酶的抑制剂有哪些

1 .不行逆性抑制剂
不行逆抑制剂主要与酶共价结合，降低酶活性。

共价结合结合紧密，不能用简洁透析、稀释等物理方法除去抑制作用。

2 .可逆性抑制剂
可逆性抑制剂通过非共价键结合，结合力弱，因此既能结合，又易解离，快速的达到平衡。

可逆性抑制剂又分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂两大类。

(1)竞争性抑制剂的结构与底物相像，主要与必需基团的结合基团相互结合，与底物竞争酶，所以称竞争性抑制作用。

抑制剂与底物竞争酶的结合位点的力量取决于两者的浓度。

如抑制剂浓度恒定，底物浓度低时，抑制作用最为明显。

随着底物浓度的增加，酶•底物复合物浓度增加，抑制作用减弱。

当底物浓度远远大于抑制剂浓度时，几乎全部的酶均被底物夺取，此时，酶促反应的VmaX不变，但Km值变大。

许多药物都属酶的竞争性抑制剂。

磺胺药物与对氨基苯甲酸具有类似结构，而对氨基苯甲酸是二氢叶酸合成酶的底物，因此磺胺药通过竞争性地抑制二氢叶酸合成酶，使细菌缺乏二氢叶酸乃至四氢叶酸，不能合成核酸而增殖受抑制。

(2)非竞争性抑制剂与酶活性中心外的位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响酶与抑制剂结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但底物-酶-抑制剂复合物不能进一步释放出产物，所以称作非竞争性抑制作用，表现为VmaX值减小，而Km值不变。

⑶反竞争性抑制剂仅与酶-底物复合物结合使中间产物的量下降。

这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。