免疫球蛋白的生物学活性

免疫球蛋白的生物学活性
免疫球蛋白(immunoglobulin)具有抗体活性的动物蛋白。

主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。

人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。

可分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）医|学教育网搜集整理。

其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。

IgG分子由4条肽链组成。

其中分子量为2.5万的肽链，称轻链，分子量为5万的肽链，称重链。

轻链与重链之间通过二硫键相连接。

免疫球蛋白是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。

另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。

临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。

如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。

在蛋白质中，象I这样在一种分子中能表现多方面的生物活性的例子是少见的，IgG 是其中的典型代表。

Ig的主要功能如下：
一、与抗原特异性结合
Ig的首要功能是与相应抗原结合，从而在体内介导多种生理和病理效应；在体外引起各种抗原—抗体反应医|学教育网搜集整理。

IgFab段的可变区与相应抗原决定簇的立体构型必须吻合，二者所带电荷也必须互相对应才能结合。

Fab段与抗原结合的能力，重链大于轻链（约为2：1），并与Fab段的完整性有关。

如果将Fab段的轻链、重链拆开，重链占尚保留部分与抗原结合的能力，而轻链则几乎完全不能结合抗原。

抗原抗体结合后，Ig 的Fc段变构，从而产生其他生物学活性。

二、激活补体
抗体（IgG1、IgG3、IgG2、IgM）与相应抗原结合后，发生变构，其重链恒定区上的补体结合点暴露，C1q遂与之结合，从而使补体各成分激活，此称为补体激活的经典途径。

IgG1、IgG3和IgM通过经典途径激活补体的能力最强，IgG2虽有激活作用，但作用较弱。

IgG4、IgA及其他类别Ig不能通过经典途径激活补体，但其Ig可通过C3旁路激活补体医|学教育网搜集整理。

完整的IgE分子凝聚物不能通过旁路激活补体，而从IgE 分离出来的Fc的凝聚物却能激活补体。

IgD能否激活补体尚未肯定。

一般认为，Ig通过经典途径激活补体，产生C3b，进而可通过旁路激活补体。

豚鼠、小鼠及家兔的Ig都可激活C3旁路医`学教育网搜集整理。

三、结合Fc受体
Ig能通过其Fc段与多种细胞表面的Fc受体结合。

巨噬细胞、淋巴细胞、嗜碱性粒细胞、肥大细胞、中性粒细胞和血小板等都表达Fc受体。

Ig与这些细胞Fc受体的结合部位
因Ig的类别而异，IgG的CH3功能区与巨噬细胞Fc受体结合，IgE的CH4区与嗜碱性粒细胞Fc受体结合。

不同类别的Ig可与不同的细胞结合，产生不同效应。

例如，IgE的Fc段可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞表面的IgEFc受体（FcεR）结合，表现出极高的亲和力。

这种结合往往发生在IgE尚未与抗原分子结合前。

已与细胞结合的IgE一旦与特异性抗原相结合，就能触发这些细胞脱颗粒而导致Ⅰ型超敏反应医|学教育网搜集整理。

IgG的Fc段能与吞噬细胞、K细胞、B细胞等的Fc受体结合，分别介导调理作用，抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用（ADCC）、胞饮抗原等，也能与Ts细胞的Fc受体结合，导致抑制因子的释放。

四、穿过胎盘
在人类，IgG是唯一能从母体通过胎盘转移到胎儿体内的Ig.正常的胎儿只合成微量IgG，其抗感染免疫主要依赖于由母体转移来的IgG。

五、抗体的免疫调节作用
抗体对体液免疫有正、负调节作用医|学教育网搜集整理。

此外抗独特型抗体可识别自身体内其他抗体或细胞克隆上的独特型决定簇，这种自我识别是抗体分子参与免疫调节的另一种重要的方式，即独特型网络调节。

六、抗体的免疫原性
抗体有双重性，血既可通过V区识别抗原，并与之结合，又由于其Fab段和Fc段的免疫原性，可被抗体形成细胞所识别医|学教育网搜集整理。

抗Fab段的抗体主要针对轻链抗原决定簇，因为重链的免疫原性标记（如类和亚类的标记）主要分布在Fc段上。