生物化学思考题答案
生物化学练习及思考题问答题参考答案
答：蛋白质分离纯化的一般步骤包括 1．样品前处理、粗分级分离和纯化。根据蛋白质的 性质，蛋白超过滤 2）密度梯度离心：物质大小和密度不同，经密度梯度离心后，每种蛋白质颗粒沉
可逆抑制抑制剂以非共价键与酶结合，造成酶活性的暂时丧失，可用透析等 简单方法除去而使酶活性完全或部分恢复，称为可逆抑制。
可逆抑制作用包括竞争性、非竞争性、反竞争性抑制。如磺胺类药物对二氢 叶酸合成酶的竞争性抑制。
3、写出米氏方程，并说明什么是 Km 值及其意义。 米氏方程：
Vmax [S] V= Km + [S] Km 值本身的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 Km 值的意义： ① 不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不 同条件下具有不同的 Km 值。 ② Km 值表示酶与底物之间的亲和程度： Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。 ③、Km 可判断酶专一性和最适底物：Km 值最小的底物为最适底物。 ④、Km 帮助推断某一代谢反应的方向和途径。 ⑤、已知 Km，可计算出某一底物浓度时，其反应速率相当于 Vmax 的百分率。 ⑥、可用来确定测定酶活性时所需的底物浓度。
2、简述酶的作用机理。
（1）酶能够大幅度降低反应的活化能，使反应体系中活化分子数目增加，因此使反应大大 速度加快。 （2）酶之所以能够降低反应活化能，可以用中间产物学说来解释—酶催化反应时，首先与 底物结合，生成不稳定的中间产物 ES，然后 ES 再分解为产物和酶。由于 ES 的形成，改变 了原来的反应途径，使分子内部的化学键有稳定变成活化状态，因此降低了反应的活化能。 （3）酶如何与底物形成 ES，可用诱导契合学说解释。当 E 和 S 接触时，E 在 S 的诱导下， 空间结构发生一定的变化，使活性中心的活性基团重新排列定向，形成更适合与 S 结合的空 间结构，同时 S 也发生相应的变化，经变化后的 E 和 S 相互吻合，形成 ES。
生物化学实验思考题
⽣物化学实验思考题⽣物化学实验思考题1.可⽤何种颜⾊反应鉴别酮糖的存在？间苯⼆酚反应，在酸的作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的⽆机酸（硫酸、盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及其糠醛的衍⽣物，后者能与α—萘酚⽣成紫红⾊物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特⽒法检验糖的原理是什么？它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝还原成红⾊或者黄⾊的Cu2O沉淀。
4.何谓纸层析法？⽤滤纸作为惰性⽀持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中⼼的距离与原点到溶剂前沿的距离的⽐值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份⽔饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20ml正丁醇和5ml冰醋酸放⼊分液漏⽃中，与15ml⽔混合，充分振荡，静置后分层，放出下层⽔层，漏⽃中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作⽤是什么？平衡剂起到使纸层析上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同⽽进⾏分离。
8.通过蛋⽩质及氨基酸的呈⾊反应实验你掌握了⼏种鉴定蛋⽩质和氨基酸的⽅法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄⾊反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ ⽣成紫红⾊化合物，蛋⽩质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发⽣此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产⽣黄⾊物质外，所有α—氨基酸及⼀切蛋⽩质都能和茚三酮反应产⽣蓝紫⾊物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和⾊氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄⾊物质，该化合物在碱性溶液中进⼀步形成橙⾊的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红⾊和蓝⾊两种⾊调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红⾊；当它与蛋⽩质通过疏⽔作⽤结合后变为蓝⾊。
9.什么是酶的最适温度及其应⽤的意义？酶活性最⾼时的温度称为酶的最适温度。
生物化学思考题答案
生物化学思考题答案生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leu lm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
生物化学思考题
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
2022生化思考题详细答案(医学本科生适用)
生物化学思考题1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特点：α-氨基酸是羧酸分子的α-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与羧基连载同一个碳原子上，就成为α-氨基酸。
氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-α-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。
R为侧链，连接-COOH 的碳为α-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。
根据测链结构可分为：①含烃链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。
2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
主要化学键为氢键。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。
层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构；具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。
生物化学思考题
生物化学思考题——追梦人倾情整理1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。
2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识，如何理解核苷三磷酸化合物在生物体的能量代谢中起着重要的作用？答：ATP参与糖的分解和脂肪酸的合成；UTP参与多糖的合成；CTP参与磷脂的合成；GTP参与糖异生。
3、试从营养物质代谢的角度，解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄入量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶）因为糖能为脂肪（三脂酰甘油）的合成提供原料，即糖能转变成脂肪。
（l）葡萄糖在胞液中经糖酵解途径分解生成丙酮酸，其关键酶有己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、丙酮酸激酶。
（2）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧成乙酰CoA，后者与草酰乙酸在柠檬酸合酶催化下生成柠檬酸，再经柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体，在胞液中裂解为乙酰CoA，后者作为合成脂酸的原料。
（3）胞液中的乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成丙二酸单酰CoA，再经脂酸合成酶系催化合成软脂酸。
（4）胞液中经糖酵解途径生成的磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者与脂酰CoA在脂酰转移酶催化下生成三脂酰甘油（脂肪）。
由上可见，摄入大量糖类物质可转变为脂肪储存于脂肪组织，因此减肥者应减少糖类物质的摄入量。
4、为什么说脂肪酸的生物合成不是它的β-氧化的简单逆转？5、简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
答：草酰乙酸在葡萄糖的氧化分解及糖异生代谢中起着十分重要的作用。
（1）草酰乙酸是三羧酸循环中的起始物，糖氧化产生的乙酰CoA必须首先与草酰乙酸缩合成柠檬酸，才能彻底氧化。
（2）草酰乙酸可作为糖异生的原料，经糖异生途径异生为糖。
（3）草酰乙酸是丙酮酸，乳酸及生糖氨基酸等异生为糖时的中间产物，这些物质必须转变成草酰乙酸后再异生为糖。
6、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？答：在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径（l）在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下，接受NADH＋H+的氢原子还原生成乳酸。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
生化思考题答案
第一章绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。
分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。
识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。
糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。
第二章糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。
1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。
单糖都是还原糖3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。
山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。
4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。
西南大学《生物化学》复习思考题及答案
（0221）《生物化学》复习思考题一．填空题1.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是__ _和_ 。
2.B-型DNA双螺旋直径为________nm，双螺旋每隔_________nm转一圈，约相当于_ __ 个核苷酸。
3.生物膜主要由和_____ _____组成。
4. 是指能催化同一种化学反应_但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶，如_。
5.维生素A的活性形式是，可与视蛋白组成，后者是维持视觉所必需的。
6.真核细胞的呼吸链主要存在于___ ____，而原核细胞的呼吸链存在于___ _ _。
7.延胡索酸在酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的酶类。
8.动脉粥样硬化可能与_ 代谢紊乱有密切关系。
9. 、、和在体内分解代谢可产生一碳单位，参与其代谢的辅酶是。
10.RNA的转录过程分为、和三个阶段。
11.蛋白质的生物合成通常以作为起始密码子，有时也以作为起始密码子，以、和作为终止密码子。
12.生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行，即、和。
13. a-氨基酸结构的通式是___________________14.构成核酸的单体单位称为，它与蛋白质的单体单位氨基酸相当。
15.固醇类化合物的核心结构是__。
16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。
17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。
18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。
19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。
20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。
21.氨基酸的最主要脱氨基方式是。
22.体内核苷酸的合成途径有和两条。
合成核苷酸的核糖骨架由提供。
23.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是24.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的____ ____与另一个氨基酸α碳原子上的____ ____脱去一分子水形成的键叫_______，它是蛋白质分子中的基本结构键。
25.体内的嘌呤主要有________和________；嘧啶碱主要有________、____ ____和__________。
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1帽子结构（cap）：真核
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1.帽子结构（Cap）：真核生物mRNA5′－端有m7G5ppp5′Nm2′pNp…的特殊结构，它抗5′～核酸外切酶的降解，与蛋白质合成的正确起始作用有关。
这一特殊结构称为帽子结构。
2. 反义RNA（Anti～sense RNA）：反义RNA是指与有意义链互补，并能通过互补的碱基序列与特定的mRNA相结合，从而抑制或调节其翻译功能的一类RNA。
3. DNA限制性内切酶图谱（DNA restrictionmap）：各种限制性内切酶切点在DNA分子或其片段上的线性排列，称限制性内切酶图谱，或称物理图谱，切点间的距离用碱基对表示。
4. Tm(熔解温度)(Melting temperature)：双链DNA或双链RNA热变性(即解链)时的温度；通常以其物化特性，例如OD260增色效应达1/2 增量时的温度代表Tm值。
5．限制性内切酶：能专一性地识别和切断双键DNA分子上特定的碱基序列内的酯键，使双键DNA产生切口的内切酶。
6. 中心法则（central dogma）：在遗传过程中，DNA一方面进行自我复制，另一方面作为模板合成mRNA。
mRNA又作为模板合成蛋白质。
在某些病毒和少数正常细胞中也能以RNA为模板合成DNA。
可把这些遗传信息的流向归纳为一个式子：此即中心法则。
7. 减色效应(Hypochromic effect)：在变性核酸的复性过程中，其A260光吸收值逐渐降低，最后回复至变性前的水平，这种现象称为减色效应。
8. 信号肽(Signal peptide)：分泌蛋白和膜内在蛋白新生肽的N?末端均含一肽段，其作用是引导正合成的肽链跨过内质网膜，过膜后信号肽被信号肽酶水解掉。
9. 超二级结构(super secondary structure)：①在球状蛋白质分子里，相邻的二级结构常常在三维折叠中互相靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构聚合体，这就是超二级结构。
生物化学思考题(1)
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。
0),在pH 5。
0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。
0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。
0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。
9＜环境pH 6。
0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。
0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生物化学第二版梁成伟思考题答案
生物化学第二版梁成伟思考题答案1、具有挥发性的生物碱是（）[单选题] *A苦参碱B莨菪碱C麻黄碱(正确答案)D小檗碱2、下列含有蒽醌类成分的中药是（）*A丹参B决明子(正确答案)C芦荟(正确答案)D紫草3、属于挥发油特殊提取方法的是（）[单选题] *A酸提碱沉B水蒸气蒸馏(正确答案)C煎煮法D浸渍法4、水提醇沉法可以沉淀下列（）等成分（）[单选题] *A葡萄糖B多糖(正确答案)C树脂D生物碱5、羟基蒽醌类化合物中，大黄素型和茜草素型主要区别于（）[单选题] * A羟基位置B羟基数目C羟基在不同苯环上的分布(正确答案)D羟基数目6、凡具有（）的木脂素，与三氯化铁反应，呈阳性（）[单选题] *A酚羟基(正确答案)B羧酸C醇羟基D氨基7、倍半萜和二萜在化学结构上的明显区别是（）[单选题] *A氮原子数不同B碳原子数不同(正确答案)C碳环数不同D硫原子数不同8、浓缩速度快，又能保护不耐热成分的是（）[单选题] * A水蒸汽蒸馏法B常压蒸馏法C减压蒸馏法(正确答案)D连续回流法9、能影响黄酮类成分的溶解性的因素有（多选）（）* A黄酮的类型(正确答案)B苷元上取代基的种类、数目和位置(正确答案)C糖基的数目和位置(正确答案)D分子立体结构(正确答案)10、南五味子具有的主要化学成分是（）[单选题] *A色原酮B胆汁酸C多糖D木脂素(正确答案)11、以葛根素为指标成分进行定性鉴别的中药是（）[单选题] *A葛根(正确答案)B黄芩C槐花D陈皮12、处方中厚朴主要化学成分厚朴酚，其结构类型是（）[单选题] * A黄酮B香豆素C木脂素(正确答案)D三萜皂苷13、组成木脂素的单体基本结构是（）[单选题] *AC5-C3BC5-C2CC6-C3(正确答案)DC6-C414、E何首乌(正确答案)下列不含蒽醌类成分的中药是（）*A丹参(正确答案)B决明子C芦荟D紫草(正确答案)15、中药补骨脂中的补骨脂内脂具有（）[单选题] * A抗菌作用B光敏作用(正确答案)C解痉利胆作用D抗维生素样作用16、二氢黄酮类专属性的颜色反应是（）[单选题] * A盐酸-镁粉反应B四氢硼钠反应(正确答案)C硼酸显色反应D锆盐-枸橼酸反应17、能溶于水的生物碱是（）[单选题] *A莨菪碱B小檗碱(正确答案)C长春新碱D长春碱18、纸色谱是分配色谱中的一种，它是以滤纸为（），以纸上所含的水分为固定相的分配色谱。
生物化学实验思考题
生物化学实验考试试题细胞破碎1 常用的细胞破碎的方法有哪些？机械法：研磨，高速捣碎机；物理法：反复冻溶，超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法：自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。
2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些？有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。
比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等3 酶法破碎细胞原理：酶分解作用4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用层析技术1.什么叫层析技术？层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等），使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相，从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。
2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类？根据分离的原理不同分类，层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。
3.指出常用层析技术的应用范围。
凝胶层析法：⑴脱盐；⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量；⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子高效液相层析法：⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析4.SephadexG-100凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么？大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。
5.用Sephadex G25脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰？蛋白质6.相对分子量为8万和10万的蛋白质能否在SephadexG-75柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。
7.将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，正常情况下，将它们按被洗脱下来的先后排序。
c、a、b8.离子交换层析与凝胶过滤哪种分辨率高？离子交换层析较高。
生物化学思考题答案
生物化学思考题答案生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号leu lm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
普通生物化学第六版思考题答案
普通生物化学第六版思考题答案简答题1.什么是生物化学?它主要研究哪些内容?研究活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应一生命现象化学基础的一门科学。
研究内容:静态生物化学:构成生物体的基本物质的结构、性质及结构与功能的关系。
动态生物化学:构成生物体的基本化学成分在生命活动过程中的变化规律(物质代谢和能量代谢)。
信息生物化学:包括核酸的生物合成，蛋白质的生物合成，物质代谢与基因表达的调控等。
2.生物化学经历了哪几个发展阶段?各个时期研究的主要内容是什么?试举各时期一二例重大成就。
准备和酝酿阶段(18c中期-20c初):研究生物体的化学组成。
如脂类、糖类和氨基酸性质的系统研究:发现可溶性催化剂(酶)建立与发展阶段(20c初-20c中叶):重要分子的发现和物质代谢途径的确定。
如确定了生物体内主要的物质代谢途径:发现了多种激素、必需氨基酸必需脂肪酸和多种维生素深入发展阶段(20c中叶-20c末):分子生物学时期。
如建立DNA双螺旋结构模型:兴起重组DNA技术;人类基因组研究黄金时期(本世纪初一)后基因组时期。
如功能基因组学、蛋白组学、药物基因组学等研究。
化学：16.答:1mol反应进度q与qv之差别qp-qv=∑v(g)RT=(1-3)X8.314x29815/1000=-4.957kJ.molqp=qv-4.957kJ.mol定压条件下放热更多些原因是该反应是气体分子数减小的反应在温度一定时定压条件下环境对反应系统做功，这部分能量转化成反应系统的燃烧热.17答:(要明确已知燃烧热数据和要求的值各对应的是哪个反应的焓变再根据盖斯定律运算求解)C+O2=CO2ΔH=-393.5 H2+1/2O2=HOΔH=-285.8CH4(g)+202(g)=CO2(g)+2H20ΔcH=-890.4根据反应焓变和标准生成焓的关系(或根据已知条件设计一个循环)存在以下关系(-8904)=(-3935)+2(-28580H(CH4)ΔH(CH4)=74.7 kJ.mol18答:(有机化学中一个定域C=C上的加氢反应焓变即氢化焓离域焓是指当分子中存在多个C=C其氢化焓的观测值与一个定域C=C氢化焓乘以双键个数的差值共轭双键的离域作用是分子变的稳定)苯的离域焓=(-120)x3-(-208)=-152kJ.mol(苯中共轭作用使其能量比三个定域C=C降低了152kJmol))。
大学 生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
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生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leulm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pka值，计算下列氨基酸的pi值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
[pi:6.02;5.02;3.22;10.76]解：pi = 1/2（pka1+ pka2）pi(ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02pi(cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02pi(glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22pi(ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1l1mol/l的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molhcl，问所得溶液的ph是多少？如果加入0.3mol naoh以代替hcl时，ph将是多少？[ph：2.71；9.23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到ph8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至ph8.0时，消耗0.2mol/l naoh溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pka=6.0）和1mol/l koh配制1lph6.5的0.2mol/l组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/l koh，用水稀释至1l]10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？11、l-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/l hcl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81o。
计算l-亮氨酸在6mol/l hcl中的比旋（[a]）。
[[a]=+15.1o]12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（r，s）构型名称。
[参考图3-15]13、甘氨酸在溶剂a中的溶解度为在溶剂b中的4倍，苯丙氨酸在溶剂a中的溶解度为溶剂b中的两倍。
利用在溶剂a和b之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ，苯丙氨酸为81mg ，试回答下列问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第4管和第3管；（2）51.2mg gly+24mg phe和38.4mggly+36mg phe]解：根据逆流分溶原理，可得：对于gly：kd = ca/cb = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 +4/5)4个分溶管分溶3次：（1/5 + 4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125对于phe：kd = ca/cb = 2 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/3 +2/3)4个分溶管分溶3次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的ph为4.5）：(1)ile, lys;(2)phe, ser (3)ala, val, leu; (4)pro, val (5)glu, asp; (6)tyr, ala, ser, his.[ile lys；phe, ser；leu val ala,；val pro；gluasp；tyralaser≌his]解：根据p151 图3-25可得结果。
15．将含有天冬氨酸(pi=2.98)、甘氨酸(pi=5.97)、亮氨酸(pi=6.53)和赖氨酸(pi=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[asp, thr, gly, leu, lys]解：在ph3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(a2+)中性氨基酸(a+)酸性氨基酸(a0)。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：asp, thr, gly, leu, lys。
第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质dna的核苷酸序列规定的。
肽键（co—nh）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的n-末端和c-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的s-s交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定n-末端基的苯异硫氰酸酯（pitc）法，分析c-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和cnbr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
同源蛋白质具有明显的序列相似性(称序列同源),两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。
并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。
同源蛋白质具有共同的进化起源。
在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性，这一现象称蛋白质的激活。
血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果，酶促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为可能。
凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。
血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分）。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。
近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步，它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。
至今利用merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。
习题1.如果一个相对分子质量为12000的蛋白质，含10种氨基酸，并假设每种氨基酸在该蛋白质分子中的数目相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？[10100]解：1012000/120=101002、有一个a肽，经酸解分析得知为lys、his、asp、glu2、ala以及val、tyr忽然两个nh3分子组成。
当a肽与fdnb试剂反应后得dnp-asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。
如果我们在实验中将a肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（lys、asp、glu、ala、tyr）在ph6.4时，净电荷为零，另一种（his、glu以及val）可给除dnp-his，在ph6.4时，带正电荷。
此外，a肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（asp、ala、tyr）在ph6.4时全中性，另一种（lys、his、glu2以及val）在ph6.4时带正电荷。