绿豆萌发过程中绿豆蛋白的功能特性及其抗氧化性

绿豆萌发过程中绿豆蛋白的功能特性及其抗氧化性
赵天瑶;张亚宏;常暖迎;康玉凡
【摘要】本文以绿豆为材料,研究了其萌发过程中绿豆蛋白的功能特性(溶解性、持水性、持油性、乳化性、起泡性、乳化稳定性、起泡稳定性)及抗氧化性(DPPH自由基清除率、金属离子螯合率、超氧阴离子自由基清除率)的动态变化.结果表明,随着萌发时间的不断延长,绿豆蛋白的溶解性、持水性、持油性、乳化性、起泡性均
呈现先增加后降低的趋势,乳化稳定性和起泡稳定性得以增强.其中,溶解性萌发24
h时达到最高,萌发96 h最低;萌发的绿豆蛋白持水性、持油性和乳化性相对于未萌发的分别提高了1.57倍、4.13倍和2.47倍;乳化稳定性、起泡性和起泡稳定性较
未萌发的分别提高了43.8％、46.6％和61.3％.此外,萌发过程中的绿豆蛋白抗氧化性呈现先升高后下降的趋势,萌发促进了绿豆蛋白的抗氧化性.其中,DPPH自由基清除率和金属离子螯合率均在绿豆萌发36 h达到最大,较未萌发的分别提高了73.8％和31.0％;超氧阴离子自由基清除率萌发48 h达到最大,较未萌发的提高了81.7％.随着绿豆萌发时间的延长,绿豆蛋白的功能特性和抗氧化性呈现先升高后下降的趋势,萌发中期(24～48 h)达到最大.因此,萌发提升了绿豆蛋白的功能特性和抗氧化性,扩大了其在食品加工中的应用,提高了其利用价值.%The object of this study was to analysis the effect of germination for the functional characteristics (solubility,water holding capacity,oil holding capacity,foam capacity,foam stability,emulsifying activity index,emulsion stability)of mung bean protein.As well as,the antioxidant activity(DPPH free radical scavenging rate,metal ion chelating rate and superoxide anion radical scavenging rate)also was measured during the germination time.The results showed that the solubility,water holding capacity,oil holding capacity,foam
capacity,emulsifying activity index of mung bean protein increased first and then decreased with the germination time prolonged,and the foam stability and emulsion stability were enhanced.Among them,the solubility,which was highest at germination 24 h and the lowest in germination for 96 h.The water-holding capacity,oil absorption capacity and emulsifying property of the mung bean protein were 1.57 times,4.13 times and 2.47 times higher than that of the non-germination respectively.Emulsifying stability,foaming capacity and foaming stability were increased by 43.8％,46.6％ and 61.3％,respectively.In addition,the antioxidant activity of mung bean protein in the process of germination increased first and then decreased,and germination promoted the antioxidant activity of mung bean protein.Among them,DPPH free radical scavenging activity and metal ion chelating rate reached the maximum at 36 h of mung bean germination,which was 73.8％ and 31.0％ higher than that of non-germination respectively.The superoxide anion radical scavenging activity reached the maximum at 48 h,which was 81.7％ higher than that non-germination.With the prolongation of the germination time of mung bean,the functional and antioxidant properties of mung bean protein increased first and then decreased,and reached the maximum in the middle stage(24～48 h).With the prolongation of mung bean germination time,the functional and antioxidant properties of the isolates increased first and then decreased,and the highest was in the middle stage (24～ 48 h).Therefore,the germinationenhanced the functional and antioxidant propertiesof mung beanproteinand improves the utilization
value of mung bean.Germinated mung bean can be used as a potential food ingredient protein for food industry.
【期刊名称】《食品工业科技》
【年(卷),期】2018(039)005
【总页数】7页(P69-75)
【关键词】绿豆;萌发;绿豆蛋白;功能特性;抗氧化性
【作者】赵天瑶;张亚宏;常暖迎;康玉凡
【作者单位】中国农业大学农学院,北京100193;中国农业大学农学院,北京100193;中国农业大学农学院,北京100193;中国农业大学农学院,北京100193【正文语种】中文
【中图分类】TS210.1
绿豆具有很高的营养价值和药用价值,绿豆中的蛋白质是其主要的营养成分和生物活性成分,具有良好的功能特性和抗氧化活性。

萌发是目前被广泛应用的能够提高种子营养成分的生物利用率的合适手段,尤其是在提高蛋白质质量和功能特性等方面有着显著的效果。

种子在萌发过程中,蛋白酶被激活后从结合态转化为游离态;种子内部新陈代谢增加,分子量较大的贮藏蛋白被水解和消耗,不溶性氮含量下降;蛋白质组分及其氨基酸构成发生变化,影响其营养及功能特性[1-2]。

萌发过程能够改善豆类的营养特性参数和功能特性,同时豆类蛋白也是一种天然的抗氧化剂。

有研究报道,种子萌发可以使谷物、豆类等中有毒、有害或抗营养物质含量有所减少或消除,提高蛋白与淀粉的消化率,同时也可以增加谷物内某些限制性氨基酸和维生素等
营养物质的含量[3]。

因而,种子萌发处理对产品的生产及利用上有着重要意义。

发芽可以改善蛋白质功能特性,提高抗氧化性,使其更好地应用在食品生产及加工中。

Starzynska[4]研究发现萌发5 d后豌豆蛋白的抗氧化性及营养特性得以改善,是潜在的食品添加剂;Marero等发现绿豆在萌发48 h后蛋白粘度下降65%,达到了婴
幼儿可摄入蛋白质的标准[5];此外,相关学者研究发现大豆蛋白萌发以后功能特性有所改善[6],花生蛋白在萌发过程中溶解度发生显著性变化[7],萌发后的黑豆蛋白具有更强的自由基清除能力[8-10]。

但目前关于豆类蛋白的研究多集中于功能特性或抗氧化性其中的一方面,并且关于萌发时期绿豆蛋白功能特性的动态变化研究较少。

因此,本文通过观察绿豆萌发过程中蛋白的功能特性和抗氧化性变化,获得适宜的绿
豆萌发时间,以期为更有效利用绿豆蛋白提供科学依据。

1 材料与方法
1.1 材料与仪器
白绿8号(蛋白质含量为27.23±0.80 g/100 g,脂肪含量为0.62±0.06 g/100 g,总糖含量为36.35±0.78 g/100 g) 来自吉林省白城市农科院。

氢氧化钠、盐酸、邻
苯三酚、氯化钾、氯化钠、磷酸氢二钠、磷酸二氢钾、硫酸亚铁均为分析纯;考马
斯亮蓝G-250、牛血清蛋白、三羟基氨基甲烷、菲啰嗪购于北京广达恒益科技有
限公司;1,1-二苯基-2-三硝基(1,1-diphenyl-2-picryl-hydrazyl,DPPH) 购于美国Sigma公司。

人工气候培养箱上海比朗仪器有限公司;HW.SY21-KP4恒温水浴锅北京市长风仪器有限公司;KDN-08C定氮仪上海雷磁仪器厂;UV759CRT紫外分光光度计上海
佑科仪器仪表有限公司;Centrifuge 5810R离心机德国eppendorf公司;索氏脂肪抽提器天津玻璃仪器厂;RADWAG分析天平北京乾明基因技术有限公司。

1.2 实验方法
1.2.1 萌发处理挑选大小一致、健康饱满绿豆籽粒,置于80 ℃的蒸馏水烫种3 min
后加常温蒸馏水浸泡6～8 h;最后将浸泡好的绿豆种子平铺到发芽盘中,将发芽盘放入到人工气候培养箱中避光孵育,条件设定温度为23±1 ℃,湿度80%±5%,每隔6 h浇水一次[11]。

每隔12 h取样一次,鲜样置于液氮中冷冻5 min后,保存在-40 ℃冰箱中备用。

1.2.2 绿豆蛋白制备绿豆除杂后进行烘干、磨粉,过80目筛备用。

称取2 g(精确到0.0001 g)左右样品,置于干燥的烧杯中,加入蒸馏水浸泡,用0.5 mol/L NaOH溶液调节提取液的pH,后放入恒温水浴锅中进行浸提。

30 min后将烧杯混合液倒入离心管中,在-4 ℃,400 r/min的条件下离心20 min,吸取上清液,将其pH调至4.6,同时加入0.05 mol/L HCl溶液搅拌,使沉淀均匀。

得到的沉淀经过冷冻干燥后可得绿豆蛋白粉[12]。

1.2.3 功能特性测定
1.2.3.1 溶解性参照文献[13]的方法稍作改动。

将萌发的绿豆蛋白样品溶于0.05 mol/L的pH为7.0的磷酸缓冲液,配制成浓度为2 mg/mL的蛋白溶液,混匀后进行离心(10000 r/min,10 min,4 ℃)后取上清液,适当稀释后,采用考马斯亮蓝法测定蛋白含量,以标准液牛血清蛋白(BSA)做标准曲线(y=0.0072x+0.0056,R2=0.9996),用凯氏定氮法测定不同萌发时间绿豆蛋白样品中总蛋白的含量,每个样品重复测量3次。

溶解度用蛋白溶解指数(Protein Solubility,PS)来表示。

PS(%)
其中,m1为上清液中蛋白含量;m为样品中总蛋白含量。

1.2.3.2 持水性(WHC) 根据Chau等[14]所用方法稍作修改。

首先称量10 mL离心管质量,然后取不同萌发时间绿豆蛋白样品0.2 g于离心管中,向管内加入6 mL 蒸馏水,振荡2 min使绿豆蛋白充分吸水,静置10 min后离心(5000 r/min,15 min),倾去上清液,将蛋白样品与离心管一起放入50 ℃烘箱内干燥25 min,后取出称量其总质量m2。

其中,m1为离心前蛋白样品与离心管总质量(g);m2:离心后蛋白样品与离心管总质量(g);m:蛋白样品质量(g)。

1.2.3.3 持油性(OHC) 采用Chau等[14]方法。

首先称量10 mL离心管质量,然后取不同萌发时间绿豆蛋白样品0.2 g加入离心管中,再向离心管中加入3 mL大豆油,充分振荡后离心(5000 r/min,25 min),将剩余的大豆油倒出,记录并测量其体积。

其中,V1为大豆油总体积(mL);V2为剩余大豆油体积(mL);m为蛋白样品质量(g)。

1.2.3.4 起泡性(FC)与泡沫稳定性(FS) 根据Chau等[14]方法稍作修改。

称取一定量不同萌发时间绿豆蛋白样品,加入pH为7.0的磷酸缓冲液,将其配为浓度为1 mg/mL溶液。

室温下将蛋白质溶液在高速分散器中(10000 r/min)搅打3 min,搅打完成后测定产生的泡沫与液体的总体积,静置30 min后测定剩余的泡沫与液体总体积。

起泡性(%)
泡沫稳定性(%)
其中,V0为缓冲液体积(mL);V1为搅打后泡沫与液体的总体积/(mL);V2为静置后泡沫与液体的总体积(mL)。

1.2.3.5 乳化性(EAI)与乳化稳定性(ES) 参考Wu等[15]测定方法进行测定。

用0.05 mol/L的pH为7.0的磷酸缓冲液将不同萌发时间的绿豆蛋白配制浓度为2
mg/mL的溶液,取1 mL的大豆油与3 mL样品溶液于离心管中,在10000 r/min 的条件下室温均质30 s,均质停止后迅速从底部吸取50 μL乳浊液,用0.1%的SDS 溶液稀释100倍,振荡混匀后在500 nm处测定吸光值;静置10 min后再由底部吸取50 μL乳浊液,用0.1%SDS溶液稀释至5 mL,振荡混匀后测定在500 nm处吸光值。

空白用0.1% SDS溶液。

乳化活力指数EAI(m2/g)=(2×2.303×ξ×稀释倍数)/(c×L×φ×104)
乳化稳定性
其中,C为蛋白质样品溶液浓度(g/mL);φ为乳化液中油相所占的分数;L为比色皿光径(10-2 m);EAI10:EAI10静置10 min后乳浊液的乳化活力指数;EAI0为0 min时乳浊液的乳化活力指数。

1.2.4 抗氧化性
1.2.4.1 DPPH自由基清除能力参照Azhari等人的方法[16],用pH7.0磷酸缓冲液将绿豆蛋白配制成浓度1 mg/mL的溶液,取1 mL样液与2 mL 0.1 mmol/L的DPPH-95%的乙醇溶液(避光保存)于比色管中,混匀后与室温下进行避光反应30 min后离心(7320 r/min,5 min),取上清液。

用95%的乙醇进行调零,在517 nm处测定吸光值A1。

空白组A0用相应的缓冲液代替样品溶液,对照组AC用95%乙醇代替DPPH-95%乙醇溶液。

DPPH自由基清除力(%)
其中,AC为对照组溶液吸光值;A0为空白组溶液吸光值;A1为样品溶液吸光值。

1.2.4.2 金属离子螯合能力参照Xu等人的方法[17],用pH7.0磷酸缓冲液将绿豆蛋白配制成浓度1 mg/mL的溶液,取1 mL该溶液加入3.7 mL于试管中,后加入3.7 mL磷酸缓冲液,0.1 mL 2 mol/L的FeSO4溶液和0.2 mmol/L的菲啰嗪溶液5 mL,混合均匀后,在室温下静置20 min,于562 nm处测定溶液的吸光值。

空白组取1 mL的磷酸缓冲液代替蛋白溶液。

螯合能力(%)
其中,A0为空白组溶液的吸光值;AS为样品溶液的吸光值。

1.2.4.3 超氧阴离子自由基清除活性采用邻苯三酚法测定超氧阴离子自由基清除活性[18]。

用pH7.0磷酸缓冲液将绿豆蛋白配制成浓度1 mg/mL的溶液,取1 mL 蛋白样液与3 mL 50 mmol/L的Tris-HCl缓冲液与比色管中,恒温水浴(25 ℃)25
min,取10 mmol/L HCl溶液配制的50 mmol邻苯三酚溶液50 μL于比色管中混匀,室温下反应4 min后取1 mol/L HCl于比色管中,终止反应,用Tris-HCl缓冲液进行调零,在325 nm处测定其吸光值AX,空白组A0用缓冲液代替蛋白溶液,对照组AX0用10 mmol/L的HCl代替邻苯三酚溶液。

自由基清除率(%)
其中,A0为空白组溶液吸光值;AX为样品溶液吸光值;AX0为对照组溶液吸光值。

1.2.5 数据处理每个处理均平行测定3次,运用Excel初步整理各项指标的测定结果,采用完全随机区组设计。

所有的实验数据用SPSS software Ver.20.0(SPSS Inc.,Chicago,Illinois)的LSD法进行差异显著性分析(p<0.05),图表中各结果用平均值±标准差的形式表示。

2 结果与分析
2.1 不同萌发时期绿豆蛋白的变化
图1表示不同萌发时期对绿豆蛋白含量的影响。

从图中可以看出,随着萌发时间的延长,绿豆蛋白含量呈先升高后降低的趋势,萌发36 h时绿豆蛋白含量达到最高为23.3×10-2 g/g,在萌发96 h时,其含量最小为8.79×10-2 g/g,并且前36 h内绿豆蛋白含量变化无明显差异,与未萌发的绿豆相比,适当的萌发使绿豆蛋白的含量提高了9.4%,但是随着萌发时间的延长绿豆蛋白含量逐渐下降,下降有显著性差异,并且均小于未萌发的绿豆蛋白含量,说明只有适当的萌发才可以提高绿豆蛋白的含量,较长时间的萌发不利于绿豆蛋白的积累。

图1 不同萌发时期绿豆蛋白含量变化Fig.1 Content changes of mung bean protein during different germination period
2.2 不同萌发时期绿豆蛋白的功能特性
2.2.1 溶解性图2表示不同萌发时期,绿豆蛋白溶解度的变化,由图可知,蛋白溶解度在不同萌发时间有显著性差异(p<0.05),且随着萌发时间的延长呈现先增加后降低
的趋势。

绿豆蛋白在萌发24 h时溶解性达到最高为46.04%,在萌发96 h时溶解性最低为13.94%。

这说明适当的萌发对绿豆蛋白的溶解性有一定促进作用。

图2 不同萌发时期绿豆蛋白溶解性变化Fig.2 Protein solubility changes of mung bean protein during germination period
2.2.2 持水性图3表示不同萌发时间绿豆蛋白持水性的变化。

如图所示,绿豆蛋白的持水能力范围为1.31 g/g～
3.15 g/g,持水性随着萌发时间的延长呈现先增加后降低的趋势,且不同萌发时间有显著的差异(p<0.05)。

绿豆蛋白在萌发24 h时持水性达到最高为3.15 g/g,是未萌发的蛋白持水性的1.57倍。

溶解度较高的蛋白质具有良好的分散性,可以形成良好的分散体系,从而提高了蛋白质的持水性,并且在发芽12～48 h时增加显著,而此时也正是绿豆蛋白溶解性显著变化阶段。

这说明适当的萌发对绿豆蛋白的持水能力有促进作用,对其功能特性有一定影响。

图3 不同萌发时期绿豆蛋白持水性变化Fig.3 Water holding capacity changes of mung bean isolated during germination period
2.2.3 持油性图4表示不同萌发时期绿豆蛋白持油性的变化。

持油性随着萌发时间的延长呈现先增加后降低的趋势,且不同萌发时间的持油能力有显著的差异
(p<0.05),在未萌发时即0 h绿豆蛋白持油能力最低为1.26 mL/g,萌发36 h时持油性达到最高为6.46 mL/g,与未萌发绿豆相比提高了4.13倍,且在24～48 h期间绿豆蛋白的持油性均较大且无明显差异。

这说明萌发有利于绿豆蛋白的持油能力提高,有利于蛋白质-油脂体系的应用。

图4 不同萌发时期绿豆蛋白持油性变化Fig.4 Oil absorption capacity of mung bean protein during germination period
2.2.4 乳化性图5表示不同萌发时间绿豆蛋白乳化性的变化。

由图可看出,萌发显著的提高了绿豆蛋白的乳化能力(p<0.05),随着萌发时间的延长,绿豆蛋白的乳化特性呈现先增加后下降的趋势,但是总体来说萌发过程改善了其乳化性,在萌发12 h
时变化不明显,萌发至24 h后乳化性明显增加,萌发至48 h时乳化性达到最大为4.51 m2/g,与未萌发相比提高了2.47倍,这可能是由于发芽过程中内源性蛋白酶被激活,使其蛋白质的肽键断裂和多肽链展开,氨基酸的疏水性基团暴露,从而使绿豆蛋白乳化性增加[19]。

图5 不同萌发时期绿豆蛋白乳化性变化Fig.5 Emulsifying activity index changes of mung bean protein during germination period
2.2.5 乳化稳定性图6表示不同萌发时间绿豆蛋白乳化稳定性的变化。

萌发过程显著增加了绿豆蛋白的乳化稳定性(p<0.05),萌发期间乳化稳定性的范围为
37.98%～54.62%,稳定性在萌发36 h时达到最高,与未萌发的绿豆蛋白相比提高了43.8%,并且随着萌发时间的延长,绿豆蛋白的乳化稳定性呈现先增高后下降的趋势,但是整体来说萌发提高了其乳化稳定性。

图6 不同萌发时期绿豆蛋白乳化稳定性变化Fig.6 Emulsifying stability changes of mung bean protein during germination period
2.2.6 起泡性图7表示不同萌发时期绿豆蛋白起泡性的变化。

起泡性随着萌发时间的延长呈现先增加后降低的趋势,且不同萌发时间的起泡能力有显著的差异
(p<0.05)。

绿豆蛋白在萌发36 h时起泡性达到最高为93.33%且与24 h时无明显差异,与未萌发的绿豆蛋白相比起泡性提高了46.6%。

这说明适当的萌发有利于改善绿豆蛋白的起泡性。

图7 不同萌发时期绿豆蛋白起泡性变化Fig.7 Foaming capacity changes of mung bean protein during germination period
2.2.7 起泡稳定性图8表示不同萌发时间绿豆蛋白起泡稳定性的变化。

如图所示萌发过程中绿豆蛋白起泡稳定性范围为47.83%～77.17%,起泡稳定性随着萌发时间的延长呈现先增加后降低的趋势,且不同萌发时间的起泡稳定性能力有显著的差异(p<0.05)。

绿豆蛋白在萌发24 h时起泡稳定性性达到最高,与未萌发的绿豆蛋白相
比提高了61.3%,其他萌发时间的起泡稳定性均不同程度高于未萌发的蛋白。

图8不同萌发时期绿豆蛋白起泡稳定性变化Fig.8 Foaming stability changes of mung bean protein during germination period
2.3 不同萌发时期绿豆蛋白抗氧化性分析
2.3.1 DPPH自由基清除活性常见食用豆中,绿豆具有一定的抗氧化生物活性,同时
在萌发过程中能够促进蛋白质分解为氨基酸,加强其抗氧化特性[20]。

图9表示绿
豆蛋白DPPH自由基清除率的变化。

如图所示,萌发后绿豆蛋白对DPPH自由基清除率范围为48.1%～83.59%,DPPH自由基清除率随着萌发时间的延长呈现先增加后降低的趋势,且不同萌发时间的DPPH自由基清除力有显著的差异(p<0.05)。

萌发36 h时清除率达到最大,与未萌发绿豆蛋白相比提高了73.8%。

图9 不同萌发时期绿豆蛋白DPPH自由基清除率变化Fig.9 Changes of DPPH free radical-scavenging activity of mung bean protein during germination period
2.3.2 金属离子螯合率图10表示不同萌发时间绿豆蛋白亚铁离子螯合能力的变化。

如图所示,萌发的绿豆蛋白对亚铁离子螯合率范围为20.75%～27.19%,亚铁离子螯合能力随着萌发时间的延长呈现先增加后降低的趋势,且不同萌发时间有显著的差
异(p<0.05)。

在36 h时螯合率达到最大为27.19%,与未萌发绿豆蛋白相比提高了31.0%,且萌发后的亚铁离子螯合能力都在不同程度高于萌发的绿豆蛋白。

由此可
以推测适当的萌发可以提高绿豆蛋白金属离子螯合能力。

图10 不同萌发时期绿豆蛋白亚铁离子螯合率变化Fig.10 The changes of Fe2+ chelating rate of mung bean protein during germination period
2.3.3 超氧阴离子自由基清除率图11表示不同萌发时间绿豆蛋白对超氧阴离子清
除能力的变化。

如图所示,萌发的绿豆蛋白对超氧阴离子清除能力范围15.98%～35.04%,超氧阴离子清除能力随着萌发时间的延长呈现先增加后降低的趋势,且不同
萌发时间有显著的差异(p<0.05)。

萌发至48 h时绿豆蛋白对超氧阴离子的清除能力最大,比未萌发的绿豆蛋白提高了81.7%,且萌发过程中(12～72 h)绿豆蛋白对超氧阴离子清除能力都在不同程度高于未萌发的绿豆蛋白。

这说明适当的萌发能够促进绿豆蛋白对超氧阴离子的清除能力。

图11 不同萌发时期绿豆蛋白超氧阴离子清除率变化Fig.11 The changes of superoxide anion radical scavenging activity of mung bean protein during germination period
3 讨论
萌发是一种简单有效地改善豆类和谷类质量与营养价值的技术,萌发过程中可以引
起蛋白质结构的改变,新生物活性的新物质生成,从而增加豆类的营养价值及功能特
性[21]。

萌发过程可以激活豆类体内的一些酶,如蛋白酶、植酸酶和纤维降解酶等，引起蛋白质、碳水化合物和脂类等的降解,增加豆类的营养。

Atinder等[22]研究表明,小扁豆和马嘴豆萌发后起泡性得到改善,分别为16.1%～23.3%和13.3%～26.7%;Reihaneh等[23]对绿豆进行发芽处理,结果发现,其持水
性和乳化稳定性得到改善,分别为1.2～1.5 g/g,51.8%～54.3%。

本研究发现萌发
过程显著的提高了绿豆蛋白的溶解性、持水性、持油性、乳化性和乳化稳定性、起泡性和起泡稳定性(p<0.05),其中萌发以后蛋白的起泡性为64.33%～93.33%,持水性为1.3～3.2 g/g,乳化稳定性为40.0%～54.6%,略高于Reihaneh等人的研究,这可能是因为品种不同造成的。

随着萌发时间的延长,绿豆蛋白功能性质呈现先增加
后下降的趋势,但是整体来说功能性质得到改善,这与Savelkou等[24]、Chiemela 等[25]、Wanasundara等[26]、Hooda等[27]、Ghavidel等[28]关于大豆、水稻、豌豆、葫芦巴籽、豇豆萌发后蛋白质功能特性的研究结果相一致。

本试验对萌发后的绿豆蛋白DPPH自由基清除能力、金属离子螯合能力以及对超
氧阴离子清除能力分析,结果显示萌发后的绿豆蛋白具有较好的抗氧化能力,随着萌
发时间的不断延长,绿豆蛋白的抗氧化性呈现先升高后降低趋势,整体是较未萌发的
绿豆蛋白高,这与来吉祥等[8]的研究结果相一致。

已有研究发现,蛋白的酶解产物具有良好的抗氧化效果[29-31],并且Chen等[32]认为蛋白质或多肽抗氧化活性与某
些氨基酸有关,如组氨酸含有咪唑环,可以有效地螯合金属离子,因此发挥良好的抗氧化性,许多氨基酸和其衍生物具有良好的抗氧化能力,如谷氨酸、半胱氨酸、赖氨酸、脯氨酸等具有清除羟自由基能力[33],因此,抗氧化性的提高一方面可能是与萌发过
程中形成的蛋白质或多肽的特定氨基酸有关,某些氨基酸可以为螯合金属离子提供
良好的结合体;另一方面也可能与氨基酸的特定序列有关。

本试验研究了萌发绿豆蛋白的功能特性及抗氧化特性的变化,但是对其在抗氧化活
性的机理上有待进一步研究,建议通过细胞试验等对其作用机理进行定论,此方面需
要进行大量的研究。

同时,绿豆萌发过程中蛋白质结构的变化也是今后研究的重点。

4 结论
适当的萌发提高了绿豆蛋白的功能特性,溶解性、持水性、持油性、乳化性和乳化
稳定性、起泡性及起泡稳定性都在不同程度上得到提高,并且随着萌发时间的延长
绿豆蛋白的功能特性呈现先升高后降低的趋势,总体来说蛋白质的功能特性在一定
程度上得到改善。

不同萌发阶段的功能特性与抗氧化性有着显著的差异(p<0.05),随着萌发时间的不
断延长,绿豆蛋白的功能性质和抗氧化性呈现先升高后下降的趋势。

萌发前期和中
期(24～60 h)的功能性质和抗氧化性较萌发后期高,在萌发中期时(24～48 h)其功
能性质和抗氧化性达到最大,说明适当的萌发有利于改善绿豆蛋白的性质。

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