第03-2章 蛋白质化学(for Students 2)
生物化学 第2章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、已知下列肽段：(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对（）而言的。
第二章蛋白质化学
肌动蛋白
⑦进行生物营养物质的运输：血红蛋白
⑧调节功能： 胰岛素、促生长素
⑨调控信息传递和基因表达：DNA复制和RNA转
录中的一系列蛋白质因子
⑩氧化供第二能章蛋白质化学
第一节 蛋白质的化学组成
1、蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S，有些蛋白质含有 少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质 还含有碘 。
方氨基酸输液，在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法 中占有非常重要的地位，维持危重病人的营养，抢救患者 生命起积极作用； 也用作治疗药物和用于合成多肽药物。
动物蛋白质和植物蛋白质来源不同，营养价值不同，富含 酪蛋白的动物蛋白比植物蛋白的营养价值高，但是动物蛋 白所含胆固醇高，将米面蛋白和富含赖氨酸的豆类蛋白结 合后其营养价值和动物蛋白基本一样，适合糖尿病病人。
光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。
第二章蛋白质化学
酪氨酸 max＝275nm
苯丙氨酸 max＝257nm
色氨酸 max＝280nm
第二章蛋白质化学
蛋白质的结构和功能
{ 蛋白质的结构
单纯蛋白质：组蛋白 缀合蛋白质：糖蛋白、脂蛋白、核蛋白
{ 蛋白质 的功能
①组成细胞的基本构成分：胶原蛋白、膜蛋白
②进行生化催化：酶
③进行生物防御：免疫球蛋白、凝血酶
④进行生物识别：膜蛋白、一些糖蛋白
⑤组成生物体的营养物质： 卵清蛋白
⑥收缩和运动功能：
C
N2H
R
1. 非极性側链氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
《蛋白质的化学二》PPT课件
胰岛素 -巯基乙醇
碘乙酸
3、分析每一条多肽链的氨基酸组成
经分离、纯化的多肽链一部分样品进行完全水解， 测定它的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子 比或各种残基的数目。
COOH
CH2SH
H2N CH CH2 CH2 CO HN CH CO HN CH2 COOH αβγ
γ-谷氨酰
半胱氨酰
还原性 谷胱甘肽
甘氨酸
谷胱甘肽的生理功能十分广泛，其主要功能有：
(1)清除自由基、过氧化物、重金属及黄曲霉 毒素等毒物；
(2)参与氨基酸(谷氨酰氨、半胱氨酸及其它中性氨基酸)的转运；
4）构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基； 5）肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2端开始，由N 指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。一般习 惯把氨基写在左端，羧基写在右端;注意氨基酸残基顺序 的差别：如：甘-丙；丙-甘。
R1 O R2 H2N CH C N CH COOH
H
C
肽键的酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互 作用产生几个重要结果:
(8)谷胱甘肽在免疫系统抗感染和炎症反应中发 挥着重要作用，它对于淋巴 细胞增殖及正常功能的发挥起着重要的作用；
(9)参与胰岛素的代 谢，一降低雌激素、前列腺素、白细胞三烯的活性；
(10)作为抗癌、抗肿瘤及治疗艾滋病的辅助药物。
2.促甲状腺素释放激素：三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨 酸），可促进甲状腺素的释放。
S
S
生化2蛋白质化学.ppt
质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
“ +”
正离子
PH<PI
“0”
两性离子
PH=PI
“-”
负离子
PH>PI
2. 氨基酸的等电点
在一定的pH值时，氨基酸分子中氨基的离解度等于羧基的离解 度时，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。在电 场中既不向正极移动，也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸 的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处 于两性离子状态。
3. 氨基酸的等电点的计算
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
K1=
H3N+-CH-COO- * H+
R
+ H3N-CH-COOH
R
K2=
H2N-CH-COO-
R
H3N+-CH-COO-
*
H+
R
K1* K2=
H3N+-CH-COO- * H+
R + H3N-CH-COOH
*
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
新编文档第二章蛋白质化学2精品文档PPT课件
氨基酸残基R-侧链分布在螺旋外 侧。
多为右手-螺旋。
7
2.-折叠
8
-折叠
-pleated
-折叠是由两条或多条几乎s完h全e伸et展的肽链平行
排列，通过链间的氢键交联而形成的。几乎所有 肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接 近垂直；肽链的主链呈锯齿状折叠构象；
我国1965年在世界上第一个用化学方法人工 合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。
4
二.蛋白质的二级结构
肽链主链骨架原子的相对空间位置， 不涉及残基侧链。化学键：氢键。
主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无 规卷曲、-螺旋、环等。
5
1.-螺旋（ -helix）
6
多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm;
第四节 蛋白质的分子结构
蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链 以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分 子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到 1000000道尔顿甚至更大。
1
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总体概述
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2
一.蛋白质的一级结构 多肽链的氨基酸顺序； 化学键：肽键。
3
A链
S—S
Gly.Tle.Val.Glu.Gln.Cys.Cys.Aln.Ser.Val.Cys.Ser.Leu.Tyr.Gln.Leu.Glu.Asn.Tyr.Cys.Asn OH
生物化学 第二章 蛋白质化学 上共111页
英文名称 Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine Serine Threonie Cysteine Methionie Proline Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine Lysine Arginine Histidine Phenylalanine Tyrosine Tryptophane
小结结构特点 2酸—3碱—3芳香—2S—3OH—2酰胺
三 其他氨基酸
1 两种新发现的氨基酸: 硒代半胱氨酸（Sci 2019.5.24） 吡咯赖氨酸
2 修饰性氨基酸 3 非蛋白质氨基酸
中文名称 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 谷氨酰胺 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
有些书上认定为简单蛋白。
清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、 醇溶蛋白和硬蛋白 5 根据营养价值分类 完全蛋白；不完全蛋白 蛋白质互补作用 三 蛋白质元素组成
C(52%);O(23%);N(16%);H(7%) 蛋白质系数=6.25（凯氏定氮法）
三聚氰胺（Melamine）
分子式为C3H6N6 ，是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂 环有机化工原料。 涂料：用丁醇、甲醇醚化后，作为高级热固性涂料、固体粉末涂料的 胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第2章蛋白质化学-jht(修改版)
第一节 蛋白质在生命活动中的重要生理功能 IMPORTANT ROLES OF PROTEINS IN LIFE
第二节 蛋白质的分子组成 MOLECULAR COMPOSITION OF PROTEINS
第三节 蛋白质的分子结构 MOLECULAR STRUCTURE OF PROTEINS
C (50~55%), H (6~8%), O (19~24%), N (13~19%, average 16%), S (0.0~4.0%), Metal/non-metal Zn、Fe、Mg、Cu…,P、 I
Protein content in 100g sample = N content per gram × 6.25 × 100
Catalysis(催化): i.e., enzymes(酶) Regulation(调节): e.g., hormones(激素); regulatory proteins(调节蛋 白/转录因子) Transport (运输)：Hb, Apoprotein(载脂蛋白), Albumin(清蛋白) Motion/Mobile(运动、移动)：Actin(肌动蛋白),Myosin(肌球蛋 白),Tubulin(微管蛋白) Signaling(信号转导) ：G proteins, ATM/ATR Storage(储存)：Ferritin(铁蛋白) Defence(防御/保护)：Immuniglobins (Igs) ……
第四节 蛋白质结构与功能的关系 RELATIONSHIP BETWEEN FUNCTION AND STRUCTURE
第五节 蛋白质的理化性质 PHYSICO-CHEMICAL PROPERTIES OF PROTEINS
第2章蛋白质化学ppt课件
Hale Waihona Puke 德华力存在于所有的分子之间，是持久的偶极子 和电子环流形成的。 两个原子之间的吸引力与r-6成正比。
当2个分子的形状互补时（0.1～0.2nm），它们才能通 过范德华力结合在一起。
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
一、一级结构
• 概念：多肽链中氨基酸的组成与排列顺序 • 主键：肽键 • 意义：决定蛋白质的空间结构
（二）氨基酸的分类
根据R基极性大小分：
1.非极性中性氨基酸 R基无极性，呈疏水性 2.极性中性基氨基酸 R基有极性，但不带电，呈亲水性 3.极性酸性氨基酸 R基有极性，电离后R基带正电荷 4.极性碱性氨基酸 R基有极性，电离后R基带负电荷
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
非
血红蛋白四级结构示意图
4个亚基构成 2α-亚基 2β-亚基
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
蛋白质一、二、三、四级结构示意图
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
第三节
蛋白质结构与功能的关系
• 蛋白质的一级结构决定其高级结构 • 蛋白质的空间构象决定蛋白质的生物学
非共价作用影响线性链的折叠，可以使一个线性链相距遥 远的不同部分集合在一起。
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
无规则卷曲（random coil）
一个自由旋转的链的三维构型称为无规则卷 曲。
这是一个有点紧凑的球状结构，这种结构 由于可溶性分子的不断的碰撞，可以不断 的改变形状。
3.蛋白质的呈色反应
颜色反应→光吸收→定量分析
• 双缩脲反应： Cu2+
蛋白质 OH-
紫色络合物
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
第二章蛋白质化学
节首
（四）氨基酸的化学反应
测定N2 的体积，即可算出氨基酸的含量。 Van Slyke 氨基氮测定法就是根据此反应原理
2020/3/27
节首
（3）与甲醛反应
氨基酸在溶液中有如下平衡：
2020/3/27
甲醛滴定法
节首
不仅用于测定氨基酸含量，也常
用来测定蛋白质水解程度。
2020/3/27
中性氨基酸： PI=1/2（pk1+pK2) 酸性氨基酸： PI=1/2（pk1+pKR) 碱性氨基酸： PI=1/2（pk2+pKR )
2020/3/27
(二)、氨基酸的酸碱性质节首以谷氨为例:2020/3/27
pI=1/2（pK1+pKR）＝1/2 (2.19+4.25)=3.22
节首
(二)、氨基酸的酸碱性质
蛋白质的其他组分
2×102d
102d
简单蛋白质 结合蛋白质
氨基酸部分 非氨基酸部分
糖 脂 核酸 辅因子
2020/3/27
节首
蛋白质的常见分类方法
• 1．根据蛋白质的化学组成 简单蛋白质和结合蛋白质
• 2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
• 3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
• 4．根据蛋白质生物功能
2020/3/27
节首
（4）与荧光胺反应
氨基酸可与荧光胺反应，产生荧光产物，
可用荧光分光光度计测定氨基酸含量。
2020/3/27
返回
节首
(5) 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应
2020/3/27
节首
• （DNFB）反应特点 A.为α-NH2的反应 B.氨基酸α-NH2的一个H原子可被烃基取代(卤
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第三章蛋白质化学（2）
一、名词解释：
1．同源蛋白质（Homologous Protein）
2．波尔效应（Bohr Effect）
3．蛋白质超二级结构（Protein Super-secondary Structure）
4．蛋白质结构域（Protein Domain）
二、填空题
1.多聚L-谷氨酸的比旋光度随pH改变是因为________________，而L-谷氨酸的比旋光度随pH改变则是由于________________。
2.影响血红蛋白与氧结合的因素有________________、_______________、
________________和________________等。
3.胰岛素是胰岛β-细胞分泌的，它是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N端的
________________成为________________；再经类胰蛋白酶和类羧肽酶的作用失去
________________肽，形成具有生物活性的胰岛素。
4．肌红蛋白分子中的辅基含有____________离子（金属），在正常状态下，该离子的化合价为_________。
5．免疫球蛋白分子是由_________条一样的轻链和_________条一样的重链组成，它们之间共有_________对二硫键来维持整个分子结构。
6．肌红蛋白功能_______________，血红蛋白功能_______________两者的共同点是
_______________。
7．人体内的2，3二磷酸甘油酸浓度升高，导致Hb与氧的亲和力_______________。
8．蛋白质折叠的推动力主要来之于非共价作用中的______________。
9．补充括号内容
氨基酸 化学反应
Tyr、Phe 黄色反应：与HNO3作用产生黄色物质
Tyr （ ）：与HgNO3 、 Hg (NO3 )2、 HNO3及HNO2反应呈红色
（ ）：酚基科还原磷钼酸、磷钨酸成蓝色物质
Trp 乙醛酸反应：与乙醛酸或二甲基氨甲醛反应，生成紫红色化合物
（ ）：还原磷钼酸、磷钨酸成钼蓝、钨蓝
Arg （ ）：碱性溶液中胍基与含有-萘酚及次氯酸钠的物质反应生成红色物质His （ ）：与重氮盐化合物结合生成棕红色物质
三、是非题
1．（）完成折叠的蛋白质，其分子内氢键的数目倾向于达到最大。
2．（）脯氨酸不能参与α-螺旋，它使α-螺旋转弯。
在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个转弯处并不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个转弯。
3．（）血液凝结时，血纤维蛋白的几条可溶性肽链随时可以通过非共价键的高度聚合成为不溶性的血纤维蛋白的凝块。
4．（）谷胱甘肽是一个典型的3肽，具有2个肽键，一个α氨基和一个α羧基。
四、简答与计算
1.按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：
（1）脂肪族氨基酸 共15种，细分为六类分别是哪些？（2）芳香族氨基酸 共3种。
（3）杂环氨基酸共2种。
写出中文名称，并标出英文三字母及单字母写法。
2.必需氨基酸有8种分别是哪些？半必需氨基酸分别是那两个？中文名称，并附带英文三字母及单字母写法。
3.蛋白质测序时，N末端氨基酸测定的非酶学方法分别是哪三个，基本原理是什么，并做简要比较？
4.一蛋白分子量26000，有7个α螺旋体，每一个螺旋体穿过一个厚4.5nm的脂膜
（1）一个螺旋有多少个氨基酸。
（2）这个蛋白螺旋结构占该蛋白的百分比。
5．蛋白质二级结构有哪些主要类型？蛋白质的α-螺旋结构有何特点？
6．永久性卷发（烫发）的基本原理。
7．简述氧与血红蛋白结合的调控机制。