生物化学1绪论
第一章 生物化学绪论
生物化学不仅是一门对生命科学有着指导性的基础
理论学科，也是一门对国民经济有着重要意义之一的应用
学科，主要表现在以下几个方面：
（1）生物化学在工业上的应用
生物化学是食品发酵工业理论基础。
例如：食品工业制酱、酿酒、制醋；纺织工业上棉布浆化； 制革业上的毛皮毛脱脂；
（2）生物化学在农业上应用
生物化学也是农业的基础课。农作物的代谢都离不开生物 化学，以及农作物病虫防治等等。
Biochemistry 或 Biological Chemistry
现译为“生物化学”，简称“生化”。 实用文档
2、生物化学发展与起源
生物化学在18世纪开始萌芽，19世纪
初步发展，20世纪初才成为独立的学科。
首先，起源于法国，由法国传之于德
国，由德国而传到美国和英国。在20世纪
后，再由上述国家流传于其他各国。大约
生物化学
BIOCHEMISTRY
主讲：生物与制药工程学院 申 宁 实用文档
第一章 绪 论
生命与生物化学
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一 、生命的定义
具有复制的能力 具有催化的能力 具有突变的能力
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地球充满着生物，从最简单的病毒到菌 藻树草，从鱼虫鸟兽到最复杂的人类， 千姿百态。不同的生物，其形态、生理 特征和对环境的适应能力各不相同，都 经历着生长、发育、衰老、死亡的变化， 都具有繁殖后代的能力。
真核细胞中含有被核膜包着的核
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真核细胞的结构
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植物细胞的结构
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原核生物：地球上数量最多、分 布最广。代谢系多样性能适应各种 环境。 真核生物：一般为原核细胞的上千 倍～上万倍，有核，其构造与机能 均比原核生物复杂。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学〔biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学与物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的开展：1．表达生物化学阶段：是生物化学开展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以与生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃开展的时期。
就在这一时期，人们根本上弄清了生物体各种主要化学物质的代途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以与水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代：物质代的根本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代→排泄。
其中，中间代过程是在细胞进展的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代，分解代，物质互变，代调控，能量代几方面的容。
3．细胞信号转导：细胞存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代、生理活动与生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，提醒结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的根本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
第一章 生物化学绪论
第一节、生物化学发展简史
生物化学是在近代化学和生理学的基础上逐渐发展 起来的，故最初称为“生理化学”。直到 1903年才由 德国科学家C.A. Neuberg 提出“Biochemistry” 而成 为一门独立的学科。 纵观生物化学的发展史，可大致分为三个阶段，即 叙述生物化学、动态生物化学和分子生物学阶段。
第三节 生物化学与药学的关系
由生物化学、分子生物学、微生物学相结合而快速发展起
来的现代生物技术已有可能生产人体内几乎所有痕量、稀有 的多肽和蛋白质， 这些技术包括基因工程、酶工程、细胞工 程和发酵工程。生物技术制药从1982年重组人胰岛素上市至 今新批准用于治疗的生物技术药物已超百种，我国亦有包括 胰岛素、白细胞介素、干扰素、促红细胞生成素、粒细胞集 落刺激因子、胸苷激酶基因工程细胞制剂，乙肝疫苗共20多 种生物技术药物批准上市。 因此生物化学基本理论、方法和技术是药学专业学生 必备的理论知识和实践技能。
第一节、生物化学发展简史
20世纪70年代Berg成功地进行了DNA 体外重组， 标志现代基因工程的诞生。20世纪80年代后，分子 生物学和基因工程得以飞速发展，推动了医药工业 和农业的发展。20世纪末启动人类基因组计划，经 近10年努力，终于在2001年2月由人类基因组计划 和Cerela共同公布了人类基因组草图。这是人类认 识生命本质的又一重大突破。将为人类的健康和疾 病的研究带来根本性的变革。
第二节
生物化学研究的主要内容
二、物质代谢、能量代谢及代谢调节
组成生物体的物质不断地进行着复杂而有规律的化学 变化，即新陈代谢。新陈代谢是生命的基本特征之一。生 物经新陈代谢不断与外界环境进行物质交换，以维持生物 体的繁殖、生长、发育、修补和自我更新。 物质代谢 新陈代谢 能量代谢
生物化学
第一章．生物化学绪论1.生命的生物化学定义：生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。
但是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。
2.生命（生物体）的基本特征：（1）细胞是生物的基本组成单位（病毒除外）。
( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。
( 3 )生命通过繁殖而延续，DNA是生物遗传的基本物质。
（4）生物具有个体发育和系统进化的历史。
( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节，对环境有适应性。
3.化学是在原子、分子水平上，研究物质的组成，结构、性质和变化规律的一门基础自然科学。
生物化学就是生命的化学。
4.生物化学：运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。
5.生命体的元素组成：在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。
第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。
这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。
第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。
这类元素也是组成生命体的基本元素。
第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。
是生物体内存在的主要少量元素。
第四类元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。
偶然存在的元素。
6.生命分子是碳的化合物：生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。
生物分子中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。
7.生物（生命）分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的基本对象。
生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。
维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。
8 .生物大分子的结构与功能：研究生物分子的结构和功能之间的关系，代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。
9.生物化学的内容：静态生物化学：研究生物有机体的化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学：研究生命现象的物质代谢、能量代谢与代谢调节。
生物化学重点
生物化学重点第一章绪论1.生物化学的定义生物化学是研究生命体化学组成及化学变化规律的一门科学。
2.生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。
其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。
3.生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。
4.我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。
1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。
1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。
1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。
第二章蛋白质构建分子—氨基酸*1.二十种蛋白质标准氨基酸【R 基决定了蛋白质的性质】七种氨基酸(Arg,Lys,His,Asp,Glu,CysandTyr)易形成离子化的侧链*2.蛋白质中的氨基酸都是L-型。
(Gly甘氨酸除外)氨基酸侧链含有.3.20种氨基酸按照酸碱性的分类。
中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。
酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。
解离后，分子带负电荷。
碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
解离后，分子携带正电荷。
4. 氨基酸的等电点及其实际意义（用途）*等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。
意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。
利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。
利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
生物化学第一章绪论
引言概述：生物化学是研究生物体内化学结构、组织和生命活动的科学，它承接了有机化学、生物学和物理学等多个学科的基础知识，并运用这些知识来解析生物体内的复杂化学反应。
本文将围绕生物化学第一章的绪论部分展开叙述，重点介绍生命的起源、生物大分子、生命的能量转化、生物膜和细胞器等方面的内容。
正文内容：一、生命的起源1.生命的化学基础：讲述有机分子在地球早期的环境下的合成过程，以及如何形成简单有机分子的实验模拟研究。
2.生命的起源理论：介绍了地球早期环境和过渡环境中生命起源的几种理论，如原生生命体说、RNA世界假说等，并对比分析它们的优缺点。
3.生命的进化：阐述了生命的起源与进化之间的关系，以及自然选择和基因突变在生命进化中的作用。
二、生物大分子1.蛋白质：描述蛋白质的组成、结构和功能，包括氨基酸的基本性质和反应、蛋白质的一级、二级、三级和四级结构以及蛋白质的功能多样性。
2.核酸：介绍DNA和RNA的结构和功能，包括核苷酸的组成、碱基配对的规则、DNA的双螺旋结构和复制等重要过程。
3.多糖：讲述多糖的种类和结构，包括淀粉、糖原和纤维素等，以及它们在生物体内的生理功能和代谢途径。
三、生命的能量转化1.糖代谢：详细阐述糖的有氧和无氧代谢途径，包括糖解、糖酵解、异源糖母嗣和糖异生等过程，以及这些过程的调控机制。
2.脂肪代谢：解析脂肪在生物体内的合成和降解途径，包括脂肪酸的合成、三酰甘油的降解和胆固醇的合成等重要过程。
3.氨基酸代谢：探讨氨基酸的合成和降解途径，以及转氨酶和脱氨酶在这些过程中的作用。
四、生物膜1.生物膜的结构：介绍生物膜的组成和结构，包括磷脂双分子层的构成、蛋白质和其他分子在生物膜中的分布以及生物膜的流动性等特点。
2.生物膜的功能：阐述生物膜在细胞内外界物质交换、信号传导和细胞间相互作用等方面的重要功能，并介绍生物膜的选择性通透性。
3.膜蛋白：探讨膜蛋白的结构和功能，包括通道蛋白、离子泵和受体蛋白，以及它们在维持细胞内外环境平衡和信号转导中的作用。
生物化学第一章绪论
1965年， Holly 排出酵母tRNAAla 的一级结构 1966年，Nirenberg & Khorana 破译了遗传密码 1970 年， Temin和 Baltimore 几乎同时发现逆向转录酶，证 实了 Temin 1964 年提出的“前病毒假说”，阐明在劳氏肉 瘤病毒（RSV）感染以后，首先产生含RNA病毒基因组全部 遗传信息的 DNA 前病毒，而子代病毒的 RNA 则是以前病毒 的DNA为模板进行合成。 1972 年～1973年， Berg 等成功地进行了 DNA 体外重组； Cohen创建了分子克隆技术，在体外构建成具有生物学功能 的细菌质粒，开创了基因工程新纪元。在此同时，Boyer等 在 E.coli 中成功表达了人工合成的生长激素释放抑制因子基 因
后发现维生素
1926年，美国化学家J. B. Sumner首次得到脲酶结晶 1912-1933，生物氧化得到了卓有成效的研究
30 年代，陆续得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳 蛋白酶，从而进一步证明酶是蛋白质
30年代，英国生化学家A.Krebs提出尿素循环和三羧 酸循环 40年代，能量代谢的提出为生物能学的发展奠定了 基础 此外，糖酵解途径、光合碳代谢途径得到证明，发 现了维生素和激素、血红素、叶绿素等
第一代转基因食品，是以增加农作物抗性和耐贮 性的转基因植物源食品。
这一代的转基因食品研究起始于20世纪70年代末80年代 初，是以转入抗除草剂基因、抗虫基因增加农作物的抗逆性 以及延迟成熟基因等为主要特点。
转基因抗虫水稻
转黄瓜抗青枯病基因的甜椒
生物化学知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学.其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达.生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系.2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素.第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素.第二章蛋白质1. 名词解释1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域.结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构.造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性2. 问答题1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图.氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：中性氨基酸)''(2121pKpKpI+=一氨基二羧基氨基酸)''(2121pKpKpI+=二氨基一羧基氨基酸)''(2132pKpKpI+=2氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例分类名称结构缩写丙氨酸AlaA缬氨酸ValV非极性氨基酸疏水,8种非极性氨基酸疏水,8种亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP甲硫氨酸也称蛋氨酸MetM苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW极性氨基酸亲水,12种甘氨酸中性氨基酸,不带电GlyG丝氨酸中性氨基酸,不带电SerS苏氨酸中性氨基酸,不带电ThrT半胱氨酸中性氨基酸,不带电CysC酪氨酸中性氨基酸,不带电TyrY极性氨基酸亲水,12种天冬酰胺中性氨基酸,不带电AsnN谷氨酰胺中性氨基酸,不带电GlnQ天冬氨酸酸性氨基酸,带负电AspD谷氨酸酸性氨基酸,带负电GluE极性氨基酸亲水,12种赖氨酸碱性氨基酸,带正电LysK精氨酸碱性氨基酸,带正电ArgR组氨酸碱性氨基酸,带正电HisH3蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%.生物样品中,每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质.通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法粗蛋白测定的经典方法4蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含个氨基酸,螺距为；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行②β-折叠要点：多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro脯氨酸④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性5一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋计算该片段的轴长螺旋数为180/=50,轴长为×50=27nm6维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些维持蛋白质一级结构的作用力主要的化学键：肽键,有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等统称次级键非化学键和二硫键7简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质的一级结构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能,完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能,严重时导致疾病的发生蛋白质构象病,如疯牛病8简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分辅基根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白9简述蛋白质的主要性质①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH为蛋白质的等电点②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm之间,为胶粒范围之内,因而具有胶体的性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为变性.若变性程度较轻,除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能,称为复性.在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因互相缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,称为蛋白质的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性.蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有波长的特征性吸收峰,其吸收率和蛋白质浓度成正比用来测含量⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应,用以检测水解程度第三章核酸1. 名词解释1核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合生成的化学键称为β,N糖苷键2核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸最常见为5’-核苷酸3核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸即多聚核苷酸,DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式4DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变.能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性.注意,DNA的变性过程是突变性的.复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程5分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交6增色效应：核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应7减色效应：核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应8基因与基因组：基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关9Tm熔解温度：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点10Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率A+T/G+C衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近11探针：在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题1某DNA样品含腺嘌呤%按摩尔碱基计,计算其余碱基的百分含量由已知A=%,所以T=A=%,因此G+C=%,又G=C,所以G=C=%2DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么①化学组成：DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸,一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U四种.②分子结构：DNA为双链分子,其中大多数是是链状结构大分子,也有少部分呈环状；RNA为单链分子.③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布.④生理功能：DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达,分子量要比DNA小得多,某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体3简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点：①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链DNA单链组成.两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构.螺旋中两条链的方向相反,其中一条链的方向为5’→3’ ,另一条链的方向3’→5’.②碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧,碱基环平面与轴垂直,糖基环平面与碱基环平面呈90°角.③螺旋横截面的直径为2nm,每条链相邻碱基平面之间的距离为,每10个核酸形成一个螺旋,其螺距高度为.④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键,碱基的互相结合具有严格的配对规律,嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理,解释了遗传物质自我复制的机制.模型是两条链,而且碱基互补.复制之前,氢键断裂,氢键断裂,两条链彼此分开,每条链作为一个模板复制除一条新的互补链,这样就得到了两对链,解决了遗传复制中样板的分子基础4DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构.真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体,属于DNA的三级结构5细胞内含哪几种主要的RNA其结构和功能是什么细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA.mRNA：单链RNA,功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA：单链核酸,但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构,保守性最强.二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L型.功能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成rRNA：细胞中含量最多RNA总量的80%,与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所.在原核生物中,有5S、16S、23S,16S 的rRNA参与构成蛋白体的小亚基,5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中,rRNA有四种5S、、18S、28S,其中18S参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚基6简述tRNA的二级结构要点tRNA的二级结构呈三叶草形,包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA的3’-末端和5’-末端,3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA,A为核苷,氨基酸可与之形成酯,该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC区：该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环TψC由7个核苷酸组成,通过由5对碱基组成的双螺旋区TψC臂与tRNA其余部分相连,除个别例外,几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：位于反密码去与TψC 之间,不同的tRNA在该区域中变化较大7简述核酸的主要性质①一般理化性质：固体DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末状固体,均溶于水,不溶于一般的有机溶剂,在70%乙醇中形成沉淀,具有很强的旋光性,DNA粘度较大,RNA粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团,有具有碱性基团,因而核酸具有两性性质.DNA的等电点为4至,RNA的等电点2至RNA存在核苷酸内的分子内氢键,促进电离③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式,前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成,后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶,可以有选择性地切断磷酸二酯键限制性核酸内切酶或者没有选择性地切断⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂,变成单链结构.DNA的热变性过程是突变的,在很窄的温度区间内完成,其熔解温度满足Tm—=100G+C；RNA由于只有局部的双螺旋区,所以变性行为引起的性质变化不明显⑥核酸的复性：在适当条件下,变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构,DNA的生物活性只能得到部分恢复,且出现减色效应,将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性,缓慢冷却可以复性,分子量越大复性越困难,浓度越大,复性越困难⑦核酸的分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构,具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质,并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物2. 问答题1简述糖的功能及分类并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质,是细胞的结构组分,具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用.糖的分类：根据大小分为单糖大约20种、寡糖2-10种、多糖和糖缀合物.单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖醛糖如甘油醛,酮糖如二羟丙酮、丁糖醛糖如赤藓糖,酮糖如赤藓酮糖、戊糖醛糖如核糖,酮糖如核酮糖、己糖醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖,酮糖如果糖、山梨糖、庚糖景天酮糖.寡糖按照所含糖基多少分为二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖、三糖棉籽糖…六糖.多糖分为均多糖淀粉、糖原、甲壳素、纤维素和杂多糖半纤维素、粘多糖.糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类2说明麦芽糖组成淀粉的基本单位、纤维二糖组成纤维素的基本单位所含单糖的种类、糖苷键的类型.一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面下方,糖苷键为1-4糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面上方,糖苷键为1-4糖苷键3列举出四种多糖的名称均多糖由一种单糖聚合而成：淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种,后者存在1-6糖苷键,两者均是植物细胞的能源储存形式、糖原动物及细菌的储能物质,贮存于动物的肝脏和肌肉中,结构于支链淀粉类似,遇碘显红紫色、纤维素葡萄糖β1-4糖苷键连接而成的无分支的同多糖,形成植物细胞细胞壁、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β1-4糖苷,基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物杂多糖由几种不同的单糖聚合而成：半纤维素存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称、粘多糖糖胺聚糖.是含氨基己糖的杂多糖的总称,表现为一定的粘性和酸性,如透明质酸和肝素、药物多糖中药的有效成分、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素和结合脂与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白2. 问答题1简述脂的功能.①脂是生物细胞重要的储能物质,因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类磷脂酰甘油酯是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质2简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜,其共同特点是单层的生物膜细胞膜是流动的磷脂双分子层构成的连续体,蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中.脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性,方便蛋白质的运动,也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关.蛋白质是选择性透过的运输通道,同时也是细胞间信息传递、识别的受体.细胞器膜的结构与细胞膜类似,但由于功能的分化而多为双层膜,内层膜出现扩大现象,成为新陈代谢的部位.第6章酶1. 名词解释1酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂2单酶单纯蛋白酶：除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶3全酶结合蛋白酶：含酶蛋白脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性和非蛋白小分子物质传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质的酶.酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶4辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II 5辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉※辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同。
生物化学-第一章绪论
脂肪酸、甘油和胆碱
•它们是脂肪和类脂质的组 成成分。类脂质中磷脂是 组建生物膜双层脂质的基 本物质。
2.物质代谢及调控
生代谢物是体生的物基体与本外特界征的新物陈质交代换谢过。程，
是活细胞进行的复杂的系列酶促反应过 程。
第一阶段：消化吸收
第二阶段：中间代谢过程
合成代谢、分解代谢、
第三阶段：排泄阶物段质互变、代谢调控和
SOD
对后续课程的作用
病理学 本课程为炎症、肿瘤、肝性脑病、酸碱 平衡学习提供分子基础。
药理学
酶类、溶栓类、肿瘤化疗类、抗病毒类、部 分降压类、糖尿病治疗类、降脂类药物的学 习均需生物化学知识。
专业课
内、外、妇、儿等专业课程发病机理、诊断 、治疗的学习必需有生物化学知识。
❖ 对象：一切生物有机体。 ❖ 医学生物化学以人体为研究对象，利用微生物
及动物实验研究获得大量有关生物分子的知识， 也可通过临床医疗实践积累人体生物化学的资 料。 ❖ 应用：其理论和技术广泛应用于临床实践和研 究。又与其他医学基础课程联系广泛。
二、生物化学的研究内容
生化的研究范围涉及整个生物界， 其内容以介绍生物界普遍存在的化 学物质和共同遵循的基本代谢规律 为主，适当结合专业实际。 课程内容主要由四部分组成：
20种氨基酸
2种单糖
•氨基酸是组成所有蛋白质分 子的单体，也参与许多其他结 构物质和活性物质的组成。
D-葡萄糖是植物光合作用的主要 产物，也是多糖化合物的主要单 体分子。D-核糖是核苷酸的组成 成分。
5种芳香族碱基
2种嘌呤（腺嘌呤和鸟嘌呤）和 3种嘧啶（胞嘧啶、尿嘧啶、胸 腺嘧啶）分别参加核苷酸的组 成。核苷酸是DNA和RNA分子 的前体，也是核苷酸类辅酶和 高能磷酸化合物ATP等三磷酸核 苷酸的前体。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
生物化学 绪论(共46张PPT)
二十一世纪
生命科学的世纪
人口与粮食 健康与疾病 环境与生态 能源与资源
What is life science?
热爱生命而喜欢生命科学是一份天然, 生命科学的三“神”：神秘、神妙、神圣
学习生命科学是一种荣幸和享受
What is life science?
生命的基本特征：
1、细胞是生物的基本单
位
生物体内的生化反应由基因控制
1962年 J.D.沃森（美）、F.H.C.克里克、 M.H.F.威尔金斯（英）
发现核酸的分子结构及其对住处传递的重要性
1968年 R.W.霍利、H.G.霍拉纳、M.W.尼伦伯 格（美）
研究遗传信息的破译及其在蛋白质合
成中的作用
诺贝尔生理或医学奖
1972年 G.M.埃德尔曼（美）、R.R.波特（英）
发明了对生物大分子进行确认和结构分 析的方法和发明了对生物大分子的质谱
分析法
诺贝尔奖
诺贝尔化学奖
2003年 彼得·阿格雷（美）、罗德里克·
麦金农（美） 在细胞膜通道方面做出的开创性贡献。
2004年
阿龙-西查诺瓦、阿弗拉姆-赫尔什 科（以）和伊尔温-罗斯（美）
泛素调节的蛋白质降解
诺贝尔生理或医学奖
counterparts for a mean percent
Fujiyama et al, 2002, Science, 295: 131-134
What is life science?
生命的基本特征：
4、生物具有个体发育和进化的历史
正常的生物都具有从生到死的完整生命 过程，即生活史。
生物个体不断繁衍后代，无数个体失 活史串联起来就构成了生物的进化史， 遗传和变异结合的后果。
生物化学--绪论ppt课件
我国的现代生物化学研究起步较晚，由留美、 德、法、英等学者开始主要有吴宪教授，王英睐，曹 天钦，邹承鲁等教授。
1965年上海有机化学研究所汪猷、北京大学邢其 毅教授用化学法人工合成了具有生物活性的结晶牛胰 岛素。
小结：不同学科的合作与交流是推动 生物化学前进的基本因素。多学科合作， 有机化学基础，分离与分析技术的发展， 研究方法与仪器设备的结合，是生化发 展的主要动力。
英国剑桥生物化学中心：论文发表较多，获得资助，成立实验室， 购进新仪器设备，扩大研究队伍，获得 成果。
霍普金斯Sir Frederick Gowwland Hopkins, 1861-1947, 发现维生 素，色氨酸，谷胱甘肽等。成立学派。 德国在生理化学及有机化学方面有突出贡献的科学家有：
Emil Fischer 1852-1919,普鲁士化学家研究糖 嘌呤类物质，合成了 苯肼，确定了糖的分子结构，也从事蛋白质、酶的研究。
十九世纪德国的生物化学、有机化学 等领域领先于世界各国，美国等落后于 德国，德国生物化学较强的大学有： Leipzigs大学和Heidelbergs大学。
二十世纪：德、美、英、法等国相继成立生物化学 研究中心，在蛋白质、酶、维生素、激素及代谢、氧化 取得较大进展，各国政府及投资家重视生物化学的研究， 条件改善。
发酵工业：新陈代谢，酒精，氨基酸，抗菌素，酶等 基因工程、蛋白质工程及酶工程：具有治疗作用的各种
干扰素，重组产品如水蛭素，t-PA, endostatin等。 农业：产品品质改良，生物农药，生物肥料，农产品加
工与贮藏，如棉花基因改良，抗旱抗盐耐碱植物， 植物育苗与脱毒，转基因食品等。
人类基因组计划的成功实施：
生物化学的发展前景
借助于现代科技成果，高速发展生化理 论与技术，促进生物学理论技术及生物 工程学的发展。
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第一章绪论
一、名词解释
1、构件分子
2、蛋白质组学
3、基因组学
4、静态生物化学
5、动态生物化学
6、机能生物化学
二、问答题
1、何谓生物化学
2、生物化学研究的主要内容、学习的目的和意义？
3、生物化学与医药学的关系？
参考答案
一、名词解释
1．是指构成蛋白质、核酸、多糖等生物大分子的基本单位，如20种L- -氨基酸是构成蛋白质的构件分子，4种核苷酸是构成核酸的构件分子，单糖是构成多糖的构件分子等。
2、研究细胞或组织中所含有的全部蛋白质的表达谱，称蛋白质组学。
3、分析生物体全部基因组结构与功能，称基因组学。
4、主要针对生命物质的化学组成、性质以及含量的研究，因为这些属于静止性的，故称为静态生物化学”或叙述生物化学。
5、研究各种物质在体内的代谢变化，由于代谢过程处于动态平衡之中，被称为动态生物化学。
6、从一个完整的生物机体角度来研究其化学组成及其化学变化与生理功能的关系，被称为机能生物化学。
二、问答题
1．生物化学主要是从分子水平研究生物体的化学组成，探讨生命活动过程中化学变化规律的一门科学，又称生命的化学。
2．生物化学研究内容十分广泛，本教材主要集中在以下几方面：（1）生物体的物质组成及生物大分子的结构与功能；（2）物质与能量代谢及其调节；（3）DNA复制、基因表达及其调控；（4）肝胆生化、水盐代谢、酸碱平衡和药物代谢等专题医药学生化。
目的意义：学习生物化学可以帮助我们从分子水平研究人体生命的规律，阐明人体生长、发育、分化、组织细胞结构和功能；观察人与病原体以及人与自然环境之间的关系；分析疾病发生发展的机制
和开发新的有效的预防、诊断和治疗手段。
因此生物化学是一门重要的医药学基础课程，对于医药学生，学好生物化学知识具有重要而深远的意义。
3．生物化学与分子生物学的理论和技术已渗透到医药卫生的各个领域。
无论是基础医学还是临床医学各学科的研究都涉及到物质分子变化问题，并应用生物化学的理论与技术从分子水平解决各学科存在的更深层次的问题。
如（1）从分子水平阐明疾病发生、发展的机制；（2）临床利用生化技术对疾病的诊断；（3）临床利用生化药物治疗疾病；（4）生化代谢途径的研究为探索药物作用的分子机制及新药的研究提供依据；（5）重组DNA技术的运用，可以产生人类所需要的基因产物或改造新的生物品种；（6）基因诊断与基因治疗，可以从基因水平对疑难杂症作出早期、特异的诊断，并从基因水平对以往难以治疗的肿瘤、遗传病等进行有效的治疗。