生物化学知识点总结
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生物化学复习题
1. 组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素?
组成生物体的元素共28种
第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质
1. 名词解释
(1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
(2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点
(3)蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点
(4)N端与C端:N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端(也称C末端)指多肽链中含有α-羧基的一端
(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽
(6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基
(7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转
(8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同
(9)分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病
(10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应
(12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解
(14)蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性
2. 问答题
(1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式?
组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图。氨基酸的等电点
指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相
等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH
即为该氨基酸的等电点,计算公式如下:
中性氨基酸)
'
'
(
2
1
2
1
pK
pK
pI+
=
一氨基二羧基氨基酸)
'
'
(
2
1
2
1
pK
pK
pI+
=
二氨基一羧基氨基酸)
'
'
(
2
1
3
2
pK
pK
pI+
=
(2)氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类?并举例分类名称结构缩写
-1-
非极性氨基酸(疏水,8种)
非极性氨基酸
丙氨酸Ala(A)
缬氨酸Val(V)
亮氨酸Leu(L)
异亮氨酸Ile(I)
脯氨酸Pro(P)
甲硫氨酸(也称蛋氨酸)Met(M)
苯丙氨酸Phe(F)
(疏水,8种)
色氨酸Trp(W)
极性氨基酸
(亲水,12种)
甘氨酸
(中性氨基酸,不带电)
Gly(G)
丝氨酸
(中性氨基酸,不带电)
Ser(S)
苏氨酸
(中性氨基酸,不带电)
Thr(T)
半胱氨酸
(中性氨基酸,不带电)
Cys(C)
酪氨酸
(中性氨基酸,不带电)
Tyr(Y)
天冬酰胺
(中性氨基酸,不带电)
Asn(N)
-2-
极性氨基酸(亲水,12种)
谷氨酰胺
(中性氨基酸,不带电)
Gln(Q)
天冬氨酸
(酸性氨基酸,带负电)
Asp(D)
谷氨酸
(酸性氨基酸,带负电)
Glu(E)
赖氨酸
(碱性氨基酸,带正电)
Lys(K)
精氨酸
(碱性氨基酸,带正电)
Arg(R)
极性氨基酸
(亲水,12种)
组氨酸
(碱性氨基酸,带正电)
His(H)
(3)蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量?
各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%。生物样品中,每得得1g氮就相当于
100/16=6.25g蛋白质。通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法(粗
蛋白测定的经典方法)
(4)蛋白质的二级结构有哪几种形式?其要点包括什么?
蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
①α-螺旋要点:多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧;每圈螺旋
含3.6个氨基酸,螺距为0.54nm;每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保
持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行
②β-折叠要点:多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯
齿的上下方;两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行;
两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直
③β-转角要点:肽链内形成180°回折;含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第
四个氨基酸残基形成氢键;第二个氨基酸残基常为Pro(脯氨酸)
④无规卷曲要点:没有确定规律性的肽链结构;是蛋白质分子的一些没有规律的松散
的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性
(5)一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋?计算该片段的轴长
螺旋数为180/3.6=50,轴长为0.54×50=27nm
(6)维持蛋白质一级结构的作用力有哪些?维持空间结构的作用力有哪些?
维持蛋白质一级结构的作用力(主要的化学键):肽键,有些蛋白质还包括二硫键
维持空间结构的作用力:氢键、疏水键、离子键、范德华力等(统称次级键)非化学
键和二硫键
(7)简述蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的一级结构:一级结构是空间构象的基础;同源蛋白质(在不同生物体内的作
-3-