第三章酶介绍
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生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
LDH3 (H2M2)
LDH4 (HM3)
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
第三节 影响酶促反应速度的因素
• • • • • • 酶浓度的影响 底物浓度的影响 温度的影响 pH的影响 激活剂的影响 抑制剂的影响
2017/3/17
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作业
名词解释：酶、酶原、酶原激活、 同工酶 填空 ：1.酶促反应的特点有____、_____、_____ 2.酶按分子组成可分为__和__.后者由___和__组成. 3.酶原激活的实质是_______________. 4.在乳酸脱氢酶的同工酶中,急性心肌梗死是___含量增 高，肝炎是___ 含量增高. 5.在人体中,大多数酶的最适温度是__,最适pH___ 6.肝精氨酸酶的最适pH是__,胃蛋白酶的最适pH是__ 7.有机磷农药中毒属于_____ 抑制，磺胺类药物的抑菌 作用属于可逆性抑制中的______抑制. 简答题：酶原激活的生理意义是什么？
公元前2000多年前
酿酒
第三章 酶
————生物的催化剂 Enzyme[`enzaim] E
第一节 酶的概述
一、酶的概念 酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作 用的生物催化剂 酶（蛋白质） 生物催化剂 核酶（核酸）
酶
• 酶促反应 • 酶活性 • 酶失活 S1 E1 S2 E2 S 底物 E3 E 酶 S4 E4 P 产物
13
一、酶浓度的影响
• [s]足够大
v 反 应 速 度
酶浓度[E]
2017/3/17
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14
二、底物浓度的影响
• 酶浓度不变
酶
（1）大多数酶是蛋白质（Most enzymes are proteins ）
白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
J.B.Sumner
J.H.Northrop
酶是蛋白质的证据：
1 酶的化学组成，氮16％。
2 在水溶液中发生两性解离，有等电点。
3 水解产物为氨基酸。
4 凡使蛋白质变性的因素作用于酶也使之变性。
Menten推导了米氏方程
2
米氏方程的推导
Et ES
SE
S
k 1
k1
ES
ES
P E
k2
[ES]生成速度： v1 [ES]分解速度：v2
k1 Et ESS
k1ES k2 ES
当酶反应体系处于恒态时：
2．在分离提纯过程中，不能剧烈搅拌。
3．在提纯溶剂中加一些保护剂，如少量EDTA (乙二胺四乙酸)、少量β-巯基乙醇。
4．在分离提纯过程中要不断测定酶活力和蛋白 质浓度，从而求得比活力，还要计算总活力。
（二）酶活力的测定 1 定义：酶催化一定化学反应的能力称酶 活力（enzyme activity，也称酶活性）， 酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反 应的速度来确定。
例 2H2O2→2H2O+O2
1mole H2O2酶 1mole Fe3+ 能催化 5×106mole H2O2的分解 只能催化6×10，specificity）
1、绝对专一性（absolute specificity）
例:
NH2 C O NH2
H
—CH2—S: · · H —CH2—C=CH HN CH N:
His-咪唑基
4、 酶的活性中心的微环境
生化第三章酶
第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。
（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。
（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
第三章 酶
※ 研究一种因素的 影响时，其余各因 素均恒定
一.底物浓度对酶促应速度的影响
v
在其他因素不变的情况下，底物浓度 对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。
Vm 0.3
初 0.2 速 Vm 度 2 V 0.1
[S]与v关系： 当[S]很低时，[S]与v成比例,呈一级反应 当[S]较高时，[S]与v不成比例 当[S]很高时，[S]，v不变,呈零级反应
（二）Km与Vmax的意义
1.Km的推导
V= Vmax [S] Km + [S]
V Vmax Vmax/2 Km [S]
Vmax 2
Vmax[S] ＝ Km + [S] Km＝[S]
当反应速度等于最大速度一半时, 即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
2.Km值的定义:
Km是酶-底物复合物(ES)稳定性的量度,等于 复合物的分解速率与生成速率的比值,其值等于 酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，单 位是mol/L或mmol/L K2+K3 Km= K1 Km值的意义： Km可近似表示酶对底物的亲和力。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Km是酶的特征性常数之一,可确定最适底物。
（1）表示酶与底物亲和力：
Km越大，表示E与S的亲和力越小，Km越小， 表示E与S的亲和力越大。
K1 E+S K2 ES
K3
E+P
Km=
K2+k3 K1 Km=
，当K2>>K3时，K3可忽略不计，
K2
K1
[E][S] = =Ks [ES]
（2）Km值是酶的一种特征性常数
Km值的大小与酶的结构、底物的种类及反应 条件有关，而与酶的浓度无关，即不同的酶Km 值不同，可用于鉴别酶。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
2021年公卫助理医师考点：第三章 酶
第三章酶第1讲酶的结构与功能【考频指数】★★★★【考点精讲】1.酶的分子组成（1）单纯酶：仅含氨基酸，如水解酶、清蛋白。
（2）结合酶：酶蛋白（蛋白质）+辅助因子[小分子有机化合物（辅酶）或金属离子]。
（3）酶蛋白：酶的蛋白质部分称为酶蛋白，决定酶反应特异性。
（4）辅酶：化学性质稳定的小分子有机化合物。
参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。
（5）辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶称为辅基，与酶蛋白结合紧密，不易分开。
酶的活性中心。
（6）必需基团：与酶活性发挥有关的化学基团。
（7）活性中心：这些必需基团与维持酶分子的空间构象有关。
酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域，是酶发挥催化作用的关键部位，称为酶的活性中心。
①活性中心可与作用物（底物）特异结合，将作用物转化为产物。
②活性中心上的必需基团包括结合基团和催化基团。
③活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。
2.酶促反应的特点（1）极高的催化效率：酶的高效催化是通过降低反应所需的活化能实现的。
（2）高度的特异性：一种酶只能作用于一种或一类化合物，催化进行一种类型的化学反应，得到一定的产物，这种现象称为酶的特异性。
（3）酶促反应具有可调节性。
【进阶攻略】弄清结合酶的构成以及各部分的作用，酶促反应的特点要牢记，活性中心简单了解，偶尔会考到。
【易错易混辨析】辅基属于辅酶，是与酶蛋白结合的辅酶。
辅酶透析方法可分，辅基不易分开。
【知识点随手练】一、A1型选择题1.酶的催化高效性是因为酶A.启动热力学不能发生的反应B.能降低反应的活化能C.能升高反应的活化能D.可改变反应的平衡点E.对作用物（底物）的选择性2.有关结合酶概念正确的是A.酶蛋白决定反应性质B.辅酶与酶蛋白结合才具有酶活性C.辅酶决定酶的专一性D.酶与辅酶多以共价键结合E.体内大多数脂溶性维生素转变为辅酶3.辅酶与辅基的差别在于A.辅酶与酶共价结合，辅基则不是B.辅酶参与酶反应，辅基则不参与C.辅酶含有维生素成分，辅基则不含D.辅酶为小分子有机物，辅基常为无机物E.经透析方法可使辅酶与酶蛋白分离，辅基则不能【知识点随手练参考答案及解析】一、A1型选择题1.【答案及解析】B。
生物化学第三章酶化学
通式：AH2+B→BH2+A
系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类： (1)脱氢酶：受体为NAD或NADP，不需氧。
(2)氧化酶：以分子氧为受体，产物可为水或H2O2，常需黄素辅基。
(3)过氧化物酶：以H2O2为受体，常以黄素、血红素为辅基。 (4)氧合酶（加氧酶）：催化氧原子掺入有机分子，又称羟化酶。按
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
3 活性中心的研究方法 1.酶分子侧链基团修饰法 (1)非共价特异修饰法： (2)特异性共价修饰法 (3)亲和标记法
2.动力学参数测定方法 3.X－射线晶体结构分析法 4.定点诱变法
二 酶原及酶原的激活 没有催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。
V max 初 速 度 v c b 1/2 V max
a
0
Km
[S]
图5-14 底物 浓度对 酶促反 应速度 的影响
酶促反应速度V与底物浓度[S]的关系
（二）Michaelis-Menten方程和米氏常数
米氏方程式推导来源于中间产物学说 解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理的
学说是中间产物学说。该学说认为酶促反应形成酶－
通式： AB→A+B
包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚 类。
5、异构酶类 催化同分异构体之间的相互转化。
通式：A→B
其中：A、B为同分异构
包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚 类。
6、合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP 分解相偶联。也叫连接酶，如DNA连接酶。
通式：A+B+ATP→AB+ADP+Pi 或 A+B→AB+AMP+PPi
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5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
1.3 酶的结构及催化机理
一、酶的结构
活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶
的活性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化
作用直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
1．结合部位 Binding site
但也有些酶专一性并不太强，例如胃蛋白酶几乎可以 水解一切的肽健。
1.1 催化剂
▪ 能够改变其它物质的化学反应速度，而本身
的质量和化学性质在化学反应前后没有发生变化 的物质。催化剂也叫做触媒。
▪ 催化剂的作用非常大，它可以改变化学反应
的速度。 ▪ 催化剂可以分为均相和非均相。在均相催 化剂中，催化剂表面和相之间不存在界线。
例如微量 K2O 可以提高合成氨用的铁触媒的活性。
1.2 催化反应机理
按照过渡态理论，催化剂的作用是通过新的反应途径降低了过渡态 的能量，从而降低了△G值而加速反应。
催化反应的特点：
• 1、用量少而催化效率高； • 2、它能够改变化学反应的速度，
但是不能改变化学反应平衡。 • 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，
（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是 具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
（c）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的 诱导才形成了互补形状。
（二）酶作用高效率的机制
第三章 酶
酶与非生物催化剂的共性
1．都能降低反应能阈 2．能加快反应速度，但不能改变反应的平衡 点 3．反应前后不发生质与量的变化
酶作为生物催化剂的特点
1. 酶催化效率极高 2．酶的催化作用具有高度的专一性 3．反应条件温和 4．酶的催化活性是受调节和控制的
酶的催化作用具有高度的专一性
一、单成分酶和双成分酶
单纯蛋白质酶：本身就是具有催化活性的单纯 蛋白质分子，如胰蛋白酶等。 结合蛋白质酶：除蛋白质外，还含有非蛋白质 部分。蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分 称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子单独存在时 均无催化活性，只有这两部分结合起来组成复 合物才能显示催化活性。此复合物称为全酶： 全酶＝酶蛋白+辅助因子
第三章 酶
第一节 概述
酶的概念 酶是由活细胞产生的具有高效催化能力和 催化专一性的蛋白质，又叫做生物催化剂。
没有酶就没有新陈代谢，也就没有生命。 发酵生产，归根结底就是利用活细胞产生 的酶系将原料转化为人们所需的种种产物。
第二节 酶催化作用的特点
一、酶与非生物催化剂的共性 二、酶作为生物催化剂的特点
蛋白质的空间结构
一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连 接形成的线性序列，多为肽链。 二级结构：一级结构中部分肽链的弯曲或折叠产 生二级结构。包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无 规则卷曲。 三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密 的三维形式。 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结 构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质 的三维结构。
一、单成分酶和双成分酶
同一种辅酶往往能与多种不同的酶蛋白结合， 但每一种酶蛋白只能与特定的辅酶结合成一种 全酶。
第三章 酶
第三章酶一名词解释米氏常数（K m值）/ 单体酶（monomeric enzyme）/ 寡聚酶（oligomeric enzyme）/ 多酶体系（multienzyme system）/ 激活剂（activator）/ 抑制剂（inhibitor inhibiton）/ 变构酶（allosteric enzyme）/ 同工酶（isozyme）/ 酶的比活力（enzymatic compare energy）/ 活性中心（active center）①米氏常数（Km值）：酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
②单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子。
③寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。
单独的亚基一般无活性。
④多酶体系：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系。
⑤激活剂：凡是能提高酶活性、加速酶促反应进行的物质。
⑥抑制剂：能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。
⑦变构酶：生物体内的一些代谢物可以与酶分子的调节部位进行非共价可逆性结合，改变酶分子构像，进而改变酶的活性。
酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)。
受变构调节的酶称为变构酶。
⑧同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面都存在明显差异的一组酶。
⑨酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白所具有的酶活力。
单位：U/mg蛋白质⑩活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
二英文缩写符号及功能NAD+ / FAD / FH4 / NADP+ / FMN / CoA / ACP / TPP / PLP①NAD+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，在氧化还原反应中传递氢原子。
②FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸，作为多种氧化还原酶的辅基，起传递氢原子作用。
③FH4：四氢叶酸，是体内一碳单位转移酶系的辅酶。
④NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，在氧化还原反应中传递氢原子。
《生物化学》第三章
不少代谢性疾病是先天性某种酶的缺乏，如白化病因缺乏酪氨酸羟化酶，糖原 贮积病、脂质贮积病苯丙酮酸尿症等也是酶缺陷所致。有机磷（如敌敌畏）等 农药可抑制胆碱酯酶的活性，故有毒性。疾病时常有血清酶的改变，可用此作 为诊断的依据。常用于诊断的血清酶有20多种。如肝脏疾病时可测定血清谷丙 转氨酶。许多酶可应用于治疗，各类水解酶，如淀粉酶、胃蛋白酶可口服以帮 助消化。尿激酶、链激酶可以激活纤溶酶原，用以溶解血栓、疏通血管、治疗 各类栓塞，如心肌梗死和脑栓塞。
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第一节 酶的结构与功能
三、酶的特性与作用机制
4．表面效应
酶的活性中心多由氨基酸残基 的疏水基团组成，构成相对稳定的 疏水环境。底物与酶在酶活性中心 内部的疏水环境中结合，可防止底 物与酶之间形成水化膜，有利于两 者之间的接触反应。
- 15 -
第一节 酶的结构与功能
四、酶活性的调节
酶原与酶原激活
现已发现有数种同工酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、肌酸磷酸激 酶、核糖核酸酶等。其中乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是最早 发现的同工酶。不同类型的LDH同工酶在不同组织中的比例不同，心肌中以 LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH4及LDH5较多，这种分布与 各器官的生理功能相关。LDH同工酶相对含量的改变在一定程度上更敏感地 反映了某些脏器的功能状况。
一、酶的分子组成
现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的 成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶 （基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅 酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不 同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
-6-
第一节 酶的结构与功能
二、酶的活性中心
- 14 -
第一节 酶的结构与功能
三、酶的特性与作用机制
4．表面效应
酶的活性中心多由氨基酸残基 的疏水基团组成，构成相对稳定的 疏水环境。底物与酶在酶活性中心 内部的疏水环境中结合，可防止底 物与酶之间形成水化膜，有利于两 者之间的接触反应。
- 15 -
第一节 酶的结构与功能
四、酶活性的调节
酶原与酶原激活
现已发现有数种同工酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、肌酸磷酸激 酶、核糖核酸酶等。其中乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是最早 发现的同工酶。不同类型的LDH同工酶在不同组织中的比例不同，心肌中以 LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH4及LDH5较多，这种分布与 各器官的生理功能相关。LDH同工酶相对含量的改变在一定程度上更敏感地 反映了某些脏器的功能状况。
一、酶的分子组成
现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的 成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶 （基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅 酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不 同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
-6-
第一节 酶的结构与功能
二、酶的活性中心
生物化学生物化学生物化学第三章酶
特点：
*抑制剂只与ES结合； *抑制程度取决与［I］及［S］； *动力学特点：Vmax↓，表观Km↓。
各种可逆性抑制作用的比较
作用特征
与I结合的组分 表观Km Vmax
竞争性 抑制 E 增大 不变
非竞争性 反竞争性
抑制
抑制
E、ES
ES
不变
减小
降低
降低
六、激活剂对反响速度的影响
激活剂(activator)
单位时间内产物的生成量来表示 *反响速度取其初速度，即底物的消耗量很小
〔一般在5﹪以内〕时的反响速度 *底物浓度远远大于酶浓度
V
Vmax
[S] 1、当底物浓度较低时，反响速度与底物浓度成正比；反响为一级反响。
V
Vmax
响。
[S] 2、随着底物浓度的增高，反响速度不再成正比例加速；反响为混合级反
V
Vmax
结合基团
活性中心 必需基团
催化基团
酶
活性中心外基团
非必需基团
二、酶作用专一性的机制 1、锁钥学说(lock and key hypothesis) 2、诱导契合学说(induced-fit hypothesis)
1. 锁 钥 学 说
锁钥学说：
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性构造， 酶：钥匙， 底物：锁。一一对映。
〔2〕国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化1mol底物 所需的酶量。 即 1 Kat=1mol/s
Kat和IU的换算关系：1 Kat=6×107 IU， 1 IU =16.67n Kat
(3)比活力〔specific activity〕 酶的比活力〔比活性〕：每单位〔一般是mg〕蛋白质中的 酶活力单位数〔酶单位/mg蛋白〕。
生物化学——第三章酶
生物化学——第三章酶
• 1926年，Sumner首次分离出脲酶结晶，证明具 有蛋白质性质。
• 1930年左右，Northrop又分离出胃蛋白酶、胰 蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，并进行动力学探讨。
• 许多酶的一级结构已测定,1969年人工合成牛胰 核酸酶。
• 1981-1982年Cech实验室发现第一个有催化活 性的天然RNA，取名核酶ribozyme。
第三章 酶（ ENZYME）
生物化学——第三章酶
第一节 酶的概念
一、对酶认识的发展
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结 果，并于1878年提出“酶(Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与活细胞无关，而与细 胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理-----米氏学说；
生物化学——第三章酶
5.异构酶 Isomerase
• 催化各种同分异构体的相互转化
• A====B 6-磷酸葡萄糖异构酶
CH2OHP O OH
OH
OH OH
CH2OHP
CH2OH
O OH
OH OH
生物化学——第三章酶
6.合成酶 Ligase or Synthetase
• (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分 子合成大分子的反应。
NAD+ 该酶在此亚亚类中的编号
生物化学——第三章酶
第三节 酶的化学本质
生物化学——第三章酶
一、大多数酶是蛋白质
1、酶是蛋白质的证据 2、核酶
1981－1982，Cech发现： 核酶：四膜虫（Tetrahynena）细胞26SrRNA前体加工。
1983年S. Altman发现： 核糖核酸酶P（RNAaseP）的M1RNA组分具该酶催化特
• 1926年，Sumner首次分离出脲酶结晶，证明具 有蛋白质性质。
• 1930年左右，Northrop又分离出胃蛋白酶、胰 蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，并进行动力学探讨。
• 许多酶的一级结构已测定,1969年人工合成牛胰 核酸酶。
• 1981-1982年Cech实验室发现第一个有催化活 性的天然RNA，取名核酶ribozyme。
第三章 酶（ ENZYME）
生物化学——第三章酶
第一节 酶的概念
一、对酶认识的发展
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结 果，并于1878年提出“酶(Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与活细胞无关，而与细 胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理-----米氏学说；
生物化学——第三章酶
5.异构酶 Isomerase
• 催化各种同分异构体的相互转化
• A====B 6-磷酸葡萄糖异构酶
CH2OHP O OH
OH
OH OH
CH2OHP
CH2OH
O OH
OH OH
生物化学——第三章酶
6.合成酶 Ligase or Synthetase
• (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分 子合成大分子的反应。
NAD+ 该酶在此亚亚类中的编号
生物化学——第三章酶
第三节 酶的化学本质
生物化学——第三章酶
一、大多数酶是蛋白质
1、酶是蛋白质的证据 2、核酶
1981－1982，Cech发现： 核酶：四膜虫（Tetrahynena）细胞26SrRNA前体加工。
1983年S. Altman发现： 核糖核酸酶P（RNAaseP）的M1RNA组分具该酶催化特
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1、保护产生她的组织细胞不受酶的作用而受损 2、使酶在特定的环境中发挥作用。 四、同工酶 同工酶：可催化相同化学反应的一组酶，但这些 酶的分子结构、理化性质及其免疫学特性均不同 的醚类。
第二节 酶的分子结构和功能
举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的 五种类型(LDH1～ LDH5)
H H H H H H H M H H M M H M M M M M M M
心肌梗死酶谱
酶 活 性
正常酶谱 肝病酶谱
1 2 3 4 5 心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
第二节酶的分子结构和功能
五、酶活性的调节 体内的物质代谢是由许多代谢途径组成的。 每条代谢途径是一系列连续的酶促反应过程， 其中一个或几个酶的活性可调节酶促反应的方 向和速度称为关键酶或调节酶。关键酶催化单 向不可逆反应，且反应速度最慢，称为限速酶。
辅基 :与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
第二节 酶的分子结构和功能
二、酶的活性中心 概念：酶与底物直接结合并发挥催化
作用的区域。 活性中心内必需基团 结合底物
结合基团
催化基团
必需基团
活性中心外必需基团 催化底物
不参与活性中心构成，稳定酶分子的空间结构
酶的活性中心
多肽链 酶的活性中心
2.Km可近似表示酶对底物的亲和力。Km越大，酶 促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 则越大，亲和力越小，反应越不易进行； 3. Km是酶的特征常数之一,同一酶对于不同底物 有不同的Km值。
第四节 影响酶促反应速度的因素
三、温度 双重影响：低温状态下，温度升高，体系能量增高， 酶促速度也升高； 酶的本质是蛋白质，体系温度过高，可使酶空间 结构发生变化，导致变性，从而酶促速度低。 最适温度 ——酶促活性达最大时的环境温度。 （37℃） 低温可降低酶活性，但保护酶分子结构。如：低 温保鲜及冬眠。
第五节
3．工具酶
酶与医学的关系
利用酶具有高度特异性的特点，
将酶做为工具，在分子水平上对某些生物 大分子进行定向、定位分割与连接。
RO R ’O P
O
X
+ HO E
胆碱酯酶
RO R ’O P
O O
+ HX
E
解磷定
第四节 影响酶促反应速度的因素
二巯基丙醇
第四节 影响酶促反应速度的因素
（一）可逆抑制剂
抑制剂与酶以非共价键结合，在用透析去 除抑制剂后，酶的活性可恢复。即酶与抑制剂 结合是可逆的。
H2N 对氨基苯甲酸
COOH
H2N
合成细菌 核酸必需 辅酶
SO2NHR
磺胺类药物
第四节 影响酶促反应速度的因素
2、非竞争性抑制剂 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物 与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合 物（ESI）不能进一步释放出产物。 底物
非竞争性抑制剂
底物
第四节 影响酶促反应速度的因素
活性中 心外必 需基团 底物分子 结合基团 活性中 催化基团 心内必 需基团
第二节 酶的分子结构和功能
三、 酶原及酶原的激活 酶原：无活性的酶前体。 酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为 有活性的酶的过程。 激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。 酶原激活的本质：酶活性部位形成或暴 露的过程。
第二节 酶的分子结构和功能
E+S
酶 底物
ES
E+P
产物
酶-底物复合物
第三节
三、诱导契合学说
酶的作用机理
第四节 影响酶促反应速度的因素
酶促反应速度——在规定的反应条件下，用 单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示
酶促反应速度 曲线
第四节
一、酶浓度
影响酶促反应速度的因素
V
当[S]＞＞[E]，几乎 所有的酶均被S饱和 →[ES]的情况下， 则有： v∝[E] 关系式为： 0 [E] v = K2 [Et] 酶浓度对反应速度的影响
第四节 影响酶促反应速度的因素
二、底物浓度
第四节 影响酶促反应速度的因素
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与 底物浓度关系的数学方程式，被称为米－曼氏方 程式，简称米氏方程。
[S]：底物浓度 v：反应速度 Vm：最大反应速度 Ｋm：米氏常数
Vm [ S ] v Km [S]
酶 原 酶原激活的机理 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶 胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46
丝
18 3
S
S
S
S 活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组 丝 S S S S
胰蛋白酶原的激活过程
第二节 酶的分子结构和功能
酶原激活的生理意义
３、反竞争性抑制
E+S 结合方式： + I ES E+P ESI
+
E
S ES E
+
P
ESI
第五节 酶与医学的关系
（一）酶与疾病的发生 体内酶的异常可引起多种代谢障碍，导致疾病 发生； 1、遗传性疾病：酶蛋白先天性缺陷而引起的疾病。 如白化病、蚕豆黄病、苯丙酮酸尿症。 2、中毒性疾病：酶活性受抑制而引起的疾病。如有 机磷农药中毒、重金属中毒、氰化物中毒。
第二节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶) 蛋白质部分：酶蛋白
小分子有机化合物 辅助因子
金属离子 结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
第二节 酶的分子结构和功能
辅助因子分（按其与酶蛋白结合的紧密程
度） 辅酶 :与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤 的方法除去。
第四节 影响酶促反应速度的因素
1、竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争 酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间 产物。 竞争抑制剂 底物
酶
酶
举例：
抗菌药 复方新诺明= 新诺明 +
竞争
二氢叶酸 合成酶
磺胺增效剂
竞争
四氢叶酸 合成酶
二氢 对氨基 ＋谷氨酸 ＋ 喋呤啶 苯甲酸
二氢叶酸
四氢叶酸
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
DH3 (H2M2)
LDH4 (HM3)
LDH5 (M4)
骨骼肌型（M型） 心肌型（H型）
第二节
酶的分子结构和功能
LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程中 起着重要的作用； ②可解释发育过程中 各阶段特有的代谢 特征； ③其酶谱的改变有助 于对疾病的诊断； ④可作为遗传标志， 用于遗传分析研究 中。
第三章 酶
第三章 酶
学习目标
知识目标 （一）阐述酶的概念和酶的组成。 （二）概括酶的结构与功能及影响酶促反应上 的因素。 （三）描述酶与医学的关系。
第三章 酶
学习目标
能力目标 （一）会运用影响酶促反应速度的因素来解 释一些医疗现象。 （二）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的 应用。
第一节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效 催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类;酶 、 核酶（脱 氧核酶） 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶 作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶 所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能 力称为酶的失活。
第四章 影响酶促反应速度的因素
Km——反应速度为最大反应速度一半时的[S]。 单位是浓度单位：mol/L。
V Vmax
Vmax Vmax [ S ] 2 K m [S ]
Km＝[S]
Km
Vmax/2 [S]
第四章 影响酶促反应速度的因素
1.Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的 底物浓度。
五、抑制剂
凡能引起酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的 物质称为抑制剂（常用I表）。
根据抑制剂与酶的作用方式，可将其分为： 竞争性抑制
可逆抑制
抑制作用 不可逆抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
第四节 影响酶促反应速度的因素
(一）不可逆性抑制作用
概念；抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需 基团相结合，使酶失活,抑制剂不能用透析、超滤 等方法去除。 举例:有机磷化合物羟基酶 重金属离子及砷化合物巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
酶与医学的关系
2、同工酶在临床诊断上的价值 同工酶在不同的组织中含量和活性都不一样， 测定这些酶的活性有助于临床诊断。 （三）酶与疾病的治疗 根据需要添加某种酶，可缓解机体不足的矛盾， 缓解病症。 1、帮助消化：胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 2、消炎抑菌：溶菌酶、木瓜蛋白酶等。 3、防止血栓：尿激酶、纤溶酶等。 4、治疗肿瘤：6-巯基嘌呤、氟尿嘧啶等。
第四节 影响酶促反应速度的因素
五、激活剂
激活剂：使酶由无活性变为有活性或由低活 性变为高活性的物质。
必需激活剂——A不存在时，酶无活性。
如：金属离子可与E、ES结合，使酶激活； 非必需激活剂——无A时酶也具有低活性，A 可提高酶的催化活性。 如：Cl-是淀粉酶的非必需激活剂
第四节 影响酶促反应速度的因素
第三节
活化能： 反应物分子从常 态转变为容易发
酶的作用机理
一、大幅度降低反应的活化能
能 量
催 化反应的活化 能 一般催化剂
生的化学反应所
需的能量。 （ 酶可极大地降
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
底物
低反应所需的
活化能）
反应总能量改变
产物
反应过程
第三节
酶的作用机理
二、中间产物学说 酶的活性中心与底物定向结合生成酶—底物 复合物，然后生成产物，并释放出酶。
第二节 酶的分子结构和功能
举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的 五种类型(LDH1～ LDH5)
H H H H H H H M H H M M H M M M M M M M
心肌梗死酶谱
酶 活 性
正常酶谱 肝病酶谱
1 2 3 4 5 心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
第二节酶的分子结构和功能
五、酶活性的调节 体内的物质代谢是由许多代谢途径组成的。 每条代谢途径是一系列连续的酶促反应过程， 其中一个或几个酶的活性可调节酶促反应的方 向和速度称为关键酶或调节酶。关键酶催化单 向不可逆反应，且反应速度最慢，称为限速酶。
辅基 :与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
第二节 酶的分子结构和功能
二、酶的活性中心 概念：酶与底物直接结合并发挥催化
作用的区域。 活性中心内必需基团 结合底物
结合基团
催化基团
必需基团
活性中心外必需基团 催化底物
不参与活性中心构成，稳定酶分子的空间结构
酶的活性中心
多肽链 酶的活性中心
2.Km可近似表示酶对底物的亲和力。Km越大，酶 促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 则越大，亲和力越小，反应越不易进行； 3. Km是酶的特征常数之一,同一酶对于不同底物 有不同的Km值。
第四节 影响酶促反应速度的因素
三、温度 双重影响：低温状态下，温度升高，体系能量增高， 酶促速度也升高； 酶的本质是蛋白质，体系温度过高，可使酶空间 结构发生变化，导致变性，从而酶促速度低。 最适温度 ——酶促活性达最大时的环境温度。 （37℃） 低温可降低酶活性，但保护酶分子结构。如：低 温保鲜及冬眠。
第五节
3．工具酶
酶与医学的关系
利用酶具有高度特异性的特点，
将酶做为工具，在分子水平上对某些生物 大分子进行定向、定位分割与连接。
RO R ’O P
O
X
+ HO E
胆碱酯酶
RO R ’O P
O O
+ HX
E
解磷定
第四节 影响酶促反应速度的因素
二巯基丙醇
第四节 影响酶促反应速度的因素
（一）可逆抑制剂
抑制剂与酶以非共价键结合，在用透析去 除抑制剂后，酶的活性可恢复。即酶与抑制剂 结合是可逆的。
H2N 对氨基苯甲酸
COOH
H2N
合成细菌 核酸必需 辅酶
SO2NHR
磺胺类药物
第四节 影响酶促反应速度的因素
2、非竞争性抑制剂 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物 与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合 物（ESI）不能进一步释放出产物。 底物
非竞争性抑制剂
底物
第四节 影响酶促反应速度的因素
活性中 心外必 需基团 底物分子 结合基团 活性中 催化基团 心内必 需基团
第二节 酶的分子结构和功能
三、 酶原及酶原的激活 酶原：无活性的酶前体。 酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为 有活性的酶的过程。 激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。 酶原激活的本质：酶活性部位形成或暴 露的过程。
第二节 酶的分子结构和功能
E+S
酶 底物
ES
E+P
产物
酶-底物复合物
第三节
三、诱导契合学说
酶的作用机理
第四节 影响酶促反应速度的因素
酶促反应速度——在规定的反应条件下，用 单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示
酶促反应速度 曲线
第四节
一、酶浓度
影响酶促反应速度的因素
V
当[S]＞＞[E]，几乎 所有的酶均被S饱和 →[ES]的情况下， 则有： v∝[E] 关系式为： 0 [E] v = K2 [Et] 酶浓度对反应速度的影响
第四节 影响酶促反应速度的因素
二、底物浓度
第四节 影响酶促反应速度的因素
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与 底物浓度关系的数学方程式，被称为米－曼氏方 程式，简称米氏方程。
[S]：底物浓度 v：反应速度 Vm：最大反应速度 Ｋm：米氏常数
Vm [ S ] v Km [S]
酶 原 酶原激活的机理 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶 胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46
丝
18 3
S
S
S
S 活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组 丝 S S S S
胰蛋白酶原的激活过程
第二节 酶的分子结构和功能
酶原激活的生理意义
３、反竞争性抑制
E+S 结合方式： + I ES E+P ESI
+
E
S ES E
+
P
ESI
第五节 酶与医学的关系
（一）酶与疾病的发生 体内酶的异常可引起多种代谢障碍，导致疾病 发生； 1、遗传性疾病：酶蛋白先天性缺陷而引起的疾病。 如白化病、蚕豆黄病、苯丙酮酸尿症。 2、中毒性疾病：酶活性受抑制而引起的疾病。如有 机磷农药中毒、重金属中毒、氰化物中毒。
第二节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶) 蛋白质部分：酶蛋白
小分子有机化合物 辅助因子
金属离子 结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
第二节 酶的分子结构和功能
辅助因子分（按其与酶蛋白结合的紧密程
度） 辅酶 :与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤 的方法除去。
第四节 影响酶促反应速度的因素
1、竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争 酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间 产物。 竞争抑制剂 底物
酶
酶
举例：
抗菌药 复方新诺明= 新诺明 +
竞争
二氢叶酸 合成酶
磺胺增效剂
竞争
四氢叶酸 合成酶
二氢 对氨基 ＋谷氨酸 ＋ 喋呤啶 苯甲酸
二氢叶酸
四氢叶酸
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
DH3 (H2M2)
LDH4 (HM3)
LDH5 (M4)
骨骼肌型（M型） 心肌型（H型）
第二节
酶的分子结构和功能
LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程中 起着重要的作用； ②可解释发育过程中 各阶段特有的代谢 特征； ③其酶谱的改变有助 于对疾病的诊断； ④可作为遗传标志， 用于遗传分析研究 中。
第三章 酶
第三章 酶
学习目标
知识目标 （一）阐述酶的概念和酶的组成。 （二）概括酶的结构与功能及影响酶促反应上 的因素。 （三）描述酶与医学的关系。
第三章 酶
学习目标
能力目标 （一）会运用影响酶促反应速度的因素来解 释一些医疗现象。 （二）能举例说明酶在疾病诊断和治疗上的 应用。
第一节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效 催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类;酶 、 核酶（脱 氧核酶） 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶 作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶 所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能 力称为酶的失活。
第四章 影响酶促反应速度的因素
Km——反应速度为最大反应速度一半时的[S]。 单位是浓度单位：mol/L。
V Vmax
Vmax Vmax [ S ] 2 K m [S ]
Km＝[S]
Km
Vmax/2 [S]
第四章 影响酶促反应速度的因素
1.Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的 底物浓度。
五、抑制剂
凡能引起酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的 物质称为抑制剂（常用I表）。
根据抑制剂与酶的作用方式，可将其分为： 竞争性抑制
可逆抑制
抑制作用 不可逆抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
第四节 影响酶促反应速度的因素
(一）不可逆性抑制作用
概念；抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需 基团相结合，使酶失活,抑制剂不能用透析、超滤 等方法去除。 举例:有机磷化合物羟基酶 重金属离子及砷化合物巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
酶与医学的关系
2、同工酶在临床诊断上的价值 同工酶在不同的组织中含量和活性都不一样， 测定这些酶的活性有助于临床诊断。 （三）酶与疾病的治疗 根据需要添加某种酶，可缓解机体不足的矛盾， 缓解病症。 1、帮助消化：胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 2、消炎抑菌：溶菌酶、木瓜蛋白酶等。 3、防止血栓：尿激酶、纤溶酶等。 4、治疗肿瘤：6-巯基嘌呤、氟尿嘧啶等。
第四节 影响酶促反应速度的因素
五、激活剂
激活剂：使酶由无活性变为有活性或由低活 性变为高活性的物质。
必需激活剂——A不存在时，酶无活性。
如：金属离子可与E、ES结合，使酶激活； 非必需激活剂——无A时酶也具有低活性，A 可提高酶的催化活性。 如：Cl-是淀粉酶的非必需激活剂
第四节 影响酶促反应速度的因素
第三节
活化能： 反应物分子从常 态转变为容易发
酶的作用机理
一、大幅度降低反应的活化能
能 量
催 化反应的活化 能 一般催化剂
生的化学反应所
需的能量。 （ 酶可极大地降
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
底物
低反应所需的
活化能）
反应总能量改变
产物
反应过程
第三节
酶的作用机理
二、中间产物学说 酶的活性中心与底物定向结合生成酶—底物 复合物，然后生成产物，并释放出酶。