考研辅导讲义(《生化》下册)
生物化学考研辅导(石东里老师讲)
生物化学第三版上、下册（王镜岩）考研辅导笔记石东里老师讲2011.8（李小彬）目录第一章蛋白质化学（考研中约占30%） (1)第一节氨基酸（共7个大问题） (1)1. 氨基酸的结构 (1)1.1 蛋白质的水解（三种水解方式） (1)1.2 氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）P123 (1)1.3氨基酸的结构特点 (1)2.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考） (1)2.1 按氨基酸的酸碱性分 (1)2.2 按氨基酸所携带的侧链R基分 (1)2.3 按侧链R基的极性 (1)2.4 按氨基酸在人体内能否自身合成可分为 (2)2.5 按转化的产物分 (2)2.6 非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可） (2)3.氨基酸的作用（功能） (2)3.1作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位 (2)3.2作为活性物质的前体 (2)3.3作为神经递质 (2)3.4氧化分解产生A TP (2)3.5作为糖异生的前体 (2)4.氨基酸的酸碱化学 (2)4.1 氨基酸为两性离子（兼性离子）一般不考，但要理解 (2)4.2 氨基酸的两性电解和等电点 (2)4.3 氨基酸的甲醛滴定 (3)4.4 氨基酸的滴定曲线（以Gly为例）P131 (3)5. 氨基酸的化学反应 (3)5.1 α-氨基参加的反应 (3)5.2 α-NH2与α-COOH共同参加的反应 (4)6. 氨基酸的光学活性与光谱性质 (4)6.1 除Gly外，其他氨基酸都有手性碳原子；其中Thr、Ile有两个手性碳原子 (4)6.2 紫外吸收光谱（专指3种芳香族氨基酸Trp、Tyr、phe ） (4)7. 氨基酸混合物的分析、分离 (4)7.1从以下4各方面进行分析 (4)7.2 电泳、层析 (4)第二节蛋白质的共价结构 (4)1.蛋白质通论（小题） (4)1.1 蛋白质的元素组成特点 (4)1.2 氨基酸残基的平均分子量约为110 (4)1.3生物学意义（了解） (4)2. 肽 (4)2.1肽键 (4)2.2 肽的书写与命名 (5)2.4 天然存在的活性肽谷胱甘肽 (5)3. 蛋白质的一级结构 (5)3.1 一级结构的概念（了解）和主要化学键 (5)3.2 蛋白质一级结构的测定方法 (5)4. 蛋白质的三维结构 (6)4.1 蛋白质构象的研究方法 (6)4.2 稳定蛋白质三维结构的作用力 (6)4.3 蛋白质的二级结构 (6)4.4 纤维状蛋白 (7)5.蛋白质的超二级结构和结构域 (7)5.1 超二级结构 (7)5.2 结构域 (8)6.蛋白质三级结构 (8)6.1概念（理解 (8)6.2结构特征 (8)6.3 维持蛋白质三级结构的主要作用力——次级键 (8)7. 蛋白质的四级结构 (8)7.1 概念 (8)7.2 理解亚基与肽链的关系 (8)7.3 蛋白质以寡聚体存在的意义（2个或2个以上亚基组成的蛋白质统称寡聚体） (8)8. 蛋白质的折叠与结构预测 (8)8.1 折叠是一个有序的过程 (8)8.2 折叠要点 (8)第四节蛋白质结构与功能的关系（大题） (8)1.一级结构决定空间结构 (8)2.蛋白质一级结构与功能的关系 (8)2.1同源蛋白质与物种之间的关系 (8)2.2 不变残基与可变残基（氨基酸残基） (8)2.3 分子进化系统进化树 (9)2.4蛋白质分子的激活（两个例子） (9)2.5分子病 (9)3.蛋白质空间结构与功能的关系（决定与被决定的关系） (9)3.1 氧合蛋白 (9)3.2免疫球蛋白IgG(了解) (9)3.3 肌动、肌球蛋白（了解）肌球蛋白具有ATP酶活性 (9)第五节蛋白质的性质及分离纯化 (9)1.蛋白质性质 (9)1.1紫外吸收性质 (10)2.蛋白质两性解离性质（参考氨基酸的） (10)3.蛋白质的胶体性质（常考） (10)4.蛋白质的沉淀 (10)5.蛋白质的变性/复性 (10)5.2肽键未断、分子量未变、断的是次级键 (10)5.3 变性因素 (10)5.4变性本质 (10)5.5变性后性质变化 (10)6.蛋白质分子量的测定 (10)7.蛋白质分离纯化的方法（原理） (10)8.蛋白质纯度的鉴定 (11)第二章酶 (11)第一节酶的概念、分类、命名 (11)1. 酶的概念 (11)1.1 与酶有关的概念 (11)1.2酶与一般催化剂的共同点 (11)1.3 酶作为生物催化剂的特点 (11)1.4 酶的专一性P332-333 (11)2. 酶的分类 (11)2.1 蛋白类酶按其所催化的化学反应的性质分 (11)2.2 根据酶分子的组成分 (12)2.3根据酶的结构分 (12)3.酶的命名（了解即可） (12)第二节酶的分子结构与功能 (12)1.酶的化学本质 (12)1.1酶的化学本质 (12)1.2 核酶 (12)2.酶的活性部位或活性中心 (12)2.1 活性部位或活性中心（概念） (12)2.2 必需基团 (12)2.3活性部位与必需基团的关系 (12)2.4 “活性中心”常出现的氨基酸残基 (12)2.5活性部位或活性中心的特征 (12)第三节酶的催化机制 (13)1.“化能” (13)2.“过渡态稳定学说” (13)3.诱导契合学说 (13)当底物与酶接近到一定程度时→结合→底物诱导酶构象改变 (13)4.与酶高效催化性有关的因素（常考）P388 (13)5.几种常见酶的结构与功能 (13)第四节酶促反应动力学 (13)1.酶促反应速率的测定 (13)2.底物浓度对酶促反应速率的影响 (13)2.1底物对酶促反应的饱和现象 (13)2.2 米氏方程 (13)v= (13)3.酶浓度对酶反应速率的影响 (14)4.温度对酶反应的影响 (14)4.1最适温度 (14)4.2 温度对酶影响的2方面 (14)5.pH对酶反应的影响 (14)5.1 最适pH (14)5.2 pH影响酶结构的稳定 (14)6. 抑制剂对酶反应的影响 (14)6.1 抑制作用 (14)7. 激活剂对酶反应的影响 (14)第五节酶活性的调控 (14)1.酶结构的调节 (14)2.酶数量的调节 (15)第六节酶的应用及研究方法 (15)1.酶活力的测定 (15)1.1酶活力 (15)1.2.Km/Kcat (15)1.3.比活力（计算题） (15)1.4.酶活力测定的方法有哪些？ (15)2. 酶的分离纯化 (15)2.1.注意事项 (15)2.2 酶的分离纯化方法与分离纯化蛋白质一样（依据） (15)3.酶工程 (16)第三章维生素与辅酶（无大题） (16)第一节概述 (16)1.维生素（概念） (16)2. 维生素作用 (16)3.分类 (16)4.结构 (16)第二节水溶性维生素与辅酶 (16)第三节脂溶性维生素 (17)第四章核酸化学 (18)第一节核苷酸 (18)1.碱基 (18)1.1 5种碱基结构 (18)1.2 稀有碱基 (18)1.3 碱基性质 (18)2.戊糖 (18)3.核苷 (18)4.核苷酸 (18)4.1 类型 (18)4.2 环化核苷酸 (18)激素（中科院系统常考） (18)4.3 核苷酸形成 (18)第二节核酸一级结构（比蛋白质一级结构重要） (18)1.概念 (18)2.连接方式 (18)3.表示方法 (18)3.1 线条式 (18)3.2 字符式 (18)第三节核酸高级结构 (18)1.DNA的高级结构 (18)1.1 双螺旋结构证据 (19)1.2 生物体中碱基组成规律 (19)1.3 DNA双螺旋结构 (19)1.4 三级结构 (19)2.RNA高级结构 (19)2.1 RNA二级结构 (19)2.2 RNA三级结构 (19)第四节核酸性质和研究方法 (19)1.核酸性质 (19)2.研究技术和方法 (20)2.1 核酸的分离、纯化和定量（电泳、层析） (20)2.2 核酸一级结构的测定 (20)第五章生物氧化 (21)第一节生物能学 (21)1.热力学定律 (21)1.1自由能 (21)2.高能化合物 (21)2.1 概念 (21)2.2高能磷酸化合物 (21)第二节生物氧化 (21)1.概念和特点 (21)2. CO2产生 (21)2.2 脱羧类型 (21)3.电子传递与呼吸链 (21)3.1 呼吸链（电子传递链） (21)3.2类型与定位 (21)3.3呼吸链的组分 (21)3.4呼吸链组分的排列顺序 (22)3.5 复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ的结构与功能 (22)3.6 (22)第三节氧化磷酸化 (22)1.定义 (22)2.简述生物体内生成ATP的方式 (22)3.氧化磷酸化的偶联机制 (22)化学偶联假说 (22)构象偶联假说 (22)化学渗透假说（简述） (23)3.4 A TP合酶 (23)4.结合变化机制（常考） (23)5.氧化磷酸化抑制 (23)呼吸链抑制剂 (23)ATP合酶抑制剂 (23)解偶联抑制剂 (23)6.P/O比与氧化磷酸化（了解） (23)7.氧化磷酸化的调节 (23)8.能荷 (23)9.线粒体外NADH的穿梭（细胞溶胶中NADH的再氧化） (23)α-磷酸甘油穿梭 (23)苹果酸-天冬氨酸穿梭 (23)机制 (23)第六章糖代谢 (24)第一节新陈代谢 (24)1.概念 (24)2.特征 (24)3.新陈代谢研究的主要方法 (24)第二节糖类水解、吸收 (24)1. 糖的生理功能 (24)2.糖的降解 (24)3.糖的吸收 (24)第三节糖分解代谢 (24)1.糖酵解（EMP途径） (24)1.1 定义 (24)1.2 场所 (25)1.3过程（△） (25)1.4 EMP途径的调节 (26)1.5EMP途径的生理意义 (26)1.6 生醇和乳酸发酵问题 (26)2.糖的有氧氧化 (26)2.1定义 (26)2.2 场所 (26)2.3 过程 (26)△第三节TCA（柠檬酸or三羧酸）循环 (27)1.场所 (27)2.过程 (27)2.1循环图 (27)2.2过程介绍 (27)2.3 TCA循环共产生ATP (28)3. 主要中间代谢产物 (28)4. 糖异生途径中的“Fe三角”（阐明草酰乙酸、PEP、丙酮酸之间的关系） (28)5.TCA生理意义 (28)6. 1分子葡萄糖完全氧化共产生ATP？ (28)7. 1分子糖原完全氧化？ (29)8.乙醛酸循环 (29)8.1 关键的两个酶 (29)8.2 乙醛酸分子可以看成2分子的乙酰-Co A→1分子草酰乙酸 (29)8.3 乙醛酸循环在植物种子中有特别重要的意义 (29)9.戊糖磷酸途径（PPP途径） (29)9.1定义 (29)9.2场所 (29)9.3 过程 (29)9.4生理意义（常考） (29)第四节糖的合成代谢 (29)1.糖异生 (30)1.1定义（重要） (30)1.2 场所 (30)1.3原料 (30)1.4动物不能用以下物质生成糖 (30)1.5过程 (30)1.6 草酰乙酸、乙酰-CoA都不能自由出入线粒体 (30)1.7 2分子丙酮酸生成1分子葡萄糖共消耗6分子ATP (30)2.Cori循环（乳酸循环） (30)2.1 过程 (30)2.2 主要意义 (30)3.糖原的合成 (30)3.1 葡萄糖的活化形式 (30)3.2 向非还原端增加葡萄糖残基 (31)3.3关键酶 (31)第五章脂肪酸的分解代谢 (31)脂类 (31)必需脂肪酸 (31)不饱和脂肪酸 (31)第一节脂类的酶促降解 (31)1.脂肪的酶促降解 (31)1.1 脂肪的动员（掌握） (31)1.2激素敏感脂肪酶 (31)1.3 在（激素敏感脂肪酶）的催化作用下：脂肪→甘油三酯 (31)2.磷脂的酶促降解 (31)第二节脂肪的分解代谢 (31)1.甘油的氧化分解 (31)1.1 1分子甘油完全氧化产生（）分子A TP？ (31)1.2 部位 (32)2.脂肪酸的β-氧化 (32)2.1饱和偶数碳脂肪酸的氧化（三大步） (32)2.2“饱和偶数碳脂肪酸的氧化”计算题（软脂酸、硬脂酸、C12饱和脂肪酸与2分子G产能区别） (32)2.3不饱和脂肪酸的氧化（考试很少涉及） (32)3.脂肪酸氧化的其他途径 (32)3.1奇数碳原子脂肪酸的氧化 (32)3.2 脂肪酸的α-氧化 (33)3.3 脂肪酸的ω-氧化 (33)3.4 酮体的生产和利用（常考） (33)第三节脂肪的合成代谢（从重要性上看，不如脂肪的分解代谢重要） (33)1.原料 (33)2. 3-磷酸甘油（即α-磷酸甘油）的生物合成 (33)甘油→3-磷酸甘油 (33)糖分：- 磷酸二羟丙酮→α-磷酸甘油 (33)3. 脂肪酸的生物合成 (33)3.1从头合成 (33)3.2脂肪酸链延长（部位：线粒体内、内质网内） (34)3.3不饱和脂肪酸的生物合成 (34)4.脂肪的生物合成 (34)第四节磷脂代谢 (34)1.代谢 (34)2.脑磷脂、卵磷脂的合成代谢 (34)原料 (34)需要 (34)第五节胆固醇合成代谢 (34)1.原料 (34)2.调控酶 (34)第八章蛋白质及氨基酸代谢 (34)第一节蛋白质的营养作用 (34)1.必需氨基酸 (34)2.蛋白质的互补作用（了解） (34)3.氮平衡 (34)第二节蛋白质的消化吸收 (34)第三节氨基酸的一般代谢 (34)分解代谢重要；合成代谢不需掌握 (34)1.氧化脱氨基作用 (35)2.转氨基作用 (35)概念 (35)两种酶 (35)辅酶 (35)两种转氨基反应 (35)意义 (35)3.联合脱氨基作用 (35)氧化脱氨基和转氨基联合 (35)嘌呤核苷酸循环 (35)4.氨的去路 (35)直接外排 (35)转化为酰胺 (35)转化为尿素 (35)5.α-酮酸的代谢途径 (35)①转变为糖or 脂 (35)②彻底氧化分解提供能量 (35)③再次氨基化为新氨基酸 (35)6.氨基酸脱羧酶 (35)6.1辅酶 (35)6.2 氨基酸→胺 (35)第四节氨基酸衍生物 (35)第九章核苷酸代谢 (36)第一节生物体内游离核苷酸的作用 (36)第二节嘌呤核苷酸代谢 (36)1. 嘌呤核苷酸的合成代谢 (36)1.1从头合成途径 (36)1.2补救合成途径 (36)1.3 嘌呤核苷酸生物合成的调节 (36)2. 嘌呤核苷酸的分解代谢 (36)第三节嘧啶核苷酸的代谢 (37)1. 嘧啶核苷酸的合成代谢 (37)1.1从头合成途径 (37)定义 (37)场所 (37)原料 (37)过程 (37)1.2补救合成途径 (37)2. 嘧啶核苷酸的分解代谢 (37)第四节核苷酸合成的调控 (37)1.嘌呤核苷酸合成的调节 (37)2.嘧啶核苷酸合成的调节（酶） (37)3.脱氧核苷酸合成的调节 (37)第十章DNA的生物合成 (37)第一节DNA复制 (37)1.与DNA复制有关的酶和蛋白质 (37)1.1 DNA聚合酶（DDDP） (38)1.2 DNA解链酶（解螺旋酶） (38)1.3 SSB（单链结合蛋白） (38)1.4 DNA拓扑异构酶（旋转酶） (38)1.5 DNA引发酶 (38)1.6 DNA连接酶 (38)1.7 真核生物中的端粒酶 (39)2.DNA复制的分子机制（了解） (39)2.1 复制子 (39)2.2复制的机制 (39)3.DNA复制的方式 (39)4.DNA复制的一般特征 (39)5.保证DNA复制的真实性的机制（常考） (39)6.DNA损伤修复 (39)第二节逆转录 (40)1.逆转录酶 (40)3.完善中心法则、大多数为RNA病毒 (40)第十一章RNA的生物合成 (40)第一节转录 (40)1.转录的定义 (40)2.转录的一般特征 (40)3.RNA聚合酶的结构功能 (40)3.1 原核生物RNA聚合酶的结构功能 (40)3.2 真核生物RNA聚合酶的结构功能 (40)4. 转录机制（起始、延伸、终止） (40)4.1原核生物转录机制 (40)4.2真核生物转录机制（一般考试不涉及） (41)4.3 顺式作用元件和反式作用因子 (41)第二节转录后的修饰加工 (41)1.原核生物mRNA不需要进行加工修饰即可进行翻译 (41)2.真核生物mRNA前体（hnRNA）的加工修饰 (41)第十二章蛋白质的生物合成 (41)第一节遗传密码 (41)1.密码子 (41)1.1 1个起始密码子 (41)1.2 3个终止密码子 (41)2.密码子特征 (41)3.SD序列 (42)第二节核糖体 (42)第三节tRNA (42)第四节蛋白质生物合成的分子机制 (42)1.以原核生物为例（大题） (42)2.简述蛋白质合成起始阶段过程 (42)3.大亚基中的23SrRNA（核酶）转肽、水解 (42)4.看一下原核生物和真核生物翻译的差异 (42)5. 看一下基因调控（乳糖操纵子、Trp操纵子的作用机制） (42)第一章蛋白质化学（考研中约占30%）第一节氨基酸（共7个大问题）1. 氨基酸的结构1.1 蛋白质的水解（三种水解方式）1.1.1酸水解的特点：(1)Trp被水解破坏(2)Asn被水解为Asp，Gln被水解为Glu(3)一般用HCl（水解后加热HCl会挥发）1.1.2碱水解：Trp不被水解破坏1.1.3酶水解（第章要详细讲）1.2 氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）P1231.3氨基酸的结构特点(1)除Gly外，其他氨基酸都含有手性碳原子注：某一碳原子周围的基团或原子各不相同，该碳原子称为手性碳原子；D型、L型与旋光活性（左旋、右旋）无对应关系(2)除Pro（亚氨基酸）外，其余皆为α-氨基酸含羟基（-OH）氨基酸Ser Thr含硫的氨基酸含巯基（-SH）Cys 含二硫键（-s-s-）Met含ε-氨基Lys 含胍基的氨基酸Arg 含咪唑基的氨基酸His芳香族（含苯环）的氨基酸Phe含酚羟基Tyr 含吲哚基Trp2.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考）自然界有180多种，但是参与组成蛋白质的仅有20种2.1 按氨基酸的酸碱性分酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：His、Arg、Lys2.2 按氨基酸所携带的侧链R基分芳香族氨基酸：Phe、Trp、Tyr 杂环氨基酸脂肪氨基酸2.3 按侧链R基的极性分类种数详细列举不带电荷的极性R基氨基酸7 Gly Ser Thr Cys Asn Gln Tyr带正电荷的R基氨基酸 3 His、Arg、Lys带负电荷的R基氨基酸 2 Asp、Glu非极性R基氨基酸8 Ala Val Leu Ile Met Pro Phe Trp说明：Gly即可与认为是不带电荷的极性R基氨基酸，也可以认为是非极性R基氨基酸非极性（亲脂性）从大小顺序：Il e＞Val＞Leu＞Phe＞Trp＞Tyr2.4 按氨基酸在人体内能否自身合成可分为(1)必需氨基酸（人体自身不能合成）8种口诀甲携来一本亮色书对应氨基酸Met Val Lys Ile Phe Leu Trp Thr(2)半必需氨基酸2种(幼儿自身能合成，但是量不够)Arg His(3)非必需氨基酸2.5 按转化的产物分生酮氨基酸：Leu（有时候Lys也可以）一个空填Leu，若两个空填Leu、Lys生糖氨基酸生酮兼生糖氨基酸注意：并非所有的氨基酸都可以转化为糖2.6 非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可）β-丙氨酸γ-氨基丁酸鸟氨酸O r n 瓜氨酸Cit3.氨基酸的作用（功能）3.1作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位3.2作为活性物质的前体Arg可转化为信号分子NO；Tyr可转化为甲状腺素、黑色素、等（Tyr可作为食品添加剂）3.3作为神经递质一般了解：γ-氨基丁酸→抑制性神经递质（神经递质可分为抑制性和兴奋性两类，乙酰胆碱属于兴奋性神经递质）3.4氧化分解产生ATP3.5作为糖异生的前体4.氨基酸的酸碱化学4.1 氨基酸为两性离子（兼性离子）一般不考，但要理解氨基酸分子上带等量的正负电荷，即净电荷为零4.2 氨基酸的两性电解和等电点4.2.1 等电点（pI）氨基酸所带静电荷为零时的pH（注：不仅限于氨基酸，只要是两性物质即有等电点）4.2.2 理解两性解离理论P134（Glu和Lys的解离）最左端带最多正电荷最右端带最多负电荷注：pI是氨基酸的常数（在任何溶液中都固定）4.2.3 会判断氨基酸的带电性（氨基酸在溶液中的带电性由pI和溶液的pH值共同决定）P131p H＞pI氨基酸带负电p H＜pI氨基酸带正电pI=pI 氨基酸不带电A+－H+A o－H+A－4.2.4 等电点pI是氨基酸的一个常数，氨基酸在pI 时的溶解度最低，可以利用此性质进行氨基酸的分离纯化☆4.2.5等电点的的计算P134（对于有3个可解离基团的氨基酸例如Glu、Lys的pI的计算）石老师的结论：(1)碱性氨基酸（Arg 、Lys 、His ）：两个较大的pK 值相加再除以2 课本上P134的例题：LysA 2+Ka1 A +Ka2 A oKa3 A －2.188.9510.53pI=1/2(pKa2+pKa3)=1/2(8.95+10.53)=9.74(2)其他氨基酸的pI 的计算：两个较小的pK 相加再除以2 以课本上的Glu 为例：A +Ka1 A oKa2 A －Ka3 A 2－2.194.259.67pI=1/2(pKa1+pKa2)=1/2(2.19+4.25)=3.224.3 氨基酸的甲醛滴定 4.3.1不能用酸碱滴定（因为用酸碱滴定，最后pH 值或者很大或者很小，没有相应的指示剂） 4.3.2甲醛与-NH 2结合，使之受保护。
考研西综生化讲义共114页
蛋白质变性后, 其溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧 失, 易被蛋白酶水解。
若蛋白质变性程度较轻, 去除变性因素后, 有些蛋白质仍可恢复或 部分恢复其原有的构象和功能, 称为复性。
11
核酸的化学组成与结构
29
酶的调节
酶的调节
酶促反应速率的 调节（快速调节）
酶含量的调节 （缓慢调节）
变构调节
化学修饰调节: 某些化学基团与酶的共价 结合与分离
酶原的激活 实际上酶活性中心暴露的过 程
酶蛋白合成的诱导和阻遏
酶蛋白的降解
溶酶体蛋白酶降解
依赖ATP和泛素的降解
30
生物化学
物质代谢及其调节
31
糖代谢
一、糖的无氧氧化
变构激活剂: 1，6-二磷酸果糖
（六）糖酵解的生理意义 糖酵解最主要的生理意义在于迅速提供能量, 这对肌收缩更为重要。
红细胞没有线粒体, 完全依赖糖酵解供应能量。
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糖的有氧氧化 （一）葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸 （二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA （1）关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体 （2）辅酶：硫胺素焦磷酸酯(TPP)、硫辛酸、FAD.NAD十及CoA （三） 三羧酸循环（TCA循环）又称柠檬酸循环或Krebs循环
（四）加氢反应: 丙酮酸被还原为乳酸 所需的氢原子由NADH+H+提供，后者来自3-磷酸甘油醛的脱氢反应
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（五）糖酵解的调节
调节糖酵解途径流量最重要的是6-磷酸果糖激酶-1的活性。
6-磷酸果糖激酶-1
变构抑制剂: ATP和柠檬酸
丙酮酸激酶
深圳大学生物化学下册生物能学-讲义
Entropy, (熵, S, J/mol•K ) is a quantitative expression for the randomness or disorder in a system.
热：温差、质点无序运动 功：定向、有序的运动
1.3 Internal energy and Enthalpy (内能与焓)
➢Internal energy(内能，U或E, J/mol)：体系内 质点的能量。
➢Enthalpy(焓, H, J/mol)：焓包含体系内质点自 身的能量以及质点之间的相互作用。
1.5 Transform of chemical energy (化学能的转化)
➢ 化学能和其它能量形式的转化。 ➢ 高能化合物→ 低能化合物+自由能+热 ➢ 物质氧化的不同途径：
①体外燃烧 ②生物氧化
Antoine Lavoisier, before he lost his head in the French Revolution, observed that “. . . in general, respiration is nothing but a slow combustion of carbon and hydrogen, which is entirely similar to that which occurs in a lighted lamp or candle.”
! 内能、焓、熵以及自由能的概念
1.1 System and surroundings （体系和环境）
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C．通过对各个蛋白质专一的载体传送
D．膜内外同类蛋白质交换传送
【答案】B
【解析】线粒体蛋白质的跨膜运送一般来说需要导肽的牵引，导肽牵引 蛋白质跨越线粒体膜时，除了需要能源以外，导肽形成两亲（兼有亲水 和疏水基团）的α-螺旋结构是比较重要的；另外，被牵引的蛋白质分子 在跨膜运送过程中呈解折叠状态也是必需的，待运送完成后，解折叠状 态又可转变恢复成折叠状态。另外，在线粒体蛋白质跨膜运送过程中， 还有一些蛋白因子也参与了这一过程。
四、简答题
高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物，高能化合物 的类型有哪些？各举一例。[中国科学院2007研]
答：高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物。高能化 合物类型有：
（1）磷氧键型：如三磷酸核苷和二磷酸核苷、氨甲酰磷酸。
（2）氮磷键型：如磷酸肌酸。
（3）硫酯键型：如酰基－CoA。
第24章 生物氧化—电子传递和氧 化磷酸化作用 第25章 戊糖磷酸途径和糖的其他 代谢途径 第26章 糖原的分解和生物合成 第27章 光合作用 第28章 脂肪酸的分解代谢 第29章 脂类的生物合成 第30章 蛋白质降解和氨基酸的分 解代谢 第31章 氨基酸及其重要衍生物的
生物合成 第32章 生物固氮 第33章 核酸的降解和核苷酸代谢 第34章 DNA的复制和修复 第35章 DNA的重组 第36章 RNA的生物合成和加工 第37章 遗传密码 第38章 蛋白质合成及转运 第39章 细胞代谢与基因表达调控 第40章 基因工程及蛋白质工程
B．NADPH C．FMNH2 D．FADH2 【答案】B 【解析】NADPH通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链 接受氧化，只是在特殊酶的作用下，NADPH上的H被转移到NAD+上， 然后以NADH的形式进入呼吸链。 4．肌肉组织中肌肉收缩所需的大部分能量是以哪一种形式贮存的？ （ ）[华东师范大学2007&华中农业大学2008研] A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸 C．ATP D．cAMP E．磷酸肌酸 【答案】E 【解析】磷酸肌酸是肌肉组织中肌肉收缩的主要能量来源。 5．人体活动主要的直接供能物质是（ ）。[华东理工大学2007研] A．葡萄糖 B．脂肪酸 C．磷酸肌酸 D．GTP
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
为了帮助参加研究生入学考试指定参考书目为王镜岩主编的《生物化学》（第3版）的考生复习专业课，我们根据该教材的教学大纲和名校考研真题的命题规律精心编写了王镜岩《生物化学》（第3版）辅导用书（均可免费试读，阅读全部内容需要单独购买）：1．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解2．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解3．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】4．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】本书是王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的学习辅导电子书，主要包括以下内容：（1）梳理知识脉络，浓缩学科精华。
本书每章的复习笔记均对该章的重难点进行了整理，并参考了国内名校名师讲授该教材的课堂笔记。
因此，本书的内容几乎浓缩了该教材的所有知识精华。
（2）详解课后习题，巩固重点难点。
本书参考大量相关辅导资料，对王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的课后思考题进行了详细的分析和解答，并对相关重要知识点进行了归纳和延伸。
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本书精选详析了部分名校近年来的相关考研真题，这些高校均以该教材作为考研参考书目。
所选考研真题基本涵盖了每章的考点和难点，考生可以据此了解考研真题的命题风格和难易程度，并检验自己的复习效果。
（4）免费更新内容，获取最新信息。
本书定期会进行修订完善。
对于完善的内容，均可以免费升级获得。
目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
(NEW)王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解 (2)
2．生物催化剂—酶 （1）定义 酶是推动生物体内全部代谢活动的工具。
（2）特点 ①高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，往往只能催化一种或一类反 应。
②很高的催化效率
③活性受到调节
每种特殊的酶都有其调节机制，使错综复杂的新陈代谢过程成为高度协 调的、高度整合在一起的化学反应网络。
（3）将结构元件装配成自身的大分子，例如蛋白质、核酸、脂类以及 其他组分；
（4）形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子；
（5）提供生命活动所需的一切能量。
二、分解代谢与合成代谢
1．分解代谢（catabolism）
（1）分解代谢
分解代谢是指从外界环境获得的或自身贮存的有机营养物通过一系列反 应步骤转变为较小的、较简单的物质的过程，与分解代谢相伴随的是能 量的释放。
（2）分解代谢途径
分解代谢途径是指分解代abolism）
合成代谢又称生物合成，是生物体利用小分子或大分子的结构元件建造 成自身大分子的过程。由小分子建造成大分子是使分子结构变得更为复 杂。这种过程都是需要提供能量的。
3．分解代谢与合成代谢途径的异同点
（1）不同点 ①同一种物质，其分解代谢和合成代谢途径一般是不相同的，他们并非 可逆反应，而是通过不同的中间反应或不同的酶来实现；
种化学反应的核苷酸类分子有ATP、GTP、UTP以及CTP等。
（3）自然界以ATP形式贮存的自由能的用途
①提供生物合成做化学功时所需的能量；
②是生物机体活动以及肌肉收缩的能量来源；
③供给营养物逆浓度梯度跨膜运输到机体细胞内所需的自由能；
④在DNA、RNA和蛋白质等生物合成中，保证基因信息的正确传递， ATP也以特殊方式起着递能作用。
任博生物化学考研讲义
任博生物化学考研讲义生物化学是研究生物体内分子结构、功能和相互关系的一门科学，是现代生物学和化学的交叉学科。
考研生物化学是考研生物学专业的重要科目之一，对于考生来说，掌握生物化学的基本知识和核心概念是非常重要的。
一、生物化学的基础知识生物化学研究的对象主要是生物体中的生物大分子，如蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
生物大分子是由一些小分子单元组成的，通过化学键相互连接形成复杂的结构。
生物大分子在生物体内具有重要的功能，如蛋白质参与代谢过程、核酸携带遗传信息、多糖提供能量和结构支持、脂类在细胞膜中起到隔离和保护的作用。
二、生物化学的核心概念1. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体中最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，不同结构决定了蛋白质的功能。
2. 酶的作用机制：酶是生物体内催化反应的生物催化剂，可以加速化学反应的进行。
酶的作用机制主要包括底物与酶的结合、底物转变为中间体、中间体转变为产物等步骤。
3. 代谢途径：代谢是生物体内各种化学反应的总称，包括物质的合成和降解过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，这些途径相互联系，共同维持生物体的正常功能。
4. 遗传信息的传递：遗传信息通过核酸分子（DNA和RNA）的复制和转录来传递。
DNA是生物体内储存遗传信息的分子，RNA则参与遗传信息的转录和翻译过程，最终实现基因的表达和功能的实现。
三、生物化学的研究方法1. 分离和纯化技术：生物大分子的分离和纯化是研究生物化学的基础工作，常用的方法包括电泳、层析、离心和超滤等技术。
2. 光谱技术：生物大分子的结构和功能可以通过一系列光谱技术进行表征，如紫外可见光谱、红外光谱、核磁共振等。
3. 酶动力学研究：通过测定酶催化反应速率随底物浓度变化的关系，可以获得酶的动力学参数，揭示酶的催化机制。
4. 分子生物学技术：分子生物学技术在生物化学研究中发挥着重要作用，如PCR技术、基因克隆、蛋白质表达等技术可以用于获得特定基因和蛋白质的大量样品。
考研生化复习大纲
第一部分生物大分子的结构及功能1、20种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了（当然记下来更好），我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。
2 、谷光甘肽的概念及作用要总结一下，最好写下来。
蛋白质的变性是重点，名词解释跟辨析里经常考。
3、蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。
这里要提醒大家的是结构域的概念，亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。
4、血红蛋白的结构不要求，但里面的概念一定要掌握：别构效应，Bohr效应。
相应的专业外语词汇也要掌握5、蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点。
生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。
这部分内容容易出问答题。
建议大家逐字逐字背下来。
6 、氨基酸测序里大家要知道几种方法的名字。
比如测定个肽段的氨基酸排列顺序一般用（）法，以填空的形式出现。
如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士，一般不会考察问答题。
7、概念：Z-DNA,DNA的变性，复性，增色效应，减色效应，杂交，探针，8、酶部分也是很重要的。
近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质。
毕竟人体各功能实现最终还是要靠蛋白。
最基本的东西我就不说了，比如酶的概念，作用特点等等。
概念：活化能结合基团，活性中心，必需基团，辅酶或辅助因子，结合酶，全酶维生素与辅酶是第一个难点，大家把常见的B族维生素辅酶的组成要记下来。
酶反应动力学部分建议大家把公式跟四中抑制的图形记下来。
填空中可以考察每种抑制的KmVm的变化情况---图形记住了，KmVm的变化也就轻松了，不然老混。
其中也有几个概念：最适ph，最适温度，酶的比活性酶的调节：酶调节的类型（共价调节，化学修饰，酶原激活，酶含量在分子水平的调节）。
几个概念也很重要：别构酶，同工酶第二部分物质代谢三大物质代谢中以糖的代谢最为重要。
建议大家把糖酵解跟三羧酸循环的反应方程式记下来，尤其报考生化专业的同学。
每步反应的酶及其调节都要记住。
我当时就是这样复习的。
武汉大学分析化学下册考研电分析讲课文档
（敏感膜）
内外参比电极的电位值固定，且内充溶液离子活度一定，则电池电动势为：
EERnFTlnai
第十一页，共35页。
玻璃电极
SiO2基质中加入Na2O、Li2O和CaO烧结而成
玻璃膜的组成不同可响应不同阳离子
H+响应的玻璃膜电极—pH电极
辅助电极或对电极: 提供电子通路（通过电流）
第五页，共35页。
15.2 电分析化学方法分类
电化学分析的分类方法
按IUPAC的推荐，可分为三大类:
(1)不涉及双电层，也不涉及电极反应：
如：电导分析法
(2)涉及双电层，但不涉及电极反应： 如：微分电容法
(3)涉及电极反应： I＝0：电位法 I≠0：电解、库仑、极谱、伏安分析法等
极化程度用过电位η表示
双电层
法拉第电流 非法拉第电流－充电电流
第四页，共35页。
3 电极
工作电极或指示电极：分析物发生氧化还原反应的电极
电位随分析物的浓度的变化而改变
参比电极：提供电位标准，电位保持不变 三个要求：①可逆性-能迅速建立热力学平衡电位
②稳定性 ③重现性
甘汞电极（SCE) Ag/AgCl
第六页，共35页。
15.3 电分析化学方法的特点
与其它方法相比，电化学方法有其特定的长处： 能进行价态及形态分析，化学测量的是元素或化合物的某一种价态，如溶液
中Ce(Ⅲ)和Ce(Ⅳ)各自含量 通常测定的是待测物的活度(α)而不是浓度. 如生理研究中，关心的是
Ca2+,K+活度而不是浓度，植物对各种金属离子吸收与活度有关
氟电极 敏感膜：掺有EuF2 的LaF3单晶切片
2012考研生物化学免费辅导讲义【生物化学部分】
一、 20 种氨基酸简述
第二节 氨基酸
名称
英文
甘氨酸 glபைடு நூலகம்cine
三字 符
Glu
单字 符 G
结构
特性 无手性 C
丙氨酸 alanine Ala A
缬氨酸 valine
Val V
亮氨酸 leucine Leu L
大脂肪侧链
异亮氨酸 isoleucin Ile I e
色氨酸 tryptopha Trp W n
酪氨酸的芳香环有一个羟基。 与其他氨基酸侧链呈化学惰性 相比，酪氨酸的羟基有化学反 应性，疏水性弱。
吲哚基团替代丙氨酸侧链的氢 原子。吲哚基团有的两个环融 合在一起，一个环有 NH 基团。 有 NH 故疏水性弱。
-4-
2012 年生物化学辅导班讲义专用 【免费辅导考研】
出现 （3）R 中含硫的氨基酸（2 种）：Cys、Met
A. Cys（半胱氨酸）R 中含巯基-SH 两个 Cys 的-SH 氧化生成二硫键，生成胱氨酸。Cys -SH+ Cys -SH ——Cys-S-S- Cys ，二硫键利于蛋白质结构的稳定
B. Met 中含有甲硫基（-S-CH3 ）在生物合成中是一种重要的甲基供体 （4）R 中含有 acidic group 的氨基酸（2 种）：Asp、Glu Asp 侧链羧基 pKa（β-COOH） 为 3.86；Glu 侧链羧基 pKa（γ-COOH）为 4.25 它们在生理条件下带有负电荷 （5）R 中含有酰胺基团的氨基酸（2 种）：Asn、Gln 易发生氨基转移反应，转氨基反应在生物合成和代谢中有重要意义。 （6）R 中含氨基的氨基酸（2 种）：Basic amino acids，Lys、Arg
生化考研[整理版]
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第一章蛋白质结构与功能第一节蛋白质的分子组成1. 蛋白质、元素组成、含氮量（100g样品中蛋白质的含量g%=每g样品含氮克数*6.25*100）2. 氨基酸分类：（含N量最多的aa，亚aa，无旋光性无立体异构体的aa，含二硫键aa）组成人体蛋白质的氨基酸均属于L-氨基酸附: 非极性氨基酸：Ala，V al，Leu，Ile，Pro，Trp，Phe，Met（四种脂肪烃链、一种亚氨基酸、两种杂环、一种含S）不带电荷的极性氨基酸：Gly，Ser，Thr，Cys，Tyr，Asn，Gln带正电荷的极性氨基酸：Lys，Arg，His带负电荷的极性氨基酸：Asp，Glu口诀：甘丙缬亮异脂链, 丝苏半蛋羟硫添, 天谷精赖组酸碱, 脯酪苯色杂芳环,天门酰胺谷酰胺, 都有密码属常见必需氨基酸：V al，Leu，Ile，Thr，Met，Lys，Phe和Trp（一两色素本来淡些）3. 氨基酸理化性质等电点[ pH<pI，aa带阳离子，pH>pI时，aa带阴离子，pI=0.5(pK1+p K2)]紫外吸收[ 最大吸收峰，原因]茚三酮反应[颜色，最大吸收峰，定量分析]4. 肽（肽键、二肽、寡肽、多肽、谷胱甘肽）第二节蛋白质分子结构1.一级结构（定义、作用力）2.二级结构（种类、作用力、超二级结构）α-helix结构要点3.三级结构（特点、结构域、作用力）4.四级结构（亚基、作用力）第三节蛋白质结构与功能关系1.一级结构与功能关系（一级结构决定蛋白质高级结构）2.空间结构与功能关系（Mb与Hb异同点、协同效应、变构效应）由组织产生的CO2扩散至红细胞，从而影响Hb和O2的亲和力，这称为波尔效应。
第四节蛋白质理化性质与分离纯化1.蛋白质理化性质（等电点、维持胶体稳定性的因素、变性的本质因素、复性、沉淀、双缩脲反应）注：二肽不能参与双缩脲反应2.分离纯化（透析、盐析、SDS-PAGE测蛋白质分子量、层析种类及其原理）氨基酸序列分析（大致过程，酸水解与碱水解优缺点，酶解、N末端分析方法、C末端分析方法）酶解：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶及溴化氢断裂肽链方法第一节核酸的化学组成核酸、分类及分布、组成、连接方式、cAMP功能、一级结构第二节DNA1.DNA的二级结构（chargaff规则、双螺旋模型要点、了解Z-DNA等特殊形式）2.DNA的三级结构（正负超螺旋、核小体）第三节RNA1.mRNA（多顺反子、SD序列、结构特点、功能、）2.tRNA（一级结构特点、二级结构特点、三级结构、功能）3.rRNA（含量、真核与原核中rRNA种类、功能）4.snmRNA (hnRNA、SnRNA、SnoRNA)第四节理化性质1.紫外吸收2.DNA纯品，OD260/OD280=？；RNA纯品，OD260/OD280=？3.变性（定义、方法、理化性质变化OD260和黏度、本质、增色效应、Tm及其影响因素）变性剂：尿素盐酸胍β-巯基乙醇作用4.复性（定义、退火、减色效应）和分子杂交第五节核酸酶及核酶1.核酸酶（根据底物分类、根据切割部位分类、eg.蛇毒磷酸二酯酶、牛脾磷酸二酯酶）2.核酶（具有催化活性的DNA或RNA）第一节结构与功能1. 酶定义、分类（蛋白质+核酸）、单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶单纯酶、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子（小分子有机化合物和金属离子）→酶蛋白与辅助因子作用判断：所有酶均含有辅助因子？区分金属酶与金属激活酶？金属离子的作用？小分子有机化合物的作用？辅酶、辅基2. 酶的活性中心（结合基团与催化基团）必需基团（活性中心的必需基团+活性中心以外的必需基团）判断：活性中心一定是必需基团，但必需基团不一定是活性中心第二节酶促反应特点1 酶与一般催化剂的共同点酶的特殊性（高效、特异、可调节）特异性的类型2. 机制中间复合体、诱导契合假说、酶促反应的机制（邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应）第三节酶促反应动力学定义及影响因素1. [S]影响、米氏方程、Km及其意义、测定方法2. [E]影响3. T影响判断：T是酶的特征性常数4. pH5. 抑制剂定义（活性降低但却不引起变性）、抑制剂与变性剂区别（抑制剂具有选择性）不可逆抑制与可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性）的动力学特点、举例6. 激活剂酶活性、酶活力单位第四节酶的调节调节对象：关键酶调节方式：酶活性调节（快速）+酶含量调节（慢速）1. 酶活性调节1.1 酶原和酶原激活（定义、意义）1.2 变构调节（定义、变构酶又称别构酶）1.3 共价修饰调节（定义、类型）2. 酶含量调节3. 同工酶（定义、LDH）第五节命名与分类氧转水裂异合（123456）eg EC 3.1.5.6水溶性维生素（Vc和B族维生素）与脂溶性维生素（V A，VD,VE, VK）的别称、活性形式、作用、及缺乏导致那些疾病、维生素原的概念。
考研生物化学中山大学生化讲义
考研生物化学中山大学生化讲义.txt鲜花往往不属于赏花的人，而属于牛粪。
道德常常能弥补智慧的缺陷，然而智慧却永远填补不了道德空白人生有三样东西无法掩盖：咳嗽贫穷和爱，越隐瞒，就越欲盖弥彰。
中山大学生物化学辅导班讲义中山大学生物化学辅导班讲义去年的题型：1．填空 30’（30个空）2．判断 20’ (20题)3．名词解释 30’ (30个)4．问答 70’（10’/题，8选7）复习的思路：划成大块进行串联生物大分子的结构与功能酶学代谢 [重点：蛋白质和核酸]§ Introduction生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。
（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。
§1 Carbohydrates糖蛋白蛋白聚糖各种基本的概念，基本的功能糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能糖蛋白中的糖有何生物学意义§2 Lipids（注意与生物膜的联系）脂类的功能脂肪酸、脂质体等一些基本概念生物膜的模型与功能一些固定的说法§3 Amino acids基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）实验技能（联系蛋白质工程）物理性质，光吸收，产生的原因等电点等各种重要的概念§4～6 The structure and function of the proteins多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念结构域和超二级结构的特征，有那些？相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白球蛋白胶原蛋白血红蛋白从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性）蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）§7 蛋白质的分离、纯化和表征只要是涉及实验方法的部分一定要重点看各种基本原理、基本方法酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）§8 酶通论化学本质、基本概念——全酶，辅因子基本分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系）作用特征：高效、专一、活性可调节酶命名的基本方法（六大分类）活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）核酶、抗体酶§9 酶促反应动力学基本概念，例如：Vmax、初速度酶与底物的关系活性中心的概念中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义）通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制非竞争性抑制——不同的表达方程反竞争性抑制（由方程能说出所代表的意思）各种影响因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH 值and so on.§10 酶的作用机制和酶的调节基本概念结构与功能的关系活性中心必需基团影响酶催化效率的因素、活性调节的因素酶调节的方式有哪些？（特别强调：从8到10章，不会有大题，但是考的很宽、很灵活。
首都师范大学考研生化知识点讲义
首都师范大学考研生化知识点讲义《生物化学》1.1本章知识点串讲1、糖类的作用、元素组成、化学本质、命名及分类作用：能源物质、结构成分、信息分子、转变成其他物质。
元素组成：C、H、O化学本质：多羟基酮或者多羟基醛命名及分类：单糖、寡糖和多糖2、单糖的结构、性质及其衍生物单糖的结构：链状结构，环状结构等。
（一般不作为考点出现）单糖的性质：物理性质：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。
化学性质：书中共涉及9种化学变化。
1）单糖的氧化：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性。
被弱氧化剂氧化：醛糖酸。
（见教材）被强氧化剂氧化：醛糖二酸。
2）单糖的还原：还原后生成糖醇。
3）形成糖脎（见教材）4）形成糖酯与糖醚、糖苷（见教材）5）单糖脱水3、其他糖类（单糖衍生物、寡糖、多糖等）肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用机理。
1.2本章重难点总结1、单糖的性质（尤其是化学性质）2.1本章知识点串讲天然脂肪酸的结构特点：骨架的碳原子数都是偶数个，这是因为生物体内脂肪酸是以二碳单位（CoA：乙酰形式）从头合成的。
3.1本章知识点串讲1、氨基酸——蛋白质的构件分子（1）蛋白质水解：酸水解、碱水解、酶水解（掌握三种具体水解方法及优缺点）（见教材P123）（2）氨基酸在中性PH时，含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子。
2、氨基酸的分类（1）按照R基的化学机构将20种常见氨基酸分为：脂肪族，芳香族和杂环族三类A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸含羟基或硫氨基酸酸性氨基酸及其酰胺碱性氨基酸B、芳香族氨基酸C、杂环族氨基酸（2）按照R基的极性性质，20种常见氨基酸分为：非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸。
3、氨基酸的酸碱化学氨基酸的兼性离子形式（见教材P130）氨基酸的解离：氨基酸是一类两性电解质氨基酸的解离常数（重点）（3）氨基酸的等电点：某一氨基酸处于静电荷为0时的pH。
（pI）对于侧链不解离的中性氨基酸：pI=1/2（pKa1+ pKa2 ）（4）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重点）4、氨基酸的化学反应（1）a-氨基参加的反应（4类）（见教材P135）（2）a-羧基参加的反应（4类）（见教材P138）（3）a-氨基和a-羧基共同参加的反应（2类）（见教材P139）（4）侧链R基参加的反应蛋白质的化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。