分子伴侣
分子伴侣
参考文献：《分子蛋白与疾病》 参考文献：《分子蛋白与疾病》刘慧萍 柴 玉波 陈苏民 生物通 生物通
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之分子伴侣 QQ：447266729 QQ：
分子伴侣
什么是分子伴侣 分子伴侣分类 分子伴侣与疾病 分子伴侣研究的最新进展
什么是分子伴侣
是一类相互之间没有关系的蛋白质， 是一类相互之间没有关系的蛋白质，其功 能是帮助含多肽链的其它结构组分, 能是帮助含多肽链的其它结构组分,在体内 以非共价键组装， 以非共价键组装，且不存在于组装后发挥 功能的结构中。 功能的结构中。 另有一类特殊的分子伴侣——分子内分子 另有一类特殊的分子伴侣——分子内分子 伴侣。具有高度专一性，通过自水解作用， 伴侣。具有高度专一性，通过自水解作用， 从有活性的酶中释放出来，不需ATP 从有活性的酶中释放出来，不需ATP
分子伴侣
分子伴侣1987 年Lasky首先提出了分子伴侣的概念。
他将细胞核内能与组蛋白结合并能介导核小体有序组装的核质素（nucleoplasmin ）称为分子伴侣。
根据Ellis 的定义，这一概念延伸为“一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份”。
热休克蛋白就是一大类分子伴侣。
1987年，Ikemura发现枯草杆菌素（subtilisin）的折叠需要前肽（propeptide）的帮助。
这类前肽常位于信号肽与成熟多肽之间，在蛋白质合成过程中与其介导的蛋白质多肽链是一前一后合成出来的，并以共价键相连接，是成熟多肽正确折叠所必需的，成熟多肽完成折叠后即通过水解作用与前肽脱离。
Shinde和Inouye将这类前肽称为分子内伴侣（intramolecular chaperones）。
分子伴侣主要分为：伴侣素家族（chaperonin, Cpn）Cpn 家族是具有独特的双层7-9 元环状结构的寡聚蛋白，它们以依赖ATP 的方式促进体内正常和应急条件下的蛋白质折叠。
Cpns 又分为两组：GroEL(Hsp60) 家族和TriC 家族。
GroEL 型的Cpns 存在于真细菌、线粒体和叶绿体中，由双层7 个亚基组成的圆环组成，每个亚基分子量约为60Ku 。
它们在体内与一种辅助因子，如E. coli 中的GroES ，协同作用以帮助蛋白折叠。
除了叶绿体中的类似物外，这些蛋白是应急反应诱导的。
人们对GroEL 和GroES 的结构、功能及其作用机制做了十分详尽的研究。
TRiC 型（TCP-1 环状复合物）存在于古细菌和真核细胞质中，由双层8 或9 元环组成，亚基分子量约为55K ，与小鼠中TCP-1 尾复合蛋白（TCP-1 tail complex protein ）有同源性。
这种Cpn 没有类似GroES 的辅助因子，而且只有古细菌中的成员有应急诱导性；应激蛋白70 家族(Stress-70 family)又称为热休克蛋白70 家族（Hsp70 family ），是一类分子量约70Ku 的高度保守的ATP 酶，广泛地存在于原核和真核细胞中，包括大肠杆菌胞浆中的DnaK/ DnaJ ，高等生物内质网中的Bip 、Hsc1 、Hsc 2 、Hsc 4 或hsc70 ，胞浆中的Hsp70 、Hsp68 和Ssal4p ，线粒体中的Ssclp 、Hsp70 等。
蛋白质,分子伴侣定义及运用
分子伴侣是一种引导蛋白质正确折叠的蛋白质。
当蛋白质折叠时，它们能保护蛋白质分子免受其它蛋白质的干扰。
很多分子伴侣属于热休克蛋白（例如HSP-60），它们在细胞受热时大量合成。
热激可导致蛋白质稳定性降低，增加错误折叠的几率，因此在受到热刺激时，细胞中的蛋白质需要更多热休克蛋白的帮助。
目录1基本简介分子伴侣是细胞中一大类蛋白质, 是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。
分子伴侣的概念有三个特点:①凡具有这种功能的蛋白，都称为分子伴侣，尽管是完全不同的蛋白质。
②作用机理是不清楚的,故用了“介导”二字,以含糊其辞,“帮助”二字可理解为：通过催化的或非催化的方式，加速或减缓组装的过程，传递组装所需要的空间信息，也可能抑制组装过程中不正确的副反应。
③分子伴侣一定不是最终组装完成的结构的组成部分，但不一定是一个分离的实体。
如一些蛋白水解酶的前序列，以及一些核糖核蛋白体的加工前的部分，若具分子伴侣的作用，也称为分子伴侣。
组装的涵意比较广,主要指:帮助新生肽的折叠、帮助新生肽成熟为活性蛋白、帮助蛋白质跨膜定位、亚基组装等。
2发现历程分子伴侣1987 年Lasky首先提出了分子伴侣的概念。
他将细胞核内能与组蛋白结合并能介导核小体有序组装的核质素称为分子伴侣。
根据 Ellis的定义，这一概念延伸为“一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份”。
热休克蛋白就是一大类分子伴侣。
1987年，Ikemura发现枯草杆菌素的折叠需要前肽的帮助。
这类前肽常位于信号肽与成熟多肽之间，在蛋白质合成过程中与其介导的蛋白质多肽链是一前一后合成出来的，并以共价键相连接，是成熟多肽正确折叠所必需的，成熟多肽完成折叠后即通过水解作用与前肽脱离。
Shinde和Inouye将这类前肽称为分子内伴侣。
分子伴侣名词解释细胞生物学
分子伴侣名词解释细胞生物学
分子伴侣是指在细胞生物学中，与细胞内特定分子发生相互作用并且紧密相关的伴侣分子。
这些伴侣分子可能是其他蛋白质、脂类或核酸分子，它们与目标分子通过相互识别的结构域或序列发生相互作用，并参与细胞内的信号传导、代谢调控、基因调控等生物学过程。
分子伴侣在细胞内起着非常重要的作用，它们能够通过与目标分子的相互作用，调控目标分子的活性、稳定性、位置、转运等方面的功能。
具体来说，分子伴侣可以辅助目标分子正确折叠成功能性构象，帮助目标分子与其他分子发生特定的相互作用，促进目标分子的稳定性或降解，调控目标分子在细胞内的定位，以及调节目标分子的活性和功能。
举例来说，分子伴侣如分子伴侣蛋白（如分子伴侣蛋白Hsp70、Hsp90等）可以与结构不稳定或错误折叠的蛋白质相互作用，
协助其正确折叠，防止其聚集或降解。
分子伴侣还可以与信号分子或转录因子相互作用，参与信号传导、转录调控等过程，影响基因的表达。
总之，分子伴侣在细胞内的分子交互作用中具有重要的调控功能，通过与目标分子的相互作用，能够影响细胞内的生物学过程，从而维持细胞的正常功能。
分子伴侣
分子伴侣定义第一个分子伴侣（Molecula chaperone）-核质素是Laskey等于1978年在非洲爪蟾（Xenopus laevis）卵的浸出液中发现的[1]。
1980年，R.J.ELLis 在研究叶绿体内的核酮糖 1，5-二磷酸羧化酶-加氧酶（Ribulose1，5-lisphosphate carboxy-lase-oxygenase，Rubisco）时发现了继核质素之后的第二个分子伴侣。
1993年Ellis对分子伴侣做了确切的定义：即分子伴侣是一类帮助其他含多肽结构的物质在体内进行正确的非共价的组装，但并不构成被帮助的蛋白质的组成部分的相互之间有关系的蛋白质[2]。
经过几十年的研究，分子伴侣的概念已经扩展到是一类能帮助其他蛋白进行正确折叠、组装、转运、介导错误折叠的蛋白质进行降解、参与抗原的加工呈递和染色体的复制[3]，并作用于一些信息转导分子以调节生长发育的蛋白质。
作用及作用机制分子伴侣能够识别并调节细胞内多肽的折叠,除了能介导新生肽链的折叠、装配这一广为人知的功能外,还具有介导蛋白跨质膜转运[4]、调控信息传递通路和转录复制[3]、参与微管形成与修复和防止未折叠的蛋白质变性、免疫调控、抗肿瘤和病毒感染、促进细胞具有无限分裂潜能而抗衰老[5]等多重功能。
分子伴侣的多重功能大多是通过多肽链的正确折叠和协助具有不同功能的蛋白的形成来实现的。
大部分蛋白的形成是在核糖体结合因子(ribosome-bound factors) -Hsp70- 伴侣素(chaperonins)三个分子伴侣组件的介导下折叠完成的。
核糖体结合因子是与多肽链最早结合的一类分子伴侣，主要通过结合多肽链的疏水区域来保持多肽的可溶性，且与Hsp70相互协作完成多肽的初步折叠[6]。
Hsp70能识别短序列的疏水残基，在Hsp40和NEFs的调控下，同时伴随着 ATP 的结合与水解，Hsp70的构象相应发生变化，从而完成与底物的结合和释放循环。
分子伴侣
班级:11药学2班 学号:11312072 姓名:葛意
分子伴侣
分子伴侣也称为监护分子，它特指 一类特殊的蛋白质，这类蛋白质在 细胞中的功能包括两个反面，一方 面是防止新生肽链错误的折叠和聚 合，别一方面则是帮助或促进这些 肽链快速的折叠成正确的三维结构， 并成熟为具有完整结构和功能的蛋 白质
3.2 指导生物产品的开发
指导生物产品的开发Hsp70作为一个肽链携带 者，可加强抗原呈递，这样可能提供有前景的 疫苗。最有前景的疾病治疗应用可能对于那些 自身编码分子伴侣的病毒最有效，因为这些分 子伴侣蛋白含有特异的病毒蛋白的基元，而在 宿主编码的分子伴侣蛋白中不存在，故可作为 小分子阻碍物的理想侯选。已经有几种分子伴 侣类的小分子化学阻碍剂被分离，可以作为病 毒特异的阻碍剂而用于疾病治疗。 另外，分子伴侣还可以成为肿瘤或感染性疾病 中的免疫优势抗原激发宿主的免疫反应。这说 明分子伴侣有可能作为疫苗，来抵抗微生物的 感染，并用来治疗肿瘤和自身免疫疾病。
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分子伴侣参与生物大分子的降解 分子伴侣与细胞衰老
2.1 分子伴侣参与生物机体的应激反应 分子伴侣中除少数成员外，大部分 均可被高温或低温以及乙醇、亚砷 酸盐、重金属等诱导合成，它们使 生物体逆境耐受力大大增强。 野生型大肠杆菌在42℃条件下预处 理5min 将明显提高其在50℃的存 活率
2.2分子伴侣参与生物大分子的折叠和组装
所有的分子伴侣家族都具有帮助生物大分子(主 要是蛋白质)折叠和组装的功能。体外合成的蛋 白质不能正确的折叠和组装，或者是折叠和组 装的速度很慢。 而在生物机体内，因为有分子伴侣的参与，折 叠和组装的速率和效率大大提高，使实际的时 间为1秒至几分钟。他还认为，蛋白质的折叠 是一种积累选择机制，就是每次搜索时把正确 折叠的那部分结构保留下来，形成一系列连续 的局部折叠中间体，因此蛋白质折叠能迅速完 成，在这个过程之中分子伴侣起重要协助作用。 分子伴侣识别这些未折叠的肽链和未组装的亚 基，与它们形成复合物，防止错误折叠或聚集 成
细胞生物学课件：分子伴侣(chaperones)
三种不同构型的 DNA
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11.4.2 组蛋白
组蛋白的性质和类型
◆组蛋白具有丰富的碱性氨基酸 ◆有5种类型： H1, H2A, H2B, H3, and H4 . ◆精细胞中是由精蛋白代替组蛋白，成熟的鱼
类和鸟类的红细胞中H1则被H5所取代 ◆ 染 色 质 中 的 组 蛋 白 与 DNA 的 含 量 之 比 为 ：
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核 小 体
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11.5.1 染色体包装
◆核小体(nucleosome) ◆螺线管(solenoid) ◆超螺线管(supersolenoid) ◆染色体(chromosome)
从核小体开始到染色体, DNA总共压缩:
压缩7倍 压缩6倍ຫໍສະໝຸດ 压缩40倍 压缩5倍 DNA-→核小体→螺线管-→超螺线管-→染色单体
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11.5.3 巨型染色体
◆多线染色体(polytene chromosome) ●概念 ●时相：永久间期 ●存在的组织
▲双翅目昆虫的幼虫组织内, 如唾液腺、气管等。
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多线染色体
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灯 刷 染 色 体
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11.5 核仁
核仁的基本结构 ◆纤维中心(fibrillar centers FC) ◆致密纤维组分(dense fibrillar
GroES of E.coli in protein folding
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分子伴侣在信号转导中的作用
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分子伴侣在蛋白质转运中的作用
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11.4 染色质
◆染色质(Chromatin)
◆染色体(chromosome) ◆染色体与染色质比较 ●在化学本质上没有差异 ●在构型上不同 ●是遗传物质在细胞周期不同阶段的
component, DFC) ◆颗粒区(granular component, GC)
分子伴侣 chaperone
另一方面，分子伴侣本身与肽结合部分的 结构分析最近也有些进展。例如，PapD的 晶体结构表面，多肽结合在它的β -sheet 区；GroEL中，约40kDa的153-531与靶蛋白形成复合物。 非常盛行的一种模型认为分子伴侣常常以多聚 合体形式而形成中心空洞的结构，用电子显微 镜已经观察到由双层的圆面包圈形组成的十四 体GroEL分子和一个单层圆面包圈的七体GroEL 分子协同作用形成中空的非对称笼形结构，推 测靶蛋白可以在与周围环境隔离的中间空腔内， 不受干扰的进一步折叠。
2.分子伴侣在蛋白折叠中的作用
在新生肽链的一边合成一边折叠的过程中，或在变性蛋白 复性过程中，会形成一些折叠中间体，而折叠过程是一个 通过折叠中间体的正确途径与错误途径相互竞争的过程。 分子伴侣的功能就是在竞争中帮助正确折叠途径，从而提 高蛋白质的合成效率。
3.分子伴侣参与生物大分子的转运和定位
分子伴侣与新生肽链结合，阻止新生肽链折叠成非天然 构象或聚集，使新生肽保持能够跨膜转运出去的分子构 象，即不折叠或部分折叠，并且不被细胞内蛋白酶水解， 利于跨膜转运。
Hsp家族能结合胞液中未折叠的蛋白，并帮助其输入到线 粒体和叶绿体中。如在线粒体一些蛋白质的转运过程中， 分子伴侣能解开细胞质内前体蛋白折叠的结构域，并牵拉 多肽链穿膜而过，水解ATP所释放的能量用以帮助解折叠 及跨膜完成后蛋白质与分子伴侣复合物的分离。线粒体基 质Hsp70（mHsp70）可与已进入线粒体腔的前导肽交联， 一旦前体蛋白进入线粒体腔，立即有一分子的mHsp70结合 上去，这样就防止导肽退回细胞质。随着肽链进一步伸入 线粒体腔，肽链会结合更多的mHsp70分子，mHsp70可拖拽 肽链，mHsp70以一种高能构象结合前导肽转变为低能构象， 促使前导肽进入线粒体腔，并迫使后面的肽链解链进入转 运孔道。另外，在网格蛋白包被小泡形成过程中也需要分 子伴侣协助。
分子伴侣的简介
分子伴侣的应用
• 它可以成为肿瘤或感染性疾病中的免疫优势抗原 激发宿主的免疫反应。肿瘤组织中提取的Grp 94 (Hsp 90) pep t ide 复合物可激活携带该肿瘤的个 体的CD8+ 细胞毒性T 细胞, 而产生抑瘤作用。其 具体作用机制尤其是抗原递呈加工过程尚未明了。 但应用前景广泛, 可作为肿瘤疫苗而进行免疫治疗 • Hsp70 的高表达可增强细胞有缺血耐受性, 这提 供了一预防和治疗缺血性的心肌损伤和脑中风的 新思路。还有研究者用亚致死量的热休克来提高 器官移植的存活率, 也是基于H sp 保护细胞的特 性。
二磷酸核酮糖羧化酶加氧酶
分子伴侣参与生物大分子的转运和定位
修复热变性蛋白
有一类分子伴侣属于热休克蛋白 (HSP）。这种 蛋白是1962年Ritossa在研究果蝇唾腺染色体时首 先发现的。果蝇一般在25℃正常生长，当外界温 度升至30～40℃时，果蝇体内产生较多的HSP。后 来又在酵母、玉米、大豆、大肠杆菌等中发现。 当外界温度高出正常生长温度10～15℃，HSP大量 诱生。近年来的研究表明在正常生长条件下，这 类HSP仍少量存在。进一步研究才知正常生理条件 下，HSP对蛋白跨膜运输，结构折叠也有重要作用。
分子伴侣的作用
免疫保护
分子伴侣不仅是胞内蛋白折叠、组装与转运的帮助蛋白， 更令人惊奇的是它还可以成为感染性疾病中的免疫优势 抗原，激发宿主体内的体液免疫反应和T细胞介导的细 胞免疫反应，证实在细菌或寄生虫感染中具有免疫保护 作用。 生理情况下，诱导热休克蛋白Hsp70等的过度表达， 能使机体具有更高的缺血耐受能力，减少急性成人 呼吸窘迫症造成的器官损害（Currie 1993）
免疫原性
• 病原体结合的分子伴侣免疫原性很强，在宿主体 内能诱发产生某些免疫疾病，如结核，Ieprosy， Legionnaire's病，Iyme病，Q热（Q fever）等 （Schoel 1994）。而分子伴侣本身的变化，如 cpn10的表达水平下降，可能与全身性致命性线 粒体疾病（Agsteribbe 1993）有关。因而，对分 子伴侣在各种病理现象中的作用的研究是非常必 要的。
分子伴侣_帮助蛋白质形成正确折叠状态的一类分子
这个概念有3个特点：
1. 凡具有这种功能的蛋白都称为分子伴侣， 尽管是完全不同的蛋白质。（同源性）
3) 应激蛋白90 家族(Stress-90 family) 即热休克蛋白 90 家族（ Hsp90 family ），分子量在 90Ku 左右, Hsp 90 可以与胞浆中的类固醇激素受体结合，封 闭受体的 DNA 结合域，阻碍其对基因转录调控区的激活作用， 使之保持在天然的非活性状态，但 hsp90 的结合也使受体保 持着对激素配体的高亲和力。 hsp90 还与 Ras 信号途径中许 多信号分子的折叠与组装密切相关，主要是 hsp90 的结合与 解离，介导了这些分子在非活性形式与活性形式间的转化。如 转化型酪氨酸激酶 pp60v-src 或在一定条件下，从 hsp90 等 与之形成的复合物中释放，才能转位至胞膜，行使激酶的活性 功能。 Casein(CKII) 和 el/f-2a 是两种丝氨酸 / 苏氨酸蛋白激 酶，其中 Casein(CKII) 与细胞生长和细胞周期有关， el/f-2a 激酶则调节蛋白质合成，两者均可与 hsp90 及其他分子伴侣 形成复合物。除 hsp90 以外，其他分子伴侣如 hsp70, PPIs 等都影响了受体分子的激活过程；
2. 作用机制不清楚 3. 分子伴侣一定不是最终组装完成的结构 的组成部分，但不一定是一个分离的实 体。（分子内伴侣）
分子伴侣结构上的共同特点
分子伴侣在结构上具有一些共同特点.
1. 家组成员具有高度保守性
2. 家组成员结构上具有相似性
分子伴侣的名词解释
分子伴侣的名词解释
分子伴侣（molecular chaperone）是细胞内负责蛋白质折叠和组装的一类特殊蛋白质。
分子伴侣通过与目标蛋白结合，来协助这些蛋白质完成正确的折叠、组装和转运等生物学功能，确保蛋白质的正常功能和结构。
以下是与分子伴侣相关的一些名词解释：
1. 折叠：蛋白质在合适的条件下经历复杂的化学变化，从而使其形成最为稳定和有序的三维结构。
2. 质子穿梭：是指分子伴侣在辅助蛋白质折叠过程中对ADP/ATP不断交换而释放能量。
3. 热休克蛋白：是一类分子伴侣的代表性蛋白质，它们可以被暴露在高温、氧化应激等环境压力下诱导表达，从而起到防止蛋白聚集和异常折叠的作用。
4. 目标蛋白：待折叠或已折叠成未成熟状态的蛋白质，需要借助分子伴侣来完成正确的折叠和组装。
5. 外泌体：是细胞分泌到胞外的微小囊泡，其中包含了多种生物活
性的物质，包括有多种分子伴侣参与的蛋白质、RNA等生物大分子。
目前，对于分子伴侣及其复杂的功能机制的研究仍在不断深入，相关领域的研究工作涉及生物学、生物化学、医学等多个方面。
通过深入了解分子伴侣的生物学功能及其作用机制，有助于推动新药研发、治疗蛋白质相关疾病等方面的发展。
分子伴侣名词解释
分子伴侣名词解释
分子伴侣是指一种新兴的伴侣关系模式，其定义为两个人在感情方面建立起稳定而亲密的关系，没有结婚或法律上的约束，但他们在感情、生活和经济上互相依赖和支持。
分子伴侣之所以被称为“分子”，是因为这种关系模式更加弹性和灵活，可根据个人的需要和意愿进行调整和变化。
分子伴侣的关系可以比较自由地发展，不需要遵循传统婚姻模式下的规则和期望。
在分子伴侣关系中，两个人可以选择共同居住，共同承担家庭责任，如共同财务支持、共同抚养子女等。
他们可以共享生活中的各种资源和权益，共同制定规则和决策，共同承担责任和义务。
分子伴侣关系的建立通常基于相互吸引、尊重、互助和共享目标。
这种关系模式强调个人之间的自由和独立性，尊重个体的选择和权利。
分子伴侣可以享受到情感上的支持和建设性的关系，同时拥有更多的自由度和个人空间。
值得注意的是，分子伴侣并不是一种临时或随意的关系形式。
分子伴侣关系的建立通常需要经过长期的沟通和共识，两个人之间需要有足够的信任和承诺。
分子伴侣关系不存在法律上的义务和保护，因此双方需要考虑到未来可能面临的风险和问题，并采取合适的措施进行保护和规划。
分子伴侣关系在现代社会中逐渐得到认可和接受。
许多人选择
分子伴侣关系是为了避免传统婚姻模式的束缚和压力，追求更为平等和自由的伴侣关系。
尤其是对于一些事业有成或独立性强的人群来说，分子伴侣关系更适合他们的生活方式和价值观。
总的来说，分子伴侣是一种新兴的伴侣关系模式，强调个人自由和独立性，同时互相支持和共享资源。
这种关系形式未来可能会得到更多的认可和发展，但也需要在法律和社会方面给予更多的正式承认和保护。
分子伴侣的名词解释
分子伴侣的名词解释伴侣，这是一个在现代社会中常常被提及的词语。
在人们的生活中，伴侣通常指代的是情侣关系中的另一半，也常用于指代夫妻、恋人、配偶等关系。
然而，在科学领域，伴侣这一词汇也被引入到了一个全新的语境中，即分子伴侣。
那么，什么是分子伴侣呢？让我们一起来解释一下。
分子伴侣是一种指在分子尺度上发生相互作用、相互吸引并形成特定的结构的物质。
它们可以通过化学合成或自然产生，并具有非常特殊的性质和功能。
分子伴侣在化学、物理、材料科学、生物学等领域中都有着广泛的应用。
分子伴侣的形成通常是通过分子间的弱相互作用实现的，例如氢键、范德华力等。
这些相互作用的弱性使得分子伴侣具有可以破坏和重组的特性。
这也意味着分子伴侣可以在外界条件改变的情况下发生相互转化，因此具有可逆性。
可以说，分子伴侣是一种设计和控制分子自组装的方法。
它们能够在化学合成过程中实现一种特定的结构和形态，这使得它们在材料科学和纳米技术等领域中得到了广泛的关注。
例如，分子伴侣可以用于构建晶体、纳米颗粒、薄膜等材料，为材料提供了特殊的性质和功能。
除了在材料科学领域的应用外，分子伴侣也在生物学中发挥着重要的作用。
在生物体内，许多生物分子的活动和功能是通过特定的分子间相互作用来实现的。
分子伴侣的概念为我们理解和控制生物过程提供了新的思路。
例如，通过设计和合成特定的分子伴侣，可以干扰或加强两个生物分子之间的相互作用，从而控制细胞信号传导、基因转录、酶活性等生物过程。
除了上述应用外，分子伴侣在药物领域也具有潜在的应用前景。
许多疾病的发生和发展与蛋白质的异常交互有关。
分子伴侣能够与蛋白质发生特异性的相互作用，从而干扰其功能或调控其活性。
这为药物设计和开发提供了新的思路和方法。
总结起来，分子伴侣是一种在分子尺度上形成特定结构的物质。
它们通过分子间的弱相互作用实现，具有独特的性质和功能。
在化学、物理、材料科学、生物学等领域中，分子伴侣都具有着广泛的应用。
无论是用于材料设计、纳米技术，还是在生物过程研究、药物开发方面，分子伴侣都为我们提供了新的思路和方法。
分子伴侣(molecular chaperones)
分子伴侣 (molecular chaperone)（2018年10月）分子伴侣(molecular chaperone)是指细胞中某些蛋白质分子可以识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽，并与多肽的某些部位相结合，从而协助蛋白质的正确折叠、组装、转运、降解错误折叠及抑制蛋白质聚集，维持正常的蛋白质稳态，本身并不参与最终产物的形成的一类分子。
分子伴侣是生物体内普遍存在的一类蛋白质，广泛存在于原核生物和真核生物中。
解螺旋 一、分子伴侣分类1. 伴侣素家族(Charperonin，Cpn)Cpn家族具有独特的双层7-9元环状结构的寡聚蛋白，它们以依赖ATP方式促进体内正常和应急条件下蛋白质折叠。
它又可以分为GroE1(HSP60)家族和Tris家族。
GroE1伴侣蛋白ATP依赖性构象变化从而促进底物蛋白质的折叠[1]。
GroE1在体内与一种辅助因子，如E.coli中的GroEs，发挥协同作用。
Tris家族没有类似的辅助因子。
2. 热休克蛋白70（HSP70）家族热休克蛋白（HSPs）其表达受包括热休克、营养缺乏、缺氧、中毒等的不同应激诱导，能够防止蛋白的错误折叠和聚集，维持细胞内稳态[2]。
HSP70家族是进化史上最保守的蛋白质之一，家族成员包括四个：grp78、mtp70、hsc70及hsp70。
HSP70同疏水的肽类有高亲和力，并且随着ATP的水解而增高。
HSP70与多肽之间的可逆作用在蛋白质的折叠、转运、错误折叠多肽的降解及其调控过程中有着重要的作用。
HSP70表达和转录激活主要通过转录激活热休克因子1（HSF1）的作用而迅速调节。
RNA聚合酶II启动子近端停顿的转录，受HSP70基因表达的调控。
Hsp70是蛋白质稳态的重要参与者，在蛋白质折叠，解聚和降解中具有重要作用。
HSP70通过泛素-蛋白酶体系统以及不同的自噬途径（巨自噬，微自噬和分子伴侣介导的自噬（CMA）在底物降解中起重要作用，有助于蛋白质降解[3]。
名词解释 核酸的复性
名词解释核酸的复性核酸的复性是指在适当的环境条件下，由其打乱的序列重新恢复到原来的结构和功能。
核酸是构成生物体遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
复性是核酸的重要生物学过程，它保证了DNA和RNA分子的稳定性和功能的实现，对维持细胞的正常运行和遗传信息的传递具有重要意义。
核酸的复性过程涉及到一系列分子互作用的调节和催化，其中包括氢键、静电相互作用、范德华力和疏水作用等。
这些相互作用在核酸的复性中起重要作用，帮助核酸分子恢复其原始的空间结构。
复性的过程中，核酸链的编码序列会回到正确的顺序，碱基对之间的稳定性也会得到恢复。
在复性过程中，还涉及到一类重要的蛋白质分子，称为分子伴侣（chaperones）。
这些分子伴侣可以辅助核酸的复性，通过与打乱的核酸链相互作用，使其重新组装成正确的结构。
分子伴侣具有特定的结构和功能，它们能够识别不规则的核酸链，并与之发生特异性的相互作用。
通过分子伴侣的催化和辅助作用，核酸的复性可以更加迅速和有效地进行。
在细胞中，核酸的复性是一个高度调节的过程。
复性的发生通常发生在特定的细胞结构中，如核糖体、线粒体以及内质网等。
这些细胞结构提供了适当的环境和条件，促进核酸的复性。
此外，细胞还通过调节分子伴侣的表达和活性，控制核酸复性的速度和效果。
核酸的复性在细胞中发生的频率和速度都非常高。
这是因为复性是维持细胞正常功能和生存的必要过程。
如果核酸的复性失控或受到干扰，可能会导致细胞功能异常或死亡。
因此，复性细胞会维持一个合适的环境，以保证核酸的正常复性。
总之，核酸的复性是一个重要的生物学过程，它确保了DNA和RNA分子的稳定性和功能的实现。
复性的过程涉及到一系列分子互作用的调节和催化，需要分子伴侣的帮助和调节。
细胞通过调节分子伴侣的表达和活性，以及提供适当的环境和条件，控制核酸复性的速度和效果。
复性的失控或干扰可能导致细胞功能异常或死亡，因此复性是细胞中一个高度调节的过程。
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分子伴侣：分子伴侣（chaperon)：细胞一类保守蛋白质，能识别肽链的非天然构象，通过与疏水肽段“结合和释放”（需要消耗ATP),防止蛋白质不正确的叠折，简化正确折叠途径或提供折叠的微环境。
超二级结构的概念：指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
又称为花样或模体称为基元。
超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域
米氏常数Km的意义：①物理意义: 当反应速度达到最大反应速度（Vmax)的一半时的底物浓度. 单位：mol·L-1或mmol·L-1
②Km是酶的特征常数之一。
一般只与酶的性质、底物种类及反应条件有关，与酶的浓度无关。
对于专一性不强的酶来说对于每一个底物都有一个相应的Km值.
半不连续复制：DNA聚合酶只能按5…—3‟方向催化合成DNA不能催化3…—5‟方向合成, 这样一条链连续合成和另一条链不连续合成的复制方式,称为DNA的半不连续复制
操纵子：原核生物中几个功能相关的结构基因成簇串联排列组成的一个基因表达的协同单位（DNA序列）.一个操纵子只含有一个启动序列，但转录的产物为一条mRNA分子，带有编码几种蛋白质的信息。
TRNA的结构特点：
一级结构：70-90b，分子量在25kd左右，沉降系数4S左右（分子量三种主要RNA中最小）有较多稀有碱基（DHU 、T、ψ、mG和mA等）
3‟末端为…CCA-OH
5‟末端大多为pG…或pC…
t RNA二级结构：三叶草形四环：二氢尿嘧啶环（D环）、反密码环、额外环、TψC环
四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码臂、TψC臂（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。
已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。
（2）叶柄是氨基酸臂。
其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。
（3）氨基酸臂对面是反密码子环。
在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA 上的密码子相互识别。
（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。
（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。
TψC环中GTψC与核糖体中5S rRNA相应区段有碱基互补关系;
（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。
tRNA 的三级结构—— 倒L 形 “L”结构中碱基堆积力大 使其拓扑结构趋于稳定 反密码子：位于“L”结构末端 堆积力小、自由度大 使碱基配对摇摆
糖异生定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。
部位： 细胞定位：胞液 组织定位：肝脏（生要）及肾脏（饥饿时）
原料： 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、甘油及三羧酸循环中的有机酸，动物中乙酰COA 不是糖异生原料
糖异生的生理意义：（1）．在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：这对需糖较多的脑组织、红细胞和视网膜等非常重要
(2)．回收乳酸分子中的能量：乳酸循环（Cori 循环）。
(3)．维持酸碱平衡：
(4).葡糖异生是草食动物，特别是反刍动物体内葡萄糖
的唯一来源。
(牛吃的是草，挤出的是奶)
(5).协助氨基酸代谢。
尿素循环(urea cycle 也称鸟氨酸循环) 指氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。
(1)合成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
（2）原料： NH 3 （游离的氨和来自天冬氨酸的氨） CO 2: 来自TCA 循环 （3）形成一分子尿素消耗4个高能磷酸键（ 4分子ATP ） [了解：前二步反应：氨甲酰磷酸、瓜氨酸生成在线粒体内进行。
后三步反应：精氨琥珀酸、Arg 、尿素合成在胞液内进行]
鸟氨酸循环意义：a 机体解氨毒的主要方式。
b 尿素作为蛋白质分解的终产物排出体外。
c 耗能，合成一分子 尿素需要4分子ATP 。
脂肪酸氧化放能的计算 脂肪酸β氧化最终的产物为乙酰CoA 、NADH 和FADH 2。
假如碳原子数为Cn 的脂肪酸进行β氧化，则需要作（n/2－1）次循环才能完全分解为n/2个乙酰CoA ，产生(n/2－1)个NADH 和(n/2－1)个FADH2；生成的乙酰CoA 通过TCA 循环彻底氧化成二氧化碳和水并释放能量，而NADH 和FADH 2则通过呼吸链传递电子生成A TP [脂肪酸的活化需消耗1个ATP 的二个高能键(2A TP)，在细 胞液中进行。
每循环一次，生成一分子FADH 2，一分子NADH ，一分子乙酰CoA 和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA 。
] 至此可以生成的ATP 数量为：
（1.） 计算1mol 硬脂酸（C18）完全氧化生成多少A TP?
（2）. 1mol 三硬脂酸甘油酯完全氧化生成多少ATP ？ 18.5＋3×120＝378.5
冈崎片段:随从链中不连续的DNA 片段称为冈崎片段。
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⎫ ⎝⎛ n －n
影响酶促反应速度的因素:（一）底物浓度
（二） pH对反应速度的影响 [1]. pH影响酶活力的原因： (1) 过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。
(2) 当pH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响。
（3）影响了底物的解离状态；（4）影响酶分子活性部位上有关基团的解离；（5）影响到中间络合物ES的解离状态，不利于催化生成产物。
（三）、温度对反应速度的影响双重影响（1）温度升高，酶促反应速度升高；（2）由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。
（四）、激活剂对酶活性的影响激活剂（activator):凡是能提高酶活性的物质。
[1]、无机离子的激活作用[2]、简单有机分子的激活作用①还原剂（如Cys、还原型谷胱甘肽）能激活某些活性中心含有—SH的酶。
②金属螯合剂（EDTA）能去除酶中重金属离子，解除抑制作用。
[3]、蛋白酶对酶原的激活酶原可被一些蛋白酶选择性水解肽键而被激活，这些蛋白酶也可看成为激活剂。