生物化学期末考试重点
生物化学期末复习重点总结
一.n解释1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
2. .蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反正则带正电荷。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
4.核酸的变性:在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
5解链温度、溶解温度或Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
6.Km:等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
6.酶的活性中心或活性部位：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
7.同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
8.变构酶:变构效应的剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的组合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
9.酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
10.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称为糖酵解。
11.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
是体内糖代谢最主要途径。
12.糖异生：从非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸，丙酮酸）转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学复习重点-自整
1.生物化学的概念P1是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
具体来讲，它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2. 生物化学研究的基本内容P1静态生化：研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。
发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质。
生物分子的结构、功能与生命现象的关系。
动态生化:研究生物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控机理生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。
蛋白质的化学3.组成蛋白质的元素P62主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
4.凯式定氮法及蛋白质含量计算凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。
即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。
由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100即蛋白质的含量= 蛋白质含氮量× 6.255.氨基酸结构通式P63存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸按R基极性分两类：极性AA：11种亲水性丝、苏、酪甘半光非极性AA：9种疏水性按水溶性酸碱性分为三类：1、中性AA（有极性与非极性15种）：2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸3、碱性AA（3种）：组、赖、精谷氨酸：甘氨酸：丝氨酸：半胱氨酸组氨酸6.氨基酸的化学性质P65★两性解离: 等电点：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学期末重点总结
生物化学期末重点(zhòngdiǎn)总结生物化学期末(qī mò)重点总结两性离子：一个(yī ɡè)氨基酸分子内部的酸碱反响(fǎnxiǎng)使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在(cúnzài)的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量缺乏以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。
此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布〔D-构型，L-构型〕氨基酸的主要性质：〔旋光特性、紫外吸收，两性解离〕蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可识别的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构根底上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由假设干相邻的二级结构单元〔α螺旋，β折叠，β转角等〕彼此相互作用组合在一起，形成有规那么，在空间上能识别的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。
生物化学期末考研知识点总结
生物化学期末考研知识点总结●一、糖类(一)★糖的生理功能●1、通过氧化放能为生物体提供能量，如葡萄糖的生物氧化。
●2、作为生物体主要的能源储存方式，如糖原和淀粉。
●3、作为生物体的结构物质，如纤维素，起支持和保护作用。
●4、作为合成其他生物分子的前体成分。
●5、参与的细饱间的分子识别和信号转导。
(二)单糖●重要的单糖：●呋喃糖和吡喃糖：●吡喃糖：在己糖中，含氧6个碳原子的碳化称为吡喃糖，有椅式结构和船式结构，船式结构比椅式结构更稳定的原因是有C-C键的重叠和相邻原子间的作用。
●呋喃糖：在戊糖中，含氧5个碳的碳环的单糖称为呋喃糖。
●甘油醛：有光学活性最简单的单糖●核糖和脱氧核糖：是RNA和DNA的主要组成部分●葡萄糖（G）：是生物体代谢的主要来源●半乳糖：与一分子葡萄糖形成乳糖●果糖（F）：自然界含量最丰富的酮糖●赤藓糖：在藻类地衣等低等植物中存在●物理性质●旋光性：可用来区分单糖●甜度：以蔗糖的甜度为标准●溶解性：易溶于水，难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂●化学性质●异构化：在碱性条件下，D-葡萄糖、D-甘露糖、D-果糖可以相互转化，在D-葡萄糖和D-甘露糖的转化中，有一个手性碳发生构型的变化，称为差向异构化。
●氧化反应：可以生成醛糖酸和酮醛酸。
●还原反应：可以被还原醇●糖脎反应（亲核加成）：糖脎可以结晶，可以根据结晶的形状判断单糖的类型。
●酯化作用：单糖可以看作多元醇，可以与酸成酯，生物化学上较重要的糖脂是磷酸酯，它是糖代谢的中间产物。
●糖苷化：单糖环上的半缩醛羟基可以与酚或醇上的羟基脱水缩合成缩醛式衍生物，即糖苷。
●糖醛反应（与无机酸的反应）：●Molisch反应：可以用于鉴定单糖的存在●Seliwannoff反应以及溴水：可以辨别醛糖和酮糖●高碘酸氧化反应：可以根据IO₄⁻的消耗和甲酸的合成确定该糖苷是呋喃型还是吡喃型，还可以计算多糖支链的数目(三)★寡糖●糖苷键：α-糖苷键；β-糖苷键●常见的二糖●蔗糖：一分子葡萄糖和一分子果糖以β-2，1糖苷键连接（因没有潜在自由的醛基，所以没有还原性）●麦芽糖：两分子葡萄糖以α-1，4糖苷键连接●乳糖：一分子半乳糖和一分子葡萄糖以β-1，4糖苷键连接(四)★多糖●淀粉●直链淀粉：以α-1，4糖苷键连接，遇碘呈深蓝色，没有分支，水解产物有一种双糖麦芽糖和一种单糖葡萄糖●支链淀粉：以α-1，6糖苷键连接，遇碘呈紫红色，有分支，水解产物只有一种二糖麦芽糖●糖原：与支链淀粉相似，分支程度更高，有支链，遇碘呈红棕色或红褐色，水解产物为葡萄糖●纤维素：以β-1，4糖苷键连接成直连，是植物细胞壁的重要组分●几丁质（壳多糖）：N-乙酰葡萄糖胺以β-1，4糖苷键连接成直连，是昆虫类，甲壳类动物骨骼以及细菌细胞壁的重要成分(五)★糖蛋白●包括：分泌蛋白、膜蛋白●糖和氨基酸的连接：●O连接：单糖的半缩醛羟基与丝氨酸、苏氨酸残基上的羟基连接。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。
2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。
3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。
4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为复性。
5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。
6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。
9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。
12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。
14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。
17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。
19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。
生物化学期末复习重点
第1章绪论1、生物化学：主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门科学，又称生命的化学2、生物化学主要的研究对象：①生物体的化学组成；②物质与能量代谢及其调节第2章糖类化学1、糖：糖是一类多羟基醛或多羟基酮，或通过水解可以产生多羟基醛或酮的物质2、糖的分类：1）单糖：单糖是最简单的糖，只含一个多羟基醛或多羟基酮单位，分为醛糖和酮糖2）寡糖：又称低聚糖，是由几个(一般为2～10个)3）多糖：多糖由10个以上糖单位组成3、手性碳原子（不对称碳原子）：连接有四个原子或原子团的碳原子，在空间呈不对称排布4、对于含有多个手性碳原子的糖分子，其相对构型是根据其分子结构中离羟基最远的手性碳原子连接的-OH来确定的5、葡萄糖分子的特点：1）四个手性碳原子（2、3、4、5）；2）距羰基最远的手性碳原子C5上的-OH 在右侧，为D-葡萄糖3）天然葡萄糖为D-(+)-葡萄糖6、单糖的主要化学性质：①成苷反应；②成脂反应；③氧化反应；④还原反应认识糖苷键的位置7、糖苷结构中没有半缩醛羟基，不能转变为开链结构，所以糖苷没有还原性8、氧化反应：托伦试剂银镜班氏试剂砖红色9、凡是能被碱性弱氧化剂氧化的糖，都称为还原糖。
单糖都是还原糖10、二糖：1）麦芽糖：由2分子D-葡萄糖，具有还原性2）蔗糖：由1分子D-葡萄糖和1分子D-果糖以α-1,2-β-糖苷键相连而成，无还原性3）乳糖：由1分子D-半乳糖和1分子D-葡糖糖以β-1,4-糖苷键相连而成，具有还原性11、多糖：（一）同多糖1）淀粉—淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，由-D-葡萄糖组成①直链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连而成线性分子，支链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键接成短链，α-1,6-糖苷键相连形成分支②淀粉的主要性质：A.淀粉遇碘呈蓝色B.淀粉在酸或酶的作用下，形成糊精（紫～、红～、无色～2）糖原—由-D-葡萄糖组成，结构与支链淀粉相似，分支比支链淀粉更短、更密，遇碘呈紫红色或红褐色含有α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键3）其他多糖：①纤维素：含有β-1,4-糖苷键（二）杂多糖第3章脂质化学1、脂肪是由甘油与脂肪酸形成的三酰甘油（TAG），又称甘油三酯脂类包括：类脂：磷脂、糖脂、类固醇甘油三酯2、脂肪酸的结构：1）大多数天然脂肪酸是含偶数碳原子的直链一元酸2）碳原子数目一般在4～26之间，尤以C16和C18为最多3）结构通式：R-COOH3、根据是否含有碳-碳双键可分为饱和与不饱和脂肪酸4、必需脂肪酸：维持人和动物正常生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，需由食物提供的脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸5、皂化值：水解1g脂肪所消耗氢氧化钾的毫克数称为皂化值，皂化值越大表示脂肪中的脂肪酸的平均分子量越小6、碘值（或碘价）：通常将100g脂肪通过加成反应所消耗碘的克数称为碘值（或碘价），碘值越大表示脂肪中的脂肪酸的不饱和程度越高7、酸败：脂肪长期暴露在空气中，分子中的碳碳双键和酯键发生氧化水解等反应，产生难闻的气味，这种现象称为酸败8、磷脂：1）甘油磷脂—磷脂酸及其衍生物；既含有亲水基又含有疏水基①磷脂酰胆碱：俗称卵磷脂（PC），是各种膜性结构的主要成分，具有协助脂类运输的作用，可用于防治脂肪肝②磷脂酰乙醇胺：俗称脑磷脂（PE），构成生物膜，参与凝血③磷脂酰肌醇（PI）2）鞘磷脂（略）9、类固醇：类固醇是胆固醇及其衍生物体内重要的类固醇：胆固醇、胆固醇酯、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等1）胆固醇及其酯：既是其它类固醇化合物的合成原料，又是细胞膜的重要成分两种存在形式：胆固醇和胆固醇酯2）胆汁酸：是人和动物胆汁的主要成分，分为游离型胆汁酸、结合型胆汁酸3）类固醇激素：①肾上腺皮质激素：是由肾上腺皮质分泌的一类激素；皮质醇和皮质酮具有很强的调节糖代谢的作用，故称为糖皮质激素；醛固酮对盐和水的平衡具有较强的调节作用，被称为盐皮质激素②性激素：分为雄激素、雌激素和孕激素。
《生物化学》期末背诵重点总结
《生物化学》期末背诵重点总结(-)名词解释1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子C宀、C、0、N、H、位于同一平面，和C® 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2、分子伴侣(molecular chaperone): 一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
3、蛋白质的四级结构(quaternary)与亚基(subunit):体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
4、协同效应(cooperativity): 一个亚基与其配体(Hb中的配体为0?)结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
5、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、Motif (模体)：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
7、Domain (结构域)：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能，称为结构域。
8、pl (等电点)：在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，成电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
9、蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10、盐析：是将硫酸核、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
生物化学期末复习知识点
九、十四、1.合成代谢：生物体利用小分子或大分子的结构元件转变为自身大分子的过程。
分解代谢：有机营养物质通过一系列反应转变为小分子的简单物质的过程。
物质代谢：构成生物体组成成分的糖、脂、蛋白质、核酸等的合成与分解代谢。
能量代谢：伴随物质代谢产生的机械能、化学能、热能以及光能、电能的相互转化。
2.新陈代谢的特点：温和反应；逐步进行；受到调控；（生物代谢体系是长期进化中逐步形成，逐步完善的。
）3.高能化合物：水解可以释放5千卡以上自由能的化合物。
ATP是细胞内化学能的共同载体，含有高的磷酸基团转移势能。
ATP水解释放一个磷酸基团，可以释放7.3千卡自由能。
ATP是生物体内主要的高能化合物。
ATP不是能量贮存者。
4.ATP的生成：○1底物水平磷酸化：代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化，从而使ADP变为ATP。
○2氧化磷酸化：在生物氧化过程中伴随着ATP的生成代谢物被氧化时释放出的电子通过一系列电子传递体传递到O2的过程中伴随ATP的生成。
（指在生物氧化过程中伴随着ATP生成的作用。
）○3光合磷酸化：电子由光系统II传递到光系统I的过程中发生了磷酸化，这磷酸化是由光能推动，称光合磷酸化。
一对e- 从 FADH2传递到O2产生1.5分子ATP；一对e- 从NADH传递到O2 产生2.5分子ATP；5.生物氧化：生物的一切活动皆需要能。
能来源为糖、脂质、蛋白质在体内的氧化。
这些有机物在活细胞内氧化分解产生CO2、H2O并放出能的作用。
实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化还原作用。
原核细胞的呼吸链存在于质膜上，真核细胞的呼吸链存在于线粒体内膜上。
呼吸链的氧化磷酸化在线粒体内膜上进行。
十、1. α,β-淀粉酶：都能水解α-1,4苷键，但不能水解α-1,6苷键。
α-1,6葡萄糖苷酶：水解α-1,6苷键。
2.糖酵解第一阶段总结：从G开始，磷酸化，异构，磷酸化；消耗2分子ATP 。
调控点：已糖激酶，磷酸果糖激酶。
生物期末备考要点
生物期末备考要点一、细胞的结构与功能1. 细胞膜：结构、功能和作用2. 细胞壁：植物细胞与细菌细胞的细胞壁特点3. 线粒体：结构、功能和能量转化4. 叶绿体：结构、功能和光合作用5. 内质网：结构、功能和蛋白质合成6. 高尔基体：结构、功能和物质转运7. 溶酶体：结构、功能和消化作用8. 细胞核：结构、功能和遗传信息传递二、生物化学与代谢过程1. 蛋白质：氨基酸、多肽和蛋白质结构2. 碳水化合物：单糖、多糖和糖原的结构与功能3. 脂类：甘油三酯、磷脂和类固醇的结构与功能4. 核酸：核苷酸、DNA和RNA的结构与功能5. 酶：酶的特性、作用和调节6. 细胞呼吸：糖的分解代谢、ATP的产生和氧化磷酸化7. 光合作用：光合反应、光合色素和光合产物8. 代谢调节：内稳态、反馈抑制和代谢平衡三、遗传与进化1. 遗传基础：基因和染色体的结构2. 遗传规律：孟德尔遗传定律和分离定律3. DNA复制：DNA的结构、复制过程和半保留复制4. RNA与蛋白质合成：转录和翻译的过程与调控5. 遗传变异与突变：基因突变和染色体畸变6. 自然选择：达尔文的自然选择理论和适者生存原则7. 进化证据：化石记录、生物地理学和生物化石8. 人类进化：人类起源、人种形成和人类智力发展四、生物多样性与分类1. 物种概念与分类：物种定义和分类原则2. 动物界分类：无脊椎动物和脊椎动物的分类3. 植物界分类：种子植物和非种子植物的分类4. 昆虫分类：昆虫的特点和昆虫纲的分类5. 微生物分类：细菌、真菌和原生生物的分类6. 生物多样性保护：生物多样性的重要性和保护措施7. 物种演化与分化：物种起源和物种分化的机制8. 生态系统及其服务：生态系统的结构和生态系统服务的意义五、人类生殖与发育生物学1. 生殖系统：男性和女性生殖系统的结构和功能2. 性别确定：染色体理论和性别基因的作用3. 人类生殖周期：月经周期、受精和妊娠4. 胚胎发育：受精卵发育、胚胎发育和器官形成5. 出生与生长发育：出生过程和婴儿生长发育6. 生育控制与性传播疾病：避孕方法和性传播疾病预防7. 遗传疾病与基因治疗：遗传疾病的机制和基因治疗研究8. 生殖健康与社会问题：生殖健康教育和性别平等问题六、生态学与环境问题1. 环境与生态系统：生态学基本概念和生态系统结构2. 物种与群落：生物种群和生物群落的特点和相互关系3. 生态位与生态位分化：生态位概念和生态位分化过程4. 能量流动与生态金字塔：能量流动和生态金字塔的结构5. 物质循环与生态平衡：物质循环过程和生态平衡的维持6. 生态系统的演替：初级演替和次生演替过程7. 生物多样性与生态保护：生物多样性的保护和生态系统服务8. 环境问题与可持续发展：环境问题的解决和可持续发展策略通过对以上生物学知识点的系统学习和整理，可以帮助你在生物学期末考试中更加有针对性地备考，提高成绩。
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等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。
有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。
脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白呼吸链：线粒体膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代物脱下的电子最终传递给氧生成水。
这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链营养必需氨基酸：体需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸一碳单位：指某些氨基酸在分解代过程中产生的含有一个碳原子的基因半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。
一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。
两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制生物转化：机体对外源性的非营养物质进行代转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化氧化磷酸化：代物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。
这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。
蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用DNA的空间结构与功能1、二级结构：双螺旋结构模型要点: 反向平行、右手螺旋；脱氧核糖和磷酸在外侧碱基侧；碱基配对原则 A—T C—G2、DNA的高级结构：超螺旋结构；原核生物DNA为环状超螺旋结构；真核生物DNA为高度有序和高度致密的结构三、RNA的结构与功能1、信使RNA（ mRNA ）开始转录成hnRNA加工后为成熟的mRNA结构特点：密码子：每3个碱基为一个密码子。
帽子结构：7-甲基鸟苷三磷酸。
多聚A尾：多个腺苷酸连接而成。
成熟的mRNA含有5′-末端帽结构和3′-末端的多聚A尾结构。
功能：mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成，即为蛋白质的生物合成提供模板。
2、转运RNA（tRNA）功能：蛋白质合成过程中氨基酸的载体，将氨基酸运输到mRNA相应的位置上3、核糖体RNA（rRNA）rRNA与不同的蛋白质结合组成了核糖体的大、小亚基。
功能：核蛋白体是蛋白质合成的场所三种可逆性抑制剂作用的特点的比较（1）竞争性抑制剂：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。
Km升高，Vm不变。
（2）非竞争性抑制剂：抑制剂结构与底物结构不相似或完全不同。
它只与活性中心以外的必需基团结合，使E和ES都下降。
该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km不变，Vm下降。
（3）反竞争性抑制剂：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性。
结合的ESI则不能分解成产物，Km下降，Vm下降。
磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶（1）细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主体摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶催化生成二氢叶酸，再在二氢叶酸催化下生成四氢叶酸，参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖。
（2）磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而影响细菌的二氢叶酸合成，抑制细菌的生长繁殖。
（3）由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的效果。
因而首次用量需加倍，同时要1日服用4次，以维持血中的高浓度。
血浆脂蛋白代1、概念：血脂与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白形式而运输，其中的Pr称为载脂蛋白。
2、血浆脂蛋白的分类及功能1）、分类：超速离心法：CM、VLDL、LDL、HDL2）、功能乳糜微粒（CM）：转运外源性甘油三酯及胆固醇极低密度脂蛋白(VLDL)：转运外源性甘油三酯及胆固醇低密度脂蛋白(LDL：转运源性胆固醇高密度脂蛋白(HDL:逆向转运胆固醇到肝脏氨的代1、血氨的来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,2、血氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用3、氨的主要去路：在肝脏合成尿素生成部位:主要是在肝细胞的线粒体及胞液中进行反应过程:原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。
过程：通过鸟氨酸循环，也叫尿素循环。
耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。
关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）精氨酸代琥珀酸合成酶4、尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒血氨浓度升高称高血氨症，常见于肝功能严重损伤或尿素合成相关酶的遗传缺陷。
高血氨症时可引起脑功能障碍，称氨中毒血红素的分解代胆红素的生成：胆红素主要源于血红素的降解部位：肝、脾、骨髓等单核吞噬细胞微粒体与胞液中。
过程：血红蛋白----à血红素----à胆红素；珠蛋白----à氨基酸；运输形式：胆红素-清蛋白复合体遗传密码特点：方向性、连续性、简并性、通用性、摆动性丙酮酸经糖异生生成葡萄糖：1丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮酸2、1、6一二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖3、6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖磷酸戊糖途径生物学意义何在？1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。
3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代提供原料1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？特点。
1。
乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应2。
在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。
3在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。
所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。
循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。
4在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。
5三羧酸循环严格需要氧气6。
琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。
1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代和转化的枢纽。
比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。
结构，t二级结构三叶草形，三级结构倒L形 R复杂的多环多臂结构 M分子的长度差异很大功能：将氨基酸运转到MRNA复合物的相应位置，用于蛋白质的合成。
与其他蛋白质组成核糖体，完成蛋白质合成。
进入细胞质指导蛋白质的合成试述糖代、脂类代及蛋白质代三者之间的相互关系?糖代和脂类代：糖酵解产物还原成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。
脂肪又可分解成甘油和脂肪酸，沿不同途径转变成糖。
糖代与蛋白质代：糖代分解产生的能量用于蛋白质合成。
蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成产物可氧化放能，经糖异生生成糖。
蛋白质代与脂类代：脂肪分解成甘油经进一步反应能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。
在蛋白质氨基酸中，生糖氨基酸通过丙酮酸变甘油，也可氧化脱所成乙酰辅酶A，用于脂肪酸合成。
生酮氨基酸可生成乙酰乙酸，所合成脂肪酸。
丝氨酸脱羧后形成胆氨，甲基化后变成胆碱，是合成磷脂的组成成分二、选择题（每题1分，共20分）1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）A：疏水键； B：肽键：C：氢键； D：二硫键。
2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。
A：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于部；B：疏水基团趋于部，亲水基团趋于外部；C：疏水基团与亲水基团随机分布；D：疏水基团与亲水基团相间分布。
3、双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（）A：A+G； B：C+T：C：A+T； D：G+C。
4、DNA复性的重要标志是（）。
A：溶解度降低；B：溶液粘度降低；C：紫外吸收增大；D：紫外吸收降低。
5、酶加快反应速度的原因是（）。
A：升高反应活化能；B：降低反应活化能；C：降低反应物的能量水平；D：升高反应物的能量水平。
6、非竟争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是（）。
A： Km增大， Vm变小；B： Km减小，Vm变小；C： Km不变， Vm变小；D： Km与Vm无变化。
7、电子经FADH2呼吸链交给氧生成水时释放的能量，偶联产生的ATP数为（）A：1； B：2； C：3； D：4。
8、不属于呼吸链组分的是（）A：Cytb； B：CoQ； C：Cytaa3； D：CO2。
9、催化直链淀粉转化为支链淀粉的是（）A：R酶； B：D酶；C：Q酶； D：α—1，6糖苷酶10、三羧酸循环过程叙述不正确的是（）。
A：循环一周可产生3个NADH、1个FADH2、1个GTP；B：可使乙酰CoA彻底氧化；C：有两步底物水平磷酸化；D：有4—6碳的羧酸。
11、生物体脂肪酸氧化的主要途径是（）。