生物化学简明教程课后习题答案解析
生物化学简明教程课后答案
课后习题参考答案第二章核酸的化学1.列表说明DNA和RNA在化学组成、分子结构和生物学功能各方面主要特点。
答:2.列述DNA双螺旋结构的要点,从分子大小和形成氢键两个方面A-T配对和G-C配对是碱基配对的最佳方案,概要说明碱基配对规律在生命科学中的意义。
答:双螺旋的要点:(1)DNA分子是由两条方向相反的平行的多核苷酸链组成的一条链的5’-结尾与另一条的3’结尾相对两条链的主链都是右手螺旋,由一路的螺旋轴。
(2)两条链上的碱基均在主链的内侧A与T配对,G与C配对。
(3)成对的碱基大致处于同一平面,改平面与螺旋轴大体垂直。
(4)大多数DNA属双链DNA(dsDNA),某些病毒DNA的单链DNA(ssDNA)。
(5)双链上的化学键手碱基配对等因素的影响旋转手限制。
使DNA分子比较刚硬,呈比较伸展的结构。
亦可作进一步的扭曲成三碱基互补配对规律保证了遗传信息在传递和遗传进程中的准确性。
3.简要说明松弛环形DNA,解链环形DNA,负超螺旋DNA的结构特点。
答:松弛环形DNA:仅有双螺旋,无扭曲张力。
连环数等于扭转数。
解链环形DNA:链中有突环,存在扭曲张力,即突环部份有形成超螺旋的趋势。
负超螺旋DNA:由于双链两头处于固定状态,两条链之间的扭曲引发双链环向右手方向扭曲,形成超螺旋结构致密,体积较小。
4.别离简述原核生物和真核生物基因组的特点。
答:真核生物基因组的特点是:(1)基因组通常比较大,为双螺旋的DNA分子;(2)含有内含子序列;(3)有大量重复序列;(4)表达调控较复杂。
原核生物基因组的特点:(1)除调节序列和信号序列外,DNA的大部份是蛋白质编码的结构基因,且每一个基因在DNA分子中只出现一次或几回;(2)功能相关的基因常串联在一路,并转录在同一mRNA分子中;(3)有基因重叠现象。
5.若是人有1014个细胞,每一个细胞的DNA含量为9,则人体DNA的总长度为多少米?在染色体中,DNA长度是如何被紧缩的?答:1014x 9=14在染色体中,两条DNA链通过碱基互补配对原则以氢键彼此吸引结合形成双链,双链凭借碱基堆积力形成双螺旋结构,再进一步扭曲成三级结构。
生化简明教程(第4版)主编:张丽萍_杨建雄_课后答案
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(CO)、羧基(—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO4)等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
生物化学简明教程第四版课后习题
生物化学简明教程(第四版)课后习题————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期:2蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
生物化学简明教程第四版课后答案.
2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1) N-末端测定法:常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
① ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯(―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。
③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。
被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。
生物化学简明教程课后习题答案精品文档29页
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(—OH )、羰基(C O)、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学简明教程第四版课后答案_张丽萍
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(-NH2)、羟基(-OH)、羰基()、羧基(-COOH)、巯基(-SH)、磷酸基(-PO4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖(或脱氧核糖)"重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
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《生物化学简明教程》附带的习题答案(一)用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
(二)何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?解答:蛋白质的变性:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变的作用。
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:①生物学活性消失②理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类:(1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。
(2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。
蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
(三)一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。
解答:180/3.6=50圈,50×0.54=27nm,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm。
(五)如果人体有1014个细胞,每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。
试计算人体DNA 的总长度是多少?是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍?已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g,求人体DNA的总质量。
[实用参考]《生物化学简明教程》第四版课后习题答案
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
② 还原法:肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后,代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。
③ 羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。
生物化学简明教程(第四版)课后习题
生物化学简明教程(第四版)课后习题2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。
4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
生物化学简明教程课后习题答案解析
(2)鉴定肽的氨基末端残基。
(3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂?
(4)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
(5)在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
(6)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答:(1)异硫氰酸苯酯;(2)丹黄酰氯;(3)脲; -巯基乙醇还原二硫键;(4)胰凝乳蛋白酶;(5)CNBr;(6)胰蛋白酶。Uf0nTWJ。
2 蛋白质化学
1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?
解答:(1)N-末端测定法:常采用 ―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
① ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与 ―二硝基氟苯( ―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。FpJLCQu。
3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?
(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH5.0;
(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH6.0;
(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH5.0和pH9.0;
解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动;
酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物在酶的帮助作用下包括共价作用与非共价作用底物进入特定的过渡态由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能因而反应能够顺利进行形成产物并释放出游离的酶使其能够参与其余底物的反应
1 绪论
1.生物化学研究的对象和内容是什么?
生物化学简明教程(第四版)课后习题
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。
由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。
由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。
③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。
生物化学简明教程第四版课后答案
生物化学简明教程第四版课后习题答案 1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
【生物】生物化学简明教程第四版张丽萍杨建雄课后答案
【关键字】生物1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基()、羧基(—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
生物化学简明教程(第四版)课后习题
2蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N 端、 C 端的常用方法有哪些?基来源理是什么?解答:( 1 ) N- 尾端测定法:常采纳2, 4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。
①2, 4―二硝基氟苯 (DNFB 或 FDNB) 法:多肽或蛋白质的游离尾端氨基与2, 4―二硝基氟苯(2, 4― DNFB )反响( Sanger反响),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。
因为DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳固,所以DNP― 多肽经酸水解后,只有N― 末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。
②丹磺酰氯 (DNS) 法:多肽或蛋白质的游离尾端氨基与与丹磺酰氯(DNS― Cl)反响生成 DNS ―多肽或 DNS ―蛋白质。
因为 DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳固,因此 DNS ―多肽经酸水解后,只有N― 尾端氨基酸为激烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。
③苯异硫氰酸脂( PITC 或 Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离尾端氨基与异硫氰酸苯酯( PITC)反响( Edman反响),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时, N ―尾端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除掉 N ―尾端氨基酸后剩下的肽链仍旧是完好的。
④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐一地向里切。
依据不一样的反响时间测出酶水解开释的氨基酸种类和数目,按反响时间和残基开释量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。
( 2) C―尾端测定法:常采纳肼解法、复原法、羧肽酶法。
肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反响中除 C 端氨基酸以游离形式存在外,其余氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
②复原法:肽链 C 端氨基酸可用硼氢化锂复原成相应的α―氨基醇。
肽链完好水解后,代表本来 C―尾端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴识。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0;解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动;(2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动;(3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动;α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。
4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:① 生物学活性消失;② 理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第5章—脂质和生物膜
生物化学简明教程第4版课后习题答案第5章——脂类化合物和生物膜1.简述脂质的结构特点和生物学作用。
解答:(1)脂质的结构特点:脂质是生物体内一大类不溶于水而易溶于非极性有机溶剂的有机化合物,大多数脂质的化学本质是脂肪酸和醇形成的酯及其衍生物。
脂肪酸多为4碳以上的长链一元羧酸,醇成分包括甘油、鞘氨醇、高级一元醇和固醇。
脂质的元素组成主要为碳、氢、氧,此外还有氮、磷、硫等。
(2)脂质的生物学作用:脂质具有许多重要的生物功能。
脂肪是生物体贮存能量的主要形式,脂肪酸是生物体的重要代谢燃料,生物体表面的脂质有防止机械损伤和防止热量散发的作用。
磷脂、糖脂、固醇等是构成生物膜的重要物质,它们作为细胞表面的组成成分与细胞的识别、物种的特异性以及组织免疫性等有密切的关系。
有些脂质(如萜类化合物和固醇等)还具有重要生物活性,具有维生素、激素等生物功能。
脂质在生物体中还常以共价键或通过次级键与其他生物分子结合形成各种复合物,如糖脂、脂蛋白等重要的生物大分子物质。
2.概述脂肪酸的结构和性质。
解答:(1)脂肪酸的结构:脂肪酸分子为一条长的烃链(“尾”)和一个末端羧基(“头”)组成的羧酸。
烃链以线性为主,分枝或环状的为数甚少。
根据烃链是否饱和,可将脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
(2)脂肪酸的性质:①脂肪酸的物理性质取决于脂肪酸烃链的长度和不饱和程度。
烃链越长,非极性越强,溶解度也就越低。
②脂肪酸的熔点也受脂肪酸烃链的长度和不饱和程度的影响。
③脂肪酸中的双键极易被强氧化剂,如H2O2、超氧阴离子自由基()、羟自由基(·O H)等所氧化,因此含不饱和脂肪酸丰富的生物膜容易发生脂质过氧化作用,从而继发引起膜蛋白氧化,严重影响膜的结构和功能。
④脂肪酸盐属于极性脂质,具有亲水基(电离的羧基)和疏水基(长的烃链),是典型的两亲性化合物,属于离子型去污剂。
⑤必需脂肪酸中的亚油酸和亚麻酸可直接从植物食物中获得,花生四烯酸则可由亚油酸在体内转变而来。
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第4章—糖类
生物化学简明教程第4版课后习题答案第4章——糖类的结构与功能1.书写-D-吡喃葡萄糖,L- (-)葡萄糖,-D- (+)吡喃葡萄糖的结构式,并说明D、L;+、-;、各符号代表的意义。
解答:书写单糖的结构常用D、L;d或(+)、l或(-);、表示。
D-、L-是人为规定的单糖的构型。
是以D-、L-甘油醛为参照物,以距醛基最远的不对称碳原子为准,羟基在左面的为L构型,羟基在右的为D构型。
单糖由于具有不对称碳原子,可使平面偏振光的偏振面发生一定角度的旋转,这种性质称为旋光性。
其旋转角度称为旋光度,偏振面向左旋转称为左旋,向右则称为右旋。
d或(+)表示单糖的右旋光性,l或(-)表示单糖的左旋光性。
2.写出下列糖的结构式:-D-葡萄糖-1-磷酸,2-脱氧--D-呋喃核糖,-D-呋喃果糖,D-甘油醛-3-磷酸,蔗糖,葡萄糖醛酸。
解答:略。
3.已知某双糖能使本尼地(Benedict)试剂中的Cu2+氧化成Cu2O的砖红色沉淀,用-葡糖糖苷酶可将其水解为两分子-D-吡喃葡糖糖,将此双糖甲基化后再水解将得到2,3,4,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖糖和1,2,3,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖糖,试写出此双糖的名称和结构式。
解答:蔗糖双糖能使本尼地(Benedict)试剂中的Cu2+氧化成Cu2O的砖红色沉淀,说明该双糖具还原性,含有半缩醛羟基。
用β―葡糖苷酶可将其水解为两分子β-D-吡喃葡糖,说明该双糖是由β-糖苷键构成的。
将此双糖甲基化后再水解将得到2,3,4,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖糖和1,2,3,6-四氧甲基-D-吡喃葡糖,糖基上只有自由羟基才能被甲基化,说明β-葡糖(1→4)葡糖构成的为纤维二糖。
4.根据下列单糖和单糖衍生物的结构:(A) (B) (C) (D)(1)写出其构型(D或L)和名称;(2)指出它们能否还原本尼地试剂;(3)指出哪些能发生成苷反应。
解答:(1)构型是以D-,L-甘油醛为参照物,以距醛基最远的不对称碳原子为准,羟基在左面的为L构型,羟基在右的为D构型。
生物化学简明教程 第四版 张丽萍 杨建雄 课后答案
2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。
一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少?解答:(1)血红蛋白:(2)酶:因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为:1.65%:2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。
4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:① 生物学活性消失; ② 理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类:(1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。
如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。
(2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。
如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
9.概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答:(1)测定蛋白质中氨基酸组成。
(2)蛋白质的N 端和C 端的测定。
(3)应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂,各自得到一系列大小不同的肽段。
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酸组成的?解答:(1)四肽与FDNB反应后,用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val,证明N端为Val。
(2)LiBH4还原后再水解,水解液中有氨基乙醇,证明肽的C端为Gly。
(3)水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸,说明此氨基酸为Trp。
说明C端为Gly-Trp…(4)根据胰蛋白酶的专一性,得知N端片段为Val-Arg(Lys)…,以(1)、(2)、(3)结果可知道四肽的顺序:N-Val-Arg(Lys)-Trp-Gly-C。
9.概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答:(1)测定蛋白质中氨基酸组成。
(2)蛋白质的N端和C端的测定。
(3)应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂,各自得到一系列大小不同的肽段。
(4)分离提纯所产生的肽,并测定出它们的序列。
(5)从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。
如果蛋白质含有一条以上的肽链,则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。
如是含二硫键的蛋白质,也必须在测定其氨基酸排列顺序前,拆开二硫键,使肽链分开,并确定二硫键的位置。
拆开二硫键可用过甲酸氧化,使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。
3 核酸1.①电泳分离四种核苷酸时,通常将缓冲液调到什么pH?此时它们是向哪极移动?移动的快慢顺序如何? ②将四种核苷酸吸附于阴离子交换柱上时,应将溶液调到什么pH?③如果用逐渐降低pH的洗脱液对阴离子交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离,其洗脱顺序如何?为什么?解答:①电泳分离4种核苷酸时应取pH3.5 的缓冲液,在该pH时,这4种单核苷酸之间所带负电荷差异较大,它们都向正极移动,但移动的速度不同,依次为:UMP>GMP>AMP>CMP;②应取pH8.0,这样可使核苷酸带较多负电荷,利于吸附于阴离子交换树脂柱。
虽然pH 11.4时核苷酸带有更多的负电荷,但pH过高对分离不利。
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1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?
解答:(1)N-末端测定法:常采用 ―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
① ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与 ―二硝基氟苯( ―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。FpJLCQu。
在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。u8IzLxK。
③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。O6Rw3r0。
(2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动;
(3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动;
α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。
4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?
解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。tw6AzjL。
3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?
(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH5.0;
(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH6.0;
(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH5.0和pH9.0;
解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动;
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:①生物学活性消失;②理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。A9TxpBc。
蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。5bu9tEx。
3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基( )、羧基(—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO4)等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。1fBPXa2。
②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。Q7thFX2。
③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。K951AtW。
④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。bDQegTf。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存
2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少?mQov63J。
解答:
(1)血红蛋白:
(2)酶:
因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为:1.65%:2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。Znjg9Fz。
1 绪论
1.生物化学研究的对象和内容是什么?
解答:生物化学主要研究:
(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;
(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;
(3)生谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。DvLfuKT。