酶学理论基础
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第4页，共114页。
★已知酶历年增长统计图
酶种类
4000 3500 3000
3702 3169 2966
2500 2000 1500
1770
2122
2477
1000 500
874 712
0 1955
1960
1965
1970 1975 年份
1980
1985
1990
1995
2000
第5页，共114页。
第14页，共114页。
（6）连接酶类
作用：催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成
通式：
A + B + ATP ===AB + ADP +Pi
A + B + ATP ===AB + AMP +Pi
种类：羧化酶
例如丙酮酸羧化酶(EC 6.4.1.1)催化反应：
第15页，共114页。
二、核酸类酶
或多条多肽链，这些多肽链彼此以非共价键相连，每一条肽
链都有自己的二、三级结构。
第24页，共114页。
3、酶的活性中心
在酶分子中，显示酶的催化活性的失去其催化 活性。
在酶蛋白分子的众多氨基酸残基中，构成酶 的活性中心的只有少数几个氨基酸残基，这 些氨基酸残基在肽链中处于不同位置，甚至 处在不同的肽链中，通过肽链的盘绕、折叠 形成酶蛋白的空间结构后，这些氨基酸残基 集中在一起而形成酶的活性中心。
第33页，共114页。
2.1、酶催化作用特点
酶具有一般催化剂的特征： 1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而
不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
第34页，共114页。
2.1.1、高效性
催化效率比无催化剂时要高出108~1020， 比一般的非生物催化剂高106~1013倍。 例如：
第31页，共114页。
★各种氨基酸残基的作用
催化活性显示作用
活性中心
与底物结合、催化作用
接触残疾
协助催化作用 辅助残基
酶
分
活性中心外（维持空间构象）
子
其它方面作用
（活性调节、防止降解、运输转移）
非贡献残基
结构残基
第32页，共114页。
2、酶的催化作用
2.1、酶催化作用特点
2.2、酶催化作用机制
第44页，共114页。
(2)构象变化效应
当酶分子与底物分子互相接近时，由于两 者的相互作用，酶分子和底物都会发生构 象变化，从而有利于酶与底物的结合，这 种作用称为构象变化效应。
EC. X.X.X.X
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
第9页，共114页。
（1）氧化还原酶类
作用：催化氧化-还原反应
通式：
种类：
脱氢酶(dehydrogenase)和氧化还原酶(Oxidase)
1.2.1、酶的组成
酶
单纯酶（单体酶） 结合酶（全酶）
辅酶 ：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物
辅因子
辅基 ：与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物
金属激活剂 ：金属离子作为辅助因子 注：酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分；
辅因子通常作为电子、原子或某些化学基团的载体。
第18页，共114页。
★辅助因子
无机辅助因子： Mg2+、Zn2+、Fe2+、Cu2+、Mn2+、Ca2+、
第2页，共114页。
第二章 酶学理论基础
1、酶的分类、组成和结构特点 2、酶的催化作用 3、酶促反应动力学 4、酶活力及其测定
作业☺
第3页，共114页。
1、酶的分类、组成和结构特点
1.1、酶的分类与命名
酶的种类很多，有人估计每个大肠杆菌细胞中包 含的蛋白质约有3000种，高等真核生物每个细胞 中约5000种，其中主要是是酶蛋白。而迄今为止 已经确认的酶很少，只有4000多种。随着生物化 学、分子生物学等生命科学的发展，还会发现更多 的新酶。
Ni2+
有机辅助因子：
NAD、FAD、CoQ、CoA、硫辛酸、TPP、生 物素、铁卟啉、磷酸吡哆醛、四氢叶酸
第19页，共114页。
★其它重要概念
寡聚酶 (oligomeric enzyme)：
由几个或多个亚基组成，亚基之间以非 共价键结合牢固地联在一起，单个亚基没有 催化活性，所有的亚基都有四级结构。
第21页，共114页。
第22页，共114页。
1、维持酶蛋白分子构象作用力
①盐键 ②氢键 ③疏水作用 ④范德华力 ⑤二硫键
第23页，共114页。
2、具有酶活性的蛋白质都是球蛋白， 结构特征如下：
(1) 肽链往往是通过一部分α-螺旋、一部分β-折叠、一部分β-转角和 一部分无规卷曲形成紧密的球状构象；
1mol铁离子催化： 6×10-4mol； 1mol过氧化氢酶催化：5×106 mol。 刀豆脲酶催化尿素水解比非催反应速率大1014倍。
第35页，共114页。
2.1.2、专一性
①绝对专一性：
脲酶
只能催化一种底物的反应，对作用物某一化学键和化学键两端所 连接的基团有选择作用；
②相对专一性： 酯酶、а-D-葡萄糖苷酶 对作用物某一化学键有要求，而化学键两端所连接的基团没 有选择作用；
1.1.1、酶的分类命名原则
按照分子中起催化作用的主要组分不同，酶可以分为蛋白类酶 （proteozyme，P酶）和核酸类酶（ribozyme，R酶，核酶）两大类。 因而采取分类命名：
对于蛋白类酶现在普遍接受的是国际酶学委员会1961年制定的酶分类与 命名法。
对于核酸类酶由于其研究历史不长，对于分类和命名还没有统一 的原则和规定。
核酸酶是唯一的非蛋白酶，是一类特殊的RNA，能够催化RNA 分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应和一些其它反应。
第16页，共114页。
★核酸类酶的分类
自我剪切酶
分子内催化
自我剪接酶
R酶
分子间催化
RNA剪切酶 DNA剪切酶 多肽剪切酶 多糖剪接酶
多功能R酶
第17页，共114页。
1.2、酶的组成和结构特点
第28页，共114页。
(2)辅助残基
特点：不与底物直接接触，
但在酶与底物结合以及协 助接触基团发挥一定的作 用； 如图中的R4残基；
接触残基和辅助残基组成 酶的活性中心。
第29页，共114页。
(3)结构残基
特点：不在酶活性中心范围内， 但在维持酶分子特定的空间构象 方面起重要作用；
如图中R10、R162、R169；
酶学理论基础
第1页，共114页。
第二章 酶学理论基础
教学目标：
了解酶的分类、组成和结构特点 理解酶催化作用的机制 掌握酶促反应动力学和影响因素以及酶活力测定方法
教学重点：
酶的分类、组成和结构特点、催化机制、酶促反应动力学、酶活力及 其测定
教学难点：
酶催化作用的机制及特点、酶促反应动力学及影响因素
第40页，共114页。
★“琐和钥匙”学说
第41页，共114页。
★“诱导契合”学说
第42页，共114页。
2.2.4、酶高效催化的机制
（1）趋近与定向效应 （2）构象变化效应 （3）酸碱催化机制 （4）共价催化机制 （5）微环境效应
第43页，共114页。
(1) 趋近与定向效应
u溶菌酶、羧肽酶
例如乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）反应式：
第10页，共114页。
（2）转移酶类
作用：催化基团转移反应 通式： 种类：酮醛基转移酶、酰基转移酶、
糖苷基转移酶、含氮基转移酶等； 例如谷丙转氨酶（EC2.6.1.2）反应式：
第11页，共114页。
（3）水解酶类
作用：催化底物的加水分解反应 通式： 种类：淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如磷酸二酯酶（EC3.1.4.1）催化脂的水解反应：
第12页，共114页。
（4）裂合酶类
作用：催化从底物分子中移去一个基团或原 子形成双键的反应及其逆反应
通式： 种类：醛缩酶、水化酶、脱氨酶等 例如醛缩酶（EC4.1.2.7）催化反应：
第13页，共114页。
（5）异构酶类
作用：催化各种同分异构体的相互转变 通式： 种类：异构酶 例如葡萄糖-6-磷酸异构酶（EC5.3.1.9）催化反应：
(2)大多数非极性侧链总是埋藏在分子内部形成疏水内核，而大多 数极性侧链总是暴露在小分子的表面上，形成一些亲水区；
(3)分子表面往往有一个内陷的空穴，往往是疏水区，对酶分子而言， 此空穴正好容纳一个或两个小分子底物或大分子底物的一部分，即酶活 性部位；
注：有些球蛋白具有四级结构，这类球蛋白的分子中含两条
2.2.1、酶的作用在于降低反应活化能
第38页，共114页。
2.2.2、中间复合物学说
1902年，亨利(Henri)根据蔗糖酶催化蔗糖水解 的实验结果，提出中间产物学说。他认为在底物 转化成产物之前，必须首先与酶形成中间复合物， 然后再转变为产物，并重新释放出游离的酶，即：
E + S k1 ES k3 E + P
k2
过渡态中间产物的形成使反应的活化能大幅降低。
第39页，共114页。
2.2.3、酶的作用专一性机制
关于酶的作用专一性机制有多种学说。 这些学说有一些共同的特点： 1.酶的活性中心是酶表现专一性的基础，不 仅要求结合基团与催化基团的存在，而且要 求他们有特定的构象分布； 2.酶要表现作用必须通过它和底物结合。
第25页，共114页。
底物 肽链
★酶活性中心示意图
S-S
活性中心外
必需基团
结合基团
活 性
中
心
催化基团
必 需
基
团
活性中心
第26页，共114页。
★氨基酸残基的分类
1960年，柯施兰德（Koshland）将酶分子
中的氨基酸残基分为以下四类：
接触残基 辅助残基 结构残基 非贡献残基
第27页，共114页。
(1)接触残基
特点：直接与底物接触，参与底 物的化学转变；
如图中的R1、R2、R6、R8、R9、 R163、R164、R165；
这类残基的侧链中与底物结合的基 团称为结合基团，起催化作用的基
团称为催化基团。 注：
有时结合基团也起催化作用很
难绝对区分。有时一些接触基 团也可能起着下述辅助残基的 作用。
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
注：对于催化水解反应的酶一般在名称上省去反应类型！
第7页，共114页。
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee，EC）根据酶所 催化反应类型和机理分为6类：
第8页，共114页。
★Systematic name
★酶学委员会建议，在发表论文时，与论题有关的主要酶在第一次提到时 应写出它的编号、系统命名、习惯命名和来源，然后再用系统命名或习惯 命名叙述。
第6页，共114页。
一、蛋白类酶的系统名、惯用名
系统名：包括所有底物的名称和反应类型。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
Each enzyme is now classified and named according to the type of chemical reaction it catalyzes. So an enzyme is assigned a four-number classification and a two-part name. In addition recommended name is suggested by IUB for everyday use.
多酶复合物 (multienzyme system)：
几个酶镶嵌而成的复合物，这些酶催化 将底物转化为产物的一系列顺序反应。
第20页，共114页。
1.2.2、酶的空间结构
蛋白质功能决定于其结构，不仅与其氨基酸 组成（一级结构）有关，而且还与其空间结 构有关（二级结构、三级结构、四级结构）。
酶蛋白空间结构的基本结构单位： 螺旋结构、折叠结构、转角结构、卷曲结构
它们与酶的催化活性显示有关， 又称为贡献残基。结构残基的侧 链属于活性中心以外的必需基团。
第30页，共114页。
(4)非贡献残基
特点：对酶活性的显示无明 显作用，可以由其他氨基酸残
基替代； 如图中的R3、R5、R7等，
在酶分子中占很大比例； 它们可能在酶的活性调节、
酶的运输转移、防止酶的降 解、免疫作用或种系发育等 其他方面起重要作用。
③立体异构专一性： L-氨基酸氧化酶、D-乳酸脱氢酶 只对某种构型的化合物有作用，而对其对映体无作用.
第36页，共114页。
2.1.3、可调控性
（1）酶量调节
※诱导或抑制酶的合成
※调节酶的降解
（2）酶活性调节
※共价调节 ※别构调节
（3）同工酶调节
第37页，共114页。
2.2、酶催化作用机制
★已知酶历年增长统计图
酶种类
4000 3500 3000
3702 3169 2966
2500 2000 1500
1770
2122
2477
1000 500
874 712
0 1955
1960
1965
1970 1975 年份
1980
1985
1990
1995
2000
第5页，共114页。
第14页，共114页。
（6）连接酶类
作用：催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成
通式：
A + B + ATP ===AB + ADP +Pi
A + B + ATP ===AB + AMP +Pi
种类：羧化酶
例如丙酮酸羧化酶(EC 6.4.1.1)催化反应：
第15页，共114页。
二、核酸类酶
或多条多肽链，这些多肽链彼此以非共价键相连，每一条肽
链都有自己的二、三级结构。
第24页，共114页。
3、酶的活性中心
在酶分子中，显示酶的催化活性的失去其催化 活性。
在酶蛋白分子的众多氨基酸残基中，构成酶 的活性中心的只有少数几个氨基酸残基，这 些氨基酸残基在肽链中处于不同位置，甚至 处在不同的肽链中，通过肽链的盘绕、折叠 形成酶蛋白的空间结构后，这些氨基酸残基 集中在一起而形成酶的活性中心。
第33页，共114页。
2.1、酶催化作用特点
酶具有一般催化剂的特征： 1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而
不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
第34页，共114页。
2.1.1、高效性
催化效率比无催化剂时要高出108~1020， 比一般的非生物催化剂高106~1013倍。 例如：
第31页，共114页。
★各种氨基酸残基的作用
催化活性显示作用
活性中心
与底物结合、催化作用
接触残疾
协助催化作用 辅助残基
酶
分
活性中心外（维持空间构象）
子
其它方面作用
（活性调节、防止降解、运输转移）
非贡献残基
结构残基
第32页，共114页。
2、酶的催化作用
2.1、酶催化作用特点
2.2、酶催化作用机制
第44页，共114页。
(2)构象变化效应
当酶分子与底物分子互相接近时，由于两 者的相互作用，酶分子和底物都会发生构 象变化，从而有利于酶与底物的结合，这 种作用称为构象变化效应。
EC. X.X.X.X
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
第9页，共114页。
（1）氧化还原酶类
作用：催化氧化-还原反应
通式：
种类：
脱氢酶(dehydrogenase)和氧化还原酶(Oxidase)
1.2.1、酶的组成
酶
单纯酶（单体酶） 结合酶（全酶）
辅酶 ：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物
辅因子
辅基 ：与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物
金属激活剂 ：金属离子作为辅助因子 注：酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分；
辅因子通常作为电子、原子或某些化学基团的载体。
第18页，共114页。
★辅助因子
无机辅助因子： Mg2+、Zn2+、Fe2+、Cu2+、Mn2+、Ca2+、
第2页，共114页。
第二章 酶学理论基础
1、酶的分类、组成和结构特点 2、酶的催化作用 3、酶促反应动力学 4、酶活力及其测定
作业☺
第3页，共114页。
1、酶的分类、组成和结构特点
1.1、酶的分类与命名
酶的种类很多，有人估计每个大肠杆菌细胞中包 含的蛋白质约有3000种，高等真核生物每个细胞 中约5000种，其中主要是是酶蛋白。而迄今为止 已经确认的酶很少，只有4000多种。随着生物化 学、分子生物学等生命科学的发展，还会发现更多 的新酶。
Ni2+
有机辅助因子：
NAD、FAD、CoQ、CoA、硫辛酸、TPP、生 物素、铁卟啉、磷酸吡哆醛、四氢叶酸
第19页，共114页。
★其它重要概念
寡聚酶 (oligomeric enzyme)：
由几个或多个亚基组成，亚基之间以非 共价键结合牢固地联在一起，单个亚基没有 催化活性，所有的亚基都有四级结构。
第21页，共114页。
第22页，共114页。
1、维持酶蛋白分子构象作用力
①盐键 ②氢键 ③疏水作用 ④范德华力 ⑤二硫键
第23页，共114页。
2、具有酶活性的蛋白质都是球蛋白， 结构特征如下：
(1) 肽链往往是通过一部分α-螺旋、一部分β-折叠、一部分β-转角和 一部分无规卷曲形成紧密的球状构象；
1mol铁离子催化： 6×10-4mol； 1mol过氧化氢酶催化：5×106 mol。 刀豆脲酶催化尿素水解比非催反应速率大1014倍。
第35页，共114页。
2.1.2、专一性
①绝对专一性：
脲酶
只能催化一种底物的反应，对作用物某一化学键和化学键两端所 连接的基团有选择作用；
②相对专一性： 酯酶、а-D-葡萄糖苷酶 对作用物某一化学键有要求，而化学键两端所连接的基团没 有选择作用；
1.1.1、酶的分类命名原则
按照分子中起催化作用的主要组分不同，酶可以分为蛋白类酶 （proteozyme，P酶）和核酸类酶（ribozyme，R酶，核酶）两大类。 因而采取分类命名：
对于蛋白类酶现在普遍接受的是国际酶学委员会1961年制定的酶分类与 命名法。
对于核酸类酶由于其研究历史不长，对于分类和命名还没有统一 的原则和规定。
核酸酶是唯一的非蛋白酶，是一类特殊的RNA，能够催化RNA 分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应和一些其它反应。
第16页，共114页。
★核酸类酶的分类
自我剪切酶
分子内催化
自我剪接酶
R酶
分子间催化
RNA剪切酶 DNA剪切酶 多肽剪切酶 多糖剪接酶
多功能R酶
第17页，共114页。
1.2、酶的组成和结构特点
第28页，共114页。
(2)辅助残基
特点：不与底物直接接触，
但在酶与底物结合以及协 助接触基团发挥一定的作 用； 如图中的R4残基；
接触残基和辅助残基组成 酶的活性中心。
第29页，共114页。
(3)结构残基
特点：不在酶活性中心范围内， 但在维持酶分子特定的空间构象 方面起重要作用；
如图中R10、R162、R169；
酶学理论基础
第1页，共114页。
第二章 酶学理论基础
教学目标：
了解酶的分类、组成和结构特点 理解酶催化作用的机制 掌握酶促反应动力学和影响因素以及酶活力测定方法
教学重点：
酶的分类、组成和结构特点、催化机制、酶促反应动力学、酶活力及 其测定
教学难点：
酶催化作用的机制及特点、酶促反应动力学及影响因素
第40页，共114页。
★“琐和钥匙”学说
第41页，共114页。
★“诱导契合”学说
第42页，共114页。
2.2.4、酶高效催化的机制
（1）趋近与定向效应 （2）构象变化效应 （3）酸碱催化机制 （4）共价催化机制 （5）微环境效应
第43页，共114页。
(1) 趋近与定向效应
u溶菌酶、羧肽酶
例如乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）反应式：
第10页，共114页。
（2）转移酶类
作用：催化基团转移反应 通式： 种类：酮醛基转移酶、酰基转移酶、
糖苷基转移酶、含氮基转移酶等； 例如谷丙转氨酶（EC2.6.1.2）反应式：
第11页，共114页。
（3）水解酶类
作用：催化底物的加水分解反应 通式： 种类：淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如磷酸二酯酶（EC3.1.4.1）催化脂的水解反应：
第12页，共114页。
（4）裂合酶类
作用：催化从底物分子中移去一个基团或原 子形成双键的反应及其逆反应
通式： 种类：醛缩酶、水化酶、脱氨酶等 例如醛缩酶（EC4.1.2.7）催化反应：
第13页，共114页。
（5）异构酶类
作用：催化各种同分异构体的相互转变 通式： 种类：异构酶 例如葡萄糖-6-磷酸异构酶（EC5.3.1.9）催化反应：
(2)大多数非极性侧链总是埋藏在分子内部形成疏水内核，而大多 数极性侧链总是暴露在小分子的表面上，形成一些亲水区；
(3)分子表面往往有一个内陷的空穴，往往是疏水区，对酶分子而言， 此空穴正好容纳一个或两个小分子底物或大分子底物的一部分，即酶活 性部位；
注：有些球蛋白具有四级结构，这类球蛋白的分子中含两条
2.2.1、酶的作用在于降低反应活化能
第38页，共114页。
2.2.2、中间复合物学说
1902年，亨利(Henri)根据蔗糖酶催化蔗糖水解 的实验结果，提出中间产物学说。他认为在底物 转化成产物之前，必须首先与酶形成中间复合物， 然后再转变为产物，并重新释放出游离的酶，即：
E + S k1 ES k3 E + P
k2
过渡态中间产物的形成使反应的活化能大幅降低。
第39页，共114页。
2.2.3、酶的作用专一性机制
关于酶的作用专一性机制有多种学说。 这些学说有一些共同的特点： 1.酶的活性中心是酶表现专一性的基础，不 仅要求结合基团与催化基团的存在，而且要 求他们有特定的构象分布； 2.酶要表现作用必须通过它和底物结合。
第25页，共114页。
底物 肽链
★酶活性中心示意图
S-S
活性中心外
必需基团
结合基团
活 性
中
心
催化基团
必 需
基
团
活性中心
第26页，共114页。
★氨基酸残基的分类
1960年，柯施兰德（Koshland）将酶分子
中的氨基酸残基分为以下四类：
接触残基 辅助残基 结构残基 非贡献残基
第27页，共114页。
(1)接触残基
特点：直接与底物接触，参与底 物的化学转变；
如图中的R1、R2、R6、R8、R9、 R163、R164、R165；
这类残基的侧链中与底物结合的基 团称为结合基团，起催化作用的基
团称为催化基团。 注：
有时结合基团也起催化作用很
难绝对区分。有时一些接触基 团也可能起着下述辅助残基的 作用。
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
注：对于催化水解反应的酶一般在名称上省去反应类型！
第7页，共114页。
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee，EC）根据酶所 催化反应类型和机理分为6类：
第8页，共114页。
★Systematic name
★酶学委员会建议，在发表论文时，与论题有关的主要酶在第一次提到时 应写出它的编号、系统命名、习惯命名和来源，然后再用系统命名或习惯 命名叙述。
第6页，共114页。
一、蛋白类酶的系统名、惯用名
系统名：包括所有底物的名称和反应类型。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
Each enzyme is now classified and named according to the type of chemical reaction it catalyzes. So an enzyme is assigned a four-number classification and a two-part name. In addition recommended name is suggested by IUB for everyday use.
多酶复合物 (multienzyme system)：
几个酶镶嵌而成的复合物，这些酶催化 将底物转化为产物的一系列顺序反应。
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1.2.2、酶的空间结构
蛋白质功能决定于其结构，不仅与其氨基酸 组成（一级结构）有关，而且还与其空间结 构有关（二级结构、三级结构、四级结构）。
酶蛋白空间结构的基本结构单位： 螺旋结构、折叠结构、转角结构、卷曲结构
它们与酶的催化活性显示有关， 又称为贡献残基。结构残基的侧 链属于活性中心以外的必需基团。
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(4)非贡献残基
特点：对酶活性的显示无明 显作用，可以由其他氨基酸残
基替代； 如图中的R3、R5、R7等，
在酶分子中占很大比例； 它们可能在酶的活性调节、
酶的运输转移、防止酶的降 解、免疫作用或种系发育等 其他方面起重要作用。
③立体异构专一性： L-氨基酸氧化酶、D-乳酸脱氢酶 只对某种构型的化合物有作用，而对其对映体无作用.
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2.1.3、可调控性
（1）酶量调节
※诱导或抑制酶的合成
※调节酶的降解
（2）酶活性调节
※共价调节 ※别构调节
（3）同工酶调节
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2.2、酶催化作用机制