生物化学341 41 氨基酸的分类
生物化学-生化知识点_第四章 氨基酸及其重要衍生物的生物合成.
一一一氨基酸及其重要衍生物的生物合成下册P340 31章§4.1 概论不同生物合成氨基酸的能力不同，合成氨基酸的种类也有很大差异。
必需氨基酸：肌体维持正常生长所必需而又不能自己合成，需从外界获取的氨基酸。
人和大白鼠需以下十种氨基酸（由大白鼠喂饲试验得来）：Phe、Lys、Ile、Leu 、Met、Thr、Trp、Val、（His、Arg）。
对于成人为前八种，对幼小动物为十种。
非必需氨基酸：肌体可以通过其他原料自己合成的氨基酸。
高等植物可以合成自己所需全部氨基酸。
微生物合成氨基酸能力有很大差距。
E.coli可合成全部所需氨基酸，乳酸菌则不能合成全部。
§4.2 氨基酸生物合成途径：可用为生物遗传突变株研究。
使突变株在氨基酸的某个合成环节上产生缺失，造成某种中间物积累，从而判明各个中间代谢环节，由此已阐明20种氨基酸的生物合成途径。
在生物合成中，氨基酸的氨基多来自Glu的转氨基反应，而各种碳骨架起源于TCA、糖酵解等代谢途径，由此划分为若干类型。
根据生物合成起始物的不同，可将氨基酸生物合成途径归纳为六族。
P341 图31-1为氨基酸生物合成的分族情况：①谷氨酸族②天冬氨酸族③丝氨酸族④丙氨酸族⑤芳香氨基酸族⑥组氨酸。
P341图31-2为20种氨基酸生物合成概貌。
一一一谷氨酸族氨基酸的生物合成：均以α-酮戊二酸为前提。
α-酮戊二酸形成Glu后可生成Gln、Pro和Arg（P344，P345 图31-6，P346 图31-7）；在真菌中还可生成Lys（P347图31-8）。
一一一天冬氨酸族氨基酸的生物合成：草酰乙酸生成Asp后可生成Asn，经天冬氨酸β-半醛可生成Lys（P349图31-9），再经高丝氨酸可生成Thr，进一步生成Ile，还可生成Met（P350图31-10，P351 图31-11，图31-12）。
一一一丙氨酸族氨基酸的生物合成：丙酮酸可直接生成Ala，经α-酮异戊酸可生成Val和Leu（P352 图31-13，P353 图31-15）。
大学生物化学考试名词解释,简答题库
名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。
辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。
又称别构调节。
8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。
竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP 生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。
常见的氨基酸的分类特点及理化性质
非极性氨基酸的理化性质
2
疏水性
非极性氨基酸具有很强的疏水性。
4
溶解性
非极性氨基酸在水中的溶解度较低,但在有机溶剂如酒精或丙酮中的溶解度较高。
8
热稳定性
非极性氨基酸的烷基或芳基结构使其具有较高的热稳定性,可以在较高温度下保持结构完整。 非极性氨基酸由于其疏水性,在蛋白质折叠过程中通常会聚集在蛋白质的内部,形成疏水性核心,使得蛋白质整体结 构更加紧密和稳定。
氨基酸的酸碱性
氨基酸中的氨基(-NH2)和羧基(-COOH)具有不同的酸碱性。氨基是弱碱性基 团,而羧基是弱酸性基团。在水溶液中,氨基和羧基会发生质子交换反应,形 成两性离子。这种两性离子的pH值称为氨基酸的等电点(pI)。
1-14
—
pH
pH 值范围
氨基酸在不同pH值下会呈现不同的 离子形式,从而影响其理化性质和
抗原-抗体反应、免 疫标记等
氨基酸的生物学功能
蛋白质合成
氨基酸是构建生物体内蛋白质 的基本单位,是决定蛋白质结构 和功能的关键要素。
能量来源
通过代谢氧化,某些氨基酸可以 向细胞提供ATP,满足机体的能 量需求。
细胞信号传导
部分氨基酸及其代谢产物可作 为细胞间信号传递的载体,调节 生理过程。
抗氧化防护
农业应用
氨基酸可用作生物农药和 叶面肥料,提高作物抗病虫 能力和产量。还可用于饲 料添加,改善动物营养和生 长。
工业生产
许多工业合成过程需要用 到氨基酸,如制药、化工、 材料等领域。它们可作为 原料、催化剂或中间体。
氨基酸的研究进展
持续创新
科学家们不断探索新的技术和方法来研 究氨基酸的结构、性质和功能,推动着这 一领域的持续创新。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
预防医学：氨基酸的分类及作用特点
预防医学：氨基酸的分类及作用特点氨基酸是人体必不可少的一种物质，对人体产生的影响也极大，所以其常识往往被用来当做卫生人才招聘考试中常见预防医学考点之一，为了让考生进一步掌握知识点，今天今天与各位考生分享一下氨基酸的分类及作用特点，希望能够帮助考生。
蛋白质被水解以后生产次级结构肽，肽再被水解则产生氨基酸。
构成人体的氨基酸有20种（不包括胱氨酸）。
按其对人体必须程度可分为：1.必需氨基酸：是指人体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须从食物中直接获得的氨基酸。
共9种，即缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸和组氨酸。
其中组氨酸为婴儿必需氨基酸。
成人体内组氨酸储存量较大，而需求又比较低，故尚难确定组氨酸是否为成人体的必需氨基酸。
关于必需氨基酸常见的考察方式有以下2种：（1）以下哪些属于人体必需氨基酸？（2）婴儿比成人多需要的必须氨基酸是哪种？2.条件必须氨基酸：是指人体虽然能够必需氨基酸合成，但合成速度不能满足人体需要的氨基酸。
包括可以由蛋氨酸转变而来的半胱氨酸、可以由苯丙氨酸转变而来的酪氨酸。
关于半必须氨基酸，常见的考查方式有以下2种：（1）xx氨基酸可以由哪种氨基酸转化而来？（2）半必须氨基酸有哪些？3.非必须氨基酸：是指人体可以自身合成，不一定需要从食物中直接供给的氨基酸。
考试中很少出现。
例1.以下哪组属于人体必需氨基酸：A.亮氨酸、组氨酸、赖氨酸、精氨酸B.色氨酸、半胱氨酸、组氨酸、异亮氨酸C.蛋氨酸、色氨酸、酪氨酸、谷氨酸D.甘氨酸、色氨酸、组氨酸、苯丙氨酸E.苏氨酸、亮氨酸、组氨酸、苯丙氨酸【答案】E。
解析：本题考查大家对必需氨基酸的熟悉程度。
A 项精氨酸是非必须氨基酸。
B项半胱氨酸是半必须氨基酸。
C项酪氨酸是半必须氨基酸。
D项甘氨酸是非必须氨基酸。
对于必需氨基酸，中公教育为大家总结了一句记忆小口诀：携（缬）一（异）两（亮）本（苯）淡（蛋）色（色）书（苏）来（赖），加组氨酸，希望可以帮助大家记住哦！例2.酪氨酸是人体半必需氨基酸，它可以由以下哪种氨基酸转化而来：A.蛋氨酸B.丙氨酸C.苯丙氨酸D.赖氨酸【答案】C。
氨基酸种类结构
氨基酸种类结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，临床上种类比较多，主要包括赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸等。
1、赖氨酸：为碱性必需氨基酸，由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。
赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中，谷类食物中赖氨酸含量很低，在促进人体生长发育、增强机体免疫力、抗病毒、促进脂肪氧化、缓解焦虑情绪等方面具有积极的营养学意义。
2、色氨酸：是植物体内生长素生物合成重要的前体物质，其结构与IAA相似，在高等植物中普遍存在，也是人体中重要的神经递质-5-羟色胺的前体，可用于妊娠期妇女营养补充剂和乳幼儿的特殊奶粉，用于烟酸缺乏症，可作为安神药，可调节精神节律，改善睡眠。
3、蛋氨酸：是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。
蛋氨酸可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化起到解毒的作用，可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病。
此外常见的氨基酸还包括组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、谷氨酸等，均具有重要的临床意义。
常见的氨基酸的分类特点及理化性质
常见的氨基酸的分类特点及理化性质氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是生物体内重要的有机化合物。
它们在生物体内发挥着多种功能，如参与蛋白质合成、信号传递、代谢调节等。
根据氨基酸的结构和性质，可以将它们分为不同的类别，并探讨其理化性质。
一、氨基酸的分类特点1. 根据侧链的结构，氨基酸可以分为非极性氨基酸、极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
（1）非极性氨基酸：侧链不含有极性基团，如甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到结构支撑的作用。
（2）极性氨基酸：侧链含有极性基团，如丝氨酸、苏氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与水分子和其他极性分子相互作用的作用。
（3）酸性氨基酸：侧链含有羧基，如天冬氨酸、谷氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到调节蛋白质电荷的作用。
（4）碱性氨基酸：侧链含有氨基，如赖氨酸、精氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与酸性氨基酸相互作用，维持蛋白质稳定性的作用。
2. 根据侧链的功能，氨基酸可以分为疏水性氨基酸、亲水性氨基酸、带电氨基酸和带负电氨基酸。
（1）疏水性氨基酸：侧链不含有极性基团，如甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到结构支撑的作用。
（2）亲水性氨基酸：侧链含有极性基团，如丝氨酸、苏氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与水分子和其他极性分子相互作用的作用。
（3）带电氨基酸：侧链含有氨基或羧基，如赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到调节蛋白质电荷的作用。
（4）带负电氨基酸：侧链含有羧基，如谷氨酸、天冬氨酸等。
它们在蛋白质中主要起到与带正电氨基酸相互作用，维持蛋白质稳定性的作用。
二、氨基酸的理化性质1. 溶解性：氨基酸的溶解性与其侧链的结构和性质有关。
非极性氨基酸在水中的溶解性较差，而极性氨基酸和带电氨基酸在水中的溶解性较好。
2. 等电点：氨基酸的等电点是指其在溶液中呈电中性的pH值。
不同氨基酸的等电点不同，与其侧链的结构和性质有关。
3. 水解反应：氨基酸在水中可以发生水解反应，相应的羧酸和胺。
氨基酸及其种类
氨基酸分类
氨基酸分类氨基酸是有机化合物，它们是蛋白质的基本构成单元，也是基本生物体细胞结构和功能的重要物质。
根据氨基酸的结构特征和特性，氨基酸可以分为含酰胺基团氨基酸、含羧基团氨基酸、碱基氨基酸和不溶性氨基酸四类。
一、含酰胺基团氨基酸含酰胺基团氨基酸是指具有酰胺基团的氨基酸，它们通常含有左端的酰胺基团和右端的羧基团，如组氨酸和天冬氨酸。
酰胺基团一般具有苯环或尿嘧啶环，如丝氨酸，其中苯环明显弯曲。
这些氨基酸具有强碱性，可以随着pH值的变化而释放H+，从而改变电离性能。
二、含羧基团氨基酸含羧基团氨基酸是指具有羧基团的氨基酸，它们通常具有左端的酰胺基团和右端的羧基团，如谷氨酸。
它们具有中等至强碱性，且维持一定的电离性能，不会随着pH变化而改变，具有很强的酸碱热稳性，是生物体生存和代谢的重要组成部分。
三、碱基氨基酸碱基氨基酸是指具有碱基的氨基酸，如苯丙氨酸等，它们具有脂溶性，不易溶于水中，但可以在水溶液中形成稀释的溶液，而且溶解度取决于水的pH值，随着pH的变化而变化。
碱基氨基酸在生物反应中具有重要的作用，它们具有抑制或促进蛋白质结构变化的能力，是一类生物体有机合成物。
四、不溶性氨基酸不溶性氨基酸是一类不容易溶于水的氨基酸，它们通常是非极性的，具有自由氢键，可以和其他有机或离子物质结合，形成具有特殊功能的复合物。
这些复合物可作为酶的辅助物质，用于促进反应过程，也可用于吸附离子和结合金属离子，从而参与蛋白质介质功能和细胞结构调节。
以上就是氨基酸的分类，它们在蛋白质和其他生物体有机合成物中都有重要作用，支持蛋白质功能，以及调节细胞结构和功能。
它们是生物体系统中重要的化学物质，也是蛋白质和分子生物学研究的基本材料。
生物化学氨基酸的分类
生物化学氨基酸的分类
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们由一种中心碳原子（α-碳）连接着一个氨基基团、一个羧酸基团和一个氢原子，此外，它们还有一个侧链（R基团），这个侧链决定了不同氨基酸之间的差异性。
按侧链的不同，氨基酸可以分为以下几类：
1. 极性氨基酸：侧链中含有极性或带电的官能团，如羟基、胺基、羧酸基、酰胺基、硫酸基等等。
例如，谷氨酸、天冬酰胺酸、精氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸在水中容易溶解，可以和其他极性物质相互作用，如水分子、离子等等。
2. 非极性氨基酸：侧链中没有极性官能团，如甲基、乙基、异丙基、苯基等等。
例如，丙氨酸、丙酮酸、苯丙氨酸、脯氨酸等。
这些氨基酸在水中不容易溶解，可以和其他非极性物质相互作用，如脂肪酸、胆固醇等等。
3. 酸性氨基酸：侧链中含有带电的羧酸基团（-COOH），如谷氨酸、天冬氨酸等。
这些氨基酸可以释放质子，形成负电荷的离子。
4. 碱性氨基酸：侧链中含有带电的胺基基团（-NH2），如赖氨酸、精
氨酸等。
这些氨基酸可以接受质子，形成正电荷的离子。
5. 硫氨基酸：侧链中含有硫原子的氨基酸，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸可以形成二硫键，对于蛋白质的空间结构和功能有重要作用。
氨基酸分类
氨基酸分类4、构成生物体蛋白质的氨基酸约有20种，其中有12种非必需氨基酸，8种必需氨基酸，必需氨基酸必须从食物中获得，人体不能合成。
婴儿必需氨基酸有9种，还包括组氨酸。
5、1、脂肪族氨基酸:丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺；6、2、芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸；7、3、杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸；8、杂环亚氨基酸:脯氨酸。
氨基酸介绍蛋氨酸蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。
当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。
蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。
因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。
（3）色氨酸色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。
当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。
此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。
医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。
（4）缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸，同时都是必需氨基酸。
当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。
通过解剖切片脑组织，发现有红核细胞变性现象，晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5，故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。
此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。
氨基酸分类
氨基酸分类引言氨基酸是组成蛋白质的基本单位，具有重要的生化功能。
根据其化学结构和生理性质的不同，氨基酸可以被分为不同的类别。
本文将对氨基酸的分类进行介绍和讨论。
一、根据结构分类1. 构成氨基酸分类的氨基酸和非氨基酸氨基酸可分为两类：构成氨基酸和非构成氨基酸。
构成氨基酸是指由氨基和羧基以及与它们共价结合的 R 基团组成的化合物。
非构成氨基酸则是不具备上述结构的化合物，但其具有与氨基酸类似的生化性质。
2. 构成氨基酸的分类构成氨基酸可以进一步分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和含硫氨基酸。
•脂肪族氨基酸：这类氨基酸具有不饱和脂肪酸的特点，例如甘氨酸、丙氨酸等。
•芳香族氨基酸：这类氨基酸包含苯环结构，并且具有特别的性质。
典型的芳香族氨基酸有苯丙氨酸、酪氨酸等。
•含硫氨基酸：这类氨基酸含有硫原子，对于蛋白质的空间结构具有重要的贡献。
典型的含硫氨基酸有蛋氨酸、半胱氨酸等。
二、根据功能分类1. 必需氨基酸和非必需氨基酸根据人体是否能够自身合成来分类，氨基酸可以分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
•必需氨基酸：人体无法自身合成，必须通过食物摄入。
例如赖氨酸、异亮氨酸等。
•非必需氨基酸：人体可以自身合成，因此不需要通过食物摄入。
例如丙氨酸、谷氨酸等。
2. 生物活性氨基酸生物活性氨基酸是指具有特定生化功能的氨基酸，它们在人体内参与多种重要的生化反应和代谢过程。
•谷氨酸和天冬酰氨酸：是神经递质的前体，在神经递质合成中起重要作用。
•色氨酸：是色素合成的前体，同时也是神经递质血清素的前体。
•脯氨酸：参与蛋白质的合成过程，并能够稳定细胞膜的结构。
•酪氨酸：参与黑色素的合成，对皮肤、毛发的色素形成有重要影响。
三、根据氨基酸的代谢途径分类1. 转氨基酸和非转氨基酸根据氨基酸是否可以转化为其他氨基酸，可以将氨基酸分为转氨基酸和非转氨基酸。
•转氨基酸：可以在生物体内发生氨基转移反应，出现不同氨基酸之间的转化。
例如谷氨酸和丙氨酸之间的转氨酶反应。
氨基酸名称及缩写及分类记忆法口诀
一、概述氨基酸是构成蛋白质的基本单元，也是人体内必不可少的营养物质。
对于学习生物化学的学生来说，掌握氨基酸的名称、缩写和分类是基础中的基础。
然而，对于初学者来说，如何快速准确地记住这些信息常常是一大难题。
为了帮助大家更好地掌握氨基酸的相关知识，本文将通过口诀的形式，为大家介绍一种记忆氨基酸名称及缩写的方法。
二、氨基酸名称、缩写及分类记忆口诀1. 非极性氨基酸Ala（丙氨酸）, Val（缬氨酸）, Leu（亮氨酸）, Ile（异亮氨酸）, Met（甲硫氨酸）, Pro（脯氨酸）, Phe（苯丙氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：氨基联冒跑，非极性氨基含，A-V-L-I-M-P-F-W。
2. 极性无电荷氨基酸Gly（甘氨酸）, Ser（丝氨酸）, Thr（苏氨酸）, Cys（半胱氨酸）、Asn（天冬氨酸）, Gln（谷氨酸）口诀：醛硫酰嘌吐，极性无电荷氨基酸，G-S-T-C-N-Q。
3. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）, Arg（精氨酸）, His（组氨酸）、Asp（天冬酸）,Glu（谷酸）口诀：石粉组蛋显，极性带电氨基酸，K-R-H-D-E。
4. 芳香族氨基酸Phe（苯丙氨酸）, Tyr（酪氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：飞雁乌，芳香族氨基酸，P-T-W。
5. 硫氨基酸cys（半胱氨酸）、Met（甲硫氨酸）口诀：糙米，硫氨基酸C-M。
6. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）口诀：赖赖，两嗓子，极性带电氨基酸，K-R。
7. 极性无电荷氨基酸gly（甘氨酸）、ser（丝氨酸）口诀：甘丝，山顶花，极性无电荷氨基酸，G-S。
三、结论通过以上口诀的记忆方法，我们可以更轻松地掌握氨基酸的名称、缩写和分类。
希望这个方法能够帮助大家更好地学习和掌握相关知识，为日后的学习打下坚实的基础。
同时也希望大家能够在学习中注重练习，不断巩固知识，提高学习效率。
四、口诀记忆法的优势口诀记忆法在学习过程中具有独特的优势，口诀具有鲜明的节奏感和韵律感，这种优势使得我们通过口诀记忆更容易记住、回忆氨基酸的名称、缩写和分类。
生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
生物化学 第三章 氨基酸
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外
氨基酸分类
构成生物体蛋白质的氨基酸约有20种，其中有12种非必需氨基酸，8种必需氨基酸，必需氨基酸必须从食物中获得，人体不能合成。
婴儿必需氨基酸有9种，还包括组氨酸。
1、脂肪族氨基酸:丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺；2、芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸；3、杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸；4、杂环亚氨基酸:脯氨酸。
氨基酸主要分为以下几类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨医学|教育网搜集整理酸（亚氨基酸）（7种）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷氨酰胺、医学|教育网搜集整理天冬酰胺（8种）。
（3）酸性氨基酸：谷、天冬氨酸（2种）。
（4）碱性氨基酸：赖、精、组氨酸（3种）。
一、氨基酸的分类——知识点1.酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸2.碱性氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸3.含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸4.必需氨基酸：赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸5.一碳单位：色氨酸、丝氨酸、组氨酸、甘氨酸二、氨基酸的分类——中公速记(1)口诀一：“冬天故意下酸雨”。
口诀详解如下：“冬天”：天冬氨酸;“故意”：谷氨酸;“下酸雨”：酸性氨基酸;(2)口诀二：“捡来金猪”。
口诀详解如下：“捡”：碱性氨基酸;“来”：赖氨酸;“金”：精氨酸;“猪”：组氨酸;(3)口诀三：“光光溜的蛋”。
口诀详解如下：“光”：半胱氨酸;“光”：胱氨酸;“溜”：含硫氨基酸;“蛋”：蛋氨酸;(4)口诀四：“懒蛋携一本亮色书”。
口诀详解如下：“懒”：赖基酸;“蛋”：蛋氨酸;“携”：缬氨酸;“一”：异亮氨酸;“本”：苯丙氨酸;“亮”：亮氨酸;“色”：色氨酸;“书”：苏基酸;(5)口诀五：“射死猪肝”。
口诀详解如下：“射”：色氨酸; “死”：丝氨酸; “猪”：组氨酸; “肝”：甘氨酸;。
氨基酸分类
氨基酸（化学式为RCHNH2COOH），蛋白质水解后的小分子，氨基酸种类繁多，共有20种，大概可以分为必需氨基酸和非必需氨基酸，其中非必需氨基酸中也有更细致的划分，氨基酸是构成蛋白质的最基本的分子形式，所以说氨基酸对于生物体来说是组成的根本。
一必需氨基酸
必需氨基酸(essential amino acid)指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成：必需氨基酸速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。
共有8 种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化;色氨酸：促进胃液及胰液的产生;苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗;蛋氨酸(甲硫氨酸) ：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能;苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能;异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺;亮氨酸：作用平衡异亮氨酸;缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
二半必需氨基酸和条件必需氨基酸
精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫
血，风湿性关节炎等的药物。
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4.1.3 必需氨基酸和非必需氨基酸
羟化酶
×
苯丙酮尿症 PKU
① 相同的结构通式，差别在侧链基团（R基团） ② 所有的生物体都含有常见的20种 ③ 自然界中的氨基酸有300余种，组成蛋白质的基本氨
基酸仅有21种，部分生物有第22种，且全是L-氨基
酸，2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第 21种）和吡咯赖氨酸（第22种）
4.1.1 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
所有氨基酸都 溶于水，只是 溶解度有差异。
4.1.2 亲水氨基酸和疏水氨基酸
西湖景，紫竹为骨水潺潺。横笛相伴，闲听天簌静思禅。 流苏落，心比双丝郁中缠。 亲水氨基酸：西-硒代半胱氨酸；景-精氨酸；竹-组氨酸； 骨-谷氨酸 谷氨酰胺；伴-半胱氨酸；天-天冬氨酸 天冬酰胺；籁-赖氨酸；苏-苏氨酸；落-酪氨酸；比-吡咯 赖氨酸；丝-丝氨酸
孤雁本色，一行斜去浮生转。两鬓白，异家龙井难为甘。 疏水氨基酸：本-苯丙氨酸；色-色氨酸；斜-缬氨酸；浮脯氨酸；两-亮氨酸；鬓-丙氨酸；异-异亮氨酸；家-甲硫 氨酸；甘-甘氨酸
4.1.3 必需氨基酸和非必需氨基酸
Tip MTV Hall
非必需氨基酸
一组（组氨酸） 笨（苯丙氨酸） 蛋（蛋氨酸） 精（精氨酸） 来（赖氨酸） 宿（苏氨酸） 舍（色氨酸） 住（组氨酸） 亮（亮氨酸） 凉（异亮氨酸） 鞋（缬氨酸）
问题：为什么22种氨基酸能直接参入到蛋白质分子之中？
在蛋白质生物合成中，蛋白质氨基酸由专门的 tRNA携带，一一对应，能直接参入到蛋白质分子之中。
氨基酸接受臂
反密码子环 tRNA三级结构
4.1.1 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
非蛋白质氨基酸—— 不能直接参入到蛋白 质分子之中，或者是 蛋白质氨基酸翻译后 修饰产物
例如：瓜氨酸和鸟氨酸
4.1.2 亲水氨基酸和疏水氨基酸
亲水氨基酸，即极性氨基酸，R基团呈极性，能和水分子形成 氢键，对水分子有一定的亲和性。包括：Ser、Thr、Tyr、Cys 、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His；
疏水氨基酸，即非极性氨基酸，R基团呈非极性，对水分子亲 和性不高或者极低，但对脂溶性物质亲和性较高。包括：Gly、 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。
4 蛋白质化学
4.1 氨基酸的分类
4.1 氨基酸的分类
氨基在α-位，为L-构型。
R氨基酸的结构通式Fra bibliotekPro除外
4.1.1 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸，即标准氨基酸 ——可直接参入到蛋白质分子之中。
共22种：20种常见+2种不常见
4.1.1 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸特征