生物化学04氨基酸与肽

合集下载

【生物化学】第二章氨基酸多肽和蛋白质

⑴ 单纯蛋白质
谷醇溶蛋白（ prolamine): 不溶于水和无水乙醇，溶于 70%-80%乙醇, 脯氨酸和酰氨较多，非极性侧链远多于极性侧链，玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白组蛋白(histone)：溶于水及稀酸，可被氨水沉淀,分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，小牛胸腺组蛋白鱼精蛋白(protamine)：溶于水和稀酸，不溶于氨水, 碱性氨基酸较多，分子呈碱性，鲑精蛋白硬蛋白(scleroprotein)：不溶于水，稀酸和稀碱，作为结缔及保护功能的蛋白质，角蛋白、胶原、弹性蛋白
旋光方向和绝对构型无必然联系，旋光性是分子内多个手性分子表现得旋光性的综合。
如Ｄ-葡萄糖和Ｄ-果糖的旋光方向分别为＋和— ，而Ｌ-葡萄糖和Ｌ-果糖的旋光方向均为－。构型与旋光方向是两个概念
按照Ｒ基团来分类氨基酸
从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，但是参与蛋白质组成的常见氨基酸或称基本氨基酸只有20种。这20种都是ɑ–氨基酸（确切的说应该是19种α–氨基酸，因为脯氨酸与一般的α–氨基酸不同，它没有自由的α–氨基，属于α–亚氨基酸，可以看成是α–氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构）。
(conjugated protein) 根据分子的形状：球状(globular protein)、纤维状(fibrous protein)和膜蛋白根据功能：酶、调节蛋白、转运蛋白、营养和储存蛋白、收缩蛋白、结构蛋白和防御蛋白等
蛋白质的化学组成与分类
⑴ 单纯蛋白质
清蛋白(albumin)：溶于水、稀酸、稀碱、稀盐，为饱和硫酸铵沉淀, 血清清蛋白、乳清蛋白球蛋白(globulin)：溶于水和不溶于水两类，为半饱和硫酸氨所沉淀，血清球蛋白、肌球蛋白、植物种子球蛋白谷蛋白(glutelin)：不溶于水、醇及中性盐，但易溶于稀酸和稀碱，米谷蛋白、麦谷蛋白

生物化学名词解释

生物化学名词解释《生物化学》——名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。

氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。

必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

关于生物化学蛋白质化学氨基酸和多肽课件

3.2.3 生物活性肽
1.概念：在生物体中以游离方式存在的一类小分子多肽，具有很强的代谢和生理调节功能，统称为生物活性肽。
52
2.已发现的重要的生物活性肽：
⑴谷胱甘肽(glutathione)
⑴谷胱甘肽(glutathione)
谷胱甘肽的主要生理作用
①某些氧化还原酶的辅酶 ②抗氧化剂和自由基清除
半必需ＡＡ(2种) Ile Leu Trp Thr Phe Lys Met Val 一
Arg，His
两色素本来淡些
非必需ＡＡ
非极性R基团AA（８种）（疏水氨基酸）不带电荷（７种）
极性R基团AA （亲水氨基酸）带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
据R基团化学结构分类
脂肪族ＡＡ（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
3
1、催化作用
•酶有两类：一类是蛋白质（蛋白酶），另一类为核酸（核酶）
4
2、运输作用：血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体
5
3、运动作用动物的肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动
6
4、防御作用抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等
7
5、激素的调节作用：蛋白质或多肽类激素，胰岛素、生长素 6、接受和传递信息的受体作用：受体蛋白、味觉蛋白 8、控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白 9、结构成分和机械支持物：角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白 10、异常功能： ➢毒蛋白：生物体攻击或自卫的武器。 ➢贝类分泌的胶质蛋白，能将贝壳粘在岩石上； ➢朊病毒(一种特殊的蛋白质病毒)

《氨基酸和多肽》课件

翻译后修饰是指多肽链在翻译后进行的化学修饰，如磷酸化、糖基化、乙酰化等，这些修饰可以影响多肽
的稳定性、活性和功能。
04
翻译是指核糖体将mRNA上的密码子转译成氨基酸序列的过程，通过tRNA的反密码子与mRNA上的密码子配对，将相应的氨基酸连接到肽链上。
氨基酸和多肽的生物合成过程
氨基酸的生物合成过程包括原料准备、合成阶段和产物输出等步
在生物技术领域，氨基酸和多肽可以用于设计和合成具有特定功能的蛋白质和抗体，为生物工程和生物制药等领域提供技术支持。
04 氨基酸和多肽的生物合成
氨基酸的生物合成
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有多种生物学功能。
转氨基作用是指氨基酸在转氨酶的作用下，将氨基转移给α-酮戊二酸，生成新的氨基酸和谷氨酸。
氨基酸的生理功能主要表现在合成蛋白质和参与细胞代谢等方面，而多肽的生理功能则更加多样化和复杂化，涉及信号转导、免疫调节、激素和神经递质等
方面。
在生物体内，氨基酸和多肽相互协调和配合，共同维持机体的正常生理功能。
氨基酸和多肽在生物体内发挥着重要的生理作用，如蛋白质合成、细胞信号转导等。
氨基酸的种类和排列顺序决定了多肽的生物活性和功能。
氨基酸与多肽的区别
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是一种小分子，具有侧链基团；而多肽则是由两个或多个氨基酸通过肽键连接而成的短肽链，具有相对复杂的空间结构和生物活性。
骤。
多肽的生物合成过程包括转录、翻译、翻译后修饰等步骤。
氨基酸和多肽的生物合成过程中需要多种酶的参与，这些酶的作用是促进化学反应的进行，并调
节代谢平衡。
05 氨基酸和多肽的生理功能
氨基酸的生理功能
合成蛋白质

《氨基酸和肽》PPT课件 (2)

22.01.2021
精选课件ppt
16
各种氨基酸都能溶于水，其水溶液是无
色的，但溶解度不同；酪氨酸在冷水中很难
溶解，而在热水中溶解度较大。除脯氨酸易
溶于乙醇外，其它均不溶解或很少溶解，但
氨基酸的盐酸盐比游离的氨基酸易溶于酒精
中。所有氨基酸都不溶于乙醚、氯仿等非极
性溶剂，而易溶于强酸、强碱中。
除甘氨酸外，所有编码氨基酸都具有旋光
R 1
R 2
R 3
R 4
R n
多肽分子中的酰胺键称为肽键(peptide
bond)，一般为α-COOH与α-NH2脱水缩合而成。
22.01.2021
精选课件ppt
29
多肽链中的每个氨基酸单元 HNCHCO
R
22.01.2021
精选课件ppt
22
17.3.2 氧化脱氨基反应
-2H R CH COOH
NH2
R C COOH+H2O NH
OH R C COOH
NH2
-NH3 R C COOH
O
氨基酸经氧化剂或氨基酸氧化酶作用，
可脱去氨基生成酮酸，此反应在脱氨前涉及
脱氢和水解两个步骤。上述过程也是生物体
内氨基酸分解代谢的重要方式。
22.01.2021
精选课件ppt
23
17.3.3 脱水成肽反应
在适当条件下，氨基酸分子间氨基与羧基相互脱水缩合生成的一类化合物，叫做肽(peptide)。
H2NCHC+O H2N OC HHC-OH 2O OHH2NCHCONHC
R1
R2
R1
R2
氨基酸经氧化剂或氨基酸氧化酶作用，可脱去
氨基生成酮酸，此反应在脱氨前涉及脱氢和水解两

蛋白质氨基酸和肽PPT课件

第三章蛋白质化学
蛋白质化学摘要
§1. 蛋白质概论
§2氨基酸 §3、肽 §4、蛋白质的一级结构 §5、蛋白质的高级结构 §6蛋白质的性质 §7蛋白质分离纯化
§5、蛋白质的高级结构
一、蛋白质的三维结构
一）、蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级(Secondary)结构 • 是指肽链的主链在空间的排列,或
在等电点条件下，蛋白质的溶解度最小，粘度最大。蛋白质的等电点不是一成不变的，它随溶剂性质、离子强度等因素而改变。
等离子点：在没有其他盐类干扰时，即纯水中蛋白质的正离子数等于负离子的pH值。
不利
② Gly在肽中连续存在时。丝心蛋白含50%Gly，不形成α—螺旋。
于 ③ R基大的AA（如Ile）连续存在时，不易形成α—螺旋
④ Pro、羟脯氨酸中止α—螺旋。
⑤ R基较小，且不带电荷的氨基酸连续存在利于α—螺旋
的形成。
如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。
2.β -折叠
-pleated s的多肽链主链骨架构象。 • 无固定的走向，但也不是任意变动的 • 球状蛋白中含量较高，对外界理化因子
敏感，与生物活性有关。
• 酶的活性部位
• 从结构的稳定性上看α-右手螺旋>β-折叠 > U型回折>无规卷曲，
• 从功能上看正好相反，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α-右手螺旋和β-折叠一般只起支持作用。
多肽链主链中各个肽段形成的规则的或无规则的构象。
二级结构
肽链的主链在空间的走向
» α-螺旋 » β-折叠 » β-转角 »无规卷曲
肽链的二面角 P205
二级结构的数学描述：环绕Cα—N键旋转的角度为Φ 环绕Cα—C2键旋转的角度称Ψ

氨基酸、肽和蛋白质ppt课件

➢ 含pro,HO-pro多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。冷却（冷藏）冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。

生物化学蛋白质化学-氨基酸和多肽60页PPT

46、我们若已接受最坏的，就再没有什么损失。——卡耐基 47、书到用时方恨少、事非经过不知难。——陆游 48、书籍把我们引入最美好的社会，使我们认识各个时代的伟大智者。——史美尔斯 49、熟读唐诗三百首，不会作诗也会吟。——孙洙 50、谁和我一样用功，谁就会和我和多肽
1、合法而稳定的权力在使用得当时很少遇到抵抗。 ——塞 ·约翰逊 2、权力会使人渐渐失去温厚善良的美德。— —伯克
3、最大限度地行使权力总是令人反感；权力不易确定之处始终存在着危险。— —塞·约翰逊 4、权力会奴化一切。——塔西佗
5、虽然权力是一头固执的熊，可是金子可以拉着它的鼻子走。— —莎士比

生物化学氨基酸和多肽

氨基酸的酸碱性质
氨基酸的酸碱性质
结论：
❖净电荷为0时的pH值即为氨基酸的等电点，对侧链不含解离基团的中性氨基酸： pI = (pK1’+pK2’)/2
氨基酸的酸碱性质
酸性氨基酸：谷氨酸的滴定曲线pI=(pK1’+pKR’ )/2
pK1’
pKR’
pK2’
氨基酸的酸碱性质
碱性氨基酸: 组氨酸的滴定曲线 pI=(pKR’+pK2’)/2
❖ 作为蛋白质结构单元的氨基酸均为L--氨基酸 (以D-甘油醛为参考物)，某些蛋白质还含有若干种不常见的氨基酸,它们都有是基本氨基酸的衍生物。
氨基酸的结构和分类
3.2.1 氨基酸的结构和分类
除脯氨酸外，蛋白质氨基酸在结构上的共同点是与羧基相邻的-碳上都有一个氨基，因此称为 -氨基酸, 结构通式：
➢ 氨基酸 ➢ 多肽 ➢ 蛋白质 ➢ 蛋白质的结构 ➢ 多肽的化学合成
蛋白质功能的多样性
蛋白质是最重要的一类生物大分子, 存在于所有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质和功能物质, 参与了几乎所有的生命过程：催化作用、生物调节、物质转运、免疫作用、运动、结构成分、贮存等。
（1）催化作为生物体新陈代谢的催化剂—酶，酶是蛋白质中最大的一类，酶的催化效率远大于合成的催化剂。酶催化的反应速率为非催化速率的1016 倍。
氨基酸的化学性质
(1) 与甲醛发生羟甲基化反应
COO-
COO-
CH2 pK2' CH2 + H+
NH3+
NH2
HCHO
COO- HCHO COO-
CH2
CH2
NHCH2OH
N(CH2OH)2

第三章氨基酸、肽和蛋白质

角落。
蛋白质是多聚酰胺，是由氨基酸组成的，组成蛋白质的氨基酸通常有20种，称之为天然氨基酸，都为L-型a-氨基酸。蛋白质是复杂的生物生物高分子，相对分子质量通常都在10 000以上，如胰岛素的相对分子质量为6000，但它的二聚体的相对分子质量为12 000，同时具有复杂的高级结构，所以胰岛素可视为最小的蛋白质。从结构上讲，肽与蛋白质没有什么区别，肽也是由氨基酸以酰胺键组成，也同样具有较稳定的空间结构，只不过分子较蛋白质小。肽也具有多样的和复杂的生理功能。它在生物体内传递信息、调节细胞代谢活动和协调各机体的生理过程，在生命活动中起着非常重要的作用。
第一节氨基酸
氨基酸的结构与分类、理化性质、氨基酸的分离分析（生物化学和食品化学已经学过）
第二节肽
肽和蛋白质都是重要的生命基础物质。从结构上看它们是相同的，都是由氨基酸以酰胺键连接而成。构成多肽与蛋白质的氨基酸通常为a-氨基酸，约20种，都是L-型，只有在微生物代谢产物、植物及个别低等动物来源的多肽中存在非天然的D型氨基酸。
1、丙酮分级沉淀(精制天花粉蛋白)
采集10 Kg新鲜天花粉块根，去皮，捣碎，榨汁，过滤，得2000 mL 原汁。将上清液冷却到5℃以下，用2mol/L盐酸调pH到4左右，即有沉淀析出。然后在5℃以下再慢慢加入1600 mL(用原汁体积的0．8 倍)冰冷的丙酮，有沉淀析出。用冷冻离心机离心20min(0-5℃， 1500r/min),除去沉淀。上清液A在5℃以下再加入800mL冰冷的丙酮，有沉淀析出，在同样条件下离心，得沉淀和上清液B。所得沉淀用 l00mL蒸馏水溶解，对流水透析36～48 h，离心，弃去沉淀，清液C 冷冻干燥，得10-15 g干粉即为精制天花粉蛋白，得率为0.1％- 0.15 ％。上清液B内含有热原性糖蛋白、游离氨基酸和多糖等，从中还可以回收丙酮(如图11-7)。

「生物化学基础知识」之「氨基酸与多肽」

「生物化学基础知识」之「氨基酸与多肽」氨基酸是组成人体蛋白的基本单位，相邻氨基酸分子之间通过脱水缩合形成的酰胺键被称为肽键。

氨基酸分子之间通过脱水形成肽链，产物称为肽。

著名的肽有：谷胱甘肽及多肽类激素（促肾
上腺皮质激素）等。

蛋白质是一切生命的物质基础。

蛋白质即是构造组织和细胞的基本材料，又与各种形式的生命
活动息息相关。

蛋白质的基本单位——氨基酸是分子中具有氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的一类化合物。

由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基组成的共价键为酰胺键，又称为肽键。

自然界中的氨基酸有300多种，但构成人体蛋白质的氨基酸只有21种。

在21种人体成蛋白氨基酸中有9种不同由人体合成或合成速度不能满足机体需求，必须由食物提供，称为“必需氨基酸”。

它们是亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、组氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。

半胱氨酸和酪氨酸在体内可由蛋氨酸和苯丙氨酸转变生成，如果膳食中直接提供半胱氨酸和酪
氨酸则人体对蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量可分别减少30%和50%。

所以这2种氨基酸被称为半必需氨基酸。

其他10种氨基酸被称为“非必需氨基酸”，它们是甘氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、精氨酸、脯氨酸、丙氨酸和硒代半胱氨酸。

肽是氨基酸的线性聚合物，因此也常称为肽链。

蛋白质是一条或多条具有确定的氨基酸序列的
多肽链构成的大分子。

除蛋白质外，蛋白质的部分水解物和生物体内游离存在的某些激素和抗生素也是多肽，只是它
们相较于蛋白质而言比较短。

生物化学氨基酸与多肽

HN
-氨基--吲哚基丙酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构举例
目录
精氨酸 Arginine
上一页
H2 N
碱性氨基酸
O CH C CH2 OH
下一页
CH2 CH2 NH
退出
C NH2
NH
-氨基--胍基戊酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构举例
目录
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
H2N
目录
⑵ 肽链中的排列顺序和命名
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
. AA

N-端
CH2 C-端 CH2 CONH2
CH3 CH3 肽键 OH
+
-
下一页
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
Hale Waihona Puke +R退出
净电荷 +1 正离子
0 两性离子等电点PI
-1 负离子
②氨基酸的等电点
目录
当外液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的上一页
NH3+ 和-COO- 数目正好相等，净电荷为0。这一pH 值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向阳极也不向阴极移动，即氨基酸处
甲硫氨酸 Methionine