生物化学作业参考答案

《生物化学》作业参考答案

第一章绪论

一、名词解释：

1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联

系的一门学科。

二、问答题：

1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？

答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。

第二章蛋白质化学

一、名词解释：

1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液

的pH称为蛋白质的等电点。

4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，

这种现象称为蛋白质的呈色反应。

二、问答题：

1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。

答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如：

（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；

（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；

（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；

（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。

2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折

叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。

每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基，螺距0．54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧，其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。

3.蛋白质有哪些主要生理功能？

答：蛋白质约占人体固体成分的45%，分布广泛，主要生理功能：

（1）构成组织细胞的最基本物质；

（2）是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质

的参与，说明蛋白质是生命活动的物质基础；

（3）供给能量蛋白质在体内氧化分解产生能量约为417kj（kcal），在机体供能不足的情况下，蛋白质也是能量的一种来源。

第三章核酸化学的练习题

一、名词解释：

1.核苷酸：是指核苷与磷酸通过磷酸酯键连接而成的化合物。

2.核酸的复性：指核酸在热变性后如温度缓慢下降，解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋结构，这种

现象称为核酸的复性。

3.核苷：是任何一种含氮碱与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷称为核苷。

4.核酸分子的杂交：指适宜条件下，在复性过程中，具有碱基序列互补的不同的DNA之间或DNA与RNA

之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。

二、问答题：

1.核糖核酸有哪三类？在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么？

答：核糖核酸根据所起的作用和结构特点分为三大类，即转运RNA(tRNA)、信使RNA(mRNA)和核糖体RNA(rRNA)。 tRNA分子上有反密码子和氨基酸臂，能够辨认mRNA分子上的密码子及结合活性氨基酸，在蛋白质生物合成过程中转运活性的氨基酸到mRNA特定部位，每种tRNA可转运某一特定的氨基酸； mRNA从DNA上转录遗传信息，mRNA分子中编码区的核苷酸序列组成为氨基酸编码的遗传密码，在蛋白质生物合成中作为蛋白质多肽链合成的模板，指导蛋白质的合成生物。 rRNA 是细胞中含量最多的一类RNA，主要功能是与多种蛋白质结合成核糖体，在蛋白质生物合成中，起着“装配机”的作用。

2. DNA双螺旋结构模式的要点有哪些？

答：DNA双螺旋结构模式的要点是两条长度相同，方向相反而互为平行的多聚核苷酸链；DNA是右手双螺旋结构，糖—磷酸骨架是螺旋的主链部分，其碱基朝内侧；双链间碱基具有严格的配对规律，A-T、G-C，借氢键连接；DNA双螺旋为右手螺旋，每旋转一周包含10对碱基，螺距⒊4nm。维持DNA双螺旋结构稳定性的力量主要是上下层碱基对之间的堆积力，互补碱基之间的氢键起重要作用。

第四章酶

一、名词解释：

1.酶：酶是由活细胞产生的具有催化作用的一类特殊蛋白质，又称生物催化剂。

2.结合酶：由酶蛋白和非蛋白（辅助因子）两部分组成，两者结合时才表现其催化活性的复合物，又称

全酶。

3.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，这种无活性的酶的前身物称为酶原。

4.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质经及免疫学性质不同的一组酶。

5.竞争性抑制剂：这种抑制剂的结构与底物化学结构相似，两者共同竞争同一酶的活性中心，从而妨碍

了底物与酶的结合，使酶活性受到抑制。

二、填空题：

1.酶催化作用的特点是（高度的催效率）、（高度的特异性）、（酶活性的可调节性）、（酶活性的不稳定性）。

2.影响酶促反应的因素有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、（PH）、（激活剂）、（抑制剂）。

三、问答题：