HPV16E7-HSP70 融合蛋白在大肠杆菌中表达及纯化

HPV16E7-HSP70 融合蛋白在大肠杆菌中表达及纯化
随着现代生物技术的进步，越来越多的蛋白质表达与纯化技术被广泛应用于研究领域，其中HPV16E7-HSP70融合蛋白也是
近年来备受关注的一个研究热点。

本文将介绍HPV16E7-
HSP70融合蛋白在大肠杆菌中的表达及其纯化。

HPV16E7-HSP70融合蛋白是人类乳头瘤病毒16亚型E7蛋白
和热休克蛋白70的融合产物。

该蛋白质在HPV16相关癌症治疗和预防方面具有重要作用，因此对其表达和纯化进行了广泛研究。

表达方面，大肠杆菌是常用的重组蛋白表达宿主，因其易于操作，成本低廉以及表达量较高。

HPV16E7-HSP70融合蛋白在
大肠杆菌中的表达首先需要构建重组质粒，将其导入大肠杆菌中，然后通过诱导表达，促使表达蛋白转录和翻译，从而获得目的蛋白。

纯化方面，HPV16E7-HSP70融合蛋白可以利用亲和层析和离
子交换层析等技术进行纯化。

其中亲和层析技术是利用不同分子之间的亲和性以分离并纯化目标蛋白质。

在本研究中，可以使用热休克蛋白结构域特异性抗体作为亲和层析柱固定剂，将融合蛋白质从大肠杆菌中纯化出来。

离子交换层析技术是一种电荷交换分层技术，利用其对于不同离子交换能力的分子的性质，以达到纯化的目的。

在本研究中，可以利用阴(阳)离子交换小柱,以离子强度和pH值的调节来实
现目标蛋白质与离子交换层析树脂的交换和分离。

综上所述，本文介绍了HPV16E7-HSP70融合蛋白在大肠杆菌中表达及其纯化的方法，对于后续的相关研究及临床应用具有一定的参考价值。