绪论 生物化学简明教程
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生物化学简明教程第一章绪论1.生物化学顾名思义是研究生物体的化学，是研究生物体分子组成及变化规律的基础学科。
其研究范畴主要包括:①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能；②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制；③生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
2.在蛋白质的结构领域，最值得珍视的是F.Sanger对胰岛素氨基酸顺序的测定结果。
F.Sanger 设计了一个巧妙的实验，用2，4—二硝基甲苯（DNFB）标记蛋白质N端的氨基酸，该蛋白质经水解生成黄色的DNP—氨基酸和游离氨基酸，可以利用纸层析加以分离。
终于在1953年，准确描述出含有51个氨基酸的胰岛素的一级结构。
3.蛋白质组:基因组所表达出的全部蛋白质。
4.蛋白质组学:对基因组所表达出的全部蛋白质进行分析建立的新技术体系。
5.常量元素（含量＞0.01%）:如C、H、O、N、P、S 6种主要元素约占机体的97.3%,Ca、K、Na、Cl、Mg在机体也占有较大的比例，这些元素被称为常见元素。
6.微量元素（含量＜0.01%）:如V、Ni、B、Sn、Si等及Fe、I、Zn、Mn、Co、Mo、Cu、Se 、Cr、F 10种元素为人体不可缺少的必需微量元素7.生物分子均是含碳的有机化合物。
生物在长期进化过程中之所以选择碳作为主要的生命元素，是由于碳原子具有特殊的成键性质。
碳原子最外层的4个电子可使碳形成4个共价键。
生物分子之所以复杂多变，种类繁多，正是由于碳骨架的复杂多变决定的。
8.因为功能基团都是极性基团而具有亲水性。
（功能基团如:氨基、羟基、羰基、羧基、基、磷酸基等）9.生物大分子组成的共同规律:生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
如:构成蛋白质的构件分子是20种基本氨基酸，氨基酸之间通过肽键相连，肽链具有方向性（N端→C端），蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；构成核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3',5'—磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性（5'→3'），核酸的主链骨架呈“磷酸—核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代基；构成多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连。
01绪论-生物化学简明教程
• 核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3’，5’-磷
酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5’-3’)，核酸 的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复。
• 脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代
基，其非极性烃长链也是一种重复结构。
• 多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连，
淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的 重复。
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• （1）新陈代谢的化学反应类型
C-C键的断裂和形成 分子重排反应（包括分子异构化、双键的移位及顺反重排） 构件分子间脱水缩合反应 基团转移反应（包括葡萄糖基、磷酰基、酰基、氨基）
氧化还原反应（包括电子转移、氢原子转移、直接与氧原子结合）
基团转移和氧 化还原反应最 为常见
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• （2）三羧酸循环是新陈代谢的共同途径
• 生物的种类千差万别，生命现象错综复杂，
但是在分子水平上，生命的物质组成及其变 化规律有着惊人的一致性。
• 建立对生命现象基本原理整体框架的认识，
可以掌握生物化学知识结构的脉络，化繁为 简有助于对生物化学研究内容和知识的理解。
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1.3.1 生命物质主要元素组成的规律
• 种类：常见的有28种，不同生物体的元素种类
生物化学的创始人
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动态生化
得到脲酶的结晶， 证明了酶的化学本 质是蛋白质。
詹姆斯·B·萨姆纳 James Batcheller Sumner （1887-1955） 美国化学家
1946年诺贝尔 化学奖
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动态生化
三羧酸循环或柠檬酸循环 或克氏循环 （Tricarboxylic acid cycle or Citric Acid cycle or Krebs cycle） 克雷布斯 Hans Adolf Krebs （1900-1981） 英国化学家
生物化学简明教程
生物化学简明教程(第4版)__张丽萍__课后答案1 绪论1(生物化学研究的对象和内容是什么,解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2(你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3(说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构OC成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH)、羟基(—OH)、羰基()、羧基(—COOH)、巯2基(—SH)、磷酸基(—PO)等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及4氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端?C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、?3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
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1930~40年，Kossel & Levene等确定核酸的的组分：
核酸
脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA） 核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）
“四核苷酸假说”：核酸由四种核苷酸组成的单体 构成的，缺乏结构方面的多样性。
20世纪40年代末，Avery 的“肺炎双球菌转化”实验， 噬菌体侵染细菌的实验证明DNA是有机体的遗传物质：
（二）DNA的双螺旋结构
1953年，Watson 和Crick 提出。
1. 双螺旋结构的主要依据
（1）Wilkins和Franklin发现不同来源的DNA纤维具有相似的 X射线衍射图谱。 （2）Chargaff发现DNA中A与T、C与G的数目相等。后Pauling 和Corey发现A与T生成2个氢键、C与G生成3个氢键。
波长 /nm
光吸收
（三）核酸结构的稳定性
1.碱基对间的氢键；2.碱基堆积力；3.环境中的正离子。
（四）核酸的的变性 ：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，
形成单链无规线团状，只涉及次级键的
破坏。(与降解比较)(变性DNA特征) DNA变性是个突变过
A /260nm
Tm
Tm
程，类似结晶的熔解。 将紫外吸收的增加量
C-DNA：44~46%相对湿度，螺距3.09nm，每转螺旋9.33个碱 基对，碱基对倾斜6°。可能是特定条件下B-DNA和A-DNA 的转化中间物。 D-DNA：60%相对湿度，DNA中A、T序列交替的区域。每个 螺旋含8个bp，螺距2.43nm，碱基平面倾斜16°。
（三）DNA的三级结构
线形分子、双链环状(dcDNA)→超螺旋、
DNA
温育
(完整版)生物化学绪论
兰州科技职业学院课程名称：生物化学授课教师：李妮 No: __4___第一章绪论生物化学：研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，称为生物化学。
分子生物学:通常将生物大分子的结构、功能及其代谢调控等的研究，称为分子生物学。
从广义的角度可将分子生物学视为生物化学的重要组成部分。
一、生物化学发展简史生物化学是既古老又年轻的一门学科。
在我国可追溯到公元前21世纪，而欧洲约为200年前。
直到 1903年才由德国科学家C.A. Neuberg 提出“Biochemistry” 而成为一门独立的学科。
(一)古代生物化学的发展1. 公元前21世纪我国人民已能用曲(麯 )造酒，称曲为酒母，即酶。
2. 公元前12世纪前，我们的祖先已能利用豆、谷、麦等为原料，制成酱、饴和醋，饴是淀粉酶催化淀粉水解的产物，这足已表明是酶学的萌芽时期。
3. 汉代淮南王刘安制作豆腐，说明当时在提取豆类蛋白质方面已经应用了近代生物化学及胶体化学的方法。
4. 公元7世纪孙思邈用猪肝治疗雀目的记载，实际上是用富含维生素A的猪肝治疗夜盲症。
5. 北宋沈括记载的“秋石阴炼法”，实际上就是采用皂角汁沉淀等方法从尿中提取性激素制剂。
6. 明末宋应星记载的用石灰澄清法将甘蔗制糖的工艺，被近代公认为最经济的方法。
(二)近代生物化学的发展1. 18世纪下半叶，德国药师K.Scheele首次从动植物材料中，分离出乳酸、柠檬酸、酒石酸、苹果酸、尿酸和甘油等。
2.法国化学家voisier的实验证明，有机体的呼吸和蜡烛的燃烧同样都是碳氢化合物的氧化。
在氧化过程中，氧被消耗而水和二氧化碳被生成，同时放出热能。
这一发现被视为生物氧化研究的开端。
3. 1868年瑞士青年医生F.Miescher发现了核素，后来定名为核酸，为后续的研究作出了重要贡献。
(三)现代生物化学的发展1. 20世纪初期德国化学家E. Fischer在发现缬氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸之后，又用化学方法合成了18个氨基酸的多肽。
第一章 生物化学绪论
第一节、生物化学发展简史
生物化学是在近代化学和生理学的基础上逐渐发展 起来的，故最初称为“生理化学”。直到 1903年才由 德国科学家C.A. Neuberg 提出“Biochemistry” 而成 为一门独立的学科。 纵观生物化学的发展史，可大致分为三个阶段，即 叙述生物化学、动态生物化学和分子生物学阶段。
第三节 生物化学与药学的关系
由生物化学、分子生物学、微生物学相结合而快速发展起
来的现代生物技术已有可能生产人体内几乎所有痕量、稀有 的多肽和蛋白质， 这些技术包括基因工程、酶工程、细胞工 程和发酵工程。生物技术制药从1982年重组人胰岛素上市至 今新批准用于治疗的生物技术药物已超百种，我国亦有包括 胰岛素、白细胞介素、干扰素、促红细胞生成素、粒细胞集 落刺激因子、胸苷激酶基因工程细胞制剂，乙肝疫苗共20多 种生物技术药物批准上市。 因此生物化学基本理论、方法和技术是药学专业学生 必备的理论知识和实践技能。
第一节、生物化学发展简史
20世纪70年代Berg成功地进行了DNA 体外重组， 标志现代基因工程的诞生。20世纪80年代后，分子 生物学和基因工程得以飞速发展，推动了医药工业 和农业的发展。20世纪末启动人类基因组计划，经 近10年努力，终于在2001年2月由人类基因组计划 和Cerela共同公布了人类基因组草图。这是人类认 识生命本质的又一重大突破。将为人类的健康和疾 病的研究带来根本性的变革。
第二节
生物化学研究的主要内容
二、物质代谢、能量代谢及代谢调节
组成生物体的物质不断地进行着复杂而有规律的化学 变化，即新陈代谢。新陈代谢是生命的基本特征之一。生 物经新陈代谢不断与外界环境进行物质交换，以维持生物 体的繁殖、生长、发育、修补和自我更新。 物质代谢 新陈代谢 能量代谢
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第一章蛋白质化学（于洺）第一节蛋白质通论
第二节氨基酸
第三节蛋白质结构
第四节蛋白质结构与功能
第五节蛋白质性质
第六节分离方法与测定
第二章酶化学（于洺）
第一节酶的分类和命名
第二节酶结构基础和催化策略
第三节酶促反应的动力学
第四节重要的酶类
第五节酶的分离纯化和活力测定
第三章维生素化学（王翔）第一节维生素的分类和命名
第二节重要的脂溶性维生素
第三节重要的水溶性维生素
第四章激素化学（王翔）
第一节激素概念和分类
第二节重要动物激素
第三节激素调控体系
第四节激素的作用原理和细胞信号传递
第五章糖与糖代谢（王翔）
第一节代谢通论和研究方法
第二节糖化学
第三节糖的分解代谢
第四节糖的合成代谢
第五节糖代谢调节
第六节生物氧化
第六章核酸化学（王翔）
第一节DNA结构
第二节核酸变性、复性和杂交
第三节限制性内切酶和DNA测序
第四节染色体结构
第七章DNA的复制、修复
第一节
第八章RNA转录、剪接和修饰第九章蛋白质的合成、修饰附录：生物化学实验（于洺）。
生物化学简明教程(第4版)
教材目录
（注：目录排版顺序为从左列至右列 ）
教学资源
《生物化学简明教程（第4版）》配套建设有“生物化学简明教程（第4版）”数字课程 。
教材特色
1、教材传承原版教材简明和重点突出的特色，保持教材的基本框架不变。 2、该教材注重反映学科进展，引进生物化学的新概念和新知识。增加一些新内容。 3、为给反映该学科的进展留出空间，对教材部分内容进行适当整合。 4、为了提高学生自主学习的能力，新增了绪论、本章小结、中英文索引、文献导读。 5、书后配学习卡 。
2012年11月21日，该教材入选第一批“十二五”普通高等教育本科国家级规划教材书目 。
2013年5月17日，该教材由高等教育出版社出版 。
内容简介
《生物化学简明教程（第4版）》分为16个章节，主要包括绪论、蛋白质、核酸、糖类、脂质和生物膜、酶、 维生素和辅酶、新陈代谢总论与生物氧化、糖代谢、脂质代谢、蛋白质的降解和氨基酸代谢、核苷酸代谢、DNA 生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、物质代谢的调节控制等内容 。
作者简介
张丽萍：女，东北师范大学学校教学督学组副组长 。
杨建雄：男，陕西师范大学生命科学学院教授，主要从事中药活性成分的分离和功能评价等应用生物化学方 面的研究工作 。论、蛋白质、核酸、糖类、脂质和生物膜、酶、维生素和辅酶、新陈代谢 总论与生物氧化、糖代谢、脂质代谢、蛋白质的降解和氨基酸代谢、核苷酸代谢、DNA生物合成、RNA的生物合成、 蛋白质的生物合成、物质代谢的调节控制等内容 。
生物化学简明教程重点
1、氨基酸:就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上2、等电点:使氨基酸分子处于兼性离子状态,即分子的所带静电荷为零,在电场中不发生迁移的pH值。
等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
5、构象:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性6、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
7、酶:就是生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
8、全酶:具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基与其它辅助因子。
同工酶:具有不同分子形式但却催化相同的化学反应,这种酶就称为同工酶。
限速酶:整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向9、结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
10、蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。
11、蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用12、复性:在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象13、别构效应:又称为变构效应,就是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性丧失的现象14、活化能:将1mol反应底物中所有分子由其常态转化为过度态所需要的能量15、核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。
生物化学---绪论
人类基因组计划（HGP）
投资30亿 USD（美国能源部） 2003年，美、中、日、德、法、 英6国科学家宣布人类基因组图 绘制成功 ，已完成的序列图覆 盖人类基因组所含基因的99%。
•19世纪末路易·巴德斯（Louis Pasteur） 首先证明
•1897年爱德华.毕希纳 （Eduard Buchner）证明， 无细胞的酵母提取液仍能催化
活酵母细胞能够发酵。 发酵，他获1907年诺贝尔奖。
动态生物化学时期的主要发现： 1926年，萨姆纳(Sumner)从刀豆中制备了脲酶结晶，并证 明它的化学本质是蛋白质。 1931年，中国生物化学家吴宪提出了蛋白质变性的概念。 1932年，英国科学家克雷布斯（Krebs）用组织切片实验证 明了尿素合成反应，提出了鸟氨酸循环。 1937年，阐明了三羧酸循环的基本代谢途径。 1940年，德国科学家埃姆登（Embden）和迈尔霍夫 （Meyerhof）提出了糖酵解代谢途径。 1949年，E.Kennedy等证明F.Knoop提出的脂肪酸β-氧化 过程是在线粒体中进行的，并指出氧化的产物是乙酰CoA。
《生物化学》
绪论
Introduction
目录
一、生物化学与生命的关系 二、生物化学的发展史 三、生物化学的主要研究内容与任务 四、 生物化学与医学、护理学
学习目标
知识性目标 掌握生物化学的概念、生物大分子的含义、新陈代谢的 主要途径、能量转化的核心形式，以及遗传学中心法则。 熟悉生物化学的任务及主要研究内容。 了解生物化学的发展史、生物化学与医学的关系，生物 化学在护理工作中的作用。
技能性目标 通过本章学习，使学生能对生物化学有系统、整体认识。
生物化学的概念
生 物 化 学 （ biochemistry ） 是 研 究 生 物 体
生物化学简明教程(第四版)
生物化学1.绪论1.1生物化学的研究内容1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。
(重点)2、研究范畴主要是：a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质及功能。
b.生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。
c.生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
1．2生物化学发展简史1．2．1蛋白质的研究历程1．2．2核酸的研究历程1．3生物化学的知识框架和学习方法1．3．1生命物质主要元素组成的规律1．3．2生物大分子组成的共同规律1．3．3物质代谢与能量代谢的规律性1．3．4生物界遗传信息传递的统一性2．蛋白质（重点）蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se（微量元素）不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=（总含氮量—无机含氮量）*6。
252．1蛋白质的分类（重点）2．1．1根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质2．1．2根据分子组成分类1、简单蛋白质（仅由肽链组成，不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。
）如：清蛋白2、结合蛋白质（又称缀合蛋白质。
由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分通常称为辅基/辅助因子）2．1．3根据功能分类酶调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白2．2蛋白质的组成单位—氨基酸1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。
3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚氨基酸），其余19种都是氨基位于α—碳原子上的α—氨基酸。
2．2．1氨基酸的结构通式（重点）1、结构通式：从结构上看：除甘氨酸外，所有α—氨基酸分子中的α—碳原子都为不对称的碳原子。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
绪论-全国高中生物竞赛之《生物化学简明教程》名师精讲课件
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 4.分子的或综合生物化学发展时期（1950 年以后）。由于各种现代化
技术和设备，生物化学进入了分子的或综合生物化学发展时期。同时，开 始应用生物化学方法改变遗传性，创立了遗传工程学。
1/16.绪论
三.生物化学的知识框架和学习方法
1.生命物质主要元素组成的规律。 2.生命大分子组成的共同规律。 3.物质代谢和能量代谢的规律。
（1）新陈代谢的化学反应类型 （2）柠檬酸循环是新陈代谢的共同途径 （3）生物体内的合成代谢也有共同的规律性 （4）ATP是所有生物体内能量的共同载体
4.生物界遗传信息传递的规律。
生物化学旨在从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维 等复杂学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 1.生物化学发生前时期。它是生物化学发生前的准备时期。 2.描述的或有机生物化学发展时期（1770—1903）。这个时期的生
物化学更多地依附于有机化学，大量工作是围绕着生命的存在方式—— “蛋白体”进行的。
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 3.动态的或生理生物化学发展时期（1903—1950）。19 世纪中叶，
巴甫洛夫消化生理学比较完整地建立起来了。开始探索生理功能的化学过 程，从而派生出了生理生物化学。
主要成就有： （1）分离制备出多种结晶酶，酶促动力学发展起来了。 （2）细胞氧化受到了广泛的注意，从而基本上阐明了细胞氧化的全过程。 （3）有关维生素分离、制备、生理功能的研究有了良好的开端。 （4）对酵解、发酵过程作了大量探索工作，提出了发酵途径的完整的化学概念 。生理生物化学得到了全面的、深入的发展。
生物化学简明教程
生物化学简明教程生物化学简明教程1. 介绍•生物化学是研究生物体内化学物质和化学反应的科学学科。
2. 生物大分子•生物体内主要有四种生物大分子：蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质。
蛋白质•蛋白质是由氨基酸组成的长链聚合物，具有多种功能。
•结构：由20种不同氨基酸组成，通过肽键连接形成多肽链。
•功能：参与细胞结构的构建、酶催化、携带物质运输等。
核酸•核酸是遗传信息的携带者。
•分类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
•结构：由核苷酸组成，核苷酸由糖、磷酸和碱基组成。
•功能：DNA储存遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
碳水化合物•碳水化合物是生物体内的主要能源来源。
•分类：单糖、双糖和多糖。
•结构：由碳、氢、氧组成。
•功能：提供能量、结构支持、信号传导等。
脂质•脂质是不溶于水的大分子有机化合物。
•分类：脂肪、磷脂、固醇等。
•结构：由甘油与脂肪酸组成。
•功能：储能、细胞膜构成、信号传导等。
3. 代谢途径•代谢途径是生物体内针对物质进行转化和利用的过程。
糖代谢•包括糖的降解（糖酵解和无氧呼吸）和合成（糖异生）。
脂代谢•包括脂肪的降解（脂肪酸β氧化）和合成（脂肪酸合成）。
氨基酸代谢•包括氨基酸的降解（蛋白质分解）和合成（蛋白质合成）。
核酸代谢•包括核酸的降解和合成。
4. 酶和酶促反应•酶是加速生物体内化学反应的蛋白质。
•酶促反应遵循酶底物复合物、过渡态、产物释放等步骤。
5. 重要的生物化学反应•包括光合作用、呼吸作用、糖酵解等。
6. 分子生物学技术在生物化学中的应用•分子生物学技术对于研究生物化学领域的进展起到了重要作用。
PCR技术•可在体外扩增DNA片段，用于基因克隆和基因组分析。
基因工程技术•包括基因表达、基因敲除、基因突变等。
蛋白质纯化技术•用于分离蛋白质并研究其功能。
7. 结语•生物化学是研究生物体内化学物质和反应的重要学科，对于理解生命的本质及其应用具有重要意义。
以上是对”生物化学简明”的整理教程，希望对你有所帮助！。
《生物化学》-绪论
1896年
爱德华·布赫纳发现无细 胞发酵
1833年
安塞姆·佩恩发现了第一 个酶——淀粉酶
1865年
孟德尔通过豌Βιβλιοθήκη 杂交实验，提出了 遗传的分离定律和自由组合定律
1877年
霍佩·赛勒首次提出名词“Biochemie”，即英 语中的“Biochemistry”（生物化学）
第一节 生物化学概述
（一）静态生物化学时期
0 1 对糖类、脂类和氨基 酸的性质进行了较为 系统的研究
0 2 发现了核酸
一、生物化学发展简史
主要 贡献
0 3 从血液中分离出了血 红蛋白
0 4 发现了酵母发酵过程中 存在“可溶性催化剂” 奠定了酶学的基础
第一节 生物化学概述
一、生物化学发展简史
（二）动态生物化学时期
20世纪初期至中期--生物化学发展的蓬勃发展阶段
（一）生物大分子的结构与功能
➢生物大分子是构成生命的基础物质，主要包括蛋 白质、核酸、多糖和复合脂类等
➢人体内生物大分子是由基本结构单位按照一定的 顺序和方式相互连接而成的多聚体，具有种类繁 多、结构复杂、功能各异，但其结构有一定的规 律性等特点，分子量一般大于104
➢生物大分子多数具有生物信息功能，因此也被称 为生物信息分子.
1953年
1966年
尼伦伯等人破译了mRNA分
詹姆斯·沃森和弗朗西斯·克里克提
子中的遗传密码
出了DNA双螺旋结构模型
2003年
美、中、日、德、法、英等六国科学 家宣布人类基因组序列图绘制成功
1958年
弗朗西斯·克里克提出了
遗传信息传递的中心法则
1985年
美国科学家率先提出“人类基因组计 划”，该计划于1990年正式启动
生物化学简明教程
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目录
生物化学概述 生物膜的结构和功能 生物化学与医学的关系
生物分子的结构和性质 生物代谢的调控 生物化学实验技术简介
01
生物化学概述
生物化学的定义和研究对象
生物化学是研究生物体中化学过程的科学。 研究对象包括蛋白质、酶、核酸、糖类等。 生物化学是生物学和化学的交叉学科。 生物化学的研究有助于了解生物体的生命活动规律。
生物化学在医学领域的发展前景
疾病预防和治疗：通过对生物化学的研究，可以更好地了解疾病的发病机 制，为预防和治疗提供理论依据。
新药研发：生物化学对药物研发具有重要指导作用，可以揭示药物作用机 制，为新药的研发提供理论支持。
医学检验：生物化学在医学检验中扮演着重要角色，通过对血液、尿液等 样本的生物化学分析，可以协助医生进行疾病诊断和监测。
信号分子：细胞间信息传 递的媒介
受体：识别信号分ห้องสมุดไป่ตู้的分 子
信号转导途径：将信号传 递至细胞效应器的过程
细胞反应：对信号做出反 应并产生效应
05
生物化学与医学的 关系
生物化学在医学领域的应用
疾病诊断：通过生物化学指标，辅助医生诊断 疾病
营养与代谢性疾病防治：研究营养物质代谢和 能量平衡的调控机制，为防治肥胖、糖尿病等 代谢性疾病提供支持
基因研究：通过 分析基因表达和 突变，对人类健 康和疾病进行深 入研究。
环境监测：检测 环境中污染物的 含量，以保护环 境和人类健康。
生物化学实验技术的主要类型和方法
层析法：利用不 同物质在固定相 和流动相之间的 分配系数不同， 实现物质的分离
电泳法：利用不 同带电粒子在电 场中的迁移速度 不同，实现物质 的分离
《生物化学》绪论
定，如糖代谢、脂肪酸的β氧化、尿素的合成途径及三羧酸循环等。
- 19 -
第二节 生物化学发展简史
成
➢ 1937年，汉斯·阿道夫·克雷布斯阐明三羧酸循环；
果
➢ 1940年，恩布登·埃姆顿、奥托·迈尔霍夫和杰克布·帕纳斯阐明糖酵解的作用机理；
➢ 1944年，奥斯瓦尔德·埃弗里、麦克林恩·麦克劳德、科林·麦卡蒂三人通过著名的肺炎球菌实
验证明DNA是细胞遗传信息的基本物质。
- 18 -
这个时期生物化学的发展：
DNA
RNA
蛋白质
-8-
结论：
生物大分子种类繁多、结构复杂、功能各异的特征决定了它们在生物体中的重要作用，我 们要想揭开多彩生命的面纱，一探生命现象的本质，就必须对生物大分子基本结构单位的种类、 排列方式、空间结构及结构功能关系进行研究。
-9-
第一节 生物化学概述
基因信息的传递与调控
生物体在繁殖的过程中，决定生物特性的基因信息是代代相传的。现已证明，除一部分病毒的遗传物质是 RNA外，其余的病毒及全部具典型细胞结构的生物的遗传物质都是DNA。
- 22 -
2 生物化学作为医学的基础，为疾病预防、诊断和治疗提供了理论基础。 例如，肝癌患者的甲胎蛋白含量会升高，急性黄疸性肝炎患者血液中的谷丙转氨酶、谷草转氨酶的 活力会升高等。在临床上，许多疾病的诊断越来越多地依靠于生化指标的测定。
- 23 -
第三节 生物化学与医学
二、医学专业学生学习生物化学的目的 你想通过学习这门课程获得什么知识？达到什么要求？
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• 中国：古代4200年前已开始酿酒、制醋、制酱；掌握生产豆腐的工艺（贾思勰的《齐民要
术》， 是我国最早的一部完整的古农书）。
• 世界：生化是在物理、化学、生物学、医学有了一定发展才出现的 • 近代生化发展史：
（1）静态生化：18世纪下半叶开始，主要工作： 组成、结构、生理功能（萌芽时期）
（2）动态生化：1930年后研究代谢过程（奠基时期） （3）机能生化：分子生物学、蛋白质、核酸、
(1743-1794) 法国化学家
生物氧化及能量代谢研究的 开端
静态生化
尤斯图斯·冯·李比希
Justus von Liebig （1803－1873）
德国化学家
是农业化学的奠基人，也是生物化学和 碳水化合物化学的创始人之一。首次提 出新陈代谢这个学术名词。发现了马尿 酸、氯仿。
静态生化
弗里德里希·沃勒
动态生化
三羧酸循环或柠檬酸循环或克氏循环 （Tricarboxylic acid cycle or Citric Acid cycle or Krebs cycle）
克雷布斯
Hans Adolf Krebs （1900-1981） 英国化学家
1953年的诺贝尔生理学或医学奖 代谢研究的里程碑
动态生化
1.2 生物化学发展简史
• 可以追溯到人类早期对食物的选择和初步加工； • 作为一门独立的自然科学，只有近200年的历史，即18世纪后才逐步形成的； • 1877年德国医生霍佩-赛勒（Hope-Sayler）首次提出Biochemie一词； • 但是其发展非常迅速，目前已成为自然科学领域发展最快、最引人注目的学科之
的语言，这个语言就是化学。”
生物化学
• Biochemistry、Biological chemistry 、Chemistry of life、 Physiological chemistry • 用化学的方法研究生物体的物质组成及其在生命活动过程中所发生的化学变化； • 在分子水平揭示生命体深层次的内在规律； • 用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变
Friedrich Wöhler （1800－1882）
德国化学家
与Liebig 1828年在实验室合成了尿素。 从而推翻了有机化合物只有在生物体内部 合成的错误认识。
时期特征：生物体内糖类、脂类及氨基酸等均被详尽的研究
动态生化
1890-1902 Fischer首次证明了蛋白质 是多肽；发现酶的专一性，提出并验 证了酶催化作用的“锁－匙”学说； 合成了糖及嘌呤。
DNA--双螺旋模型--分子遗传学 （发展时期）
生化在几十年中飞速发展，在较短年代里集中着大量科学发现。其中很多都称的上是人类认识自 然界的里程碑，有划时代的意义。有相当数量的科学家因此获得“诺贝尔奖”
静态生化
1770-1786年，分离得到甘油、柠檬酸、苹果酸、 乳酸、尿酸、酒石酸等。
卡尔·威尔海姆·舍勒
因与 Andrew Benson 和 James Bassham 发现卡尔文循环，或 称Calvin-Benson-Bassham 循环 而声名显著
梅尔文·埃利斯·卡尔文
Melvin Ellis Calvin （1911- 1997） 美国化学家
1961年获诺贝尔化学奖
时期特征：对生物物质代谢、平衡等进行了广泛深入的研究，基本阐明了酶的化学本质以及与能量 代谢有关的物质代谢途径。
Carl Wilhelm Scheele （1742－1786） 瑞典化家学
奠定现代生物化学基础的工作
静态生化
1780-1789 Lavoisier 研究“生物体内的燃 烧”，指出此类“燃烧”耗氧并排出二氧 化碳。后人称他为“生物化学之父”
安托万-洛朗·德·拉瓦锡 Antoine-Laurent de Lavoisier
1953年首次描绘了DNA双螺旋结构模型，使人们第 一次获知基因结构的实质
1962年共获诺贝尔生理学或医学奖
詹姆斯·沃森 （James D. Watson）
1969-1972年，在核酸限制酶的分离与应用方面做 出突出贡献
机能生化
1978年共获诺贝尔奖
沃纳·亚伯
Werner Arber 瑞士微生物学家
• 自我复制(self-replication) • 自我装配(self-assemble) • 自我调节(self-regulation)
生命是什么？
生命的共同“语言”－化学
著名的诺贝尔获奖者--阿瑟·科恩伯格（Arthur Kornberg）在哈佛 大学医学院建校100周年时说：“所有的有机生命体都有一个共同
机能生化
指出镰刀形红细胞贫血是一种分子 病，并于1951年提出蛋白质存在二 级结构。
莱纳斯·鲍林
Linus Carl Pauling （1901-1994） 美国化学家
1954年获诺贝尔化学奖 1962年获诺贝尔和平奖 量子化学和结构生物学的先驱者之一
机能生化
弗朗西斯·克里克 （Francis H. Crick）
绪论 生物化学简明教程
Life is beautiful!
生机盎然
再也没有什么比生命更加美丽 What makes our globe so lively and beautiful?
Nothing is more beautiful than life!
郁郁葱葱
Diverse is beautiful! 生命的多样性
赫尔曼·埃米尔·费歇尔
Hermann Emil Fischer （1852-1919） 德国化学家
1902年获得诺贝尔奖 生物化学的创始人
动态生化
得到脲酶的结晶，证明了酶的化学本 质是蛋白质。
詹姆斯·B·萨姆纳 James Batcheller Sumner
（1887-1955） 美国化学家
1946年诺贝尔化奖
规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
1.1 生物化学的研究内容
• 生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能； • 生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调解与控制； • 生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达
从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质
汉弥尔顿·史密斯