(生物科技行业)包头医学院 生物化学专科大纲
生化考试大纲
《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学( biochemistry )课程性质：必修课学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次第一章蛋白质的结构与功能学习目的和要求：掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核知识要点1.蛋白质的重要生理功能。
2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。
肽键与肽链，医学上重要的多肽3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。
4.胶原蛋白的结构及组成特点。
5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核要求1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。
2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。
.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。
4、超纲：蛋白质的序列分析第二章核酸的结构与功能学习目的和要求：掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。
考核知识要点1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。
2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。
常见核苷酸的缩写符号。
两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。
核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。
3.DNA 的双螺旋结构。
了解DNA 的三级结构。
4.DNA 的理化性质及其应用。
5.RNA 的结构与功能考核要求1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。
DNA 的双螺旋结构、RNA 的结构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同3、应用：DNA 的理化性质及其应用。
4：超纲：核酸的杂交第三章酶学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。
包头医学院 生物化学专科大纲
包头医学院生物化学专科大纲课程简介生物化学是一门研究生物体内化学成分、结构和功能的学科，是医学专业必修课之一。
本专科课程旨在为学生提供基础的生物化学知识，培养学生对生物化学理论和实践的理解和应用能力。
课程目标通过学习本课程，学生将能够： 1. 掌握生物化学的基本概念和理论知识； 2. 理解生物分子的结构和功能； 3. 熟悉生物化学实验技术和仪器的使用； 4. 培养科学研究的思维和动手能力。
课程大纲第一章：绪论• 1.1 生物化学的定义和发展历程• 1.2 生物化学在医学中的应用• 1.3 生物化学实验室的安全与实验室规章制度第二章：生物大分子• 2.1 蛋白质的基本概念与结构• 2.2 蛋白质的合成与降解• 2.3 核酸的基本概念与结构• 2.4 核酸的合成与降解• 2.5 糖的基本概念与结构• 2.6 糖的合成与降解第三章：酶及其应用• 3.1 酶的基本概念和分类• 3.2 酶的活性调节机制• 3.3 酶的动力学• 3.4 酶的应用及临床意义第四章：生物膜与转运• 4.1 生物膜的组成和结构• 4.2 生物膜中的蛋白质与磷脂• 4.3 生物膜的功能与调节• 4.4 细胞内物质的转运第五章：代谢与调节• 5.1 能量与ATP• 5.2 糖代谢• 5.3 脂代谢• 5.4 蛋白质代谢• 5.5 代谢调控第六章：生物化学实验技术• 6.1 基本实验技术和常用仪器• 6.2 生物分子的提取与纯化• 6.3 蛋白质的测定和分析方法• 6.4 核酸的测定和分析方法课程评价本专科课程采用多种教学方法，包括理论讲授、实验操作和小组讨论等，以帮助学生全面理解和掌握课程内容。
课程综合评价由平时分、实验实训分和考试分组成，以期末考试成绩为主要依据。
参考书目1.杨维贤主编. 生物化学教程. 高等教育出版社.2.Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L. Biochemistry. 8thedition. W H Freeman and Company.3.李国章主编. 生物化学实验指导书. 高等教育出版社.以上内容仅供参考，根据具体教学需求，教师有权对大纲进行适当修改和补充。
专科生化教学大纲
《生物化学》教学大纲一、课程的性质与任务生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学是医学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。
本门课程属于专业基础课，主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、维生素、核酸、酶)；物质代谢及其调控（糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、核苷酸代谢、生物氧化）；基因信息的贮存、传递与表达；癌基因与抑癌基因；分子生物学常用技术及其应用等生命科学内容，使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、考核方式生物化学属于考试课，理论考试形式为闭卷，其中理论成绩占90%，实验考试成绩占10%。
四、课程内容、基本要求与学时分配第一章绪论【目的要求】1、掌握生物化学的概念；2、熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系；3、了解生物化学的发展史。
【教学内容】1、生物化学发展简史；2、当代生物化学研究的主要内容；3、生物化学与医学；4、本书纲要。
第二章蛋白质的结构与功能【目的要求】1、掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式；氨基酸的分类、三字英文缩写符号；蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲；掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点；蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能；蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质；蛋白质变性的概念和意义；紫外吸收和呈色反应；2、熟悉肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法；生物活性肽的概念；肽单元概念；模体（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念；结构域(domain)的特点；蛋白质的分类；蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心；蛋白质分离纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理；3、了解蛋白质空间结构预测的原理和意义。
《生物化学》教学大纲(供药学专业、中药学专业等专科专业使用)_生物化学
章次 一 二 三 四 五 六 七 八 九 十
学时分配表 内容 绪论 蛋白质的结构与功能 维生素 酶 生物氧化 糖代谢 脂类代谢 蛋白质分解代谢 核酸结构、功能与核苷酸代谢 基因信息的传递 总学时
理论学时 1 4
4 2 4 4 3 5 9 36
实验学时 9 3
6 18
《生物化学》实验教学大纲 （供药学专业、中药学专业等专科专业使用）
【熟悉】 1. 肽、氨基酸残基、主链、侧链、N-端、C 端等概念。 2. 蛋白质重要的理化性质。
【了解】 1. 一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。 2. 蛋白质的分类。
第三章 维生素 【了解】
维生素的定义、分类。各种维生素主要的生理功能。 第四章 酶
【掌握】 1. 酶的概念；酶的化学组成；酶活性中心的概念。 2. 酶催化作用的特点。 3. 影响酶催化作用的因素。
第十章 基因信息的传递 【掌握】
1. 遗传信息传递的中心法则。复制、转录、翻译的概念。
2. 半保留复制。 3. 参与复制的重要酶类及蛋白质因子的功能。 4. 不对称转录的概念。 5. 转录与复制的异同点。 6. 三类 RNA 在翻译中的作用。遗传密码的特点。 【熟悉】 1. 复制的基本过程；前导链、滞后链、冈崎片段的概念。 2. 逆转录的概念。 3. 原核及真核生物的 RNA 聚合酶；转录的基本过程。转录后的加工。 4. 氨基酸的活化与转运。原核生物翻译的基本过程；翻译后的加工。 5. 基因表达的概念。操纵子的概念；乳糖操纵子的调节模式。 【了解】 1. 蛋白质合成酶系及其他蛋白质因子的功能。 2. 分子病的概念。 3. 抗生素作用机理。 4. 顺式作用元件与反式作用因子的概念。
第九章 核酸结构、功能与核苷酸代谢 【掌握】
《医学生物化学》课程教学大纲
第二节 转录合成的基本过程 一、起始阶段 二、延长阶段 三、终止阶段
第三节 转录后的加工 一、信使 RNA（mRNA）的加工
9
国家开放大学
医学生物化学
二、转运 RNA（tRNA）的加工 三、核糖体 RNA（rRNA）的加工 【教学要求】 掌握：转录的原料、模板、酶及转录的基本过程。 熟悉：转录后 RNA 加工的方式。 第十一章 蛋白质的生物合成—翻译 第一节 蛋白质生物合成体系 一、mRNA 与遗传密码 二、氨基酸的“搬运工具”—tRNA 三、肽链合成的“装配机”—核糖体 第二节 蛋白质的生物合成过程 一、氨基酸的活化与转运 二、翻译起始 三、翻译延长 四、翻译终止 五、蛋白质空间构象折叠与其翻译后的加工 第三节 蛋白质合成与医学 一、分子病 二、抗生素对蛋白质合成的影响机制 【教学要求】 掌握：1.蛋白质生物合成的概况和原料；2.三类 RNA 在蛋白质合成中的作用；3.遗传密 码的概念及其特点。 熟悉：1.蛋白质合成的基本过程；2.氨基酸的活化与转运；3.肽链的起始、延长及终止； 4.核糖体循环；5.翻译后加工的方式。 了解：1.分子病；2.抗生素对蛋白质合成的影响。 第十二章 肝脏生物化学 第一节 肝脏在物质代谢中的作用 一、肝脏在糖代谢中的作用 二、肝脏在脂类代谢中的作用 三、肝脏在蛋白质代谢中的作用
第一章 绪论 第一节 医学生物化学的概念及重要性 一、医学生物化学的概念 二、医学生物化学的重要性 第二节 医学生物化学课结构与功能 二、物质代谢及其调节 三、遗传信息的传递与调控简述
1
国家开放大学
医学生物化学
第三节 医学生物化学的学习方法与要求 一、医学生物化学内容的抽象性 二、医学生物化学课程的系统性和关联性
《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
物质代谢与能量转换实验
包括蛋白质、核酸等生物大分子的分离、 纯化和鉴定实验，以及结构和功能分析实 验。
包括糖、脂肪、蛋白质等物质代谢途径的 验证和分析实验，以及能量转换机制的探 究实验。
基因表达与调控实验
生物化学与疾病实验
包括基因克隆、表达载体的构建、基因转 录和翻译等实验，以及基因表达调控机制 的研究实验。
实验报告目的、原理、步骤、结果、 讨论等部分，要求内容完整、数据准 确、分析深入。
成绩评定标准
根据实验报告的质量、实验操作规范 程度、实验结果准确性等方面进行综 合评定，给出相应的成绩等级。同时 ，鼓励学生创新性和探究性的实验表 现，并给予额外加分。
08
课程考核方式与成绩评定标准
细胞内信号级联放大
信号在细胞内通过一系列酶的级联反应被放大， 如蛋白激酶级联反应，产生广泛的细胞效应。
受体介导细胞内信号传导过程
受体酪氨酸激酶途
径
某些生长因子受体具有酪氨酸激 酶活性，结合配体后发生自磷酸 化，激活下游信号通路。
G蛋白偶联受体途
径
G蛋白偶联受体结合配体后，激活 G蛋白，进而调节效应器酶的活性 ，如腺苷酸环化酶、磷脂酶等。
或过度，与多种疾病的发生发展密切相关。
信号传导异常影响细胞代谢和功能
03
如胰岛素抵抗、脂肪代谢异常等，与糖尿病、肥胖等
代谢性疾病的发生发展密切相关。
06
生物化学技术在医学领域应用
生物化学技术在诊断中应用
01
02
03
酶学诊断
利用生物化学反应中酶的 活性变化，判断疾病的发 生和发展。
免疫学诊断
应用生物化学技术检测体 内抗原、抗体等免疫活性 物质，辅助疾病诊断。
《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学课程代码：120005课程类型：专业基础课程开课学期：第二学期考试形式：笔试、闭卷课程性质：考查课课程学时：总学时：72学时、其中理论52学时、实验20学时使用专业：三年制护理、助产、临床、药学一、课程简介生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。
生物化学是一门重要的医学基础课。
它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。
要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。
本课程的教学目的在于阐明生命活动的化学本质、物质基础、物质代谢，与其他学科配合联系，来揭示生命活动的本质和规律。
通过生物化学课程学习，学生将能够：1、描述人体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。
2、解释人体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。
3、学会初步运用生物化学知识论述或解释与人类健康、疾病相关的医学实践问题。
4、结合理论授课和实验操作学习科学思维、观察分析问题的能力，训练严谨、求实的科学态度和工作作风。
二、考核目的本考试大纲为护理、助产、临床、药学等专业专科层次学生生物化学课程考试，旨在认定其学生学习是否达到了教学大纲预期的课程要求，同时为规范教学管理和教学过程的实施及教学评估提供依据。
三、考试方式（一）笔试，闭卷，满分100分（二）考试时间：100分钟（三）试卷分为试题、答题卡，所有试题答案写涂在答题卡上四、命题要求（一）试卷结构（二）试题的难易度较易40% 中等难度40% 较难20%掌握内容60% 熟悉内容30% 了解内容10%五、主要参考书目1、推荐教材：全国医药类高职高专“十二五”规划教材《生物化学》. 2010.01第一版.供护理、助产、临床、口腔、药学等专业使用. 邱烈、王文玉主编.第四军医大学出版社.王文玉主编.《生物化学实验教程与习题》.第四军医大学出版社，2010.92、参考书：全国高职高专卫生部规划教材《生物化学》. 2010.03第6版.供临床医学专业使用. 潘文干主编.人民卫生出版社.六、课程考试内容绪论1．生物化学的概念2．生物化学的研究对象第一章蛋白质的结构与功能1．蛋白质的元素组成及特点；2．氨基酸的结构特点及连接方式；3．蛋白质一、二、三、四级结构层次和概念、二级结构的基本形式；4．维持各级结构的化学键及主键；5．蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性、蛋白质颗粒两大稳定因素。
《生物化学》课程大纲
06 基因表达调控与疾病关系
基因表达概述及基本过程
基因表达的定义和意义
基因表达是指基因转录和翻译产生蛋白质的过程，对于生物体的生长、发育和适应 环境具有重要意义。
基因表达的基本过程
包括转录、翻译和蛋白质加工等步骤，其中转录是指DNA模板链在RNA聚合酶的作 用下合成RNA的过程，翻译是指mRNA在核糖体上合成蛋白质的过程，蛋白质加工 包括修饰、折叠和定位等步骤。
基因表达异常与疾病关系
基因表达异常的定义和类型
基因表达异常是指基因在转录或翻译过程中出现异常，导致蛋白质合成量或功能异常的现象。基因表达异 常可分为转录水平异常和翻译水平异常两种类型。
基因表达异常与疾病的关系
基因表达异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如癌症、神经退行性疾病、自身免疫性疾病等。这些疾 病往往伴随着特定基因的异常表达，导致细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程出现异常。因此，研究基因 表达异常与疾病的关系对于疾病的预防、诊断和治疗具有重要意义。
酶动力学原理及应用
米氏方程
01
介绍米氏方程的推导过程及其意义，解释米氏常数Km和Vmax
的含义及其在酶动力学研究中的应用。
酶促反应的影响因素
02
阐述温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂和激活剂等对酶促反应
的影响及其机制。
酶动力学在医学中的应用
03
举例说明酶动力学在疾病诊断、药物设计和治疗等领域的应用。
3
蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是蛋白质空间构象和生物功能的基础。
蛋白质高级结构
01
02
03
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链 的空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷 曲等。
2020年(生物科技行业)生物化学教学大纲生物化学教学大纲
（生物科技行业）生物化学教学大纲生物化学教学大纲生物化学和分子生物学教学大纲前言生物化学和分子生物学是医学各专业的壹门基础课。
教学过程中使学生熟悉掌握生物化学和分子生物学的基本理论，基本知识和基本技能，为学习后期医学课打好基础至关重要。
本大纲以周爱儒主编的卫生部规划教材《生物化学》（第六版）为教材编制，供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用。
本学科为126学时，理论课90学时，实验课36学时，比例为2.5﹕1。
教学内容按要求分为三级：掌握：用双下划线表示；熟悉：用单下划线表示；其它内容壹般了解，无下划线。
对于必须掌握的内容，教师应作比较详细的讲授，亦是考核的重点；要求学生熟悉的内容教师可作重点讲授，未讲授部分由学生自学；为了解的内容，以学生自学为主，教师可作提示性讲授。
教学过程中，及时补充介绍壹些本学科的新进展。
绪论（0.5学时）第壹章蛋白质的结构和功能（5.5学时）【教学目的】掌握蛋白质的组成、分子结构和主要性质。
熟悉蛋白质分离纯化的方法和基本原理。
了解蛋白质结构和功能的关系及蛋白质结构分析的方法。
【教学内容、要求及学时安排】第壹节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类和英文缩写；甘、丝、苏、半胱、组、谷、天冬、脯氨酸的结构特点；氨基酸的俩性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
（65分钟）二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的壹级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、（1学时）α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲三、蛋白质的三级结构：模体、结构域四、蛋白质的四级结构：分子伴侣、亚基（0.5学时）五、蛋白质的分类。
第三节蛋白质结构和功能的关系一、蛋白质壹级结构和功能的关系：壹级结构和功能关系空间结构、蛋白质功能、物种进化的关系。
分子病的概念（0.5学时）二、蛋白质空间结构和功能的关系：血红蛋白的变构效应和协同效应，三、蛋白质构象病和朊病毒的概念。
生物化学大纲精选全文
可编辑修改精选全文完整版er 《生物化学》教学大纲适用临床医学与医学技术类、法医学、预防医学专业一、课程简介生物化学是研究生命化学的科学，是从分子水平探讨生命的本质（即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用）。
生物化学是医学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。
当今生物化学是生命科学领域的前沿学科，已成为生命科学的共同语言。
生物化学的教学任务主要是介绍生物化学的基本知识以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能(蛋白质、核酸、酶)，物质代谢及其调节(糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节)，基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、基因组计划、重组DNA技术），相关的专题知识（细胞信息传递、血液生物化学、肝的生物化学、维生素与微量元素、癌基因、抑癌基因与生长因子、常用分子生物学技术、基因诊断与基因治疗等）。
从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对医学生物化学教学要求的精神，密切结合本科阶段基础医学教育要求、硕士研究生入学考试、临床医师执业考试需要，本课程设置122学时（理论72学时，实验50学时，各章节学时数安排见学时分配表），在第三学期开设，适用临床医学与医学技术类、法医、预防医学等专业，属于医学必修课程，学分7.0分（其中康复专业为6.5分）。
本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。
“掌握”部分为学生必备的基础知识和重要内容，要求理解透彻，熟练掌握、准确表达，并能运用其理论于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。
在教学过程中应注重基本理论、基本知识、基本技能的训练，充分调动学生的思维活动，培养学生科学思维能力、科学态度和实践创新能力。
6.《生物化学》普教专科教学大纲
基础医学院生物化学专业生物化学（2404B）教学大纲执笔人：孙剑审查人：唐微分管教学院长：赵万红学院院长：李文春一、课程基本信息课程中文名称:生物化学课程代码：2404B学分与学时：3学分 65学时理论学时43，实验学时22 课程性质：必修授课对象：普教护理三年制专科学生\二、课程教学目标与任务生物化学是研究物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平上探讨生命现象的本质，它主要以化学和生物学的理论和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的组成，结构、理化性质、生物功能和结构与功能的关系及在生命过程中化学变化的规律。
生物化学是护理专业的重要基础课。
护理专业的学生，通过学习和掌握生物化学知识除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医学其它课程和临床课程打下扎实的生物化学基础。
护理专业生物化学为72学时，其中理论课48学时，实验课24学时。
3个学分。
教学方法上运用启发式教学，积极开展教学研究，经常性的开展集体备课、相互听课，探讨好的教学方法。
理论课采用多媒体教学。
本课程考试课采用闭卷考试，实验课考核分三个方面，包括：实平时操作成绩，实验报告、和实验理论成绩，累积为实验分。
理论考试分数占80%，实验分数占20%。
三、学时安排课程内容和学时分配表护理专业专科生生物化学学时分配表章节名称理论学时数实验学时数合计绪论、第1章蛋白质的结构与功能47(4+3)11 第2章核酸结构与功能30 3 第3章维生素20 2 第4章酶 4 4 8 第5章生物氧化20 2 第6章糖代谢67(4+3)13 第7章脂类代谢6410 第8章蛋白质分解代谢40 4 第9章核苷酸代谢10 1 第11章DNA生物合成30 3 第12章RNA生物合成 2 0 2 第13章蛋白质生物合成 2 0 2 第14章基因表达调控20 2 第16章细胞信号转导自学0第17章水和无机盐代谢自学0第19章肝的生物化学20 2 合计43 22 65四、课程教学内容与基本要求绪论目的要求1、明确：生物化学概念及研究对象2、了解：生物化学在医学中的重要性第一章蛋白质的结构与功能目的要求1、掌握：蛋白质的化学组成、基本结构和理化性质。
2020年(生物科技行业)医学生物化学复习大纲
（生物科技行业）医学生物化学复习大纲医学生物化学复习大纲第一章蛋白质化学【考核内容】第壹节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质分子结构和功能的关系第四节蛋白质的理化性质【考核要求】1.掌握蛋白质的重要生理功能。
2.掌握蛋白质的含氮量及其和蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。
3.掌握蛋白质壹、二、三、四、级结构的概念；壹级结构及空间结构和功能的关系。
4.熟悉蛋白质的重要理化性质――俩性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。
第二章核酸化学【考核内容】第壹节核酸的壹般概述第二节核酸的化学组成第三节DNA的分子结构第四节RNA的分子结构第五节核酸的理化性质【考核要求】1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。
2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其和核酸定量之间的关系。
核苷酸、核苷和碱基的基本概念。
熟记常见核苷酸的缩写符号。
掌握俩类核酸（ＤＮＡ和ＲＮＡ）分子组成的异同。
熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。
3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性。
掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。
熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。
熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其和功能的关系。
4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂交等概念。
第三章酶【考核内容】第壹节、酶的壹般概念第二节、酶的结构和功能第三节、酶的作用机理第四节、酶促反应的动力学第五节酶和医学的关系【考核要求】1.掌握酶的概念；酶的特性。
2.掌握酶的化学组成。
结合蛋白酶〔全酶〕类的特性；酶的活性中心、必需基团、酶原的激活、同工酶和变构酶的概念。
(高考生物)生物化学专科考试大纲
（生物科技行业）生物化学专科考试纲领《生物化学》考试纲领考试目的本考试为北医网络学院护理专业专科及专升本层次学生生物化学课程考试，旨在认定其学习能否达到了预期的课程要求，同时为北医网络学院下一步教课的实行及评估供给依照。
考试内容第一章蛋白质化学第一节蛋白质的分子构成蛋白质的元素构成特色。
20 种氨基酸的中文名称、构造特色、分类、理化性质。
第二节蛋白质的分子构造1．肽键、肽和多肽链的观点。
2．二级构造的观点和主要形式，α螺旋和β折叠的构造特色。
3．一级构造的观点。
第四节蛋白质的理化性质1．蛋白质变性的观点及蛋白质变性后理化性质和生物学活性的改变。
2．①蛋白质的两性游离和等电点的观点。
②蛋白质亲水胶体的稳固要素。
③蛋白质积淀：盐析、重金属、生物碱和某些酸、有机溶剂等积淀蛋白质的基根源理及其应用。
第二章核酸化学第二节核酸的分子构成1．核酸的元素构成特色。
2．核苷酸的分类和基本构造。
3．熟记常有核苷酸的缩写符号（表2-2 ）。
4．DNA 与 RNA 分子构成的异同点（表2-1 ）。
第三节核酸的分子构造1 ．多核苷酸的连结方式及一级构造的书写方式即 5 ’ -ATGC-3 ’。
2 ．① Chargaff规则。
②双螺旋构造的重点。
3 ．① RNA 的种类和功能。
②tRNA 的二级构造特色—三叶草形构造。
第四节核酸的理化性质和应用1 ．① DNA 变性的观点及变性后物理性质的改变。
2．紫外汲取性质。
第三章酶第一节酶的一般观点1 ．酶的观点。
2 ．酶的特异性（专一性）。
第二节酶的构造与功能1 ．酶的化学构成。
酶蛋白与协助因子的关系及各自在催化反响所起的作用。
2 ．酶活性中心、必要基团的观点。
3 ．酶原和酶原激活的观点。
4 ．同工酶的观点，以乳酸脱氢酶（LDH ）为例。
第四节酶促反响动力学1．酶促反响动力学的观点，米氏方程及米氏常数的意义。
2 ．竞争性克制、非竞争性克制的观点、特色及对最大速度、Km 的影响。
第四章糖代谢第一节糖的消化汲取及其在体内的代谢概略1 ．保持人体血糖浓度相对恒定的各样门路（根源与去路图4-1 ）。
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包头医学院《生物化学》教学大纲--临床医学、护理学（3年制专科）作者：佚名转贴自：NET/DXZM 点击数：86一、课程编号：适用专业：临床医学、护理学（3年制专科）课程类别：主干课程总学时数：80学时（其中实验教学24 学时）二、课程性质、目的：生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的科学，是一门重要的医学基础课程。
生物化学主要研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
近年来生物化学的技术已渗透到生理学、微生物免疫学、遗传学、药理学等基础医学和临床医学研究的各个领域，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。
随着生物化学与分子生物学学科的迅猛发展，它将促进相关和交叉学科的发展，特别是医学的发展，进而成为生命科学的共同语言。
因此作为一名高级医学人才必须掌握生化基本知识，为后期课程的学习及从事科学研究打下良好的基础。
三、课程的基本要求：为了达到培养适应21世纪我国社会主义现代化建设需要的高级临床和护理医学等专业人才的目标，我们要求学生掌握生物化学的基本知识，基本理论和基本实验技能，了解生物化学和分子生物学的新进展。
基本理论主要包括生物大分子的结构和功能，物质代谢及其调节和基因信息的传递。
生物化学的基本实验方法和技能主要包括电泳、层析和光电比色。
通过此门课程的讲授，培养学生分析问题解决问题的能力和严谨的科学态度，为今后从事科学研究打下良好的基础。
四、教学内容与学时安排：理论内容与学时安排教学内容学时数第一章绪论 1第二章蛋白质的结构与功能 5第三章维生素 2第四章酶 4第五章生物氧化 4第六章糖代谢 6脂类代谢 6蛋白质分解代谢 6核酸结构、功能与核苷酸代谢 6基因信息的传递8细胞信号转导 4肝的生物化学 4合计56五、教学方法：根据专科学生的特点，本大纲列出的教学内容要求教师选用合适的教学方法讲授，以启发式代替灌输式，突出重点，采用多媒体教学，运用教学课件，使抽象的内容形象化，直观化，充分调动学生的学习积极性，提高教学效果。
六、成绩考核方式：分为期末理论课考核和实验课考核，实验课考核占生化课总成绩的20%，理论课考核占80%，满分100分。
实验课缺课1/3以上者，取消生化理论课考试资格。
七、教学内容与目标要求：理论部分第一章绪论1目标要求：1．掌握：生物化学的概念。
2．熟悉：生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
3．了解：生物化学的发展史。
教学内容：1. 生物化学发展简史2. 生物化学研究内容3. 生物化学与医学第二章蛋白质的结构和功能5目标要求：1．掌握：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点、分类；蛋白质一、二、三、四级结构的概念和主要化学键；蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。
2．熟悉：蛋白质的理化性质。
3．了解：蛋白质的分类。
教学内容：第一节蛋白质的分子组成1．氨基酸：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点和分类、20种氨基酸的英文名称及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：肽键、肽、N-端、C-端的概念，重要的生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构1．蛋白质的一级结构：概念、主要化学键。
2．蛋白质的二级结构：概念、肽单元、二级结构的形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序）、主要化学键及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：概念、次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：概念及维持四级结构的化学键。
5．蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结构与功能的关系。
第三节蛋白质的理化性质1．蛋白质的两性解离和等电点2．蛋白质的胶体性质：表面电荷和水化膜3．蛋白质变性、沉淀和凝固。
4．蛋白质的紫外吸收性质5．蛋白质的呈色反应：双缩脲反应、茚三酮反应和福林-酚试剂反应第四节蛋白质的分类1．按组成分：单纯蛋白和结合蛋白2．按分子形状分：球状蛋白和纤维状蛋白第三章维生素2目标要求：1．掌握：水溶维生素的化学本质和生化作用；B族维生素与辅酶的关系。
2．了解：脂溶性维生素的化学本质和生化作用；微量元素的生理作用。
教学内容：第一节概述1．维生素的定义2．维生素的命名与分类3．维生素的需要量4．维生素的缺乏与中毒第二节脂溶性维生素维生素A、D、E、K的化学本质及缺乏症。
第三节水溶性维生素维生素B1、 B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、维生素C、α硫辛酸的化学本质，生化作用，特别是它们参与构成的辅酶。
第四章酶4目标要求：1．掌握：酶的化学组成；酶反应的特点（高效性、特异性和可调节性）和酶反应动力学的基本内容（即底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响）。
2．熟悉：酶的调节。
3．了解：酶促反应的机制及酶与医学的关系。
教学内容：第一节概述1．酶的化学组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。
2．酶的命名和分类第二节酶催化作用的特点1．高度的催化效率2．高度的特异性3．酶催化活性的可调节性。
4．酶活性的不稳定性第三节酶的结构与功能1．酶的活性中心：必需基团和催化基团2．酶原与酶原的激活：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。
4．酶活性的调节：变构酶、酶的化学修饰调节5．酶催化作用机制：活化能、诱导契合学说（邻近效应与定向排列、多元催化和表面效应）第四节影响酶催化作用的因素1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。
2．酶浓度对反应速度的影响。
3．最适温度。
4．最适pH。
5．抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
6．激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。
第五节酶与医学的关系1．酶活性的测定2．酶在临床医学上的应用。
3．酶与疾病治疗4．酶与医学研究第五章生物氧化目标要求：1．掌握：呼吸链的概念、组成和作用机理；氧化磷酸化的概念、偶联部位和影响因素； ATP合酶的组成及功能，ATP的生成方式，胞液中NADH的氧化。
2．熟悉：ATP的利用与贮存，ATP、ADP、Pi的转运；过氧化氢酶、过氧化物酶、超氧化物歧。
酶和加单氧酶的作用特点。
3．了解：呼吸连组分排列顺序和氧化磷酸化偶联部位的实验依据；化学渗透假说；混合功能氧化酶催化反应机理。
教学内容：第一节概述1．生物氧化的方式与特点2．参与生物氧化的酶类：氧化酶类、需氧脱氢酶类、不需氧脱氢酶类、其他酶类3．生物氧化过程中CO2的生成第二节生物氧化过程中水的生成1．呼吸链的组成及作用2．呼吸链成分的排列3．胞浆中NADH的氧化：（α-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭）第三节 ATP的生成1．高能化合物2．ATP的生成：底物水平磷酸化、氧化磷酸化3．高能化合物的储存和利用第四节其他氧化体系1．微粒体中的酶类：加单氧酶、加双氧酶。
2．过氧化物酶体中的酶类：过氧化氢酶、过氧化物酶3．超氧物歧化酶第六章糖代谢目标要求：1．掌握：糖的分解代谢途径及生理意义；糖酵解和有氧氧化的概念、进行部位、反应过程和关键酶；磷酸戊糖途径的生理意义；糖原的合成和分解的关键酶及共价修饰调节；糖异生的关键酶及生理意义；血糖的来源和去路及调节。
2．熟悉：糖异生的途径。
3．了解：糖的各条代谢途径的调节。
教学内容：第一节概述1．糖的生理功能2．糖代谢的概况第二节糖原的合成与分解1．糖原的合成代谢：概念、UDPG是活性葡萄糖供体、合成过程以及特点。
2．糖原的分解代谢：概念、分解过程3．糖原合成与分解的调节：磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节和变构调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。
第三节糖的分解代谢1．糖的无氧氧化：概念、进行部位、糖酵解的反应过程和特点、三个关键酶（6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶和己糖激酶）、糖酵解的生理意义、糖酵解的调节2．糖的有氧氧化：概念、进行部位、反应过程、关键酶、终产物及能量生成、三羧酸循环的过程及生理意义、有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节）。
3．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程（反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶催化的反应）、磷酸戊糖途径的调节（6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶）及磷酸戊糖途径的生理意义4．其他单糖的分解代谢第四节糖异生1．糖异生概念及的四个关键酶。
2．糖异生的途径3．糖异生的生理意义：乳酸循环过程及生理意义4．糖异生作用的调节第五节血糖及其调节1．血糖的来源和去路2．血糖的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
3．糖代谢异常：高血糖及糖尿症，低血糖，糖原累积症。
第七章脂类代谢目标要求：1．掌握：脂肪及脂肪酸的分解代谢；酮体的生成和利用；甘油磷脂合成；胆固醇合成与转化；血浆脂蛋白的分类、组成和功能。
2．熟悉：脂类物质的生理功能和消化吸收；脂肪及软脂酸的合成；磷脂的分解代谢；血脂的组成及种类；载脂蛋白的功能；血浆脂蛋白代谢。
3．了解：脂类代谢的调节；脂肪酸碳链的加长；不饱和脂肪酸的合成；多不饱和脂肪酸的重要衍生物；鞘磷脂代谢；血浆脂蛋白代谢异常。
教学内容：第一节概述1．脂类主要的生理功能2．脂类在体内的分布第二节血脂和血浆脂蛋白1．血脂的种类和含量2．血浆脂蛋白的分类和组成3．载脂蛋白4．血浆脂蛋白的代谢：CM、VLDL、LDL、HDL的合成部位和生理功能5．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，高脂血症与动脉粥样硬化。
第三节甘油三酯代谢1．甘油三酯的分解代谢（1）脂肪的动员：激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。
（2）脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸的β-氧化、脂肪酸氧化的能量生成。
（3）脂肪酸的其它氧化方式（4）酮体的生成及利用：酮体的概念、酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节和酮症酸中毒。
（5）甘油的代谢2．甘油三酯的合成代谢（1）合成部位（2）合成原料（3）合成基本过程：甘油一酯途径和甘油二酯途径。
3．脂酸的合成代谢（1）软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。
（2）脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。
（3）不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念。
（4）脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。
4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯（1）前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名（2）PG、TX及LT的合成（3）PG、TX及LT的生理功能第四节磷脂的代谢1．磷脂的生理功能2．甘油磷脂的代谢（1）甘油磷脂的组成、分类及结构（2）甘油磷脂的合成：合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。