04第三章(蛋白质)习题

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蛋白质部分的练习题参考答案(参考资料)

蛋白质部分的练习题参考答案(参考资料)

蛋白质部分的练习题参考答案(参考资料)第一部分填空1、蛋白质多肽链中的肽键通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成。

2、稳定蛋白质胶体的因素是水化层和双电层。

3、当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸为___离子形式,当pH>pI 时,氨基酸为____离子形式。

兼性离子,阴离子4、球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合,而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。

亲水,疏水5、今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的情况为:甲_______,乙_______,丙________。

不移动,向正极,向负极6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________,这种现象称为________,而加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度______,这种现象称为_______。

增加,盐溶,降低,盐析7、蛋白质变性主要是其________ 结构遭到破坏,而其______ 结构仍可完好无损。

高级,一级8、当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸为_______离子形式;当pH >pI时,氨基酸为_______离子形式。

两性,负电9、皮肤遇茚三酮试剂变成___________颜色,是因为皮肤中含有___________所致。

蓝紫色,蛋白质10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键_。

11、蛋白质脱氨基的主要方式有_氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。

12、蛋白质中因含有、和,所以在280nm处有吸收。

色氨酸,酪氨酸,苯丙氨酸13、蛋白质的二级结构主要有____、____、β-转角和无规卷曲等四种形式,维持蛋白质二级结构的力主要是____。

α-螺旋,β-折叠,14、除脯氨酸以外,氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。

15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_______,______和___ _ 。

食品化学-总练习题

食品化学-总练习题

姓名学号班级分数第一章水简答题1、液态水密度最大值的温度?为什么会出现这种情况?(15分)2、为什么冷冻食品不能反复解冻-冷冻?(15分)3、为什么说食品中最不稳定的水对食品的稳定性影响最大?(15分)4、为什么面粉不易发霉而馒头易发霉?(15分)5、黄瓜中含水量在90%以上,为什么切开后水不会流出来?(15分)开放题:联系生活实际,请出一道有关食物和水的简答题,并给出答案(25分)第二章碳水化合物一、判断是非,并给解释原因(40分)1. 糖浓度只有在70%以上才能抑菌,故通常利用高浓度的果糖来保存食品.(10分)2. 淀粉都能让碘液变色。

(10)3.淀粉的糊化温度是指淀粉开始糊化的温度。

(5分)4.方便米饭、方便面条制备中应用的的是淀粉的糊化原理。

(15分)二问答题1、简述控制美拉德反应的方法(10分)2. 人们平时爱吃的面包,表面都有一层鲜艳的金黄色,这样不仅增加其表观,而且使面包的品质更加香甜。

请问:(1)这层金黄色是通过什麽反应产生的?(4 分)(2)影响这层金黄色产生的因素有哪些?(6 分)3.为什么水果从未成熟到成熟是一个由硬变软的过程?(10分)4.为什么水少的米饭加热时间再长也难以煮熟。

(10分)三.论述题淀粉老化对食品加工和食品品质有何影响?怎样防止老化现象?(20分)第三章蛋白质论述题1.罗列蛋白质变性所产生的结果以及常用的变性手段,阐述相关的变形机理(30分)2.总结不同食品蛋白质的功能性质特点, 及它们在食品中的重要作用(40分)3.结合蛋白质的表面性质,说明蛋白在动物性食品中产生的功能作用(30分)第四章脂质一、填空题(13分)1. 根据脂类组成,将脂类分为_____ __脂类、____ ___脂类和_______脂类。

2. 牛奶是典型的_______型乳化液,奶油是_______型乳化液。

3. 脂肪的主要晶型有三种:、、4. 油脂的三点是_______、_______和_______,它们是油脂品质的重要指标之一5. 脂类化合物是指能溶于_______,不溶或微溶于_______的有机化合物。

第三章 蛋白质的空间结构和功能习题

第三章 蛋白质的空间结构和功能习题

第三章蛋白质的空间结构和功能习题:3-1.构象(conformation)指的是,一个由多个碳原子组成的分子,因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列,只需单键的旋转即可造成新的构象。

多肽链主链在形式上都是单键。

因此,可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。

然而,一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象,并为生物功能所必需。

这种天然的构象是什么样的因素促成的?3-2.假若一条多肽链完全由丙氨酸构成,什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋,是疏水环境还是亲水环境?3-3.以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋(coiled coil)的长度。

假定肽链是由100个残基构成。

3-4.一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。

这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-(X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种)顺序中的X和Y之间肽键的酶。

为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。

3-5.①是Trp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面?②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部?③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间?④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中?3-6.下面的多肽哪种最有可能形成α-螺旋?哪种多肽最难以形成β-折叠?①CRAGNRKIVLETY;②SEDNFGAPKSILW;③QKASVEMA VRNSG3-7.胰岛素是由A、B两条链组成的,两条肽通过二硫键连接。

在变性条件下使二硫键还原,胰岛索的活性完全丧失。

当巯基被重新氧化后,胰岛素恢复的活性不到天然活性的10%请予以解释。

3-8.对于密度均一的球状蛋白质来说,①随着蛋白质分子增大,其表面积/体积(A/V)的比例是增大还是减小?②随着蛋白质分子增大,其亲水侧链氨基酸残基与疏水侧链氨基酸残基的比例是增大还是减小?3-9.胎儿血红蛋白(Hb F)在相当于成年人血红蛋白(Hb A)β链143残基位置含有Ser,而成年人β链的这个位置是具阳离子的His残基。

蛋白质化学练习题

蛋白质化学练习题

蛋白质化学练习题第三章蛋白质化学一:填空题1. _________________________________ 氨基酸的结构通式为。

2. __________________________________________ 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有__________ 、和。

酸性氨基酸有_________________ 和_________________ 。

3. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。

<br>(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。

<br>(2) _______________ 和_________________ 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。

<br>(3) __________________ 是含硫的极性氨基酸。

<br>(4) ______________ 或__________________ 是相对分子质量小且不含硫的氨基酸,在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。

<br>(5) 在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是_________________________ 。

4. _________________________________________ H enderson-Hasselbalch 方程为。

5. ____________________________________ 氨基酸的等电点(pI) 是指。

6. _______________________________________ 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以_________________ 离子形式存在,在pH<pI 的溶液中,大部分以____________________ 离子形式存在。

7. ______________________________________________________ 在生理条件下(pH7.0 左右),蛋白质分子中的____________________________________________________________ 侧链和________________ 侧链几乎完全带正电荷,但是__________________ 侧链则带部分正电荷。

第3章 蛋白质 习题2015

第3章 蛋白质  习题2015

第3章蛋白质习题一、填空题1.组成蛋白质的氨基酸有_______种,均为_______。

每个氨基酸的α-碳上连接有_______、_______、_______和_______;氨基酸按R 基团的极性不同分为:_______、_______;其中极性氨基酸按其性质可分为_______、_______、_______;极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸)有:_______、_______;极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)有:_______、_______、_______。

2. 氨基酸按人体是否可合成分为_______、_______、_______;必需氨基酸有8种,它们是:_______、_______、_______、_______、_______、_______、_______和_______;其中是粮谷的第一限制性氨基酸。

3. 氨基酸是_______化合物,在强酸性溶液中,以_______离子形式存在,在强碱性溶液中以_______离子形式存在;氨基酸因含有α-羧基、α-氨基和侧链等官能团,因而能发生很多化学反应,其中由α-氨基引发的化学反应有:_______、_______、_______、_______;由羧基的反应_______、_______;由氨基和羧基共同参加的反应有_______、_______;氨基酸由侧链引发的反应有很多具有颜色反应,故经常用于氨基酸、蛋白质的定性与定量分析,其中包括_______、_______、_______、_______、_______、_______、_______等。

4.蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括为_______、_______、_______、_______。

5.蛋白质在_______、_______、_______的作用下会水解,水解的产物有_______、_______、_______等。

第三章 蛋白质

第三章  蛋白质

第三章蛋白质一、填空题1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。

2.氨基酸在等电点时,主要以________________离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以________________离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在。

3.在生理条件下(pH7.0左右),蛋白质分子中的________________侧链和________________侧链几乎完全带正电荷,但是________________侧链则带部分正电荷。

4.近年来的研究指出,肽也有构象。

如脑啡肽是一个五肽,它有________________构象。

但肽的构象易变,稳定性远不如蛋白质。

5.在糖蛋白中,糖可与蛋白质的________________、________________、________________或________________残基以O-糖苷键相连,或与________________残基以N-糖苷键相连。

6.蛋白质的最低自由能构象,常常通过________________残基之间形成的共价键而稳定。

7.一般来说,球状蛋白质的________________性氨基酸侧链位于分子内部,________________性氨基酸侧链位于分子表面。

8.DEAE-纤维素是一种________________交换剂,CM-纤维素是一种________________交换剂。

9.多聚L-谷氨酸的比旋光度随pH改变是因为________________,而L-谷氨酸的比旋光度随pH改变则是由于________________。

10.影响血红蛋白与氧结合的因素有________________、________________、________________和________________等。

11.许多钙结合蛋白都存在有________________图象,即它们的钙结合位点都由一个________________的结构单位构成。

蛋白质工程 作业答案

蛋白质工程 作业答案

第三章蛋白质工程习题1、名词解释:蛋白质工程:是基于对蛋白质结构和功能关系的认识,进行分子设计,通过基因工程途径定向地改造蛋白质或创造合乎人类需要的新的突变蛋白质的理论及实践,是基因工程基础上的延伸,是第二代基因工程。

蛋白质分子设计:是为有目的的蛋白质工程改造提供设计方案,即在知道了需要改造的蛋白质的性能及其相应的结构基础之后,通过理论的方法,提出蛋白质改造的设计方案。

嵌合抗体:用DNA重组技术将鼠源单抗的可变区(V区)基因与人免疫球蛋白(Ig)的恒定区(C 区 )基因相连接,构建成嵌合基因,导入宿主细胞进行表达,制成嵌合抗体。

目前国内外已制备了数十种嵌合抗体。

PDB:蛋白质结构数据库。

2、请列表总结基因工程和蛋白质工程的相同点、不同之处(从结果、实质、流程等方面)及其联系。

3、蛋白质工程的基本目标、基本途径是什么?答:基本目标:对现有蛋白质进行改造,或制造一种新的蛋白质,以满足人类生产和生活的需要。

基本途径:基因修饰或基因合成:借助计算机辅助设计、基因定点诱变和重组DNA技术4、目前有哪些蛋白质工程分子改造的常用方法?答:⒈基因定点突变技术(小改):即通过在DNA水平上进行碱基的取代、插入或缺失,达到改变基因,从而改变编码的蛋白质的结构的技术,包括核苷酸引物诱变,盒式诱变,PCR诱变,随机诱变。

⒉基因剪切和融合(中改):原理:将编码某蛋白的部分基因移植到另种蛋白基因上,经克隆、表达,产生新的融合蛋白。

可达到使蛋白易于表达、纯化、细胞定位等,或使蛋白性质改变。

⒊基因全合成(大改):合成DNA,然后表达出相应蛋白。

可以全部由人工控制,便于设计和改造,还适用于同时实现多处突变。

5、蛋白质工程中增加蛋白质稳定性的基本途径有哪些?答:蛋白质结构与功能研究表明,上述稳定蛋白质空间构象的因素是由蛋白质一级结构中某一个或某一段氨基酸序列决定的,人工改变或修饰这些氨基酸残基,有可能增加蛋白质的稳定性,又不影响其生物学活性。

蛋白质习题

蛋白质习题

蛋白质习题蛋白质是生物体中非常重要的有机化合物,它在细胞结构、代谢调节、免疫功能、体内运输等方面起着关键作用。

为了更好地理解和掌握蛋白质的结构和功能,下面将为大家提供一些蛋白质的习题。

习题一:蛋白质的基本组成单位是什么?它有哪些主要的结构特点?答案:蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

氨基酸由氨基、羧基、一侧链等部分组成,侧链决定了氨基酸的性质。

蛋白质的主要结构特点有四级结构,即一级结构(氨基酸序列)、二级结构(α-螺旋、β-折叠等)、三级结构(空间构象)和四级结构(蛋白质复合物的组装)。

习题二:什么是蛋白质的折叠?答案:蛋白质的折叠指的是蛋白质链在特定的生理条件下通过自发性的过程从无规则的状态变为特定的三维空间结构。

蛋白质的折叠是由氨基酸残基之间的相互作用力所驱动的,包括氢键、范德华力、疏水效应和离子键等。

习题三:请解释一下蛋白质的功能多样性。

答案:蛋白质的功能多样性是指蛋白质在生物体内不同的细胞和组织中,通过不同的结构和功能来完成不同的生理功能。

蛋白质能够通过其不同的结构域和活性位点与其他分子发生特定的相互作用,从而实现不同的生物学功能,如酶催化、结构支持、运输传递、信号传导等。

习题四:蛋白质的结构和功能受什么因素影响?答案:蛋白质的结构和功能受多种因素影响,包括温度、pH值、离子浓度、溶剂条件等环境因素。

这些因素能够影响蛋白质的氢键、离子键和疏水效应等作用力,从而改变蛋白质的空间构象和功能。

习题五:请解释一下蛋白质的变性和失活。

答案:蛋白质的变性是指在一定条件下,蛋白质的结构发生异常改变,失去正常的结构和功能。

变性可以由高温、酸碱条件、有机溶剂等因素引起。

失活是指蛋白质在变性后无法恢复正常的结构和功能,从而不能正常发挥生物学功能。

习题六:蛋白质的序列确定方法有哪些?答案:蛋白质的序列确定方法主要包括质谱法、核磁共振法、X射线晶体学和基因测序法等。

其中,质谱法和核磁共振法可以直接测定蛋白质的氨基酸序列,X射线晶体学可以确定蛋白质的三维结构,基因测序法可以通过分析DNA序列来推测蛋白质的氨基酸序列。

生物化学蛋白质化学练习含答案

生物化学蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷一、填空题(一)基础知识填空1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。

酸性氨基酸有和。

2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。

(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。

(2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。

(3) 和是含硫的氨基酸。

(4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。

(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。

3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以离子形式存在。

4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质,而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。

5. 有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收,这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为 > > 。

6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。

7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性的肽—,因而获得诺贝尔奖。

9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、。

10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。

11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。

12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。

13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其常用的试剂是。

14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能有不同程度的转动。

15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含氨基酸残基,高度为 nm。

每个氨基酸残基上升 nm。

16. 一般来说,球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部,性氨基酸侧链位于分子表面。

17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。

18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。

19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、和。

20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。

21. 血红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现效应,是通过Hb的现象实现的。

(完整word)蛋白质工程 作业答案

(完整word)蛋白质工程 作业答案

第三章蛋白质工程习题1、名词解释:蛋白质工程:是基于对蛋白质结构和功能关系的认识,进行分子设计,通过基因工程途径定向地改造蛋白质或创造合乎人类需要的新的突变蛋白质的理论及实践,是基因工程基础上的延伸,是第二代基因工程。

蛋白质分子设计:是为有目的的蛋白质工程改造提供设计方案,即在知道了需要改造的蛋白质的性能及其相应的结构基础之后,通过理论的方法,提出蛋白质改造的设计方案.嵌合抗体:用DNA重组技术将鼠源单抗的可变区(V区)基因与人免疫球蛋白(Ig)的恒定区(C区 )基因相连接,构建成嵌合基因,导入宿主细胞进行表达,制成嵌合抗体。

目前国内外已制备了数十种嵌合抗体。

PDB:蛋白质结构数据库。

2、请列表总结基因工程和蛋白质工程的相同点、不同之处(从结果、实质、流程等方面)及其联系。

3、蛋白质工程的基本目标、基本途径是什么?答:基本目标:对现有蛋白质进行改造,或制造一种新的蛋白质,以满足人类生产和生活的需要。

基本途径:基因修饰或基因合成:借助计算机辅助设计、基因定点诱变和重组DNA技术4、目前有哪些蛋白质工程分子改造的常用方法?答:⒈基因定点突变技术(小改):即通过在DNA水平上进行碱基的取代、插入或缺失,达到改变基因,从而改变编码的蛋白质的结构的技术,包括核苷酸引物诱变,盒式诱变,PCR诱变,随机诱变。

⒉基因剪切和融合(中改):原理:将编码某蛋白的部分基因移植到另种蛋白基因上,经克隆、表达,产生新的融合蛋白。

可达到使蛋白易于表达、纯化、细胞定位等,或使蛋白性质改变。

⒊基因全合成(大改):合成DNA,然后表达出相应蛋白。

可以全部由人工控制,便于设计和改造,还适用于同时实现多处突变。

5、蛋白质工程中增加蛋白质稳定性的基本途径有哪些?答:蛋白质结构与功能研究表明,上述稳定蛋白质空间构象的因素是由蛋白质一级结构中某一个或某一段氨基酸序列决定的,人工改变或修饰这些氨基酸残基,有可能增加蛋白质的稳定性,又不影响其生物学活性。

生物化学:第三章 蛋白质参考答案

生物化学:第三章 蛋白质参考答案

第三章 蛋白质1. 在生物缓冲体系中,何种氨基酸具有缓冲作用?答:组氨酸具有缓冲作用。

因为组氨酸含有咪唑基团。

而咪唑基解离常数为6.0,即解离的质子浓度与水的相近,因此组氨酸既可作为质子供体,又可作为质子受体。

在pH=7附近有明显的缓冲作用。

2. 什么是氨基酸的p K和 pI ?它们的关系如何?答:p K指解离常数的负对数,表示一半的氨基酸解离时的pH值;pI指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值,即等电点。

中性氨基酸:pI= (p K1 + p K2) / 2酸性氨基酸:pI= (p K1 + p K R) / 2碱性氨基酸: pI= (p K2+ p K R) / 23. 计算 0.1 mol/L 的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。

答:因此,0.1 mol/L 的谷氨酸溶液在等电点时主要离子(即两性离子)的浓度为0.083mol/L。

4. 大多数的氨基酸,其α-羧基的p K a都在 2.0 左右,其α-氨基的p K a都在 9.0 左右。

然而,肽中的α-羧基p K a值为 3.8,α-氨基p K a值在7.8。

请解释这种差异。

答:α-氨基酸分子中带正电荷的α-氨基阻止了α-羧基负离子的质子化,即能稳定羧基负离子,因而提高了羧基的酸性。

同理,羧基负离子对质子化的氨基(NH3+)同样有稳定作用,从而降低了其酸性,提高了其碱性。

在肽分子中,由于两个端基(COO-和NH3+)相距较远,这种电荷间的相互作用要弱得多,因此其p K a值与α-氨基酸中氨基和羧基的p K a值存在明显差异。

5、写出五肽 Ser-Lys-Ala-Leu-His 的化学结构,计算该肽的 pI,并指出该肽在pH = 6.0 时带何种电荷。

答:6、人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。

它的氨基酸序列为Ser-Tyr-Ser- Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser-Ala-Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe;(1)在pH=7条件下,此多肽带有何种电荷?(2)用CNBr处理此多肽,可以得到多少肽段?答:(1)经分析,当pH=7时,多肽中的Ser的游离氨基,Phe的游离羧基以及4个Glu、3个Arg、4个Lys、2个Asp的侧链基团带有电荷。

蛋白质2答案

蛋白质2答案

第三章蛋白质化学(2)一、名词解释:1.同源蛋白质(Homologous Protein):在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。

同源蛋白质的特点:①同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性(序列同源性),②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的,称不变残基,高度保守,是必需的。

③除不变残基以外,其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化,称可变残基,可变残基中,个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。

④多肽链长度相同或相近。

通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化。

亲源关系越远,同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大。

2.波尔效应(Bohr Effect):增加CO2的浓度、降低pH 能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应,降低血红蛋白对O2的亲和力,促进O2的释放,反之,高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+和CO2。

3.蛋白质超二级结构(Protein Super-secondary Structure):由若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。

常见形式有αα结构,βxβ结构,β曲折,回形拓扑结构,β-折叠桶,α-螺旋-β转角-α-螺旋等。

4.蛋白质结构域(Protein Domain):大的球蛋白分子中,多肽链形成几个紧密的球状构象,彼此以松散的肽链相连,此球状构象是结构域,结构域是多肽链的独立折叠单位,一般由100-200 个氨基酸残基构成。

二、填空题1.构象改变,电荷不同2.氧分压,二氧化碳分压,氢离子浓度, 2,3-二磷酸甘油酸 3.信号肽,胰岛素原,C(或 C 连接)4.铁,二价 5.两,两,两6.储氧,运输氧,能够与氧可逆结合。

7.降低8.疏水相互作用 9.氨基酸化学反应Tyr、Phe 黄色反应:与HNO3作用产生黄色物质Tyr Millon反应:与HgNO3 、 Hg (NO3 )2、 HNO3及HNO2反应呈红色Folin反应:酚基科还原磷钼酸、磷钨酸成蓝色物质Trp 乙醛酸反应:与乙醛酸或二甲基氨甲醛反应(Ehrlich),生成紫红色化合物还原磷钼酸、磷钨酸成钼蓝、钨蓝Arg 坂口反应(Sakaguchi):在碱性溶液中胍基与含有-萘酚及次氯酸钠的物质反应生成红色物质His Pauly反应:与重氮盐化合物结合生成棕红色物质三、是非题1 对2 对3 错4 错四、简答与计算1.侧链为脂肪烃基的氨基酸:甘氨酸(Gly,G),丙氨酸(Ala,A),缬氨酸(Val,V),亮氨酸(Leu,L),异亮氨酸(Ile,I)侧链中含有羟基的氨基酸:丝氨酸(Ser,S),苏氨酸(Thr,T)侧链中含有硫的氨基酸:半胱氨酸(Cys,C),甲硫氨酸(Met,M)侧链中含有酸性基团:天冬氨酸(Asp,D),谷氨酸(Glu,E)侧链中含有酰胺基团:天冬酰胺(Asn,N)谷氨酰胺(Gln,Q)侧链中含碱性基团:赖氨酸(Lys,K),精氨酸(Arg,R)侧链为芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe,F),酪氨酸(Tyr,Y),色氨酸(Trp,W)侧链为杂环族的氨基酸:组氨酸(His),脯氨酸(Pro,P)2.必需氨基酸:缬氨酸(Val,V),亮氨酸(Leu,L),异亮氨酸(Ile,I),苏氨酸(Thr,T),甲硫氨酸(Met,M),赖氨酸(Lys,K),苯丙氨酸(Phe,F),色氨酸(Trp,W)半必需氨基酸:组氨酸(His),精氨酸(Arg,R)3.DNFB 法:Sanger 发明,蛋白质的末端氨基与DNFB 在弱碱性溶液中作用生成DNP 蛋白质。

04第三章(蛋白质)习题

04第三章(蛋白质)习题

第三章(蛋白质)习题一、选择题1.组成蛋白质的基本单位是:a.L—。

—氨基酸b.D—。

—氨基酸c.L—p—氨基酸d.D—p—氨基酸e.以上都不对2.关于下列氨基酸的说明,哪个是不正确的:a.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环b.苏氨酸和丝氨酸都含有羟基c.亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸d.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸e.组氨酸和色氨酸都是杂环氨基酸3.下列哪种氨基酸溶液不能引起偏振光的旋转?a.丙氨酸b.甘氨酸c.亮氨酸d.丝氨酸e.缬氨酸4.属于亚氨基酸的是:a.组氨酸b.脯氨酸c.精氨酸d.赖氨酸e.蛋氨酸5.下列氨基酸在生理pH范围内缓冲能量最大的是:a.Gly b His c.Cys d.Asp e.Glu 6.哪一种蛋白质组分在280nm处,具有最大的光吸收?a.色氨酸的吲哚环b.酪氨酸的苯酚基c.苯丙氨酸的苯环d.半胱氨酸的巯基e.肽链中的肽键7.有一混合蛋白质溶液,其pI值分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液pH应该是多少?a.4.0 h.5.0 c.6.0 d.7.0 e.8.08.与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是:a.苯丙氨酸b.酪氨酸c.色氨酸小组氨酸e.脯氨酸9.关于蛋白质构象的下列描述,其中正确的是:a.指手性碳原子上某一原子或基团的方位b.指几何异构体中顺式或是反式c.指多肽链中一切原子(基团)随。

—碳原子旋转,盘曲面产生的空间排布d.指原子或基团改变涉及共价键的生成或断开e.不涉及蛋白质分子中次级键的断裂与生成10.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:a.盐键b.疏水键c.二硫键d.氢键e.范德华力11.蛋白质的构象特征主要取决于:a.氨基酸的组成、顺序和数目b.氢键、盐键、范德华力和疏水力c.温度、pH和离子强度等环境条件d.肽链间及肽链内的二硫键e.各氨基酸之间的肽键12.下列哪种方法可用于测定蛋白质分子质量?a.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法b.280/260nm紫外吸收比值c.凯氏定氮法d.荧光分光光度法e.Folin酚试剂法13.蛋白质的一级结构是指:a.蛋白质含氨基酸的种类和数目b.蛋白质中氨基酸的排列顺序c.蛋白质分子多肽链的折叠盘曲d.包括A、B和Ce.以上都不对14.氨基酸在等电点时,具有的特点是:a.不带正电荷b.不带负电荷c.a+bd.溶解度最大e.在电场中不泳动15.在一个肽平面中含有的原子数为:a.4 b.5 c.616.具有四级结构的蛋白质是:a.胰岛素b.核糖核酸酶d.肌红蛋白.e.胰凝乳蛋白酶17.氨基酸与蛋白质共同的理化性质:a.胶体性质b.两性性质d.变性性质e.双缩脲反应18.具有四级结构的蛋白质特征是:a.分子中必定含有辅基b.含有两条或两条以上的多肽链c.每条多肽链都具有独立的生物:d.依靠肽键维持结构的稳定性e.以上都不是19.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是:a.辅基b.辅酶c.亚基d.寡聚体e.肽单位20.关于蛋白质亚基的描述,其中正确的是:a.一条多肽链卷曲成螺旋结构b.两条以上多肽链卷曲成二级结构c.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质d.每个亚基都有各自的三级结构.e.以上都是正确的21.蛋白质一级结构与功能关系的特点是:a.相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同b.一级结构相近的蛋白质,其功能类似性越大c.一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性立即丧失d.不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构完全相同e.一级结构中任何氨基酸残基的改变,都不会影响其功能22.蛋白质溶液的稳定因素是:a.蛋白质溶液是真溶液b.蛋白质在溶液中做布朗运动c.蛋白质分子表面带有水化膜和同性电荷d.蛋白质溶液的黏度大e.以上都不是23..关于蛋白质在等电点时的特性描述,哪项是错误的?a.导电性最小b.溶解度最小c.黏度减小d.电泳迁移率最小e.以上都不对24.令A、B、C、D四种蛋白质的混合液,等电点分别为:5.O、8.6、6.8、9.2,在pH8.6的条件下用电泳分离,四种蛋白质电泳区带自正极开始的排列顺序为:a.A、C、B\D b.A、B、C、D c.D、B、C、Ad.C、B、A、D e.B、D、C、A25.关于变性蛋白质的叙述,哪项是正确的?a.变性蛋白质,失去营养作用b.变性蛋白质的溶解度增加d.变性蛋白质旋光性增加d.变性蛋白质不能再复原e.以上都不对26.蛋白质变性不包括:a.氢键断裂b.肽键断裂d.盐键断裂e.范德华力破坏27.盐析法沉淀蛋白质的原理是:a.中和电荷,破坏水化膜b.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐c.次级键断裂,蛋白质构象改变d.调节蛋白质溶液的等电点e.以上都不是二、是非题1.组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称性的(1--碳原子,所以都有旋光性。

高三生物蛋白质练习题

高三生物蛋白质练习题

高三生物蛋白质练习题蛋白质是生物体内重要的有机化合物,具有多种功能,包括结构支持、代谢调控和信号传递等。

对于高三生物学学习的同学们来说,理解和掌握蛋白质的相关知识和概念是非常重要的。

以下是一些蛋白质的练习题,希望能够帮助大家更好地理解和记忆相关内容。

1. 请简要解释什么是蛋白质?蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子,是构成生物体结构的基础。

它们是生命活动所必需的,可通过食物摄取或自身合成。

2. 蛋白质的主要功能有哪些?蛋白质具有多种功能,包括结构支持、代谢调控、酶催化、运输、免疫防御和信号传递等。

不同的蛋白质承担不同的功能,是生物体正常运行的关键。

3. 请解释蛋白质的组成单位是什么?蛋白质由氨基酸作为组成单位。

氨基酸是一类含有羧基(COOH)和氨基(NH2)的有机酸,通过共价键连接形成肽链,最终形成蛋白质的三维结构。

4. 蛋白质的结构层次有哪些?蛋白质的结构层次包括四个级别:一级结构(氨基酸序列)、二级结构(α-螺旋和β-折叠)、三级结构(多肽链的折叠)、四级结构(多个多肽链的组装)。

5. 请解释蛋白质的 denaturation(变性)是什么意思?蛋白质的变性是指蛋白质在受到高温、酸碱度改变、盐浓度等外界条件的影响下,失去其原有的生物活性和三维结构的过程。

变性会导致蛋白质的功能丧失。

6. 请解释蛋白质的合成过程。

蛋白质的合成过程包括转录和翻译两个阶段。

转录是DNA模板上的基因信息通过RNA聚合酶酶的作用,转录成RNA分子。

翻译是RNA分子在核糖体上与转移RNA(tRNA)配对,通过氨基酸的连接,形成多肽链,最终形成蛋白质。

7. 请简述蛋白质的降解途径。

蛋白质在细胞内可以通过两种途径进行降解:泛素依赖性降解和自噬降解。

泛素依赖性降解是将蛋白质附着到泛素标记上,然后由蛋白酶体降解。

自噬降解是将蛋白质包裹在自噬体内,然后被溶酶体降解。

8. 蛋白质的结构与功能之间有何关联?蛋白质的结构决定了其功能。

第三章蛋白质化学

第三章蛋白质化学

第三章蛋白质化学一、填空题1、当氨基酸处于等电点时,主要以____离子存在,其溶解度最____。

2、维持蛋自质一级结构的共价键有_____键和_____键。

3、蛋白质二级结构包括____,____,____,____和____结构4、在多肽链的α-螺旋中,每__个氨基酸残基螺旋上升一圈,向上升高___nm。

天然蛋白中α-螺旋大部分都是___手螺旋。

5、在β-折叠片层中,多肽链间依靠相邻肽链间形成的__键来维持结构的稳定性。

6、β-转角结构是由第一个氨基酸残基的 C=O 与第___个氨基酸残基的 N-H 之间形成氢键而构成的。

7、具有四级结构的蛋白质分子中,每一条肽链称为一个_____。

8、维持蛋白质构象的作用力有____,____,____,____和____。

9、蛋白质变性后的最显著特征是______丧失。

10、生物物种的亲缘关系越远,则同一功能的蛋白质(如细胞色素C)的一级结构差异越__,反之,亲缘关系越近,则一级结构差异越___。

二、判断题(用”对”或“错”回答以下问题,如果是错还须说明理由)11、Edman 降解反应中PITC 是与氨基酸的α-羧基形成PTC-氨基酸。

12、在2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应中,氨基酸的α-氨基与DNFB 反应形成黄色的DNP-氨基酸。

该反应可用于肽链的C-未端氨基酸的鉴定。

13、肽键-CO-NH-中的C-N 键可以自由旋转,而使多肽链出现多种构象。

14、六肽(Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp)在pH11时向正极迁移。

15、透析和盐析的原理是相同的。

16、蛋白质变性后,其氨基酸排列顺序并不发生变化。

17、蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。

蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。

18、蛋白质溶液遇浓硝酸时产生黄色沉淀,该反应是含亮氨酸的蛋白质所特有的反应。

19、用凝胶过滤层析(分子筛层析)分离蛋白质时,总是分子量小的先下来,分子量大的后下来。

生物化学复习题 - 医学检验

生物化学复习题 - 医学检验

生物化学课前预习思考题第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成预习思考:1、蛋白质的元素组成有哪些特点?已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量?2、组成蛋白质的基本单位:3、氨基酸的通式:4、组成蛋白质的氨基酸有哪些?共同结构特点是什么?第二节蛋白质的分子结构预习思考:1、蛋白质的分子结构包括哪些?2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么?(由什么化学键连接?)3、蛋白质多肽链的方向是怎样的?4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构?一级结构与高级结构的关系?5、蛋白质二级结构有哪些基本形式?什么是肽键平面?6、维系蛋白质各级结构的化学键是什么?二硫键怎样形成?第四节蛋白质的理化性质预习思考:1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?哪些氨基酸在280nm处有紫外吸收峰?2、什么是蛋白质的等电点?当溶液PH小于、等于、大于PI时,蛋白质在溶液中分别带何种电荷?3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么?(维持蛋白质亲水性的因素是什么?)4、蛋白质变性的实质是什么?蛋白质变性后理化性质有哪些改变?5、沉淀蛋白质的方法及原理。

第四章核酸化学第一节核酸的分子组成预习思考:1、核酸分为哪两大类?2、核酸的基本组成单位是什么?3、核酸的基本组成成分有哪些?DNA与RNA的基本组成成分上有何区别?4、戊糖、碱基、磷酸是通过什么化学键连接起来的?5、碱基分为哪两大类?RNA和DNA中的主要碱基分别有哪些?第二节核酸的分子结构预习思考:1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么?(通过什么化学键连接?)2、DNA二级结构(双螺旋结构)的要点有哪些?Chargaff法则有哪些?3、三种主要RNA在蛋白质生物合成中的作用是什么?4、mRNA的帽子结构和尾巴结构分别是什么?tRNA的3ˊ端是什么结构?5、tRNA二级结构的形状及其功能结构是什么?tRNA三级结构的形状是什么?6、何谓Tm?DNA分子中的G-C含量与Tm 有何关系?7、何谓DNA变性?DNA变性的实质是什么?8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第五章酶第一节酶的分子结构预习思考:1、全酶的组成成分有哪些?各组成成分的作用是什么?2、辅酶和辅基有何区别?3、何谓酶的活性中心?酶活性中心内、外必需基团的作用有何不同?第二节酶促反应的特点和机制预习思考:1、酶与一般催化剂的不同点有哪些?(酶促反应的特点有哪些?)2、酶具有高效性的机制是什么?3、何谓酶的特异性?酶促反应的特异性分为哪些类型?4、酶原激活的实质和机制。

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第三章(蛋白质)习题一、选择题1.组成蛋白质的基本单位是:a.L—。

—氨基酸b.D—。

—氨基酸c.L—p—氨基酸d.D—p—氨基酸e.以上都不对2.关于下列氨基酸的说明,哪个是不正确的:a.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环b.苏氨酸和丝氨酸都含有羟基c.亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸d.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸e.组氨酸和色氨酸都是杂环氨基酸3.下列哪种氨基酸溶液不能引起偏振光的旋转?a.丙氨酸b.甘氨酸c.亮氨酸d.丝氨酸e.缬氨酸4.属于亚氨基酸的是:a.组氨酸b.脯氨酸c.精氨酸d.赖氨酸e.蛋氨酸5.下列氨基酸在生理pH范围内缓冲能量最大的是:a.Gly b His c.Cys d.Asp e.Glu 6.哪一种蛋白质组分在280nm处,具有最大的光吸收?a.色氨酸的吲哚环b.酪氨酸的苯酚基c.苯丙氨酸的苯环d.半胱氨酸的巯基e.肽链中的肽键7.有一混合蛋白质溶液,其pI值分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液pH应该是多少?a.4.0 h.5.0 c.6.0 d.7.0 e.8.08.与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是:a.苯丙氨酸b.酪氨酸c.色氨酸小组氨酸e.脯氨酸9.关于蛋白质构象的下列描述,其中正确的是:a.指手性碳原子上某一原子或基团的方位b.指几何异构体中顺式或是反式c.指多肽链中一切原子(基团)随。

—碳原子旋转,盘曲面产生的空间排布d.指原子或基团改变涉及共价键的生成或断开e.不涉及蛋白质分子中次级键的断裂与生成10.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:a.盐键b.疏水键c.二硫键d.氢键e.范德华力11.蛋白质的构象特征主要取决于:a.氨基酸的组成、顺序和数目b.氢键、盐键、范德华力和疏水力c.温度、pH和离子强度等环境条件d.肽链间及肽链内的二硫键e.各氨基酸之间的肽键12.下列哪种方法可用于测定蛋白质分子质量?a.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法b.280/260nm紫外吸收比值c.凯氏定氮法d.荧光分光光度法e.Folin酚试剂法13.蛋白质的一级结构是指:a.蛋白质含氨基酸的种类和数目b.蛋白质中氨基酸的排列顺序c.蛋白质分子多肽链的折叠盘曲d.包括A、B和Ce.以上都不对14.氨基酸在等电点时,具有的特点是:a.不带正电荷b.不带负电荷c.a+bd.溶解度最大e.在电场中不泳动15.在一个肽平面中含有的原子数为:a.4 b.5 c.616.具有四级结构的蛋白质是:a.胰岛素b.核糖核酸酶d.肌红蛋白.e.胰凝乳蛋白酶17.氨基酸与蛋白质共同的理化性质:a.胶体性质b.两性性质d.变性性质e.双缩脲反应18.具有四级结构的蛋白质特征是:a.分子中必定含有辅基b.含有两条或两条以上的多肽链c.每条多肽链都具有独立的生物:d.依靠肽键维持结构的稳定性e.以上都不是19.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是:a.辅基b.辅酶c.亚基d.寡聚体e.肽单位20.关于蛋白质亚基的描述,其中正确的是:a.一条多肽链卷曲成螺旋结构b.两条以上多肽链卷曲成二级结构c.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质d.每个亚基都有各自的三级结构.e.以上都是正确的21.蛋白质一级结构与功能关系的特点是:a.相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同b.一级结构相近的蛋白质,其功能类似性越大c.一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性立即丧失d.不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构完全相同e.一级结构中任何氨基酸残基的改变,都不会影响其功能22.蛋白质溶液的稳定因素是:a.蛋白质溶液是真溶液b.蛋白质在溶液中做布朗运动c.蛋白质分子表面带有水化膜和同性电荷d.蛋白质溶液的黏度大e.以上都不是23..关于蛋白质在等电点时的特性描述,哪项是错误的?a.导电性最小b.溶解度最小c.黏度减小d.电泳迁移率最小e.以上都不对24.令A、B、C、D四种蛋白质的混合液,等电点分别为:5.O、8.6、6.8、9.2,在pH8.6的条件下用电泳分离,四种蛋白质电泳区带自正极开始的排列顺序为:a.A、C、B\D b.A、B、C、D c.D、B、C、Ad.C、B、A、D e.B、D、C、A25.关于变性蛋白质的叙述,哪项是正确的?a.变性蛋白质,失去营养作用b.变性蛋白质的溶解度增加d.变性蛋白质旋光性增加d.变性蛋白质不能再复原e.以上都不对26.蛋白质变性不包括:a.氢键断裂b.肽键断裂d.盐键断裂e.范德华力破坏27.盐析法沉淀蛋白质的原理是:a.中和电荷,破坏水化膜b.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐c.次级键断裂,蛋白质构象改变d.调节蛋白质溶液的等电点e.以上都不是二、是非题1.组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称性的(1--碳原子,所以都有旋光性。

2.用凝胶过滤法分离蛋白质时,总是分子质量大的蛋白质首先被洗脱下来。

3.所有的蛋白质都有酶活性。

4.多肽链所以能折叠、缠绕、卷曲,是由于肽键可自由的旋转所造成的。

5.构型的改变必须有共价键的破坏。

6.蛋白质分子因含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸,所以在260nm处有最大吸收峰。

7.稳定蛋白质。

—螺旋结构的氢键是由主链中氨基酸残基的R基团之间形成的。

8.变性蛋白质易形成沉淀,而沉淀蛋白质都发生了变性。

9.蛋白质是稳定的亲水胶体,其稳定因素是由于蛋白质表面具有相反电荷与水膜。

10.蛋白质的变性是蛋白质分子立体结构的破坏,因此常涉及肽键的断裂。

11.蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的,肽链上每个肽键都参与氢键的形成。

12.变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷和破坏了外层的水膜所引起的。

13.镰状细胞贫血是由于血红蛋白二级结构类型的变化而引起的。

14.血红蛋白和肌红蛋白均为氧的载体,但前者是一个典型的变构蛋白,而后者却不是。

15.蛋白质多肽链主链骨架由NCCNCCNCC…方式组成。

16.蛋白质变性后,其分子质量变小。

17.组蛋白是一类碱性蛋白质,它含有很多的组氨酸。

18.具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性。

19.蛋白质的亚基和肽链是同义词,因此蛋白质分子的肽链数就是它的亚基数。

20.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

21.蛋白质多肽链主链的所有可能构象,都能用+和中二面角来描述。

22.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。

23.结构域的组织层次介于三级结构与四级结构之间。

24.盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离和纯化。

25.结晶蛋白质都是变性蛋白质。

26.一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时,它们之间可以形成两个二硫键o三、填空题1.组成蛋白质的氨基酸有——种,它们的结构通式为——。

它们在结构上彼此不同的部分是———。

2.蛋白质的平均含氮量为——%,今测得18样品含氮量为10mg,其蛋白质含量应为——%。

3.组成蛋白质的氨基酸中,含硫的氨基酸有——和——。

能形成二硫键的氨基酸是——。

4.谷氨酸的pK1(a~COOH)=2.19,pK2(卜NH3+,)=9.67,pKR(R基)=4.25,其pI值应是——。

5.天冬氨酸的pI为2.98,在PH5的溶液中它应带——电荷,在电场中向——极移动。

6.当氨基酸溶液的pH=pi时,氨基酸以——离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸以——离子形式存在。

7.脯氨酸是——氨基酸,与茚三酮反应生成———色产物。

8.具有紫外吸收能力的氨基酸有——、——、——,一般最大光吸收在——nm 波长处。

9.蛋白质中的肽键是由前一个氨基酸的——基与后一个氨基酸的——基脱水缩合而成。

10.蛋白质的一级结构指的是——,各组成单位之间以———键相连。

11.蛋白质的二级结构主要有——、——和——三种形式,稳定二级结构的力是——键。

12.蛋白质分子的e—螺旋结构中,每圈螺旋包含——个氨基酸残基,螺距为nm,每个氨基酸残基沿轴上升高度为——nm。

天然蛋白质分子中的e—螺旋大都属于——手螺旋。

13.天然蛋白质中的。

—螺旋结构,其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内的形成,因此构象相当稳定。

14.一条肽链由405个氨基酸残基组成,如它全为n—螺旋结构,其分子的长度为——;如它全为p—折叠结构,其分子的长度为——。

15.稳定蛋白质三级结构的力有——、——、——、——和——。

16.球状结构的蛋白质分子,含亲水基团侧链的氨基酸残基分布于——,疏水基团侧链的氨基酸残基分布于——。

17.四级结构的蛋白质中,每个具有三级结构的球蛋白称为——,它们之间是靠——键联系在一起的。

18.Kendrew首先成功地得到——蛋白的三级结构,是采用法得到的。

19.血红蛋白具有——级结构,它是由——个亚基组成的,每个亚基中含有一个——辅基。

血红蛋白除能运输O2外,还能运输——和——。

20.镰状细胞贫血是由于——蛋白——级结构的变化而引起的。

21.蛋白质是稳定的亲水胶体,其稳定因素是——和——。

22.一组蛋白质相对分子质量分别为:a(90 000)、b(45 000)、c(110 000),用凝胶过滤法分离这种蛋白质时,它们洗脱下来的先后顺序是——。

23.有一种蛋白质,经末端分析知道有两个N端,用SDS电泳显示两条带,说明此蛋白质含有——个亚基;另一蛋白质若用巯基乙醇处理,在酸性及碱性系统中,SDS 电泳均显示一条带,说明该蛋白质的结构特点是——。

24.蛋白质分子处于等电点时,其净电荷为——,此时它的溶解度——。

25.蛋白质变性的实质是——。

26.“多肽顺序自动分析仪是根据——反应原理设计制造的,此反应是指用——试剂与多肽链的氨基末端反应生成——,然后在无水的酸中经环化裂解生成——。

27.谷胱甘肽的简写符号为——,它的活性基团是——。

28.结构域的组织层次介于——和——之间。

四、名词解释1.肽单位2.肽平面3.。

—螺旋4.亚基5.变构蛋白6.寡聚蛋白7.简单蛋白8.结合蛋白9.分子病10.抗原11.抗体五、计算题1.计算一个大肠杆菌细胞中(含10-6个蛋白质分子)所含多肽链的长度。

假设每个蛋白质分子平均相对分子质量为40000,且假设所有的分子均处于。

—螺旋构象(氨基酸残基的平均相对分子量为120)。

2.某一蛋白质的多肽链有一些区段为。

—螺旋构象,另一些区段为p—折叠构象。

该蛋白的相对分子质量为240 000,多肚链的外形长度为5.06x10—5cm,试计算多肽链中的ct-螺旋构象占多肽链分子的百分数。

3.有四种氨基酸,其解离常数分别为:氨基酸pKl(。

—COOH) PK2(o—NH3+) pK3(R)Cys 1.71 8.33 10.78Glu 2.19 9.67 4.25Arg 2.17 9.04 12.48Tyr 2.20 9.11 10.07问:(1)四种氨基酸的等电点分别是多少?(2)四种氨基酸在pH7的电场中各向哪个方向移动?4.从一种真菌中分离得到一种八肽,氨基酸分析表明它是由Lys、Lys、Tyr、Phe、Gly、Ser、Ala、Asp组成。

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