酶

二、酶的生物学意义
6CO2+6H2O+能量
N2 + 3H2
某些微生物 植物 动物
C6H12O6+6O2↑
2NH3
N2+3H2
500℃ ,300大气压
Fe
2NH3
三、酶是生物催化剂
1．酶与一般催化剂的共同点
（1）用量少而催化效率高
（2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，
反应前后本身不发生变化
（3）降低反应所需的活化能
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关
转换数（turnover number, TN or kcat）:
每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分子
数。(每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数)
（2）高度的专一性
一种酶只作用于 一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化，生 成一定的产物， 这种现象称为酶 作用的特异性。
酶的专一性有下列几种情况：
例 2H2O2→2H2O+O2
反 应 非催化反应 钯催化反应 H2O2酶催化
活化能 75.24kJ/mol 48.9kJ/mol 8.36kJ/mol
• （4）本身不发生化学变化。
2．酶作为生物催化剂的特殊点
（1）高的催化效率
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催 化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 例 2H2O2→2H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5×106mole H2O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2O2的分解
脲酶 脲酶
H2N—C—NH.HCl + H2O 无反应
（3）立体化学专一性
① 旋光异构专一性：
当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于 其中的一种异构体。酶的这种对底物的旋光异构 体的高度专一性，称为“旋光异构专一性”。 例如L—氨基酸氧化酶只能催化L—氨基酸的氧化， 而对D—氨基酸没有作用
• ② 几何异构体专一性：
当底物存在几何异构体时，某些酶只能 作用其中之一，称为几何异构专一性。例如延 胡索酸酶只能催化延胡索酸（反丁烯二酸）加 水生成L—苹果酸，而对顺丁烯二酸的水合作 用及其逆反应没有作用。
（3）温和的反应条件
（4）酶在体内受到严格调控
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑 制剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰 调节、酶原活化等。
酶
护理系 11G2 一组
酶（Enzyme）的定义
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外 起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊 构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸，是 生物催化剂。 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和 Ribozyme)。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为 底物substrate。
（1）相对专一性：有些酶对底物的专一程度较 低，它能作用于某一类化合物或化学键，称为相 对专一性，又分为两类情况：
①键的专一性： ②基团专一性:
（2) 绝对专一性
有些酶只能催化一种底物起某种反应。脲酶 只能作用于尿素，而对尿素的任何衍生物都不 起作用 H2N—C—NH2 + H2O 2NH3 + CO2
酶的研究历史
• 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 • 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的 结果。 • 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 • 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现 了发酵。 • 1926年，Sumner现RNA也具有酶的催化活性，提 出核酶(ribozyme)的概念。 • 1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有DNA 连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。