生物化学第二章酶
生物化学之酶ppt课件
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学试题库及其答案——酶
生物化学试题库及其答案——酶一、填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。
6．竞争性抑制剂使酶促反应的km 而Vmax 。
7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。
8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。
9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。
10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。
11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。
12．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。
14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。
15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。
16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。
17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。
18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。
19．影响酶促反应速度的因素有、、、、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为二、选择题1．有四种辅因子(1)NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆素，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为：A、(1)(3)B、(2)(4)C、(3)(4)D、(1)(4)2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：A、硫胺素B、核黄素C、生物素D、泛酸3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：A、传递电子、质子和化学基团B、稳定酶蛋白的构象C、提高酶的催化性质D、决定酶的专一性4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：A、巯基B、羟基C、羧基D、咪唑基5．从组织中提取酶时，最理想的结果是：A、蛋白产量最高B、转换系数最高C、酶活力单位数值很大D、比活力最高6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是：A、纸电泳B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳C、醋酸纤维薄膜电泳D、聚丙烯酰胺凝胶电泳7．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平8．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响9．米氏常数：A、随酶浓度的增加而增加B、随酶浓度的增加而减小C、随底物浓度的增加而增大D、是酶的特征常数10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
生物化学-酶
(6)
合成酶 （Ligase or Synthetase） Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 以及C 键的形成反应。这类反应必须与ATP ATP分 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； ATP参加的合成反应 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； H===Aㆍ A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi CTP合成酶 合成酶； 如CTP合成酶；
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
水解酶（Hydrolase） (3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (Lipase)
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高10 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 比非生物催化剂高10 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。 酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物， 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
杨荣武生物化学原理笔记—酶
酶酶（enzyme）是生物催化剂（biocatalyst）。
酶的化学本质：主要是蛋白质，也有少数是RNA（核酶）。
由细胞内合成的；酶的催化性质：底物（S）、产物（P）和酶（E）——酶促反应酶与非酶催化剂的共同性质1.只能催化热力学允许的反应2.反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用3.对正反应和逆反应的催化作用相同4.不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。
酶促反应与非酶促反应的不同性质1.酶促反应的速率高很多2.酶促反应呈现出饱和动力学3.酶促反应有最适温度和pH值。
酶的命名如果酶的底物有两种，那么两种底物均需表明，中间用“：”分开。
例如草酸氧化酶（习惯名称）的系统名称为草酸：氧氧化酶。
如果酶的其中一个底物是水，可将水省略不写。
例如乙酰辅酶A水解酶（习惯名称）的系统名称为乙酰辅酶A：水解酶。
酶的分类：酶分为七大类：依次为氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（transferases）、水解酶类（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、连接酶类（ligases）或合成酶类（synthetases）和转位酶（translocases）。
根据化学组成：单纯酶（simple enzyme）,缀合酶/结合酶（conjugated enzyme）单纯酶（如核糖核酸酶和胃蛋白酶）是指酶中只含有蛋白质，不含其他成分。
结合酶（如转氨酶、细胞色素氧化酶和乳酸脱氢酶）是指酶中除了蛋白质外，还含有一些非蛋白质成分。
结合酶中的蛋白质称为脱辅酶（apoenzyme），非蛋白质成分称为辅助因子（cofactor）。
酶蛋白和辅助因子本身无催化活性，只有完整结合形成全酶（holoenzyme）后，才具有活性。
在催化反应中，酶蛋白和辅助因子所起的作用是不同的，酶催化反应的专一性取决于酶蛋白，而辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
辅助因子包括金属离子和有机小分子化合物。
《生物化学》 酶通论
(二) 酶的化学组成
有些酶组成只有氨基酸，不含其他成分，称之为单纯酶。 脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都属于单纯酶。
有些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的 小分子物质。其蛋白质组分称为脱辅酶（apoenzyme或 apoprotein），非蛋白的小分子物质称为辅因子 （cofactor）。脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物称为 全酶（holoenzyme）。即：
中文
２、转移酶
➢ 催化分子间基团转移的酶称转移酶
反应通式：AR+B
A+BR
如谷丙转氨酶等。
2.转移酶 催化基团转移反应
谷丙转氨酶 英文
2. Transferases
• Catalyze group transfer reactions
中文
3、水解酶
催化水解反应的酶称水解酶。 反应通式：
AB+H2O
2、酶的活力单位
酶活力单位，即酶单位（U），用来表示酶活力的大 小即酶含量的多少。 酶活力单位的定义：
在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产 物所需的酶量。
这样酶的含量就可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含 有多少酶单位来表示（U/g，U/ml）
2、酶的活力单位
为了统一酶的单位，国际生化协会酶学委员会于1961年提出采用 统一的“国际单位”（IU）来表示酶活力，规定：
第二单元 酶
第8章 酶通论 第9章 酶促反应动力学 第10章 酶的作用机制和酶的调节
第8章 酶（Enzyme）通论
一、酶催化作用的特点 (P320) 二、酶的化学本质及其组成(P323) 三、酶的命名和分类(P326) 四、酶的专一性(P332) 五、酶的活力测定和分离纯化(P335) 六、核酶(P339) 七、抗体酶(P343) 八、酶工程简介(P344)
酶的名词解释生物化学方程式
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。
例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。
酶的生物化学反应
酶的生物化学反应酶是一种生物分子，在生命活动中起着至关重要的作用。
酶能够催化生物化学反应，从而加速能量的转化和生命活动的进行，为维持生命提供必要的支持。
在本文中，我们将从酶的特性、作用机理和应用方面，探讨酶的生物化学反应。
一、酶的特性酶是一种高度特异性的生物催化剂，能够针对特定的底物产生高效的催化作用。
其它生物催化剂比如细胞膜、核酸和蛋白质也都能够催化生物化学反应，但是它们的催化效率相对较低，不能达到酶的水平。
酶的化学性质非常丰富，酶分子一般是蛋白质分子，这些蛋白质分子在特定条件下能够以多种方式组合成为活性酶，如氢键、范德瓦尔斯力、离子键、亲疏水作用等，从而构成整齐有序的三维空间结构。
二、酶的作用机理酶的催化作用主要通过两种方式发挥作用，即酶的基质理论和诱导匹配。
酶的基质理论认为，酶在底物分子的作用下发生的化学反应速度是底物分子的反应速度的数千倍，这种巨大的催化效应是酶和底物分子间发生反应时所形成的临时反应物能量更少所造成的。
诱导匹配则是指酶和底物之间有相互作用的特定结构，这种相互作用能够降低底物的活化能，增加反应速率和催化效率。
三、酶的应用酶的广泛应用对于推动现代化产业的发展、服务人民生活等方面都具有一定的重要性，下面将介绍酶的一些应用。
1、生物制药自20世纪初以来，酶在药物生产上就被广泛使用，例如在抗体制备、酵素替代疗法或合成化学生产中，都需要酶作为催化剂。
同时，对于蛋白质药物的合成和纯化也起着至关重要的作用。
2、生物能源酶是一种天然的转化废物能源为可再生能源的生物催化剂，从而为绿色能源的开发和利用提供了新的途径。
例如，木质素酶能够将从生物质中提取出来的木质素转化成单糖，这些单糖可以被转化成生物燃料，为绿色生产提供了可靠的根源。
3、食品加工酶能够在食品加工中发挥重要作用，如在面包和酒的制造中，面包的发酵必须依靠面包酵母和酶的合作，酒的酵母则是通过酵母将糖类转化成所需要的酒精和其他化学元素。
总之，通过以上的分析，我们可以发现酶作为一种重要的生物催化剂，在生物学、医学、化学和工业等方面都起着重要的作用。
生物化学第二节+酶的化学本质、结构与功能 (1)
酶的化学 本质就是 蛋白质
具有不能 通过半透 膜等胶体 性质 酶是两性 电解质 酶可变性 失活
一 酶的化学本质及其组成
1 酶的化学本质
酶的本质除有催化活性外的核酶之外，都是 蛋白质。不是所有的蛋白质都是酶，只是具 有催化作用的蛋白质才是酶。酶的催化活性 取决于蛋白质的空间构象。
2 酶的化学组成
只含酶蛋白，活性仅决定于 它的蛋白质结构此类酶较少， 大多为催化水解反应的酶类。 脲酶，蛋白酶，淀粉酶等 除酶蛋白外还含有非蛋白质 成分--辅助因子酶蛋白与辅 助因子单独存在均无酶活性。 酶蛋白+辅助因子=全酶
简单酶类
结合酶类
Cofactor 辅因子
辅基， prosthetic group 辅酶，co-enzyme
共价结合
非共价结合
羧肽酶
过氧化氢酶
NADPH—脱氢酶的辅酶
3 单体酶、寡聚酶、多酶复合体 只有一条肽链或多条肽链通过共价键--二硫键连在一 起。无四级结构，最多是三级结构。 单体酶
此类酶较少，一般为催化水解反应，如： 溶菌酶、 胰蛋白酶 有几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的 也可以是不同的，亚基之间以非共价键结合，彼此很 容易分开 如：3-磷酸甘油醛脱氢酶 有多种酶彼此嵌合形成的复合体，它有利于一个反应 的连续进行。实际上它是由若干酶组成的一反应链体 系，即：前一反应的产物为后一反应的底物，第一个 反应一旦开始，就连续进行，直到反应结束。如：脂 肪酸合成酶复合体。
氨基酸侧链
氢键 未折叠蛋白 折叠 结合位点
折叠蛋白
酶在结构上的特异性
结合基团
催化基团
接触基团 必需基团 辅助基团 结构基团
活性中心
非活性中心 非必需基团
生物化学-酶(习题附答案)
一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。
2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。
3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。
7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。
11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。
13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。
14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。
15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。
二、填空题1酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。
答案: 蛋白质，理化性质，各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。
答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。
生物化学第二章酶ppt课件
叶酸和叶酸辅酶 ⑦ 酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。
酶全催酶化 (ho作lo用en的zy中m维间e）产生=（酶络蛋素合白）B+物辅1学1因说又子 称叶酸，作为辅酶的是叶酸加氢的还原产 物四氢叶酸。 (3)抗体酶（abzyme）：
(3)酶原和酶原的激活
根据其催化底物来命名；
H 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
多数维生素维生素作为辅酶和辅基的组成成分，参与体内 的物质代谢。
维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性 维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生 素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催 化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
OH OH
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O
N
N
NN
OH
CH3
CO
N
N
CH3
NH
NC
NH2
O
FMN
FAD
③ 泛酸和辅酶A（CoA）
维生素B3又称泛酸，是由,-二羟基---二甲 基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C COOH
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
生物化学-第二章-酶
*有机磷农药：敌百虫、敌敌畏、乐果杀虫剂1059 等
（二）可逆抑制
抑制剂与酶蛋白通过非共价键可逆性结合，使 酶活性降低或消失。
可用透析或超滤方法将抑制剂除去。
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
① 竞争性抑制(Competitive inhibition)
➢抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的 活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，减少 酶与底物结合的机会，从而抑制酶活性。
基团
其它
二、 酶原及其激活
酶原(zymogen)： ✓在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。
酶原激活： ✓在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催 化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心 形成或暴露的过程。
生理意义：
✓可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式， 保证酶在需要时在适当的部位、适当的时间 发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组 织细胞造成损伤。酶原还可以视为酶的一种 贮存形式。
5、具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其 化学本质是（ ）
A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、糖蛋白
一、名词解释 1.酶 2.酶原 3.竞争性抑制剂 4.辅基/辅酶
二、填空题：
1.酶催化作用的特点是
、
、
、
。
2.影响酶促反应的因素有 、 、 、 、 。
三、问答题： 1.何谓酶原激活？试述酶原激活的机理及其生理意义。
➢抑制剂与变性剂的区别： ✓抑制剂对酶有一定的选择性，而变性剂 对酶没有选择性
➢抑制的类型：
不可逆抑制
竞争性抑制
可逆抑制 非竞争性抑制
反竞争性抑制
（一）不可逆抑制
➢抑制剂通常以共价键与酶蛋白活性中心上的 必需基团结合，使酶活性消失。
生物化学-考试知识点_酶 (2)
酶一级要求单选题1 酶促反应的初速度不受哪一因素影响： A ［S ］ B ［E ］ C ［pH ］ D 时间 E 温度DAA2 在下面酶促反应中的 Vmax 值为：K 1 K 2K 3S+E ES P+EA K 3［E ］ D (K 2+K 3)／K 1B K 2／K 3C K 2／K 1 E 都不对3 4下列有关某一种酶的几个同工酶的陈述哪个是正确的?A 由不同亚基组成的寡聚体B 对同二底物具有不同专一性C 对同一底物具有相同的 Km 值DE 电泳迁移率往往相同 结构相同来源不同关于米氏常数 Km 的说法，哪个是正确的： A 饱和底物浓度时的速度B C 在一定酶浓度下，最大速度的一半 饱和底物浓度的一半D 速度达最大速度半数时的底物浓度，E 降低一半速度时的抑制剂浓度D B5 6 如果要求酶促反应 v=Vmax ×90％，则［S ］应为 Km 的倍数是：A 4.5B 9C 8D 5E 90 酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应?A Vmax 不变，Km 增大B D Vmax 不变，Km 减小Vmax 减小，Km 不变 C E Vmax 增大，Km 不变Vmax 和 Km 都不变 A7 作为催化剂的酶分子，具有下列哪一种能量效应?A 增高反应活化能B D 降低反应活化能产物能量水平 C E 产物能量水平反应自由能B E8 酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在其分子中哪个氨基酸残基上?A Phe 如按Lineweaver-Burk 方程作图测定Km 和Vmax 时，X 轴上实验数据应示以B CysC LysD TrpE Ser9 A 1／V max B V max C 1／[S]D [S]E V max ／[S]C10 下面关于酶的描述，哪一项不正确? A 所有的蛋白质都是酶 B C 酶是生物催化剂酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能D E 酶具有专一性酶在强碱、强酸条件下会失活A11 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是A 反馈抑制B 非竞争抑制C 竞争性抑制D 非特异性抑制E 反竞争性抑制 C12 下列哪一项不是辅酶的功能? A 转移基团B D 传递氢C E 传递电子某些物质分解代谢时的载体决定酶的专一性E13 下列关于酶活性部位的描述，哪一项是错误的?A 活性部位是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B 活性部位的基团按功能可分为两类，一类是结合基团、一类是催化基团C 酶活性部位的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团DE 不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性部位 酶的活性部位决定酶的专一性DB14 下列关于乳酸脱氢酶的描述，哪一项是错误的?A 乳酸脱氢酶可用 LDH 表示B 它是单体酶 它的辅基是NAD + 它有 5种结构形式C DE 乳酸脱氢酶同工酶之间的电泳行为不尽相同 15 当：［S ］= 4Km 时，v= ?A D VmaxB Vmax ×4/3C Vmax ×3／4 Vmax ×4／5 E ．Vmax ×6／5D E16 能够与 DIFP 结合的氨基酸残基是以下哪一种? BA CysB SerC ProD LysE Ala17 酶共价修饰调节的主要方式是A 甲基化与去甲基 C 磷酸化与去磷酸 聚合与解聚B E 乙酰化与去乙酰基 酶蛋白的合成与降解 DC 18 大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶别构抑制剂是A ATP 19 下列关于别构酶的叙述，哪一项是错误的?A 所有别构酶都是寡聚体，而且亚基数目往往是偶数B CTPC UTPD ADPE GTPBB C D E 别构酶除了活性部位外，还含有调节部位亚基与底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化 亚基构象改变时，要发生肽键断裂的反应 酶构象改变后，酶活力可能升高也可能降低 D20 下列哪一项不是 Km 值的意义?A Km 值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B C Km 值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km 值越小、亲和力越大 Km 值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 D 用 Km 值可以选择酶的最适底物E 比较 Km 值可以估计不同酶促反应速度 E21 磺胺药物治病原理是：A 直接杀死细菌B C D E 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂分解细菌的分泌物 B2223 有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：A巯基 BE羟基氨基C 羧基D 咪唑基 B 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响是属于：A产物反馈抑制 B 产物阻遏抑制CE非竞争性抑制不可逆抑制D竞争性抑制D24 酶不可逆抑制的机制是：A使酶蛋白变性 B 与酶的催化中心以共价键结合C E 与酶的必需基团结合D与活性中心的次级键结合与酶表面的极性基团结合 B2526 丙氨酸氨基转移酶的辅酶是：ADNAD+ BENADP+ C 磷酸吡哆醛烟酸核黄素 C 含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是A传递电子，原子和化学基因的作用 BD稳定酶蛋白的构象CE作为酶活性中心的一部分提高酶的催化活性决定酶的专一性AC27 酶的活性中心是指：A酶分子上的几个必需基团B C D E 酶分子与底物结合的部位酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区酶分子中心部位的一种特殊结构酶分子催化底物变成产物的部位2829 酶原激活的实质是：A激活剂与酶结合使酶激活 B 酶蛋白的变构效应CDE酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变以上都不对 C 同工酶的特点是：A催化作用相同，但分子组成和理化性质不同的一类酶BCDE催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶，催化同一底物起不同反应的酶的总称：多酶体系中酶组分的统称催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶 AD3031 酶催化反应的高效率在于：A增加活化能 BD降低反应物的能量水平降低活化能CE增加反应物的能量水平以上都不对酶促反应的初速度特点：A 与［E ］成正比 C 与 Km 成正比B D 与［S ］无关 与［I ］成正比E 与温度成正比A32 关于变构调节的叙述哪一项是错误的A 变构酶常由二个以上亚基组成B 变构调节剂常是些小分子代谢物C 变构剂通常与酶活性中心以外的某一特定部位结合D 代谢途径的终产物通常是该途径起始反应酶的变构抑制剂E 变构调节具有放大效应E33 将米氏方程改为双倒数方程后：A 1／v 与 1／［S ］成反比B C D E 以 1／v 对 1／［S ］作图，其横轴为 1／［S ］ v 与［S ］成正比 Km 值在纵轴上 Vmax 值在纵轴上‘ B34 酶的竞争性抑制作用特点是指抑制剂A 与酶的底物竞争酶的活性中心B 与酶的产物竞争酶的活性中心C 与酶的底物竞争非必需基团D 与酶的底物竞争辅酶E 与其他抑制剂竞争酶的活性中心 A C35 363738酶的非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是：A Km 基本不变，VmAx 变大B Km 减小，Vmax 变小 Km 变大，Vmax 不变C E Km 不变，Vmax 变小D Km 值与 Vmax 值都不变 关于变构效应剂与酶结合的叙述正确的是A C 与酶活性中心底物结合部位结合 与调节亚基或调节部位结合B D 与酶活性中心催化基因结合 与酶活性中心外任何部位结合 E 通过共价键与酶结合 酶原激活的生理意义是： A 加速代谢 CB D 恢复酶活性C E 促进生长 避免自身损伤保护酶的活性 DD 关于酶的叙述哪项是正确的? A 所有的蛋白质都是酶B 酶与一般催化剂相比催化效率高得多，但专一性不够C 酶活性的可调节控制性质具重要生理意义D 所有具催化作用的物质都是酶E 酶可以改变反应的平衡点39 40测定酶活性时要测定酶促反应的初速度，其目的是为了：A 为了节约底物B D 为了使酶促反应速度与酶浓度成正比 为了防止出现底物抑制C E 为了尽快完成测定工作 为了使反应不受温度的影响B某种酶活性需以-SH 为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是：A CysB GSHC 尿素D 离子型去污剂E 乙醇BD41 42二异丙氟磷酸能抑制以丝氨酸为必需基团的酶的活性，试问二异丙氟磷酸是此酶的一种什么抑制剂? A 竞争性抑制剂 B 非竞争性抑制剂 C E 变构抑制剂 可逆抑制剂 D 不可逆抑制剂 一个简单的酶促反应，当［S ］<<Km 时： A 反应速度最大B C D 反应速度难以测定底物浓度与反应速度成正比 增加酶浓度，反应速度显著变大E ［S ］增加，Km 值也随之变大在酶促反应体系中增加酶的浓度时，可出现下列哪一种效应?A 不增加反应速度 C43 B C D E 1／［S ］对 1／v 作图所得直线的斜率下降 Vmax 保持不变v 达到 Vmax ／2时的［S ］已全部转变成产物 Km 值变小 B44 对全酶的正确描述指A 单纯有蛋白质的酶B 酶与底物结合的复合物C 酶蛋白—辅酶—激动剂—底物聚合物D 由酶蛋白和辅酶(辅基)组成的酶E 酶蛋白和变构剂组成的酶 D 45 下列对同工酶的叙述哪项是错误的?A 是同一种属生物体内除用免疫学方法外，其他方法不能区分的一组酶B 是同一种属生物体内能催化相同的化学反应而一级结构不同的一组酶C 是一组理化性质不同的酶D 同工酶的存在具重要的生理意义E 所有同工酶均具四级结构A B46 乳酸脱氢酶是由 H ，M 两种亚基组成的四聚体，共形成几种同工酶：A 两种B 五种C 三种D 四种E 十六种 47 下列关于酶辅基的正确叙述是：A 是一种小肽，与酶蛋白结合紧密B 只决定酶的专一性，与化学基团传递无关C 一般不能用透析的方法与酶蛋白分开D 是酶蛋白的某肽链 C 末端的几个氨基酸E 是酶的活性中心内的氨基酸残基 C48 下列关于酶活性中心的正确叙述的是：A 所有的酶都有活性中心B 所有酶的活性中心都是不带电荷的C 所有抑制剂都直接作用于活性中心D 酶的必需基团均存在于活性中心内。
大学生物化学酶
S + E ES E+ P
※ 米曼氏方程式：根据中间产物学说推导出
V= Vm[S]
Km+[S]
V=1/2Vm
Vm Vm[S]
2 Km+[S]
Km+[S] = 2 Vm[S]/ Vm
Km = 2[S]- [S]
=[S]
29
※ Km与Vm得意义: 1、 Km(米氏常数)就是酶促反应速度为最
大反应速度一半时得底物浓度 2、 表示酶与底物亲和力。两者成反比。
人能利用食物中得叶酸,所以磺胺药对人得核苷酸 合成不受影响。
在服药得初期,磺胺药要加倍。 某些抗癌药物得设计也就是根据这一原理
53
2) 非竞争性抑制(抑制剂与酶结合位点 与底物与酶结合位点不在同一个部位)
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物
54
特点:
(1)抑制剂与底物结构不相似,两者没有竞争作用 (2)抑制剂结合在活性中心以外得部位,引起酶活
催化速度 6×10-4 mol/ mol离子/秒 6×10-1 mol/ mol /秒 6×106 mol/ mol/秒
6
二)酶得催化具有高度特异性 一般催化剂: 在体外,大多数反应都可用相同 得催化剂 酶: 只能一种或一类化学反应或一种化 学键
特异性表现在她对底物得选择和催化得特异性。她可从 成千上万种反应物中找出自己作用得底物。
Km值越大,酶与底物亲和力越小。
30
3、Km值就是酶得特征性常数,与酶得结构、底物和 反应环境有关,与酶得浓度无关
31
酶浓度对反应速度得影响
当[S] ＞＞[E] Vm=K[E] 反应速度与酶浓度成正比。
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酶活性
酶的名词解释生物化学
酶的名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们可以作为生物体内的催化剂，能够有效地加速进行生物化学反应。
酶把反应速率提高了几十到几百倍，因此被称为生命的“活性铁板”。
酶是生物大分子，可以把复杂的化学反应变成一个被极少量的酶结合起来的高度特异的过程。
它们可以加快蛋白质水解、DNA复制、脱氧核糖核酸（RNA）合成、生物发酵、脂肪氧化、糖原水解等过程。
酶的名词解释是指酶的物理和化学性质，以及它们在生物体内所扮演的作用。
它们是由一种或多种特定的氨基酸构成的大分子，每种氨基酸都具有特定的三维空间结构。
酶有固定定型（ enzymes ）和非固定定型（ enzymes-like ）两种。
固定定型酶（例如酶I和酶II）是一种结构固定的定型酶，它的三维结构在物理和化学活性方面受到特定氨基酸序列的控制，酶的活性受限于它的三角构象。
非定型酶（ enzyme-like ）是一种基于三角结构的非定型因子，它们可以在无任何氨基酸序列控制的情况下活性被调节，这使得它们更容易调节和控制反应速率。
酶还具有特殊的促进作用，能有效地加速化学反应的发生。
酶的促进作用使反应条件在较低的温度和pH值下就可以发生。
酶也可以把化学反应的活性分子与底物的结合过程变的更有效，活性分子的活性被大大提高，从而实现极快的反应速率。
酶的生物化学反应具有极大的重要性，它们是生物体中进行细胞代谢过程的关键因素。
细胞代谢所必不可少的酶，比如蛋白酶、脂肪酶、糖酶和酸性磷酸酶，都是非常重要的生物化学反应因子。
他们都具有巨大的作用，能够促进化学反应，提高反应速率，有效地将复杂的物质变成更简单的物质，同时提供能量支持，使生物有活力发挥其作用。
生物化学2酶答案
2酶化学一、名词解释辅酶：与酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去。
辅基：是以共价键和酶蛋白结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开。
酶的活性中心：（或称活性部位）是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
酶的必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团。
同工酶：指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
核酶：是对RNA 有催化活性的RNA 。
变构酶：一种调节酶，经与一种或几种代谢物结合后，能改变其催化活性。
二、填空1、全酶由酶蛋白和辅因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅因子起传递电子、原子或化学基团的作用。
2、辅因子包括辅酶，辅基和金属离子等。
其中辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去。
3、T.R.Cech 和S.Altman 因各自发现了核酶（具有催化能力的RNA ）而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
4、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。
5、酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
6、酶反应的温度系数Q 10一般为1～2。
7、酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk 作图法)，得到的直线在横轴上的截距为（km 1 ），纵轴上的截距为（max1v ）。
8、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的比活力和总活力。
（回收率和纯化倍数）9、竞争性抑制剂不改变酶反应的Vm ，非竞争性抑制剂不改变酶反应的Km 值。
10、使酶具有高催化效应的因素是邻近效应和定位效应、张力和变形、酸碱催化、共价催化和酶活性中心是低介电区域。
11、如果一个酶对A 、B 、C 三种底物的米氏常数分别为K m a 、K m b 、K m c ，且K m a ＞K m b ＞K m c ，则此酶的最适底物是C ，与酶亲和力最小的底物是A 。
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1965年，Phillips首先用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清 溶菌酶的三维结构。
1969年，Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。
80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA— —核酶，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了 酶学研究的新领域。，为此获得1989年诺贝尔化学奖。
有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质 （辅酶、辅基及金属离子）与酶的催化活性密切 相关。若将它们除去，酶就失去活性。
高效率、专一性以及温和的作用条件使酶在 生物体内新陈代谢中发挥强有力的作用，酶活力 的调节控制使生命活动中各个反应得以有条不紊 地进行。
二、酶的化学本质及其化学组成
1. 酶的化学本质
1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。
1894年，Fisher提出了酶与底物的“锁与钥匙”学说。
1903年，Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了 米氏方程。
1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正， 提出了稳态学说。
淀粉
淀粉酶
H+ 可催化 脂肪
脂肪酶
蛋白质
蛋白酶
c. 易失活
一般的催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能
力，而酶却较其它催化剂更加脆弱，更易失去活性。
d. 酶活力的调节控制
酶活力是受调节控制的，它的调控方式很多， 包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶 原激活及激素控制等。
e. 酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
第一节、酶催化作用的特点
一、酶和一般催化剂的比较 1. 共性 a. 用量少效率高 b. 不改变化学平衡点
d. 降低反应活化能
H2O2分解反应
胶态Pd
E=75.24kJ/mol E=48.9kJ/mol
2. 特性
H2O2酶 E=8.36kJ/mol
a. 催化效率高
b. 以分子比表示，它比其它非催化反应相比高107-1013 倍。
9. 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外，
10. 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分
全酶 = 脱辅酶 + 辅因子
在酶催化时，一定要有脱辅酶和辅因子同时存 在才起作用，二者各自单独存在时，均无催化作用。
酶的辅因子。包括金属离子及有机化合物，根 据它们与脱辅酶结合的松紧程度不同，可分为两类： 即辅酶和辅基。通常辅酶是指与脱辅酶结合比较松 弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去，如 辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。辅基是以共价键和脱辅酶结合， 不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能 与蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，属于 辅基。
1986年Schultz和Lerner等人研制成功抗体酶，具有重要的 理论意义和广泛的应用前景。
Boyer和Walker阐明了ATP合酶合成与分解ATP的分子机 制，获1997年诺贝尔化学奖。
随着DNA重组技术及聚合酶链式反应技术的广泛应用， 使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种 酶，数百种酶已得到结晶，并且每年都有新酶被发现。
Hale Waihona Puke c. 以转换数（turnover number,kcat:每秒种每个酶分子 能
d. 催化多少个微摩尔的底物发生变化）表示，大部分 酶为
b. 高度的专一性
一种酶只能作用于某一类或某一特定的物质。
这就是酶作用的专一性。通常把被酶作用的物质称
为该酶的底物（substrate）。所以也可以说一种酶只
作用于一种或一类底物。例如：
新陈代谢是生命活动的基础，是生命活动 最重要的标志。而构成新陈代谢的许多复杂而 有规律的物质变化和能量变化，都是在酶催化
下进行的。
人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
我国人民在八千年以前就开始利用酶，夏禹时
代就会酿酒，公元前12世纪周代已能制作饴糖 和酱。他们虽不知道酶是何物，但已把酶用到
相当广泛的程度。
西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1833年Payen和Persoz从麦芽的水提取物中，用酒精 沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解 成可溶性的糖，他们把这种物质称为淀粉酶制剂。由 于他们得到了无细胞酶制剂，并指出了它的催化特性 和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题 ，所以人 们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kühne才 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，源于希腊文，意 思是在酵母中。
辅酶与辅基的区别只在于它们与脱辅酶结合的 牢固程度不同，并无严格的界限。
金属离子作为一些酶的辅因子
3. 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
a. 单体酶：一般是由一条肽链组成，例如牛胰
b.
核糖核酸酶、溶菌酶。
b. 寡聚酶：是由两个或两个以上亚基组成的酶，
c.
这些亚基可以是相同的，也可以是不
同的。
d. c. 多酶复合体：是由几种酶靠非共价键彼 此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一 系列反应的连续进行。这类多酶复合体相对 分子质量很高。例如脂肪酸合成中的脂肪酸 合成酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带 蛋白构成, 相对分子质量为2200×103。
2.
酶的化学本质除有催化活性的RNA外几乎都
是蛋
3. 白质。被人们分离纯化的酶有数千种，经过物理和 化
4. 学方法的分析证明了酶的化学本质是蛋白质。
5. 主要依据是：（1）酶经酸碱水解后的最终产物是 氨基
6. 酸，酶能被蛋白酶水解而失活；（2）酶是具有空 间结
7. 构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶 变
1926年Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，证明脲 酶具有蛋白质性质。
1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶结晶，并证实酶是一种蛋白质。 （Sumner和Northrop共同获得1949年诺贝尔化学奖）。
1963年，Hirs,Moore和Stein测定了RNaseA的氨基酸顺序。
2. 酶的组成分类
3.
酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白
质
4. 一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至 大
5. 到百万以上。
6.
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀
合）
7. 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外，
8. 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和 核