酶与酶工程优秀课件
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《酶学与酶工程》PPT课件
德国科学家。师从凯库勒。 他发现了苯肼，对糖类、 嘌呤类有机化合物的研究 取得了突出的成就，因而 荣获1902年的诺贝尔化学 奖。
认为整个酶分子的天然构 象是具有刚性结构的，酶表面具有 特定的形状。酶与底物的结合如同 一把钥匙对应一把锁一样。
2、诱导契合模型(induced-fit model) 1958年由Koshland 提出。
第三个数字表示电子受体：NAD+
第四个数字表示此酶底物：乙醇。 前面三个编号表明这个酶的特性：反应性质、底物性
质（键的类型）及电子或基团的受体，第四个编号用
于区分不同的底物。
二、酶的组成和结构特点
（一）酶的化学本质
酶除了少数有催化活性的RNA分子外,几乎所有的酶都是蛋白质。具 有蛋白质的典型性质。同时具有自身的特性。
亲水基团在外表,而疏水基团向内。
三、酶的作用机制
（一）结合部位 Binding site
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。
（二）催化部位 catalytic site
酶分子中 促使底物发生化 学变化的部位称 为催化部位。
酶的活性中心的概念
通常将酶的结合部位和催化部位总 称为酶的活性部位或活性中心。 ✓ 结合部位决定酶的专一性， ✓ 催化部位决定酶所催化反应的性质。
精品医学102中国国家级菌种保藏管理中心中国国家级菌种保藏管理中心中国农业微生物菌种保藏管理中心中国农业科学院土壤肥料研accc1980中国工业微生物菌种保藏管理中心中国食品发酵工业研究院cicc1979中国医学微生物菌种保藏管理中心中国药品生物制品检定所cmcc1979中国兽医微生物菌种保藏管理中心中国兽医药品检定所cvcc1979中国林业微生物菌种保藏管理中心中国林业科学研究院cfcc1985中国抗菌素菌种保藏管理中心中国医学科学院医药生物技术研究所cacc1979中国普通微生物菌种保藏管理中心中国科学院微生物研究所ccgmc1979精品医学103国外菌种中心国外菌种中心americantypeculturecollectionhttp
认为整个酶分子的天然构 象是具有刚性结构的，酶表面具有 特定的形状。酶与底物的结合如同 一把钥匙对应一把锁一样。
2、诱导契合模型(induced-fit model) 1958年由Koshland 提出。
第三个数字表示电子受体：NAD+
第四个数字表示此酶底物：乙醇。 前面三个编号表明这个酶的特性：反应性质、底物性
质（键的类型）及电子或基团的受体，第四个编号用
于区分不同的底物。
二、酶的组成和结构特点
（一）酶的化学本质
酶除了少数有催化活性的RNA分子外,几乎所有的酶都是蛋白质。具 有蛋白质的典型性质。同时具有自身的特性。
亲水基团在外表,而疏水基团向内。
三、酶的作用机制
（一）结合部位 Binding site
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。
（二）催化部位 catalytic site
酶分子中 促使底物发生化 学变化的部位称 为催化部位。
酶的活性中心的概念
通常将酶的结合部位和催化部位总 称为酶的活性部位或活性中心。 ✓ 结合部位决定酶的专一性， ✓ 催化部位决定酶所催化反应的性质。
精品医学102中国国家级菌种保藏管理中心中国国家级菌种保藏管理中心中国农业微生物菌种保藏管理中心中国农业科学院土壤肥料研accc1980中国工业微生物菌种保藏管理中心中国食品发酵工业研究院cicc1979中国医学微生物菌种保藏管理中心中国药品生物制品检定所cmcc1979中国兽医微生物菌种保藏管理中心中国兽医药品检定所cvcc1979中国林业微生物菌种保藏管理中心中国林业科学研究院cfcc1985中国抗菌素菌种保藏管理中心中国医学科学院医药生物技术研究所cacc1979中国普通微生物菌种保藏管理中心中国科学院微生物研究所ccgmc1979精品医学103国外菌种中心国外菌种中心americantypeculturecollectionhttp
酶学与酶工程 (2)优秀课件
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（二）国际系统命名法
国际系统命名法原则是以酶的整体反应为基 础的，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物 及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物起 反应，应在它们系统名称中包括两个底物的名 称，并以“：”号将它们隔开。若底物之一是水 时，可将水略去不写。
ATP＋D-葡萄糖 ADP＋D-葡萄糖-6-磷酸 国际系统命名为： ATP：D-葡萄糖磷酸转移酶
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2． 酶与底物的结合模型
a． 锁和钥匙模型 b ．诱导锲合模型
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a． 锁和钥匙模型
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结 构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的 结合如同一把钥匙对一把锁一样
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b ．诱导锲合模型
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成 了互补形状.
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
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三．酶的作用机制
1． 酶的作用过程 2． 酶与底物的结合模型 3 ．酶的催化作用
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1． 酶的作用过程
酶的活性部位：
是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个 酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很 远的氨基酸残基形成的三维实体。
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（三）国际系统分类法及酶的编号
国际酶学委员会，根据各种酶所催化反应的类型， 把酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解 酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。分别用1、2、 3、4、5、6来表示。再根据底物中被作用的基团或 键的特点将每一大类分为若干个亚类，每一个亚类又 按顺序编成1、2、3、4……等数字。每一个亚类可 再分为亚亚类，仍用1、2、3、4……编号。每一个 酶的分类编号由4个数字组成，数字间由“·”隔开，编 号之前冠以EC（Enzyme Commision)。
（二）国际系统命名法
国际系统命名法原则是以酶的整体反应为基 础的，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物 及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物起 反应，应在它们系统名称中包括两个底物的名 称，并以“：”号将它们隔开。若底物之一是水 时，可将水略去不写。
ATP＋D-葡萄糖 ADP＋D-葡萄糖-6-磷酸 国际系统命名为： ATP：D-葡萄糖磷酸转移酶
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2． 酶与底物的结合模型
a． 锁和钥匙模型 b ．诱导锲合模型
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a． 锁和钥匙模型
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结 构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的 结合如同一把钥匙对一把锁一样
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b ．诱导锲合模型
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成 了互补形状.
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
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三．酶的作用机制
1． 酶的作用过程 2． 酶与底物的结合模型 3 ．酶的催化作用
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1． 酶的作用过程
酶的活性部位：
是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个 酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很 远的氨基酸残基形成的三维实体。
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（三）国际系统分类法及酶的编号
国际酶学委员会，根据各种酶所催化反应的类型， 把酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解 酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。分别用1、2、 3、4、5、6来表示。再根据底物中被作用的基团或 键的特点将每一大类分为若干个亚类，每一个亚类又 按顺序编成1、2、3、4……等数字。每一个亚类可 再分为亚亚类，仍用1、2、3、4……编号。每一个 酶的分类编号由4个数字组成，数字间由“·”隔开，编 号之前冠以EC（Enzyme Commision)。
第一章 酶学与酶工程 (1节) 酶工程课件
60年代，用小分子化合物修饰酶分子侧链基 团,使酶性质发生改变;
70年代,修饰剂的选用、修饰方法上又有了新 的发展。
此外,对抗体酶,人工酶,模拟酶等方面,以及 酶的应用技术研究 ,在近20年均取得了较大 进展,使酶工程不断向广度和深度发展,显示
退出 出广阔而诱人的前景。
三． 酶工程的研究内容 21世纪酶工程的发展主题
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（一）新酶的研究与开发
3.人工模拟酶 人工合成的具有类似酶活性的高聚物。 人工模拟酶在结构上必须具有两个特殊部位，
即一个是底物结合位点，另一个是催化位点 4.杂合酶 是指由来自两种或两种以上的酶的不同结构
片段构建成的新酶。 可以利用高度同源的酶之间的杂交，这种杂
交是通过相关酶同源区间残基或结构的交换 来实现。
退出
1878 德国的Kuhne 定义Enzyme 原意为在酵母中 1896 德国的Buchner证明了酵母无细胞提取液的酒精发酵
作用（1907年诺贝尔奖） 1926 美国的Sumner从刀豆中得到脲酶结晶（1946年诺贝
尔奖） 1969 日本固定化氨基酰化酶，第一次将固定化酶成功地应
用于工业生产。——酶工程诞生 1970 美国的Smith 发现限制性内切酶（1979年诺贝尔奖） 1986 美国cech和Altnan发现核酶（1989年诺贝尔奖）
酶的分子修饰可分为化学修饰和选择性遗传 修饰。
退出
（三）酶的高效应用
3.非水相催化 1984年，美国麻省理工学院从事非水系统内
酶反应的研究，取得成果，由此产生一个全 新的分支学科－－非水酶学 非水相催化的特点： 大多数有机物在非水系统内溶解度高。 一些在水中不可能进行的反应，有可能在非 水系统内进行。 非水系统内酶的稳定性更好。 退出 在非水系统内酶很容易回收和反复使用。
70年代,修饰剂的选用、修饰方法上又有了新 的发展。
此外,对抗体酶,人工酶,模拟酶等方面,以及 酶的应用技术研究 ,在近20年均取得了较大 进展,使酶工程不断向广度和深度发展,显示
退出 出广阔而诱人的前景。
三． 酶工程的研究内容 21世纪酶工程的发展主题
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（一）新酶的研究与开发
3.人工模拟酶 人工合成的具有类似酶活性的高聚物。 人工模拟酶在结构上必须具有两个特殊部位，
即一个是底物结合位点，另一个是催化位点 4.杂合酶 是指由来自两种或两种以上的酶的不同结构
片段构建成的新酶。 可以利用高度同源的酶之间的杂交，这种杂
交是通过相关酶同源区间残基或结构的交换 来实现。
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1878 德国的Kuhne 定义Enzyme 原意为在酵母中 1896 德国的Buchner证明了酵母无细胞提取液的酒精发酵
作用（1907年诺贝尔奖） 1926 美国的Sumner从刀豆中得到脲酶结晶（1946年诺贝
尔奖） 1969 日本固定化氨基酰化酶，第一次将固定化酶成功地应
用于工业生产。——酶工程诞生 1970 美国的Smith 发现限制性内切酶（1979年诺贝尔奖） 1986 美国cech和Altnan发现核酶（1989年诺贝尔奖）
酶的分子修饰可分为化学修饰和选择性遗传 修饰。
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（三）酶的高效应用
3.非水相催化 1984年，美国麻省理工学院从事非水系统内
酶反应的研究，取得成果，由此产生一个全 新的分支学科－－非水酶学 非水相催化的特点： 大多数有机物在非水系统内溶解度高。 一些在水中不可能进行的反应，有可能在非 水系统内进行。 非水系统内酶的稳定性更好。 退出 在非水系统内酶很容易回收和反复使用。
最新第一章 酶学与酶工程 (2~5节) 酶工程课件教学讲义PPT课件
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b. 共价催化
亲电试剂：一种试剂具有强烈亲和电子 的原子中心。
亲核试剂：就是一种试剂具有强烈供给 电子的原子中心。
退出
c. 邻近效应及定向效应
所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催 化基团越靠近，其反应速度越快。
退出
d. 变形或张力
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e. 酶的活性中心为疏水区域
酶的活性中心为酶分子的凹穴 此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基
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5．异构酶(Isomerase)
此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子 异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反 异构等
退出
6．连接酶（合成酶）(Ligase or Synthetase)
这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸 腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅 助因子。分别形成C-O键（与蛋白质合成有关）、C-S键 （与脂肪酸合成有关）、C-C键和磷酸酯键。
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
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三．酶的作用机制
1． 酶的作用过程 2． 酶与底物的结合模型 3 ．酶的催化作用
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1． 酶的作用过程
酶的活性部位：
是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个 酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很 远的氨基酸残基形成的三维实体。
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1．氧化还原酶 2．转移酶 3．水解酶 4．裂合酶 5．异构酶 6．连接酶（合成酶） 7．核酸酶（催化核酸）
退出
1．氧化还原酶 (Oxidoreductase)
包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶 (Oxidase) 、过氧化物酶、氧合酶、细胞色素 氧化酶等
b. 共价催化
亲电试剂：一种试剂具有强烈亲和电子 的原子中心。
亲核试剂：就是一种试剂具有强烈供给 电子的原子中心。
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c. 邻近效应及定向效应
所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催 化基团越靠近，其反应速度越快。
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d. 变形或张力
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e. 酶的活性中心为疏水区域
酶的活性中心为酶分子的凹穴 此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基
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5．异构酶(Isomerase)
此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子 异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反 异构等
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6．连接酶（合成酶）(Ligase or Synthetase)
这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸 腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅 助因子。分别形成C-O键（与蛋白质合成有关）、C-S键 （与脂肪酸合成有关）、C-C键和磷酸酯键。
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
退出
三．酶的作用机制
1． 酶的作用过程 2． 酶与底物的结合模型 3 ．酶的催化作用
退出
1． 酶的作用过程
酶的活性部位：
是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个 酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很 远的氨基酸残基形成的三维实体。
退出
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1．氧化还原酶 2．转移酶 3．水解酶 4．裂合酶 5．异构酶 6．连接酶（合成酶） 7．核酸酶（催化核酸）
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1．氧化还原酶 (Oxidoreductase)
包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶 (Oxidase) 、过氧化物酶、氧合酶、细胞色素 氧化酶等
酶学与酶工程第二章学生ppt课件
22
3. 共价催化(covalent catalysis)
共价催化又称亲核催化（nucleophilic catalysis） 或亲电子催化（electrophilic catalysis） 亲核攻击集团： -OH，-SH，-N（咪唑基） 底物亲电中心：
磷酰基（P=O）酰基（C=O） 糖基（Glu-C-OH）
狭义酸碱催化：H＋和OH－ （specific acid-base catalysis）
广义酸碱催化：质子供体和质子受体 （general acid-base catalysis
21
三、降低反应活化能的因素
Table Functional groups involved in general
天冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸
11
二、酶的结构和功能的关系
（一）酶的一级结构与催化功能的关系 酶的一级结构是酶的基本化学结构，是催化功能的基
础。
12
胰蛋白酶原（trypsinogen）的激活
13
（二）酶的二级和三级结构与催化功能 的关系
酶的二级、三级结构是所有酶都必须具备的空 间构型。维持酶的活性部位所必须的酶蛋白的 二级和三级结构彻底改变，就会使酶遭受破坏 而丧失其催化功能，这是蛋白质变性的依据。
1．酶的变性和失活 2．活性中心的挠性 3．酶分子的结构域
14
（三）酶的四级结构与催化功能 的关系
具有四级结构的酶，按其功能可分为两类， 一类与催化作用有关，另一类与代谢调节关 系密切。
15
三、酶催化作用的基本理论
（一）酶—底物复合物
1．酶－底物复合物存在的证据 1903年，Henri用蔗糖水解酶水解蔗糖提出的。 E+S= ES= P+ E
3. 共价催化(covalent catalysis)
共价催化又称亲核催化（nucleophilic catalysis） 或亲电子催化（electrophilic catalysis） 亲核攻击集团： -OH，-SH，-N（咪唑基） 底物亲电中心：
磷酰基（P=O）酰基（C=O） 糖基（Glu-C-OH）
狭义酸碱催化：H＋和OH－ （specific acid-base catalysis）
广义酸碱催化：质子供体和质子受体 （general acid-base catalysis
21
三、降低反应活化能的因素
Table Functional groups involved in general
天冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸
11
二、酶的结构和功能的关系
（一）酶的一级结构与催化功能的关系 酶的一级结构是酶的基本化学结构，是催化功能的基
础。
12
胰蛋白酶原（trypsinogen）的激活
13
（二）酶的二级和三级结构与催化功能 的关系
酶的二级、三级结构是所有酶都必须具备的空 间构型。维持酶的活性部位所必须的酶蛋白的 二级和三级结构彻底改变，就会使酶遭受破坏 而丧失其催化功能，这是蛋白质变性的依据。
1．酶的变性和失活 2．活性中心的挠性 3．酶分子的结构域
14
（三）酶的四级结构与催化功能 的关系
具有四级结构的酶，按其功能可分为两类， 一类与催化作用有关，另一类与代谢调节关 系密切。
15
三、酶催化作用的基本理论
（一）酶—底物复合物
1．酶－底物复合物存在的证据 1903年，Henri用蔗糖水解酶水解蔗糖提出的。 E+S= ES= P+ E
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生
要有黑曲霉、米曲霉、青霉、木霉、根霉、毛霉等。 黑曲霉：黑曲霉，半知菌亚门，丝孢纲，丝孢目，
丛梗孢科，曲霉属真菌中的一个常见种。
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
米曲霉：半知菌亚门，丝孢纲，丝孢目，从梗孢科， 曲霉属真菌中的一个常见种。米曲霉菌落生长快， 10d直径达5~6cm，质地疏松，初白色、黄色，后变 为褐色至淡绿褐色。背面无色。分生孢子头放射状， 一直径150~300μm，也有少数为疏松柱状。分生孢 子梗2mm左右。
链霉菌
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
3．酵母菌 酵母菌(yeast)是—类单细胞微生物，但不同于细菌，
属于真核微生物。
酿酒酵母 球拟酵母 假丝酵母
拟酵母
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
4. 霉菌 霉菌是一类丝状真菌，用于酶的发酵生产的霉菌主
二、产酶微生物的来源
1．土壤中的产酶微生物 2．水体中的产酶微生物 3．空气中的产酶微生物 4．极端环境中的产酶微生物
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
三、产酶微生物的分离和筛选
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
第三章 酶的生物合成
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生
第一节 微生物发酵产酶
微生物发酵产酶的优点： 1）微生物种类繁多； 2) 微生物生长周期短，繁育快； 3) 微生物易改造，可通过多种手段育种。
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Sciences
一、产酶微生物的种类 用于酶的生产的细胞必须具备几个条件 (1)酶的产量高 (2) 容易培养和管理 (3) 产酶稳定性好，不易变异退化，不易被感染 (4) 利于酶的分离纯化 (5) 安全可靠，无毒性
丛梗孢科，曲霉属真菌中的一个常见种。
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
米曲霉：半知菌亚门，丝孢纲，丝孢目，从梗孢科， 曲霉属真菌中的一个常见种。米曲霉菌落生长快， 10d直径达5~6cm，质地疏松，初白色、黄色，后变 为褐色至淡绿褐色。背面无色。分生孢子头放射状， 一直径150~300μm，也有少数为疏松柱状。分生孢 子梗2mm左右。
链霉菌
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
3．酵母菌 酵母菌(yeast)是—类单细胞微生物，但不同于细菌，
属于真核微生物。
酿酒酵母 球拟酵母 假丝酵母
拟酵母
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
4. 霉菌 霉菌是一类丝状真菌，用于酶的发酵生产的霉菌主
二、产酶微生物的来源
1．土壤中的产酶微生物 2．水体中的产酶微生物 3．空气中的产酶微生物 4．极端环境中的产酶微生物
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
三、产酶微生物的分离和筛选
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Life Sciences
第三章 酶的生物合成
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生
第一节 微生物发酵产酶
微生物发酵产酶的优点： 1）微生物种类繁多； 2) 微生物生长周期短，繁育快； 3) 微生物易改造，可通过多种手段育种。
酶学与酶工程第三章酶生物合成学生College of Sciences
一、产酶微生物的种类 用于酶的生产的细胞必须具备几个条件 (1)酶的产量高 (2) 容易培养和管理 (3) 产酶稳定性好，不易变异退化，不易被感染 (4) 利于酶的分离纯化 (5) 安全可靠，无毒性
酶工程 第一章 酶学与酶工程.ppt
氧化还原酶类（oxidoreductase） 转移酶类（transferases） 水解酶类（hydrolases ） 裂合酶类（lyases） 异构酶类（isomerases） 合成酶类（ligase）
(1) 氧化还原酶 Oxidoreductase
催化氧化-还原反应。 包括：脱氢酶和氧化酶。 例,乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢。
置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有
用的物质 。
酶工程范围(1971年第一次国际酶工程会议)
酶的生产
酶的固定化技术
酶的化学修饰
酶动力学研究
酶反应器
酶的应用
酶工程的新内容
(1)酶的化学修饰 (2)模拟酶(mimic enzyme) (3)抗体酶(abzyme) (4)核酸酶 (5)有机相酶反应 (6)酶标免疫分析 (7)酶传感器
1.4.1 底物浓度
随着底物浓度的增加，
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
酶用于生物催化的概况
类别
水解酶 hydrolases
氧化还原酶 oxidoreductases 转移酶 transferases 裂合酶 lyases 异构酶 isomerases 连接酶 ligases
占总酶比例% 26 27
24 12 5 6
利用率% 65 25
1.2.4 酶的作用机制 1.2.4.1 锁钥学说 酶分子的天然构象具有刚性结构，酶表面具有
特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对 一把锁一样
1.2.4.2 诱导契合学说
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只 是由于底物的诱导才形成了互补形状
小结
酶的分类：
氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶（合成酶）
(1) 氧化还原酶 Oxidoreductase
催化氧化-还原反应。 包括：脱氢酶和氧化酶。 例,乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢。
置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有
用的物质 。
酶工程范围(1971年第一次国际酶工程会议)
酶的生产
酶的固定化技术
酶的化学修饰
酶动力学研究
酶反应器
酶的应用
酶工程的新内容
(1)酶的化学修饰 (2)模拟酶(mimic enzyme) (3)抗体酶(abzyme) (4)核酸酶 (5)有机相酶反应 (6)酶标免疫分析 (7)酶传感器
1.4.1 底物浓度
随着底物浓度的增加，
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
酶用于生物催化的概况
类别
水解酶 hydrolases
氧化还原酶 oxidoreductases 转移酶 transferases 裂合酶 lyases 异构酶 isomerases 连接酶 ligases
占总酶比例% 26 27
24 12 5 6
利用率% 65 25
1.2.4 酶的作用机制 1.2.4.1 锁钥学说 酶分子的天然构象具有刚性结构，酶表面具有
特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对 一把锁一样
1.2.4.2 诱导契合学说
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只 是由于底物的诱导才形成了互补形状
小结
酶的分类：
氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶（合成酶）
酶工程总结PPT课件
酶固定化技术包括固定化载体、固定化方法、固定化酶的分离和回收等关键技术 ，这些技术的应用能够为酶工程提供高效、连续化的生产方式。
酶的分子改造技术
酶的分子改造技术是通过化学或生物 方法对酶的分子结构进行修饰和改造， 从而改变酶的催化性质和功能的技术。
酶的分子改造技术包括化学修饰、定 向进化、点突变等关键技术，这些技 术的应用能够优化酶的催化性能和稳 定性，提高酶的生产效率和降低成本。
THANKS
生物能源开发
酶工程技术可用于生物能源开发，如生物柴油、生物 酒精等。
06
酶工程的前景与挑战
酶工程的发展前景
酶工程在工业生产中的应用前景广阔，特别是在生物制药、生物燃料、环保等领域。
随着酶工程技术的不断进步，酶的产量、活性和稳定性将得到进一步提高，为工业 生产提供更高效、环保的解决方案。
酶工程在医疗领域的应用前景也十分看好，例如用于药物设计和开发、疾病诊断和 治疗等。
环保领域的应用
有毒有害物质降解
01
酶工程技术可用于降解有毒有害物质，如重金属、有机污染物
等。
废水处理
02
酶工程技术可以用于废水处理，通过酶促反应将废水中的有机
物转化为无害物质。
生物修复
03
酶工程技术可用于生物修复，通过酶促反应降解污染物，恢复
生态环境。
食品工业领域的应用
食品添加剂生产
酶工程技术在食品添加剂生产中发挥着重要作用，如生产甜味剂、 防腐剂等。
专一性
一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，具有明显的专一性。
不稳定性
大多数酶是蛋白质，容易受温度、pH、重金属离子等环境因素的影响，表现出不稳定性。
酶的活性调节
1 2
共价修饰
酶的分子改造技术
酶的分子改造技术是通过化学或生物 方法对酶的分子结构进行修饰和改造， 从而改变酶的催化性质和功能的技术。
酶的分子改造技术包括化学修饰、定 向进化、点突变等关键技术，这些技 术的应用能够优化酶的催化性能和稳 定性，提高酶的生产效率和降低成本。
THANKS
生物能源开发
酶工程技术可用于生物能源开发，如生物柴油、生物 酒精等。
06
酶工程的前景与挑战
酶工程的发展前景
酶工程在工业生产中的应用前景广阔，特别是在生物制药、生物燃料、环保等领域。
随着酶工程技术的不断进步，酶的产量、活性和稳定性将得到进一步提高，为工业 生产提供更高效、环保的解决方案。
酶工程在医疗领域的应用前景也十分看好，例如用于药物设计和开发、疾病诊断和 治疗等。
环保领域的应用
有毒有害物质降解
01
酶工程技术可用于降解有毒有害物质，如重金属、有机污染物
等。
废水处理
02
酶工程技术可以用于废水处理，通过酶促反应将废水中的有机
物转化为无害物质。
生物修复
03
酶工程技术可用于生物修复，通过酶促反应降解污染物，恢复
生态环境。
食品工业领域的应用
食品添加剂生产
酶工程技术在食品添加剂生产中发挥着重要作用，如生产甜味剂、 防腐剂等。
专一性
一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，具有明显的专一性。
不稳定性
大多数酶是蛋白质，容易受温度、pH、重金属离子等环境因素的影响，表现出不稳定性。
酶的活性调节
1 2
共价修饰
酶学及酶工程PPT课件
催化基团实施具体的催化反应。如酸碱 催化，共价催化。
活性部位的组成成分
形成活性部位的组成成分包括主链结构，侧 链基团和辅基。
主链形成活性部位的基础形状。
侧链基团完成活性部位的构成，是活性部位 的主要成分。
很多酶还包含金属或有机辅基，它们虽不是 肽链的一部分，但紧密结合在酶分子中，并 实际参与了活性部位的形成，有的是结合部 位的一部分，有的本身是催化基团，还有的 能够传递中间产物。
N
N
N
H
H
2. 共价催化
催化反应中，酶的催化基团和底物形成 临时共价键，使底物被激活为中间态， 进而实现被催化的反应而生成产物，同 时酶恢复游离态：
这种催化机制称为共价催化。 共价催化包括亲核催化和亲电催化。
亲核催化和亲电催化
如酶分子富含可提供公用电子对的亲核基 团，如氨基、巯基、羟基、咪唑基等，其 提供电子对给带部分正电的底物而形成临 时共价键，这种催化作用就是亲核催化。 由于酶的侧链基团大多是亲核的，亲核催 化是共价催化中的主要形式。
底物在活性部位的结合力
底物和结合部位有形状的配合，使底物 的原子与结合部位的原子有尽可能多的 接近到范德华半径内。
除范德华力，稳定底物结合的力还有离 子间引力、氢键和疏水作用，侧链、辅 基和底物之间存在相应的配合。
按锁钥模型假说，酶的活性中心空间结 构是刚性的。
2. 诱导契合模型假说
后来的研究发现自由酶的活性部位和底物间 并不精确地像锁钥匙一般配合，从而提出了 诱导契合模型假说。 该假说认为，酶与底物结合时，结合力促使 酶和底物分别发生一些构象的变化，从而更 有利于催化反应的发生。构象变化使活性部 位和底物达到精确配合，结合更紧密，并使 催化基团处于更有利于催化的位置上。底物 形变造成应力状态会使发生反应的键变弱， 降低反应的活化自由能，使反应速度增加。 形变所需的能量则是由结合能提供的。
活性部位的组成成分
形成活性部位的组成成分包括主链结构，侧 链基团和辅基。
主链形成活性部位的基础形状。
侧链基团完成活性部位的构成，是活性部位 的主要成分。
很多酶还包含金属或有机辅基，它们虽不是 肽链的一部分，但紧密结合在酶分子中，并 实际参与了活性部位的形成，有的是结合部 位的一部分，有的本身是催化基团，还有的 能够传递中间产物。
N
N
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H
H
2. 共价催化
催化反应中，酶的催化基团和底物形成 临时共价键，使底物被激活为中间态， 进而实现被催化的反应而生成产物，同 时酶恢复游离态：
这种催化机制称为共价催化。 共价催化包括亲核催化和亲电催化。
亲核催化和亲电催化
如酶分子富含可提供公用电子对的亲核基 团，如氨基、巯基、羟基、咪唑基等，其 提供电子对给带部分正电的底物而形成临 时共价键，这种催化作用就是亲核催化。 由于酶的侧链基团大多是亲核的，亲核催 化是共价催化中的主要形式。
底物在活性部位的结合力
底物和结合部位有形状的配合，使底物 的原子与结合部位的原子有尽可能多的 接近到范德华半径内。
除范德华力，稳定底物结合的力还有离 子间引力、氢键和疏水作用，侧链、辅 基和底物之间存在相应的配合。
按锁钥模型假说，酶的活性中心空间结 构是刚性的。
2. 诱导契合模型假说
后来的研究发现自由酶的活性部位和底物间 并不精确地像锁钥匙一般配合，从而提出了 诱导契合模型假说。 该假说认为，酶与底物结合时，结合力促使 酶和底物分别发生一些构象的变化，从而更 有利于催化反应的发生。构象变化使活性部 位和底物达到精确配合，结合更紧密，并使 催化基团处于更有利于催化的位置上。底物 形变造成应力状态会使发生反应的键变弱， 降低反应的活化自由能，使反应速度增加。 形变所需的能量则是由结合能提供的。
《酶工程》课件-微生物发酵产酶
05
微生物发酵产酶存在问题与挑战
产量问题
微生物发酵产酶产量低
由于微生物发酵过程中受到多种因素 的影响，如营养物质的供应、发酵条 件、微生物菌种等，导致酶的产量较 低。
发酵周期长
微生物发酵产酶通常需要较长的发酵 周期，这增加了生产成本和时间成本。
稳定性问题
酶稳定性差
许多酶在发酵过程中容易受到温度、pH值、金属离子等因素的影响，导致酶的稳定性降低。
04
微生物发酵产酶应用实例
工业应用
洗涤剂制造
微生物发酵产生的酶可用于制造 洗涤剂，如蛋白酶用于去除蛋白 质污渍，淀粉酶用于去除淀粉污
渍。
纺织工业
利用微生物发酵产生的酶处理纺织 品，可以改善其质地、手感和外观， 如纤维素酶用于棉织物的生物抛光。
造纸工业
通过微生物发酵产酶技术，可以改 进造纸工艺，提高纸张质量和降低 环境污染，如木聚糖酶用于纸浆漂 白。
过程优化与控制
通过人工智能技术，对微生物发酵产酶过程进行建模和优化，提高 目标酶的产量和质量。
个性化定制酶
结合人工智能和基因工程技术，实现个性化定制酶的合成，满足不 同领域的需求。
THANKS
感谢观看
《酶工程》课件-微生物发酵 产酶
• 微生物发酵产酶概述 • 微生物发酵产酶原理与过程 • 微生物发酵产酶技术与方法
• 微生物发酵产酶应用实例 • 微生物发酵产酶存在问题与挑战 • 未来发展趋势与展望
01
微生物发酵产酶概述
酶工程简介
酶工程定义
酶工程是生物工程的重要组成部分，是利用酶或者微生物细胞、动植物细胞、 细胞器等具有的生物催化功能，借助工程手段来生产有用物质、设计改造酶或 者生产细胞、器官乃至整个生物体的一门科学技术。
酶工程-01-酶和酶工程概论1.ppt
现代酶学理论与化工技术的交叉。
应用领域：
食品工业 轻工业 医药工业
酶和酶工程概论
本章主要内容
酶的基本概念和发展历史 酶催化作用特点 影响酶催化作用的因素 酶的分类与命名 酶的活力测定 酶的生产方法 酶工程发展概况
Enzyme Engineering
酶和酶工程概论
Enzyme Engineering
酶的基本概念和发展历史
远古时代 —— 古老的“食品工业”
中国夏禹时代：酿酒、酿醋 —— 粬
醪、醴、麴(曲，粬)
两周时代：饴糖、食酱、腌菜
豆：两周时代的重要礼器和食器，盛放腌菜
公元十世纪：制豆酱
利用曲霉中的蛋白酶水解豆类蛋白得到
春秋战国时代： 用麴治疗消化不良的疾病
Enzyme Engineering
酶是具有生物催化功能的生物大分子。 酶的分类？
蛋白类酶和核酸类酶。
填空练习题：
蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是（），核酸类酶 分子中起催化作用的主要组分是（）。 蛋白质 核糖核酸（RNA）
酶和酶工程概论
Enzyme Engineering
第二节 酶催化作用的特点
催化剂的共性
1. 用量少而催化效率高； 2. 能够改变化学反应的速率，但是不能改变化学反应平衡； 3. 降低反应的活化能，从而加速反应的进行； 4. 一般要与反应物形成过渡态。
Enzyme Engineering
酶催化作用的特点——专一性
酶催化作用专一性的相关学说
2、锁－钥学说
整个酶分子的天然构象是刚性的，酶表面具有特定的形状 酶与底物的结合，如同一把钥匙对一把锁一样。
Substrate can match the binding site
应用领域：
食品工业 轻工业 医药工业
酶和酶工程概论
本章主要内容
酶的基本概念和发展历史 酶催化作用特点 影响酶催化作用的因素 酶的分类与命名 酶的活力测定 酶的生产方法 酶工程发展概况
Enzyme Engineering
酶和酶工程概论
Enzyme Engineering
酶的基本概念和发展历史
远古时代 —— 古老的“食品工业”
中国夏禹时代：酿酒、酿醋 —— 粬
醪、醴、麴(曲，粬)
两周时代：饴糖、食酱、腌菜
豆：两周时代的重要礼器和食器，盛放腌菜
公元十世纪：制豆酱
利用曲霉中的蛋白酶水解豆类蛋白得到
春秋战国时代： 用麴治疗消化不良的疾病
Enzyme Engineering
酶是具有生物催化功能的生物大分子。 酶的分类？
蛋白类酶和核酸类酶。
填空练习题：
蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是（），核酸类酶 分子中起催化作用的主要组分是（）。 蛋白质 核糖核酸（RNA）
酶和酶工程概论
Enzyme Engineering
第二节 酶催化作用的特点
催化剂的共性
1. 用量少而催化效率高； 2. 能够改变化学反应的速率，但是不能改变化学反应平衡； 3. 降低反应的活化能，从而加速反应的进行； 4. 一般要与反应物形成过渡态。
Enzyme Engineering
酶催化作用的特点——专一性
酶催化作用专一性的相关学说
2、锁－钥学说
整个酶分子的天然构象是刚性的，酶表面具有特定的形状 酶与底物的结合，如同一把钥匙对一把锁一样。
Substrate can match the binding site
生物工程07 酶与酶工程ppt
酶工程的主要内容
化学酶工程：通过对酶的化学修饰或固定化处 理，改善酶的性质以提高酶的效率和减低成本， 甚至通过化学合成法制造人工酶。
生物酶工程：用基因重组技术生产酶以及对酶 基因进行修饰或设计新基因，从而生产性能稳 定，具有新的生物活性及催化效率更高的酶。
化学酶工程
化学修饰酶 固定化酶 人工模拟酶 抗体酶
(2) 酶的大分子修饰
非共价修饰
使用聚乙二醇、右旋糖苷等，它们既能通过氢键固定在 酶分子表面，也能通过氢键有效地与外部水相连，从而保 护酶的活力。
共价修饰
用可溶性大分子，如聚乙二醇、右旋糖苷、肝素等，通 过共价键连接于酶分子的表面，形成一层覆盖层。 例如：每分子胰凝乳蛋白酶与11分子右旋糖酐结合， 酶活力达到原有酶活力的5.1倍
SH Cl
H C CHCl
巯基酶 路易士气
S E As
S
H C CHCl + 2HCl
失活的酶
酸
S
H
H2C SH
E As C CHCl + HC SH
S
H2C OH
失活的酶BALSHH2CSAs
H C
CHCl
E + HC S
SH H2C OH
巯基酶 BAL与砷剂结合物
（2）、 可逆抑制
A、 竟争性抑制
天门冬酰胺酶
固定化酶的应用 1． 固定化酶在工农业生产上的应用
氨基酰化酶 乙酰 -DL — Ala
L — Ala +乙酸 乙酰 -D — Ala
A-LAla
A-D-
Ala 储
罐
固定化酶
柱子
消
泵
离心机
旋
反
应
器 反应产物
相关主题
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"forБайду номын сангаасhis biochem ical researches and his discovery of cell-free
ferm entation"
Eduard Buchner Germ any Landw irtsch aftlich e H ochschule (A gricultural C ollege) B erlin, G erm any b. 1860 d. 1917
的一系列相关反应。丙酮酸脱氢酶复合体 ➢ 多功能酶：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的
酶，往往是基因融合的产物。高等动物的脂肪酸合酶
由几种不同功能的酶彼此聚合 形成的多酶复合物
❖ 一些多酶体系在进化过程 中由于基因的融合，多种不 同催化功能存在于一条多肽 链中，这类酶称为多功能酶
❖ 由单肽链构成的，含有若 干个酶活性结构域
酶活性中心的特点
a.酶的活性中心位于酶分子表面的”空穴“中，为非极性环境 b.酶的活性中心只有几个氨基酸组成，多为极性氨基酸
c.活性中心的几个氨基酸残基在一级结构上可能相距很远， 甚至位于不同肽链上，通过肽链的盘绕折叠而在空间结构 上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化底物形成产物 的位于酶蛋白分子表面的特化的空间区域
2、结合酶：含有蛋白成分(酶蛋白)和非蛋白成分(辅助 因子)
蛋白质部分：酶蛋白
全酶
辅助因子
小分子有机化合物 金属离子
维生素 铁卟啉
* 两部分在催化反应中的作用
☺ 酶蛋白决定反应的特异性 ☺ 辅助因子决定反应的种类与性质
(二) 根据酶蛋白结构特点分类
➢ 单体酶：由一条肽链组成的酶分子 ➢ 寡聚酶：由两条或多条肽链组成的酶分子。为大多数酶 ➢ 多酶复合体：由多种酶彼此聚合形成的复合体, 催化连续
活性中心
结合基团 催化基团
活性中心外基团
酶的专一性机制
诱 导 契 合 学 说
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固 定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互 补形状
酶的高效性机制
中间产物学说
E+S
E-S P + E
酶（E）与底物（S ）结合生成不稳定的中 间物（ES），再分解成 产物（P）并释放出酶， 使反应沿一个低活化能 的途径进行，降低反应 所需活化能，所以能加 快反应速度
能 量 水 平
E+S
E1 ES
E2
G
P+ E
反应过程
邻近效应和定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心
▪ 一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利 于提高反应速度；
▪ 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱 导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接 近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专 一性特点
酶与酶工程优秀课件
酶的概念
酶是一类由活细胞产生的对其特异底物具有高效催化 作用的特殊蛋白质或核酸
简单地说，酶是一类由活细胞产生的生物催化剂
酶作为生物催化剂的特点
✓ 高效性 ✓ 专一性 ✓ 反应条件温和 ✓ 酶的催化活性可调节控制
The N obel P rize in C hem istry 1907
Jam es B atcheller Sum ner
1/2 of the prize C ornell U niversity Ithaca, N Y, U SA
1887-1955
John How ard N orthrop
1/4 of the prize
R ockefeller Institute for M edical R esearch Princeton, N J, U SA
d.酶的活性中心具有柔性，可与底物诱导契合发生相互作用 e.酶的活性中心与底物的结合通过次级键
酶活性中心的特点
必需基团：
在酶分子中有一些基团对维持酶活性中心应有的空 间 构象及发挥正常的催化活性是必需的，若将这些基团改 变后会导致酶的催化活性减弱甚至丧失
活性中心内外都可以有必需基团
必需基团
酶
非必需基团
Vmax [S] V= Km + [S]
酶浓度对酶反应速度的影响
在有足够底物和其他条件不变的情况下， 反应速度与酶浓度成正比
酶的活性中心
活性中心：酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸 残基形成的一定空间结构。 包括底物结合部位和催化部位
酶 结合部位：与底物结合，使底物与酶的一定构象形成
活
复合物，决定酶的专一性
性
中 心 催化部位：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底
物转变成产物的部位，决定酶的催化效率
和催化反应的性质
邻近定向效应
酶促反应动力学
酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响酶反 应速度的各种因素的科学 影响酶反应速度的因素有：
底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂等
底物浓度对酶促反应速度的影响
V-S曲线
V初
▪ 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，为一级 V max 反应
▪ 底物浓度增大与速度的增加 不成正比,为混合级反应
1891-1987
W endell M ered ith S tan ley
1/4 of the prize
R ockefeller Institute for M edical R esearch Princeton, N J, U SA
1904-1971
酶的分类
(一) 根据酶的化学组成分类：
1、单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、 淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等
▪ 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值V max， 此时再增加底物浓度，反应 速度不再增加，表现为零级 反应
底物浓度对酶促反应初速度的影响
低
米氏方程
1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产 物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表示 整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称 为米氏方程
The N obel P rize in C hem istry 1946
“ for his discovery that enzym es can be c r y s ta lliz e d "
"for their preparation of enzym es and virus proteins in a pure form "
ferm entation"
Eduard Buchner Germ any Landw irtsch aftlich e H ochschule (A gricultural C ollege) B erlin, G erm any b. 1860 d. 1917
的一系列相关反应。丙酮酸脱氢酶复合体 ➢ 多功能酶：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的
酶，往往是基因融合的产物。高等动物的脂肪酸合酶
由几种不同功能的酶彼此聚合 形成的多酶复合物
❖ 一些多酶体系在进化过程 中由于基因的融合，多种不 同催化功能存在于一条多肽 链中，这类酶称为多功能酶
❖ 由单肽链构成的，含有若 干个酶活性结构域
酶活性中心的特点
a.酶的活性中心位于酶分子表面的”空穴“中，为非极性环境 b.酶的活性中心只有几个氨基酸组成，多为极性氨基酸
c.活性中心的几个氨基酸残基在一级结构上可能相距很远， 甚至位于不同肽链上，通过肽链的盘绕折叠而在空间结构 上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化底物形成产物 的位于酶蛋白分子表面的特化的空间区域
2、结合酶：含有蛋白成分(酶蛋白)和非蛋白成分(辅助 因子)
蛋白质部分：酶蛋白
全酶
辅助因子
小分子有机化合物 金属离子
维生素 铁卟啉
* 两部分在催化反应中的作用
☺ 酶蛋白决定反应的特异性 ☺ 辅助因子决定反应的种类与性质
(二) 根据酶蛋白结构特点分类
➢ 单体酶：由一条肽链组成的酶分子 ➢ 寡聚酶：由两条或多条肽链组成的酶分子。为大多数酶 ➢ 多酶复合体：由多种酶彼此聚合形成的复合体, 催化连续
活性中心
结合基团 催化基团
活性中心外基团
酶的专一性机制
诱 导 契 合 学 说
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固 定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互 补形状
酶的高效性机制
中间产物学说
E+S
E-S P + E
酶（E）与底物（S ）结合生成不稳定的中 间物（ES），再分解成 产物（P）并释放出酶， 使反应沿一个低活化能 的途径进行，降低反应 所需活化能，所以能加 快反应速度
能 量 水 平
E+S
E1 ES
E2
G
P+ E
反应过程
邻近效应和定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心
▪ 一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利 于提高反应速度；
▪ 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱 导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接 近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专 一性特点
酶与酶工程优秀课件
酶的概念
酶是一类由活细胞产生的对其特异底物具有高效催化 作用的特殊蛋白质或核酸
简单地说，酶是一类由活细胞产生的生物催化剂
酶作为生物催化剂的特点
✓ 高效性 ✓ 专一性 ✓ 反应条件温和 ✓ 酶的催化活性可调节控制
The N obel P rize in C hem istry 1907
Jam es B atcheller Sum ner
1/2 of the prize C ornell U niversity Ithaca, N Y, U SA
1887-1955
John How ard N orthrop
1/4 of the prize
R ockefeller Institute for M edical R esearch Princeton, N J, U SA
d.酶的活性中心具有柔性，可与底物诱导契合发生相互作用 e.酶的活性中心与底物的结合通过次级键
酶活性中心的特点
必需基团：
在酶分子中有一些基团对维持酶活性中心应有的空 间 构象及发挥正常的催化活性是必需的，若将这些基团改 变后会导致酶的催化活性减弱甚至丧失
活性中心内外都可以有必需基团
必需基团
酶
非必需基团
Vmax [S] V= Km + [S]
酶浓度对酶反应速度的影响
在有足够底物和其他条件不变的情况下， 反应速度与酶浓度成正比
酶的活性中心
活性中心：酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸 残基形成的一定空间结构。 包括底物结合部位和催化部位
酶 结合部位：与底物结合，使底物与酶的一定构象形成
活
复合物，决定酶的专一性
性
中 心 催化部位：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底
物转变成产物的部位，决定酶的催化效率
和催化反应的性质
邻近定向效应
酶促反应动力学
酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响酶反 应速度的各种因素的科学 影响酶反应速度的因素有：
底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂等
底物浓度对酶促反应速度的影响
V-S曲线
V初
▪ 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，为一级 V max 反应
▪ 底物浓度增大与速度的增加 不成正比,为混合级反应
1891-1987
W endell M ered ith S tan ley
1/4 of the prize
R ockefeller Institute for M edical R esearch Princeton, N J, U SA
1904-1971
酶的分类
(一) 根据酶的化学组成分类：
1、单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、 淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等
▪ 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值V max， 此时再增加底物浓度，反应 速度不再增加，表现为零级 反应
底物浓度对酶促反应初速度的影响
低
米氏方程
1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产 物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表示 整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称 为米氏方程
The N obel P rize in C hem istry 1946
“ for his discovery that enzym es can be c r y s ta lliz e d "
"for their preparation of enzym es and virus proteins in a pure form "