海洋蛋白源ACE抑制肽研究进展

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海洋蛋白低聚肽的治疗作用

海洋蛋白低聚肽的治疗作用摘要：在人类发展过程中，陆生资源遭到了非常严重的破坏，陆生资源越来越匮乏，所以，海洋渔业成为我国未来几年发展速度比较快的产业之一。

我国渔业发展比较快，渔业资源也非常丰富，水产品产量在世界中的占比超过了30%以上，海洋鱼中含有非常丰富的蛋白，这些蛋白通过制备加工可以形成海洋蛋白低聚肽，海洋蛋白低聚肽对抗氧化活性、降血压活性的效果比较明显，有着很好的治疗作用和效果。

为了更好的对海洋蛋白低聚肽治疗作用进行深入分析，本文在分解介绍了海洋蛋白低聚肽制备工艺的基础上，对海洋蛋白低聚肽的抗氧化和降血压治疗作用进行了详细分析和探讨，希望可以为海洋蛋白低聚肽在医药、营养健康食品开发、保健品领域中的应用提供一些有价值的参考。

关键词：海洋蛋白；低聚肽；治疗作用引言海洋蛋白酶解技术是我国现阶段研究的一项热门领域，很多学者们对海洋蛋白低聚肽的制备和治疗作用进行了探讨和研究，一些研究学者从刺参体壁中提取了胶原蛋白肽，并且海鲈鱼中也提取了胶原蛋白肽，这些胶原蛋白肽对皮肤伤口的愈合有着很好的作用，另外，一些学者从三文鱼中也提取了蛋白低聚肽，蛋白低聚肽的分子量更小，人体吸收率比较高，对于增强骨密度、不改、降血压、抗氧化等都有着非常好的作用和价值。

所以，对海洋蛋白低聚肽进行分析研究有着重要的现实价值和意义。

一、海洋蛋白低聚肽酶解制备工艺（一）海洋戴白低聚肽酶解制备工艺通常情况下海洋蛋白低聚肽制备方法在实施过程中，可以通过此种工艺流程来实施，以三文鱼为例，首先，先将三文鱼肉进行粉碎，之后进行溶解、预热，并对pH值进行调节，然后进行碱性蛋白酶酶解，进行灭酶处理，其次，进行中性蛋白酶酶解；再次进行灭酶，随后进行多级分离处理，喷雾干燥，最后形成海洋蛋白低聚肽粉制。

（二）海洋蛋白低聚肽的理化成分测定方法按照我国标准规定的方法来对海洋蛋白低聚肽的理化成分进行测定，比如，采用凯氏定氮法来对海洋蛋白质含量进行测定，之后利用酸水解法来对脂肪的含量进行测定，运用灼烧法对灰分含量进行测定，然后再采用干燥法来对水分含量进行测定。

植物源生物活性肽的研究进展

植物源生物活性肽的研究进展多肽是由天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，其中可调节生物体生理功能的多肽称为生物活性肽。

与蛋白质相比，活性肽不仅有比蛋白质更好的消化吸收性能，还具有促进免疫、调节激素、抗菌、抗病毒、降血压和降血脂等生理机能。

此外活性肽还有较好的酸、热稳定性，水溶性及粘度随浓度变化迟钝等优点，易于作为功能因子添加到各种食品中。

我国农作物种类品种繁多，利用这些廉价的植物蛋白开发具有高附加值的生物活性肽产品，越来越受到重视。

本文重点综述了降血压肽、抗氧化钛、降胆固醇肽这3类生物活性肽的研究进展，将其结构特征与生理功能的关系进行了归纳，同时归纳了活性肽的生理功能，并指出其发展应用前景。

1. 生物活性肽的生理功能1.1 抗菌活性抗菌活性肽通常由细菌、真菌产生，或从动植物体中分离。

它们尽管在结构上千差万别，但几乎所有的抗菌肽都是阳离子型的，两亲结构是它们的共同特征[1]。

国内外研究成果表明，抗菌肽对部分细菌、真菌、原虫、病毒及癌细胞等均具有强大的杀伤作用。

临床试验也表明，抗菌肽能够增强机体抵抗病原微生物的能力，而且在体内还不容易产生耐药性。

[2]1.2 免疫活性免疫活性肽能够刺激机体淋巴细胞的增殖，增强巨噬细胞的吞噬功能，提高机体抵御外界病原体感染的能力，降低机体发病率。

从人乳和牛乳的酪蛋白中已检测到具有免疫刺激活性的肽片段，这些肽具有刺激巨噬细胞吞噬能力的作用。

另外，乳蛋白、大豆蛋白和大米蛋白等通过适当酶解处理也可产生具有免疫活性的肽类物质。

1.3 抗高血压活性血压是在血管紧张素转换酶(angiotensin-convertion enzyme，ACE)的作用下进行调节的，血管紧张素?在A C E的作用下可转化为有活性的血管紧张素?，使血管平滑肌收缩，引起血压升高。

降血压肽是具有抑制ACE活性的肽类，来源广泛，ACE 抑制肽的主要来源是乳制品和鱼蛋白,沙丁鱼、金枪鱼、鲣鱼,,而且从植物蛋白(大豆、小麦、玉米,、肉类、鸡蛋以及其它水产品,小虾、螃[3]蟹、海藻、牡蛎、海蜇,的酶解物中也分离得到了ACE 抑制肽。

ACE抑制肽的生理功能和研究进展

文章篇号:1007-2764(2006)03-0251-090ACE抑制肽的生理功能和研究进展吴炜亮，吴国杰，梁道双杨帆(广东工业大学轻工化工学院，广东广州 510006)摘要：血管紧张素转化酶（ACE）在人体血压调节方面起着重要的生理作用。

近年来天然食品来源的ACE抑制肽已成为生物活性肽研究领域的热点。

ACE抑制肽通过抑制ACE活性起降血压作用。

文章综述了ACE抑制肽的作用机制、结构特点、评价方法和研究进展。

关键词：ACE；ACE抑制肽；食品蛋白质The Physiological Function and Research Progress ofAngiotensin-I-converting Enzyme Inhibitory PetidesWu Wei-liang, Wu Guo-jie, Liang Dao-shuang, Y ang Fan(Faculty of Chemical Engineering and Light Industry, Guangdong University of Technology, Guangzhou510006, China) Abstract: Angiotensin-I-converting enzyme (ACE) plays an important physiological function in the blood pressure of people. In the recent years, Angiotensin-I-converting enzyme inhibitory petides from natural food has been the hotspot in the physiological bioactive peptides. Angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptides let the blood pressure down by restraining the bioactive of the Angiotensin-I-converting enzyme. Angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptides effective principle, structure characteristic, estimate method and research progress have been review in this thesis.Keywords: Angiotensin-I-converting enzyme; Angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptides; Food protein生物活性肽是自然界中种类极多，功能复杂的一类化合物。

鱼降压肽文献综述

鱼降压肽文献综述降血压肽就是一类具有降血压作用的多肽，简称ACEIP，又称血管紧张素转化酶抑制剂。

由于食源性降血压肽相对于化学降血压药物，具有安全性高、消化吸收性强的优点，然而其突出优点是只对高血压患者起到降压作用，对血压正常者无降压作用，因而不会有降压过度现象发生。

除降压功能，ACEIP还具有免疫促进，抗凝血，易消化吸收和抗肿瘤等功能。

而化学合成的降压药物，如赖诺普利、培哚普利等，虽然治疗高血压的效果非常明显，但是长期服用易引起皮疹、蛋白尿等不良反应，于是人们便把目光转向了天然降血压物质，食源性降血压肽己经成为生物活性肽研究领域最热门的方向之一。

源于食品的降血压肽，由于其降血压效果明显且对正常血压无影响、无副作用等优点，已成为目前研究的热点。

本文主要从降血压肽作用机理、酶解法制备鱼降压肽、开发应用前景及展望等几个方面介绍降血压肽的研究进展。

引言采用高效液相色谱法对ACE抑制肽样品相对分子质量进行检测，相对分子质量为1.0-1.6*106(即10-16肽)，所占比率约为49.66%;0.6-1.0*106(即5-10肽)，所占比率约为15.73%;0.2-0.6*106(即2-4肽)，所占比率约为7.96%.(1)鱼降压肽中可溶性氮含量较高，达到了81．26％，肽含量为72．81％。

灰分和水分含量分别为9．47％和3．54％，脂肪含量较低，为0．12％。

(2)大孔吸附树脂DA201.C 对鱼降压肽的吸附性能最好，吸附率达到了88．59％。

75％乙醇对鱼降压肽的洗脱效果较佳，鱼降压肽的得率为33．34％，其IC50为1．52mg／ml。

(3)从鱼蛋白、鱼皮、鱼鳞及一些鱼的下脚料中都能分离出降压肽。

1、降血压肽的作用机理体内的肾素一血管紧张系统(RAS)和激肽释放酶一激肽系统(KKS)对血压的调节起着重要作用，ACE通过影响RAS和KKS之间的平衡从而使血压升高。

RAS为升压系统，血管紧张素原在肾素的作用下转化为血管紧张素I(AngI)，ACE 把原先无活性的AngI转换为(AngII)，AngⅡ一方面作用于小动脉，使血管平滑肌收缩，导致血压升高；同时刺激醛固酮分泌，并减少肾血流量及促进Na 、K 的重吸收，引起钠贮量和血容量增加，使血压升高；KKS为降压系统，舒缓激肽为降压物质，它能舒缓毛细血管，增加其通透性，使血压下降。

ACE抑制活性

4 鸭肉水解产物ACE抑制活性研究高血压是一种以动脉收缩压或舒张压升高为特征的临床综合症，它常会引起心脏、血管、脑和肾脏等器管和结构等全身性并发症。

近年来，高血压在呈日趋增长的严重态势，发病人群日渐趋于年轻化，已经成为生命“第一杀手”，因此防治高血压成为全球医学界面临的一项艰巨任务。

血管紧张素转换酶(Angiotensin-converting enzyme，ACE)是一种含锌的膜结合二肽羧肽酶(Dipeptidly carbonoxypeptidase)[132]，在人体血压调节过程中起非常重要的作用，它可作用于血管紧张素I (Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu)和舒缓激肽，使血管紧张素I转换成血管紧张素Ⅱ(Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe)，同时水解舒缓激肽使其失活，从而导致血压上升[133]。

ACE抑制肽也叫血管紧张素转化酶抑制肽，可与ACE 的两个活性功能区产生竞争性结合，抑制ACE 活性，抑制血管紧张素I 转化为血管紧张素Ⅱ[134]。

1970年,Ferreira首次从蛇毒中分离出一种能抑制ACE作用的九肽[135]。

Ondetti等人以此为基础,于1977 年合成了经典ACEI类降压药Cap top ril[136]。

目前，已经从花生、大豆、酪蛋白、鱼类以及各种肉类的蛋白酶水解产物中分离出血管紧张素转化酶抑制肽。

这类ACE抑制肽由于其对正常人无降压作用，因此就大大降低了产生降压过度的副作用。

它们一般是从食品中直接提取，或是在比较温和的条件下，通过食品级蛋白酶水解蛋白质而获得，安全性较高，而且，这些肽类除了有降压作用之外，还有抗氧化，促进消化，增强人体免疫力等重要生物活性功能。

因此，近年来天然食品蛋白来源的ACE抑制肽备受关注，成为研制控制和治疗高血压药品的热点之一[137]。

本研究以ACE抑制活性为考察指标，筛选酶种。

海洋食品功效成分构效关系研究进展

第24卷第9期2012年9月生命科学Chinese Bulletin of Life Sciences V ol. 24, No. 98Sep., 2012文章编号：1004-0374(2012)09-1012-07海洋食品功效成分构效关系研究进展常耀光，薛长湖*，王静凤，王玉明，徐　杰，唐庆娟，李兆杰，薛　勇(中国海洋大学食品科学与工程学院，青岛 266003)摘　要：海洋食品中富含结构新颖、功能独特的功效成分，是人类膳食营养的重要来源。

海洋食品功效成分化学结构与营养功能间构效关系的研究是食品科学基础研究领域的前沿方向，其中的科学问题包括海洋食品功效成分结构的阐明、营养功能与其作用机理的探究，以及结构与功能之间关系的诠释。

研究成果是解决海洋食品，尤其是海珍品加工过程中营养特性保持、海洋功能食品合理开发等产业实际问题的理论基础。

以海洋食品蛋白、糖类、脂质、皂苷类化合物为代表，对海洋食品功效成分构效关系研究的现状进行了总结及展望。

关键词：海洋食品；功效成分；化学结构；营养功能；构效关系中图分类号：TS254.1 文献标志码：A Recent progress in structure-activity relationship of seafood functionalcomponentsCHANG Yao-Guang, XUE Chang-Hu, WANG Jing-Feng, WANG Yu-Ming, XU Jie,TANG Qing-Juan, LI Zhao-Jie, XUE Yong(College of Food Science and Engineering, Ocean University of China, Qingdao 266003, China)Abstract: As an important diet resource, seafood is rich in functional components which possess novel structures and nutritional activities. The research on structure-activity relationship of seafood functional components is a front direction of food researching ﬁ led. The scienti ﬁ c problems in this direction contain structure elucidation, function and mechanism investigation, and revealing relationship between structure and function. Research results of this di-rection will provide theoretical basis to resolve practical problems of seafood processing such as nutrition mainte-nance in processing, and rational development of functional seafood. Based on the relevant literatures and recent studies of our group, this paper summarizes the recent status of seafood functional component structure-activity relationship, and furthermore proposes some suggestions.Key words: seafood; functional component; chemical structure; nutritional function; structure-activity relationship收稿日期：2012-03-16基金项目：海洋公益性行业科研专项(201105-029)；国际科技合作项目(2010DFA31330)；“泰山学者”建设工程专项经费*通信作者： E-mail: xuech@随着经济发展和社会老龄化，人们的生活方式和膳食结构逐渐发生改变，各种食源性疾病和老年病不断加剧，亚健康人群逐年增多。

【国家自然科学基金】_ace抑制肽_基金支持热词逐年推荐_【万方软件创新助手】_20140729

2012年序号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35
科研热词推荐指数 ace抑制肽 4 定量构效关系 3 高血压 2 血管紧张素转化酶抑制肽 2 氨基酸描述符 2 鮰鱼皮 1 风味蛋白酶 1 酸碱处理 1 酶学性质 1 血管紧张素转换酶 1 血管紧张素转化酶(ace) 1 血管紧张素转化酶 1 蛋白酶 1 肽 1 细胞壁蛋白酶(cep) 1 纯化 1 筛选 1 稳定性 1 神经网络 1 生物活性肽 1 海蜇 1 海地瓜 1 活性肽 1 构效关系 1 明胶 1 抗菌肽 1 抗氧化肽 1 抑制肽 1 多元线性回归 1 嗜酸乳杆菌 1 响应面分析 1 分离纯化 1 偏最小二乘 1 ace抑制率 1 ace 1
2008年序号 1 2 3 4
科研热词血管紧张素转化酶纳豆菌玉米醇溶蛋白抑制性
推荐指数 1 1 1 1
2009年序号 1 2 3 4 5 6
Hale Waihona Puke 科研热词响应面法 ace抑制肽乳清蛋白水解酪蛋白水解物细胞壁蛋白酶瑞士乳杆菌
推荐指数 4 4 2 1 1 1
2010年序号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12
2013年序号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26
科研热词推荐指数 ace抑制肽 2 马尿酸 1 酶解工艺 1 血管紧张素转换酶(ace) 1 血管紧张素转换酶 1 血管紧张素转化酶抑制肽 1 血管紧张素转化酶 1 蛋白酶 1 肽吸收机制 1 类ace抑制肽 1 牡蛎 1 水解度 1 抑制肽 1 抑制率 1 抑制动力学 1 定量构效关系 1 多元线性回归 1 四角蛤蜊 1 响应面法 1 合成 1 反相高效液相色谱法 1 偏最小二乘 1 人工神经网络 1 乳源性ace抑制肽 1 caco-2细胞模型 1 ace抑制活性 1

ACE抑制肽的生理功能和研究进展

Ａｂｔａｔｓｒｃ：Ａｎｉｔｎｉ——ｏｖｒｎｎｙｇｏｅｓｎＩｎｅｔｇｅｚｍｅ（ｃｉＡＣＥｌｙｎｉｏｔｎｈｓｏｏｉｌｆｎｔｎｉｈｌｏｒｓｕｅｏｅｐｅＩｈ）ｐａｓａｍｐｒｔｙｉｌｇｃｕｃｉｎｔｅｂｏｄｐｅｓｒｆｐｏｌ．ｎｔｅａｐａｏ
研究进展。
关键词：ＡＥＣＥ抑制肽；食品蛋白质Ｃ；Ａ
ＴｈｅＰｈｉｌｇｃｌｙｓｏｏｉａＦｕｎｔｏｎｄＲｅｅｒｈＰｒｇｅｓｏｃｉｎａｓａｃｏｒｓｆＡｎｇｏｅｓｎ．．ｏｖｅｔｎ￣ＥｎｙｍｅＩｉｔｎｉ．．ｎｒｉ一一ＩｃｚｎｈｉｉｏｙＰｅｉｂｉｒｔｄｅｂｔｖｄｓ
ｒｃｎｅｒ，ｇｏｅｓｎＩｃｎｅｉｇｅｚｍｅｉｈｂｔｒｅｉｅｒｍａｒｌｏｄｈｓｂｅｅｈｔｐｔｎｔｅｐｙｉｌｇｃｌｉａｔｅｐｐｉｅ．ｅｅｔａｓＡｎｉｔｎｉ——ｏｖｒｎｎｙｔｙｉｉｙｐｔｓｆｎｏｄｏｎｔａｕｆａｅｎｔｏｓｏｈｓｏｉｏｃｉｔｓｈｉｈｏａｂｖｅｄＡｎｉｔｎｉ— ｃｎｅｉｇｅｚｍｅｉｈｉｉｒｐｉｅｔｈｌｏｒｓｕｅｄｗｎｂｅｔｉｉｇｔｅｂｏｃｉｅｏｅＡｎｉｔｎｉ — ｃｎｅｉｇｇｏｅｓｎＩｏｖｒｎｎ — ｔｙｂｔｙｐｔｓｌｅｂｏｄｐｅｓｒｏｙｒｓｒｎｎｈｉａｔｆｔｇｏｅｓｎＩｏｖｒｎｎｏｅｄｅｔａｖｈ — ｔｅｚｍｅＡｎｉｔｎｉ — ｃｎｅｉｇｅｚｍｅｉｈｂｔｒｐｉｅｆｃｉｅｒｃｐｅｓｕｔｒｈｒｃｅｓｃｅｔｔｔｏｎｓａｃｒｇｅｓｎｙ．ｇｏｅｓＩｏｖｒｎｎｙｉｉｙｐｔｓｅｔｉｉｌ，ｔｃｅｃａａｔｒｔ，ｓｉｅｍｅｈｄａｄｒｅｒｈｐｏｒｓｎ — ｔｎｏｅｄｅｖｐｎｒｕｉｉｍａｅｈｖｅｎｒｖｅｉｉｔｅｉ．ａｅｅｉｗｔｓｈｓｓｂｅｎｈＫｅｗｏｄ：ｇｏｅｓ－ｃｎｅｉｇｅｚｍｅＡｎｉｔｎｉ—— ｏｖｒｎｎｙｈｂｔｒｅｔｅ；ｏｄｐｏｅｎｙｒｓＡｎｉｔｎｉＩｏｖｒｎｎｎ — ｔｙ；ｇｏｅｓｎＩｃｎｅｉｇｅｚｍｅｉｉｉｙｐｐｉｓＦｏｒｔｉｔｎｏｄ

食源性ACE抑制肽的研究进展

合，从而抑制其活性的小分子肽【食源性的ＡＥ抑制ｌＩ。Ｃ肽降血压效果温和、专一、久，性高且对正常血持安全压无影响、无副作用。因此，从食物资源中分离出的
ＡＥ抑制肽显示出了良好的应用前景。Ｃ
底分解成游离的氨基酸才能被人体吸收利用，它们在
ＡＥＣ）抑制肽备受关注，成为当前研究的一个热点问题。血管紧张素转化酶抑制肽又称为降血压肽，是一类
基金项目：教育部创新团队项目（Ｔ５０；Ｉ０４）国家创新基金（Ｃ６１Ｒ０２２５
３０９６；６０３）农业科技成果转化资金项目（ｏ６２５ｏ４）２ｏｅＢｃ０１８
Ｋｅｒｓ：ａｇｏｅｉｏｖｒｉｇｅｚｍｅｉｈｂｔｒｅｔｅ；ｙｅｅｓｏｆｏｅｏｒｅｐｅａａｉｎｔｃ — ｙｗｏｄｎｉｔｎｓｎｃｎｅｔｎｎｙｎｉｉｙｐｐｉｓｈｐｒｎｉｎ；ｏｄｒｓｕｃ；ｒｐｒｔ；ｅｈｏｄｔｏ
子交换与吸附，０５２（：７５２０，１１４ — ４）
［１ｅａｋ．ｗ－ｉｅｓｎｅａａｉｆａｙａｉｓｙｔｉ－ａｅ１】ＲｚｎａＴｏｄｍｎｉａｓｐｔｎｏｆｔｃｎｌｒＴｏｌｒｏｔｄｂｈｙｃｒｍａｏａｈｎｕｅｎｉｅｉａｅｉｃｌｌｔ［．ｏｒａｈｏｔｐｙｒａｄｓｖｒｔｔｌａｇａｅＪＪｕｌｒｇｏａｌｎｒｓｉｅｐｓ］ｎ
ｎｃｎｆｅｚｍａｉｔｏｉｓｌｅｏｎｙｔｍｅｈｄｉｃ

可控酶解从海洋鱼蛋白中制备生物活性肽的研究

可控酶解从海洋鱼蛋白中制备生物活性肽的研究一、本文概述本研究工作聚焦于海洋资源的深度开发利用，特别是针对海洋鱼类蛋白这一丰富且未充分利用的生物资源，采用先进的可控酶解技术来制备具有生物活性的肽类物质。

论文首先阐述了海洋鱼蛋白作为生物活性肽潜在来源的重要性，以及酶解技术在蛋白质改性和功能成分释放方面的优势。

通过对沙丁鱼蛋白进行系统研究，我们探索了酶种类选择、酶解条件（包括pH值、温度、水解时间、酶底物比等）的优化，并结合超滤和离子交换层析等分离纯化手段，旨在高效地从鱼蛋白中获得具有特定生物活性的小分子肽。

研究的核心目标是探究如何通过精准调控酶解过程，实现对生物活性肽产量和结构的控制，进而鉴定其结构特征和生物活性。

实验不仅涵盖了活性肽的制备流程优化，还包括对其抗疲劳活性的深入研究，以验证所得到的生物活性肽在改善机体机能方面可能的应用价值。

最终，本研究期望为海洋鱼蛋白资源的高值化利用提供理论依据和技术支撑，推动生物活性肽在医药、食品、化妆品等领域的发展与应用。

二、海洋鱼蛋白原料及预处理方法海洋鱼蛋白作为生物活性肽的理想来源，因其丰富的氨基酸组成和潜在的生物活性而备受关注。

本研究选取了新鲜且富含高质量蛋白质的海洋鱼类，如沙丁鱼、鲐鲅鱼等，确保原料的新鲜度和无污染状态是保证最终产品品质的关键。

在预处理阶段，首先对捕捞或收购的鱼类进行了严格筛选，剔除了病害、死亡以及不新鲜的个体。

原料鱼经清洗去除内脏和杂质后，采用低温冷冻技术迅速锁住蛋白质结构和营养成分，防止腐败变质。

随后进行解冻，并对鱼肉进行机械破碎，通过物理方式去除脂肪和其他非蛋白成分，这一过程通常包括离心分离、压榨脱脂等步骤，力求将鱼蛋白的脱脂残留量控制在较低水平，以利于后续酶解反应的高效进行。

接着，对脱脂后的鱼肉进行温和热处理，以破坏肌肉组织结构并灭活可能影响酶解效果的天然酶类。

将处理过的鱼肉进一步研磨成细粉，以增大鱼蛋白与酶接触的表面积，提高酶解效率。

酶法制备乳源ACE抑制肽

ｓｐｒｓｉｅｓｙｔｅＣ０ａｅｏｉｗｓ．６ｇＬｕｐｅｓｇｎｉ（５ｌ）ｆｔａ２ｍ／．ｎｄｔｈＩｖｕ１０３ｍ
ＫｅｒｓＯＳｍｉｋｐｏｅｎ；ｂｏｄｖｓｅｅｓｌｍｅｔｎｅｔｙｗｏｄ：ＣＷｌｒｔｉｌｏｅｓｌｎｅｅｅｎｖｒｉｔｉｎ；ｈｄｏｉｉＡＣＥＩｙｒｌｓｓ；
ａｕｔｓｄ３％，ｈｄｏｉｉ．．Ｉｈｎｙｌｓｓｐｏｅｓｌｎｔｈｉｘｅｉｎ，ｔｅｄｇｅｆｍｏｎｓｕｅｙｒｌｓ９５ｈｎｔｅｅｚｍｏｙｉｒｃｓ，ａｏｇｗｉｔｅｔｍｅｅｔｎｓｏｓｈｈｅｒｅｏｈｄｏｙｉｓｉｈｌｈｓｎｒａｅｙｒｌｓｓｌｇｔｙａｉｃｅｓｄ，ｂｔｉｓｃａｉｎｍｉｏｃｄｏｔｎｉｃｅｓｄａｇｓａｅｕｄｓｏｉｔｏａｎａｉｃｎｅｔｎｒａｅｌｒｅｃｌ．Ｔｈｐｒｌｅａｔｙ
紧张素Ｉ一端裂解二肽形成血管紧张素Ｉ，同时钝从ＣＩ
化舒缓激肽，造成血压升高。ＡＥＣ抑制肽对ＡＥＣ的亲合
２１年９月０１
食品研究与开发
ＦｏｅａｃｎｅｅｐｅｔｏｄＲｓｒｈＡｄＤｖｌｍｎｅｏ应用技术
１４３
第３２卷第９期
酶法制备乳源ＡＥ抑制肽Ｃ
于晓庆王雄司佳。。
（．１内蒙古蒙牛乳业（团）份有限公司，集股内蒙古呼和浩特０１０；．北工业大学化学与环境工程学院，ｌ５０２湖湖北

【国家自然科学基金】_ace抑制活性_基金支持热词逐年推荐_【万方软件创新助手】_20140803

2013年序号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42
科研热词推荐指数 ace抑制活性 5 胞壁蛋白酶 2 锌螯合能力 1 酶解 1 酶凝乳 1 酪蛋白水解物 1 酪蛋白 1 酪氨酸 1 血管紧张素转换酶(ace) 1 血管紧张素转化酶(ace) 1 血管紧张素转化酶 1 螺旋藻 1 肽吸收机制 1 结构特性 1 类蛋白反应 1 类ace抑制肽 1 硒 1 玉米醇溶蛋白 1 水解 1 新型大豆发酵制品 1 提取 1 抗氧化 1 扫频超声 1 定量构效关系 1 失活 1 大豆奶酪 1 多肽 1 四角蛤蜊酶解肽 1 嗜酸乳杆菌 1 合成 1 发酵乳 1 反相高效液相色谱法 1 功能特性 1 制备 1 分离纯化 1 体外 1 乳源性ace抑制肽 1 乙醇-水相 1 lactobacillus helveticus 1 caco-2细胞模型 1 ace抑制 1 ace三肽抑制荆 1
2012年序号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40
科研热词推荐指数血管紧张素转换酶(ace)抑制活性 3 定量构效关系 3 豆酱 2 血管紧张素转换酶 2 血管紧张素转化酶抑制肽 2 血管紧张素转化酶 2 稳定性 2 氨基酸描述符 2 多肽 2 高效液相色谱 1 马尿酸 1 霉菌 1 降压因子 1 酸碱处理 1 酶解 1 酶学性质 1 酶 1 酱油 1 血管紧张素转移酶抑制活性 1 肽 1 细胞壁蛋白酶(cep) 1 纯化 1 神经网络 1 瑞士乳杆菌 1 溶剂诱导相变萃取 1 海藻酸钠 1 活性 1 抑制肽 1 抑制活性 1 大蒜渣 1 大蒜 1 多元线性回归 1 固定化 1 嗜酸乳杆菌 1 响应面分析 1 分光光度法 1 农产品 1 偏最小二乘 1 优化 1 acei活性肽 1

ACE抑制肽测定分析

实验方案一，小麦胚芽超临界二氧化碳脱脂将小麦胚芽均匀平铺于不锈钢铁盘中，至于120度烘箱中烘30分钟钝化脂肪酶并除去水分，然后超临界二氧化碳脱脂。

脱脂条件为萃取压力：35Mpa,萃取温度35摄氏度，萃取时间150分钟，常压分离。

用到的仪器：超临界萃取装置，烘箱二，麦胚蛋白的提取将脱脂麦胚用粉碎机粉碎幷过100目筛，称取一定量的脱脂麦胚用蒸馏水溶解，调PH至9.5，与恒温磁力搅拌器上搅拌30分钟，使其充分溶解。

然后4000转/min离心10分钟，取上清液，调PH到4.0沉淀蛋白质。

再用60%乙醇洗涤两次取出醇溶蛋白质和色素类物质，并调PH回7.0，冷冻干燥备用。

用到的装置，仪器，材料：粉碎机，100目筛，蒸馏水，磷酸盐缓冲液，酸度计，磁力搅拌器，离心机，乙醇，真空冷冻干燥机。

三、超声波辅助法制取ACE抑制肽将麦胚蛋白按料水比1:10（g/ml）配制，放入塑料容器中，用1mol/lNaOH调PH至11，利用超声波对料液进行预处理30分钟，（水浴温度55度，超声波频率50HZ，超声波功率200W），测定PH值，之后直接按酶与底物5%添加Alcalase酶，继续在水浴中反应两小时，之后在85摄氏度下灭酶10min,在12000r/min离心5min,所得上清液进行抽滤，所得酶解液进行冷冻干燥，备用。

用到的仪器等：超声波清洗器，超速离心机，酸度计，塑料杯等。

四、用大孔吸附树脂分离纯化麦胚ACE抑制肽3 种大孔树脂的型号及物理参数编号树脂型号外观特征极性比表面积/(m2/g) 平均孔径/A1 DA201-C 棕色球状非极性1000～1300 402 XAD1600 白色球状弱极性800 1503 XAD7HP 白色球状弱极性500 450树脂的活化及预处理首先使用2BV 无水乙醇浸泡树脂24h，使其充分溶胀，然后将树脂装柱，用8～10BV 无水乙醇以3～4BV/h的流速通过树脂层，至流出液在波长220nm 处吸光度小于0 .1 (以无水乙醇为空白对照)，乙醇处理后，以6 ～8BV/h 流速的去离子水置换出树脂中的乙醇，直至流出液无乙醇味即可投入使用。

ace抑制活性

原理: Holmquist[6]等1979年建立了相对Cushman等的方法速度较快的可见分光光度法。

利用呋喃丙烯酰三肽(FA-Phe-Gly-Gly,FAPGG)作为ACE作用的底物,将其水解成相应的氨基酸( FA-Phe,FAP)和二肽( Gly-Gly,GG)。

这些肽类的释放会减少FAPGG在预期波长的吸光度。

通过加入ACE的抑制剂前后吸光度的变化情况来计算对ACE抑制效率的大小。

这种方法的原理是底物Furanacryloyl-Phe-Gl-Gly (FAPGG)本身带有蓝色,在ACE的作用下分解为FAP和GG,光吸收逐渐减弱,操作简单,方便实用。

用FAPGG 作为ACE 的底物，测定各个肽组分的抑制活性。

在酶标定量仪中进行测定。

以IC 5 0作为抑制率观察指标，即采用FAPGG(FA-Phe-Gly-Gly)作为ACE的底物，按表添加各反应组分，用酶标仪测定各分离组分的ACE 抑制活性[10]。

测定波长为340nm。

设空白孔的初始吸光度为a1，样品孔的初始吸光度为b1，在37℃的环境中反应30min 后再次测定在340nm 的吸光度，反应后空白孔的吸光度为a2，样品孔的吸光度为b2，计算样品的抑制率，再根据各组分浓度(C)分别计算出其相对抑制活性。

空白的吸光度减少值A=(a1－a2) ，样品的吸光度减少B=(b1－b2)，抑制率I=(A－B)/A，相对抑制活性=I/C。

各组分的浓度计算公式：蛋白质浓度(mg/ml)=1.5 ×A280。

当抑制率为50%时，抑制肽的浓度(mg/ml)即为半数抑制浓度(IC50)，其数值由样品浓度和对ACE的抑制率，用SPSS11.0 统计软件的概率单位法(probit)计算。

ACE 抑制活性的测定Determaination of ACE inhibiting activity空白孔(μl) 样品孔(μl) ACE(0.1U/ml) 10 10FAPGG(mmol/L)1 50 50基质缓冲液2 40 0ACE 抑制剂 0 40注：1.FAPGG(1.0mmol/L)：取3.994mg FAPGG 加基质缓冲液，定容至10ml ，溶解混合，置4℃避光放置；2.基质缓冲液：HEPES 1.910g，NaCl 1.755g，用双蒸馏水溶解后，用NaOH 调到pH8.3 再补充水到100ml，置4℃备用。

以血管紧张素Ⅱ为作用靶点的新药研究进展

以血管紧张素Ⅱ为作用靶点的新药研究进展血管紧张素Ⅱ（Angiotensin II，简称AngⅡ）是一种重要的肽类激素，在肾脏、血管、心脏和大脑等多个组织和器官中起着调节血压、体液平衡和电解质代谢的作用。

然而，AngⅡ在一些病理状态下的过度激活和异常表达会导致心血管疾病的发生和发展。

因此，针对AngⅡ作为作用靶点的新药研究成为一个备受关注的领域。

近年来，关于以AngⅡ为作用靶点的新药研究取得了一些进展。

以下是一些研究的重要方面：1. 血管紧张素转化酶（Angiotensin-converting enzyme，简称ACE）抑制剂：ACE是将AngⅠ转化为AngⅡ的关键酶，ACE抑制剂可以有效地抑制AngⅡ的合成。

已经有多种ACE抑制剂被广泛应用于临床，如依那普利（Enalapril）、雷米普利（Ramipril）等。

这类药物通过降低血管阻力和促进尿液排除来降低血压，并且对心脏和肾脏具有保护作用。

2. 血管紧张素受体拮抗剂（Angiotensin receptor blockers，简称ARBs）：ARBs是结合AngⅡ受体，阻断其活性的药物。

目前已有多种ARBs被应用于临床，如缬沙坦（Valsartan）和洛沙坦（Losartan）等。

ARBs可以通过抑制AngⅡ对血管平滑肌的收缩和促进尿液排泄来降低血压，并且对心脏和肾脏有保护作用。

3. 血管紧张素Ⅱ受体偶联酶（Angiotensin II type 1 receptor-associated protein，简称ATRAP）：ATRAP是一种新发现的蛋白质，它可以结合AngⅡ受体，并抑制AngⅡ的信号传导。

研究发现，ATRAP的表达水平在高血压患者中显著降低。

进一步的实验研究表明，通过增加ATRAP的表达或使用与ATRAP相关的药物，可以有效地抑制AngⅡ的功能，并且具有降低血压和减轻心血管疾病的作用。

4. 血管紧张素Ⅱ型2受体（Angiotensin II type 2 receptor，简称AT2R）激动剂：AT2R是AngⅡ受体的一种亚型，与AT1R相比，AT2R的功能较为复杂且具有更为广泛的组织分布。