生物化学知识点整理

生物化学知识点整理(总33页)-CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1-CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除生物化学知识点整理注：1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理而成，个人主观性较强，仅供参考。

（如有错误，请以课本为主）2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容）蓝色：多为选择、填空第八章脂类代谢第一节脂类化学脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。

脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。

类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收脂类消化的主要场所：小肠上段脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢一、三酰甘油的分解代谢1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

2）关键酶：三酰甘油脂肪酶（又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL）3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。

4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌二醇等。

2.甘油的氧化甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。

3.脂肪酸的分解代谢饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。

1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。

心、肝、肌肉最活跃；亚细胞：细胞质、线粒体。

2）过程：①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）脂肪酸脂酰消耗了2②脂酰CoA 进入线粒体酶：a.肉碱酰基转移酶I （脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱc.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体）③脂酸的β氧化a.脱氢：脂酰α，β-烯脂酰CoA + FADH 2b.加水c.再脱氢：β-羟脂酰CoA + NAD +β-酮脂酰CoA + NADH +H +④硫解3）脂酸氧化的能量生成活化：消耗2个高能磷酸键以软脂酸（16C ）β氧化为例：7 次β氧化，生成8分子乙酰CoA 、7分子NADH+H +、7分子FADH 2。

能量计算： 生成ATP 8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108净生成ATP 108 – 2 = 1064. 酮体的生成与利用1）酮体：是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物，是乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。

2）酮体生成的部位：肝细胞线粒体原料：乙酰CoA关键酶：HMGCoA合成酶3）酮体的利用：心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。

4）酮体生成利用的特点：酮体肝内生成，肝外利用5）酮体生成利用的生理意义：①正常情况下是肝输出能源的一种形式；②在饥饿状态或糖供应不足时可代替葡萄糖成为脑组织的重要能源；③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消化。

6）酮症酸中毒机制：在饥饿、高脂低糖膳食，特别糖尿病时，一方面，胰高血糖素等脂解激素分泌增多，脂肪动员增强，脂肪酸β氧化加快，酮体生成增加；另一方面，糖来源不足或糖代谢障碍，草酰乙酸生成减少，乙酰CoA进入三羧酸循环受阻，乙酰CoA大量堆积，使酮体生成进一步增加，当超过肝外组织利用时，血中酮体会异常升高，产生酮症酸中毒。

二、三酰甘油的合成代谢1.部位：肝和脂肪组织（最主要）、小肠黏膜2.脂肪酸的合成1）合成部位：组织：肝、脂肪等组织亚细胞：细胞质（16碳的软脂酸）主要原料：乙酰CoA、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径2）乙酰CoA的活化乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶（脂肪酸合成的关键酶）的作用下羧化成丙二酸单酰CoA。

3）软脂酸的合成①缩合；②加氢；③脱水；④再加氢。

4）脂肪酸碳链的加工场所：内质网、线粒体。

第四节类脂代谢脂类：包括磷脂、糖脂、类固醇。

一、甘油磷脂代谢1.甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂，最主要的甘油磷脂有卵磷脂（磷脂酰胆碱）和脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）2.甘油磷脂水解的磷脂酶类：磷脂酶（PL）A1、A2、C、D等。

3.甘油磷脂的合成代谢1）部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。

2）原料：甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。

3）合成的两条途径：甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。

4）磷脂酶作用的二、胆固醇代谢1.合成部位：肝、小肠（细胞质及内质网）2.合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH + H+3.合成的基本过程：①甲羟戊酸的合成；②鲨烯的生成（30C）；③胆固醇的生成（27C）。

关键酶：HMG—CoA还原酶4.胆固醇酯在细胞、血浆中合成。

5.胆固醇的转化：胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇第五节血脂与血浆脂蛋白代谢1.血浆脂蛋白：是脂类在血液中的存在和运输形式。

组成：脂类、载脂蛋白2.血脂：主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸等。

3.电泳法与超速离心法的分类及对应关系：α-脂蛋白前β-脂蛋白β-脂蛋白乳糜微粒（电泳法）高密度脂蛋白（HDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、乳糜微粒（CM）（超速离心法）4.血脂蛋白的组成及功能注：TG：甘油三酯第九章氨基酸代谢第一节蛋白质的消化与吸收1.氨基酸的吸收和转运1）氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。

2）常见载体类型如下：①中性氨基酸载体；②碱性氨基酸载体；③酸性氨基酸载体；④亚氨基酸和甘氨酸载体。

2.蛋白质的功能：①作为能源物质氧化供能；②参与构成各种细胞组织；③参与体内多种重要的生理活动。

（催化（酶）、免疫（抗原和抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血因子））3.氮平衡：是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。

（蛋白质含氮特点：平均为16%，1g N相当于6.25g蛋白质）氮平衡的三种情况及人群分布：1）氮总平衡：摄入氮＝排出氮；常见于健康成年人。

2）氮正平衡：摄入氮＞排出氮；常见于儿童、孕妇和康复期患者。

3）氮负平衡：摄入氮＜排出氮；常见于饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤、大量失血的患者。

4.蛋白质的生理需要量①成人每天最低分解约20g蛋白质；②成人每日最低生理需要量：30~50g；③我国营养学会推荐成人每日80g。

5.蛋白质的营养价值与互补作用1）必需氨基酸：指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。

（包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸，即：“携（缬）一（异）本（苯）赖甲亮色书（苏）”）2）蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。

3）食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低是蛋白质混合使用，则可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值。

6.蛋白质的腐败作用：在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基酸，在肠道下端细菌的作用下，产生一系列对人体有害物质的过程。

7.肝昏迷的假神经递质学说：苯丙氨酸与酪氨酸经肠道细菌的作用下分别生成苯乙胺和酪胺，两者进入脑组织，经β-羟化酶作用，转化为苯乙醇胺或β-羟酪胺，其结构类似与儿茶酚胺，故称为假神经递质。

假神经递质增多时，可以竞争性抑制儿茶酚胺受体，使神经冲动受阻，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，即肝昏迷。

第二节氨基酸的一般代谢1.氨基酸的来源与去路1）来源：①食物蛋白的消化吸收；②组织蛋白的分解；③利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。

2）去路：①合成组织蛋白；②脱氨基生成α-酮酸和氨；③脱羧基生成氨类和CO2；④经特殊代谢生成其它含氮化合物。

2.氨基酸脱氨基作用主要的4种方式：1）转氨基作用①基本模式：将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位置上，生成相应的α-酮酸和一个相应的α-氨基。

②体内重要的转氨酶：谷丙转氨酶（GPT）（或称丙氨酸氨基转移酶ALT）谷草转氨酶（GOT）（或称天冬氨酸氨基转移酶AST ）临床意义：急性肝炎患者血清ALT活性显着增高；心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。

③各种转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛2）氧化脱氨基作用①分布广、活性高（肌肉中例外，肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨）；②L-谷氨酸脱氢酶（主要酶）以NAD+/NADP+作为氢受体；③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。

3）联合脱氨基作用主要在肝、肾组织中进行，是体内氨基酸脱氨基的主要方式。

4）嘌呤核苷酸循环（肌肉组织中）3.α-酮酸的代谢1）还原氨基化合成非必需氨基酸；2）合成转变为糖或酮体；生糖和生酮氨基酸种类3)氧化供能。

4.氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质1）γ-氨基丁酸（谷氨酸脱羧基生成）2）5-羟色胺（色氨酸脱羧基生成）3）牛磺酸（半胱氨酸脱羧基生成）第三节氨的代谢1.氨的来源：1）氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨；2)肠道吸收的氨；3）肾小管上皮细胞分泌氨。

2.氨的去路：1）合成尿素；2）转变为非必需氨基酸及其他含氮物；3）生成谷氨酰胺3. 谷氨酰胺的运氨作用1）过程：谷氨酸 + NH 3 + ADP +Pi谷氨酰胺 + H 2谷氨酸 + NH 3 ● 该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。

● 谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。

2）意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。

3）临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。

4. 尿素合成1）尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程；2）每合成1分子尿素，共消耗4个高能磷酸键；3）尿素分子中的两个N ，一个来自NH 3，一个来自天冬氨酸；4）尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ，活性最低的酶（限速酶）是精氨酸代琥珀酸合成酶；5）尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质，意义是解除氨毒。

5. 肝昏迷的氨中毒学说严重肝功能障碍时，尿素合成功能不足，导致血氨升高。

大量的氨进入脑组织，与脑细胞中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，并进一步生成谷氨酰胺。

此过程中，需消耗NADH 和ATP 等能源物质；同时也消耗大量的α-酮戊二酸，使三羧酸循环速率降低，影响ATP的生成，使脑组织供能不足。

此外，谷氨酸属于兴奋性神经递质，能量及兴奋性神经递质严重缺乏时将影响脑正常功能甚至昏迷，临床称为氨中毒或肝昏迷。

此即为肝昏迷的氨中毒学说。

第四节个别氨基酸的代谢1.一碳单位的代谢1）一碳单位：含有一个碳原子的活性单位。

●一碳单位不能游离存在体内，常与四氢叶酸结合2）类型与来源（格式：“类型（来源）”）甲酰基（甘氨酸）、甲炔基（组氨酸）、亚胺甲基（丝氨酸）、甲烯基（色氨酸）、甲基（甲硫氨酸）●甲基无法参加核苷酸代谢3）生理意义：①一碳单位经FH4携带，参与嘌呤碱和嘧啶碱的合成；②N5-甲基四氢叶酸经甲硫氨酸循环过程提供甲基,参与重要甲基化合物的合成。