蛋白质化学3-二级结构
蛋白质结构的二级结构分析
蛋白质结构的二级结构分析蛋白质是生命体系中的关键分子，是由氨基酸组成的长链分子。
与其它有机分子类似，蛋白质的结构决定了它的功能。
蛋白质的结构可分为四个层次，依次为：原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
二级结构是指蛋白质折叠后的局部结构形态。
它是蛋白质结构中最基本的构造单元之一，是组成三级结构和四级结构的基础。
了解蛋白质的二级结构，对于研究蛋白质的结构和功能具有极其重要的意义。
本文将从蛋白质二级结构的构成、特点、识别和研究方法等方面进行探讨。
一、蛋白质二级结构的构成蛋白质的二级结构是由氨基酸残基中的胺基与羰基之间的氢键作用而形成的。
二级结构通常由α-螺旋和β-折叠簇两种形式组成。
α-螺旋是由氢键交替连接在一起的螺旋状结构。
通常以右旋型(α-Helix)为主要形式出现，其中每当有4个氨基酸残基缠绕成一圈时，就会形成一个模块，可被认为是螺旋的螺旋。
在α-螺旋中，氢键的方向与螺旋轴垂直，α-螺旋通常有10到15个氨基酸残基。
β-折叠簇是由许多β-折叠片段构成的具有规则簇化结构的区域。
在β-折叠结构中，相邻的β-折叠片之间通常通过氢键进行相互联系，另外，也存在被称为β-转角的结构。
β-折叠片段通常由5到10个氨基酸残基组成。
二、蛋白质二级结构的特点蛋白质二级结构具有一些特点，这些特点对于蛋白质的结构和功能起到了决定性的作用。
1. 规则性：蛋白质二级结构具有严格的规则性，主要是由氢键的作用所决定。
二级结构形成时，其结构分子的每一个氨基酸残基都按照特定的规则排列，氢键的结构及方向也都是规律的，使得二级结构具有很好的规则性。
2. 稳定性：由氢键连接在一起的二级结构，更容易对抗蛋白质在水溶液中的热力学扰动，进而使二级结构更为稳定。
这是因为氢键的强度比分子之间的范德华力更大，氢键在水中也会被诱导形成。
三、蛋白质二级结构的识别和研究方法蛋白质的二级结构分析是蛋白质化学和生物学中的一个重要研究方向。
目前，人们已经开发了多种方法来对蛋白质的二级结构进行分析。
蛋白质的一级二级三级结构
蛋白质的一级二级三级结构蛋白质是生命体内最基本的有机物之一，不仅构成了生物体的主要组成部分，还在细胞功能、代谢调控和信号传导等方面发挥着重要作用。
蛋白质的功能与其结构密切相关，而蛋白质的结构又可分为一级、二级和三级结构。
本文将从这三个层次来探讨蛋白质的结构。
一级结构是蛋白质最基本的结构层次，是由氨基酸的线性排列顺序所决定的。
在一级结构中，不同的氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的功能和特性。
一级结构的表达方式常常使用蛋白质的序列，即将蛋白质的氨基酸序列按照其排列顺序进行表示。
二级结构是蛋白质中部分氨基酸之间的空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种紧密的螺旋结构，其中的肽键呈螺旋形排列，螺旋结构的稳定性来自于氢键的形成。
β-折叠是由两个或多个β-片段通过氢键连接而成的结构，这些β-片段可以平行或反平行排列。
二级结构的稳定性和形状对蛋白质的功能和稳定性起着重要作用。
三级结构是蛋白质中各个二级结构之间的空间排列方式。
蛋白质的三级结构决定了其功能和空间构型。
蛋白质的三级结构通常由非共价作用力（如氢键、静电相互作用和疏水效应）所稳定。
蛋白质的三级结构可以是紧密的球状结构，也可以是更加松散的链状结构。
具体的三级结构与蛋白质的功能密切相关，例如酶的活性通常与其活性位点的三级结构相关。
蛋白质的一级、二级和三级结构相互作用，共同决定了蛋白质的功能和稳定性。
其中，一级结构的序列决定了二级结构的形成，而二级结构的排列方式又可以进一步影响到三级结构的形成。
蛋白质的结构可通过X射线晶体学、核磁共振和质谱等技术进行研究和解析。
除了一级、二级和三级结构外，蛋白质还存在着更高级别的结构，如四级结构和五级结构。
四级结构是由多个多肽链或蛋白质互相组装而成的复合体，例如由四个亚基组成的四聚体。
五级结构是指蛋白质与其他分子的相互作用，如蛋白质与DNA、RNA或小分子配体的结合。
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
5-蛋白质化学3-二级结构
列转变为多肽链的氨基酸顺序；另一种就是折叠密码 （folding code)-第二遗传密码，该密码决定存在于
氨基酸顺序中的一维信息向蛋白质特定的三维结构 （信息）的转变。
三联体密码已成明码，那么破译“第二遗传密码”就是通过
“蛋白质结构预测”，从理论上最直接地去解决蛋白质的 折叠问题，这是蛋白质研究最后几个尚未揭示的奥秘之一。 “蛋白质结构预测”属于理论方面的热力学问题，就是根
据蛋白质的一级序列，预测由Anfinsen原理决定的特定的空间 结构。
一种方法是假设蛋白质分子天然构象处于热力学最稳定、 能量最低状态，考虑蛋白质分子中所有原子间的相互作 用及蛋白质分子与溶剂之间的相互作用，采用分子力学 的能量极小化方法，计算出蛋白质分子的天然构象。 另一种方法是找出数据库中已有的蛋白质的空间结构 与一级结构之间的联系，总结出一定的规律，逐级从一级 结构预测二级结构，再建立可能的三维模型，根据已形 成的规律排除不合理的模型，再根据能量最低原理得到 修正的结构，即所谓的“基于知识的预测方法”。
数据库主要由日内瓦大学医学生物化学系和欧 洲生物信息学研究所(EBI)合作维护。SWISSPROT的序列数量呈直线增长。
模体与域数据库主要有：
长期以来，根据蛋白质氨基酸的序列
预测蛋白质天然结构（或蛋白质折叠）是
分子生物学、生物化学及生物物理学中极 具挑战性的研究领域。三维结构的研究与
蛋白质序列分析相比要复杂、费时、昂 贵得多。
蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定 性以及与其生物活性之间的关系。最根本的问题就 是多肽链的一级结构如何决定它的空间结构。既 然前者决定后者，那么一级结构和空间结构之间肯 定存在某种确定的关系。是否也像“三联体密码” 决定氨基酸顺序一样存在一套密码？有人设想把一级 结构决定空间结构密码叫“第二遗传密码”。遗
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的结构层次
折叠，转角，无规卷曲等）构成的总三维结 构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何 关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 • 简言之，是指蛋白质多肽链所有原子在空间上 的排列。
线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机
（ 溶剂、脲、胍、酸碱等的影响，生物活性丧失，
一 溶解度降低，以及其它物理化学性质发生改变，
） 蛋
这种过程称为蛋白质的变性(denaturation)。
白 • 变性后高级结构破坏，一级结构不变
质
的 变
性
蛋白质的变性
热、紫外线照射、高 压和表面张力、有机溶 剂、脲、胍、酸碱
蛋白质结构层次
蛋白质结构的层次
一级结构： 氨基酸序列 二级结构：α螺旋，β折叠等
超二级结构 结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：多亚基蛋白
六、超二级结构和结构域
（一）超二级结构 由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相 互作用，形成的有规则的二级结构组合。
1、 αα :由两股平行或反平行的右手螺旋段相互 缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。 2、βαβ：由两段平行-折叠股和一段作为连接的 螺旋组成。 3、ββ：由若干反平行折叠片组合而成。
• 2、膜内在蛋白：有的一大部分埋入膜的 脂双分子层，有的横跨脂双层。跨膜部 分主要由-螺旋或-折叠构成。
膜周边蛋白和膜内在蛋白（跨膜蛋白)
-螺旋
N-连接
O-连接四糖： 2Neu5Ac， Gal，GalNAc
糖红 蛋细 白胞 的上 跨血 膜型
九、蛋白质折叠和结构预测
蛋白质的一二三四级结构
蛋白质的一二三四级结构
蛋白质的一级结构：
是蛋白质分子的空间结构基础。
主要的化学键是肽键。
此外还可能有二硫键。
例如胰岛素A链与B链之间是二硫键。
蛋白质二级结构：
主要化学键是氢键。
基本形式有α－螺旋、β－转角、β－折叠和无规卷曲。
主要的化学键是氢键。
蛋白质粉三级结构：
一些只有一条多肽链组成的蛋白质结构能形成的最高空间结构就是三级结构。
形成和稳定主要依靠次级键，包括疏水作用，离子键，氢键，等。
蛋白质的四级结构：
两条及以上的独立三级结构的多肽链相互作用，由非共价键连接成特定的空间构象。
每条独立的三级结构多肽链称为一个亚基，单独存在时不具有生物学活性。
简述蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构
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蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构蛋白质是生物体中重要的生物大分子，扮演着多种生物学功能。
其功能与其二级结构密切相关。
蛋白质分子以多肽链的形式存在，具有线性的氨基酸序列，同时这些多肽链会按照特定的方式折叠成具有稳定三维结构的蛋白质分子。
蛋白质的二级结构是指由氢键相互作用所形成的局部折叠结构，主要包括α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构元素是蛋白质在空间中的结构模块，具有重要的结构和功能稳定性。
下面将分别介绍α-螺旋和β-折叠的特点和结构。
1.α-螺旋：α-螺旋是最常见的蛋白质二级结构之一，具有较高的稳定性和折叠性。
在α-螺旋中，多肽链形成了环形的右旋螺旋结构，其中螺旋轴沿着多肽链的纵轴方向延伸，并且每个氨基酸残基的旋转角度相对于前一个氨基酸残基保持不变。
螺旋结构中的氢键形成了螺旋结构的支撑骨架，同时还使螺旋稳定。
α-螺旋的稳定性主要取决于氨基酸的序列和侧链的特性。
例如，脯氨酸（Pro）和甘氨酸（Gly）在α-螺旋中较为少见，因为它们的侧链与螺旋结构的稳定性不匹配。
而亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）和丙氨酸（Ala）等氨基酸在螺旋中较为常见。
2.β-折叠：β-折叠是蛋白质中另一个重要的二级结构，也是蛋白质结构的关键组成部分。
β-折叠是由多肽链在平面上形成的延伸链段相互连接而成。
在β-折叠中，多肽链的成尺寸平面之间形成了氢键，从而形成平行或反平行的折叠结构。
β-折叠的稳定性主要取决于延伸链段之间氢键的配对。
平行β-折叠的氢键配对是连续的，而反平行β-折叠的氢键配对是交替的。
另外，β-折叠中存在较多的氨基酸侧链外露，这些侧链的相对位置和组成也会影响结构的稳定性。
除了α-螺旋和β-折叠外，还存在一些其他的二级结构元素，如β-转角（β-turn）、三级结构和四级结构等。
β-转角是一个短的连接结构，通常连接两个β-折叠之间的序列。
三级结构是指整个蛋白质分子的立体构型，是多个二级结构元素的组合。
而四级结构是由多个独立的多肽链之间的相互作用所形成的蛋白质复合物。
蛋白质的三级结构和功能
蛋白质的三级结构和功能蛋白质是生命体中最重要的组成部分之一，它们担任着许多生物学过程中的关键角色，如药物代谢、信号转导、抗体作用等。
而这些生物学功能的实现与蛋白质的三级结构密不可分。
本文将讨论蛋白质的三级结构和功能之间的关系。
一、氨基酸和肽链的基本结构蛋白质是由20种不同的氨基酸以线性方式连接而成，构成的线性分子称为肽链。
在蛋白质中，氨基酸的共同特征是所有氨基酸都包含一个氨基（NH2）和一个羧酸基（COOH）。
此外，每种氨基酸都有一个侧链（R组），它决定了氨基酸的化学特性，如酸性、碱性、疏水性等。
肽链是由氨基酸以肽键连接而成的。
肽键是指一个氨基酸中的羧酸基与另一个氨基酸中的氨基通过共价键结合而形成的。
这种结合方式将大小不同的氨基酸“缝合”在一起，从而形成了蛋白质的线性结构。
二、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是由氨基酸以一定顺序连接而成的肽链。
这种线性分子的序列是蛋白质赋予其结构和功能的基础。
对于不同的蛋白质而言，它们的氨基酸序列是不同的，这也意味着它们的结构和功能可以截然不同。
为了便于研究，科学家通常使用三个字母的缩写来表示一个氨基酸。
例如，谷氨酸可以用GLU表示。
三、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指氨基酸之间诸如氢键、范德华力等非共价力交互作用所形成的局部结构。
常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠等。
α-螺旋是指肽链中的氨基酸向相邻氨基酸之间形成一个螺旋形状的结构。
这种螺旋通常由3.6个氨基酸单位构成，其稳定性来自于相邻氨基酸间氢键的形成。
β-折叠是指肽链中的氨基酸之间形成了一系列的β-折叠结构。
这些结构由两种氨基酸中的侧链交互形成，通常是氧和氮之间的氢键作用。
四、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指完整蛋白质分子所具有的空间立体构型，是蛋白质分子稳定的空间结构。
它是蛋白质功能实现的重要基础。
蛋白质的三级结构的稳定性主要来自于它在水溶液中形成的氢键、范德华力、离子键等相互间的作用。
具体而言，氢键是指氨基酸侧链、羧基等之间的相互作用；范德华力是指由分子间极性-非极性的吸引力所产生的相互作用；离子键是指分子之间带电粒子之间的相互作用。
王镜岩生物化学(上)蛋白二三四级结构
不同类的胶原由于其 链的氨基酸组成及含糖量 不同而性能不同。
在三链超螺旋中，Gly 残基在超螺旋内侧， Gly侧链为H，故三链排 列紧密。
除了有Van der waals 之外，Gly NH和邻近链CO形成氢键，有赖 于大量无侧链的Gly存在于内侧，才能形成紧密的构象。
四、无规卷曲(卷曲)：
没有确定的规律性，不能被归入明 确的上述二级结构的多肽区段。 这类有序的非重复性结构经常构成 酶活性部位和其他蛋白质特异的功 能部位。
Helix is red, beta sheet is yellow, turns are blue and random coil is white in this ribbon structure.
原胶原 胶原(原)纤维电镜图
原胶原蛋白分子经多级聚合形 成胶原纤维。电镜下，胶原纤 维呈现特有的横纹区带，区带 间距为60-70nm，其大小取决于 胶原的类型和生物来源；
原胶原肽链上残基所带电荷不 同，因而电子密度不同，通过1 ／4错位排列便形成间隔一定的 电子密度区域，呈现横纹区带。
生物体内胶原蛋白网
2、胶原蛋白的氨基酸组成特点:
原胶原的链一级结构中96%属(GlyX-Y）n，X常为Pro，Y常为Hyp
Gly占1/3，脯氨酸和羟脯氨酸占 1/5以上，Tyr含量少，Trp、 Cys缺乏，为营养不完全氨基酸。 羟化---羟脯氨酸和羟赖氨酸
羟化酶需要VC, VC缺乏 时发生牙龈出血,创伤不 易愈合等病变.
哺乳动物角蛋白为α-角蛋白、 鸟类及爬行类为β-角蛋白。 α角蛋白富含半胱氨酸，并与邻 近的多肽链交联，形成二硫键， 因此α-角蛋白很难溶解,也经受 得起一定的拉力。
蛋白质的一二三级结构
蛋白质的一二三级结构蛋白质的结构就像是一场精妙的舞蹈，里面有各种复杂的动作。
我们可以把它们分为一级、二级和三级结构。
一级结构就是蛋白质的“骨架”，想象一下，像是一条长长的链子，链子上的每一个环都是氨基酸。
氨基酸就像小伙伴儿，每个小伙伴都有自己独特的性格和功能，它们连在一起形成了蛋白质的基础。
这种结构是最简单的，根本不需要多花心思，基本上就像是搭积木，只要把各个小块拼在一起就行了。
不同的氨基酸组合，形成的蛋白质就各有千秋，有的负责运输，有的负责催化反应，有的则是让我们的肌肉变得结实。
然后，我们进入二级结构的世界。
这一层次就像是把那条长链子稍微扭一扭，变得有点花样。
这里有两种主要的结构：螺旋和折叠。
想象一下，螺旋就像是一根长长的意大利面条，缠绕得紧紧的，而折叠就像是折纸一样，把链子折成不同的形状。
哇，真是太有趣了！这时候，蛋白质就开始显示出它的个性，决定要是优雅的旋转，还是聪明的折叠。
这些结构都是通过氢键来维持的，就像是小伙伴之间的信任关系，紧紧相连，不容易分开。
我们来聊聊三级结构。
这一层次就像是把二级结构重新组合，形成一个立体的形状。
想象一下，一个复杂的三维拼图，每个部分都在努力找对位置。
蛋白质的三级结构是通过多种相互作用来保持的，比如疏水作用、离子键、以及那些氢键。
哎呀，这种复杂性真让人惊叹。
就像是每一个小伙伴在聚会中，都在寻找最合适的搭档，最终形成一个和谐的整体。
三级结构的形成对蛋白质的功能非常重要，因为它决定了蛋白质的活性和稳定性。
蛋白质的结构真是让人目不暇接。
我们常常想，结构越复杂，功能就越强大。
比如说，酶就是一种特殊的蛋白质，它们的三级结构决定了它们能否有效地催化化学反应。
如果结构出了问题，酶的功能也会受到影响，这就像是一个乐队，指挥一不注意，乐器的声音就乱了套。
对了，还有那些抗体，专门用来对抗入侵的敌人，它们的结构必须精准无误，才能锁定目标。
要是蛋白质结构出错，后果可就不堪设想了，可能导致一系列的健康问题。
蛋白质的结构层次
蛋白质的结构层
蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。
二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。
三级结构纤维状蛋白质一般只有二级结构。
四级结构是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。
协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。
氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。
蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。
b.变性作用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋
白质特定的空间构象被破坏本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构。
蛋白质的二级结构名词解释
蛋白质的二级结构名词解释介绍：蛋白质是生命体内最为重要的有机分子之一，它们在细胞内扮演着许多关键功能的角色。
蛋白质的功能与其二级结构密切相关。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸残基之间的空间排布。
这种排布方式决定了蛋白质的稳定性、形状和功能。
本文将对蛋白质的二级结构的几种常见形式进行探讨和解释。
1. α-螺旋（α-helix）：α-螺旋是蛋白质最常见的二级结构之一。
在α-螺旋中，多个氨基酸残基以螺旋形式排列。
这种结构对应于蛋白质中的氢键形成方式，其中位于螺旋内侧的氨基氢与C=O氧原子形成氢键。
这种稳定的氢键网络使得α-螺旋在蛋白质分子中具有高度的稳定性。
α-螺旋结构常见于许多蛋白质中的跨膜区域或者结构域。
2. β-折叠（β-sheet）：β-折叠是另一种常见的蛋白质二级结构形式。
在β-折叠中，多个相邻的片段以平行或反平行的方式排列，形成平面上的β链。
这些β链之间通过氢键进行连接，使得整个蛋白质形成一个杯把状的结构。
β-折叠可以存在于单个蛋白质链上，也可以通过互相折迭形成β-片。
3. β-螺纹（β-helix）：β-螺纹是一种特殊的二级结构形式，类似于α-螺旋和β-折叠的结合。
在β-螺纹中，蛋白质链形成一个螺旋形的结构，其中每个氨基酸残基沿蛋白质链的轴向移动1~2个残基的距离。
这种结构通常出现在由重复序列组成的蛋白质中。
4. 转角（turn）：转角是蛋白质中的短暂结构，位于α-螺旋和β-折叠之间。
它通常由4个氨基酸残基组成，其中中间两个残基形成一个氢键。
转角的主要作用是将α-螺旋或β-折叠连接起来，使得蛋白质在空间中呈现出复杂的结构。
结论：蛋白质的二级结构对于其功能的实现和稳定性至关重要。
α-螺旋、β-折叠、β-螺纹和转角是蛋白质中常见的二级结构形式，它们通过不同的氢键网络和结构排布方式赋予蛋白质分子特定的形状和功能。
理解和研究蛋白质的二级结构对于揭示其生物学功能和药物设计具有重要意义。
通过进一步的研究和探索，我们将能够更好地理解蛋白质的复杂性，并在生命科学领域取得更多的突破。
蛋白质三级结构的化学键
蛋白质三级结构的化学键
一、蛋白质三维结构
❶弱相互作用：氢键、离子相互作用、范德华力、疏水相互作用
❷肽键：部分双键的性质，不能绕轴自由旋转，6个原子，反式构型，刚性，平面
二、测定蛋白质三维结构的方法（真题大题），其中x射线衍射法最常考
三、蛋白质的二级结构
⑴α螺旋：❶螺距：0.54nm❷氢键❸协同性❹右手螺旋❺影响α螺旋的稳定性：r基(val、ile、thr)，ph，pro、gly
⑵β构象：❶氢键在股间而不是在股内形成
⑶β转角：连接反平行、gly、pro
四、纤维状蛋白质
❶α-角蛋白，烫发的原理
❷丝心蛋白不能拉伸
❸胶原蛋白：三股螺旋，右手超螺旋缆，每一股都是左手螺旋，gly、pro，氢键
五、❶超二级结构：名词解释（模体）
类型：αα、βαβ、ββ
❷结构域：名词解释
类型：全α类、全β类、α/β类、α+β类
六、球状蛋白质与三级结构
球状蛋白质三级结构的特征（共5点）：以螺旋和折叠片为主、折叠层次、紧密球状实体、内疏外亲、表面有空穴
❤️四级结构：名词解释，对称性
❤️❤️四级缔合在结构和功能上的优越性（真题大题，课本130页，共四点）：❶增强结构稳定性❷提高遗传经济性和效率❸使催化基团汇集在一起❹具有协同性和别构效应
❤️❤️蛋白质变性：名词解释，特点
核糖核酸酶的变性与复性实验（136页）
❤️体内和体外蛋白质折叠区别（141页，考大题）。
蛋白质的二三级结构.
蛋白质的三级结构
• 蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘 曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋 白质的三级结构(tertiary structure)。蛋白质三级 结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键 以及范德华力(van der wasls力)等(图1-8)。这些次 级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的r 基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基 的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中 ph、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二 硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个 肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起 着重要作用。
• ④平行的β－片层结构中，两个残基的间距 为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间 距为0.7nm
β－转角
• 蛋白质分子中，肽链经常会出现180° 的回折，在这种回折角处的构象就是β－ 转角(β－turn或β－bend)。β－转角中， 第一个氨基酸残基的c＝o与第四个残基 的n桯形成氢子中的β－片层结构 左：顺向平行 右：逆向平行
β－片层结构特点
• ①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之 间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈 110°角。氨基酸残基的r侧链伸出在锯 齿的上方或下方。 • ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽 链间的c＝o与h梄形成氢键，使构象稳定。
• ③两段肽链可以是平行的，也可以是反平 行的。即前者两条链从“n端”到“c端” 是同方向的，后者是反方向的。β －片层 结构的形式十分多样，正、反平行能相互
• 具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长 (长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质 (fibrous protein)，如丝心蛋白；有的长短轴相 差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globular protein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白， 球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水 基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水 的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形 成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活 性中心等。
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蛋白质的二级结构
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链 骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二 级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。分为： α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺 时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 为 0.54 nm。 α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形 成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构， 侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧 基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４ 个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。 无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。 主要化学键：氢键。
Ramachandran Plot -Ala residue
深蓝色区域表示在没有立体 重叠即完全允许时的构象； 中等蓝色区域表示处于极端 限制情况下不利的原子接触 时所允许的构象；浅蓝色区 域表示在键角允许有一些可 变性的情况下的构象。
图中的不对称性来自L-立体化学 的氨基酸残基，其他带有非分支 侧链的L-氨基酸残基的结果基本 一致。对分支氨基酸如Val, Ile及 Thr，允许的区域要比Ala的要小, Gly的区域要大，Pro所允许的区 域要受到非常严格的限制
维持蛋白质空间构象的作用力
作用力 破坏因子
氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 （guanidine hydrochloride H2NC(:NH)NH2 HCl ） 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的基团和原子 离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 二硫键：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA
蛋白质的构象由弱的作用力维持
蛋白质结构上的稳定性可以定义为维持天 然蛋白质构象的趋势或能力。天然蛋白质是稳定 的，生理条件下拆开蛋白质折叠及非折叠状态所 需要的能量在20-65 kJ/mol。 打破一个单的共价键需要200-460 kJ/mol， 而弱的作用力在4-30 kJ/mol。单个共价键对维持 蛋白质构象的作用要比单个非共价键作用的要强 得多。但由于非共价作用的数量多，非共价作用 仍然是维持蛋白质结构的主要作用。通常具有最 低自由能的蛋白质构象（最稳定的构象）是最大 数量弱相互作用力所维持的那种。
肽键的特征
-肽键是一个刚性的平面结构
In the late 1930s, Linus Pauling and Robert Corey embarked on a series of studies that laid the foundation for our present understanding of protein structure. They began with a careful analysis of the peptide bond.
两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转
多肽链的所有可能构象 都能用和两个构象角 （ conformational angle) 或称二面角（dihedral angle)来描述。
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多 肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉 及侧链部分的构象。 Pauling等人对一些简单的 肽及氨基酸的酰胺等进行了X射线衍射等系列分 析，1951年预测了蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构
Protein Secondary Structure
The term secondary structure refers to the local conformation of some part of the polypeptide. The discussion of secondary structure most usefully focuses on common regular folding patterns of the polypeptide backbone. The most prominent are the helix and conformations.
多肽链折叠的空间限制
肽键C-N的双键特性限制了肽键的旋转， 肽链上重复出现的肽键平面成为肽单位(peptide unit)或肽基(peptide group)。肽链主链上只有 碳原子链接的两个键是单键，可自由旋转。为 表示C 旋转形成的键角，将N-C的键角标为 ， C-C的键角标为。当多肽处于完全伸展构象 即所有肽基处于同一平面时，和为1800，因 此 和 可以是-1800和+1800之间的任意值。但由 于肽链骨架和氨基酸侧链之间原子的立体干扰 会阻止其中很多值的出现。
蛋白质的二级结构
Seபைடு நூலகம்ondary Structure of Proteins
蛋白质构象（高级结构）的研究方法
到目前为止，研究蛋白质高级结构的方法 仍然是以X射线衍射法(X-ray diffraction method) 为主，原理是：当X射线(λ=500 nm)投射到蛋白 质晶体样品时，蛋白质分子内部结构受到激发， 入射线反射波互相叠加产生衍射波，衍射波含 有被测蛋白质构造的全部信息，通过摄影即可 得一张衍射图案(diffraction pattern)，再用电脑 进行重组，即可绘出一张电子密度图(electron density map)。从电子密度图可以得到样品的三 维分子图象，即分子结构的模型。
蛋白质二级结构的类型
• α-helix
keratin triple helices
collagen triple helices • β-sheet • β-turn
Linus Carl Pauling (1901-1994)
1926年，留学 Sommerfeld实验室（1年7个月） 1928年，发明杂化轨道， 创立量子化学 1930年，去 Laurence Bragg实验室学X-ray衍射 1936年，与 Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键 1937年，开始搭α-helix的模型，发现5.4A的周期，与 Astbury的 Keratin蛋白测定得到的 5.1A不符。此后化了约10年的时间测 定各种含肽键的小分子的结构，得出肽键的6个原子在同一平 面上的结论 1949年，人造丝X-ray数据发表，他看到了5.4A的周期 1950年， α-helix模型发表，次年发表β-sheet模型 1954年，Nobel化学奖 1964年， Nobel和平奖 70年代，提倡Vitamin C治百病 80年代，盐湖城丑闻
蛋白质高级结构的原则
• 疏水残基主要被包埋在蛋白质的内部，远 离水的作用。极性或带电残基主要存在于 蛋白质的表面。 • 蛋白质分子中的氢键数量被最大化。 • 不溶性蛋白质或膜中的蛋白质由于它们的 作用或环境遵循不同的规则，但弱的作用 力对它们的结构仍然是关键的作用。
蛋白质结构的层次
一级结构：氨基酸序列 二级结构：α螺旋，β折叠 超二级结构 Module 结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：蛋白质多聚体
Each peptide bond has some double-bond character due to resonance and cannot rotate.
相邻氨基酸残基的-碳原子被3个共价键隔开
肽键的 C及 N周围 三个键角之和均 为 360°
一般 C=N双 键 (0.128nm) 六个原子（-Cα—CO—NH—Cα-）基本上同处于一个平面，这 就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键， 此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成 为肽链盘曲折叠的基本单位。
蛋白质具有唯一的化学结构
一个经典蛋白质的共价骨架含有数百个化 学键，由于围绕这些化学键发生的可能的自由 旋转，蛋白质分子可能有无限个空间构象。然 而每个蛋白质具有一种特定的化学或结构上的 功能，表明每一种蛋白质只有一个唯一的三维 结构。1920s后期，几种蛋白质被结晶，包括血 红蛋白（Mr 64500）和脲酶（Mr 48300），表 明多数蛋白质能被结晶，即使非常大的蛋白质 也能形成唯一的结构，支持蛋白质结构和功能 之间的必然关系。
蛋白质的稳定性不是简单的所有的多 种弱作用力构象的自由能的总和。在折叠 的多肽链中每一个氢键结合的基团在折叠 前与水发生氢键作用，对于一个蛋白质中 形成的每一个氢键，相同基团与水之间的 氢键（相同的强度）被打破。一个特定的 弱作用力对稳定性的净贡献，或者折叠状 态和非折叠状态自由能的差异可能趋向于 零，这可以解释为什么蛋白质可以形成天 然构象。
和 均为1800，为完全伸展的肽链构象。
和 均为零 时的构象， 由于相邻肽 平面的 H原 子和 O原子 之间在空间 上重叠，此 构象实际上 并不允许存 在。 和 同 时旋转 1800， 则转变为完 全伸展的肽 链构象 (前 页 )。
拉马钱德兰图
Ramachandran plot
• 印度生物物理学家G. N. Ramachandran，第 一个计算出sterically allowed region。他以角 和 角为坐标轴，作出Ramachandran plot， 可以精确地从蛋白质的结构里画出除glycine外 的所有氨基酸。 • 阐述蛋白质或肽立体结构中肽键内α碳原子和 羰基碳原子间键的旋转度对α碳原子和氮原子 间键的旋转度所绘制的图，主要用来指明蛋白 质或肽类允许和不允许的构象。
蛋白质一级结构是空间结构的基础 一级结构决定了二级结构
一级结构决定了二级结构：
Chou和Fasman对29种蛋白质的一级结构和二级 结构关系进行统计分析，发现： Glu、Met、Ala和Leu残基是α-螺旋最强的生成者， Gly、Pro是α-螺旋最强的破坏者 Gly、Ala、Ser是β折迭最强生成者 Gly、Pro、Asp、Ser是β转角最强生成者， Ile、Val、Leu是β转角最强破坏者。 一级结构决定了三级结构： 如牛胰核糖核酸酶 一级结构决定了四级结构 ： 如血红蛋白的四级结构， 见球状蛋白质。