蛋白质的结构与功能(4)
第四章 蛋白质的功能【生物化学】
• 153个氨基酸残基的多肽主链 • 由长短不等的8段直ɑ-螺旋组 成(A,B,C,D,E,F,G,H) • 螺旋段间为自由卷曲，相应的 非螺旋区段(也称拐弯)为 NA(N-末端区段)、AB、 BC…FG、GH、HC （C-末端区 段）。其中4个脯氨酸各处于一 个拐弯处。Ser, Thr, Asn, lle处于 其余4个拐弯处； • 整个分子分成两层，构成其单 结构域。
卟啉环 血红素
卟啉的充填模型
氧可以与血红素辅基结合
蛋白质不能与氧发生可逆结合， 而是通过与原卟啉Ⅸ固定的铁原 子来进行的 原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟 啉Ⅸ称血红素，血红素位于肌红 蛋白分子的一个沟缝中。 卟啉环的中心亚铁原子只有六 个配位键，四个与平面的卟啉环 的氮原子结合，另外两个与卟啉 平面垂直 配体的4个氮原子有助于抑制 血红素铁原子转变为三价态。亚 铁可以可逆地结合氧，三价铁则 不能结合氧。
氧与肌红蛋白的结合
氧结合部位
亚铁离子的第5配位键与肌红蛋 白组氨酸残基（His F8）（近侧） 的咪唑N结合 如果Fe以三价存在，Fe3+将与水 结合而不能再与氧结合,血红素周围 的疏水环境能保护Fe2+不被氧化成 Fe3+ 远侧组氨酸残基为E7，其咪唑环N 能与O2分子相互作用，使O2分子夹 在Fe和咪唑环中间的空间位阻区域。
Hb含4个血红素辅基，能结合4个O2。Hb中作为氧结合部位的空穴与 Mb中的极相似, 它们都有两个关键的His残基(E7和F8)和两个疏水残基 (Phe-CDl和Leu-F4)。
血红蛋白(Hb)的三维结构
四个氧的结合部位彼此保 持一定的距离 两个不同亚基间即α1β2 或α2β1间作用力大而α α或β β间作用力小.
血红蛋白的结构与功能
蛋白质的功能 (4)
（3）肌红蛋白的构象保证了血红素与氧的结合 在溶液中血红素能短暂结合氧，但二价铁很快被氧化成三价 铁，而失去结合氧的能力。 经研究发现，氧化过程是通过一个配合物中间体，两个血红 素和一个氧分子的夹心结合体来完成的。 肌红蛋白为血 红素提供了一个 疏水环境，保证 铁不被氧化。
（二）肌红蛋白氧合曲线
subunit of Hb A
subunit of Hb S
底氧浓度时，HbS的溶解度下 降（下降了96%），HbS发生线 性缔合，形成长链，由多条链 再进一步聚集成多股螺旋的微 管纤维素（17nm），结果导致 了细胞呈镰刀状。
疏水口袋
带电荷的Glu不能结合
Electron micrograph of deoxy-Hb S fibers spilling out of a ruptured erythrocyte.
ห้องสมุดไป่ตู้
过肌红蛋百贮氧和分配氧，使这些动物能够保持长时间潜水。
2.
折8段 段长：7－24AA ——α螺旋结构 转弯处1－8AA 松散结构 pro,Ile,Gly 螺旋区：A、B、C、D、E、F、G和H 非螺旋区：NA,AB,BC,CD,DE,EF,FG,GH,HC 9区
3.极性氨基酸侧链在蛋白质分子表面（肌红蛋白溶于水）。非 极性侧链位于空穴周围，不接触水，保证二价铁不被氧化成 三价铁失去与氧结合的能力。 4.血红素辅基垂直伸出分子表面，通过组氨酸（F8 近组氨酸） 的米唑基与Fe形成第五个配位键，氧与Fe形成第六个配位键。 由于近组氨酸的作用，是二价铁原子向组氨酸F8 的方向外 偏血红素平面0.3Å，氧分子结合在血红素的另一边的Fe的 第六个配位键上，位于铁原子偏离后留出的空间，组氨酸E7 在氧的一旁，它不与血红素相连，称为远组氨酸。 高铁血红素中的三价铁F偏离血红素平面只有0.2Å，留 出的 空间不够进入一个氧分子，它的第六个配位键水，因 此高铁血红素不能结合传递氧。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的基本物质之一，它在生命体内扮演着十分重要的角色，包括参与代谢、传递信息、免疫保护、传递遗传信息等一系列功能。
蛋白质的功能多种多样，这主要源于蛋白质的结构具有高度的多样性。
本文将重点介绍蛋白质的结构和功能以及如何通过结构来解析其功能。
蛋白质的结构层次。
蛋白质的结构层次从一维、二维到三维逐步升高，具体包括以下四个层次：1. 一级结构。
蛋白质的一级结构是指由氨基酸序列构成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成部分，一共有20种氨基酸。
每个氨基酸都有一个羧基和一个氨基，羧基与氨基可以通过肽键（C-N）形成共价键连接在一起，形成多肽链。
2. 二级结构。
蛋白质的二级结构是指由多肽链中的氨基酸残基之间的氢键以及主链原子之间的相对位置关系所构成的结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋结构是由氢键稳定的一种右旋螺旋，其中每个氨基酸的羧基和氨基通过氢键与前后两个氨基酸的氨基和羧基相互作用，形成螺旋结构。
β-折叠结构是由氢键稳定的β片层，其中β片层由多个反向排列的β转角所组成。
3. 三级结构。
蛋白质的三级结构是由多肽链中的氨基酸残余与相互作用的侧链交相作用，形成了更加复杂的空间结构。
这些侧链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力、疏水作用等。
4. 四级结构。
四级结构是由两个或多个多肽链之间相对位置的关系所构成的结构。
成为寡聚体或聚合物。
具体包括二聚体（有两个相同的多肽链）、三聚体（有三个相同的多肽链）和四聚体（有四个相同的多肽链）等。
蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质的结构是决定其功能的重要因素之一。
不同的结构类型与不同的功能相互关联。
比如，结构酶的活性中心的氨基酸残基特征性质就是相互配对或与底物形成氢键、共价键或离子键；抗体的结构差异体现在其免疫活性上；肌动蛋白的特殊结构赋予它在肌肉等组织中的独特作用。
如何通过结构解析蛋白质的功能。
解析蛋白质的结构和功能是研究蛋白质科学的重要领域之一。
蛋白质的结构和功能
一．蛋白质的合成1. 氨基酸脱水缩合过程（1）概念：一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基相连接，同时脱去一分子水的过程。
（2）过程a的名称：脱水缩合。
场所：核糖体。
脱去的水中，氢来自氨基和羧基，氧来自羧基。
（3）结构b的名称：肽键，结构简式为—CO—NH—。
（4）化合物c的名称：二肽。
2.蛋白质的形成过程氨基酸脱水缩合形成多肽，多肽盘曲、折叠形成蛋白质。
注意：1.游离的氨基和羧基：一条肽链上至少有一个游离的—NH2和一个游离的—COOH，并分别位于肽链两端。
2.形成肽链时R基中的—NH2和—COOH不参与脱水缩合。
3.肽键无空间结构。
4.有几个氨基酸就称为几肽，与肽键数目无关。
二肽不是多肽，三肽以上称为多肽。
二．蛋白质结构与功能1. 蛋白质结构多样性的原因（1）直接原因①氨基酸的种类不同，数目成百上千，排列顺序千变万化。
②肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。
（2）根本原因控制蛋白质合成的基因具有多样性。
2.蛋白质的功能多样性（1）构成细胞和生物体的重要物质，如肌动蛋白，肌球蛋白；（3）有些蛋白质有 调节 作用：如胰岛素、生长激素；（4）有些蛋白质有 免疫 作用：如抗体；（5）有些蛋白质有 运输 作用：如红细胞中的血红蛋白。
注意：1. 蛋白质的 结构 多样性 决定 了蛋白质 功能 的多样性。
2. 蛋白质的 空间结构 发生改变后，其特定功能也会发生改变。
3. 同一生物的不同细胞中蛋白质的种类和数量出现差异的原因：基因的选择性表达 。
三．蛋白质的盐析、变性、水解、氧化分解1. 盐析：只改变蛋白质的溶解度，蛋白质的结构 没有 发生变化，仍然具有 活性 。
2. 变性：高温、强酸、强碱、重金属盐、乙醇等条件下可改变蛋白质的 空间结构 ，蛋白质发生变性，蛋白质的变性是 不 可逆的。
3. 水解：蛋白质――→蛋白酶 多肽 ――→肽酶氨基酸 。
4. 氧化分解：产物为 CO 2、H 2O 、尿素 。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系蛋白质是生物体内的重要分子，具有多种功能。
它们的结构与功能之间存在着紧密的关系。
下面从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系。
1.结构反映功能：蛋白质的结构直接决定了它的功能。
例如，酶是一种重要的蛋白质，它在生物体内参与催化各种化学反应。
酶的结构由其氨基酸的序列决定，而酶的活性位点则是其结构的一部分，用来特异性地与底物结合并催化反应。
因此，酶的结构决定了它催化特定反应的能力。
2.全局结构与功能：蛋白质的全局结构对于其功能的实现非常重要。
例如，肌球蛋白是肌肉收缩过程中的关键蛋白质之一、肌球蛋白通过形成特定结构，使肌肉纤维在钙离子的调控下发生收缩和放松。
如果肌球蛋白的结构发生变化，例如由于突变造成的构象改变，那么肌球蛋白的功能将受到影响，导致肌肉收缩异常。
3.部分结构与功能：蛋白质的部分结构对于特定功能的实现起到关键作用。
例如，抗体是免疫系统中的重要蛋白质，能够特异性地识别和结合抗原。
抗体的结构包括两个重链和两个轻链，每个链上都有一个可变的抗原结合位点。
这些可变位点的结构决定了抗体与特定抗原结合的能力。
抗体的结构中还包括Fc区域，用于与其他免疫细胞相互作用。
因此，抗体的不同结构区域对于其特定的识别和效应功能起到关键作用。
4.结构与稳定性：蛋白质的结构与稳定性之间存在着密切的关系。
蛋白质的结构往往在一定的条件下具有稳定性，当环境条件改变时，蛋白质的结构可能发生变化，甚至失去功能。
例如，高温、酸碱度变化等条件都可能破坏蛋白质分子内外部相互作用而导致变性。
变性后的蛋白质常常失去原有功能，例如酶活性丧失、抗原性改变等。
综上所述，蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的结构反映了其功能，全局和部分结构决定了蛋白质的功能实现方式，而结构也对蛋白质的稳定性和功能稳定性起着重要作用。
对于进一步理解蛋白质的功能和调控机制，以及相关疾病的发生和治疗具有重要意义。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能
1、蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸（“拉氨酸”）。
不具有不对称碳原子——甘氨酸
含有巯基的氨基酸——半胱氨酸
2、氨基酸的分类
（1）非极性、疏水性氨基酸：“携带一本书、两饼干、补点水”（缬
氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸）
（2）极性、中性氨基酸：“古天乐是陪苏三的”（谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸）
（3）酸性氨基酸：“天上的谷子是酸的”（天冬氨酸、谷氨酸）
（4）碱性氨基酸：“地上的麦乳精是咸的”（组氨酸、赖氨酸、精氨酸）
3、氨基酸结合键为肽键，肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构：“一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级”。
（1）二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧。
（2）维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病：疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中最基本的大分子，它们在维持细胞结构、催化化学反应、传递信号以及执行其他生物学功能方面起着至关重要的作用。
蛋白质的结构决定了其功能，因此了解蛋白质的结构特征对于理解其功能非常重要。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链分子，每个氨基酸残基由一个氨基和一个羧基组成，以及一个与其它氨基酸不同的侧链。
蛋白质的结构可以从四个层次进行描述：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，即链上氨基酸的排列顺序。
这种线性序列决定了蛋白质的整体形状和功能。
每种氨基酸都有不同的物理化学性质，可以使蛋白质在化学环境下表现出不同的活性和特异性。
二级结构是蛋白质中局部区域的折叠形式。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键将蛋白质的多个氨基酸残基串联在一起，在空间上形成螺旋形状。
β-折叠是由氢键将蛋白质的不同段落折叠在一起形成片状结构。
这些局部结构通过氢键和范德华力相互作用稳定起来。
三级结构描述了蛋白质整体的三维立体结构。
它是由二级结构通过不同的相互作用力（如氢键、离子键、疏水相互作用和范德华力）而形成的。
蛋白质的三级结构决定了其整体的形状和功能。
四级结构描述了由两个或更多的蛋白质链相互组装而成的蛋白质复合物的结构。
四级结构通常由非共价的相互作用力（如范德华力和疏水性作用）维持。
蛋白质的结构与其功能之间存在着密切的关系。
一方面，蛋白质的结构决定了其功能。
例如，酶是一类能够催化生化反应的蛋白质，其具有特定的结构域和活性位点，用于与底物结合并促进反应的发生。
另一方面，蛋白质的结构可以受到其功能的调控。
例如，某些蛋白质可以通过与其他分子的相互作用来调控其结构和功能的改变，从而实现细胞信号传递和调节。
此外，蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响，如温度、pH值、离子强度等。
这些因素可以改变蛋白质的结构，进而影响其功能。
蛋白质的结构与功能关系解析蛋白质结构如何影响其功能
蛋白质的结构与功能关系解析蛋白质结构如何影响其功能蛋白质的结构与功能关系解析蛋白质是生命中至关重要的分子，它们在细胞中发挥着多种关键的功能。
蛋白质的功能取决于其特定的结构，其结构与功能之间存在着密切的关系。
本文将解析蛋白质结构如何影响其功能。
1. 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次可分为四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸是蛋白质的组成单元，在蛋白质中通过肽键连接起来形成链状结构。
不同氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的一级结构。
二级结构是指蛋白质中氨基酸链的空间结构。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键连接在一起形成螺旋状结构，而β-折叠是由氢键连接在一起形成折叠状结构。
三级结构是指蛋白质的整体形状。
蛋白质的三级结构通常由螺旋和折叠等二级结构组成，并通过各种化学键（如离子键、氢键、范德华力等）稳定起来。
四级结构是指多个蛋白质链（即亚基）在一起形成的复合物结构。
这种四级结构通常是蛋白质的功能所必需的，如酶的活性需要多个亚基的组合。
2. 蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构与功能之间存在着紧密的关联。
通过结构的适应性，蛋白质能够实现其特定的功能。
首先，蛋白质的一级结构决定了其二级结构和三级结构的形成。
相邻氨基酸之间的特定序列和性质将决定蛋白质是否形成α-螺旋或β-折叠。
二级结构和三级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
其次，蛋白质的三级结构决定了其功能的具体表现。
蛋白质的功能通常与其三级结构中特定的功能区域相关。
例如，酶通常具有活性位点，这是蛋白质的三级结构中特定的区域。
最后，蛋白质的四级结构对于某些特定功能的实现至关重要。
多个蛋白质链的组合可以形成一个复杂的蛋白质结构，这种结构可以赋予蛋白质特定的功能。
例如，抗体是由两个重链和两个轻链组成的四级结构，这种结构使抗体能够识别和结合特定的抗原。
3. 蛋白质结构与功能的变化蛋白质的结构与功能之间存在着动态的关系。
生物化学-蛋白质的结构与功能
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
蛋白质的结构和功能的解析
蛋白质的结构和功能的解析蛋白质，是由氨基酸组成的重要有机分子，是构成生命体系的基础，因此在生命科学研究中被广泛应用。
而蛋白质的功能与结构密切相关，正是因为其结构的复杂性，才使得蛋白质拥有了各种不同的功能，下面我们就从蛋白质的结构和功能两个方面来分析。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四级，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构蛋白质的一级结构是指由一系列成分相同的氨基酸按照一定的线性序列排列而成的链式结构，其特点为具有方向性和序列性。
蛋白质的一级结构是由氨基酸所构成的，有20 种不同的氨基酸，它们在蛋白质中的出现频率不同，而且在不同的蛋白质中包含的氨基酸序列也不尽相同。
蛋白质的二级结构是指一段氨基酸序列内的局部折叠结构，主要是由氢键、范德华力、电荷相互作用等力的协同作用所引起的。
二级结构呈现出三种常见的空间构象，即α 螺旋、β 折叠片和无规卷曲。
α 螺旋是蛋白质中最常见的二级结构，其主要特点是由一段氨基酸序列围绕螺旋轴旋转，这条螺旋通常为右旋螺旋。
β 折叠片是由一系列氨基酸反复折迭形成的平面结构，它是由氨基酸的多面性和亲水性差异所决定的。
无规卷曲是指没有任何规律的折叠的氨基酸序列，这种结构通常被认为是未定型的结构，但是也可能与某些重要的生物学功能相关。
3、三级结构蛋白质的三级结构是由相邻的二级结构和不相邻二级结构之间互相作用的结果而形成的三维结构，它通常被认为是蛋白质的功能性结构。
在三级结构上，不同的氨基酸依据它们在空间位置上的不同，形成特定的结构域，以此实现蛋白质的生物学功能。
蛋白质的四级结构是多个蛋白质亚单位（即多个蛋白质分子）在空间上的组合所形成的。
在这种组合中，亚单位之间通过非共价键（如疏水相互作用、氢键、离子键等）相互结合并构成蛋白质的整体结构，因此四级结构负责了蛋白质的重要生物学功能，如催化、传递和调控等。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物学上扮演了多种重要的功能。
受其结构的影响，蛋白质可以配合各种生物小分子、离子，从而实现了其各种功效，主要包括催化、传递和调控。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体内一类至关重要的大分子，它在细胞的组成和功能中起着关键作用。
蛋白质的结构与功能紧密相连，不同的结构决定了不同的功能。
本文将探讨蛋白质的结构和功能，并讨论它们之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质由多个氨基酸通过肽键连接而成，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的种类和特点。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸链的局部折叠形式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种右旋螺旋状结构，由氢键稳定。
β-折叠则是由氢键相互作用形成的折叠片段。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整体折叠形成的结构，包括了各种局部折叠的空间排列方式。
这种折叠方式是由氢键、离子键、范德华力等非共价键相互作用所决定的。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质亚基通过非共价键相互作用而形成的复合物。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，它们通过非共价键相互作用而形成一个稳定的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的工程师，具有多种重要功能。
1. 结构支持：蛋白质在细胞和组织的结构中起着支持的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等组织的重要组成部分，它给予这些组织形态和强度。
2. 酶催化：蛋白质可以作为酶，在生物化学反应中充当催化剂，加速反应速率。
例如，消化酶在消化系统中分解食物，酶催化使得这些反应在生物体内快速进行。
3. 运输传递：某些蛋白质可以作为搬运工，运输分子和离子到细胞内或细胞间。
例如，血红蛋白在红细胞中运送氧气到各个组织和细胞。
4. 免疫防御：抗体是一类特殊的蛋白质，具有识别和中和外来抗原的能力，参与免疫反应，保护机体免受感染。
5. 调节信号：许多蛋白质可以作为信号分子，参与细胞内的信号传导，调节基因表达和细胞功能。
例如，激素通过与细胞内的蛋白质结合，触发一系列信号传递路径。
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系（原创实用版）目录一、引言二、蛋白质的一级结构与功能的关系1.一级结构的定义2.一级结构与功能的关系三、蛋白质的二级结构与功能的关系1.二级结构的定义2.二级结构与功能的关系四、蛋白质的三级结构与功能的关系1.三级结构的定义2.三级结构与功能的关系五、蛋白质的四级结构与功能的关系1.四级结构的定义2.四级结构与功能的关系六、结论正文蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
没有蛋白质就没有生命。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的 18%，在细胞中可达细胞干重的 70% 以上。
蛋白质的结构与功能关系是生物学中的重要研究领域。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
这些结构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置。
一级结构决定了蛋白质的化学性质，如酸碱性、亲水性和疏水性等。
一级结构与功能的关系非常密切，蛋白质的功能往往与其氨基酸序列有关。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的局部结构，如α-螺旋、β-折叠等。
二级结构决定了蛋白质的物理性质，如稳定性、柔韧性等。
二级结构与功能的关系也非常密切，不同的二级结构往往对应不同的功能。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中的整体结构。
三级结构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的一级结构和二级结构决定了其三级结构，而三级结构反过来影响一级和二级结构。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中的寡聚体结构，即多个多肽链通过非共价键相互连接形成的结构。
四级结构决定了蛋白质的生物学功能，不同的四级结构往往对应不同的功能。
总的来说，蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构都与蛋白质的功能密切相关。
这些结构决定了蛋白质的化学性质、物理性质和生物学功能。
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（3）蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此， 最终决定了蛋白质的功能。
（4）一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。
（5）功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的 亲缘关系，这是研究分子进化的基础。
（6）许多疾病是蛋白质三维结构异常引起，属于
构象病。（例如囊性纤维变性，镰状红细胞贫血
和疯牛病）
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2
肌红 蛋白 三级 结构 图示
X-射线结晶学分析的 三个阶段：
分辨率0.6nm 多 肽主链的折叠和走 向
分辨率0.2nm 可 以辨认分子的侧链 基团
分辨率0.14nm 识 别所有的氨基酸
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20
（三）氧与肌红蛋白的结合
一级结构：由一条肽链组成，含有153个氨基酸残 基；非共价结合一分子血红素辅基。血红素由原卟 啉和Fe2+组成。Fe2+可以形成6个配位键，其中4个 是与原卟啉上的吡咯环的N原子形成的，1个是与肽 链F螺旋上的His的咪唑基（HisF8）形成的。O2可 以通过第六个配位键可逆地与Fe2+结合。
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（二）蛋白质构象与功能的关系
别构现象（allosteric effect）：蛋白质的构象并 不是固定不变的，当有些蛋白质表现其生物活性时， 其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这 种现象就称为别构现象（别构效应、变构效应）。 具有这种现象的蛋白质叫别构蛋白。
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形成分子表面的疏水小区
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正常人的HbA的β链第六位是Glu，而病人（HbS)则被 Val取代（遗传密码由CTT→CAT)。
每种蛋白质分子都具有特定的结构来行使特定的功能，即 使是一级结构个别AA的变化编也辑p能pt 引起功能的改变或丧失。 15
当Glu被Val取代后，由于Glu的侧链是 带负电荷的羧基， Val的侧链是不带电 荷的疏水基，因此这种改变显著降低了 血红蛋白的溶解度，使患者的血红蛋白 分子容易聚集成纤维状血红蛋白，导致 红细胞收缩变形成镰刀状，输氧能力下 降，细胞脆弱易破碎，引起头晕、胸闷 等贫血症状。
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7
例1 胰岛素
来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构 都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。
主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位 氨基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛 素的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位 置是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分 重要。
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2、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列 顺序与正常的有所不同引起的的遗传病。
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镰刀状细胞血红蛋白的构象变化 研究表明，HbS和HbA在氧合状态下没有多
大区别。但在脱氧情况下， HbS的溶解度剧烈 下降（1/25 HbA ）。
HbA H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys-COOH HbS H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Va前胰岛素原比胰岛素原在N末端上多一段肽 链，称信号肽，含20个氨基酸残基。
信号肽的主要作用是引导新生多肽链进入内 质网腔。特异的肽酶将胰岛素原激活为胰岛 素。
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（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1.种属差异 不同有机体中执行同一功能的蛋白质的氨基 酸排列顺序存在十分明显的种属差异。
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肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白的三级结构
1、肌红蛋白是哺 乳动物细胞主要是 肌细胞贮存和分配 氧的蛋白质 2、肌红蛋白由一 条多肽链（称为珠 蛋白）和一个辅基 血红素分子组成， 多肽链主链由8段 螺旋组成：A、B、 C、D、E、F、G、 H；共153个AA
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Mb在肌肉中贮存氧 气
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1963年，Kendrew
断裂位点：Arg-Gly
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4
2.胰岛素的激活
胰岛素是胰岛的β细胞内质网的核糖体上合 成的。
最初是比胰岛素分子大一倍的单链多肽，称 胰岛素原。胰岛素原可以看成是由一条连接肽， 简称C肽的一端通过两个碱性氨基酸残基与胰岛 素A链的N末端相连。另一端通过另外两个碱性氨 基酸残基与B链的N末端相连。
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10
表 不同生物与人的细胞色素c相比较的氨基酸差异数目
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血红蛋白分子病
正常红细胞
镰刀状红细胞
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1、引起镰刀状红细胞贫血病的原因： Hb A H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys COOH Hb S H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys COOH 链 1 2 3 4 5 6 7 8
8
表 不同哺乳动物的胰岛素分子中的氨基酸差异
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例2 细胞色素C（cytC）
广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种 与血红素辅基相结合的单链蛋白质，在生物氧 化中起重要作用。
亲缘关系越近cytC组成和结构的相似性越大， 从而为生物的进化提供了证据。
与功能密切相关的氨基酸序列是不变的。
第6章 蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的生物功能是以其化学组成和结构为 基础的。
蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围 环境。
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1
蛋白质结构与功能关系的一般原则
（1）每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特 定的功能。一旦结构（特别是高级结构）破坏， 其功能随之丧失。
（2）蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。
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3
凝血过程的主要环节
（1）血浆中的凝血酶原受到血浆和血小板中的一些因子的 激活而形成凝血酶；
（2）血浆中纤维蛋白原在凝血酶的激活下变为不溶性纤维 蛋白网状结构，而使血液变成凝固。
凝血酶原：是一种糖蛋白，分子量为66000，含有 582个氨基酸残基。在凝血酶原致活物的催化下，凝血 酶原分子中的二肽键发生断裂，释放出分子量为32000 的氨基末端片断，形成有活性的凝血酶。
一级结构的局部断裂和蛋白质激活
1. 血液凝固的生化机制 血液中包含着对立的两个系统：凝血系统
和溶血系统。这两个系统的相互制约既保证血 液在血管中的畅通无阻，又保证血管破裂能及 时堵上。凝血系统包括13个凝血因子，这些因 子以前体形式存在。动物受伤而流血时，这些 前体将在其他因子的作用下被激活，使血液迅 速凝固而将伤口封闭。