基础生物化学复习资料
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1.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位称为酶的活性中心。
2.DNA半保留复制：在DNA复制过程中每个子代分子的一条链来自亲代DNA另一条则是新合成的，这种复制方式称为DNA半保留复制。
3.氧化磷酸化：电子在呼吸链上的传递过程中释放的能量在ATP合成酶催化下，促使ADP磷酸化成ATP,这是氧与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化。
4.同工受体tRNA：把携带同一种氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。
5.氨基酸等电点：在一特定PH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，净电荷为零，此时的PH 值叫做氨基酸等电点，以PI表示。
6.不对称转录：在RNA转录过程中只以DNA双链中的一条链作为模板的转录方式称为不对称转录。
7.当DNA从双链螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm波长处紫外吸收便增强，这叫做增色效应。
同工酶：指催化的化学反应相同但其组成结构不完全相同的一组酶。
8.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。
9.分子杂交：在退火的条件下，不同来源的两条核甘酸链遵循反向平行，碱基互补的原则，形成双链分子的过程。
10.盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀的现象。
11.底物水平磷酸化：指在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP而产生ATP的反应。
12.P/O:指在生物氧化中，当吸收一原子氧时，有几分子的无机磷变成了有机磷，或者说有几分子的ADP变成了ATP.13.氨同化：有氮素固定或硝酸还原生成的氨，转变为含氮有机化合物的过称。
14.中心法则：遗传信息的的传递是从DNA传递到RNA又从RNA传递到蛋白质15.启动子：被RNA酶识别，结合，并开始转录的DNA序列。
16.同义密码子：一个氨基酸可以有几个不同的密码子，编码同一氨基酸的一组密码子叫同义密码子。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
基础生物化学
基础生物化学复习提纲和部分习题一、蛋白质化学（一）蛋白质的概念与生物学意义蛋白质是由氨基酸组成的不分支的长链生物大分子。
蛋白质的种类繁多，是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。
蛋白质是生命过程的执行者，表现出丰富的功能。
蛋白质在生物体的生命活动中起着极其重要的作用。
（二）氨基酸1．氨基酸的基本结构和性质1）氨基酸的结构：20种蛋白质氨基酸的分子结构特点酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、带羟基氨基酸、亚氨基酸、最小氨基酸、含巯基氨基酸。
2）氨基酸的性质：包括了氨基酸的酸碱性质、立体化学、吸收光谱、化学反应。
其中酸碱性质非常重要，其包括了兼性离子、pK、pI等概念以及pI的计算。
氨基酸的立体结构（D型与L型）吸收光谱：在近紫外区有特征吸收的三个氨基酸Phe、Tyr和Trp。
氨基酸的化学反应：一般掌握三个反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应，反应的试剂、产物颜色、发生反应的氨基酸中的那个基团。
2．根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写R基为疏水性或非极性的氨基酸、R基为极性不带电荷的氨基酸、R基为带电荷的氨基酸（包括带正电荷和负电荷的氨基酸）（三）蛋白质的结构与功能1．肽的概念及理化性质一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成肽键，也称为酰胺键。
肽就是氨基酸通过肽键连接起来的线性聚合物。
2．蛋白质的初级结构蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序，包含了蛋白质结构的全部信息。
3．蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构）1）蛋白质的二级结构：指肽链主链或称肽链骨架有规律的折叠和盘绕，是肽链主链局部的空间排列，不涉及侧链的构象和整个肽链空间排列。
维系二级结构的主要作用力是氨基酸残基非侧链基团之间形成的氢键。
多肽链主链构象的空间限制来自两个方面：1）. 肽键不能自由旋转带来的构象限制。
肽链中的肽键主要为反式。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学基础复习资料
生物化学基础复习资料第一章绪论生物化学的概念：运用化学的原理和方法，在分子水平研究生物体的物质组成和生物体内的化学变化规律，进而深入揭示生命活动本质的一门科学。
生物大分子的概念：是由基本结构单位（单体）按一定顺序和方式连接形成的多聚体。
生物化学的发展概括起来经历了3个阶段：叙述生物化学阶段：萌芽时期(18世纪下半叶-20世纪初）；动态生物化学阶段：奠基时期(20世纪初-20世纪中叶)；分子生物学阶段：大发展时期（20世纪下叶以后）第二章蛋白质和核酸化学蛋白质主要由C、H、O、N组成，经科学测定蛋白质含氮量很接近，平均为16%。
测量蛋白质含量的方法是凯氏定氮法。
自然界中的氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且大部分属L-α-氨基酸。
氨基酸的分类：非极性氨基酸；非电离的极性氨基酸；碱性氨基酸：组氨酸、赖氨酸、精氨酸；酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
蛋白质的分子结构包括: 一级结构，维持一级结构的主要化学键是肽键，有些还含有二硫键；二级结构，维持二级结构主要的化学键是氢键；三级结构，维持三级结构主要的化学键：氢键、离子键、二硫键、疏水键、范德华力等，其中以疏水键最为重要；四级结构，维持四级结构稳定的非共价键主要为疏水键、氢键、离子键，其中以离子键最为重要。
蛋白质的理化性质：蛋白质的两性解离和等电点；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固。
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等五种元素，其中P元素的含量较多并且恒定，约占9～10%。
DNA的二级结构特点：1.DNA分子是由两条反向平行的多核苷酸链以右手螺旋方式围绕同一中心轴盘绕而成的双螺旋结构；2.在两条链中，磷酸与脱氧核糖链位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内侧。
两条链之间的碱基处在同一平面，构成碱基平面，碱基平面彼此平行、互相重叠，并垂直于双螺旋的中心轴，螺旋表面形成大沟和小沟；3.双螺旋的直径为2nm，每两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，其旋转夹角为36°，螺旋每旋转一周含10对碱基，螺距为3.4nm；4.两条多核苷酸链之间的碱基通过氢键配对，A-T之间形成2个氢键，G-C之间形成3个氢键。
基础生物化学复习
基础生物化学复习第二章1.氨基酸性质：氨基酸晶体的熔点高（200C）；氨基酸使水的介电常数增高。
兼性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷.2.氨基酸的等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸不向正负极移动，处于两性离子状态。
3.某氨基酸的等电点为该氨基酸两性离子两边的pK值和的一半。
4.在氨基酸等电点以上任何pH，AA带净的负电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电点以下任何pH，AA带净的正电荷，在电场中向阴极移动。
5. 在一定pH范围中，溶液的pH离AA等电点愈远，AA带净电荷愈多。
6. 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
7.肽的物理性质：①每种肽有其晶体，晶体的熔点都很高。
②在pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离末端-NH2和游离末端-COOH以及侧链上可解离的基团。
③每一种肽都有其相应的等电点，计算方法与AA一致且复杂。
④肽的化学反应：也能发生茚三酮反应、 Sanger反应、DNS反应和Edman反应；还可发生双缩脲反应。
8. 蛋白质一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
氢键是稳定二级结构的主要作用力。
蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维分子结构。
四级结构是指由两个或两个以上具有三级结构的多肽链（亚基）按一定方式聚合而成的具有特定构象的蛋白质分子。
9．盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠），使蛋白质沉淀析出的现象。
盐析作用是由于当盐浓度较高时，盐离子与水分子作用，降低蛋白质极性基团与水分子之间的作用，破坏蛋白质分子表面的水化层。
基础生物化学总复习要点
酸碱反应与缓冲溶液
总结词
理解酸碱反应的本质及其在 生物化学中的应用。
详细描述
酸碱反应是化学反应中的一 种重要类型，涉及到质子的 转移。了解酸碱指示剂、 pH值以及缓冲溶液的作用 和应用，对于理解生物体内 的酸碱平衡和调节机制至关 重要。
总结词
掌握酸碱反应的知识对于研 究和应用生物化学领域具有 重要意义。
详细描述
了解分子中的电子分布和键的类型，可以推断分 子的稳定性、反应活性等性质。这有助于预测新 物质的可能性质和行为，为进一步研究和应用提 供基础。
化学键与分子间作用力
01 总结词
理解化学键和分子间作用力的 本质及其对物质性质的影响。
02
详细描述
化学键是原子间结合的方式， 决定了物质的化学性质。分子 间作用力则影响物质的物理性 质，如熔点、沸点、溶解度等 。不同类型的化学键和分子间 作用力决定了物质的多样性和 复杂性。
色谱法
总结词
利用不同物质在固定相和流动相之间的分配差异进行分离的方法。
详细描述
色谱法是一种高效的分离技术，通过利用不同物质在固定相和流动相之间的分配差异，实现混合物中 各组分的分离。常见的色谱法有薄层色谱、气相色谱和液相色谱等。
电泳法
总结词
利用电场作用对带电粒子进行分离的方 法。
VS
详细描述
电泳法是一种常用的实验技术，通过在电 场作用下，不同带电粒子移动速度的差异 实现分离。电泳法常用于蛋白质、核酸等 生物大分子的分离和鉴定。
化学反应是原子或分子重新组 合的过程，伴随着能量的吸收 或释放。了解反应的焓变、熵 变以及温度、压力等对反应的 影响，有助于理解反应的方向 和程度。
掌握化学反应与能量转化的规 律对于设计和控制化学反应至 关重要。
生物化学超详细复习资料图文版
一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。
?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
基础生物化学整理
基础生物化学整理第一章蛋白质（一）氨基酸1．组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro），都为L型（除Gly）2．非极性R基氨基酸丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 脯氨酸Pro（亚氨基）苯丙氨酸Phe（苯环）色氨酸 Trp(苯环) 甲硫氨酸 Met（含硫）不带电荷的极性R基氨基酸甘氨酸 Gly 丝氨酸Ser（羟基）苏氨酸Thr（羟基）半胱氨酸 Cys（巯基，S，二硫键）酪氨酸 Tyr(苯环、羟基) 天冬酰胺Asn 谷氨酰胺 Gln ▲除Gly以外，都能形成氢键碱性氨基酸赖氨酸Lys 精氨酸 Arg（胍基）组氨酸His（咪唑基）酸性氨基酸天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu3．必需氨基酸Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys（“一家写三两本书来”）4．稀有的蛋白质氨基酸通常是常见氨基酸的衍生物，如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸；非蛋白质氨基酸,如瓜氨酸、鸟氨酸5．两性性质和等电点使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用 pI 表示中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK R' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pK R' )pH > pI 带负电，移向正极；pH < pI 带正电，移向负极； pH = pI 不带电，不移动。
6.氨基酸的重要化学反应茚三酮反应在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物Sanger反应在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）Edman反应可用层析法加以分离鉴定（二）肽1．肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键（peptide bond），产生的化合物叫做肽（peptide）。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
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基础生物化学复习资料 Standardization of sany group #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
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基础生物化学复习资料随着大学课程的深入，成为一名优秀的生物学家需要具备扎实的基础生物化学知识。
这不仅是为了应对考试，更是为了解决更复杂的生物学问题。
因此，进行基础生物化学的复习和学习是非常必要的。
本文将为大家介绍一些基础生物化学复习资料和学习方法。
第一步：了解基础生物化学概念和术语在进行基础生物化学复习之前，我们需要先了解一些基础概念和术语。
化学中的基本概念包括原子、分子、化合物等等。
生物化学则会涉及到更多的概念和术语，例如蛋白质、核酸、碳水化合物、脂质等等。
这些概念是后续学习的基础，因此我们需要先对这些术语进行深入了解。
第二步：重点复习生物大分子生物大分子是生物化学中的重点，它们构成了生命的基础。
在这里，我们将重点介绍蛋白质和核酸。
蛋白质是生命中非常重要的分子，它们由氨基酸作为单元组成。
蛋白质的功能多种多样，它们可以作为酶催化反应、调节细胞信号、组织结构等等。
在复习蛋白质的时候，我们需要关注氨基酸的结构和分类，以及蛋白质的三级和四级结构。
核酸则是生物中储存和传递遗传信息的分子，它们由核苷酸作为单元组成。
在复习核酸的时候，我们需要关注核苷酸和脱氧核苷酸的化学结构，以及DNA和RNA的结构差异和功能。
第三步：关注代谢途径代谢途径是生物化学研究的重要领域，它们描述了细胞中分子的转化和功能。
这些途径包括糖酵解、三羧酸循环、脂代谢等等。
在复习的时候，我们需要关注这些途径中的关键反应和酶，以及它们在生理和病理状态下的调节。
第四步：不断练习和考察复习知识并不意味着已经掌握了知识。
在学习生物化学的过程中，我们需要不断练习相关的题目，掌握其中的细节和技巧。
在这里，我们可以使用学校或者教材提供的题目和习题集，或者参加专业的复习课程。
同时，我们也需要关注近几年的考试趋势和题型，这有助于我们更好地备战考试。
总结基础生物化学是生物学学习的重要基础，我们在掌握这些知识的同时也需要注重实践和应用。
在复习的过程中，我们可以使用相关的学习资料和工具来辅助学习，例如教材、习题集、网络课程等等。
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一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
基础生物化学总复习要点
举例说明蛋白质结构和功能有什么关系。蛋白质1源自B-双螺旋结构特征。2
tRNA的二级结构特征。
3
归纳总结真核生物mRNA与原核的mRNA不同点。
4
核酸的变性、复性；增色效应、减色效应等。
6
什么是核酸分子杂交？
5
掌握核酸的组成，比较DNA与RNA核苷、核苷酸的区别。
核 酸
酶的催化特点有哪些？
酶的底物专一性分几类？
酶分哪几大类？
影响酶促反应速度的因素有哪些？ 什么是米氏方程？
列表说明各抑制剂对酶促反应速度有怎样的影响？
变构酶、同工酶的含义？
酶及维生素
根据本章所学内容，从发生场所、是否需氧、代谢终产物、反映历程、调控方式、生物学意义几个方面比较糖的分解代谢方式——糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径。
1分子乙酰-CoA彻底氧化分解产生多少能 量？
02
01
糖酵解、糖异生作用。
糖
什么是生物氧化，呼吸链、磷氧比，底物水平磷酸化？
01
比较氧化磷酸化的抑制剂、解偶联剂、电子传递的抑制剂三者之间有什么区别？
02
1分子葡萄糖彻底氧化分解可产生多少分子ATP？
03
生物氧化
01
02
03
04
计算1分子软脂酸彻底氧化分解可释放出多少分子的ATP？
β-氧化作用的概念及基本步骤。
基础生物化学
壹
贰
叁
涵盖内容
物质转化
能量转化
信息传递
α-螺旋结构的特点。
什么是必需氨基酸？会计算一种碱性氨基酸和一种酸性氨基酸的等电点。
结合习题集中有关氨基酸结构和性质的练习题，加深对所学内容的理解和掌握。
重点复习和掌握蛋白质空间构象的有关概念和特点，比较蛋白质三级结构和四级结构的差别。维持蛋白质空间结构稳定的作用力有哪些，蛋白质的变性作用有什么意义等？
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。
在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。
3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。
4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。
减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。
5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。
与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。
6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
即分子中原子的三维空间排列称为构象。
7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。
8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
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基础生物化学复习资料
基础生物化学复习资料
生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、化学反应和
化学过程。
在生物学的学习中，生物化学是一个重要的组成部分，它帮助我们
理解生命的基本原理和机制。
在这篇文章中，我们将回顾一些基础的生物化学
知识，帮助大家复习和巩固这些重要的概念。
1. 生物大分子
生物体内存在着许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质
是生物体内功能最为多样的大分子，它们参与了几乎所有的生物过程，包括酶
催化、信号传导和结构支持。
核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA，
它们在细胞中担任着重要的角色。
多糖是由许多单糖分子组成的聚合物，它们
在细胞中起到能量储存和结构支持的作用。
脂类是由脂肪酸和甘油分子组成的，它们在细胞中起到能量储存和细胞膜组成的作用。
2. 生物化学反应
生物体内存在着许多重要的生物化学反应，包括氧化还原反应、酶催化反应和
代谢反应。
氧化还原反应是生物体内能量转化的基础，它涉及电子的转移和能
量的释放。
酶催化反应是生物体内反应速率加快的重要手段，酶是生物体内的
催化剂，能够降低反应的活化能。
代谢反应是生物体内物质转化的过程，包括
合成代谢和分解代谢，它们共同维持了生物体内的稳态。
3. 生物体内的能量转化
生物体内的能量转化是维持生命活动的重要过程。
生物体通过食物摄取获得能量，其中最重要的是葡萄糖。
葡萄糖在细胞内经过糖酵解和细胞呼吸产生能量。
糖酵解是在缺氧条件下进行的，产生少量的ATP和乳酸。
细胞呼吸是在氧气存
在的条件下进行的，产生大量的ATP和二氧化碳。
能量转化的最终产物是ATP，它是细胞内的能量货币，提供细胞内各种生物过程所需的能量。
4. 生物体内的信号传导
生物体内的信号传导是维持生命活动的重要过程。
细胞通过受体蛋白质感受外
界的信号，通过信号转导通路将信号传递到细胞内部。
信号转导通路包括多种
信号分子、信号受体、信号传导分子和效应分子。
信号转导通路可以调节细胞
的生长、分化、凋亡等生物过程，它在细胞内起到了重要的调控作用。
5. 生物体内的基因表达
基因表达是生物体内遗传信息的转录和翻译的过程。
DNA通过转录生成mRNA，mRNA通过翻译生成蛋白质。
基因表达的调控是生物体内多种细胞过程的基础，包括细胞分化、发育和应激响应。
基因表达的调控包括转录因子的结合、染色
质的重塑和RNA的修饰等过程。
这些是基础生物化学的一些重要概念和知识点，希望通过这篇文章的复习，大
家能够对这些内容进行回顾和巩固。
生物化学是一个广阔而有趣的学科，它帮
助我们理解生命的奥秘和机制。
在今后的学习和研究中，我们可以进一步深入
探索生物化学的各个方面，为生命科学的发展做出贡献。