第二十一章氨基酸、蛋白质和核酸

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有机化学ppt-氨基酸蛋白质

蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因：形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法：氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法：氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”，英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼苗中分离出来而得名，中文缩写“天”，英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ）正离子
OH- R CH COO- OH-

二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸

3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名二. 氨基酸的性质三. α – 氨基酸的合成四. 多肽五. 核酸
2.α-氨基酸的构型：组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O

5-2 氨基酸_蛋白质_核酸

NH2 CH2-COOH + H+ NH2 R–CH–COO－ CH2-COO- + H2O NH2 CH2-COOH
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论：教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO －离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的分离氨基酸及多肽或蛋白质。（2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O

(统编版)2020学年高中化学专题5生命活动的物质基础第二单元氨基酸蛋白质核酸教学案苏教版选修

第二单元氨基酸蛋白质核酸[目标导航] 1.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。

2.了解二肽、多肽的概念。

3.了解蛋白质的组成、结构和性质。

一、氨基酸的结构和性质1.氨基酸的结构(1)蛋白质是构成生命基础的物质，蛋白质是由氨基酸构成的。

迄今人类在自然界已发现数百种，但是从蛋白质水解得到的氨基酸最常见的大约有20种，并且绝大多数是α氨基酸。

除甘氨酸外，氨基酸都是手性分子。

构成天然蛋白质的氨基酸都是L型的。

(2)结构α氨基酸的结构简式可表示为，其官能团为氨基(—NH2)和羧基(—COOH)。

2.氨基酸的性质(1)物理性质固态氨基酸主要以内盐的形式存在，熔点较高(填“高”或“低”)，不易(填“易”或“不易”)挥发，难溶于有机溶剂，常见的氨基酸均为无色晶体，熔点在200℃以上。

(2)化学性质①两性氨基酸分子中含有酸性官能团—COOH和碱性官能团—NH2，因此具有两性，可与碱、酸反应生成盐。

a.与盐酸的反应：―→。

b.与氢氧化钠溶液的反应：＋NaOH―→。

c.氨基酸分子中的氨基和羧基相互作用，使氨基酸成为带有正电荷和负电荷的两性离子(称为内盐)。

随着水溶液pH不同，氨基酸分子在溶液中存在的形态也不同，可以发生不同的解离。

通常以两性离子形式存在。

②成肽反应两个氨基酸分子，在酸或碱的存在下加热，通过一分子的—NH 2和另一分子的—COOH 间脱去一分子水，缩合成含有肽键()的化合物。

例如：―→。

氨基酸――→脱水二肽或多肽――→脱水蛋白质。

③显色反应氨基酸和茚三酮共热时，能产生紫色化合物，是检测和定量测定氨基酸的重要反应。

议一议1.如何分离提纯氨基酸？答案当溶液中的氨基酸主要以两性离子的形态存在时，它在水中的溶解度最小，可以结晶析出。

不同的氨基酸出现这种情况的pH 各不相同，利用这一差异可以通过控制溶液的pH 分离氨基酸。

2.多肽分子的名称与其所含肽键个数有什么关系？与形成它的氨基酸分子个数又有什么关系？答案二肽是由两个氨基酸分子脱去一分子水形成的含有肽键的化合物，分子中有一个肽键；三肽是由三个氨基酸分子脱去两分子水形成的，有两个肽键；n 肽是由n 个氨基酸分子脱去(n －1)个水分子形成的，其中含有(n －1)个肽键。

有机化学蛋白质和核酸

Phe
2）. C-末端测定
羧肽酶法：羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端根据各氨基酸放出的先后和含量，就可以推断出C端氨基酸的种类和次序。对于大分子蛋白质或较长的肽链，必须结合部分水解法，利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化，或在生物体内酶的作用下生成α - 亚氨基酸，然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸，调pI 应加碱，故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
（１）与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸，并放出氮气，根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
（3）与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部的特有结构，导致理化性质改变，生理活性丧失的现象称为蛋白质的变性。

2024届高三一轮复习生物第3讲蛋白质和核酸课件

（蛋白质的空间结构没有发生变化）
蛋白质在高浓度盐溶液中析出，而DNA是在低浓度盐溶液中析出，盐析为可逆过程。
五、蛋白质的变性和盐析
3.蛋白质的水解：
在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。水解和脱水缩合的过程是相反的。
肽键的断裂需要蛋白酶或肽酶水解。
易错辨析
（1）细胞内蛋白质发生水解时，通常需要另一种蛋白质的参与。
五、蛋白质的变性和盐析
1.蛋白质的变性：
过酸、过碱、重金属盐或高温会使蛋白质的空间结构遭到破坏，使酶永久失活，但肽键并未断裂，依然能和双缩脲试剂发生紫色反应；低温不会破坏蛋白质的空间结构，只是抑制其功能。
应用 ①鸡蛋、肉类煮熟后由于高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，
易于被蛋白酶水解，因而易于消化。 ②经过加热、加酸、加酒精等引起细菌和病毒的蛋白质变性，
2.(源于必修1 P22图2－6)胰岛素在核糖体上合成后还不具有降低血糖的生物学活性，请从蛋白质的结构方面分析原因：
核糖体上合成的多肽需经内质网、高尔基体加工后才具备一定的空间结构，从而成为有活性的蛋白质。
3.(源于必修1 P23“与生活的联系”)熟鸡蛋更容易消化的原因是：高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，容易被蛋
赖氨酸为必需氨基酸，人体不能合成，只能从食物中摄取才能保证正常生命活动，玉米中不含赖氨酸，因此长期以玉米为主食的人容易因赖氨酸缺乏而患病。
阐述基本原理，突破长句表达
1.(源于必修1 P21“正文”)请叙述氨基酸的结构特点：每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一
个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团。

新教材高考生物一轮复习第一单元组成细胞的分子第3讲蛋白质和核酸课件新人教版

蛋白质的相关计算科学思维
5 ． (2021·海南海口高三联考 ) 有一条由 14 个氨基酸组成，分子式为
CXHYOWNZS(Z>14，W>15)的多肽，经过水解后的产物中有 3 种氨基酸：半胱氨酸(C3H7O2NS)、丙氨酸(C3H7O2N)、天冬氨酸(C4H7O4N)。水解产物中天冬氨酸的数目是( )
7．(不定项)二硫键“—S—S—”是蛋白质中连接两条肽链之间的一种化学键。右图是由 280 个氨基酸组成的某蛋白质的结构图，下列相关叙述正确的是( ) A．该蛋白质至少有 280 个氨基
√B．形成该蛋白质的过程中脱去了 278 个水分子 √C．该蛋白质至少有 2 个游离的羧基
D．该蛋白质的功能由氨基酸的数量、种类和排列顺序三方面决定
(4)基因表达中氨基酸数与相应 DNA、mRNA 中碱基数目的关系 DNA(基因)―转―录→mRNA―翻―译→蛋白质碱基数 ∶ 碱基数 ∶ 氨基酸数 6 ∶ 3(最多) ∶ 1(最多)
(5)环状肽的结构与相关计算(如下图所示)
根据图示可知，肽键数＝脱去的水分子数＝氨基酸数(由于环状肽首尾氨基酸彼此相连，故形成一个环状肽时比形成一条链状肽要多脱去一个水分子)。
考点一蛋白质的结构和功能 1．蛋白质的功能
2．蛋白质的结构 (1)组成蛋白质的氨基酸
(2)蛋白质的结构及其多样性 ①氨基酸的脱水缩合
②蛋白质的结构层次
元素：C、H、O、N 等 ↓
氨基酸：蛋白质的基本组成单位
↓脱水缩合
二肽：由_两__个__氨___基__酸__脱水缩合而成的化合物 ↓
多肽(链)：由_多__个__氨__基__酸___脱水缩合而成的化合物，通常呈_链__状___结构 ↓

【备考2023】高考生物一轮复习：第3讲蛋白质和核酸(共53张PPT)

易错辨析基于对蛋白质的结构和功能的理解,判断下列表述是否正确。 (1)胶原蛋白被分解为氨基酸后才能被人体组织细胞吸收。( √ ) (2)至少含有一个氨基和一个羧基的化合物,都是构成蛋白质的氨基酸。
(× ) (3)高温处理过的蛋白质仍能与双缩脲试剂发生紫色反应。( √ )
二、核酸是遗传信息的携带者 1.核酸的种类及其分布
答案 C 解析巯基(—SH)中含有S,由氨基酸的结构通式
可知,巯基
位于氨基酸的R基上,A项正确;蛋白质的结构决定蛋白质的功能,由题干“解冻时,蛋白质氢键断裂,二硫键仍保留”可知,解冻后的蛋白质结构会发生变化,其功能也可能异常,B项正确;由题干信息知,结冰时会增加蛋白质分子中的二硫键,解冻会减少蛋白质分子中的氢键,结冰和解冻过程未涉及肽键的变化,C项错误;细胞受到冰冻时,蛋白质分子中相邻近的巯基(-SH)会被氧化形成二硫键(—S—S—),抗冻植物能够适应较冷的环境,根据形态结构和功能相适应的观点,可推知抗冻植物有较强的抗巯基氧化能力,D项正确。
考向2蛋白质的结构与功能 2.(2022山东烟台模拟)细胞受到冰冻时,蛋白质分子相互靠近,当接近到一定程度时,蛋白质分子中相邻近的巯基(—SH)氧化形成二硫键(—S—S—)。解冻时,蛋白质氢键断裂,二硫键仍保留(如下图所示)。下列说法不正确的是( ) A.巯基位于氨基酸的R基上 B.解冻后蛋白质功能可能异常 C.结冰和解冻过程涉及肽键的变化 D.抗冻植物有较强的抗巯基氧化能力
下列说法不正确的是( ) A.相思子毒素蛋白前体在翻译过程中产生561个水分子 B.内质网与高尔基体均能对该前体进行包括切除在内的加工 C.据图分析液泡中含有相应的酶,可以对蛋白质进行加工 D.液泡形成的囊泡与细胞膜的融合体现了细胞膜的流动性

高中生物新教材必修一精品第3讲蛋白质和核酸

第3讲蛋白质和核酸内容要求——明考向近年考情——知规律(1)阐明蛋白质的分子组成、结构和功能；(2)概述核酸的结构和功能。

2021·全国卷甲(1)、2021·湖南卷(2)、2020·天津卷(2)、2020·北京卷(2)、2020·全国卷Ⅰ(1、4)、2020·全国卷Ⅱ(1、3)、2020·全国卷Ⅲ(5、30)、2019·全国卷Ⅰ(2)、2019·全国卷Ⅱ(1)考点一蛋白质的结构和功能1.组成蛋白质的氨基酸的元素组成、结构与种类谐音法记忆8种必需氨基酸2.蛋白质的合成(1)二肽的形成过程(2)蛋白质的形成过程3.蛋白质结构多样性与功能多样性(1)胶原蛋白被分解为氨基酸后才能被人体组织细胞吸收(√)(2)组成蛋白质的21种氨基酸之间的区别在于R基的不同(√)(3)具有氨基和羧基的化合物，都是构成蛋白质的氨基酸(×)(4)氨基酸的空间结构和种类决定蛋白质的功能(×)(5)氨基酸遇双缩脲试剂呈现紫色反应(×)(6)若是环状多肽，则一定没有游离的氨基和羧基(×)(7)细胞中氨基酸种类和数量相同的蛋白质不一定是同一种蛋白质(√)(8)评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量(√)必修1 P28“图2－8拓展”1.抗体和头发的主要成分均为蛋白质，但功能却相差极大，请从氨基酸角度分析，原因是什么？提示组成抗体和头发的氨基酸的种类、数量和排列顺序不同。

必修1 P32“与社会的联系”2.相对于生鸡蛋，煮熟的鸡蛋更容易消化，这是为什么？提示煮熟鸡蛋过程中，高温使蛋白质变性，蛋白质空间结构变得伸展、松散，容易被蛋白酶水解。

1.(科学思维)胰岛素在核糖体上合成后还不具有降低血糖的生物活性，请从蛋白质的结构方面分析原因：核糖体上合成的多肽不具有复杂的空间结构，只有经过盘曲、折叠形成一定空间结构后才能行使正常的生理功能。

816有机化学复习大纲

816《有机化学》复习大纲一、考试的基本要求熟练掌握有机化学的各种基本理论和方法；掌握基本有机化学实验的基本操作技能，并达到一定的熟练程度；能够正确地运用有关的基本理论和方法设计有机化合物的合成路线和解决实际课题中的有机化学问题，并运用有关基本操作方法实现有关合成方法，并且在创新能力方面得到较大的培养，培养学生实事求是的作风和科学思维等，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

二、考试方式和考试时间闭卷考试，总分150，考试时间为3小时。

三、参考书目（仅供参考）《有机化学》，胡宏纹编，高等教育出版社，2006年《有机化学》（第2版），徐寿昌编，高等教育出版社，1993年《有机化学》（中文版、英文版），朱红军编，化学工业出版社，2008年四、试题类型：主要包括填空题、选择题、简答题、结构推导题、合成路线设计题等类型，并根据每年的考试要求做相应调整。

五、考试内容及要求第一章绪论掌握:有机化合物和有机化学的定义，有机化合物的结构理论（原子轨道理论和分子轨道理论），官能团和有机化合物的分类和有机化合物的结构测定方法。

熟悉：有机化学的重要性。

第二章烷烃掌握:烷烃的异构与命名方法（IUPAC），烷烃的结构，烷烃的构象，烷烃的物理性质，烷烃的反应，如氧化反应、异构化反应、裂化反应、取代反应，烷烃的氯代反应历程熟悉：烷烃的来源和用途。

第三章环烷烃掌握:环烷烃的异构和命名，环烷烃的性质，环烯烃的性质，主要环烷烃的构象。

熟悉：多环烃的命名和环张力。

第四章对映异构掌握:旋光性、手性和对映体的定义和命名，分子的手性与对称性关系，含一个不对称碳原子及几个不对称碳原子的化合物对映情况。

构型的标记与手性的判断。

第五章卤代烷掌握:卤代烷的命名，一卤代烷的结构与物理性质，一卤代烷的化学性质，S N1、S N2 和E1、E2反应和反应历程，一卤代烷的制法。

卤代烷的用途，有机金属化合物。

第六章烯烃掌握:烯烃的顺反异构和命名方法，烯烃的相对稳定性，烯烃的制法，烯烃的化学性质，亲电加成反应、自由基加成及其历程。

第20章蛋白质和核酸(proteins and nucleic acid)

奋斗，合成的牛胰岛素经过物理化学及生物活性的测定，与天然的完全相同，这是当时世界上第一次用人工方法合成的与天然产物完全相同的分子量最大的多肽，牛胰岛素的合成不仅是一项技术上的成就，更重要的是它使人类在认识生命，揭开生命的奥秘的伟大历程又前进了一步。蛋白制是一类含氮的天然的高聚物，由N,C,O,H,有少量S,P, Cu,Mn,Zn,I等元素组成，它是生物体内一切组织的基本组成部分，细胞内除水外，其余的80%的物质是蛋白质，在生物体内蛋白质的功能是极其复杂的。生理作用：负责输送氧气 ——血红蛋白新陈代谢起调节作用——激素催化作用——酶预防疾病的发生（免疫）——抗体与生物遗传有关——核蛋白（RNA,DNA)
+
H 2N C H C O N H R
鲜红色，比色分析用已知的丙氨酸做成的比色，从而知道N端是什么氨基
NH2 NH2
应用：1）在等电点(PI)时，偶极离子浓度最大，氨基酸的溶解度最小，通过调节溶液的PI值，可以从氨基酸的混合物中分离出某中氨基酸。 2）知道等电点，在查什么类型的氨基酸，做鉴定用。 3. 氨基酸的物性和光谱性质物性：1. ɑ-氨基酸无色结晶 2.在PI等电点时，两性离子，有极强的静电力 3.由于是偶极离子，难溶于有机溶剂 4.IR: υ –COOH=1600cm-1 υ –NH=3100-2600cm-1（宽）
-10
H 3O ++NH 2CH2 COO = 1.6×10-10 = 6.3 ×10-5
苷胺酸中 -COO碱性基团
+ H 3NCH2 COO - + H 2O + [H 3NCH 2COOH][OH -] Kb = + [H 3NCH 2COO -][H2 O] ka .kb= 10-14 ka =10-14 kb

高二化学苏教版选修5专题五第二单元氨基酸蛋白质核酸学案含解析

第二单元氨基酸蛋白质核酸一、氨基酸1．分子结构氨基酸分子中既有________，又有______,它是两性化合物.2．氨基酸的性质(1)物理性质固态氨基酸主要以____形式存在，熔点______,______挥发，____溶于有机溶剂。

(2)化学性质①显色反应氨基酸能与________溶液发生显色反应，利用该反应可以对氨基酸进行检验。

②两性氨基酸分子中既含有碱性基团______，又含有酸性基团______，氨基酸是______化合物，既能与____反应，又能与____反应生成盐.____________阳离子____________阳离子③成肽反应一分子氨基酸分子中的______与另一分子氨基酸中的______脱去一分子水形成肽键(）.预习交流1与羧酸和醇的酯化反应相比,成肽反应是如何发生的?多肽分子与其所含的肽键有什么关系？二、蛋白质1．组成蛋白质的组成元素有____________________等。

许多蛋白质在水中有一定的溶解性，溶于水形成的分散系属于______.蛋白质分子结构中最显著的特征是________________________________。

蛋白质在酸、碱、酶的作用下,可以发生______，最终产物为各种__________。

2．性质(1）两性形成蛋白质的多肽，在多肽链的两端存在着自由的____________。

而且,侧链中也有酸性或碱性基团,因此蛋白质具有______。

（2）盐析少量的盐〔如(NH4）2SO4、Na2SO4、NaCl等〕能促进蛋白质溶解，当盐溶液达到一定浓度时，蛋白质的溶解度________________，而从溶液中析出，称为______。

当向上述溶液中再加入水时，盐析出的蛋白质又会__________,所以盐析是一个__________，可用来______________。

(3）变性①影响因素物理因素：______、________照射、________等。

高中化学第1部分专题5 第二单元氨基酸蛋白质核酸(含解析)高二化学教案

氨基酸蛋白质核酸1．羧酸中的官能团是什么？它能否与NaOH溶液发生反应？提示：羧酸中的官能团为－COOH，它能与NaOH溶液发生反应生成－COONa。

2．蛋白质是由哪些元素组成的？蛋白质能否发生水解反应？淀粉、油脂、蛋白质是否都是天然高分子化合物？提示：蛋白质的组成元素除C、H、O外，还含有N、S、P等；蛋白质能发生水解反应；淀粉、蛋白质是天然高分子化合物，油脂不属于高分子化合物。

3．如何鉴别蚕丝和人造丝？提示：蚕丝为蛋白质，人造丝属于纤维素，可以用灼烧的方法鉴别蚕丝和人造丝。

[新知探究]探究1什么是氨基？α氨基酸的结构通式是怎样的？提示：氨基是指氨分子(NH3)中去掉一个氢原子后剩余的部分(－NH2)。

α氨基酸的结构通式为。

探究2甘氨酸(α氨基乙酸)具有两性，你能写出甘氨酸与盐酸、NaOH溶液反应的化学方程式吗？探究3有两种氨基酸，分别是甘氨酸和丙氨酸，两分子氨基酸之间脱水能形成几种二肽？试写出它们的结构简式。

提示：甘氨酸两分子脱水形成二肽，；丙氨酸两分子脱水形成二肽：；甘氨酸与丙氨酸分子间脱水形成两种二肽：，共形成四种二肽。

[必记结论]1．组成和结构(1)组成：氨基酸可看作是羧酸分子中烃基上的H被氨基取代后的产物。

(2)结构：α氨基酸的结构简式可表示为，αC为手性碳原子。

其官能团为－COOH和－NH2。

(3)常见的氨基酸：2．氨基酸的化学性质(1)两性：氨基酸分子中既含有氨基(显碱性)，又含有羧基(显酸性)，因此，氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。

(2)成肽反应：概念：两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)，在酸或碱的存在下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键()的化合物，称为成肽反应。

[成功体验]1．关于氨基酸的下列叙述中，不正确的是( )A．氨基酸都是晶体，一般能溶于水B．氨基酸都不能发生水解反应C．氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐D．天然蛋白质水解最终可以得到α氨基酸、β氨基酸等多种氨基酸解析：选D 氨基酸熔点较高，室温下均为晶体，一般能溶于水而难溶于乙醇、乙醚；氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐；氨基酸分子间能发生成肽反应，但氨基酸都不能发生水解反应；天然蛋白质水解的最终产物是多种α氨基酸。

化学蛋白质和核酸知识点

化学蛋白质和核酸知识点蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。

核酸是由许多核苷酸聚合成的生物大分子化合物，为生命的最基本物质之一。

接下来店铺为你整理了化学蛋白质和核酸知识点，一起来看看吧。

化学蛋白质和核酸知识点(一)氨基酸的结构与性质羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-NH2)取代后的生成物称为氨基酸;分子结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)两个官能团，既具有氨基又具有羧基的性质。

说明：1、氨基酸的命名有习惯命名和系统命名法两种。

习惯命名法如常见的氨基酸的命名，如：甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸等;而系统命名法则是以酸为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α-碳原子，次近的碳原子称为β-碳原子，依次类推。

如：甘氨酸又名α-氨基乙酸，丙氨酸又名α-氨基丙酸，苯丙氨酸又名α-氨基β-苯基丙酸，谷氨酸又名α-氨基戊二酸等。

2、某些氨基酸可与某种硝基化合物互为同分异构体，如：甘氨酸与硝基乙烷等。

3、氨基酸结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，氨基具有碱性，而羧基具有酸性，因此氨基酸既具有酸性又具有碱性，是一种两性化合物，在与酸或碱作用下均可生成盐。

氨基酸在强碱性溶液中显酸性，以阴离子的形式存在，而在强酸性溶液中则以阳离子形式存在，在溶液的pH合适时，则以两性的形式存在。

如：4、氨基酸结构中存在羧基(-COOH)在一定条件下可与醇作用生成酯。

5、氨基酸结构中羧基(-COOH)和氨基(-NH2)可以脱去水分子，经缩合而成的产物称为肽，其中-CO-NH-结构称为肽键，二个分子氨基酸脱水形成二肽;三个分子氨基酸脱水形成三肽;而多个分子氨基酸脱水则生成多肽。

如：发生脱水反应时，酸脱羟基氨基脱氢多个分子氨基酸脱水生成多肽时，可由同一种氨基酸脱水，也可由不同种氨基酸脱水生成多肽。

6、α-氨基酸的制取：蛋白质水解可得到多肽，多肽水解可得到α-氨基酸。

各种天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸。

有机化学第二十一章氨基酸、蛋白质和核酸

氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据，丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐（zwitterion):

蛋白质和核酸在化学组成上的异同

蛋白质和核酸在化学组成上的异同蛋白质和核酸是生命体内重要的生物大分子，它们在化学组成上有着一些共同之处，但也存在一些显著的差异。

本文将从化学组成的角度探讨蛋白质和核酸的异同。

一、蛋白质的化学组成蛋白质是由氨基酸组成的大分子。

氨基酸是一种含有氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的有机化合物。

常见的氨基酸有20种，它们在侧链（R基团）的结构上存在差异，从而赋予蛋白质不同的性质和功能。

二、核酸的化学组成核酸是由核苷酸组成的生物大分子。

核苷酸是由磷酸、五碳糖和氮碱基组成的。

常见的核苷酸有腺苷酸、鸟苷酸、胸苷酸和尿苷酸等。

其中，核苷酸的五碳糖是脱氧核糖（DNA）或核糖（RNA），氮碱基包括腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤和尿嘧啶等。

三、蛋白质和核酸的共同之处1. 化学元素组成：蛋白质和核酸都由碳、氢、氧和氮等元素组成，其中蛋白质中还含有硫元素。

2. 功能：蛋白质和核酸都在生物体内扮演着重要的功能角色。

蛋白质参与构建细胞结构、催化生物化学反应、传递信号等；核酸则负责存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。

四、蛋白质和核酸的差异1. 化学组成：蛋白质的基本单位是氨基酸，而核酸的基本单位是核苷酸。

蛋白质中的氨基酸通过肽键连接形成多肽链，而核酸中的核苷酸通过磷酸二酯键连接形成聚合物。

2. 氨基酸和核苷酸的结构：氨基酸的结构包括氨基、羧基和侧链，而核苷酸的结构包括磷酸、五碳糖和氮碱基。

氨基酸的侧链结构多样，决定了蛋白质的特性和功能；而核苷酸的氮碱基决定了核酸的特性和功能。

3. 功能：蛋白质主要参与细胞结构和功能的建立，如构建细胞膜、骨骼、肌肉等，还能催化生物化学反应、传递信号等。

而核酸主要负责存储和传递遗传信息，参与蛋白质的合成。

4. 物理性质：蛋白质通常为无色或白色固体，可溶于水和一些有机溶剂，具有各种生物活性。

核酸一般为白色固体，可溶于水，具有较高的熔点。

总结起来，蛋白质和核酸在化学组成上有所不同。

蛋白质的基本单位是氨基酸，而核酸的基本单位是核苷酸。

生物化学题

考点分析本章为重点难点章节，知识点多，考点多。

以下列出详细考点：一、蛋白质（1）元素组成：碳、氢、氧、氮、硫等，各种蛋白质的氮元素含量接近为16%（即每克氮相当于6.25克蛋白质），据此可以通过测定生物样品中的含氮量而推算出样品中蛋白质的大致含量。

（2）蛋白质的基本单位：氨基酸（20种）必需氨基酸概念：人体需要又不能自身合成，必须由外界供给的氨基酸。

种类:苯丙、蛋、赖、色、苏、亮、异亮、缬。

（3）蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，它是蛋白质的基本结构。

肽键是维持蛋白质一级结构的主要化学键。

（4）二级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。

二、蛋白质的理化性质，特别是两性电离、等电点和蛋白质的变性。

2、蛋白质变性：在某些理化条件下，蛋白质空间结构改变，生物活性丧失。

应用：杀菌消毒3、蛋白质沉淀——应用：重金属中毒抢救。

本章重点掌握酶的概念，酶催化化学反应的特点，酶的活性中心，酶原及酶原激活的意义。

另外需要理解影响酶促反应速度的因素。

1．酶：活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。

特点：高效、专一、敏感、可调。

2．酶活性中心：酶分子上能结合底物并把底物转化为产物的部位。

3．酶原：没有活性的酶的前身。

酶原激活：酶原变成具有活性的酶的过程。

4．影响酶促反应速度的因素：温度，pH值，底物浓度，酶浓度，激活剂与抑制剂。

抑制剂：能降低酶活性但不使酶变性的物质，分为可逆和不可逆两类。

①、不可逆抑制：抑制剂+酶——→结合牢固，不能用物理方法解除，可用化学方法解除，难解除。

有机磷农药中毒和重金属离子中毒②、可逆抑制：抑制剂+酶——→以非共价键结合，可用物理方法解除，易解除A、竞争性抑制：抑制剂与底物相似，冒充底物，占领活性中心，可以通过增加底物来解除抑制B、非竞争性抑制：（不相似，不能冒充，不能占领），破坏酶的活性中心以外的基团本章重点掌握如下糖代谢的主要途径的概念及意义。

一、糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下，分解生成乳酸并产生少量ATP 的过程。

高中化学苏教版选修5《有机化学基础》教材知识详解：专题5 第二单元氨基酸蛋白质核酸

第二单元氨基酸蛋白质核酸细品书中知识关键词：氨基酸、氨基酸的结构、蛋白质的性质、盐析和变性 1.氨基酸的分子结构(1)羧酸分子烃基上的氢原子被氨基取代的化合物的化合物称为氨基酸，氨基酸的官能团是氨基和羧基。

组成蛋白质的氨基酸几乎都是α－氨基酸，它们的结构简式的通式可表示为R CH NH 2COOH 。

(2)几种常见的氨基酸甘氨酸：H 2N －CH 2COOH ，丙氨酸：CH 3CH NH 2COOH，苯丙氨酸：C 6H 5CH 2CH 2COOH，谷氨酸：CH NH 2COOHCH 2CH 2HOOC 。

例1：L 多巴胺是一种有机物，它可用于帕金森综合征的治疗，这种药物的研制是基于获得2000年诺贝尔生理学或医学奖和2001年诺贝尔化学奖的研究成果。

下列关于L 多巴胺酸碱性的叙述正确的是（）A.既没有酸性，又没有碱性B.既具有酸性，又具有碱性C.只有酸性，没有碱性D.只有碱性，没有酸性解析：在氨基酸、蛋白质的分子中因含—NH 2和—COOH ，故既可与酸发生中和反应，又可与碱发生中和反应。

答案：B点拨：本题依据有机物的结构推测其具有的性质。

通过本题的分析解答，应明确，解答此类题目的关键是分析并找出其结构中含有的官能团；同时还要注重有关知识的归纳总结，如能与强碱、强酸都反应的物质类别等。

2.氨基酸的性质氨基酸的性质，要抓住两性特点，在氨基酸分子中含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有两性。

（1）碱性氨基酸可以跟酸生成铵盐（氨基酸为阳离子）（2）酸性氨基酸还可以跟碱反应生成羧酸盐（氨基酸为阴离子）（3）缩合反应一个氨基酸分子中的羧基与另一个氨基酸分子中的氨基能够缩合失水，形成的缩合产物叫二肽。

二肽继续与氨基酸发生缩合反水反应，形成三肽、四肽等。

两种不同的氨基酸可形成四种不同的链状二肽。

例2：某细菌能产生一种“毒性肽”，其化学式为C55H70O19N10，已知将它彻底水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸H2N–CH2–COOH、丙氨酸CH3CH(NH2)COOH、苯丙氨酸Ph–CH2CH(NH2)COOH和谷氨酸HOOCCH2 CH2CH(NH2)COOH。