猪屠宰后肉的变化课件（可编辑）

猪屠宰后肉的变化课件
第三章屠宰后肉的变化热鲜肉→肉的尸僵→解僵成熟→自体酶解→腐败变质 muscle to meat 动物刚屠宰后，肉温还没有散失，柔软具有较小弹性，这种处于生鲜状态的肉称作热鲜肉。

经过一定时间，肉的伸展性消失，肉体变为僵硬状态，这种现象称为死后僵直（rigor mortis）,此时肉加热食用是很硬的，而且持水性也差，因此加热后重量损失很大，不适于加工。

继续贮藏，其僵直情况会缓解，经过自身解僵，肉又变得柔软起来，同时持水性增加，风味提高，所以在利用肉时，一般应解僵后再使用，此过程称作肉的成熟（conditioning）。

成熟肉在不良条件下贮存，经酶和微生物作用分解变质称作肉的腐败（putrefaction）。

屠宰后肉的变化，即包括上述肉的尸僵、肉的成熟、肉的腐败三个连续变化过程。

在肉品工业生产中，要控制尸僵、促进成熟、防止腐败。

肌肉收缩的基本单位肌肉收缩与松弛的生物化学机制肌肉收缩的基本单位
在每一条肌球蛋白粗丝的周围，有六对肌动蛋白纤丝，围绕排列而构成六方格状结构。

在每个肌球蛋白粗丝的周围，有放射状的突起，这些突起呈螺旋状排列，每六个突起排列位置恰好旋转一周。

在突起上含有ATP酶的活性中心的重酶解肌球蛋白，并能和F—肌动蛋白结合。

粗丝和细丝不是永久性结合的，由于某些因素会产生离合状态，便产生肌肉的伸缩。

即所说的肌肉收缩和松弛。

肌肉收缩包括以下四种主要因子（1）收缩因子肌球蛋白（myosin）、肌动蛋白（actin）、原肌球蛋白（tropomyosin）和肌原蛋白（troponin）。

（2）能源 ATP （3）调节因子初级调节因子—钙离子，次级调节因子—原肌球蛋白和肌原蛋白。

? （4）疏松因子肌质网系统（sarcoplasmic reticulum system）和钙
离子泵。

肌肉收缩与松弛的机制生活的肌肉处于静止状态时，由于Mg和ATP 形成复合体的存在，防碍了肌动蛋白与肌球蛋白粗丝突起端的结合。

肌原纤维周围糖原的无氧酵解和线粒体内进行的三羧酸循环，使ATP不断产生，以供应肌肉收缩之用。

肌球蛋白头是一种ATP酶，这种酶的激活需要Ca2+的激活。

神经冲动→肌内膜→肌质网释放Ca2+ →→使肌动蛋白暴露与肌球蛋白结合位点→使ATP酶活化→ATP分解产生能量→肌动蛋白与肌球蛋白结合→收缩★肌肉收缩时首先由神经系统（运动神经）传递信号，来自大脑的信息经神经纤维传到肌原纤维膜产生去极化作用，神经冲动沿着T小管进入肌原纤维，可促使肌质网将Ca2+释放到肌浆中。

★进入肌浆中的Ca2+浓度从10-7 Mol增高到10-5 Mol 时，钙离子即与细丝的肌原蛋白钙结合亚基（TnC）结合，引起肌原蛋白三个亚单位构型发生变化，使原肌球蛋白更深地移向肌动蛋白的螺旋槽内，从而暴露出肌动蛋白纤丝上能与肌球蛋白头部结合的位点。

★钙离子可以使ATP从其惰性的Mg--ATP复合物中游离出来，并刺激肌球蛋白的ATP酶，使其活化。

肌球蛋白ATP酶被活化后，将ATP分解为ADP + Pi + 能量，同时肌球蛋白纤丝的突起端点与肌动蛋白纤丝结合，形成收缩状态的肌动球蛋白。

★当神经冲动产生的动作电位消失，通过肌质网钙泵作用，肌浆中的钙离子被收回。

肌原蛋白钙结合亚基（TN-C）失去Ca2+，肌原蛋白抑制亚基（TN-l）又开始起控制作用。

ATP 与Mg形成复合物，且与肌球蛋白头部结合。

而细丝上的原肌球蛋白分子又从肌动蛋白螺旋沟中移出，挡往了肌动蛋白和肌球蛋白结合的位点，形成肌肉的松驰状态。

如果ATP供应不足，则肌球蛋白头部与肌动蛋白结合位点不能脱离，使肌原纤维一直处于收缩状态，这就形成尸僵。

一、屠宰后肌肉糖原的酵解二、死后僵直的机制三、死后僵直的过程四、死后僵直的类型五、冷收缩及解冻僵直收缩六、尸僵和保水性的关系七、尸僵开始和持续时间屠宰后的肉尸（胴体）经过一定时间，肉的伸展性逐渐消失，由弛缓变为紧张，无光泽，关节不活动，呈现僵硬状态，叫作尸僵。

尸僵的肉硬度大，加热时不易煮熟，有粗糙感，
肉汁流失多，缺乏风味，不具备可食肉的特征。

这样的肉从相对意义上讲不适于加工和烹调。

一、屠宰后肌肉糖原的酵解糖酵解作用酸性极限pH值糖酵解作用动物屠宰以后，糖原的含量会逐渐减少，动物死后血液循环停止，供给肌肉的氧气也就中断了，其结果促进糖的无氧酵解过程，糖原形成乳酸，直至下降到抑制糖酵解酶的活性为止。

糖酵解作用，一个葡萄糖产生3 个ATP，使能量的产生大大减少,远低于有氧代谢产生的ATP。

酸性极限pH值一般活体肌肉的pH值保持中性（7.0～7.2），死后由于糖原酵解生成乳酸，肉的pH值逐渐下降，一直到阻止糖原酵解酶的活性为止，这个pH值称极限pH 值。

哺乳动物肌肉的极限pH值为5.4～5.5之间，达到极限pH值时大部分糖原已被消耗，这时即使残留少量糖原，由于糖酵解酶的钝化，也不能继续分解了。

肉的pH值下降对微生物，特别是对细菌的繁殖有抑制作用，所以从这个意义来说，死后肌肉pH值的下降，对肉的加工质量有十分重要的意义。

宰后极限pH 值的影响因素与宰前状况有关如果在屠宰前剧烈运动，或饥饿、疲劳，那么这时的糖原含量就会减少。

如果这时候屠宰，死后继续消耗糖原，肉就会产生高极限pH值。

与牲畜的种类、不同的部位及个体的差异等内在因素有关，受屠宰前是否注射药物、环境的温度等外界因素影响。

环境温度越高，pH值变化越快。

二、死后僵直的机制※ATP减少动物死之后，呼吸停止了，供给肌肉的氧气也就中断了，此时其糖原不再像有氧时最终氧化成CO2和H2O，而是在缺氧情况下经糖酵解产生乳酸。

在正常有氧条件下，每个葡萄糖单位可氧化生成39个分子ATP，而经过糖酵解只能生成3分子ATP，ATP的供应受阻。

然而体内ATP的消耗，由于肌浆中ATP酶的作用却在继续进行，因此动物死后，ATP的含量迅速下降。

※肌质网破裂 ATP的减少及pH值的下降，使肌质网功能失常，发生崩解，肌质网失去钙泵的作用，内部保存的钙离子被放出，致使Ca2+浓度增高，促使粗丝中的肌球蛋白ATP酶活化，更加快了ATP的减少，结果肌动蛋白和肌球蛋白结合形成肌动球蛋白，引起
肌肉收缩表现出肉尸僵硬。

※反应不可逆这种情况下由于ATP不断减少，所以反应是不可逆的，则引起永久性的收缩。

三、死后僵直的过程动物死后僵直的过程分为三个阶段：◆迟滞期:从屠宰后到开始出现僵直现象为止，即肌肉的弹性以非常缓慢的速度进展阶段，称为迟滞期；◆急速期:随着弹性的迅速消失出现僵硬阶段叫急速期◆僵硬后期:最后形成延伸性非常小的一定状态而停止叫僵硬后期。

到最后阶段肌肉的硬度可增加到原来的10～40倍，并保持较长时间。

图3—7 死后僵直期肌肉物理和化学的变化
（牛肉37℃下）肌肉死后僵直过程与肌肉中的ATP下降速度有着密切的关系。

在迟滞时期，肌肉中ATP的含量几乎恒定，这是由于肌肉中还存在另一种高能磷酸化合物——磷酸肌酸（CP），在磷酸激酶的作用下，由ADP再合成ATP，而磷酸肌酸变成肌酸： ADP + CP 肌酸 + ATP 在此时期，细丝还能在粗丝中滑动，肌肉比较柔软，这一时期与ATP的贮量及磷酸肌酸的贮量有关。

随着磷酸肌酸的消耗殆尽，使ATP的形成主要依赖糖酵解，使ATP迅速下降而进入急速期。

当ATP降低至原含量的15%～20%时，肉的延伸性消失而进入僵直后期。

动物屠宰之后磷酸肌酸与pH值迅速下降，而ATP在磷酸肌酸降到一定水平之前尚维持相对的恒定，此时肌肉的延伸性几乎没有变化，只有当磷酸肌酸下降到一定程度时，ATP开始下降，并以很快的速度进行，由于ATP的迅速下降，肉的延伸性也迅速消失，迅速出现僵直现象。

因此处于饥饿状态下或注入胰岛素情况下屠宰的动物肉，肌肉中糖原的贮备少，ATP的生成量则更少，这样在短时间内就会出现僵直，即僵直的迟滞期短。

图3-8 僵直时肌肉柔软性的变化曲线
从图中的五条曲线可以看出，屠宰时动物的生理状态不同，则第一阶段迟滞期长短不同，从1.5h（第Ⅴ条曲线）到9h（第Ⅰ条曲线），而急速期从0.5h（第Ⅲ条曲线）到2h（第Ⅳ条曲线）。

图3-9僵直过程中肌肉弹性系数的变化曲线通
过上述现象可以证明，引起死后僵直过程的变化，与肌肉中ATP的消失有直接的关系。

随着ATP的消失，肌肉的肌球蛋白与肌动蛋白立即结合，生成肌动球蛋白，因而失去弹性。

所以最初阶段迟滞期的长短是由ATP含量决定的。

四、冷收缩（cold shortening）
解冻僵直收缩（thaw shortening）肌肉宰后有三种短缩或收缩形式，即热收缩（heat shortening）、冷收缩和解冻僵直收缩。

热收缩是指一般的尸僵过程，缩短程度和温度有很大关系，这种收缩是在尸僵后期，当ATP含量显著减少以后会发生，在接近零度时收缩的长度为开始长度的5%，到40℃时，收缩为开始的50%。

4-1、冷收缩（cold shortening）由冷收缩可知，死后肌肉的收缩速度未必温度越高，收缩越快，牛、羊、鸡在低温条件下也可产生急剧收缩，该现象红肌肉比白肌肉出现得更多一些，尤以牛肉明显。

从刚屠宰后的牛屠体上切下一块牛头肌肉片，立刻分别在1～37℃的温度中放置，结果表明：在1℃中贮藏的肉收缩最快、最急剧。

在15℃中贮藏的肉收缩得最慢，而且也最小。

温度越高，ATP的消耗越大。

低温收缩与ATP减少产生的僵直收缩是不一样的。

最近一项结果表明，冷收缩不是由肌质网的作用产生，而是由线粒体释放出来的Ca2+产生的，含有大量线粒体的红色肌肉，在死后厌氧的低温条件下放置，线粒体机能下降而释放出钙，Ca2+再被在低温条件下机能下降的肌质网回收而引起收缩。

防止冷收缩的方法为了防止冷收缩带来的不良效果，采用电刺激的方法，使肌肉中ATP迅速消失，pH值迅速下降，使尸僵迅速完成，即可改善肉的质量和外观色泽。

去骨的肌肉易发生冷收缩，硬度较大，带骨肉则可在一定程度上抑制冷收缩，所以目前普遍使用的屠体直接成熟是不太会出现冷收缩的。

对于猪胴体，一般不会发生冷收缩。

4-2、解冻僵直收缩肌肉在僵直未完成前进行冻结，仍含有较高的ATP，在解冻时由于ATP发生强烈而迅速的分解而产生的僵直现象，称为解冻僵直。

解冻时肌肉产生强烈的收缩，收缩的强度较正常的僵直剧烈的多，并有大量的肉汁流出。

解冻僵直发生的收缩严重有力，可缩短
50%，这种收缩可破坏肌肉纤维的微结构，而且沿肌纤维方向收缩不够均一。

在尸僵发生的任何一点进行冷冻，解冻时都会发生解冻僵直，但随肌肉中ATP浓度的下降，肌肉收缩力也下降。

在刚屠宰后立刻冷冻，然后解冻时，这种现象最明显。

因此要在形成最大僵直之后再进行冷冻，以避免这种现象的发生。

五、尸僵和保水性的关系尸僵阶段除肉的硬度增加外，肉的保水性减少，在最大尸僵期时最低。

肉中的水分最初时渗出到肉的表面，呈现湿润状态，并有水滴流下。

刚宰后的肉保水性好，几小时以后保水性降低，到48～72h（最大尸僵期）肉的保水性最低。

宰后24h有45%的肉汁游离。

尸僵降低保水性的原因 pH降低：屠宰后的肌肉，随着糖酵解作用的进行，肉的pH值下降至极限值5.4～5.5，此pH 值正是肌原纤维多数蛋白质的等电点附近。

由于ATP的消失和肌动球蛋白形成，肌球蛋白纤丝和肌动蛋白纤丝之间的间隙减少了，故而肉的保水性大为降低。

蛋白质某种程度的变性，肌浆中的蛋白质在高温低pH值作用下沉淀变性，不仅失去了本身的保水性，而且由于沉淀到肌原纤维蛋白质上，也进一步影响到肌原纤维的保水性。

六、尸僵开始和持续时间因动物的种类、品种、宰前状况，宰后肉的变化及不同部位而异。

一般鱼类肉尸发生早，哺乳类动物发生较晚，不放血致死较放血致死发生的早，温度高发生的早持续时间短，温度低则发生的晚，持续时间长。

表3—3为不同动物尸僵时间。

肉在达到最大尸僵时以后，即开始解僵软化进入成熟阶段。

一、肉成熟的条件及机制二、成熟肉的物理变化三、成熟肉的化学变化四、促进肉成熟的方法尸僵持续一定时间后，即开始缓解，肉的硬度降低，保水性有所恢复，使肉变得柔嫩多汁，具有良好的风味，最适于加工食用，这个变化过程即为肉的成熟。

肉的成熟包括尸僵的解除及在组织蛋白酶作用下进一步成熟的过程。

（一）死后僵直的解除（二）组织蛋白酶的作用 1.肌原纤维小片化刚宰后的肌原纤维和活体肌肉一样，是由数十到数百个肌节沿长轴方向构成的纤维，而在肉成熟时则断裂成1～4个肌节相连的小片状。

这种肌原纤维断裂现象被认为是肌肉软化的直接原因。

这时在相邻肌节的
Z线变得脆弱，受外界机械冲击很容易断裂。

产生小片化的原因 1 死后僵直肌原纤维产生收缩的张力，使Z线在持续的张力作用下发生断裂，张力的作用越大，小片化的程度越大。

2 Ca2+作用引起的。

死后肌质网功能破坏，Ca2+从网内释放，使肌浆中的Ca2+ 浓度增高，刚宰后肌浆中Ca2+，浓度为1×10-6Mol，成熟时为1×10-4M，比原来增高100倍。

高浓度的Ca2+长时间作用于Z线，使Z线蛋白变性而脆弱给予物理力的冲击和牵引而发生断裂。

肌原纤维小片化与Ca2+ 浓度的关系如图5-12。

从图中看出当Ca2+ 浓度在1×10-5Mol 以下时，对小片化无显著影响，而当超过1×10-5 Mol数量时，肌原纤维小片化程度忽然增加，Ca2+浓度达到1×10-4Mol时达到最大值。

2.死后肌肉中肌动蛋白和肌球蛋白纤维之间结合变弱随着保藏时间的延长，肌原纤维的分解量逐渐增加，如家兔肌肉在10℃条件下保藏2d的肌原纤维只分解5%，而到6d时近50%的肌原纤维被分离，当加入ATP时分解量更大。

肌原纤维分离的原因，恰与肌原纤维小片化是一致的。

小片化是从肌原纤维的Z线处崩解，正表明肌球蛋白和肌动蛋白之间的结合减弱了。

? 3.肌肉中结构弹性网状蛋白的变化结构弹性网状蛋白是肌原纤维中除去粗丝、细丝及Z线等蛋白质后，不溶性的并具有较高弹性的蛋白质。

贯穿于肌原纤维的整个长度，连续的构成网状结构。

随着保藏时间的延长和弹性的消失而减少，结构弹性蛋白的含量也达到最低值。

肉类在成熟软化时结构弹性蛋白质的消失，导致肌肉弹性的消失。

钙激活酶与肉的成熟肌肉成熟变化的反应是在多种酶的协同作用下完成的．其中一个起主要作用的酶就是钙激活酶，因为只有它才能启动肌原纤维蛋白的降解，破坏Z线，释放肌纤丝，从而引起其它蛋白酶的作用，促进肌纤维的降解 pH值的变化保水性的变化嫩度的变化风味的变化肉在成熟过程中pH值发生显著的变化。

刚屠宰后肉的pH值在6～7之间，约经1h开始下降，尸僵时达到最低5.4～5.6之间，而后随保藏时间的延长开始慢慢地上升。

肉在成熟时保水性又有回升。

（1）保水性的回升和pH值变化有关，随着解僵，pH值逐渐增高，偏
离了等电点，蛋白质静电荷增加，使结构疏松，因而肉的持水性增高。

（2）此外随着成熟的进行，蛋白质分解成较小的单位，从而引起肌肉纤维渗透压增高。

保水性恢复只能部分恢复，不可能恢复到原来状态，因肌纤维蛋白结构在成熟时发生了变化。

随着肉成熟的发展，肉的柔软性产生显著的变化。

刚屠宰之后生肉的柔软性最好，而在2昼夜之后达到最低的程度。

保藏六昼夜之后又重新增加，平均可达鲜肉时的83%。

肉在成熟过程中由于蛋白质受组织蛋白酶的作用，游离的氨基酸含量有所增加，主要表现在浸出物质中。

新鲜肉中酪氨酸和苯丙氨酸等很少，而成熟后的浸出物中有酪氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸等存在，其中最多的是谷氨酸、精氨酸、亮氨酸、缬氨酸、甘氨酸，这些氨基酸都具有增强肉的滋味和香气的作用，所以成熟后的肉类，肉的风味提高，与这些氨基酸成分有一定的关系。

此外，肉在成熟过程中，ATP分解产生次黄嘌呤核苷酸（IMP），它为味质增强剂。

（一）蛋白水解（二）次黄嘌呤核苷酸（IMP）的形成（三）肌浆蛋白溶解性的变化（四）构成肌浆蛋白的N—端基的数量增加（五）金属离子的增减在成熟中，水溶性非蛋白质态含氮化合物会增加。

如果将处于极限pH值5.5～5.8的家兔的背最长肌，在37℃条件下无菌贮藏5～6个月，那么三氯乙酸可溶性氮，即非蛋白态氮就会从初期总氮的10%～30%上升到37%（家兔）和31%（牛）。

开始贮藏后的10天增长速度很快。

在低温条件下贮藏，其增长速度较慢。

牛背最长肌在2℃条件下贮藏30天其非蛋白态氮增长到45μmol/g肉，家兔背最长肌在3～4℃条件下贮藏7天，增长到55μmol/g肉。

死后肌肉中的ATP在肌浆中ATP酶作用下迅速转变为ADP，而ADP又在肌激活酶的作用下进一步水解为AMP，再由脱氨酶的作用下形成IMP，反应过程如下：根据分析结果表明，僵直前的肌肉中ADP 很少，而ATP的含量较多；但僵直以后IMP的数量特多，其中肌苷、次黄嘌呤、次黄苷、ADP、ATP、IDP（次黄苷二磷酸）、ITP（次黄苷三磷酸）等较少。

屠宰后接近24h肌浆蛋白溶解度降到最低程度。

表3—6是在4℃条件下成熟过程
随时间的延续，肌浆蛋白溶解性的变化，从表中数字看出: 刚屠宰之后的热鲜肉，转入到浸出物中的肌浆蛋白最多，6h以后肌浆蛋白的溶解性就显著减少而呈不溶状态，直到第一昼夜终了，达到最低限度，只是最初热鲜肉的19%。

到第四昼夜可增加到开始数量36%，相当第一昼夜的2倍，以后仍然继续增加。

对盐的溶解性也是新鲜肉最高，经1～2昼夜溶解性开始降低，为鲜肉的65%，以后又继续增加，当达到四昼夜时达73%。

随着肉成熟的发现，蛋白质结构发生变化，使肌浆蛋白质氨基酸和肽链的N—端基（氨基）的数量增多。

而相应的氨基酸如二羧酸、谷氨酸、甘氨酸、亮氨酸等都增加，显然伴随着肉成熟进行，构成肌浆蛋白质的肽链被打开，形成游离N—端基的增多。

所以成熟后的肉类，柔软性增加，水化程度增加，热加工时保水能力增高，这些都与N—端基的增多有一定的关系。

在成熟中可看到水提取的金属离子增减情况。

Na和Ca增加，K减少。

在活体肌肉中，Na和K大部分以游离形态存在于细胞内，一部分与蛋白质等结合。

Mg几乎全部处于游离状态，ATP变成Mg-ATP，成为肌球蛋白的基质。

Ca基本不以游离的形态存在，而与肌质网、线粒体、肌动蛋白等结合。

增加的钙可能是某种变化游离出来的。

（一）物理因素的控制（二）化学因素（三）生物学因素 1.温度温度高成熟的快，Wilson等试验45.5rad γ射线照射牛肉，结合防腐进行高温成熟，43℃24h即完成，它和低温1.7℃成熟14d获得嫩度效果相同，缩短时间10多倍，但这样的肉颜色、风味都不好。

高温和低pH值环境下，不易形成僵直肌动球蛋白。

中温成熟时，尸僵硬度是在中温域引起，此时肌肉缩短度小，因而成熟的时间短。

为了防止尸僵时短缩，可把不剔骨肉在中温域进入尸僵。

2.电刺激可加快死后僵直的发展电刺激主要用于牛、羊肉中，这个方法可以防止冷收缩。

所谓电刺激是家畜屠宰放血后，在一定的电压电流下，对胴体进行通电，从而达到改善肉质的目的。

电刺激使用的电压变化非常显著，有高电压和低电压之分。

高电压可以达到300V以上，甚至600V以上，低电压则为100V以下。

屠宰后的机体用电流刺激可以加快生化反
应过程和pH值的下降速度，促进尸僵过程的进行。

对像牛肉和羊肉含有较多
红色肌肉的家畜肉，在冷却的时候，随着肉的温度下降ATP没有完全消失，因而
肌浆网内摄取Ca2+的能力降低了，同时Ca2+也从线粒体被游离到肌浆中，使肌
浆中的Ca2+ 浓度急剧地增加，这样使肌肉发生强烈收缩，而电刺激可以预防这
种现象。

电刺激不单可以促进ATP的消失和pH值下降，而且对促进肉质色泽鲜
明、肉质软化有明显作用；特别是经过电刺激加工的热鲜肉，易于施行热剔骨，
因此可以节省30%～50%的冷却能量，节省70%～80%冷库容积，对提高肉类加工
企业的经济效益有很大意义。

近20年来人们对电刺激的应用不仅是为了改善
肉的质量，而且也是为了解决现代化肉类冷加工中出现的实际问题。

生产实践
中，要求屠宰后的牛羊胴体在24h以内，肉体中心温度降低到7℃以下，必须以
相当快的速度冷却，然而快速冷却易产生肌肉寒冷收缩现象，损害了肉的嫩度。

实际证明，当死后肌肉的pH值迅速降低到6以下，就可以防止产生冷收缩。

而
电刺激可以加快肌肉中的生物化学反应，迅速生成乳酸，使pH值下降。

如200V
电压，频率为12.5HZ，刺激时间为2min，使pH值迅速降低，最初pH值越高，
下降的幅度越大，刺激后的肌肉在35℃条件经3～4h降到 6.2以下。

最初pH值pH下降值7.2 0.7 7.0 0.5 6.5 0.15 6.2 0 从上述数字可以说明，最初pH值越高，下降幅度越大，而且刺激的敏感性随
死后僵直时间的延长而减弱。

根据新西兰资料，对羊胴体，屠宰后30min内进行
刺激，牛不超过45min。

在工业上使用电刺激方法首先是在新西兰。

新西兰
牛羊生产量很大，在生产旺季，一些屠宰厂日宰量达1万头，因此要在屠宰流水
线后对胴体进行快速冷却，使用通常方法，很容易产生冷收缩，这就使新西兰的
研究者们最先着手解决使用电刺激所存在的问题，以保证肉的质量。

电刺激可
改善肉的嫩度，防止寒冷收缩。

根据法国的资料介绍，刺激后的牛肉可提高嫩度
15%～16%。

刺激后的肉类在肉温降低到10℃以下之前，pH值可降低到6.0以下，防止寒冷收缩，为实现热剔骨创造了前提条件。

电刺激促进肌肉嫩化的机理：①电刺激加快尸僵过程，减少了冷收缩，这一点是由于电刺激加快了肌肉中ATP 的降解，促进糖原分解速度，使胴体pH值很快下降到6以下，这时再对牛、羊肉进行冷加工，就可防止冷收缩，提高肉的嫩度；②电刺激激发强烈的收缩，使肌原纤维断裂，肌原纤维间的结构松弛，可以容纳更多的水分，使肉的嫩度增加；③电刺激使肉的pH值下降，还会促进酸性蛋白酶的活性，蛋白酶分解蛋白质，大分子分解为小分子，使嫩度增加。

3.力学因素尸僵时带骨肌肉收缩，这时以相反的方向牵引，可使僵硬复合体形成最少。

通常成熟时，将跟腱用钩挂起，此时主要是腰大肌受牵引。

如果将臂部用钩挂起，不但腰大肌短缩被抑制，而半腱肌、半膜肌、背最长肌均受到拉伸作用，可以得到较好的嫩度。

? （二）化学因素（1）屠宰前注射肾上腺激素、胰岛素等，使动物在活体时加快糖的代谢过程，肌肉中糖原大部分被消耗或从血液中排出。

宰后肌肉中糖原和乳酸含量极少，肉的pH值较高，在6.4～6.9的水平，肉始终保持柔软状态。

（2）最大尸僵期，注入Ca2+可以促进软化 Ca2+可以激活钙激活酶（Calpain），钙激活酶为巯基内切酶，有两种活性形式，一种可被μmol水平的Ca2+激活称μ一Calpain，另一种可被mmol水平的Ca2+激活,称m一calpain，另外在肉中还存在一种Calpain抑制蛋白Calpastatin。

钙激活酶激活需要细胞内有足够的钙离子浓度达mM 在胴体进入僵直阶段后，由于ATP的减少，肌浆网体失去钙泵作用而破裂，钙离子释放，细胞内游离钙离子浓度增加，最高能达0.lmM．但这个浓度不足以使钙激活酶全部表现活性，因此可以从外源增加细胞内钙离子浓度，以激活钙激活酶，从而促进肉的嫩化。

从表中可以看出刚宰后注射六偏磷酸钠（Ca 螯合剂）、柠檬酸钠（糖解阻抑剂）、氯化镁（肌动球蛋白形成阻抑剂）等，各自显出对尸僵硬度的抑制作用基于肉内蛋白酶活性可以促进肉质软化考虑，也有从外部添加蛋白酶强制其软化的可能。

用微生物和植物酶，可。