生物化学

蛋白质结构与功能
一、氨基酸的分类：根据结构和理化性质（1）非极性疏水氨基酸（2极性中性氨基酸）（3芳香族氨基酸）(4酸性）（5碱性）

1.几个关键氨基酸的性质
脯氨酸：属于亚氨酸，在蛋白质合成加工时可被修饰成羟脯氨酸。
甘氨酸：惟一一个不属于L-α氨基酸（无手性碳原子）唯一个没有立体结构的。
酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸
苯环氨基酸：苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸

二、氨基酸理化性质
1，等电点：在某个PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子是电中性，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点。PH＜PI，阳离子。PH＞PI，阴离子。

2、印三酮反应:氨基酸印三酮水合物加热时，氨基酸被氧化脱氢、脱酸，而印三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解产生结合，再与另一分子印三酮缩合成蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在570波长处。

三、蛋白质分子的一、二、三、四级结构大得定义及其维持结构稳定的化学键和力分别是什么？
（1）在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。化学键：肽键，二硫键。

（2）蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲。主要化学键：氢键。

（3）蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排在位置。主要化学键：疏水键，离子键，氢键，范德华力

（4）蛋白质的四级结构是指每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。主要化学键：氢键，离子键，疏水键

四、α-螺旋结构特点
在α-螺旋结构中多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，所谓右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧，3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，α-螺旋的每个肽链的N-H和第四个肽键的羧基氧化形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。

五、模体和结构域定义
模体：具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上互相接近，形成一个特殊的空间构象。

结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个

结构较为紧密的区域，并各行其功能。

七、蛋白质的理化性质
1、等电点：当蛋白质溶液处于某一HP时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼行离子，静电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。

2、维持蛋白质胶体稳定的因素：蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜。
3、紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此字280nm波长处有特征性吸收峰，在此波长范围内，蛋白质的A28与其浓度呈正比关系，因此可作为蛋白质的定量测定。
4、蛋白质的变性
定义：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破环，即有序的空间结构成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
本质：蛋白质的变性主要发生在二硫键和非共价键的破环，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
表现：蛋白质变性后，其理化性质与生物学性质发生改变，如溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。

八、肽单元:在多肽分子中肽键的六个原子（Ca1,C,O,N,H,Ca2）位于同一平面，被称为肽单元。

肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子水，所形成的酰胺键称为肽键。

蛋白质的变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。

谷胱甘肽：是体内重要的生物活性肽，它是由3个氨基酸组成的三肽，咋体内起着还原剂等作用。

蛋白质沉淀：蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，分子量变大，易从溶液中析出，这就是蛋白质沉淀。


第二章
常见嘌呤与嘧啶：腺嘌呤A，鸟嘌呤G，胸腺嘧啶T,胞嘧啶C，尿嘧啶U。

不均一核RNA/hnRNA：在细胞内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA大得多，而且这种初级的RNA分子大小不一，故被称为不均一核RNA。


一、DNA双螺旋结构特点
1、DNA是反向平行，右手螺旋的双链结构
2、DNA双链之间形成了互补碱基对
3、疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定

二、双螺旋结构类型：A型、B型（主要）、Z型

三。维持双螺旋作用力：疏水性的碱基堆积力；互补链之间碱基对的氢键

四、DNA的高级结构：超螺旋结构

五、核小体的定义：是染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白共同围成。
5种组蛋白：H1、H2A、H2B、H3、H4
组蛋白的排列：两个分子的组蛋白H2A、H2B、H3和H4分子构成八聚体的核心组蛋白，长约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心

颗粒。核心颗粒之间再由DNA和组蛋白H1构成的连接区连接起来构成了串珠状的染色质细丝。

六、mRNA的结构特点
1、大部分真核细胞mRNA的5撇-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷为起始结构
2、在真核生物mRNA的3撇-末端，有一端由80-250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾
3、mRNA前体是hnRNA。
七、tRNA几个环、结构特点、空间结构、稀有碱基分布
1、tRNA有三个环：DHU环、TΦC环、反密码子环
2、tRNA结构特点：tRNA含有多种稀有碱基、tRNA具有茎环结构、tRNA的3撇-末端连有氨基、tRNA的反密码子能够识别mRNA密码子
3、空间结构：二级结构形似三叶草，有四个茎三个环、三级结构是一个倒置的L形
4、稀有碱基分布：正常的嘧啶复杂环的N-原子与戊糖的C-1撇原子连接形成糖苷链，而假尿嘧啶糖苷则是杂环的C-5原子形成与戊糖的C-1撇原子相连

八、

核酸的一级结构是构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5撇-末端到3撇-末端的排列顺序，也就是核苷酸序列。

基因是指DNA中的特定片段，期中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。


DNA变性是指某些理化因素（温度、PH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双键DNA解离为单链，这种现象称为DNA的变性

增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸收光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应

Tm/融解温度：在解链过程中，紫外吸收光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度或融解温度。GC的含量越高，Tm值越高；离子强度越高，Tm也越高。

复性：当变性条件缓慢的出去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。

退火：热变形的DNA经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为退火、

辅助因子：结合酶中非蛋白质部分为辅助因子。

辅酶：辅助因子中小分子有机物，是化学稳定性分子物质。

辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶。

同工酶：催化相同反应，但酶蛋白分子结构，理化性质乃至免疫性质不同的一组酶。

三、酶反应特点：极高效率；高度特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）；可调节性

四、酶促反应提高效率
活化能：过滤态分子所具有的高出底物水平的能量称为活化能。
诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应，进而相互结合。
酶的分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构

酶类、合成酶类。

七、米-曼氏方程式
V=Vmax［S］／（Km+[S]），Vmax为最大反应效率，[S]为底物浓度，Km为米氏常数。当[S]＜＜Km时，V=Vmax[S]／Km；当[S]＞＞Km时，V≌Vmax。
Km的意义：1、Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。2、当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km近似于ES的解离常数Ks，这种情况下，Km可近似表示酶对底物的亲和力。Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；反之。3、Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。
Vmax的意义：Vmax是酶完全被酶饱和的反应时的反应速度，与酶的浓度成正比。

不可逆性抑制作用：抑制剂通常和酶活性中心上的必需基团以共价键结合，使酶失活。此抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。

可逆性抑制剂作用：抑制剂通过非共价键与酶和酶-底物复合物可逆性结合，是酶的活性降低或消失。采用透析或超透等方法可将抑制剂除去。

3种可逆性抑制作用：1、竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。2、非竞争性抑制：抑制剂与底物不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。3、反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax都下降。

酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。物理意义：消化管内蛋白酶以酶原形式分泌的，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保护酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的储存形式，如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原形式在血液循环中进行，一旦需要便不失时机的转化为活性的酶发挥其对机体的保护作用。

酶的活性中心是指分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的特定空间结构区域。酶活性中心的必需基团有两种：一时结合基团，其作用是与底物相结合，是底物与酶的一定构象形成复合物；二是催化基团，它的作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物。对结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。

酶的化学修饰或共价修饰：某种化学基团在不同酶的催化下与酶分子可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰或共价修饰。

酶促反应动力学：研究酶促反应速率及其影响因素。

包括酶浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活酶。

阻遏作用：一般在转录水平上促进酶生物合成的作用称为诱导作用：在转录水平上减少酶生物合成的作用称为阻遏作用。

第四章

一、糖酵解是在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列的酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程，也称糖的无氧氧化。两个阶段：第一阶段是由葡萄糖分解为丙酮酸，称为酵解途径；第二阶段是丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下加氢还原为乳酸。
糖酵解是在胞浆中进行的。关键酶是6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖基酶或葡萄糖激酶。生理意义：迅速提供能量。
三个不可逆反应：1、葡萄糖经葡萄糖激酶催化生成6-磷酸葡萄糖。（C6H12O6-葡萄糖激酶--C6H11O6-圈P）。2、6-磷酸果糖经6-磷酸果糖激酶-1催化转变为1，6-二磷酸果糖。（CH2OHCO3CH2O-圈P--6-磷酸果糖激酶-1--圈P-0H2CCO3CH2O-圈P）。3、磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶催化将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸。（-OOCCO-圈PCH2--丙酮酸激酶--ATP+CH3COCOOH）.


二、糖的有氧氧化是指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和二氧化碳的反应过程。是糖氧化供能的主要方式。三个阶段：1、葡萄糖经酵解途径分解为丙酮酸；2、丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧生成乙酰CoA、NADH+氢离子、CO2；3、三羧酸循环及氧化磷酸化。三羧酸循环又称柠檬酸循环或Krebs循环或TAC循环，它是以草酰乙酸和乙酰CoA缩合生成柠檬酸开始，经过反复脱氢脱羧又生成草酰乙酸的循环过程。三个不可逆反应：乙酰CoA与草酰乙酸经（柠檬酸合酶）催化生成柠檬酸，柠檬酸由顺乌头酸酶催化生成异柠檬酸；在（异柠檬酸脱氢酶）作用下氧化脱羧生成α-酮戊二酸；接着由（α-酮戊二酸脱氢酶复合体）催化氧化脱羧生成琥珀酰CoA。（三个关键酶）
三羧酸循环生理意义：1、是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路。2、是三大营养素代谢联系的枢纽。3、为其他合成代谢提供小分子前体。4、为氧化磷酸化提供还原能量。
三羧酸循环要点：1、有四次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。2、有3个可逆反应、3个关键酶。3、中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸脱氢生成。

三、磷酸戊糖途径是指从6-磷酸葡萄糖开始经6-磷酸葡萄糖脱氢酶等催化作用，生成磷酸戊糖、NADPH+氢离子的过程。
总反应方程式：3×6-磷酸葡萄糖＋6NADP→2×6-磷酸果糖＋3-磷酸甘油醛＋6NADPH＋6氢离子＋3CO2。
生理意义:为核酸的生物合成提供核糖；提供NADPH作为供氢体参与多

种代谢反应。

四、糖异生是由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。生理意义：1、空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。2、糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径。3、饥饿时，糖异生增强有利于维持酸碱平衡。
糖异生途径是从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。

糖原是动物体内糖的储存方式，是可以迅速动用的能源储备。

糖原合成是指有葡萄糖合成糖原的过程。

糖原分解习惯上是指肝糖原分解为葡萄糖的过程。

乳酸循环是指在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏异生成葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环或cori循环。

血糖的来源:1、食物经消化吸收的葡萄糖。2、肝糖原分解。3、糖异生
血糖的去路：1、氧化供能。2、合成糖原。3、转变为脂肪或某些非必需氨基酸。4、转变为其他糖类物质。

五、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入多条代谢途径（丙酮酸的代谢途径）：1、供氧不足时，它在LDH催化下，经NADH+氢离子加氢还原生成乳酸。2、供氧充足时，它进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰COA，在经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。。。。。3、丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。4、丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰COA缩合成柠檬酸，可促进乙酰COA进入三羧酸循环彻底氧化。5、丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰COA缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞液中柠檬酸裂解酶催化生成乙酰COA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。6、它可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。

第五章

脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。

脂酸β-氧化：脂酸氧化降解的主要途径，从烃链羧基β-碳原子开始氧化。过程：脱氢，加水，再脱氢，硫解。

酮体指脂酸在肝脏线粒体内分解时产生的特有的中间产物；乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮，三者合称酮体。

脂酸合成是在线粒体外胞液内脂酸合成酶系的催化下，以乙酰COA为原料，在NADPH、ATP、HCO3-及Mn2+的参与下，逐步缩合而成。

血浆脂蛋白的分类
1、电泳法分类：α、前β、β脂蛋白和CM四类。α-脂蛋白泳动最快，相当于α1-球蛋白

的位置；前β位于β-脂蛋白之前，相当于α2-球蛋白的位置；β-脂蛋白相当于β-球蛋白的位置；血浆中若含有CM则留在原地不动。
2、超速离心法分类：CM、极低密度蛋白VLDL、低密度脂蛋白LDL、高密度脂蛋白HDL。CM由小肠绒毛细胞合成，主要转运外源性甘油三酯及胆固醇；极低密度蛋白主要有肝细胞合成，主要转运内源性甘油三酯；低密度脂蛋白由极低密度蛋白在人血浆中转变而来，主要将肝合成的内源性胆固醇转运至肝外组织；高密度脂蛋白主要由肝合成，小肠也可合成，参与胆固醇的逆向转运。

胆固醇来源：自身合成，食物摄取。去路：转化为胆汁酸、类固醇激素。维生素D3及胆固醇酯。胆固醇合成主要是在细胞液及内质网中，合成原料为乙酰COA和NADPH。

糖尿病酮症原因：糖尿病患者，脂酸动员加强，酮体生成增加。如未加控制的糖尿病患者，血液酮体含量可高于正常数十倍，丙酮酸占酮体一半，通过呼吸排出，酮体生成超过肝外组织利用的能力，引起血中酮体升高，可导致酮症酸中毒。

乙酰COA的来源：糖代谢。去路：TCA循环，合成胆固醇，合成脂酸，合成酮体。

第六章

一、生物氧化：物质在生物体内进行的氧化分解作用，统称为生物氧化。这里主要是指营养物质在氧化分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。

氧化呼吸链：代谢物在体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过线粒体内膜上的一系列按一定顺序排列的氧化还原酶、辅酶逐步传递电子，最终与氧结合生成水，这些链锁排列的氧化还原酶、辅酶称为氧化呼吸链或电子传递链。它有两条途径：NADH氧化呼吸链（电子传递顺序：NADH-复合体Ⅰ-CoQ-复合体Ⅲ-复合体Ⅳ-氧气）和FADH2氧化呼吸链（电子传递顺序：琥珀酸-复合体Ⅱ-CoQ-复合体Ⅲ-复合体Ⅳ-氧气）。

复合体之间的电子传递顺序：
复合体Ⅰ作用是将NADPH+H+中的电子传递给泛醌；复合体Ⅱ作用是将电子从琥珀酸传递给泛醌；复合体Ⅲ作用是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素C；复合体Ⅳ将电子从细胞色素C传递给氧。

氧化磷酸化：代谢物脱下的2H在线粒体氧化呼吸链传递给氧生成水释放能量，偶联并驱动ADP磷酸化并生成ATP的过程。是体内产生ATP的主要方式。

底物水平磷酸化：是指物质在脱氢或脱水过程中，产生高能代谢物并直接将高能代谢物中能两转移到ADP生成ATP的过程。

P／O比值是指氧化磷酸化过程中，每消耗0.5mol氧气所生成ATP的mol数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成的ATP分子数）。

化学渗透假说：基本要点是电子经呼吸链传递时驱动质子从线粒体

内膜的基质侧转移到内膜胞质侧，形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度（氢离子浓度梯度和跨膜电位），从此储存电子传递释放的能量。

说明氧化磷酸化抑制剂的种类和作用机制：1、阻断氧化磷酸化的电子传递过程-复合体Ⅰ的阻断剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A及异戊巴比妥等阻断传递电子到泛醌；复合体Ⅱ的阻断抑制剂：艹委诱灵。复合体Ⅲ抑制剂：抗霉素A阻断CytbH传递电子到泛醌。复合体Ⅳ抑制剂：CNN3-CO阻断电子传递给氧气。2、解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度，常见解偶联剂：二硝基苯酚，解偶联蛋白质。3、ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成，如：寡霉素。

第七章

八种营养必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨赖氨酸。

氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布与体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。

联合脱氨基：转氨基作用和脱氨基作用的联合作用，是暗疾速啊脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。

转氨酶：转氨酶也称氨基转移酶，广泛分布于体内各组织中，其中以肝和心肌含量最丰富。体内存在着多种转氨酶，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能有专一的转氨酶催化。

尿素的生成：1、合成的部位是线粒体和胞液；2、限速酶是精氨酸代琥珀酸合成酶。3、尿素中的N原子的来源是一个来自于线粒体中游离的NH3，另一个来源于胞液中的天冬氨酸。4、耗能：耗3ATP，4个高能磷酸键。5、出线粒体的氨基酸为瓜氨酸。

一碳单元（one carbon unit）是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团。
构成：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基等。
来源：主要来源自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢。
一碳单元的主要功能是参与嘌呤嘧啶的合成。

芳香族氨基酸代谢缺陷病症
苯丙酮酸尿症（PKU）：先天性丙氨酸羟化酶缺陷者，不能将丙氨酸羟化为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用大量生成苯丙酮酸。大量苯丙酮酸及其部分代谢物由尿排除，称苯丙酮酸尿症。
白化病病因（缺酶）：先天性酪氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，患者的皮肤毛发等发白称白化。

腐败作用：指肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物的分解作用。

转氨基作用：指在转氨酶的作用下，一对α-酮酸与一对α-氨基酸之间的互相转变。

甲硫氨酸循环:指甲硫氨酸经S-腺苷甲硫氨酸、S-腺苷同型半胱

氨酸、同型半胱氨酸，重新生成甲硫氨酸的过程。

血氨的来源与去路
来源:1.氨基酸脱氨基作用和氨类分解产生的氨2.肠道细菌腐败作用产生的氨3.肾小管上皮细胞分泌的氨（主要来自谷氨酰胺）
去路:1.合成尿素2.合成非必需氨基酸3.合成其他含氮化合物

鸟氨酸循环：也称尿素循环，指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程，肝是鸟氨酸循环的重要器官。

体内氨基酸的来源与去路
来源：1、食物蛋白质的消化吸收。2、组织蛋白质的分解。3、体内合成的非必需氨基酸。
去路：1、合成组织蛋白质。2、脱氨基作用长生氨和α-酮酸，氨用于合成尿素，α-酮体转变成糖和酮体，或氧化供能；3、脱羧基作用产生胺类。4、转变为嘌呤、嘧啶等其他化合物。

α-酮酸的三个代谢途径
1、彻底氧化分解并提供能量。2、经氨基化生成营养非必需氨基酸。3、可转变成糖和脂类化合物。


第八章 核苷酸代谢

1.核苷酸合成途径分为从头合成途径和补救合成途径。
从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO?等简单的物质为原料，经一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为从头合成途径。
补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成途径（重新利用）

2.一碳单位在嘌呤嘧啶合成中的作用
一碳单位是某些氨基酸在体内分解代谢过程中产生的，它可参与嘌呤和胸腺嘧啶核苷的合成，进而为核酸的合成提供原料。
一碳单位还直接参与了S-腺甲硫氨酸的合成，有效的促进甲硫氨酸循环，通过甲硫氨酸循环可提供活性甲基，用于肾上腺素、肌酸、胆碱、肉毒碱等许多生理活性物质的合成。可见，一碳单位的代谢与体内氨基酸、核苷酸以及其他物质代谢密切相关，对机体活动有重要意义。

3.IMP的合成:(1)5-磷酸核糖（磷酸戊糖途径中产生）经过磷酸核糖焦磷酸合成酶作用，活化生成磷酸核糖焦磷酸（PRPP）。（2）谷氨酰胺提供酰胺基取代PRPP上的焦磷酸，形成5-磷酸核糖胺（PRA）。

4.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的异同点
嘌呤核苷酸----嘧啶核苷酸
原料---天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、一碳单位、PRPP----天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2、一碳单位；
程序---在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环，从而形成嘌呤核苷酸----首先合成嘧啶环，再与磷酸核糖结合形成核苷酸。
反馈调节---嘌呤核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶，酰胺转移酶等起始反应的酶----嘧啶核糖酸产物反馈抑制PRPP合成酶、氨基甲酰磷酸合成酶、天冬氨酸氨基甲酰转移酶等起始反应的酶。

第十章 DNA的合成

1

、半保留复制：DNA生物合成时母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子细胞的DNA，一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。

2、双向复制：复制时，DNA从起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制。

3、复制子：是独立完成复制的功能单位，从一个DNA复制起始点起始的DNA复制区域称为复制子。

4、冈崎片段：复制中的不连续片段称为冈崎片段。

5、DNA聚合酶（DNA-pol）：有三种，DNA-polⅠ，DNA-polⅡ，DNA-polⅢ。
DNA-polⅠ在细胞内的功能，主要是对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补。
DNA-polⅡ参与DNA损伤的应急状态修复。
DNA-polⅢ的活性远高于Ⅰ，它是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。

6、DNA复制保真性依据
（1）核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能是复制保真性的酶学依据。
（2）复制的保真性依赖的机制是：遵守严格的碱基配对规律；聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能；复制中出错时有即时的校读功能。

7、逆转录酶的活性：三种：RNA或DNA做模板的dNTP聚合活性和RNase活性，作为需Zn离子为辅助因子；合成反应按5撇-3撇延长的规律；病毒本身的tRNA可作为复制引物。

8、DNA突变：错配、缺失、插入、重排。

9、DNA修复类型:错配修复、切除修复、直接修复、重组修复、SOS修复等。

10、引物酶是复制起始时催化生成RNA引物的酶。

11、引发体:形成含有解螺旋酶、DnaC蛋白、引物酶和DNA的起始复制区域的复合结构称为引发体。

12、端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。

13、逆转录：是一种特殊的复制方式。它的信息流动方向（RNA到DNA）与转录过程(DNA到RNA）相反，也称反转录。

14、大片段／Klenow片段：用特殊的蛋白酶从G螺旋区至R螺旋区及C末端，供货604个氨基酸残基称为大片段或Klenow片段，具有DNA聚合酶活性和3撇-5撇核酸外切酶活性，是实验室合成DNA和进行分子生物学研究中常用的工具酶。

第十一章
1、结构基因：能转录出RNA的DNA区段，称为结构基因。

2、不对称转录：在庞大的基因中，按细胞不同的发育时序，生存条件和生理需要，只有少数部分的基因发生转录能转录出RNA的DNA段称为结构基因，转录的这种选择为不对称转录。

3、模板链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链。与模板链相对的另一股单链称为编码链。

4、顺式作用元件：不同物种，不同细胞或不同的基因，转

录起点上游可以有不同的DNA序列，但这些序列都可统称为顺式作用元件。

5、反式作用因子：RNA聚合酶Ⅱ启动转录时，需要一些称为转录因子的蛋白质，才能形成具有活性的转录复合体，能直接间接辨认和结合转录上游这段DNA的蛋白质，统称为反式作用因子。

6、Pribnow盒：核心酶与全酶组成，δ因子功能，-10区叫做Pribnow盒，DNA双链在此打开。

7、真核生物RNA聚合酶功能
三种：RNA聚合酶Ⅰ位于细胞核的核仁，催化合成rRNA的前体
RNA聚合酶Ⅱ在核内转录生成hnRNA，然后加工生成mRNA并运输到胞质的蛋白质合成体系。
RNA聚合酶Ⅲ位于核仁外，催化转录编码tRNA、5SrRNA和小RNA分子的基因。

8、内含子：DNA及hnRNA分子中的能转录而不能编码氨基酸的序列。
9、外显子：DNA及hnRNA分子中的能转录又能编码氨基酸的序列。

10、原核生物RNA的生物合成
转录过程：（1）起始阶段：RNA聚合酶在相关因子的协助下，识别并结合于转录起始位点，DNA局部形成转录空泡。（2）延长阶段：RNA-pol的核心酶催化为主，使RNA5撇往3撇方向延伸。（3）终止阶段：在δ因子作用下或DNA模板转录终止区有特殊序列RNA3撇端易形成茎环状及出现polyU而促使RNA合成终止与DNA分离。
RNA复制：以RNA为模板合成RNA。反转录病毒以外的RNA病毒在宿主细胞以病毒为单链RNA为模板合成RNA，由RNA依赖的RNA聚合酶催化，常见于病毒。

11、真核生物RNA转录后如何修饰？
mRNA前体--5撇端加m7Gppp“帽”；3撇端加polyA尾；去掉内含子，拼接外显子。
tRNA前体--3撇端加-CCA尾；中间剪切；修饰形成稀有碱基。
rRNA前体--剪切（如45S到5.8S、18S、28S）与蛋白质结合。

12、剪接：去除初级转录产物上的内含子，把外显子连接为成熟的RNA，称为剪接。剪接过程的化学反应称为二次转酯反应。

第十二章
1.翻译：即蛋白质生物合成，是细胞内以mRNA为模板、按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。

2、密码子：存在于mRNA的开放阅读框架区的三联体形式的核苷酸序列为密码子。

3、遗传密码重要特点：
方向性、阅读方向5撇到3撇；
连续性、密码子间无标点；
简并性、除色氨酸和蛋氨酸只有1个密码子外，其余氨基酸都有2至6个密码子为其编码。
通用性、不同生物共用一套密码，从病毒、原核生物到人类几乎都使用相同的遗传密码；
摆动性、密码子的第3位碱基与反密码子的第1位碱基的配对不严格遵循碱基互补原则。

4、信号序列：所有靶向输送的蛋白质结构中存在分选信号，主要是存在于N-末端的可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列，可引导蛋白质转移到

细胞的适当靶部位，这类序列称为信号序列。

5、