蛋白质的高级结构
合集下载
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
• (6)最典型的-螺旋体存在于头发的角蛋白中
• （7）并且侧链基团的大小与性质对-螺旋体形成和稳 定有很大的影响.
• 肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大 小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中 的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大 的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也 妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环 上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键， 故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占 位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
.胶原蛋白
二级结构的基本类型
• （5）无规线团(random coil )
• 非规则性的二级结构
• Pro及Gly 主要存在于无规线团中 • Met，Glu -螺旋体等形成的能力最强 • Val，Ile-折叠等形成的能力最强
3.2 超二级结构与结构域
• (1)超二级结构(supersecondary structure ) • 指若干相邻的二级结构中的构象单元彼
此相互作用，形成有规则的、在空间上 能辨认的二级结构组合体。 • 如 ； ； ； 。
• 超二级结构没有形成有功能的结构域
超二级结构与结构域
• (2).结构域(supersecondary structure) • 结构域是球状蛋白质的折叠单位。 • 指多肽链在超二级结构的基础上进一步
O
H
C
C
N
二面角 DIHEDRAL ANGLE
• 位于相临的2个肽平面相交位置上的C的肽链 上的2个单键（ C-N） 、 （ C-C） 可以自 由旋转， 它们旋转的角度和方向就决定了相临 的2个肽平面在空间上的相对位置，因此这2个 可以旋转的构象角就叫二面角，分别用 （ C-N）和 （ C-C）表示。
蛋白质三级结构的形成
• A 一级结构决定高级结构 • （蛋白质的复性、蛋白质的人工合成研
究和蛋白质的生物合成） • B 多肽链的折叠机理 • 未折叠的蛋白质→成核→折叠→超二级
结构→凝聚→天然蛋白质
• C 手性效应对多肽链折叠的影响 • 在平行的-折叠体中，2条折叠股之间
的连接都是右手方向
• -折叠体中的折叠片总是向右手方向扭 曲，形成右手扭曲片层
3蛋白质的高级结构
• SECONDARY STRUCTURE） • super secondary structure /DOMAIN • tertiary structure • quaternary structure
3.1 SECONDARY STRUCTURE
• 二级结构的涵义
• 蛋白质多肽链主骨架中依靠氢键维持的 局部有规则的折叠和盘旋所形成的构象 状态
胶原蛋白的构象
维持蛋白质构象稳定的键力
CH2CO CH3
CH2
COO-
O C
S
二 硫 键
酯 键
疏 水 键
离 子 键
氢 键
CH2OH OH
CH2OH CO
氢 键
疏范 水得 键华
引
力
小结：球状蛋白分子结构的一般规律
•非键合原子之间的最小接触距离
C
N
O
H
C
0.30 0.28 0.27 0.22
N
0.26 0.26 0.22
O
0.26 0.22
H
0.19
+180° +90°
P C
R R
0° -90°
310 R
L
-180° -180° -90° 0°
+90° +180°
二级结构的基本类型
• （1）螺旋体 Helix • 依照螺旋的方向： • LEFT / RIGHT HANDED HELIX • 依照氢键形成的方式：
二级结构的基本类型
• （1）-螺旋 -Helix • （2） -折叠 -Pleated sheet • （3）U-转角 U-turn • （4）无规线团 Random coil • 其他：310-螺旋；-螺旋；三股螺旋
多肽链立体化学结构原理
• 多肽链、肽键与肽平面 • 二面角 • 拉氏（RAMACHANDRAN）构象图
•
膜蛋白质的特殊构象
• Membrane protein： • integral protein （内嵌蛋白） • peripheral protein（外在蛋白）
•
蛋白质的四级结构
• 四级结构（quaternary structure）的涵义 • 多个具有三级结构的多肽链按一定的方式结合
在一起所形成的更高层次的蛋白质的构象状态。 具有四级结构的蛋白质都含有2条或2条以上的 多肽链。其中具有独立三级结构的结构单元叫 做亚基（subunit）。 • 如血红蛋白等
绕曲折叠成紧密的近似球形的结构，并 具有相对独立的生物学功能。
补体结合位
抗原结 合位
Computer Modeling of Native BI-VI·Papain Complex
• Stem bromelain has about 40% identity with Papain in amino acid sequence
三级结构的特征
• （1）整个分子的构象呈近似球形，紧密结实， 内部仅有一个很小的空间。
• （2）亲水性氨基酸残基主要位于整个构象的 外侧。
• （3）疏水性氨基酸残基主要位于整个构象的 内侧。
• （4）三级结构的稳定主要依靠疏水键。 • （5）所有的三级结构中都包含一定比例的-
螺旋体-折叠体及无规线团等。
• Pro及Gly 不能够形成-螺旋体
• 带有相同电荷的氨基酸连续排列时也不 能够形成稳定的 -螺旋体
• 带有较大R基的氨基酸连续排列时也不能 够形成稳定的 -螺旋体
二级结构的基本类型
• （2） -折叠/ - PLEATED SHEET • Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，
发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋 白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这 种α－螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白 类似的衍射图。 • 说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后 结构相似。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽 链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为 β－片层(β－pleated sheet)结构或称β－折迭， 如下图：
TRIPLE HELIX
• 三股螺旋/胶原蛋白（COLLAGEN HELIX） • 主要特征： • 包括3股左手螺旋的多肽链 • 3股左手螺旋的多肽链平行排列，相互绞合，
形成右手螺旋
• = -60° =+140°
• 在3股多肽链中，96%遵守（Gly-x-y）的规律， 其中x主要为Pro，y主要为羟脯氨酸
-螺旋体的基本特征
• （1）在-螺旋体中，多肽链象螺旋一样地盘旋存在
• （2）在-螺旋体中，3.6Aa/圈，5.4埃/圈；100°/Aa, 1.5埃/Aa。
• （3） -螺旋体的稳定主要依靠链内氢键，所有肽键 都参与氢键的形成，氢键的方向与螺旋体的轴向平行。
• H ………………...O
• N-[COCHRNH]3-C- 3.61 3 ;3.01 0;4.31 6
3.3 蛋白质的三级和四级结构
• . 三级结构的涵义
• 在二级结构或超二级结构的基础上多肽 链进一步折叠弯曲形成更高级近似外圆 中空的球形构象。
• 如肌红蛋白等。
The Structures of Proteins Determined
in Tanokura’ Lab (2002～2003)
• 某些蛋白质分子可进一步聚合成聚合体 (polymer)。
• 聚合体中的重复单位称为单体(monomer)，聚 合体可按其中所含单体的数量不同而分为二聚 体、三聚体……寡聚体(oligomer)和多聚体 (polymer)而存在，
• 如胰岛素(insulin)在体内可形成二聚体及六聚 体。
蛋白质形成四级结构的优越性
• （4）平行的β－片层结构中，两个残基的间距为 0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm。
• （5）典型的-折叠体存在于蚕丝的丝蛋白中。
（3）U/-TURN
• 蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的 回折，在这种回折角处的构象就是β－转 角(β－turn或β－bend)。β－转角中，第一 个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N 桯形成氢键，从而使结构稳定。如下图：
• 二面角（ 和 ）可以在0°~ ±180°范围内 变动。
• 顺时针旋转为正，分之为负；键两侧反式排列 为0°，键两侧顺式排列为180°
O
H
C
C
N
• 天然φψ角理论上360°转动自由度，实 际上由于氨基酸侧链的原子空间位阻而 使它们转动受到很大限制，所以多肽链 的一部分仅能采取数目有限的构象。
二级结构的基本类型
• （3）U/-TURN
N C
C H O
U-转角的特征
• （1）由4个连续的氨基酸组成 • （2）在整个构象中，主链骨架本身以大
约180度折叠，第一个氨基酸残基CO上 的O与第四个氨基酸残基NH上的H之间 形成氢键。
• 其他：-TURAN：由3个连续的氨基酸 组成
（4）三股螺旋
四级结构的特征
• （1）在蛋白质的四级结构中，一般每个多肽 链均以亚基的形式存在，亚基具有完整的三级 结构。
• （2）四级结构的稳定主要依靠亚基之间的疏 水键、氢键、离子键等次级键力。
• （3）亚基可以是相同的，也可以是不同的。 • （4）亚基的数目一般是双数的，并且以2或4
个亚基为最多。
• 一种蛋白质中，亚基结构可以相同，也可不同。
• 相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内 氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残 基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
• （4） -螺旋体有右手螺旋与左手螺旋之分； 右手螺旋二面角为 = -57° = -47°；右手螺 旋二面角为 = 64° = 42°
• （5）螺旋的中心部分几乎是空心的，氨基酸 残基的侧链基团位于螺旋的外侧
-折叠体的结构特征
• （1）在-折叠体中，肽链处于较伸展的状态，3.5埃 /Aa
• （2） -折叠体的稳定主要依靠链间氢键，所有肽键都 参与氢键的形成，氢键的方向与螺旋体的轴向垂直。
• （3） -折叠体分平行与反平行式2种。它们的二面角 分别为 = -119° =+113°； = -139° =+135° ；
• 如烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形 成的多聚体；
• 正常血红蛋白是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体；
• 天冬氨酸氨甲酰基转移酶由六个调节亚基与六个催化 亚基组成。
• 有人将具有全套不同亚基的最小单位称为原聚体 (protomer)，
• 如一个催化亚基与一个调节亚基结合成天冬氨酸氨甲 酰基转移酶的原聚体。
• 结构更加复杂，便于执行复杂的功能。如光合 作用中的二磷酸核酮糖羧化酶有8个大亚基和8 个小亚基，可固定空气中的二氧化碳。
• 可以通过亚基之间的相互作用，实现酶活性的 调节。（调节亚基/催化亚基）
• 四级结构可以把中间代谢中的相关酶集合在一 起，以提高 催化效率。如丙酮酸脱氢酶系（托 羧、转乙酰基、脱氢）。
原卟啉
血红素
血红素中铁 与亚基和氧 的结合
• 蛋白质分子中疏水性AA残基所占的比例 ＞30%时，它在物理上已不可能形成一种 能将所有的非级性残基埋藏在内部的结 构，所以可能在表面存在疏水性小区， 而相邻单体小区间相互作用（H键，静电 相互作用力）导致形成寡聚体。
• 许多食品蛋白质，尤其是谷类蛋白质， 以不同多肽链构成寡聚体形式存在的
• 有为单位平面几何形状的扭曲或伸展和 变曲会导致分子自由能上升，所以多肽 链的折叠必须避免键长和键角的变形。
拉氏（RAMACHANDRAN） 构象图
• 二面角决定多肽链主链骨架的构象，构 象随二面角的改变而变化。
• 但一些二面角所形成的构象状态是不能 被允许的
• 影响二面角变动的因素主要有2点： • （1）R基侧链基团的大小与性质 • （2）非键合原子之间的最小接触距离
• -系螺旋（3n+4）： -螺旋/3.61 3 ; 310螺旋/3.01 0; -螺旋/4.31 6
• -系螺旋（3n+5）： -螺旋/ 5.11 7
• Pauling等人对α－角蛋白(α－keratin)进行 了X线衍射分析，从衍射图中看到有 0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质 分子中有重复性结构，并认为这种重复 性结构为α－螺旋(α－helix)见下图：
• （7）并且侧链基团的大小与性质对-螺旋体形成和稳 定有很大的影响.
• 肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大 小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中 的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大 的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也 妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环 上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键， 故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占 位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
.胶原蛋白
二级结构的基本类型
• （5）无规线团(random coil )
• 非规则性的二级结构
• Pro及Gly 主要存在于无规线团中 • Met，Glu -螺旋体等形成的能力最强 • Val，Ile-折叠等形成的能力最强
3.2 超二级结构与结构域
• (1)超二级结构(supersecondary structure ) • 指若干相邻的二级结构中的构象单元彼
此相互作用，形成有规则的、在空间上 能辨认的二级结构组合体。 • 如 ； ； ； 。
• 超二级结构没有形成有功能的结构域
超二级结构与结构域
• (2).结构域(supersecondary structure) • 结构域是球状蛋白质的折叠单位。 • 指多肽链在超二级结构的基础上进一步
O
H
C
C
N
二面角 DIHEDRAL ANGLE
• 位于相临的2个肽平面相交位置上的C的肽链 上的2个单键（ C-N） 、 （ C-C） 可以自 由旋转， 它们旋转的角度和方向就决定了相临 的2个肽平面在空间上的相对位置，因此这2个 可以旋转的构象角就叫二面角，分别用 （ C-N）和 （ C-C）表示。
蛋白质三级结构的形成
• A 一级结构决定高级结构 • （蛋白质的复性、蛋白质的人工合成研
究和蛋白质的生物合成） • B 多肽链的折叠机理 • 未折叠的蛋白质→成核→折叠→超二级
结构→凝聚→天然蛋白质
• C 手性效应对多肽链折叠的影响 • 在平行的-折叠体中，2条折叠股之间
的连接都是右手方向
• -折叠体中的折叠片总是向右手方向扭 曲，形成右手扭曲片层
3蛋白质的高级结构
• SECONDARY STRUCTURE） • super secondary structure /DOMAIN • tertiary structure • quaternary structure
3.1 SECONDARY STRUCTURE
• 二级结构的涵义
• 蛋白质多肽链主骨架中依靠氢键维持的 局部有规则的折叠和盘旋所形成的构象 状态
胶原蛋白的构象
维持蛋白质构象稳定的键力
CH2CO CH3
CH2
COO-
O C
S
二 硫 键
酯 键
疏 水 键
离 子 键
氢 键
CH2OH OH
CH2OH CO
氢 键
疏范 水得 键华
引
力
小结：球状蛋白分子结构的一般规律
•非键合原子之间的最小接触距离
C
N
O
H
C
0.30 0.28 0.27 0.22
N
0.26 0.26 0.22
O
0.26 0.22
H
0.19
+180° +90°
P C
R R
0° -90°
310 R
L
-180° -180° -90° 0°
+90° +180°
二级结构的基本类型
• （1）螺旋体 Helix • 依照螺旋的方向： • LEFT / RIGHT HANDED HELIX • 依照氢键形成的方式：
二级结构的基本类型
• （1）-螺旋 -Helix • （2） -折叠 -Pleated sheet • （3）U-转角 U-turn • （4）无规线团 Random coil • 其他：310-螺旋；-螺旋；三股螺旋
多肽链立体化学结构原理
• 多肽链、肽键与肽平面 • 二面角 • 拉氏（RAMACHANDRAN）构象图
•
膜蛋白质的特殊构象
• Membrane protein： • integral protein （内嵌蛋白） • peripheral protein（外在蛋白）
•
蛋白质的四级结构
• 四级结构（quaternary structure）的涵义 • 多个具有三级结构的多肽链按一定的方式结合
在一起所形成的更高层次的蛋白质的构象状态。 具有四级结构的蛋白质都含有2条或2条以上的 多肽链。其中具有独立三级结构的结构单元叫 做亚基（subunit）。 • 如血红蛋白等
绕曲折叠成紧密的近似球形的结构，并 具有相对独立的生物学功能。
补体结合位
抗原结 合位
Computer Modeling of Native BI-VI·Papain Complex
• Stem bromelain has about 40% identity with Papain in amino acid sequence
三级结构的特征
• （1）整个分子的构象呈近似球形，紧密结实， 内部仅有一个很小的空间。
• （2）亲水性氨基酸残基主要位于整个构象的 外侧。
• （3）疏水性氨基酸残基主要位于整个构象的 内侧。
• （4）三级结构的稳定主要依靠疏水键。 • （5）所有的三级结构中都包含一定比例的-
螺旋体-折叠体及无规线团等。
• Pro及Gly 不能够形成-螺旋体
• 带有相同电荷的氨基酸连续排列时也不 能够形成稳定的 -螺旋体
• 带有较大R基的氨基酸连续排列时也不能 够形成稳定的 -螺旋体
二级结构的基本类型
• （2） -折叠/ - PLEATED SHEET • Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，
发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋 白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这 种α－螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白 类似的衍射图。 • 说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后 结构相似。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽 链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为 β－片层(β－pleated sheet)结构或称β－折迭， 如下图：
TRIPLE HELIX
• 三股螺旋/胶原蛋白（COLLAGEN HELIX） • 主要特征： • 包括3股左手螺旋的多肽链 • 3股左手螺旋的多肽链平行排列，相互绞合，
形成右手螺旋
• = -60° =+140°
• 在3股多肽链中，96%遵守（Gly-x-y）的规律， 其中x主要为Pro，y主要为羟脯氨酸
-螺旋体的基本特征
• （1）在-螺旋体中，多肽链象螺旋一样地盘旋存在
• （2）在-螺旋体中，3.6Aa/圈，5.4埃/圈；100°/Aa, 1.5埃/Aa。
• （3） -螺旋体的稳定主要依靠链内氢键，所有肽键 都参与氢键的形成，氢键的方向与螺旋体的轴向平行。
• H ………………...O
• N-[COCHRNH]3-C- 3.61 3 ;3.01 0;4.31 6
3.3 蛋白质的三级和四级结构
• . 三级结构的涵义
• 在二级结构或超二级结构的基础上多肽 链进一步折叠弯曲形成更高级近似外圆 中空的球形构象。
• 如肌红蛋白等。
The Structures of Proteins Determined
in Tanokura’ Lab (2002～2003)
• 某些蛋白质分子可进一步聚合成聚合体 (polymer)。
• 聚合体中的重复单位称为单体(monomer)，聚 合体可按其中所含单体的数量不同而分为二聚 体、三聚体……寡聚体(oligomer)和多聚体 (polymer)而存在，
• 如胰岛素(insulin)在体内可形成二聚体及六聚 体。
蛋白质形成四级结构的优越性
• （4）平行的β－片层结构中，两个残基的间距为 0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm。
• （5）典型的-折叠体存在于蚕丝的丝蛋白中。
（3）U/-TURN
• 蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的 回折，在这种回折角处的构象就是β－转 角(β－turn或β－bend)。β－转角中，第一 个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N 桯形成氢键，从而使结构稳定。如下图：
• 二面角（ 和 ）可以在0°~ ±180°范围内 变动。
• 顺时针旋转为正，分之为负；键两侧反式排列 为0°，键两侧顺式排列为180°
O
H
C
C
N
• 天然φψ角理论上360°转动自由度，实 际上由于氨基酸侧链的原子空间位阻而 使它们转动受到很大限制，所以多肽链 的一部分仅能采取数目有限的构象。
二级结构的基本类型
• （3）U/-TURN
N C
C H O
U-转角的特征
• （1）由4个连续的氨基酸组成 • （2）在整个构象中，主链骨架本身以大
约180度折叠，第一个氨基酸残基CO上 的O与第四个氨基酸残基NH上的H之间 形成氢键。
• 其他：-TURAN：由3个连续的氨基酸 组成
（4）三股螺旋
四级结构的特征
• （1）在蛋白质的四级结构中，一般每个多肽 链均以亚基的形式存在，亚基具有完整的三级 结构。
• （2）四级结构的稳定主要依靠亚基之间的疏 水键、氢键、离子键等次级键力。
• （3）亚基可以是相同的，也可以是不同的。 • （4）亚基的数目一般是双数的，并且以2或4
个亚基为最多。
• 一种蛋白质中，亚基结构可以相同，也可不同。
• 相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内 氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残 基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
• （4） -螺旋体有右手螺旋与左手螺旋之分； 右手螺旋二面角为 = -57° = -47°；右手螺 旋二面角为 = 64° = 42°
• （5）螺旋的中心部分几乎是空心的，氨基酸 残基的侧链基团位于螺旋的外侧
-折叠体的结构特征
• （1）在-折叠体中，肽链处于较伸展的状态，3.5埃 /Aa
• （2） -折叠体的稳定主要依靠链间氢键，所有肽键都 参与氢键的形成，氢键的方向与螺旋体的轴向垂直。
• （3） -折叠体分平行与反平行式2种。它们的二面角 分别为 = -119° =+113°； = -139° =+135° ；
• 如烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形 成的多聚体；
• 正常血红蛋白是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体；
• 天冬氨酸氨甲酰基转移酶由六个调节亚基与六个催化 亚基组成。
• 有人将具有全套不同亚基的最小单位称为原聚体 (protomer)，
• 如一个催化亚基与一个调节亚基结合成天冬氨酸氨甲 酰基转移酶的原聚体。
• 结构更加复杂，便于执行复杂的功能。如光合 作用中的二磷酸核酮糖羧化酶有8个大亚基和8 个小亚基，可固定空气中的二氧化碳。
• 可以通过亚基之间的相互作用，实现酶活性的 调节。（调节亚基/催化亚基）
• 四级结构可以把中间代谢中的相关酶集合在一 起，以提高 催化效率。如丙酮酸脱氢酶系（托 羧、转乙酰基、脱氢）。
原卟啉
血红素
血红素中铁 与亚基和氧 的结合
• 蛋白质分子中疏水性AA残基所占的比例 ＞30%时，它在物理上已不可能形成一种 能将所有的非级性残基埋藏在内部的结 构，所以可能在表面存在疏水性小区， 而相邻单体小区间相互作用（H键，静电 相互作用力）导致形成寡聚体。
• 许多食品蛋白质，尤其是谷类蛋白质， 以不同多肽链构成寡聚体形式存在的
• 有为单位平面几何形状的扭曲或伸展和 变曲会导致分子自由能上升，所以多肽 链的折叠必须避免键长和键角的变形。
拉氏（RAMACHANDRAN） 构象图
• 二面角决定多肽链主链骨架的构象，构 象随二面角的改变而变化。
• 但一些二面角所形成的构象状态是不能 被允许的
• 影响二面角变动的因素主要有2点： • （1）R基侧链基团的大小与性质 • （2）非键合原子之间的最小接触距离
• -系螺旋（3n+4）： -螺旋/3.61 3 ; 310螺旋/3.01 0; -螺旋/4.31 6
• -系螺旋（3n+5）： -螺旋/ 5.11 7
• Pauling等人对α－角蛋白(α－keratin)进行 了X线衍射分析，从衍射图中看到有 0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质 分子中有重复性结构，并认为这种重复 性结构为α－螺旋(α－helix)见下图：