. B 10.B
第十五章 酸碱平衡
一、单项选择题
《生物化学》课后答案
第一章 蛋白质
一、单项选择题
1.E 2.A 3.C 4.B 5.A
6.D 7.D 8.B 9.C 10.C 11.D
第二章 核酸
一、单项选择题
1. D 2.C 3. C 4. D 5. C
6. A 7.A 8. C 9. C 10. C
11.A 12.C
第三章 酶
一、单项选择题
1. D 2. A 3.B 4.C 5.D
6.B 7.C 8.A 9.B 10.D
第四章 维生素
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.B 5.A
6.B 7.D 8.C 9.C 10.D
11.B 12.A
第五章 糖代谢
一、单项选择题：
1.B 2.D 3.A 4.A 5.B
6.B 7.A 8.C 9.B 10.D
11.D 12.C 13.C 14. B 15.D
第十章 物质代谢的练习与调节
一、单项选择题
1.D 2.B 3.A 4.A 5.B 6.D
第十一章 肝的生物化学
一、单项选择题
1. A 2. B 3. B 4. C 5. C
6. D 7. C 8. A 9. D 10. C
第十二章 水和电解质的代谢
一、单项选择题
生物化学(第三版)课后习题解答
生物化学(第三版)课后习题解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CHO)n的实验式，其化学本质是多2羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学课后题1章
第一章一。
叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系？，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。
通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。
为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。
根据侧链结构可分为1.含烃链的。
非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。
2。
含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。
如半胱氨酸。
3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸4.含负性解离基团的酸性氨基酸。
如谷氨酸5.含正性解离截团的碱性氨基酸。
如精氨酸。
二。
简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
（主要化学键是肽键也包括二硫键）二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。
（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。
主要靠：氢键三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。
（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力）四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要靠：氢键和离子键。
结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。
氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。
？？？三。
解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系？模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。
黄卓烈《生物化学》课后习题答案
黄卓烈《生物化学》课后习题答案第一章绪论1．生命是生物化学?生物化学研究哪些内容?生物化学是以生物体为对象，从化学的观点研究生命本质的科学。
它主要是利用化学的理论和方法研究生物体的基本构成物质的结构、性质及其在生命活动过程中的变化规律。
2．维系生物分子结构稳定的次级键有哪些?a 离子键b 氢键c 范德华力d 疏水相互作用e 位阻作用3．为什么说水是生命的基本介质?a．生物分子的合成需要有水的参与；b．生物体内有机物的代谢过程也会产生水；c．在细胞内水是各种有机物质和无机物质的介质；d．细胞与细胞之间充满水分，血液中也含有大量水分；ee．水分参与能量的传递；f．水有润滑作用．4．细胞中有哪些缓冲系统?a．碳酸氢盐系统 b．磷酸盐系统 c．蛋白质系统第二章核酸化学1．名词解释增色效应：DNA 由双链变成单链的变性过程会导致溶液紫外光吸收的增加，此现象称为增色效应。
减色效应：在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少。
变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象被称为“减色效应”。
DNA 复性：变性 DNA 的两条链通过碱墓配对重新形成双螺旋的过程称为复性分子杂交（hybridization）：不同来源的核酸链（ DNA 或 RNA ），根据它们的顺序互补性，在“退火”之后形成双螺旋的过程称为分子杂交。
回文结构（ palindrome）：所谓回文顺序，就像一个单词、一个词组或一个句子，它们从正方向阅读和反方向阅读，其含义都一样。
例如： ROTATOR 和 NURSESRUN 。
这个名词被用于描述碱基顺序颠倒重复，因而具有二倍对称的 DNA 段落。
镜像结构：如果颠倒重复发生在同一条链上，则这种顺序叫镜像重复，在同一条链内不具有链内互补顺序，因而不能形成发卡结构和十字架结构。
例如 TTAGCAC CACGATT AATCGTG GTGCTAAWatson－Crick配对：Hoogsteen配对：参与Watson－Crick碱基配对的核苷酸碱基还能形成一批额外的氢建，特别是在大沟里的功能基团，如一个质子化的C能和GC碱基对中的G配对，T和 A＝T中的A配对，这些参与在三链DNA中形成氢键的位点叫Hoogsteen位置。
生物化学 1-3章习题
第一章糖一、名词解释1、直链淀粉：2、支链淀粉：3、构型：4、蛋白聚糖：5、糖蛋白：6．同多糖7．异多糖8．构象：9．糖胺聚糖：二、选择*1、生物化学研究的内容有A 研究生物体的物质组成B 研究生物体的代谢变化及其调节C 研究生物的信息及其传递D 研究生物体内的结构E 研究疾病诊断方法2、直链淀粉的构象是A螺旋状 B带状 C环状 D折叠状三、判断1. 单糖是多羟基醛或多羟基酮类。
（√）2．单糖有α—及β—型之分，其糖苷也有α—及β—糖苷之分，天然存在的糖苷为α—型。
（×）3．糖苷主要存在于植物种子、叶片及树皮中，动物细胞中也存在少量糖苷。
（×）4．异麦芽糖由两分子葡萄糖构成，它们之间的连键为α(1→3)键。
（×）5．蔗糖由葡萄糖和果糖组成，它们之间以α(1→6)键连接。
（×）6．葡萄糖是右旋糖，是许多多糖的组成成分。
（√）7．单糖与醇或酚的羟基反应可形成糖苷。
（√）8. 多糖可分为同多糖和杂多糖两大类。
（√）9．糖蛋白分子中以蛋白质组分为主，蛋白聚糖分子中以黏多糖为主。
（√）10．糖脂分子中以脂类为主，脂多糖分子以多糖为主。
（√）11．天然葡萄糖分子多数以呋喃型结构存在。
（×）12．植物的骨架多糖是纤维素，动物骨架多糖是几丁质。
（√）13．多糖无还原性、无变旋现象、也无旋光性。
（×）14．几丁质是N—乙酰—D—葡萄糖胺以β(1→4)糖苷键构成的均一多糖。
（√）15．肝素是一种糖胺聚糖，有阻止血液凝固的特性。
（√）16．D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有负旋光性。
（×）17．所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。
（×）18．人体既能利用D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄糖。
（×）19．D-型单糖光学活性不一定都是右旋。
（√）20．血糖是指血液中的葡萄糖含量。
（√）四、填空1．直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈棕红色。
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第一章
一。
叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系
，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20
中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分
子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。
通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。
为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。
根据侧链结构可分为1.含烃链的。
非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。
2。
含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。
如半胱氨酸。
3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸
4.含负性解离基团的酸性氨基酸。
如谷氨酸
5.含正性解离截团的碱性氨基酸。
如精氨酸。
二。
简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系
一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
（主要化学键是肽键也包括二硫键）
二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。
（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。
主要靠：氢键
三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。
（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力）
四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）
四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要靠：氢键和离子键。
结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。
氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。
三。
解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系
模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。
其中一类是具有特
殊功能的超二级体。
常见的折叠有，
a-b转角-a,
链-b转角-链，
链-b转角-a-b转角-链。
其总有其特征性的氨基酸序列，发挥其特殊功能。
结构如锌指结构。
（一个a，两
个反平行的贝塔折叠的三肽）。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行
其功能，称为结构域。
结构域可看作是秋装蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的
三维空间结构。
结构域是三级结构层次上的独立功能区。
四。
举例说明蛋白质结构和功能关系
1.蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级机构指:肽链中氨基酸残基(包括二硫键的位置)的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间机构的基础,包含分子所有的信息,且决定蛋白质高级结构与功能。
.一级结构的变异与分子病
蛋白质一级结构是空间结构的基础,与蛋白质的功能密切相关,一级机构的改变,往往引起蛋白质功能的改变。
例如:镰刀形细胞贫血病
镰状红细胞贫血病的血红蛋白(HbS)与正常人的血红蛋白(HbA)相比,发现,两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化,这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。
在这个八肽中,β链N端第6位氨基酸发生了置换, HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基,即蛋白质的一级机构发生了变化。
.序列的同源性
不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白质的一级机构具有相似性,称为序列的同源性。
最为典型的例子,
例如:细胞色素C(Cyt c)
Cyt c是古老的蛋白质,是线粒体电子传递链中的组分,存在于从细菌到人的所有需氧生物中。
通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。
亲缘越近的物种,Cyt c中氨基酸残基的差异越小。
如人与黑猩猩的Cyt c完全一致,人与绵羊的Cyt c有10个残基不同,与植物之间相差更多。
蛋白质的进化反映了生物的进化。
2.蛋白质空间结构与功能的关系
天然状态下,蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构,称为蛋白质的天然构象或三维构象。
三维构象与蛋白质的功能密切相关。
.一级结构与高级结构的关系:
一级结构决定高级机构,当特定构象存在时,蛋白质表现出生物功能;当特定构象被破坏时,即使一级构象没有发生改变,蛋白质的生物学活性丧失。
例如:牛胰核糖核苷酸酶A(RNase A)的变性与复性
当RNase A处于天然构象是,具有催化活性;
当RNase A处于去折叠状态时,二硫键被还原不具有催化活性;当RNase A恢复天然构象时,二硫键重新形成,活性恢复。
.变构效应
变构效应:是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用,这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。
蛋白质在执行功能是时,构象发生一定变化。
例如:肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合
两种蛋白质有很多相同之处,结构相似表现出相似功能。
这两钟蛋白质都含有血红素
辅基,都能与氧进行可逆结合,因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。
但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。
血红蛋白则不同,在氧分压较高时,血红蛋白几乎被氧完全饱和;而在氧分压较低时,血红蛋白与氧的亲和力降低,释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
原因是:在氧分压高环境时,血红蛋白的一个亚基与氧分子结合后产生构象改变,这种构象改变通过亚基间的相互作用,引起其他亚基也发生构象改变,是其他亚基转变为有利于氧分子结合的构象,加速了其他亚基与氧分子结合。
在氧分压较低是,血红蛋白中结合的氧分子可能脱去,当分子中的一个亚基脱去氧后,也发生构象改变,并通过亚基间相互作用虚实其他亚基改变为不利于结合氧分子的结构,从而迅速地脱去氧。
.朊病毒与构象病构象病:指的是由于蛋白质构象异常而产生的疾病。
构象病是由肽链的错误折叠而引起的例如:动物身上的:疯牛病、羊瘙痒病等人类身上的:库鲁病、克-雅氏病、帕金森症、阿兹海默症等综上所述:蛋白质的结构决定其功能。
五。
简要叙述蛋白质理化性质在蛋白质分离，纯化中的应用
•电荷 Charge：
等电聚焦 isoelectricfocussing
离子交换 Ion-Exchange
等电点沉淀 Isoelectric precipitation
•疏水性 Hydrophobicity：
反相层析 Reverse phase chromatography
疏水层析Hydrophobic interaction chromatography •亲和性 Affinity：
染料配体层析 Dye ligand chromatography
共价层析 Covalent chromatography
生物特异层析 Biological specific chromatography 免疫吸附层析 Immunoadsorption chromatography
金属鳌合层析 Metal Affinity Chromatography •分子量 Molecular Weight：
透析 Dialysis
超滤 Ultrafiltration
凝胶过滤 Gel filtration
SDS-PAGE电泳 Electrophoresis
•溶解度 Solubility：
盐析Salt out
有机溶剂沉淀 Organic solvent precipitation
结晶 Crystallization
萃取 Extraction。