生物化学第二章酶
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1926年Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，证明脲 酶具有蛋白质性质。
1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶结晶，并证实酶是一种蛋白质。 （Sumner和Northrop共同获得1949年诺贝尔化学奖）。
1963年，Hirs,Moore和Stein测定了RNaseA的氨基酸顺序。
1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。
1894年，Fisher提出了酶与底物的“锁与钥匙”学说。
1903年，Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了 米氏方程。
1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正， 提出了稳态学说。
辅酶与辅基的区别只在于它们与脱辅酶结合的 牢固程度不同，并无严格的界限。
金属离子作为一些酶的辅因子
3. 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
a. 单体酶：一般是由一条肽链组成，例如牛胰
b.
核糖核酸酶、溶菌酶。
b. 寡聚酶：是由两个或两个以上亚基组成的酶，
c.
这些亚基可以是相同的，也可以是不
同的。
d. c. 多酶复合体：是由几种酶靠非共价键彼 此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一 系列反应的连续进行。这类多酶复合体相对 分子质量很高。例如脂肪酸合成中的脂肪酸 合成酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带 蛋白构成, 相对分子质量为2200×103。
9. 糖核酸酶等。属于结合蛋白质ຫໍສະໝຸດ Baidu酶类，除了蛋白质外，
10. 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分
全酶 = 脱辅酶 + 辅因子
在酶催化时，一定要有脱辅酶和辅因子同时存 在才起作用，二者各自单独存在时，均无催化作用。
酶的辅因子。包括金属离子及有机化合物，根 据它们与脱辅酶结合的松紧程度不同，可分为两类： 即辅酶和辅基。通常辅酶是指与脱辅酶结合比较松 弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去，如 辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。辅基是以共价键和脱辅酶结合， 不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能 与蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，属于 辅基。
2.
酶的化学本质除有催化活性的RNA外几乎都
是蛋
3. 白质。被人们分离纯化的酶有数千种，经过物理和 化
4. 学方法的分析证明了酶的化学本质是蛋白质。
5. 主要依据是：（1）酶经酸碱水解后的最终产物是 氨基
6. 酸，酶能被蛋白酶水解而失活；（2）酶是具有空 间结
7. 构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶 变
有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质 （辅酶、辅基及金属离子）与酶的催化活性密切 相关。若将它们除去，酶就失去活性。
高效率、专一性以及温和的作用条件使酶在 生物体内新陈代谢中发挥强有力的作用，酶活力 的调节控制使生命活动中各个反应得以有条不紊 地进行。
二、酶的化学本质及其化学组成
1. 酶的化学本质
新陈代谢是生命活动的基础，是生命活动 最重要的标志。而构成新陈代谢的许多复杂而 有规律的物质变化和能量变化，都是在酶催化
下进行的。
人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
我国人民在八千年以前就开始利用酶，夏禹时
代就会酿酒，公元前12世纪周代已能制作饴糖 和酱。他们虽不知道酶是何物，但已把酶用到
相当广泛的程度。
1986年Schultz和Lerner等人研制成功抗体酶，具有重要的 理论意义和广泛的应用前景。
Boyer和Walker阐明了ATP合酶合成与分解ATP的分子机 制，获1997年诺贝尔化学奖。
随着DNA重组技术及聚合酶链式反应技术的广泛应用， 使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种 酶，数百种酶已得到结晶，并且每年都有新酶被发现。
淀粉
淀粉酶
H+ 可催化 脂肪
脂肪酶
蛋白质
蛋白酶
c. 易失活
一般的催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能
力，而酶却较其它催化剂更加脆弱，更易失去活性。
d. 酶活力的调节控制
酶活力是受调节控制的，它的调控方式很多， 包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶 原激活及激素控制等。
e. 酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
1965年，Phillips首先用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清 溶菌酶的三维结构。
1969年，Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。
80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA— —核酶，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了 酶学研究的新领域。，为此获得1989年诺贝尔化学奖。
2. 酶的组成分类
3.
酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白
质
4. 一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至 大
5. 到百万以上。
6.
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀
合）
7. 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外，
8. 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和 核
c. 以转换数（turnover number,kcat:每秒种每个酶分子 能
d. 催化多少个微摩尔的底物发生变化）表示，大部分 酶为
b. 高度的专一性
一种酶只能作用于某一类或某一特定的物质。
这就是酶作用的专一性。通常把被酶作用的物质称
为该酶的底物（substrate）。所以也可以说一种酶只
作用于一种或一类底物。例如：
第一节、酶催化作用的特点
一、酶和一般催化剂的比较 1. 共性 a. 用量少效率高 b. 不改变化学平衡点
d. 降低反应活化能
H2O2分解反应
胶态Pd
E=75.24kJ/mol E=48.9kJ/mol
2. 特性
H2O2酶 E=8.36kJ/mol
a. 催化效率高
b. 以分子比表示，它比其它非催化反应相比高107-1013 倍。
西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1833年Payen和Persoz从麦芽的水提取物中，用酒精 沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解 成可溶性的糖，他们把这种物质称为淀粉酶制剂。由 于他们得到了无细胞酶制剂，并指出了它的催化特性 和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题 ，所以人 们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kühne才 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，源于希腊文，意 思是在酵母中。
1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶结晶，并证实酶是一种蛋白质。 （Sumner和Northrop共同获得1949年诺贝尔化学奖）。
1963年，Hirs,Moore和Stein测定了RNaseA的氨基酸顺序。
1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。
1894年，Fisher提出了酶与底物的“锁与钥匙”学说。
1903年，Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了 米氏方程。
1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正， 提出了稳态学说。
辅酶与辅基的区别只在于它们与脱辅酶结合的 牢固程度不同，并无严格的界限。
金属离子作为一些酶的辅因子
3. 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
a. 单体酶：一般是由一条肽链组成，例如牛胰
b.
核糖核酸酶、溶菌酶。
b. 寡聚酶：是由两个或两个以上亚基组成的酶，
c.
这些亚基可以是相同的，也可以是不
同的。
d. c. 多酶复合体：是由几种酶靠非共价键彼 此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一 系列反应的连续进行。这类多酶复合体相对 分子质量很高。例如脂肪酸合成中的脂肪酸 合成酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带 蛋白构成, 相对分子质量为2200×103。
9. 糖核酸酶等。属于结合蛋白质ຫໍສະໝຸດ Baidu酶类，除了蛋白质外，
10. 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分
全酶 = 脱辅酶 + 辅因子
在酶催化时，一定要有脱辅酶和辅因子同时存 在才起作用，二者各自单独存在时，均无催化作用。
酶的辅因子。包括金属离子及有机化合物，根 据它们与脱辅酶结合的松紧程度不同，可分为两类： 即辅酶和辅基。通常辅酶是指与脱辅酶结合比较松 弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去，如 辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。辅基是以共价键和脱辅酶结合， 不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能 与蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，属于 辅基。
2.
酶的化学本质除有催化活性的RNA外几乎都
是蛋
3. 白质。被人们分离纯化的酶有数千种，经过物理和 化
4. 学方法的分析证明了酶的化学本质是蛋白质。
5. 主要依据是：（1）酶经酸碱水解后的最终产物是 氨基
6. 酸，酶能被蛋白酶水解而失活；（2）酶是具有空 间结
7. 构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶 变
有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质 （辅酶、辅基及金属离子）与酶的催化活性密切 相关。若将它们除去，酶就失去活性。
高效率、专一性以及温和的作用条件使酶在 生物体内新陈代谢中发挥强有力的作用，酶活力 的调节控制使生命活动中各个反应得以有条不紊 地进行。
二、酶的化学本质及其化学组成
1. 酶的化学本质
新陈代谢是生命活动的基础，是生命活动 最重要的标志。而构成新陈代谢的许多复杂而 有规律的物质变化和能量变化，都是在酶催化
下进行的。
人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
我国人民在八千年以前就开始利用酶，夏禹时
代就会酿酒，公元前12世纪周代已能制作饴糖 和酱。他们虽不知道酶是何物，但已把酶用到
相当广泛的程度。
1986年Schultz和Lerner等人研制成功抗体酶，具有重要的 理论意义和广泛的应用前景。
Boyer和Walker阐明了ATP合酶合成与分解ATP的分子机 制，获1997年诺贝尔化学奖。
随着DNA重组技术及聚合酶链式反应技术的广泛应用， 使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种 酶，数百种酶已得到结晶，并且每年都有新酶被发现。
淀粉
淀粉酶
H+ 可催化 脂肪
脂肪酶
蛋白质
蛋白酶
c. 易失活
一般的催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能
力，而酶却较其它催化剂更加脆弱，更易失去活性。
d. 酶活力的调节控制
酶活力是受调节控制的，它的调控方式很多， 包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶 原激活及激素控制等。
e. 酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
1965年，Phillips首先用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清 溶菌酶的三维结构。
1969年，Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。
80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA— —核酶，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了 酶学研究的新领域。，为此获得1989年诺贝尔化学奖。
2. 酶的组成分类
3.
酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白
质
4. 一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至 大
5. 到百万以上。
6.
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀
合）
7. 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外，
8. 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和 核
c. 以转换数（turnover number,kcat:每秒种每个酶分子 能
d. 催化多少个微摩尔的底物发生变化）表示，大部分 酶为
b. 高度的专一性
一种酶只能作用于某一类或某一特定的物质。
这就是酶作用的专一性。通常把被酶作用的物质称
为该酶的底物（substrate）。所以也可以说一种酶只
作用于一种或一类底物。例如：
第一节、酶催化作用的特点
一、酶和一般催化剂的比较 1. 共性 a. 用量少效率高 b. 不改变化学平衡点
d. 降低反应活化能
H2O2分解反应
胶态Pd
E=75.24kJ/mol E=48.9kJ/mol
2. 特性
H2O2酶 E=8.36kJ/mol
a. 催化效率高
b. 以分子比表示，它比其它非催化反应相比高107-1013 倍。
西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1833年Payen和Persoz从麦芽的水提取物中，用酒精 沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解 成可溶性的糖，他们把这种物质称为淀粉酶制剂。由 于他们得到了无细胞酶制剂，并指出了它的催化特性 和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题 ，所以人 们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kühne才 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，源于希腊文，意 思是在酵母中。