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2A-HUB monoubiquitinates histone H2A in vivo
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Conclusion 1
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Journal Club
Name Email 3/7/2012
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2A-HUB functions as a transcriptional repressor, and can specifically monoubiquitinate H2A in vitro and in vivo.
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H2A ubiquitination mediated by PRC1
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Knockout Bmi-1 results in significant loss of H2A ubiquitylation and upregulation of Hoxc13 expression, whereas EZH2-mediated H3-K27 methylation is not affected. Our results suggest that EZH2-mediated H3K27 methylation functions upstream of PRC1 and establishes a critical role for Bmi-1 and Ring1A in H2A ubiquitylation and Hox gene silencing.
2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression
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2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression
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2A-HUB mediated transcription repression
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2A-HUB monoubiquitinates histone H2A in vitro
➢ 2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression.
➢ H2A ubiquitination mediated by 2A-HUB negatively regulates transcriptional elongation by preventing FACT recruitment.
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Conclusion 2
2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression.
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Coimmunoprecipitation of Spt16 and H2A/H2B
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ChIP analysis of the endogenous RANTES promoter
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Summary
➢ 2A-HUB functions as a transcriptional repressor, and can specifically monoubiquitinates H2A in vitro and in vivo.
Model
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Conclusion 3
H2A ubiquitination mediated by 2A-HUB negatively regulates transcriptional elongation by preventing FACT recruitment.
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2A-HUB monoubiquitinates histone H2A in vitro
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The recruitment of 2A-HUB and uH2A on the
target gene promoters
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ChIP analysis of the endogenous RANTES promoter
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The stucture of 2A-HUB
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nuclear receptor co-repressor 1
Interaction between NCoR/HDAC1/3 components and 2A-HUB
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NR: nuclear receptors GPS2: G protein pathway suppressor 2 TBL1: transducin beta like 1
N-CoR: nuclear receptor co-repressor 1
wenku.baidu.com
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H2B ubiquitination mediated by Rad6/Bre1
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2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression
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Conclusion 1
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2A-HUB functions as a transcriptional repressor, and can specifically monoubiquitinate H2A in vitro and in vivo.
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H2A ubiquitination mediated by PRC1
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Knockout Bmi-1 results in significant loss of H2A ubiquitylation and upregulation of Hoxc13 expression, whereas EZH2-mediated H3-K27 methylation is not affected. Our results suggest that EZH2-mediated H3K27 methylation functions upstream of PRC1 and establishes a critical role for Bmi-1 and Ring1A in H2A ubiquitylation and Hox gene silencing.
2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression
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2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression
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2A-HUB mediated transcription repression
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2A-HUB monoubiquitinates histone H2A in vitro
➢ 2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression.
➢ H2A ubiquitination mediated by 2A-HUB negatively regulates transcriptional elongation by preventing FACT recruitment.
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Coimmunoprecipitation of Spt16 and H2A/H2B
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ChIP analysis of the endogenous RANTES promoter
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Summary
➢ 2A-HUB functions as a transcriptional repressor, and can specifically monoubiquitinates H2A in vitro and in vivo.
Model
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Conclusion 3
H2A ubiquitination mediated by 2A-HUB negatively regulates transcriptional elongation by preventing FACT recruitment.
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2A-HUB monoubiquitinates histone H2A in vitro
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The recruitment of 2A-HUB and uH2A on the
target gene promoters
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ChIP analysis of the endogenous RANTES promoter
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The stucture of 2A-HUB
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nuclear receptor co-repressor 1
Interaction between NCoR/HDAC1/3 components and 2A-HUB
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NR: nuclear receptors GPS2: G protein pathway suppressor 2 TBL1: transducin beta like 1
N-CoR: nuclear receptor co-repressor 1
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H2B ubiquitination mediated by Rad6/Bre1
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2A-HUB and N-CoR regulate a subset of chemokine gene expression
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