生物化学知识点整理汇总
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点汇总
第二章[名词解释]1、蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为——2、模序：在许多蛋白质分子中，可发现2个或是3个具有2级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。
3、结构域：分子量大的蛋白质3级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能。
4、肽：肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一类化合物，一般来说10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽。
5、蛋白质的等电点：在某一PH的溶液中，蛋白质解离成阴阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变构效应：变构剂或效应剂与蛋白质结合后引起蛋白质构象变化，称为蛋白质的变构效应。
7、分子伴侣：是参与蛋白质空间构象正确形成的一类蛋白质，它通过可逆地，与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集，也可与错误的聚集肽段聚合使之解聚后，再诱导其正确的折叠。
同时，它对蛋白质分子中的二硫键形成起到主要的作用。
8、α—螺旋：蛋白质二级结构的主要形式之一，多肽链的主链围绕中心绕成螺旋状，称为α—螺旋。
螺旋的走向为顺时针方向，即为右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
α—螺旋的每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧化形成氢键，氢键的方向与长轴基本平行。
[问答与思考]1.组成蛋白质的基本单位是什么？其结构上有什么特点？蛋白质的基本组成单位是氨基酸，均为L—α—氨基酸，即在α—碳原子上连有一个氨基，一个羧基，一个氢原子和一个侧链。
每氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。
2.试述双缩脲法测定蛋白质含量的原理。
（略）3.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构。
维持这些结构的键或力是什么？一级结构：蛋白质分子中的aa的排列顺序；肽键、二硫键。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。
蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。
寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。
多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。
磷脂：构成生物膜的重要成分。
固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。
2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。
2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学.其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达.生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系.2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素.第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素.第二章蛋白质1. 名词解释1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域.结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构.造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性2. 问答题1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图.氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：中性氨基酸)''(2121pKpKpI+=一氨基二羧基氨基酸)''(2121pKpKpI+=二氨基一羧基氨基酸)''(2132pKpKpI+=2氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例分类名称结构缩写丙氨酸AlaA缬氨酸ValV非极性氨基酸疏水,8种非极性氨基酸疏水,8种亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP甲硫氨酸也称蛋氨酸MetM苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW极性氨基酸亲水,12种甘氨酸中性氨基酸,不带电GlyG丝氨酸中性氨基酸,不带电SerS苏氨酸中性氨基酸,不带电ThrT半胱氨酸中性氨基酸,不带电CysC酪氨酸中性氨基酸,不带电TyrY极性氨基酸亲水,12种天冬酰胺中性氨基酸,不带电AsnN谷氨酰胺中性氨基酸,不带电GlnQ天冬氨酸酸性氨基酸,带负电AspD谷氨酸酸性氨基酸,带负电GluE极性氨基酸亲水,12种赖氨酸碱性氨基酸,带正电LysK精氨酸碱性氨基酸,带正电ArgR组氨酸碱性氨基酸,带正电HisH3蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%.生物样品中,每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质.通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法粗蛋白测定的经典方法4蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含个氨基酸,螺距为；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行②β-折叠要点：多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro脯氨酸④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性5一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋计算该片段的轴长螺旋数为180/=50,轴长为×50=27nm6维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些维持蛋白质一级结构的作用力主要的化学键：肽键,有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等统称次级键非化学键和二硫键7简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质的一级结构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能,完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能,严重时导致疾病的发生蛋白质构象病,如疯牛病8简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分辅基根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白9简述蛋白质的主要性质①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH为蛋白质的等电点②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm之间,为胶粒范围之内,因而具有胶体的性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为变性.若变性程度较轻,除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能,称为复性.在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因互相缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,称为蛋白质的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性.蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有波长的特征性吸收峰,其吸收率和蛋白质浓度成正比用来测含量⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应,用以检测水解程度第三章核酸1. 名词解释1核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合生成的化学键称为β,N糖苷键2核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸最常见为5’-核苷酸3核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸即多聚核苷酸,DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式4DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变.能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性.注意,DNA的变性过程是突变性的.复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程5分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交6增色效应：核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应7减色效应：核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应8基因与基因组：基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关9Tm熔解温度：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点10Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率A+T/G+C衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近11探针：在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题1某DNA样品含腺嘌呤%按摩尔碱基计,计算其余碱基的百分含量由已知A=%,所以T=A=%,因此G+C=%,又G=C,所以G=C=%2DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么①化学组成：DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸,一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U四种.②分子结构：DNA为双链分子,其中大多数是是链状结构大分子,也有少部分呈环状；RNA为单链分子.③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布.④生理功能：DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达,分子量要比DNA小得多,某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体3简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点：①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链DNA单链组成.两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构.螺旋中两条链的方向相反,其中一条链的方向为5’→3’ ,另一条链的方向3’→5’.②碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧,碱基环平面与轴垂直,糖基环平面与碱基环平面呈90°角.③螺旋横截面的直径为2nm,每条链相邻碱基平面之间的距离为,每10个核酸形成一个螺旋,其螺距高度为.④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键,碱基的互相结合具有严格的配对规律,嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理,解释了遗传物质自我复制的机制.模型是两条链,而且碱基互补.复制之前,氢键断裂,氢键断裂,两条链彼此分开,每条链作为一个模板复制除一条新的互补链,这样就得到了两对链,解决了遗传复制中样板的分子基础4DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构.真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体,属于DNA的三级结构5细胞内含哪几种主要的RNA其结构和功能是什么细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA.mRNA：单链RNA,功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA：单链核酸,但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构,保守性最强.二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L型.功能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成rRNA：细胞中含量最多RNA总量的80%,与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所.在原核生物中,有5S、16S、23S,16S 的rRNA参与构成蛋白体的小亚基,5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中,rRNA有四种5S、、18S、28S,其中18S参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚基6简述tRNA的二级结构要点tRNA的二级结构呈三叶草形,包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA的3’-末端和5’-末端,3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA,A为核苷,氨基酸可与之形成酯,该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC区：该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环TψC由7个核苷酸组成,通过由5对碱基组成的双螺旋区TψC臂与tRNA其余部分相连,除个别例外,几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：位于反密码去与TψC 之间,不同的tRNA在该区域中变化较大7简述核酸的主要性质①一般理化性质：固体DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末状固体,均溶于水,不溶于一般的有机溶剂,在70%乙醇中形成沉淀,具有很强的旋光性,DNA粘度较大,RNA粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团,有具有碱性基团,因而核酸具有两性性质.DNA的等电点为4至,RNA的等电点2至RNA存在核苷酸内的分子内氢键,促进电离③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式,前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成,后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶,可以有选择性地切断磷酸二酯键限制性核酸内切酶或者没有选择性地切断⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂,变成单链结构.DNA的热变性过程是突变的,在很窄的温度区间内完成,其熔解温度满足Tm—=100G+C；RNA由于只有局部的双螺旋区,所以变性行为引起的性质变化不明显⑥核酸的复性：在适当条件下,变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构,DNA的生物活性只能得到部分恢复,且出现减色效应,将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性,缓慢冷却可以复性,分子量越大复性越困难,浓度越大,复性越困难⑦核酸的分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构,具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质,并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物2. 问答题1简述糖的功能及分类并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质,是细胞的结构组分,具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用.糖的分类：根据大小分为单糖大约20种、寡糖2-10种、多糖和糖缀合物.单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖醛糖如甘油醛,酮糖如二羟丙酮、丁糖醛糖如赤藓糖,酮糖如赤藓酮糖、戊糖醛糖如核糖,酮糖如核酮糖、己糖醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖,酮糖如果糖、山梨糖、庚糖景天酮糖.寡糖按照所含糖基多少分为二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖、三糖棉籽糖…六糖.多糖分为均多糖淀粉、糖原、甲壳素、纤维素和杂多糖半纤维素、粘多糖.糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类2说明麦芽糖组成淀粉的基本单位、纤维二糖组成纤维素的基本单位所含单糖的种类、糖苷键的类型.一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面下方,糖苷键为1-4糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面上方,糖苷键为1-4糖苷键3列举出四种多糖的名称均多糖由一种单糖聚合而成：淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种,后者存在1-6糖苷键,两者均是植物细胞的能源储存形式、糖原动物及细菌的储能物质,贮存于动物的肝脏和肌肉中,结构于支链淀粉类似,遇碘显红紫色、纤维素葡萄糖β1-4糖苷键连接而成的无分支的同多糖,形成植物细胞细胞壁、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β1-4糖苷,基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物杂多糖由几种不同的单糖聚合而成：半纤维素存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称、粘多糖糖胺聚糖.是含氨基己糖的杂多糖的总称,表现为一定的粘性和酸性,如透明质酸和肝素、药物多糖中药的有效成分、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素和结合脂与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白2. 问答题1简述脂的功能.①脂是生物细胞重要的储能物质,因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类磷脂酰甘油酯是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质2简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜,其共同特点是单层的生物膜细胞膜是流动的磷脂双分子层构成的连续体,蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中.脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性,方便蛋白质的运动,也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关.蛋白质是选择性透过的运输通道,同时也是细胞间信息传递、识别的受体.细胞器膜的结构与细胞膜类似,但由于功能的分化而多为双层膜,内层膜出现扩大现象,成为新陈代谢的部位.第6章酶1. 名词解释1酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂2单酶单纯蛋白酶：除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶3全酶结合蛋白酶：含酶蛋白脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性和非蛋白小分子物质传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质的酶.酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶4辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II 5辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉※辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同。
生物化学知识点总结
第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P6211.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
生物化学核心知识点考点总结
生物化学核心知识点考点总结●第一章糖●所有单糖都有还原性●蔗糖无还原性●多糖无还原性●还原性：是否有游离的半缩醛或半缩酮羟基●第二章脂类●脂类组成脂肪酸和醇●脂肪甘油脂肪酸●脂肪组成一分子甘油和三分子脂肪酸●脂的命名例20：0 20为脂肪酸碳原子数目 0为双键数目●第三章维生素●脂溶性维生素 A D E K●水溶性维生素 B C●维生素B1 活体形式焦磷酸硫胺素（TPP）●维生素B2 活体形式黄素单核苷酸（FAD）●维生素B6 活体形式磷酸砒多醛磷酸砒多按●磷酸砒多醛为糖原磷酸化的组成部分●转氨作用●维生素PP NAD+ NADP+●叶酸●活体形式四氢叶酸（FH4）●FH4是一碳单位转移酶的辅酶●泛酸 CoA和ACP●维生素C 生化作用及缺乏●羟化反应●促进胶原蛋白合成●参与胆固醇转化●参与芳香族氨基酸转化●氧化还原反应●增强机体免疫力●第四章蛋白质●一氨基酸●必须氨基酸甲携来一本亮色书●代号●非极性脂肪族氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Pro Met●极性中性氨基酸 Ser Cys Asn Glu Thr●芳香性 Phe Trp Tyr●酸性 Asp Glu●碱性Arg His Lys●性质●等电点●氨基酸带有的正负电荷数目恰好相同，净电荷为0，此时溶液的PH●PH＞PI 氨基酸带正电，PH＜PI 氨基酸带负电 PH为9 正向负负向正互相吸引异电●紫外吸收性质色氨酸（Trp）280nm吸收最长波长●二蛋白质结构●一级结构氨基酸序列肽键●二级结构肽链的主链骨架本身的折叠和盘旋由氢键决定●主要为α螺旋●特征 1 较大的氨基酸残基的R侧链不利于形成α螺旋●2脯氨酸或羟脯氨酸残基存在不能形成α螺旋●3多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸，不利于α螺旋生成●基序相邻的二级结构彼此互相作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体●三级结构所有原子在三空间的排布位置●结构域几个基序单元的组合●四级结构由两个或两个以上的亚基之间互相作用，彼此以共价键相连而形成更为复杂的构象●胰岛素没有四级结构 why？●胰岛素无亚基●三蛋白质结构功能●一级结构●分子病由遗传变异引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病镰刀状红细胞贫血●构象病蛋白质折叠错位或折叠导致构象异常变化引起的疾病例疯牛病●二级结构α螺旋β折叠α转角无规卷曲●四蛋白质性质●理化性质改变●一般蛋白质变性后，分子结构松散，易为蛋白酶水解，因此食用变形蛋白更有利于消化●胶体性质●蛋白质表面具有水化层●蛋白质表面具有同性电荷●蛋白质沉淀反应●中性盐沉淀●无机盐：硫酸钠氯化钠硫酸铵●沉淀出蛋白质不变性●五蛋白质分离纯化●离子层析法●亲和层析法●吃熟食的好处●高温使蛋白质变性易被蛋白酶水解利于消化●使细菌蛋白质变性，失去病理失去感染力利于健康●第五章核酸●第一节概述●核酸由多个单核苷酸聚合而成，单核苷酸可以分解成核苷和磷酸核苷再进一步分解成碱基和戊糖●核酸的分子结构●DNA分子结构●一级结构●碱基排列顺序●二级结构●反向平行的多核酸链●三级结构●双螺旋的扭曲再次螺旋●核酸的主要生物学作用●核酸是传递生物遗传信息的载体●核酸是遗传变异的物质基础●RNA种类及结构●结构特征●（1） RNA 的基本组成单位是 AMP 、 GMP 、 CMP 及 UMP 。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点汇总生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学中一些关键知识点的汇总。
一、蛋白质化学蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链，多肽链进一步折叠和盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是整条肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
二、核酸化学核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了 T。
（二）DNA 的结构DNA 具有双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，碱基之间遵循碱基互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C配对）。
（三）RNA 的种类和功能RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）酶的特性酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
高效性是指酶能够大大加快反应速率；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应。
（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。
蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。
肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。
维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结1竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心.抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关.此类抑制作用最大速度Vmax不变,表观Km值升高.2非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶的活性中心以外的必需基团结合.不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合.该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关.此类抑制作用最大速度Vmax下降,表观Km值不变.3反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物.此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降.2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程,但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜,故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体,然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程.这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制.1α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中,胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下,使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2,磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆,参与下一轮穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链,生成2分子ATP2苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中,胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下,使草酰乙酸还原为苹果酸,后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH.NADH进入NADH氧化呼吸链,生成3分子ATP.可见,在不同组织,通过不同穿梭机制,胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样,参与氧化呼吸链的途径不一样,生成的ATP数目不一样.3.1作为酶活性中心的催化基团参加反应；2作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用；3为稳定酶的空间构象所必需；4中和阴离子,降低反应的静电斥力.4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环.1进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；2转肽酶催化成肽；3转位：由EF-G转位酶催化,新生肽酰-tRNA-mRNA 位移入P位,A位空留,卸载tRNA移入E位并脱离.成熟的真核生物mRNA的结构特点是：1大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构.这种结构称为帽子结构.帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性；2在真核mRNA的3′末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾.一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成.因为在基因内没有找到它相应的序列,因此认为它是在RNA生成后才加上去的.随着mRNA存在的时间延续,这段多聚A尾巴慢慢变短.因此,目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关.2.1TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化.2TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶.3TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用.草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸脱氢生成.三羧酸循环的生理意义：TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路.TAC是三大营养素代谢联系的枢纽.TAC为其他合成代谢提供小分子前体.TAC为氧化磷酸化提供还原当量.3. 体内氨基酸主要来源：食物蛋白质的消化吸收；组织蛋白质的分解；经转氨基反应合成非必需氨基酸.主要的去路有：合成组织蛋白质；脱氨基作用产生的氨合成尿素；α-酮酸转变成糖和/或酮体,并氧化产能；脱羧基作用生成胺类；转变为嘌呤、嘧啶等其他含氮化合物.5.草酰乙酸在物质中的代谢作用草酰乙酸在TAC循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循环的速度,草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢不能顺利进行；草酰乙酸是糖异生的重要代谢物；草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关；草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程,这与糖转变为脂的过程密切相关；草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运到线粒体的过程苹果酸-天冬氨酸穿梭；草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸；草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为CO2、H2O、ATP.4．鸟氨酸循环：经鸟氨酸、瓜氨酸及精氨酸等步骤合成尿素后,又重新回到鸟氨酸的一种循环过程. 不断地将体内有毒性的氨转变成尿素,达到解除氨毒的作用.丙氨酸-葡萄糖循环：将肌肉蛋白分解的氨经丙酮酸转氨基生成丙氨酸后随血液转运到肝,丙氨酸经肝脱氨基生成丙酮酸和氨,丙酮酸经肝糖异生形成葡萄糖,而氨经肝鸟氨酸循环合成尿素,葡萄糖经血液回到肌肉经肌肉经酵解过程再生成丙酮酸. 将肌肉中代谢产生的氨通过丙酮酸形式转运到肝而合成尿素.甲硫氨酸：甲硫氨酸经SAM、同型半胱氨酸等中间代谢,进而重新生成甲硫氨酸的循环过程. 为体内甲基化反应提供活性甲基的供体SAM1．草酰乙酸在葡萄糖的氧化分解及糖异生代谢中起着十分重要的作用. 1草酰乙酸是三羧酸循环中的起始物,糖氧化产生的乙酰CoA必须首先与草酰乙酸缩合成柠檬酸,才能彻底氧化.2草酰乙酸可以作为糖异生的原料,循糖异生途径异生为糖.3草酰乙酸是丙酮酸、乳酸及生糖氨基酸等异生为糖时的中间产物,这些物质必须转变成草酰乙酸后再异生为糖.h2. 乙酰CoA是糖、脂、氨基酸代谢共有的重要中间代谢物,也是三大营养代谢联系的枢纽.乙酰CoA的生成：糖有氧氧化；脂酸B氧化；氨基酸分解代谢；甘油及乳酸分解.乙酰CoA的代谢去路：进入三羧酸循环彻底氧化分解,体内能量的主要来源；在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时重要能源之一；合成脂肪酸；合成胆固醇；合成神经递质乙酰胆碱.3. 高氨血症时,脑中的反应为氨+α-酮戊二酸生成谷氨酸,氨+谷氨酸生成谷氨酰胺, 脑内α-酮戊二酸减少导致了三羧酸循环减慢,从而使ATP生成减少,脑组织供能缺乏表现为昏迷.4．丙酮酸转氨基丙酮酸2丙酮酸无氧酵解乳酸3丙酮酸糖异生葡萄糖4丙酮酸酵解逆行磷酸二羟丙酮甘油5丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 呼吸链 CO2+H2O6丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 脂肪酸合成脂肪酸7丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 酮体合成酮体8丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 胆固醇合成胆固醇9丙酮酸羧化草酰乙酸10．酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团.这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,形成具有特定空间结构的区域.该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物.该区域称为酶的活性中心.1 酶“诱导锲合假说”．酶在发挥其催化作用之前,必须先与底物密切结合.这种结合不是锁与钥匙式的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,这一过程称为没底物结合的诱导契合假说.酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形,处于不稳定状态,易受酶的催化攻击.这种不稳定状态称为过渡态.过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合,从而降低反应的活化能.3．DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链.另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链.4．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P序列上游还有一个CAP结合位点.由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节.乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面：1阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA 聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动.2 CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac 操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性；有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP不能与CAP结合位点结合,RNA 转录活性降低.3协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性3．在脂质代谢中,乙酰CoA主要来自脂肪酸的β-氧化,也可来自甘油的氧化分解.在肝脏,乙酰CoA可被转化成酮体向肝外输送.在脂肪酸生物合成中,乙酰CoA是基本原料之一.乙酰CoA也是胆固醇合成的基本原料之5．DNA双螺旋结构模型的要点：1DNA是以反向平行的双链结构,脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触.2DNA是一右手螺旋结构.螺旋每旋转一周包含了10对碱基,每个碱基的旋转角度为36°.螺距为3DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持.原核生物转录终止．RNA-pol在DNA模板上停顿下来不再前进,转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来,就是转录终止.依据是否需要蛋白质因子的参与,原核生物转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类.依赖ρ因子的转录终止中,ρ因子与转录产物结合,ρ因子和RNA-pol都发生构象改变,从而使RNA聚合酶停顿,解螺旋酶活性使DNA/RNA杂化双链拆离,利于产物从转录复合物中释放.非依赖ρ因子的转录终止中,DNA模板上靠近终止处有些特殊碱基序列,转录出RNA后,产物形成特殊的结构来终止转录.．血浆脂蛋白主要包括CM、VLDL、LDL和HDL四类.CM的功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇；VLDL运输内源性甘油三酯和胆固醇；LDL转运内源性胆固醇；HDL逆向转运胆固醇.2．谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α酮戊二酸、NADH+H+和NH3；α酮戊二酸经三羧酸循环产生草酰乙酸、CO2、FADH2、NADH+H+；草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸和CO2；磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸,在丙酮酸脱氢酶的作用下生成乙酰辅酶A；乙酰辅酶A经三羧酸循环生成2CO2、1FADH2、3 NADH+H+和ATP；经氧化呼吸链生成ATP和H2ONH3+CO2+ATP生成氨基甲酰磷酸,经鸟氨酸循环生成尿素.3．复制和转录都以DNA为模板,都需依赖DNA的聚合酶,聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键,合成的核酸链都从5’向3’方向延长,都需遵从碱基配对规律.复制和转录最根本的不同是：通过复制使子代保留杂代全部遗传信息,而转录只需按生存需要部分信息表达.因此可以从模板和产物的不同来理解这一重大区别.此外,聚合酶分别是DNA pol和RNA pol,底物分别是dNTP 和NTP,还有碱基配对的差别1．酮体的产生和利用酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮.肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoAHMG-CoA,接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸.乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮.HMG-CoA合成酶是酮体生成的关键酶.肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化.酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用.丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出.乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化.3. 复制的保真性机制①. 遵守严格的碱基配对规律；②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；,实现正确的碱基选择.③. 复制出错时及时校读功能.4．乳酸异生为葡萄糖的过程1乳酸经LDH催化生成丙酮酸.2丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经GOT催化生成天冬氨酸出线粒体,在胞液中经GOT催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸.3磷酸烯醇式丙酮酸循酵解途径至1,6—二磷酸果糖.41,6—二磷酸果糖经果糖二磷酸酶—1催化生成6—磷酸果糖,再异构为6—磷酸葡萄糖.56—磷酸葡萄糖在葡萄糖—6—磷酸酶作用下生成葡萄糖.三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径.2糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化.3脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化,脂肪酸经β氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化.4蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入糖有氧氧化进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸.所以,三羧酸循环是三大物质共同通路.3．要点：1血糖的来源有糖异生、食物糖的吸收和肝糖原分解.2血糖的去路有氧化分解,合成肌、肝糖原合成脂肪非必需氨基酸及其他如核糖等物质.3肝脏是维持血糖浓度的主要器官：①调节肝糖原的合成与分解；②饥饿时是糖异生的重要器官.4．要点：1肌肉缺乏葡萄糖—6—磷酸酶.2肌糖原分解出葡萄糖—6—磷酸后,经糖酵解途径产生乳酸,乳酸进入血液循环到肝脏,以乳酸为原料经糖异生作用转变为葡萄糖,并释放人血补充血糖.5．要点：1糖酵解指无氧条件下葡萄糖或糖原分解为乳酸过程.2糖酵解与糖异生的差别是糖酵解过程的三个关键酶由糖异生的四个关键酶代替催化反应.作用部位：糖异生在胞液和线粒体,糖酵解则全部在胞液中进行.6.要点：各种糖的氧化代谢,包括糖酵解,磷酸戊糖途径,糖有氧氧化,糖原合成和分解糖异生途径均有6—磷酸葡萄糖中间产物生成.7．要点：1糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,可作为脂肪合成中甘油的原料.2糖有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料.3脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化.4酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环.5甘油经磷酸甘油激酶作用后转变为磷酸二羟丙酮进入糖酵解或糖有氧氧化.。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学知识点总结
第一章1、掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸成肽的连接方式；熟悉氨基酸的通式与结构特点。
元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒组成单位：氨基酸连接方式：脱水缩合通式：结构特点：不同的氨基酸其侧链（R）结构各异。
2、GSH由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？组成：谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸生理功能：在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，GSH科还原细胞被产生的H2O23、蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
作用键：肽键二级结构：多肽链的主链骨架中若肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象。
作用键：氢键三级结构：多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。
作用键：次级键四级结构：由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。
作用键：氢键、离子键4、蛋白质二级结构的基本形式？并试述α-螺旋的结构特点。
基本形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
结构特点：①螺旋的走向为顺时针方向，右手螺旋。
②形成氢键，一稳固α-螺旋结构。
5、何为蛋白质的变性？蛋白质变性后理化性质有何改变？变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
改变：溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。
6、蛋白质在溶液中稳定的因素、等电点及定量方法。
因素：水化膜、电荷等电点：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
7、距离说明蛋白质一级结构与功能的关系。
蛋白质的一级结构决定蛋白质空间结构，进而决定蛋白质的生物学功能。
第二章核酸的结构和功能1、掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。
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生物化学知识点总结一、蛋白质蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。
肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区别：蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。
??-螺旋的结构特点：1）以肽键平面为单位，以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。
2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
3）每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，氢键的方向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力4）肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧，R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
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生物化学知识点整理注：1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理而成，个人主观性较强，仅供参考。
（如有错误，请以课本为主）2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容）蓝色：多为选择、填空第八章脂类代谢第一节脂类化学脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。
类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
分类含量分布生理功能脂肪95%脂肪组织、血浆1. 储能供能2. 提供必需脂肪酸3. 促脂溶性维生素吸收4. 热垫作用5. 保护垫作用6. 构成血浆脂蛋白类脂5%生物膜、神经、血浆1. 维持生物膜的结构和功能2. 胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸等3. 构成血浆脂蛋白第二节脂类的消化与吸收脂类消化的主要场所：小肠上段脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢一、三酰甘油的分解代谢1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2）关键酶：三酰甘油脂肪酶（又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL）3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。
4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌二醇等。
2.甘油的氧化甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。
3.脂肪酸的分解代谢饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。
1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。
心、肝、肌肉最活跃；亚细胞：细胞质、线粒体。
2）过程：①脂酸的活化——脂酰CoA 的生成（细胞质）脂肪酸 + HSCoA + ATP脂酰~SCoA + AMP + Pi 消耗了2个高能磷酸键②脂酰CoA 进入线粒体酶：a.肉碱酰基转移酶 I （脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱc.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体）③脂酸的β氧化a.脱氢：脂酰CoA + FAD脂酰CoA 合成酶Mg2+脂酰CoA 脱氢酶α，β-烯脂酰CoA + FADH2b.加水β-羟脂酰CoA脱氢酶c.再脱氢：β-羟脂酰CoA + NAD+β-酮脂酰CoA + NADH +H+④硫解3）脂酸氧化的能量生成活化：消耗2个高能磷酸键以软脂酸（16C）β氧化为例：7 次β氧化，生成8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2。
能量计算：生成ATP 8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108净生成ATP 108 – 2 = 1064.酮体的生成与利用1）酮体：是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物，是乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。
2）酮体生成的部位：肝细胞线粒体原料：乙酰CoA关键酶：HMGCoA合成酶3）酮体的利用：心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。
4）酮体生成利用的特点：酮体肝内生成，肝外利用5）酮体生成利用的生理意义：①正常情况下是肝输出能源的一种形式；②在饥饿状态或糖供应不足时可代替葡萄糖成为脑组织的重要能源；③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消化。
6）酮症酸中毒机制：在饥饿、高脂低糖膳食，特别糖尿病时，一方面，胰高血糖素等脂解激素分泌增多，脂肪动员增强，脂肪酸β氧化加快，酮体生成增加；另一方面，糖来源不足或糖代谢障碍，草酰乙酸生成减少，乙酰CoA进入三羧酸循环受阻，乙酰CoA大量堆积，使酮体生成进一步增加，当超过肝外组织利用时，血中酮体会异常升高，产生酮症酸中毒。
二、三酰甘油的合成代谢1.部位：肝和脂肪组织（最主要）、小肠黏膜部位原料途径去路肝3-磷酸甘油脂肪酸甘油二酯极低密度脂蛋白（VLDL）脂肪储存小肠甘油一酯脂肪酸甘油一酯乳糜微粒（CM）2.脂肪酸的合成1）合成部位：组织：肝、脂肪等组织亚细胞：细胞质（16碳的软脂酸）主要原料：乙酰CoA、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径2）乙酰CoA的活化乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶（脂肪酸合成的关键酶）的作用下羧化成丙二酸单酰CoA。
3）软脂酸的合成①缩合；②加氢；③脱水；④再加氢。
4）脂肪酸碳链的加工场所：内质网、线粒体。
第四节类脂代谢脂类：包括磷脂、糖脂、类固醇。
一、甘油磷脂代谢1.甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂，最主要的甘油磷脂有卵磷脂（磷脂酰胆碱）和脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）2.甘油磷脂水解的磷脂酶类：磷脂酶（PL）A1、A2、C、D等。
3.甘油磷脂的合成代谢1）部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。
2）原料：甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。
3）合成的两条途径：甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。
4）磷脂酶作用的二、胆固醇代谢1.合成部位：肝、小肠（细胞质及内质网）2.合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH + H+3.合成的基本过程：①甲羟戊酸的合成；②鲨烯的生成（30C）；③胆固醇的生成（27C）。
关键酶：HMG—CoA还原酶4.胆固醇酯在细胞、血浆中合成。
5.胆固醇的转化：胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇第五节血脂与血浆脂蛋白代谢1.血浆脂蛋白：是脂类在血液中的存在和运输形式。
组成：脂类、载脂蛋白2.血脂：主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸等。
3.电泳法与超速离心法的分类及对应关系：α-脂蛋白前β-脂蛋白β-脂蛋白乳糜微粒（电泳法）高密度脂蛋白（HDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、乳糜微粒（CM）（超速离心法）4.血脂蛋白的组成及功能CMVLDL前β-脂蛋白LDLβ-脂蛋白HDLα-脂蛋白密度＜0.95 0.95~1.006 1.006~1.063 1.063~1.210组成脂类含TG最多，80~90%含TG50~70%含胆固醇及其酯最多，40~50%含脂类50%蛋白质最少, 1% 5~10% 20~25% 最多，约50%合成部位小肠粘膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功能转运外源性TG及胆固醇转运内源性TG转运内源性胆固醇逆向转运胆固醇注：TG：甘油三酯第九章氨基酸代谢第一节蛋白质的消化与吸收1.氨基酸的吸收和转运1）氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。
2）常见载体类型如下：①中性氨基酸载体；②碱性氨基酸载体；③酸性氨基酸载体；④亚氨基酸和甘氨酸载体。
2.蛋白质的功能：①作为能源物质氧化供能；②参与构成各种细胞组织；③参与体内多种重要的生理活动。
（催化（酶）、免疫（抗原和抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血因子））3.氮平衡：是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。
（蛋白质含氮特点：平均为16%，1g N相当于6.25g蛋白质）氮平衡的三种情况及人群分布：1）氮总平衡：摄入氮＝排出氮；常见于健康成年人。
2）氮正平衡：摄入氮＞排出氮；常见于儿童、孕妇和康复期患者。
3）氮负平衡：摄入氮＜排出氮；常见于饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤、大量失血的患者。
4.蛋白质的生理需要量①成人每天最低分解约20g蛋白质；②成人每日最低生理需要量：30~50g；③我国营养学会推荐成人每日80g。
5.蛋白质的营养价值与互补作用1）必需氨基酸：指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。
（包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸，即：“携（缬）一（异）本（苯）赖甲亮色书（苏）”）2）蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。
3）食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低是蛋白质混合使用，则可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值。
6.蛋白质的腐败作用：在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基酸，在肠道下端细菌的作用下，产生一系列对人体有害物质的过程。
7.肝昏迷的假神经递质学说：苯丙氨酸与酪氨酸经肠道细菌的作用下分别生成苯乙胺和酪胺，两者进入脑组织，经β-羟化酶作用，转化为苯乙醇胺或β-羟酪胺，其结构类似与儿茶酚胺，故称为假神经递质。
假神经递质增多时，可以竞争性抑制儿茶酚胺受体，使神经冲动受阻，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，即肝昏迷。
第二节氨基酸的一般代谢1.氨基酸的来源与去路1）来源：①食物蛋白的消化吸收；②组织蛋白的分解；③利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。
2）去路：①合成组织蛋白；②脱氨基生成α-酮酸和氨；③脱羧基生成氨类和CO2；④经特殊代谢生成其它含氮化合物。
2.氨基酸脱氨基作用主要的4种方式：1）转氨基作用①基本模式：将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位置上，生成相应的α-酮酸和一个相应的α-氨基。
②体内重要的转氨酶：谷丙转氨酶（GPT）（或称丙氨酸氨基转移酶ALT）谷草转氨酶（GOT）（或称天冬氨酸氨基转移酶AST ）临床意义：急性肝炎患者血清ALT活性显著增高；心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。
③各种转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛2）氧化脱氨基作用①分布广、活性高（肌肉中例外，肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨）；②L-谷氨酸脱氢酶（主要酶）以NAD+/NADP+作为氢受体；③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。
3）联合脱氨基作用主要在肝、肾组织中进行，是体内氨基酸脱氨基的主要方式。
4）嘌呤核苷酸循环（肌肉组织中）3.α-酮酸的代谢1）还原氨基化合成非必需氨基酸；2）合成转变为糖或酮体；生糖和生酮氨基酸种类分类氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、精氨酸、脯氨酸生糖氨基酸谷氨酰胺等等异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸生糖兼生酮氨基酸（“一（异）本（苯）酪色书（苏）”）3)氧化供能。
4.氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质1）γ-氨基丁酸（谷氨酸脱羧基生成）2）5-羟色胺（色氨酸脱羧基生成）3）牛磺酸（半胱氨酸脱羧基生成）第三节氨的代谢1.氨的来源：1）氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨；2)肠道吸收的氨；3）肾小管上皮细胞分泌氨。
2.氨的去路：1）合成尿素；2）转变为非必需氨基酸及其他含氮物；3）生成谷氨酰胺3.谷氨酰胺的运氨作用1）过程：谷氨酰胺合成酶谷氨酸 + NH3 + ATP 谷氨酰胺 + ADP +Pi谷氨酰胺酶谷氨酰胺 + H2O 谷氨酸 + NH3该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。
谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
2）意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
3）临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。
4.尿素合成1）尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程；2）每合成1分子尿素，共消耗4个高能磷酸键；3）尿素分子中的两个N，一个来自NH3，一个来自天冬氨酸；4）尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ，活性最低的酶（限速酶）是精氨酸代琥珀酸合成酶；5）尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质，意义是解除氨毒。